✖


Jump to content

Пирококк безумный

Пирококк безумный
Пирококк безумный
Научная классификация
Домен:
Архея
Королевство:
Эвриархеота
Тип:
Эвриархеота
Сорт:
Термококки
Заказ:
Термококки
Семья:
Термококковые
Род:
Пирококк
Разновидность:
П. безумный
Биномиальное имя
Пирококк безумный
Фиала и Стеттер, 1986 год.

Pyrococcus Furiosus — гетеротрофный , строго анаэробный , экстремофильный , модельный вид архей . Его классифицируют как гипертермофила, поскольку он лучше всего развивается при чрезвычайно высоких температурах и отличается тем, что имеет оптимальную температуру роста 100 ° C (температура, которая может уничтожить большинство живых организмов). [1] P. Furiosus принадлежит к роду Pyrococcus , чаще всего встречается в экстремальных условиях окружающей среды гидротермальных источников . Это один из немногих прокариотических организмов, у которых есть ферменты , содержащие вольфрам — элемент, редко встречающийся в биологических молекулах.

Pyrococcus Furiosus имеет множество потенциальных промышленных применений благодаря своим уникальным термостабильным свойствам. P. Furiosus используется в процессе амплификации ДНК методом полимеразной цепной реакции (ПЦР) из-за его корректурной активности. Использование P. Furiosus в ПЦР-амплификации ДНК вместо традиционно используемой Taq ДНК-полимеразы позволяет провести значительно более точный процесс. [2] Термодинамическая стабильность ферментов P. Furiosus полезна при создании диолов для лабораторных и промышленных целей. Определенные супероксиддисмутазы, обнаруженные у P. Furiosus, можно вводить в растения для повышения их устойчивости к экологически стрессовым условиям и, в конечном итоге, их выживания. [3]

Характеристики

[ редактировать ]

Pyrococcus Furiosus — строго анаэробная , гетеротрофная , восстанавливающая серу архея, первоначально выделенная из нагретых отложений в Вулкано, Италия Фиалой и Стеттером . Он известен своим быстрым временем удвоения - 37 минут при оптимальных условиях, что означает, что каждые 37 минут количество отдельных организмов умножается на два, что дает кривую экспоненциального роста. Каждый организм окружен клеточной оболочкой, состоящей из гликопротеина, называемой S-слоем . Он выглядит в основном как кокк правильной формы (то есть имеет примерно сферическую форму) диаметром от 0,8 до 1,5 мкм с монополярным политрихическим жгутиком . [1]

Гликопротеин , характерный для видов архей, составляет большую часть состава P. Furiosus жгутиков . Помимо потенциального использования этих жгутиков для плавания, эти жгутики наблюдались в лабораторных условиях и использовались для уникальных целей, таких как формирование межклеточных связей во время стационарной фазы роста. Они также используются в качестве кабельных соединителей для прикрепления к различным твердым поверхностям, таким как песчинки, в среде обитания, в которой был обнаружен этот вид. Это может привести к образованию микроколониальных биопленкоподобных структур.

P. Furiosus растет при температуре от 70 ° C (158 ° F ) до 103 ° C (217 ° F), с оптимальной температурой 100 ° C (212 ° F) и между pH от 5 до 9 (с оптимумом pH 7). ). Поскольку он использует ферментацию углеводов, он хорошо растет на дрожжевом экстракте, мальтозе , целлобиозе , β-глюканах, крахмале и источниках белка (триптон, пептон, казеин и мясные экстракты) по пути Эмбдена-Мейергофа. Это относительно широкий спектр источников по сравнению с другими архей. Рост очень медленный или отсутствует в отношении аминокислот, органических кислот, спиртов и большинства углеводов (включая глюкозу , фруктозу , лактозу и галактозу ). Продуктами метаболизма P. Furiosus являются CO 2 и H 2 . Присутствие водорода сильно подавляет его рост и метаболизм; Однако этот эффект можно обойти, введя серу в окружающую среду организма. В этом случае H 2 S может производиться посредством метаболических процессов, по-видимому, с целью детоксикации или сохранения энергии, а не производства энергии. В то время как рост многих других гипертермофилов зависит от серы, П. не злится. [4]

P. Furiosus также примечателен необычной и интригующе простой дыхательной системой, которая получает энергию за счет восстановления протонов до газообразного водорода и использует эту энергию для создания электрохимического градиента на клеточной мембране, тем самым стимулируя синтез АТФ . Это могло быть очень ранним эволюционным предшественником дыхательных систем у всех современных высших организмов. [5]

Переплетенные жгутики, прикрепившиеся к твердой поверхности.

Геномика

[ редактировать ]

Секвенирование полного генома Pyrococcus Furiosus было завершено в 2001 году учеными из Института биотехнологии Университета Мэриленда . Команда из Мэриленда обнаружила, что геном состоит из 1908 тысяч оснований, включая 2065 открытых рамок считывания (ORF), которые кодируют белки. [6] Исследование, проведенное в 2005 году, выявило 17 новых ORF, специфичных для Pyrococcus Furiosus , которые изначально не были аннотированы, в результате чего количество ORF достигло 2082. [7]

Лабораторный штамм Pyrococcus Furiosus под названием COM1 обычно используется из-за его «высокой пластичности» и способности поглощать чужеродную ДНК из-за его высокой рекомбинационной и транспозонной активности. Он имеет на 1571 пару оснований больше, чем упомянутый геном NCBI, и на 10 больше инсерционных последовательностей (IS). Эти ИС деактивировали 13 генов, и многие другие были изменены, но рост штамма все еще сопоставим с его родительским штаммом. [8]

Ферменты

[ редактировать ]

Алкогольдегидрогеназы

[ редактировать ]

Pyrococcus Furiosus обладает несколькими высокотермостабильными алкогольдегидрогеназами (ADH): короткоцепочечной AdhA, железосодержащей AdhB, цинксодержащей AdhC и другими. [9] [10] Каждый из этих АДГ зависит от НАДФ и служит для пополнения НАДФ. + используя НАДФН, полученный в результате ферментации, для восстановления альдегидов до спиртов. Альдегиды также являются продуктами ферментации и токсичны для клеток, поэтому их необходимо удалить. АДГ P. Furiosus обычно имеют широкий спектр альдегидных субстратов, которые они могут использовать, а также могут катализировать обратную реакцию (окисление спиртов), используя этанол, 1,3-пропандиол и другие спирты в качестве субстрата. Как и большинство ферментов архей, АДГ чувствительны к кислороду. [11]

Оксидоредуктазы

[ редактировать ]

Pyrococcus Furiosus имеет пять уникальных вольфрамсодержащих оксидоредуктаз , которые являются частью НАД(Ф)Н-независимого гликолитического пути . Эти ферменты оптимально функционируют при температуре выше 90 °C. Первой была открыта альдегид- ферредоксин- оксидоредуктаза, или АОР, которая использует вольфрам, серу и железо для катализа окисления альдегидов и восстановления ферредоксина (переносчика электронов вместо НАД(Ф)Н). [12] Поскольку это был первый случай, все вольфрамсодержащие оксидоредуктазы считаются частью семейства AOR. Следующей открытой оксидоредуктазой была глицеральдегид-3-фосфат -ферредоксин-оксидоредуктаза, или GAPOR, которая использует вольфрам и железо для катализа окисления, в частности, глицеральдегид-3-фосфата. GAPOR функционирует только в анаэробных условиях, как и многие ферменты P. Furiosus . [13] Другая оксидоредуктаза — формальдегидферредоксиноксидоредуктаза , или ФОР, которая катализирует окисление альдегидов в карбоновые кислоты . Этот фермент использует четыре типа кофакторов: вольфрам, железо, сера и кальций. [14] Следующая оксидоредуктаза, WOR4, не помогает окислять альдегиды, а скорее играет роль в восстановлении элементарной серы (S 0 ) в H 2 S. Для этого используются те же кофакторы, что и для FOR, и он обнаруживается только в клетках P. Furiosus, выращенных в присутствии элементарной серы. [15] Пятая и последняя оксидоредуктаза называется WOR5 и обладает широкой специфичностью к ароматическим и алифатическим альдегидам. [16]

Разновидностью оксидоредуктазы P. Furiosus , не содержащей вольфрама, является пируватферредоксиноксидоредуктаза , или POR, которая катализирует заключительную стадию гликолитического пути. Возможно, ПОР является предком мезофильных пируватоксидоредуктаз. [17] Существует также индолэпируватферредоксиноксидоредуктаза, или IOR, которая использует железо и серу для катализа «окислительного арилпируватов » декарбоксилирования . [18]

Использование

[ редактировать ]
Диаграмма ленты полимеразы Pfu.

При амплификации ДНК

[ редактировать ]

ДНК -полимераза была обнаружена У P. Furiosus , которая, как считалось, не была связана с другими известными ДНК-полимеразами, поскольку не было обнаружено значительной гомологии последовательностей между двумя ее белками и белками других известных ДНК-полимераз. Эта ДНК-полимераза обладает сильной экзонуклеолитической активностью от 3' до 5' и предпочтением матрицы-праймера, что характерно для репликативной ДНК-полимеразы, что заставляет ученых полагать, что этот фермент может быть репликативной ДНК-полимеразой P. Furiosus . [19] С тех пор он был отнесен к семейству полимераз B, тому же семейству, что и ДНК-полимераза II. Разгадана и ее структура, вполне типичная для полимеразы В. [20] [21]

Поскольку ферменты P. Furiosus чрезвычайно термостабильны, ДНК-полимераза P. Furiosus (также известная как ДНК-полимераза Pfu ) может использоваться в процессе амплификации ДНК полимеразной цепной реакцией (ПЦР). В процессе ПЦР должна использоваться термостабильная ДНК-полимераза для автоматической амплификации in vitro, и первоначально использовалась Taq ДНК-полимераза . [22] Однако, поскольку очищенная Taq ДНК-полимераза не обладает экзонуклеазной (корректорской) активностью, она не может вырезать несовпадающие нуклеотиды . В начале 1990-х годов исследователи обнаружили, что Pfu ДНК-полимераза P. Furiosus действительно обладает необходимой экзонуклеазной активностью 3'-5', позволяющей устранять ошибки. Последующие тесты с использованием ДНК-полимеразы Pfu в процессе ПЦР показали более чем десятикратное улучшение точности по сравнению с использованием ДНК-полимеразы Taq . [2]

В производстве диолов

[ редактировать ]

Одним из практических применений P. Furiosus является производство диолов для различных промышленных процессов. могут быть использованы Ферменты P. Furiosus в таких отраслях, как пищевая, фармацевтическая и тонкая химия, где алкогольдегидрогеназы необходимы для производства энантио- и диастереомерно чистых диолов. Ферменты гипертермофилов, таких как P. Furiosus, могут хорошо работать в лабораторных процессах, поскольку они относительно устойчивы: они обычно хорошо функционируют при высоких температурах и высоких давлениях, а также в высоких концентрациях химических веществ.

Чтобы сделать натуральные ферменты полезными в лаборатории, часто необходимо изменить их генетический состав. В противном случае природные ферменты могут оказаться неэффективными в искусственно вызванной процедуре. Хотя ферменты P. Furiosus оптимально функционируют при высокой температуре, ученые не обязательно захотят проводить процедуру при 100 °C (212 °F). Следовательно, в данном случае специфический фермент AdhA был взят из P. Furiosus и подвергнут различным мутациям в лаборатории, чтобы получить подходящую алкогольдегидрогеназу для использования в искусственных процессах. Это позволило ученым получить мутантный фермент, который мог бы эффективно функционировать при более низких температурах и сохранять продуктивность. [23]

В растениях

[ редактировать ]

Экспрессия определенного гена, обнаруженного у P. Furiosus, в растениях также может сделать их более долговечными за счет повышения их устойчивости к жаре. В ответ на стрессы окружающей среды, такие как воздействие тепла, растения производят активные формы кислорода , которые могут привести к гибели клеток. Если эти свободные радикалы удалить, гибель клеток можно отсрочить. Ферменты растений, называемые супероксиддисмутазами, удаляют супероксидные анионные радикалы из клеток, но увеличение количества и активности этих ферментов является трудным и не самым эффективным способом повышения долговечности растений. [24]

Введением в растения супероксидредуктаз P. Furiosus уровень O 2 . можно быстро снизить [ нужна ссылка ] Ученые проверили этот метод на растении Arabidopsis thaliana . В результате этой процедуры гибель клеток у растений происходит реже, что приводит к снижению выраженности реакций на экологический стресс. Это повышает выживаемость растений, делая их более устойчивыми к световому, химическому и тепловому стрессу.

Это исследование потенциально может быть использовано в качестве отправной точки для создания растений, способных выжить в более экстремальных климатических условиях на других планетах, таких как Марс. Вводя больше ферментов экстремофилов, таких как P. Furiosus, в другие виды растений, можно создать невероятно устойчивые виды. [3]

В исследовании аминокислот

[ редактировать ]

Сравнивая P. Furiosus с родственным видом архей Pyrococcus abyssi , ученые попытались определить корреляцию между определенными аминокислотами и сродством к определенным давлениям у разных видов. P. Furiosus не является барофильным , в отличие от P. abyssi , а это означает, что он оптимально функционирует при очень высоком давлении. Использование двух гипертермофильных видов архей уменьшает возможность отклонений, связанных с температурой окружающей среды, существенно уменьшая переменные в схеме эксперимента. [25]

Помимо получения информации о барофильности некоторых аминокислот, эксперимент также предоставил ценную информацию о происхождении генетического кода и его организационном влиянии. Выяснилось, что большинство аминокислот, определяющих барофильность, играют также важную роль в организации генетического кода. Также было обнаружено, что более полярные аминокислоты и более мелкие аминокислоты с большей вероятностью будут барофильными. Путем сравнения этих двух архей был сделан вывод, что генетический код, вероятно, структурировался под высоким гидростатическим давлением и что гидростатическое давление было более влиятельным фактором в определении генетического кода, чем температура. [25]

История

[ редактировать ]

Первоначально Pyrococcus Furiosus был выделен анаэробно из геотермальных морских отложений с температурой от 90 ° C (194 ° F) до 100 ° C (212 ° F), собранных на пляже Порто-Леванте, остров Вулкано , Италия. Впервые он был описан Карлом Штеттером из Регенсбургского университета в Германии и его коллегой Герхардом Фиалой. Pyrococcus Furiosus фактически дал начало новому роду архей после его относительно недавнего открытия в 1986 году. [1]

Название Pyrococcus означает «огненный шар» в переводе с греческого и указывает на круглую форму экстремофила и его способность расти при температуре около 100 градусов по Цельсию. Видовое название «furiosus означает «стремительный» » на латыни и относится к удвоению времени экстремофила и быстрому плаванию. [1]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с д Фиала, Герхард; Стеттер, Карл О (1986). « Pyrococcus Furiosus sp. nov. Представляет новый род морских гетеротрофных архебактерий, оптимально растущих при 100°C». Архив микробиологии . 145 (1): 56–61. Бибкод : 1986ArMic.145...56F . дои : 10.1007/BF00413027 . S2CID   41589578 .
  2. ^ Jump up to: а б Лундберг, Келли С.; Шумейкер, Дэн Д.; Адамс, Майкл WW; Шорт, Джей М.; Зорге, Джозеф А.; Матур, Эрик Дж. (декабрь 1991 г.). «Высокоточная амплификация с использованием термостабильной ДНК-полимеразы, выделенной из Pyrococcus Furiosus» . Джин . 108 (1): 1–6. дои : 10.1016/0378-1119(91)90480-у . ISSN   0378-1119 . ПМИД   1761218 .
  3. ^ Jump up to: а б Карен Миллер (5 августа 2005 г.). «Прозак для растений» . Национальный центр данных космических исследований . НАСА. Архивировано из оригинала 8 августа 2005 года.
  4. ^ Сильва, Педро Дж.; Бан, Эйк С.Д. ван ден; Вассинк, Ганс; Хаакер, Хууб; Кастро, Бальтасар де; Робб, Фрэнк Т.; Хаген, Уилфред Р. (2000). «Ферменты водородного обмена у Pyrococcus Furiosus» . Европейский журнал биохимии . 267 (22): 6541–6551. дои : 10.1046/j.1432-1327.2000.01745.x . ISSN   0014-2956 . ПМИД   11054105 .
  5. ^ Сапра, Р; Баграмян, К; Адамс, МВт (2003). «Простая энергосберегающая система: восстановление протонов в сочетании с перемещением протонов» . Труды Национальной академии наук . 100 (13): 7545–50. Бибкод : 2003PNAS..100.7545S . дои : 10.1073/pnas.1331436100 . ПМК   164623 . ПМИД   12792025 .
  6. ^ Робб, Фрэнк Т; Мэдер, Деннис Л; Браун, Джеймс Р.; ДиРуджеро, Джоселин; Стамп, Марк Д; Да, Рэймонд К.; Вайс, Роберт Б; Данн, Дайан М. (2001), «Геномная последовательность гипертермофила Pyrococcus Furiosus: значение для физиологии и энзимологии», «Гипертермофильные ферменты, часть A» , «Методы в энзимологии», том. 330, Elsevier, стр. 134–157, номер документа : 10.1016/s0076-6879(01)30372-5 , ISBN.  9780121822316 , PMID   11210495 , получено 6 октября 2022 г.
  7. ^ У., Пул, Фаррис Л. Герве, Брайан А. Хопкинс, Роберт К. Шут, Геррит Дж. Вайнберг, Майкл В. Дженни, Фрэнсис Э. Адамс, Майкл В. Определение генов в геноме гипертермофильного архея Pyrococcus Furiosus: Последствия для всех микробных геномов† . Американское общество микробиологии. OCLC   678564723 . {{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  8. ^ Бриджер, Стефани Л.; Ланкастер, В. Эндрю; Пул, Фаррис Л.; Шут, Геррит Дж.; Адамс, Майкл WW (август 2012 г.). «Секвенирование генома генетически управляемого штамма Pyrococcus Furiosus выявило высокодинамичный геном» . Журнал бактериологии . 194 (15): 4097–4106. дои : 10.1128/jb.00439-12 . ISSN   0021-9193 . ПМЦ   3416535 . ПМИД   22636780 .
  9. ^ ван дер Ост, Джон; Ворхорст, Вильфрид ГБ; Кенген, Серве WM; Герлинг, Анс CM; Виттенхорст, Винсент; Геген, Янник; де Вос, Виллем М. (15 мая 2001 г.). «Генетическая и биохимическая характеристика короткоцепочечной алкогольдегидрогеназы гипертермофильной археи Pyrococcus Furiosus » . Европейский журнал биохимии . 268 (10): 3062–3068. дои : 10.1046/j.1432-1327.2001.02201.x . ISSN   0014-2956 . ПМИД   11358525 .
  10. ^ Кубе, Юрген; Брокамп, Кристиан; Мачилсен, Ронни; ван дер Ост, Джон; Меркл, Герберт (7 февраля 2006 г.). «Влияние температуры на продукцию архейной термоактивной алкогольдегидрогеназы Pyrococcus Furiosus рекомбинантной Escherichia coli» . Экстремофилы . 10 (3): 221–227. дои : 10.1007/s00792-005-0490-z . ISSN   1431-0651 . ПМИД   16463078 . S2CID   28865345 .
  11. ^ Ма, Кесен, Адамс, Майкл В.В. (15 февраля 1999 г.). «Необычная кислородчувствительная железо- и цинксодержащая алкогольдегидрогеназа из гипертермофильного архея Pyrococcus Furiosus» . Журнал бактериологии . 181 (4): 1163–1170. дои : 10.1128/JB.181.4.1163-1170.1999 . ПМК   93493 . ПМИД   9973342 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  12. ^ Макунд, С.; Адамс, MWW (август 1991 г.). «Новый вольфрам-железо-серный белок гипертермофильной архебактерии Pyrococcus Furiosus представляет собой альдегид-ферредоксин-оксидоредуктазу: доказательства ее участия в уникальном гликолитическом пути» . Журнал неорганической биохимии . 43 (2–3): 257. doi : 10.1016/0162-0134(91)84247-7 . ISSN   0162-0134 .
  13. ^ Мукунд, Сварналатха; Адамс, Майкл WW (апрель 1995 г.). «Глицеральдегид-3-фосфат ферредоксиноксидоредуктаза, новый вольфрамсодержащий фермент с потенциальной гликолитической ролью у гипертермофильных архей Pyrococcus Furiosus» . Журнал биологической химии . 270 (15): 8389–8392. дои : 10.1074/jbc.270.15.8389 . ISSN   0021-9258 . ПМИД   7721730 .
  14. ^ Ху, Юнлинь; Фахам, Салем; Рой, Рупали; Адамс, Майкл WW; Рис, Дуглас С. (февраль 1999 г.). «Формальдегид-ферредоксин-оксидоредуктаза из Pyrococcus Furiosus: кристаллическая структура с разрешением 1,85 Å и ее механические последствия 1 1 Под редакцией И. А. Уилсона» . Журнал молекулярной биологии . 286 (3): 899–914. дои : 10.1006/jmbi.1998.2488 . ПМИД   10024458 .
  15. ^ Рой, Рупали; Адамс, Майкл WW (15 декабря 2002 г.). «Характеристика четвертого вольфрамсодержащего фермента гипертермофильного архея Pyrococcus Furiosus» . Журнал бактериологии . 184 (24): 6952–6956. дои : 10.1128/JB.184.24.6952-6956.2002 . ISSN   0021-9193 . ПМК   135473 . ПМИД   12446645 .
  16. ^ Беверс, Лоэс Э.; Бол, Эмиль; Хагедорн, Питер-Леон; Хаген, Уилфред Р. (15 октября 2005 г.). «WOR5, новая вольфрамсодержащая альдегидоксидоредуктаза из Pyrococcus Furiosus с широкой субстратной специфичностью» . Журнал бактериологии . 187 (20): 7056–7061. дои : 10.1128/JB.187.20.7056-7061.2005 . ISSN   0021-9193 . ПМЦ   1251609 . ПМИД   16199576 .
  17. ^ Блейми, Дженни М.; Адамс, Майкл WW (январь 1993 г.). «Очистка и характеристика пируватферредоксиноксидоредуктазы гипертермофильной археи Pyrococcus Furiosus» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1161 (1): 19–27. дои : 10.1016/0167-4838(93)90190-3 . ПМИД   8380721 .
  18. ^ Май, X.; Адамс, М.В. (июнь 1994 г.). «Индолэпируватферредоксиноксидоредуктаза из гипертермофильной археи Pyrococcus Furiosus. Новый фермент, участвующий в ферментации пептидов» . Журнал биологической химии . 269 ​​(24): 16726–16732. дои : 10.1016/S0021-9258(19)89451-6 . ПМИД   8206994 .
  19. ^ Уэмори, Такаши; Сато, Ёшими; Като, Икуношин; Дои, Хирофуми; Исино, Ёсидзуми (1997). «Новая ДНК-полимераза у гипертермофильных архей Pyrococcus Furiosus: клонирование генов, экспрессия и характеристика» . Гены в клетки . 2 (8): 499–512. дои : 10.1046/j.1365-2443.1997.1380336.x . ПМИД   9348040 .
  20. ^ Ишино, С; Ишино, Ю (2014). «ДНК-полимеразы как полезные реагенты для биотехнологии - история исследований в этой области» . Границы микробиологии . 5 : 465. дои : 10.3389/fmicb.2014.00465 . ПМК   4148896 . ПМИД   25221550 .
  21. ^ Ким, Сон Ук; Ким, Донг-Ук; Ким, Джин Кван; Канг, Лин-Ву; Чо, Хён Су (май 2008 г.). «Кристаллическая структура Pfu, высокоточной ДНК-полимеразы Pyrococcus Furiosus». Международный журнал биологических макромолекул . 42 (4): 356–361. doi : 10.1016/j.ijbiomac.2008.01.010 . ПМИД   18355915 .
  22. ^ Сайки, РК; Гельфанд, Д.Х.; Стоффель, С; Шарф, С.Дж.; Хигучи, Р; Хорн, GT; Муллис, КБ; Эрлих, ХА (29 января 1988 г.). «Праймер-направленная ферментативная амплификация ДНК с помощью термостабильной ДНК-полимеразы» . Наука . 239 (4839): 487–491. дои : 10.1126/science.239.4839.487 . ISSN   0036-8075 . ПМИД   2448875 .
  23. ^ Мачилсен, Ронни; Леферинк, Николь Г.Х; Хендрикс, Аннемари; Браунс, Стэн Дж. Дж.; Хеннеманн, Ханс-Георг; Дауберманн, Томас; Ван дер Ост, Джон (2008). «Лабораторная эволюция алкогольдегидрогеназы Pyrococcus Furiosus для улучшения производства (2S,5S)-гександиола при умеренных температурах» . Экстремофилы . 12 (4): 587–94. дои : 10.1007/s00792-008-0164-8 . ПМК   2467505 . ПМИД   18452026 .
  24. ^ Я, YJ; Джи, М; Ли, А; Килленс, Р.; Грюнден, AM; Босс, В.Ф. (2009). «Экспрессия супероксидредуктазы Pyrococcus Furiosus в арабидопсисе повышает жароустойчивость» . Физиология растений . 151 (2): 893–904. дои : 10.1104/стр.109.145409 . ПМЦ   2754621 . ПМИД   19684226 .
  25. ^ Jump up to: а б Ди Джулио, Массимо (2005). «Сравнение белков Pyrococcus Furiosus и Pyrococcus Abyssi: Барофилия по физико-химическим свойствам аминокислот и генетическому коду». Джин . 346 : 1–6. дои : 10.1016/j.gene.2004.10.008 . ПМИД   15716096 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Pyrococcus_furiosus&oldid=1235808161"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 42445c31aeeefbf4b499935866fc1be3__1721544540
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/42/e3/42445c31aeeefbf4b499935866fc1be3.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Pyrococcus furiosus - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)