ПЛД2

ПЛД2
Идентификаторы
Псевдонимы	PLD2 , фосфолипаза D2, PLD1C
Внешние идентификаторы	Опустить : 602384 ; МГИ : 892877 ; Гомологен : 55672 ; Генные карты : PLD2 ; ОМА : PLD2 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 17 (human)
End	4,823,434 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 11 (mouse)
End	70,448,936 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	skin of leg; ; right hemisphere of cerebellum; ; ectocervix; ; right ovary; ; skin of abdomen; ; minor salivary glands; ; left ovary; ; tibial nerve; ; apex of heart; ; ventricular zone;
	Top expressed in
	lip; ; esophagus; ; zygote; ; secondary oocyte; ; ankle; ; primary oocyte; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; choroid plexus of fourth ventricle; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; skeletal muscle tissue;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	phospholipase D activity; N-acylphosphatidylethanolamine-specific phospholipase D activity; protein binding; catalytic activity; phosphatidylinositol binding; hydrolase activity;
Cellular component	Golgi apparatus; endoplasmic reticulum membrane; membrane; plasma membrane; presynapse;
Biological process	Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis; lipid metabolism; cell motility; small GTPase mediated signal transduction; lipid catabolic process; synaptic vesicle recycling; cytoskeleton organization; phosphatidic acid biosynthetic process; inositol lipid-mediated signaling;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5338
	18806
	ENSG00000129219
	ENSMUSG00000020828
	О14939
	P97813
	НМ_001243108 ; НМ_002663
	НМ_008876 ; НМ_001302475 ; НМ_001302476 ; НМ_001361935
	НП_001230037 ; НП_002654
	НП_001289404 ; НП_001289405 ; НП_032902 ; НП_001348864
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Фосфолипаза D2 — это фермент , который у человека кодируется PLD2 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Функция

Фосфатидилхолин (PC)-специфичные фосфолипазы D (PLD) катализируют гидролиз PC с образованием фосфатидной кислоты и холина . Активация PC-специфичных PLD происходит вследствие стимуляции агонистами как тирозинкиназы , так и рецепторов, связанных с G-белком . Было высказано предположение, что PC-специфичные PLD участвуют в регулируемой секреции, реорганизации цитоскелета, регуляции транскрипции и контроле клеточного цикла. [предоставлено OMIM] ^{[ 7 ]}

Механизм активации

PLD2 активируется презентацией субстрата . ^{[ 8 ]} Фермент пальмитоилирован, что направляет PLD2 к липидным рафтам. Субстрат ПК является полиненасыщенным и располагается в мембране отдельно от липидных рафтов рядом с фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфатом (PIP2). Когда уровни PIP2 повышаются, PLD2 передает трафик PIP2, где он встречает свой ПК-подложку. Каркасные белки, которые взаимодействуют с PLD2, вероятно, меняют предпочтение липидных рафтов по сравнению с PIP2.

Взаимодействия

Было показано, что PLD2 взаимодействует с:

АРФ1 , ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}
Альдолаза А , ^{[ 11 ]}
Амфифизин , ^{[ 12 ]}
БИН1 , ^{[ 12 ]}
Кавеолин 1 , ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}
глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа , ^{[ 15 ]}
ПЛКГ1 , ^{[ 16 ]}
ПРКЦД , ^{[ 17 ]}
СРК , ^{[ 18 ]} и
Белок синдрома Вискотта-Олдрича . ^{[ 19 ]}

Ингибиторы

N- (2-(1-(3-фторфенил)-4-оксо-1,3,8-триазаспиро[4.5]декан-8-ил)этил)-2-нафтамид: 75-кратная селективность по сравнению с PLD1 , IC ₅₀ = 20 нМ. ^{[ 20 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000129219 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020828 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Пак С.Х., Рю С.Х., Су П.Г., Ким Х. (февраль 1999 г.). «Отнесение человеческого PLD2 к хромосомному участку 17p13.1 путем флуоресцентной гибридизации in situ». Цитогенетика и клеточная генетика . 82 (3–4): 225. дои : 10.1159/000015106 . ПМИД 9858823 . S2CID 46805227 .
^ Лопес I, Арнольд Р.С., Ламбет Дж.Д. (май 1998 г.). «Клонирование и первоначальная характеристика человеческой фосфолипазы D2 (hPLD2). Фактор АДФ-рибозилирования регулирует hPLD2» . Журнал биологической химии . 273 (21): 12846–52. дои : 10.1074/jbc.273.21.12846 . ПМИД 9582313 .
^ «Ген Энтреза: фосфолипаза D2 PLD2» .
^ Петерсен Э.Н., Чунг Х.В., Наебосадри А., Хансен С.Б. (декабрь 2016 г.). «Кинетическое разрушение липидных рафтов является механосенсором фосфолипазы D» . Природные коммуникации . 7 : 13873. Бибкод : 2016NatCo...713873P . дои : 10.1038/ncomms13873 . ПМК 5171650 . ПМИД 27976674 .
^ Ли С., Пак Дж.Б., Ким Дж.Х., Ким Ю., Ким Дж.Х., Шин К.Дж. и др. (июль 2001 г.). «Актин напрямую взаимодействует с фосфолипазой D, подавляя ее активность» . Журнал биологической химии . 276 (30): 28252–60. дои : 10.1074/jbc.M008521200 . ПМИД 11373276 .
^ Пак Дж.Б., Ким Дж.Х., Ким Ю, Ха Ш., Ю Дж.С., Ду Джи и др. (июль 2000 г.). «Сердечная фосфолипаза D2 локализуется на сарколеммальных мембранах и ингибируется альфа-актинином обратимым образом с помощью фактора АДФ-рибозилирования» . Журнал биологической химии . 275 (28): 21295–301. дои : 10.1074/jbc.M002463200 . ПМИД 10801846 .
^ Ким Дж.Х., Ли С., Ким Дж.Х., Ли Т.Г., Хирата М., Су П.Г., Рю Ш. (март 2002 г.). «Фосфолипаза D2 напрямую взаимодействует с альдолазой через ее домен PH». Биохимия . 41 (10): 3414–21. дои : 10.1021/bi015700a . ПМИД 11876650 .
^ Jump up to: ^а ^б Ли С., Ким С.Р., Чунг Дж.К., Фроман М.А., Килиманн М.В., Ри С.Г. (июнь 2000 г.). «Ингибирование фосфолипазы D амфифизинами» . Журнал биологической химии . 275 (25): 18751–8. дои : 10.1074/jbc.M001695200 . ПМИД 10764771 .
^ Чжэн X, Боллинджер Боллаг W (декабрь 2003 г.). «Аквапорин 3 соединяется с фосфолипазой d2 в богатых кавеолином микродоменах мембраны, и его активность снижается при дифференцировке кератиноцитов» . Журнал исследовательской дерматологии . 121 (6): 1487–95. дои : 10.1111/j.1523-1747.2003.12614.x . ПМИД 14675200 .
^ Чарни М., Фиуччи Г., Лави Ю., Банно Ю., Нозава Ю., Лискович М. (февраль 2000 г.). «Фосфолипаза D2: функциональное взаимодействие с кавеолином в микродоменах мембраны низкой плотности» . Письма ФЭБС . 467 (2–3): 326–32. дои : 10.1016/s0014-5793(00)01174-1 . ПМИД 10675563 . S2CID 21891748 .
^ Ким Дж.Х., Ли С., Пак Дж.Б., Ли С.Д., Ким Дж.Х., Ха Ш.Х. и др. (июнь 2003 г.). «Перекись водорода индуцирует связь между глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназой и фосфолипазой D2, чтобы облегчить активацию фосфолипазы D2 в клетках PC12». Журнал нейрохимии . 85 (5): 1228–36. дои : 10.1046/j.1471-4159.2003.01755.x . ПМИД 12753082 . S2CID 27513985 .
^ Чан И.Х., Ли С., Пак Дж.Б., Ким Дж.Х., Ли К.С., Хур Э.М. и др. (май 2003 г.). «Прямое взаимодействие фосфолипазы C-гамма 1 с фосфолипазой D2 важно для передачи сигналов эпидермального фактора роста» . Журнал биологической химии . 278 (20): 18184–90. дои : 10.1074/jbc.M208438200 . ПМИД 12646582 .
^ Хан Дж.М., Ким Дж.Х., Ли Б.Д., Ли С.Д., Ким Ю., Юнг Ю.В. и др. (март 2002 г.). «Зависимая от фосфорилирования регуляция фосфолипазы D2 протеинкиназой C дельта в клетках крысиной феохромоцитомы PC12» . Журнал биологической химии . 277 (10): 8290–7. дои : 10.1074/jbc.M108343200 . ПМИД 11744693 .
^ Ан Б.Х., Ким С.Ю., Ким Э.Х., Чхве К.С., Квон Т.К., Ли Ю.Х. и др. (май 2003 г.). «Трансмодуляция между фосфолипазой D и c-Src усиливает пролиферацию клеток» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (9): 3103–15. дои : 10.1128/mcb.23.9.3103-3115.2003 . ПМК 153190 . ПМИД 12697812 .
^ Кантонен С., Хаттон Н., Маханкали М., Хенкельс К.М., Парк Х., Кокс Д., Гомес-Камбронеро Дж. (ноябрь 2011 г.). «Новый гетеротример фосфолипазы D2-Grb2-WASp регулирует фагоцитоз лейкоцитов по двухэтапному механизму» . Молекулярная и клеточная биология . 31 (22): 4524–37. дои : 10.1128/MCB.05684-11 . ПМК 3209255 . ПМИД 21930784 .
^ Лавьери Р.Р., Скотт С.А., Селви П.Е., Ким К., Джадхав С., Моррисон Р.Д. и др. (сентябрь 2010 г.). «Дизайн, синтез и биологическая оценка галогенированных N-(2-(4-оксо-1-фенил-1,3,8-триазаспиро[4.5]декан-8-ил)этил)бензамидов: открытие изоформ-селективного низкомолекулярный ингибитор фосфолипазы D2» . Журнал медицинской химии . 53 (18): 6706–19. дои : 10.1021/jm100814g . ПМК 3179181 . ПМИД 20735042 .

Дальнейшее чтение

Сундарам М., Кук Х.В., Байерс Д.М. (февраль 2004 г.). «Семейство фосфолипидсвязывающих белков MARCKS: регуляция фосфолипазы D и других клеточных компонентов». Биохимия и клеточная биология . 82 (1): 191–200. дои : 10.1139/o03-087 . ПМИД 15052337 .
Макдермотт М., Уэйкелам М.Дж., Моррис А.Дж. (февраль 2004 г.). «Фосфолипаза Д». Биохимия и клеточная биология . 82 (1): 225–53. дои : 10.1139/o03-079 . ПМИД 15052340 .
Колли В.К., Сунг Т.С., Ролл Р., Дженко Дж., Хаммонд С.М., Альтшуллер Ю. и др. (март 1997 г.). «Фосфолипаза D2, отдельная изоформа фосфолипазы D с новыми регуляторными свойствами, которая провоцирует реорганизацию цитоскелета» . Современная биология . 7 (3): 191–201. Бибкод : 1997CBio....7..191C . дои : 10.1016/S0960-9822(97)70090-3 . ПМИД 9395408 . S2CID 14008613 .
Стид П.М., Кларк К.Л., Бояр В.К., диджей Ласала (октябрь 1998 г.). «Характеристика человеческого PLD2 и анализ вариантов сплайсинга изоформ PLD» . Журнал ФАСЭБ . 12 (13): 1309–17. дои : 10.1096/fasebj.12.13.1309 . ПМИД 9761774 . S2CID 27394831 .
Слааби Р., Дженсен Т., Хансен Х.С., Фроман М.А., Зеедорф К. (декабрь 1998 г.). «PLD2 образует комплексы с рецептором EGF и подвергается фосфорилированию тирозина в одном месте при стимуляции агонистом» . Журнал биологической химии . 273 (50): 33722–7. дои : 10.1074/jbc.273.50.33722 . ПМИД 9837959 .
Чарни М., Фиуччи Г., Лави Ю., Банно Ю., Нозава Ю., Лискович М. (февраль 2000 г.). «Фосфолипаза D2: функциональное взаимодействие с кавеолином в микродоменах мембраны низкой плотности» . Письма ФЭБС . 467 (2–3): 326–32. дои : 10.1016/S0014-5793(00)01174-1 . ПМИД 10675563 . S2CID 21891748 .
Ли С., Ким С.Р., Чунг Дж.К., Фроман М.А., Килиманн М.В., Ри С.Г. (июнь 2000 г.). «Ингибирование фосфолипазы D амфифизинами» . Журнал биологической химии . 275 (25): 18751–8. дои : 10.1074/jbc.M001695200 . ПМИД 10764771 .
Пак Дж.Б., Ким Дж.Х., Ким Ю, Ха Ш., Ю Дж.С., Ду Джи и др. (июль 2000 г.). «Сердечная фосфолипаза D2 локализуется на сарколеммальных мембранах и ингибируется альфа-актинином обратимым образом с помощью фактора АДФ-рибозилирования» . Журнал биологической химии . 275 (28): 21295–301. дои : 10.1074/jbc.M002463200 . ПМИД 10801846 .
Чжан Ю., Редина О., Альтшуллер Ю.М., Ямазаки М., Рамос Дж., Хнейвайс Х. и др. (ноябрь 2000 г.). «Регуляция экспрессии фосфолипазы D1 и D2 с помощью PEA-15, нового белка, который с ними взаимодействует» . Журнал биологической химии . 275 (45): 35224–32. дои : 10.1074/jbc.M003329200 . ПМИД 10926929 .
Мораш С.С., Байерс Д.М., Кук Х.В. (сентябрь 2000 г.). «Активация фосфолипазы D с помощью PKC и GTPgammaS в клетках нейробластомы человека, сверхэкспрессирующих MARCKS». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1487 (2–3): 177–89. дои : 10.1016/s1388-1981(00)00094-9 . ПМИД 11018470 .
Дивеча Н., Руфс М., Холстед Дж.Р., Д'Андреа С., Фернандес-Борга М., Омен Л. и др. (октябрь 2000 г.). «Взаимодействие PIPкиназы типа Ialpha с фосфолипазой D: роль локальной генерации фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата в регуляции активности PLD2» . Журнал ЭМБО . 19 (20): 5440–9. дои : 10.1093/emboj/19.20.5440 . ПМК 314009 . ПМИД 11032811 .
Слааби Р., Ду Г., Альтшуллер Ю.М., Фроман М.А., Зеедорф К. (ноябрь 2000 г.). «Инсулин-индуцированная активность фосфолипазы D1 и фосфолипазы D2 в эмбриональных клетках почек-293 человека, опосредованная сигнальным каскадом фосфолипазы C гамма и протеинкиназы C альфа» . Биохимический журнал . 351 Ч. 3 (3): 613–9. дои : 10.1042/0264-6021:3510613 . ПМК 1221400 . ПМИД 11042115 .
Хартли Дж.Л., Темпл Г.Ф., Браш Массачусетс (ноябрь 2000 г.). «Клонирование ДНК с использованием сайт-специфической рекомбинации in vitro» . Геномные исследования . 10 (11): 1788–95. дои : 10.1101/гр.143000 . ПМК 310948 . ПМИД 11076863 .
Ли С., Пак Дж.Б., Ким Дж.Х., Ким Ю., Ким Дж.Х., Шин К.Дж. и др. (июль 2001 г.). «Актин напрямую взаимодействует с фосфолипазой D, подавляя ее активность» . Журнал биологической химии . 276 (30): 28252–60. дои : 10.1074/jbc.M008521200 . ПМИД 11373276 .
Саркар С., Мива Н., Коминами Х., Игараси Н., Хаяши С., Окада Т. и др. (ноябрь 2001 г.). «Регуляция фосфолипазы D2 млекопитающих: взаимодействие и стимуляция активатором G (M2)» . Биохимический журнал . 359 (Часть 3): 599–604. дои : 10.1042/0264-6021:3590599 . ПМК 1222181 . ПМИД 11672434 .
Денмат-Уисс Л.А., Фебидиас С., Хонкаваара П., Робин П., Гени Б., Мин Д.С. и др. (декабрь 2001 г.). «Регуляция транзита конститутивных белков с помощью фосфолипазы D в клетках HT29-cl19A» . Журнал биологической химии . 276 (52): 48840–6. дои : 10.1074/jbc.M104276200 . ПМИД 11687572 .
Ли С., Ким Дж. Х., Ли К. С., Ким Дж. Х., Ким Ю, Хо К. и др. (февраль 2002 г.). «Белок-2-медиатор коллапсинового ответа ингибирует активность нейрональной фосфолипазы D (2) путем прямого взаимодействия» . Журнал биологической химии . 277 (8): 6542–9. дои : 10.1074/jbc.M108047200 . ПМИД 11741937 .
Хан Дж.М., Ким Дж.Х., Ли Б.Д., Ли С.Д., Ким Ю., Юнг Ю.В. и др. (март 2002 г.). «Зависимая от фосфорилирования регуляция фосфолипазы D2 протеинкиназой C дельта в клетках крысиной феохромоцитомы PC12» . Журнал биологической химии . 277 (10): 8290–7. дои : 10.1074/jbc.M108343200 . ПМИД 11744693 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000129219 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020828 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9858823-5] Пак С.Х., Рю С.Х., Су П.Г., Ким Х. (февраль 1999 г.). «Отнесение человеческого PLD2 к хромосомному участку 17p13.1 путем флуоресцентной гибридизации in situ». Цитогенетика и клеточная генетика . 82 (3–4): 225. дои : 10.1159/000015106 . ПМИД 9858823 . S2CID 46805227 .

[pmid9582313-6] Лопес I, Арнольд Р.С., Ламбет Дж.Д. (май 1998 г.). «Клонирование и первоначальная характеристика человеческой фосфолипазы D2 (hPLD2). Фактор АДФ-рибозилирования регулирует hPLD2» . Журнал биологической химии . 273 (21): 12846–52. дои : 10.1074/jbc.273.21.12846 . ПМИД 9582313 .

[entrez-7] «Ген Энтреза: фосфолипаза D2 PLD2» .

[8] Петерсен Э.Н., Чунг Х.В., Наебосадри А., Хансен С.Б. (декабрь 2016 г.). «Кинетическое разрушение липидных рафтов является механосенсором фосфолипазы D» . Природные коммуникации . 7 : 13873. Бибкод : 2016NatCo...713873P . дои : 10.1038/ncomms13873 . ПМК 5171650 . ПМИД 27976674 .

[pmid11373276-9] Ли С., Пак Дж.Б., Ким Дж.Х., Ким Ю., Ким Дж.Х., Шин К.Дж. и др. (июль 2001 г.). «Актин напрямую взаимодействует с фосфолипазой D, подавляя ее активность» . Журнал биологической химии . 276 (30): 28252–60. дои : 10.1074/jbc.M008521200 . ПМИД 11373276 .

[pmid10801846-10] Пак Дж.Б., Ким Дж.Х., Ким Ю, Ха Ш., Ю Дж.С., Ду Джи и др. (июль 2000 г.). «Сердечная фосфолипаза D2 локализуется на сарколеммальных мембранах и ингибируется альфа-актинином обратимым образом с помощью фактора АДФ-рибозилирования» . Журнал биологической химии . 275 (28): 21295–301. дои : 10.1074/jbc.M002463200 . ПМИД 10801846 .

[pmid11876650-11] Ким Дж.Х., Ли С., Ким Дж.Х., Ли Т.Г., Хирата М., Су П.Г., Рю Ш. (март 2002 г.). «Фосфолипаза D2 напрямую взаимодействует с альдолазой через ее домен PH». Биохимия . 41 (10): 3414–21. дои : 10.1021/bi015700a . ПМИД 11876650 .

[pmid10764771-12] Jump up to: ^а ^б Ли С., Ким С.Р., Чунг Дж.К., Фроман М.А., Килиманн М.В., Ри С.Г. (июнь 2000 г.). «Ингибирование фосфолипазы D амфифизинами» . Журнал биологической химии . 275 (25): 18751–8. дои : 10.1074/jbc.M001695200 . ПМИД 10764771 .

[pmid14675200-13] Чжэн X, Боллинджер Боллаг W (декабрь 2003 г.). «Аквапорин 3 соединяется с фосфолипазой d2 в богатых кавеолином микродоменах мембраны, и его активность снижается при дифференцировке кератиноцитов» . Журнал исследовательской дерматологии . 121 (6): 1487–95. дои : 10.1111/j.1523-1747.2003.12614.x . ПМИД 14675200 .

[pmid10675563-14] Чарни М., Фиуччи Г., Лави Ю., Банно Ю., Нозава Ю., Лискович М. (февраль 2000 г.). «Фосфолипаза D2: функциональное взаимодействие с кавеолином в микродоменах мембраны низкой плотности» . Письма ФЭБС . 467 (2–3): 326–32. дои : 10.1016/s0014-5793(00)01174-1 . ПМИД 10675563 . S2CID 21891748 .

[pmid12753082-15] Ким Дж.Х., Ли С., Пак Дж.Б., Ли С.Д., Ким Дж.Х., Ха Ш.Х. и др. (июнь 2003 г.). «Перекись водорода индуцирует связь между глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназой и фосфолипазой D2, чтобы облегчить активацию фосфолипазы D2 в клетках PC12». Журнал нейрохимии . 85 (5): 1228–36. дои : 10.1046/j.1471-4159.2003.01755.x . ПМИД 12753082 . S2CID 27513985 .

[pmid12646582-16] Чан И.Х., Ли С., Пак Дж.Б., Ким Дж.Х., Ли К.С., Хур Э.М. и др. (май 2003 г.). «Прямое взаимодействие фосфолипазы C-гамма 1 с фосфолипазой D2 важно для передачи сигналов эпидермального фактора роста» . Журнал биологической химии . 278 (20): 18184–90. дои : 10.1074/jbc.M208438200 . ПМИД 12646582 .

[pmid11744693-17] Хан Дж.М., Ким Дж.Х., Ли Б.Д., Ли С.Д., Ким Ю., Юнг Ю.В. и др. (март 2002 г.). «Зависимая от фосфорилирования регуляция фосфолипазы D2 протеинкиназой C дельта в клетках крысиной феохромоцитомы PC12» . Журнал биологической химии . 277 (10): 8290–7. дои : 10.1074/jbc.M108343200 . ПМИД 11744693 .

[pmid12697812-18] Ан Б.Х., Ким С.Ю., Ким Э.Х., Чхве К.С., Квон Т.К., Ли Ю.Х. и др. (май 2003 г.). «Трансмодуляция между фосфолипазой D и c-Src усиливает пролиферацию клеток» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (9): 3103–15. дои : 10.1128/mcb.23.9.3103-3115.2003 . ПМК 153190 . ПМИД 12697812 .

[pmid21930784-19] Кантонен С., Хаттон Н., Маханкали М., Хенкельс К.М., Парк Х., Кокс Д., Гомес-Камбронеро Дж. (ноябрь 2011 г.). «Новый гетеротример фосфолипазы D2-Grb2-WASp регулирует фагоцитоз лейкоцитов по двухэтапному механизму» . Молекулярная и клеточная биология . 31 (22): 4524–37. дои : 10.1128/MCB.05684-11 . ПМК 3209255 . ПМИД 21930784 .

[pmid20735042-20] Лавьери Р.Р., Скотт С.А., Селви П.Е., Ким К., Джадхав С., Моррисон Р.Д. и др. (сентябрь 2010 г.). «Дизайн, синтез и биологическая оценка галогенированных N-(2-(4-оксо-1-фенил-1,3,8-триазаспиро[4.5]декан-8-ил)этил)бензамидов: открытие изоформ-селективного низкомолекулярный ингибитор фосфолипазы D2» . Журнал медицинской химии . 53 (18): 6706–19. дои : 10.1021/jm100814g . ПМК 3179181 . ПМИД 20735042 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Хейнса – Вульфа График Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4- лиазы ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) EC6- лигазы ( список ) EC7 Транслоказы ( список )