ДАПК3

ДАПК3
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1YRP, 2J90, 3BHY, 3BQR, 5A6O, 5A6N
Идентификаторы
Псевдонимы	DAPK3 , DLK, ZIP, ZIPK, протеинкиназа 3, ассоциированная со смертью, протеинкиназа 3, ассоциированная со смертью
Внешние идентификаторы	Опустить : 603289 ; МГИ : 1203520 ; Гомологен : 20353 ; Генные карты : DAPK3 ; ОМА : DAPK3 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 19 (human)
End	3,971,123 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 10 (mouse)
End	81,029,031 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	apex of heart; ; gastric mucosa; ; popliteal artery; ; tibial arteries; ; ascending aorta; ; stromal cell of endometrium; ; right auricle; ; muscle layer of sigmoid colon; ; muscle of thigh; ; body of uterus;
	Top expressed in
	yolk sac; ; muscle of thigh; ; lip; ; right kidney; ; superior frontal gyrus; ; primary visual cortex; ; granulocyte; ; spermatocyte; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; ventricular zone;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; nucleotide binding; protein kinase activity; protein homodimerization activity; cAMP response element binding protein binding; kinase activity; protein serine/threonine kinase activity; leucine zipper domain binding; protein binding; identical protein binding; ATP binding; protein C-terminus binding;
Cellular component	PML body; actin filament; membrane raft; nucleus; cytoplasm;
Biological process	regulation of apoptotic process; regulation of actin cytoskeleton reorganization; negative regulation of translation; intracellular signal transduction; regulation of transcription, DNA-templated; regulation of smooth muscle contraction; phosphorylation; positive regulation of cell migration; positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; regulation of myosin II filament organization; transcription, DNA-templated; regulation of cell motility; protein phosphorylation; positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand; regulation of autophagy; neuron differentiation; regulation of mitotic cell cycle; regulation of cell shape; positive regulation of apoptotic process; regulation of focal adhesion assembly; cellular response to interferon-gamma; apoptotic signaling pathway; protein autophosphorylation; regulation of translation; regulation of mitotic nuclear division; apoptotic process; peptidyl-serine phosphorylation; peptidyl-threonine phosphorylation; chromatin organization;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	1613
	13144
	ENSG00000167657
	ENSMUSG00000034974
	О43293
	О54784
	НМ_001348 ; НМ_001375658
	НМ_001190473 ; НМ_001190474 ; НМ_007828
	НП_001339 ; НП_001362587
	НП_001177402 ; НП_001177403 ; НП_031854
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Протеинкиназа 3, ассоциированная со смертью, представляет собой фермент , который у человека кодируется DAPK3 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Функция

Связанная со смертью протеинкиназа 3 (DAPK3) вызывает морфологические изменения при апоптозе при сверхэкспрессии в клетках млекопитающих. Эти результаты позволяют предположить, что DAPK3 может играть роль в индукции апоптоза. ^{[ 6 ]}

В отличие от большинства других генов млекопитающих, мышиный (крысы и мыши) DAPK3 претерпел ускоренную эволюцию и отошел от строго консервативного консенсуса, который сохраняется от рыб до человека. ^{[ 7 ]}

Взаимодействия

Было показано, что DAPK3 взаимодействует с PAWR. ^{[ 8 ]} и белок 6, ассоциированный со смертью . ^{[ 8 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000167657 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000034974 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Каваи Т., Мацумото М., Такеда К., Сандзё Х., Акира С. (март 1998 г.). «ZIP-киназа, новая серин/треониновая киназа, опосредующая апоптоз» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (3): 1642–51. дои : 10.1128/mcb.18.3.1642 . ПМЦ 108879 . ПМИД 9488481 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: протеинкиназа 3, ассоциированная со смертью DAPK3» .
^ Шовал Ю., Пьетроковски С., Кимчи А. (октябрь 2007 г.). «ЗИПК: уникальный случай мышино-специфической дивергенции консервативного гена позвоночных» . ПЛОС Генетика . 3 (10): 1884–93. doi : 10.1371/journal.pgen.0030180 . ПМК 2041995 . ПМИД 17953487 .
^ Jump up to: ^а ^б Каваи Т., Акира С., Рид Дж.К. (сентябрь 2003 г.). «ZIP-киназа запускает апоптоз онкогенных доменов ядерного PML» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (17): 6174–86. дои : 10.1128/MCB.23.17.6174-6186.2003 . ПМК 180930 . ПМИД 12917339 .

Дальнейшее чтение

Сайто Т., Секи Н., Охира М., Хаяши А., Кодзума С., Хаттори А., Хори Т. (1998). «Присвоение гена киназы ZIP человеческой хромосоме 19p13.3 с помощью соматического гибридного анализа и флуоресцентной гибридизации in-situ» . Журнал генетики человека . 43 (3): 209–11. дои : 10.1007/s100380050073 . ПМИД 9747039 .
Мурата-Хори М., Суизу Ф., Ивасаки Т., Кикучи А., Хосоя Х. (май 1999 г.). «ZIP-киназа идентифицирована как новая киназа легкой цепи, регулирующая миозин в клетках HeLa» . Письма ФЭБС . 451 (1): 81–4. дои : 10.1016/S0014-5793(99)00550-5 . ПМИД 10356987 . S2CID 43329315 .
Пейдж G, Лёдиге И., Кёгель Д., Шайдтманн К.Х. (ноябрь 1999 г.). «AATF, новый фактор транскрипции, который взаимодействует с киназой Dlk/ZIP и препятствует апоптозу» . Письма ФЭБС . 462 (1–2): 187–91. дои : 10.1016/S0014-5793(99)01529-X . ПМИД 10580117 . S2CID 6061613 .
Пейдж Г, Кёгель Д., Рангнекар В., Шайдтманн К.Х. (декабрь 1999 г.). «Партнеры по взаимодействию киназы Dlk/ZIP: совместная экспрессия киназы Dlk/ZIP и Par-4 приводит к удержанию в цитоплазме и апоптозу» . Онкоген . 18 (51): 7265–73. дои : 10.1038/sj.onc.1203170 . ПМИД 10602480 .
Кариу Б., Пердро Д., Кайо К., Бровейс-Поли Е., Березиа В., Вассер-Когнет М., Жирар Дж., Бюрнол А.Ф. (октябрь 2002 г.). «Адаптерный белок ZIP связывает Grb14 и регулирует его ингибирующее действие на передачу сигналов инсулина путем рекрутирования протеинкиназы Czeta» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (20): 6959–70. дои : 10.1128/MCB.22.20.6959-6970.2002 . ПМК 139806 . ПМИД 12242277 .
Пройсс У., Ландсберг Г., Шайдтманн К.Х. (февраль 2003 г.). «Новое митоз-специфическое фосфорилирование гистона H3 в положении Thr11, опосредованное киназой Dlk/ZIP» . Исследования нуклеиновых кислот . 31 (3): 878–85. дои : 10.1093/нар/gkg176 . ПМК 149197 . ПМИД 12560483 .
Каваи Т., Акира С., Рид Дж.К. (сентябрь 2003 г.). «ZIP-киназа запускает апоптоз онкогенных доменов ядерного PML» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (17): 6174–86. дои : 10.1128/MCB.23.17.6174-6186.2003 . ПМК 180930 . ПМИД 12917339 .
Берч Л.Р., Скотт М., Полер Э., Мик Д., Хапп Т. (март 2004 г.). «Фаго-пептидный дисплей идентифицирует семейство интерферон-чувствительных, активируемых смертью протеинкиназ как новый модификатор MDM2 и p21WAF1». Журнал молекулярной биологии . 337 (1): 115–28. дои : 10.1016/j.jmb.2003.10.081 . ПМИД 15001356 .
Эндо А., Суркс Х.К., Мочизуки С., Мочизуки Н., Мендельсон М.Э. (октябрь 2004 г.). «Идентификация и характеристика протеинкиназы, взаимодействующей с застежкой-молнией, как уникальной киназы, связанной с миозинфосфатазой гладких мышц сосудов» . Журнал биологической химии . 279 (40): 42055–61. дои : 10.1074/jbc.M403676200 . ПМИД 15292222 .
Шааф К.П., Бенцинг Дж., Шмитт Т., Эрц Д.Х., Тьюс М., Бартрам Ч.Р., Янссен Дж.В. (февраль 2005 г.). «Новые партнеры по взаимодействию тирозинкиназы TPR/MET» . Журнал ФАСЭБ . 19 (2): 267–9. doi : 10.1096/fj.04-1558fje . ПМИД 15546961 . S2CID 17142907 .
Ю Х, Цзян Д, Го З, Сайинь Х, Го Дж, Ван Х, Ю Л (июнь 2005 г.). «TCP10L специфически экспрессируется в сперматогенных клетках и связывается с протеинкиназой-3, ассоциированной со смертью» . Международный журнал андрологии . 28 (3): 163–70. дои : 10.1111/j.1365-2605.2005.00522.x . ПМИД 15910542 .
Шовал Ю., Пьетроковски С., Кимчи А. (октябрь 2007 г.). «ЗИПК: уникальный случай мышино-специфической дивергенции консервативного гена позвоночных» . ПЛОС Генетика . 3 (10): 1884–93. doi : 10.1371/journal.pgen.0030180 . ПМК 2041995 . ПМИД 17953487 .
Такамото Н., Комацу С., Комаба С., Нииро Н., Икебе М. (декабрь 2006 г.). «Новая изоформа ZIP-киназы не имеет лейциновой застежки» . Архив биохимии и биофизики . 456 (2): 194–203. дои : 10.1016/j.abb.2006.09.026 . ПМК 2758612 . ПМИД 17126281 .

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 19 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000167657 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000034974 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9488481-5] Каваи Т., Мацумото М., Такеда К., Сандзё Х., Акира С. (март 1998 г.). «ZIP-киназа, новая серин/треониновая киназа, опосредующая апоптоз» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (3): 1642–51. дои : 10.1128/mcb.18.3.1642 . ПМЦ 108879 . ПМИД 9488481 .

[entrez-6] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: протеинкиназа 3, ассоциированная со смертью DAPK3» .

[pmid17953487-7] Шовал Ю., Пьетроковски С., Кимчи А. (октябрь 2007 г.). «ЗИПК: уникальный случай мышино-специфической дивергенции консервативного гена позвоночных» . ПЛОС Генетика . 3 (10): 1884–93. doi : 10.1371/journal.pgen.0030180 . ПМК 2041995 . ПМИД 17953487 .

[pmid12917339-8] Jump up to: ^а ^б Каваи Т., Акира С., Рид Дж.К. (сентябрь 2003 г.). «ZIP-киназа запускает апоптоз онкогенных доменов ядерного PML» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (17): 6174–86. дои : 10.1128/MCB.23.17.6174-6186.2003 . ПМК 180930 . ПМИД 12917339 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Хейнса – Вульфа График Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4- лиазы ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) EC6- лигазы ( список ) EC7 Транслоказы ( список )