Jump to content

термоацидофил

Термоацидофил , — это экстремофильный микроорганизм который одновременно является термофильным и ацидофильным ; т. е. он может расти в условиях высокой температуры и низкого pH . [1] Подавляющее большинство термоацидофилов представляют собой археи (особенно Thermoproteota и Euryarchaeota ) или бактерии , хотя эукариот . сообщалось о редких случаях [2] [3] Термоацидофилы можно найти в горячих источниках и сольфатарной среде, в глубоководных морских жерлах или в других средах с геотермальной активностью. [1] : 602  Они также встречаются в загрязненной окружающей среде, например, в кислых дренажных системах шахт . [4]

Горячий источник в Йеллоустоне: типичная среда обитания термоацидофилов

Биотопы , благоприятствующие термоацидофилам, можно найти как на суше, так и в море, где минеральный состав воды обычно состоит из сильно восстановленных соединений, таких как различные сульфиды и сильно окисленные сульфаты . Превращение восстановленных сульфидов в окисленные сульфаты приводит к образованию протонов , снижающих pH. [1] окружающей среды. Хотя восстановленные сульфиды обычно считаются реакционноспособными, их преобразование в окисленный аналог в результате абиотических природных процессов (реакции с объектами, не являющимися живыми организмами) относительно невелико. Этот факт подчеркивает важность биоокислителей (т.е. термоацидофилов) в построении и поддержании этой экологической ниши. [5] Большинство микробов в этих суровых условиях являются хемолитоавтотрофами. [6] (они получают электроны из заранее сформированных неорганических соединений и используют углекислый газ в качестве источника углерода), которые развили особые приспособления для обитания и роста в таких избирательных средах. Археи уникальны в своей способности процветать в этих средах, поскольку многие бактериальные и эукариотические организмы ограничены толерантностью к таким кислым (pH <3,5), термическим (T> 65 C) средам и не демонстрируют устойчивой термоацидофильности. [6] Однако геном термоацидофильного эукариота , красных водорослей Galdieria ulfuraria , показал, что его адаптация к окружающей среде, вероятно, возникла в результате горизонтального переноса генов от термоацидофильных архей и бактерий. [2]

Очевидный компромисс был описан между адаптацией к высокой температуре и низкому pH ; известно относительно мало примеров, устойчивых к экстремальным условиям обеих сред (pH <2, температура роста > 80° C ). [1] Адаптации, которые позволяют им выживать в этих суровых условиях, включают протонные насосы и буферные стратегии, эпигенетические модификации хромосом и измененные мембранные структуры. Многие термоацидофильные археи имеют аэробный или микроаэрофильный метаболизм. [1] : 602  хотя облигатно анаэробные экземпляры (например, Acidilobales ). также были идентифицированы [6]

Уникальные биологические адаптации

[ редактировать ]

Хромосомная структура и эпигенетические модификации

[ редактировать ]

Большинство термоацидофилов являются архейными, Crenarchaea, принадлежащие к Sulfolobales отряду модельной системой служат . Многие из биологических механизмов, используемых Crenarchae, являются общими для всех архей, но существуют некоторые специфичные для линии различия, уникальные для термоацидофильных архей. Одним из примеров уникальных различий термоацидофильных архей является отсутствие у них гистоноподобных гистонов , которые обычно участвуют в упаковке и реорганизации хромосомы; у всех Thermoplasma и Crenarchaeota отсутствуют гистоноподобные белки. [7]

Термоацидофильные археи обычно имеют одну небольшую кольцевую хромосому длиной от 1,5 до 3 Мб. [8] Белки хроматина используются для конденсации и организации генома , однако это не делается с ортологами гистонов, как у эукариот или некоторых бактерий , что является большим эволюционным расхождением, характеризующим термоацидофильные археи. Вместо использования гистонов экспрессируется тип белка, называемый нуклеоид- ассоциированными белками (NAP), однако степень консервативности между видами варьируется от белка к белку. Эти белки обычно имеют размер от 7 до 10 кДа, являются основными и составляют до 5% клеточного белка, что делает их одними из белков с наиболее высокой экспрессией в клетке. [7]

Функциональность NAP можно изменить с помощью посттрансляционных модификаций (PTM) . Эти эпигенетические модификации оказывают существенное влияние на их функциональность и приспособленность термофилов к экстремальным условиям. Метилирование , форма PTM, является распространенным изменением структуры NAP. В эпигенетических исследованиях его связывают с термостабилизацией белков, а также с регуляцией генов . [9] Пример влияния метилирования можно увидеть в эксперименте по адаптивной лабораторной эволюции, в котором штамм Sa. solfataricu развил фенотип суперкислотной устойчивости, хотя его геном не изменился по сравнению с эталонной последовательностью . Исследование показало, что кислотоустойчивость обеспечивается разницей в метилировании Sso7d и Cren7, обоих Naps. [9] Это подчеркивает, как разница в метилировании может оказать существенное влияние на приспособленность термофилов.

В дополнение к локальному структурированию с помощью NAP, геном Sulfolobales также глобально разделен на два суб-Mbp-комартмента. Каждый отсек, часто называемый отсеком A и B соответственно, населен определенным набором генов, которые различаются по уровню транскрипции . [10] Компартмент А обычно содержит гены, участвующие в важных биологических процессах, таких как создание метаболических белков, которые высоко экспрессируются в клетке. В отсеке B содержатся гены, связанные с реакцией на стресс окружающей среды, кластерами CRISPR-Cas и метаболизмом жирных кислот. Точный механизм глобальной реструктуризации генома в настоящее время неизвестен, однако было обнаружено, что белок, известный как колесцин, играет решающую роль в реструктуризации, при этом наблюдается обратная корреляция между появлением коалесцина и транскрипционной активностью генов в геноме. отсек Б. [10]

Термостабильность и реакция на стресс

[ редактировать ]

Термоацидофилы адаптировались к экстремальным условиям, в которых они обитают, разработав особые механизмы борьбы с высокой температурой и низким уровнем pH. Хотя эти механизмы не обязательно уникальны для термоацидофилов и могут быть обнаружены у термофилов и ацидофилов соответственно, их объединение в один организм может привести к синергическому эффекту. Например, хотя стабильность ДНК не обязательно зависит исключительно от состава ее пар оснований AGG и AGA, , некоторые термоацидофилы отдают предпочтение кодонам а не CGN для аргинина . Тенденция в пользу термостабильных нуклеотидов аденина и гуанина наблюдается во всех геномах термоацидофилов. Кроме того, термоацидофилы склонны избегать использования аминокислот , которые участвуют в нежелательных побочных реакциях при высоких температурах, включая гистидин , глутамин и треонин . [11] Белки у термоацидофилов также в среднем меньше, чем у мезофилов : у первых средняя длина составляет 283 аминокислоты, а у вторых - 340, разница составляет ~ 20%. [11] Предполагается, что это происходит потому, что белки меньшего размера более термостабильны, чем белки большего размера. Использование обратной ДНК-гиразы является еще одной термической адаптацией. Она приводит к положительной суперспирализации ДНК для повышения термостабильности генома и является белком, уникальным для гипертермофилов . [ нужна ссылка ]

Хотя некоторые термоацидофилы могут оптимально расти при pH, близком к 0, их цитоплазма часто имеет pH, близкий к нейтральному . Это приводит к огромной разнице pH по всей мембране. У термоацидофилов есть несколько механизмов, позволяющих справиться с этим. Первый из них — это обратный мембранный потенциал, при котором внутриклеточная сторона мембраны заряжена положительно, а внеклеточная мембрана заряжена отрицательно. Обратный мембранный потенциал создается за счет активного транспорта калия ионов в клетку, что предотвращает пассивную диффузию протонов через мембрану. [12] цитозольной буферизации Также реализуются стратегии , например, с использованием основных аминокислот, таких как аргинин , лизин и гистидин . Структура мембран также способствует термоацидофильности Sulfoluobales , поскольку их мембраны состоят из эфир- связанных липидов , которые не так подвержены кислотному гидролизу и увеличению пористости, что приводит к утечке тепла, как нормальные липидные бислои. Некоторые археи также имеют циклопентильные кольца, прикрепленные к их липидам, которые, как было показано, повышают термостабильность мембраны. [13]

Хотя все ранее упомянутые адаптации позволяют термоацидофилам выживать в суровых условиях окружающей среды, неизбежно, что условия в клетке достигают точки, когда белок повреждается экстремальной средой, в которой они обитают. Термосома . — обычный инструмент термоацидофильных архей Обычно он состоит из множества альфа- и бета-субъединиц, пропорции которых в структуре меняются в зависимости от температуры. [14] Строение термосомы напоминает капсулу с отверстиями на каждом конце. В отличие от бактериальных термосом, у которых есть отдельная субъединица, закрывающая внутреннее пространство, архейная термосома претерпевает конформационные изменения, закрывая отверстия на каждом конце посредством гидролиза АТФ . Термосома замыкается вокруг белка и обеспечивает более стабильную среду для правильной рефолдинга белка. Если термосома не может повторно свернуть денатурированный белок, белок помечается убиквитином для деградации протеасомой . [14]

  1. ^ Перейти обратно: а б с д и Запарти, Мелани; Сиберс, Беттина (2011). «Физиология, метаболизм и энзимология экстремофилов». В Хорикоши, Коки; Антраникян, Гарабед; Булл, Алан Т.; Робб, Фрэнк Т.; Стеттер, Карл О. (ред.). Справочник экстремофилов . Токио: Спрингер. стр. 602–633. ISBN  9784431538974 .
  2. ^ Перейти обратно: а б Шёнкнехт, Г; Чен, WH; Тернес, CM; Барбье, Г.Г.; Шреста, РП; Станке, М; Бротигам, А; Бейкер, Би Джей; Банфилд, Дж. Ф.; Гаравито, РМ; Карр, К; Вилкерсон, К; Ренсинг, Южная Каролина; Ганёль, Д; Дикенсон, штат Невада; Остерхельт, К; Лерчер, MJ; Вебер, AP (8 марта 2013 г.). «Перенос генов от бактерий и архей облегчил эволюцию экстремофильных эукариот» . Наука . 339 (6124): 1207–10. Бибкод : 2013Sci...339.1207S . дои : 10.1126/science.1231707 . ПМИД   23471408 .
  3. ^ Скорупа, диджей; Риб, В; Кастенхольц, RW; Бхаттачарья, Д; Макдермотт, TR (ноябрь 2013 г.). «Разнообразие цианидий в Йеллоустонском национальном парке» (PDF) . Письма по прикладной микробиологии . 57 (5): 459–66. дои : 10.1111/lam.12135 . ПМИД   23865641 .
  4. ^ Бейкер-Остин, К; Допсон, М. (апрель 2007 г.). «Жизнь в кислоте: гомеостаз pH у ацидофилов». Тенденции в микробиологии . 15 (4): 165–71. дои : 10.1016/j.tim.2007.02.005 . ПМИД   17331729 .
  5. ^ Льюис, Эйприл М; Рекальде, Алехандра; Брезен, Кристофер; Графс, Джеймс А.; Нуссбаум, Филипп; Бост, Ян; Шокке, Лариса; Шен, Лу; Уиллард, Дэниел Дж; Квакс, Тесса Э.Ф.; Питерс, Эвелин; Сиберс, Беттина; Альберс, Соня-Верена; Келли, Роберт М. (21 января 2021 г.). «Биология термоацидофильных архей отряда Sulfolobales » . Обзоры микробиологии FEMS . 45 (4). дои : 10.1093/femsre/fuaa063 . ISSN   1574-6976 . ПМЦ   8557808 . ПМИД   33476388 .
  6. ^ Перейти обратно: а б с Бонч-Осмоловская, Елизавета (2012). «Метаболическое разнообразие термофильных прокариот - что нового». Экстремофилы: микробиология и биотехнология . Норфолк: Caister Academic Press . стр. 109–31. ISBN  9781904455981 .
  7. ^ Перейти обратно: а б Питерс, Эвелин; Дриссен, Розали ПК; Вернер, Финн; Дама, Ремус Т. (6 мая 2015 г.). «Взаимодействие между организацией нуклеоидов и транскрипцией в геномах архей» . Обзоры природы Микробиология . 13 (6): 333–341. дои : 10.1038/nrmicro3467 . ISSN   1740-1534 .
  8. ^ Она, Цюньсинь; Сингх, Рама К.; Конфалоньери, Фабрис; Живанович, Иван; Аллард, Гислен; Авайез, Мариана Дж.; Чан-Вейхер, Кристина С.-Ю.; Клаузен, Иб Грот; Кертис, Брюс А.; Де Мурс, Аник; Эраузо, Гаэль; Флетчер, Синтия; Гордон, Пол МК; Хейкамп-де Йонг, Инеке; Джеффрис, Алекс К. (3 июля 2001 г.). «Полный геном кренархеона Sulfolobus solfataricus P2» . Труды Национальной академии наук . 98 (14): 7835–7840. Бибкод : 2001PNAS...98.7835S . дои : 10.1073/pnas.141222098 . ISSN   0027-8424 . ПМК   35428 . ПМИД   11427726 .
  9. ^ Перейти обратно: а б Джонсон, Тайлер; Пейн, Софи; Гроув, Райан; Маккарти, Сэмюэл; Олтьен, Эрин; Мах, Коллин; Адамец, Иржи; Уилсон, Марк А.; Ван Котт, Кевин; Блюм, Пол (1 марта 2019 г.). «Дефицит метилирования белков хроматина является немутационной и эпигенетически-подобной чертой у эволюционировавших линий археи Sulfolobus solfataricus» . Журнал биологической химии . 294 (19): 7821–7832. дои : 10.1074/jbc.ra118.006469 . ISSN   0021-9258 . ПМК   6514617 . ПМИД   30918025 .
  10. ^ Перейти обратно: а б Такемата, Наомичи; Самсон, Рэйчел Ю.; Белл, Стивен Д. (19 сентября 2019 г.). «Физическая и функциональная компартментализация архейных хромосом» . Клетка . 179 (1): 165–179.e18. дои : 10.1016/j.cell.2019.08.036 . ISSN   0092-8674 . ПМК   6756186 . ПМИД   31539494 .
  11. ^ Перейти обратно: а б Певец, Грегори AC; Хики, Донал А. (23 октября 2003 г.). «Термофильные прокариоты имеют характерные закономерности использования кодонов, аминокислотного состава и содержания нуклеотидов». Джин . Доклады, представленные на совещании «Молекулярная эволюция: эволюция, геномика, биоинформатика» (Сорренто, 13–16 июня 2002 г.) – Часть 1. 317 (1–2): 39–47. дои : 10.1016/S0378-1119(03)00660-7 . ISSN   0378-1119 . PMID   14604790 .
  12. ^ Шефер, Гюнтер (декабрь 1996 г.). «Биоэнергетика архебактерий Sulfolobus». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1277 (3): 163–200. дои : 10.1016/S0005-2728(96)00104-1 .
  13. ^ Эльферинк, Марике Г.Л.; де Вит, Дженни Г.; Дриссен, Арнольд Дж. М.; Конингс, Уил Н. (3 августа 1994 г.). «Стабильность и протонная проницаемость липосом, состоящих из архейных тетраэфирных липидов». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1193 (2): 247–254. дои : 10.1016/0005-2736(94)90160-0 . ISSN   0005-2736 . ПМИД   8054346 .
  14. ^ Перейти обратно: а б Частон, Джессика Дж.; Смитс, Каллум; Арагао, Давид; Вонг, Эндрю С.В.; Ахсан, Билал; Сандин, Сара; Молугу, Судхир; Молугу, Санджай; Берналь, Рикардо; Сток, Даниэла; Стюарт, Аластер Г. (март 2016 г.). «Структурное и функциональное понимание эволюции и стрессовой адаптации шаперонинов типа II». Структура . 24 (3): 364–374. дои : 10.1016/j.str.2015.12.016 . hdl : 10356/80266 . ISSN   0969-2126 . ПМИД   26853941 .
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 64381c83358bdd2a69f2e5b8b63eff82__1722391740
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/64/82/64381c83358bdd2a69f2e5b8b63eff82.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Thermoacidophile - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)