ПРККД

ПРККД
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2YUU, 1YRK
Идентификаторы
Псевдонимы	PRKCD , ALPS3, CVID9, MAY1, PKCD, nPKC-дельта, протеинкиназа C дельта
Внешние идентификаторы	Опустить : 176977 ; МГИ : 97598 ; Гомологен : 55963 ; GeneCards : PRKCD ; ОМА : PRKCD — ортологи
Номер ЕС	2.7.10.2
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 3 (human)
End	53,192,717 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 14 (mouse)
End	30,348,167 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	monocyte; ; granulocyte; ; right adrenal cortex; ; right uterine tube; ; mucosa of transverse colon; ; left adrenal gland; ; left adrenal cortex; ; right lobe of thyroid gland; ; left lobe of thyroid gland; ; rectum;
	Top expressed in
	lateral geniculate nucleus; ; granulocyte; ; medial dorsal nucleus; ; medial geniculate nucleus; ; lateral septal nucleus; ; pyloric antrum; ; seminiferous tubule; ; epithelium of stomach; ; large intestine; ; colon;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	kinase activity; ATP binding; protein kinase activity; non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity; metal ion binding; kinase binding; enzyme binding; insulin receptor substrate binding; transferase activity; protein binding; calcium-independent protein kinase C activity; protein kinase binding; nucleotide binding; enzyme activator activity; protein serine/threonine kinase activity; protein kinase C activity;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; membrane; cell-cell junction; perinuclear region of cytoplasm; nucleus; nuclear matrix; endoplasmic reticulum; extracellular exosome; plasma membrane; nucleoplasm; extracellular region; azurophil granule lumen;
Biological process	intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress; termination of signal transduction; interferon-gamma-mediated signaling pathway; negative regulation of protein binding; positive regulation of endodeoxyribonuclease activity; platelet activation; protein phosphorylation; cellular senescence; negative regulation of insulin receptor signaling pathway; positive regulation of sphingomyelin catabolic process; cell chemotaxis; cell cycle; negative regulation of inflammatory response; positive regulation of protein dephosphorylation; Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis; positive regulation of apoptotic signaling pathway; stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; cellular response to hydroperoxide; negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; defense response to bacterium; negative regulation of MAP kinase activity; positive regulation of response to DNA damage stimulus; positive regulation of protein import into nucleus; interleukin-10 production; regulation of actin cytoskeleton organization; negative regulation of actin filament polymerization; regulation of mRNA stability; phosphorylation; protein stabilization; regulation of signaling receptor activity; negative regulation of filopodium assembly; cellular response to angiotensin; interleukin-12 production; peptidyl-threonine phosphorylation; positive regulation of ceramide biosynthetic process; neutrophil activation; intracellular signal transduction; negative regulation of glial cell apoptotic process; negative regulation of platelet aggregation; positive regulation of phospholipid scramblase activity; B cell proliferation; immunoglobulin mediated immune response; positive regulation of glucosylceramide catabolic process; peptidyl-tyrosine phosphorylation; positive regulation of superoxide anion generation; activation of protein kinase activity; signal transduction; cellular response to hydrogen peroxide; peptidyl-serine phosphorylation; apoptotic process; neutrophil degranulation; execution phase of apoptosis;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5580
	18753
	ENSG00000163932
	ENSMUSG00000021948
	Q05655
	P28867
showНМ_006254 ; НМ_212539 ; НМ_001316327 ; НМ_001354676 ; НМ_001354678 ;
	NM_001354679; NM_001354680
	НМ_011103 ; НМ_001310682
showНП_001303256 ; НП_006245 ; НП_997704 ; НП_001341605 ; НП_001341607 ;
	NP_001341608; NP_001341609
	НП_001297611 ; НП_035233
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Протеинкиназа C дельта-типа (или PKC-δ ) представляет собой фермент , который у человека кодируется PRKCD геном . ^{[ 5 ]}

Функция

Протеинкиназа C (PKC) представляет собой семейство серин- и треонин-специфичных протеинкиназ , которые могут активироваться вторым мессенджером диацилглицерином . ^{[ 6 ]} Члены семейства PKC фосфорилируют широкий спектр белков-мишеней и, как известно, участвуют в разнообразных клеточных сигнальных путях. Члены семейства PKC также служат основными рецепторами для сложных эфиров форболов , класса опухолевых промоторов. Каждый член семейства PKC имеет специфический профиль экспрессии и, как полагают, играет разные роли в клетках. Белок, кодируемый этим геном, является одним из членов семейства PKC. Исследования на людях и мышах показывают, что эта киназа участвует в передаче сигналов В-клеток и в регуляции роста , апоптоза и дифференцировки различных типов клеток. ^{[ 7 ]} Протеинкиназа C дельта также регулируется фосфорилированием различных остатков серина/треонина (например, T50, T141, S304, T451, T505, S506, T507, S643, S664) и тирозина, включая Y311 (посредством SRC ). ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

Взаимодействия

Было показано, что PRKCD взаимодействует с:

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000163932 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021948 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Хуппи К., Сиварски Д., Гуднайт Дж., Мишак Х. (июнь 1994 г.). «Присвоение гена дельта-полипептида протеинкиназы C (PRKCD) хромосоме 3 человека и хромосоме 14 мыши» . Геномика . 19 (1): 161–2. дои : 10.1006/geno.1994.1028 . ПМИД 8188219 .
^ Киккава, Ушио (2002). «Протеинкиназа Cδ (PKCδ): механизмы и функции активации» . Журнал биохимии . 132 (6): 831–839. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a003294 . ПМИД 12473183 . Проверено 30 июня 2008 г.
^ «Ген Энтрез: протеинкиназа PRKCD C, дельта» .
^ Уэлман А., Гриффитс-младший, Уэттон А.Д., Дайв C (декабрь 2007 г.). «Протеинкиназа C дельта фосфорилируется по пяти новым сайтам Ser/Thr после индуцируемой сверхэкспрессии в клетках колоректального рака человека» . Белковая наука . 16 (12): 2711–5. дои : 10.1110/ps.072874607 . ПМК 2222818 . ПМИД 17965192 .
^ Блейк Р.А., Гарсия-Парамио П., Паркер П.Дж., Кортнидж С.А. (апрель 1999 г.). «Src способствует деградации PKCdelta» . Рост клеток отличается . 10 (4): 231–41. ПМИД 10319993 .
^ Сторц П., Хауссер А., Линк Г., Дедио Дж., Гебрехивет Б., Пфизенмайер К., Йоханнес Ф.Дж. (август 2000 г.). «Протеинкиназа C [микро] регулируется многофункциональным белком-шапероном p32» . Ж. Биол. Хим . 275 (32): 24601–7. дои : 10.1074/jbc.M002964200 . ПМИД 10831594 .
^ Кешамуни, В.Г. (17 апреля 2002 г.). «Механизм 17-бета-эстрадиол-индуцированной активации Erk1/2 в клетках рака молочной железы. РОЛЬ HER2 И PKC-дельта» . Журнал биологической химии . 277 (25): 22558–22565. дои : 10.1074/jbc.M202351200 . ПМИД 11960991 .
^ Брайман Л., Альт А., Куроки Т., Оба М., Бак А., Тенненбаум Т., Сэмпсон С.Р. (апрель 2001 г.). «Инсулин индуцирует специфическое взаимодействие между инсулиновым рецептором и протеинкиназой C дельта в первично культивируемых скелетных мышцах» . Мол. Эндокринол . 15 (4): 565–74. дои : 10.1210/mend.15.4.0612 . ПМИД 11266508 .
^ Розенцвейг Т., Брайман Л., Бак А., Альт А., Куроки Т., Сэмпсон С.Р. (июнь 2002 г.). «Дифференциальные эффекты фактора некроза опухоли-альфа на изоформы протеинкиназы C альфа и дельта опосредуют ингибирование передачи сигналов рецептора инсулина» . Диабет . 51 (6): 1921–30. дои : 10.2337/диабет.51.6.1921 . ПМИД 12031982 .
^ Рен Дж., Ли Ю., Куфе Д. (май 2002 г.). «Протеинкиназа C дельта регулирует функцию антигена карциномы DF3/MUC1 в передаче сигналов бета-катенина» . Ж. Биол. Хим . 277 (20): 17616–22. дои : 10.1074/jbc.M200436200 . ПМИД 11877440 .
^ Кумар В., Панди П., Сабатини Д., Кумар М., Маджумдер П.К., Бхарти А., Кармайкл Г., Куфе Д., Харбанда С. (март 2000 г.). «Функциональное взаимодействие между RAFT1/FRAP/mTOR и протеинкиназой cdelta в регуляции кэп-зависимой инициации трансляции» . Я ЕСМЬ Дж . 19 (5): 1087–97. дои : 10.1093/emboj/19.5.1087 . ПМК 305647 . ПМИД 10698949 .
^ Хан Дж.М., Ким Дж.Х., Ли Б.Д., Ли С.Д., Ким Ю, Юнг Ю.В., Ли С., Чо В., Охба М., Куроки Т., Су П.Г., Рю Ш. (март 2002 г.). «Зависимая от фосфорилирования регуляция фосфолипазы D2 протеинкиназой C дельта в клетках крысиной феохромоцитомы PC12» . Ж. Биол. Хим . 277 (10): 8290–7. дои : 10.1074/jbc.M108343200 . ПМИД 11744693 .
^ Ёсида К., Куфе Д. (декабрь 2001 г.). «Негативная регуляция протеинтирозинфосфатазы SHPTP1 протеинкиназой C дельта в ответ на повреждение ДНК». Мол. Фармакол . 60 (6): 1431–8. дои : 10.1124/моль.60.6.1431 . ПМИД 11723252 .
^ Филлипс-Мейсон П.Дж., Каур Х., Берден-Галли С.М., Крейг С.Е., Брейди-Калней С.М. (2011). «Идентификация фосфолипазы C гамма1 как протеин-субстрата тирозинфосфатазы мю, который регулирует миграцию клеток» . Дж. Селл. Биохим . 112 (1): 39–48. дои : 10.1002/jcb.22710 . ПМК 3031780 . ПМИД 20506511 .
^ Ходжкинсон CP, Сейл GJ (январь 2002 г.). «Регуляция как PDK1, так и фосфорилирования PKC-дзета и -дельта с помощью C-концевого фрагмента PRK2». Биохимия . 41 (2): 561–9. дои : 10.1021/bi010719z . ПМИД 11781095 .
^ Броди С., Стейнхарт Р., Казимирский Г., Рубинфельд Х., Хайман Т., Эйрес Дж.Н., Хур Г.М., Тот А., Ян Д., Гарфилд Ш., Стоун Дж.К., Блумберг П.М. (июль 2004 г.). «PKCdelta связывается и участвует в фосфорилировании RasGRP3 в ответ на сложные эфиры форболов». Мол. Фармакол . 66 (1): 76–84. дои : 10.1124/моль.66.1.76 . ПМИД 15213298 . S2CID 5774849 .
^ Лейтгес М., Гимборн К., Элис В., Калесников Дж., Хьюз М.Р., Кристал Г., Хубер М. (июнь 2002 г.). «Протеинкиназа C-дельта является негативным регулятором индуцированной антигеном дегрануляции тучных клеток» . Мол. Клетка. Биол . 22 (12): 3970–80. дои : 10.1128/mcb.22.12.3970-3980.2002 . ПМЦ 133855 . ПМИД 12024011 .
^ Кристоф А.С., Маркс-Кончалик Дж., Биллингс Э., Мосс Дж. (сентябрь 2003 г.). «Стимуляция преобразователя сигнала и активатора транскрипции-1 (STAT1)-зависимой транскрипции гена липополисахаридом и гамма-интерфероном регулируется мишенью рапамицина у млекопитающих» . Ж. Биол. Хим . 278 (36): 33637–44. дои : 10.1074/jbc.M301053200 . ПМИД 12807916 .

Дальнейшее чтение

Али А., Хефлих К.П., Вуджетт-младший (2002). «Киназа гликогенсинтазы-3: свойства, функции и регуляция». хим. Преподобный . 101 (8): 2527–40. дои : 10.1021/cr000110o . ПМИД 11749387 .
Слейтер С.Дж., Хо С., компакт-диск Стаббса (2003). «Использование флуоресцентных эфиров форбола в исследованиях взаимодействий протеинкиназы C с мембраной». хим. Физ. Липиды . 116 (1–2): 75–91. дои : 10.1016/S0009-3084(02)00021-X . ПМИД 12093536 .
Броди С., Blumberg PM (2003). «Регуляция клеточного апоптоза протеинкиназой c дельта». Апоптоз . 8 (1): 19–27. дои : 10.1023/А:1021640817208 . ПМИД 12510148 . S2CID 19677299 .

статья о гене на хромосоме 3 человека незавершена Эта . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000163932 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021948 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8188219-5] Хуппи К., Сиварски Д., Гуднайт Дж., Мишак Х. (июнь 1994 г.). «Присвоение гена дельта-полипептида протеинкиназы C (PRKCD) хромосоме 3 человека и хромосоме 14 мыши» . Геномика . 19 (1): 161–2. дои : 10.1006/geno.1994.1028 . ПМИД 8188219 .

[6] Киккава, Ушио (2002). «Протеинкиназа Cδ (PKCδ): механизмы и функции активации» . Журнал биохимии . 132 (6): 831–839. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a003294 . ПМИД 12473183 . Проверено 30 июня 2008 г.

[7] «Ген Энтрез: протеинкиназа PRKCD C, дельта» .

[pmid17965192-8] Уэлман А., Гриффитс-младший, Уэттон А.Д., Дайв C (декабрь 2007 г.). «Протеинкиназа C дельта фосфорилируется по пяти новым сайтам Ser/Thr после индуцируемой сверхэкспрессии в клетках колоректального рака человека» . Белковая наука . 16 (12): 2711–5. дои : 10.1110/ps.072874607 . ПМК 2222818 . ПМИД 17965192 .

[pmid10319993-9] Блейк Р.А., Гарсия-Парамио П., Паркер П.Дж., Кортнидж С.А. (апрель 1999 г.). «Src способствует деградации PKCdelta» . Рост клеток отличается . 10 (4): 231–41. ПМИД 10319993 .

[pmid10831594-10] Сторц П., Хауссер А., Линк Г., Дедио Дж., Гебрехивет Б., Пфизенмайер К., Йоханнес Ф.Дж. (август 2000 г.). «Протеинкиназа C [микро] регулируется многофункциональным белком-шапероном p32» . Ж. Биол. Хим . 275 (32): 24601–7. дои : 10.1074/jbc.M002964200 . ПМИД 10831594 .

[11] Кешамуни, В.Г. (17 апреля 2002 г.). «Механизм 17-бета-эстрадиол-индуцированной активации Erk1/2 в клетках рака молочной железы. РОЛЬ HER2 И PKC-дельта» . Журнал биологической химии . 277 (25): 22558–22565. дои : 10.1074/jbc.M202351200 . ПМИД 11960991 .

[pmid11266508-12] Брайман Л., Альт А., Куроки Т., Оба М., Бак А., Тенненбаум Т., Сэмпсон С.Р. (апрель 2001 г.). «Инсулин индуцирует специфическое взаимодействие между инсулиновым рецептором и протеинкиназой C дельта в первично культивируемых скелетных мышцах» . Мол. Эндокринол . 15 (4): 565–74. дои : 10.1210/mend.15.4.0612 . ПМИД 11266508 .

[pmid12031982-13] Розенцвейг Т., Брайман Л., Бак А., Альт А., Куроки Т., Сэмпсон С.Р. (июнь 2002 г.). «Дифференциальные эффекты фактора некроза опухоли-альфа на изоформы протеинкиназы C альфа и дельта опосредуют ингибирование передачи сигналов рецептора инсулина» . Диабет . 51 (6): 1921–30. дои : 10.2337/диабет.51.6.1921 . ПМИД 12031982 .

[pmid11877440-14] Рен Дж., Ли Ю., Куфе Д. (май 2002 г.). «Протеинкиназа C дельта регулирует функцию антигена карциномы DF3/MUC1 в передаче сигналов бета-катенина» . Ж. Биол. Хим . 277 (20): 17616–22. дои : 10.1074/jbc.M200436200 . ПМИД 11877440 .

[pmid10698949-15] Кумар В., Панди П., Сабатини Д., Кумар М., Маджумдер П.К., Бхарти А., Кармайкл Г., Куфе Д., Харбанда С. (март 2000 г.). «Функциональное взаимодействие между RAFT1/FRAP/mTOR и протеинкиназой cdelta в регуляции кэп-зависимой инициации трансляции» . Я ЕСМЬ Дж . 19 (5): 1087–97. дои : 10.1093/emboj/19.5.1087 . ПМК 305647 . ПМИД 10698949 .

[pmid11744693-16] Хан Дж.М., Ким Дж.Х., Ли Б.Д., Ли С.Д., Ким Ю, Юнг Ю.В., Ли С., Чо В., Охба М., Куроки Т., Су П.Г., Рю Ш. (март 2002 г.). «Зависимая от фосфорилирования регуляция фосфолипазы D2 протеинкиназой C дельта в клетках крысиной феохромоцитомы PC12» . Ж. Биол. Хим . 277 (10): 8290–7. дои : 10.1074/jbc.M108343200 . ПМИД 11744693 .

[pmid11723252-17] Ёсида К., Куфе Д. (декабрь 2001 г.). «Негативная регуляция протеинтирозинфосфатазы SHPTP1 протеинкиназой C дельта в ответ на повреждение ДНК». Мол. Фармакол . 60 (6): 1431–8. дои : 10.1124/моль.60.6.1431 . ПМИД 11723252 .

[pmid20506511-18] Филлипс-Мейсон П.Дж., Каур Х., Берден-Галли С.М., Крейг С.Е., Брейди-Калней С.М. (2011). «Идентификация фосфолипазы C гамма1 как протеин-субстрата тирозинфосфатазы мю, который регулирует миграцию клеток» . Дж. Селл. Биохим . 112 (1): 39–48. дои : 10.1002/jcb.22710 . ПМК 3031780 . ПМИД 20506511 .

[pmid11781095-19] Ходжкинсон CP, Сейл GJ (январь 2002 г.). «Регуляция как PDK1, так и фосфорилирования PKC-дзета и -дельта с помощью C-концевого фрагмента PRK2». Биохимия . 41 (2): 561–9. дои : 10.1021/bi010719z . ПМИД 11781095 .

[pmid15213298-20] Броди С., Стейнхарт Р., Казимирский Г., Рубинфельд Х., Хайман Т., Эйрес Дж.Н., Хур Г.М., Тот А., Ян Д., Гарфилд Ш., Стоун Дж.К., Блумберг П.М. (июль 2004 г.). «PKCdelta связывается и участвует в фосфорилировании RasGRP3 в ответ на сложные эфиры форболов». Мол. Фармакол . 66 (1): 76–84. дои : 10.1124/моль.66.1.76 . ПМИД 15213298 . S2CID 5774849 .

[pmid12024011-21] Лейтгес М., Гимборн К., Элис В., Калесников Дж., Хьюз М.Р., Кристал Г., Хубер М. (июнь 2002 г.). «Протеинкиназа C-дельта является негативным регулятором индуцированной антигеном дегрануляции тучных клеток» . Мол. Клетка. Биол . 22 (12): 3970–80. дои : 10.1128/mcb.22.12.3970-3980.2002 . ПМЦ 133855 . ПМИД 12024011 .

[pmid12807916-22] Кристоф А.С., Маркс-Кончалик Дж., Биллингс Э., Мосс Дж. (сентябрь 2003 г.). «Стимуляция преобразователя сигнала и активатора транскрипции-1 (STAT1)-зависимой транскрипции гена липополисахаридом и гамма-интерфероном регулируется мишенью рапамицина у млекопитающих» . Ж. Биол. Хим . 278 (36): 33637–44. дои : 10.1074/jbc.M301053200 . ПМИД 12807916 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)