MAPK7

MAPK7
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2Q8Y, 4B99, 4IC7, 4IC8, 4ZSJ, 4ZSL, 5BYZ, 5BYY, 4ZSG
Идентификаторы
Псевдонимы	MAPK7 , BMK1, ERK4, ERK5, PRKM7, митоген-активируемая протеинкиназа 7
Внешние идентификаторы	Опустить : 602521 ; МГИ : 1346347 ; Гомологен : 2060 ; Генные карты : МАПК7 ; ОМА : МАПК7 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 17 (human)
End	19,383,544 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 11 (mouse)
End	61,494,406 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	ganglionic eminence; ; stromal cell of endometrium; ; popliteal artery; ; tibial arteries; ; sural nerve; ; ventricular zone; ; ectocervix; ; granulocyte; ; right ovary; ; skin of leg;
	Top expressed in
	granulocyte; ; tail of embryo; ; genital tubercle; ; ventricular zone; ; neural tube; ; epiblast; ; ganglionic eminence; ; yolk sac; ; internal carotid artery; ; external carotid artery;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; nucleotide binding; protein kinase activity; mitogen-activated protein kinase binding; kinase activity; protein binding; ATP binding; protein serine/threonine kinase activity; MAP kinase activity;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; PML body; nucleoplasm; nucleus;
Biological process	cellular response to transforming growth factor beta stimulus; negative regulation of endothelial cell apoptotic process; cell differentiation; phosphorylation; negative regulation of ERK5 cascade; cellular response to laminar fluid shear stress; positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to stress; cellular response to growth factor stimulus; negative regulation of apoptotic process; regulation of angiogenesis; negative regulation of response to cytokine stimulus; protein phosphorylation; negative regulation of MAP kinase activity; peptidyl-serine phosphorylation; cell cycle; negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity; negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion; negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway; negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand; negative regulation of inflammatory response; cAMP-mediated signaling; signal transduction; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; cellular response to hydrogen peroxide; MAPK cascade; axon guidance; negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade; regulation of gene expression; intracellular signal transduction; cellular response to organic substance;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5598
	23939
	ENSG00000166484
	ENSMUSG00000001034
	Q13164
	Q9WVS8
	НМ_002749 ; НМ_139032 ; НМ_139033 ; НМ_139034
showНМ_001291033 ; НМ_001291034 ; НМ_001291035 ; НМ_001291036 ; НМ_001291037 ;
	NM_011841; NM_001361989
	НП_002740 ; НП_620601 ; НП_620602 ; НП_620603
showНП_001277962 ; НП_001277963 ; НП_001277964 ; НП_001277965 ; НП_001277966 ;
	NP_035971; NP_001348918
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Митоген-активируемая протеинкиназа 7, также известная как MAP-киназа 7, представляет собой фермент , который у человека кодируется MAPK7 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Функция

MAPK7 является членом семейства MAP-киназ . MAP-киназы действуют как точка интеграции множества биохимических сигналов и участвуют в широком спектре клеточных процессов, таких как пролиферация, дифференцировка, регуляция транскрипции и развитие. Эта киназа специфически активируется митоген-активируемой протеинкиназной киназой 5 ( MAP2K5 / MEK5 ). Он участвует в последующих сигнальных процессах различных рецепторных молекул, включая рецепторные тирозинкиназы и рецепторы, связанные с G-белком . В ответ на внеклеточные сигналы эта киназа перемещается в ядро клетки, где регулирует экспрессию генов путем фосфорилирования и активации различных факторов транскрипции . Сообщалось о четырех альтернативно сплайсированных вариантах транскрипта этого гена, кодирующих две различные изоформы. ^{[ 7 ]}

MAPK7 также имеет решающее значение для развития сердечно-сосудистой системы. ^{[ 8 ]} и необходим для функции эндотелиальных клеток. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}

Взаимодействия

Было показано, что MAPK7 взаимодействует с:

С-Раф , ^{[ 11 ]}
Белок щелевого соединения, альфа 1 ^{[ 12 ]}
МАП2К5 , ^{[ 6 ]}
МЕФ2С , ^{[ 13 ]}
МЕФ2Д , ^{[ 13 ]}
ПТПРР , ^{[ 14 ]}
Учебник , ^{[ 15 ]} и
Яхве . ^{[ 16 ]}

Ингибиторы ERK5 (= MAPK7)

XMD8-92 был одним из первых описанных ингибиторов ERK5 и использовался в нескольких фармакологических исследованиях в качестве инструментального соединения. Однако XMD8-92 попадает в BRD4, не попадая в цель. ^{[ 17 ]} приводящие к ложным или неубедительным результатам. Следовательно, ингибиторы ERK5 с улучшенной селективностью (без нецелевого эффекта BRD4), такие как AX15836, ^{[ 17 ]} и БЭЙ-885 ^{[ 18 ]} были разработаны и предпочтительно должны использоваться для будущих фармакологических исследований. BAY-885 соответствует критериям качества «пожертвованного химического зонда», определенным Консорциумом структурной геномики . ^{[ 19 ]} В 2020 году было продемонстрировано, что АТФ-конкурентные ингибиторы парадоксальным образом активируют передачу сигналов ERK5. ^{[ 20 ]} В недавнем обзоре обсуждалась модуляция активности ERK5 как терапевтическая противораковая стратегия. ^{[ 21 ]}

ERK5 (= MAPK7) Ухудшение качества

На основе близкого аналога ингибитора ERK5 BAY-885. ^{[ 18 ]} химера , нацеленная на протеолиз ^{[ 22 ]} (ПРОТАК) INY-06-061 ^{[ 23 ]} был разработан, который позволяет сравнивать фенотипы, возникающие в результате ингибирования ERK5 и деградации.

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000166484 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000001034 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Пурандаре С.М., Ли Дж.Д., Патель П.И. (март 1999 г.). «Присвоение большой киназы MAP (PRKM7) полосе p11.2 хромосомы 17 человека с гибридами соматических клеток». Цитогенетика и клеточная генетика . 83 (3–4): 258–259. дои : 10.1159/000015199 . ПМИД 10072598 . S2CID 31186896 .
^ Jump up to: ^а ^б Чжоу Г., Бао ZQ, Диксон Дж. Э. (май 1995 г.). «Компоненты нового пути передачи сигнала протеинкиназы человека» . Журнал биологической химии . 270 (21): 12665–12669. дои : 10.1074/jbc.270.21.12665 . ПМИД 7759517 .
^ «Ген Энтрез: митоген-активируемая протеинкиназа 7 MAPK7» .
^ Хаяши М., Ли Джей Ди (декабрь 2004 г.). «Роль сигнального пути BMK1/ERK5: уроки нокаутных мышей». Журнал молекулярной медицины . 82 (12): 800–808. дои : 10.1007/s00109-004-0602-8 . ПМИД 15517128 . S2CID 8499230 .
^ Робертс О.Л., Холмс К., Мюллер Дж., Кросс Д.А., Кросс М.Дж. (декабрь 2009 г.). «ERK5 и регуляция функции эндотелиальных клеток». Труды Биохимического общества . 37 (Часть 6): 1254–1259. дои : 10.1042/BST0371254 . ПМИД 19909257 .
^ Робертс О.Л., Холмс К., Мюллер Дж., Кросс Д.А., Кросс М.Дж. (сентябрь 2010 г.). «ERK5 необходим для VEGF-опосредованного выживания и канальцевого морфогенеза первичных микрососудистых эндотелиальных клеток человека» . Журнал клеточной науки . 123 (Часть 18): 3189–3200. дои : 10.1242/jcs.072801 . ПМИД 20736307 .
^ Инглиш Дж. М., Пирсон Дж., Хокенберри Т., Шивакумар Л., Уайт М.А., Кобб М.Х. (октябрь 1999 г.). «Вклад пути ERK5/MEK5 в передачу сигналов Ras/Raf и контроль роста» . Журнал биологической химии . 274 (44): 31588–31592. дои : 10.1074/jbc.274.44.31588 . ПМИД 10531364 .
^ Кэмерон С.Дж., Малик С., Акаике М., Лернер-Мармарош Н., Ян С., Ли Дж.Д. и др. (май 2003 г.). «Регуляция связи между щелевыми соединениями коннексина 43, индуцированной эпидермальным фактором роста, посредством большой митоген-активируемой протеинкиназы 1/ERK5, но не активации киназы ERK1/2» . Журнал биологической химии . 278 (20): 18682–18688. дои : 10.1074/jbc.M213283200 . ПМИД 12637502 .
^ Jump up to: ^а ^б Ян С.С., Орнатский О.И., МакДермотт Дж.К., Круз Т.Ф., Проди К.А. (октябрь 1998 г.). «Взаимодействие фактора 2 усилителя миоцитов (MEF2) с митоген-активируемой протеинкиназой ERK5/BMK1» . Исследования нуклеиновых кислот . 26 (20): 4771–4777. дои : 10.1093/нар/26.20.4771 . ПМК 147902 . ПМИД 9753748 .
^ Бушбек М., Эйкхофф Дж., Зоммер М.Н., Ульрих А. (август 2002 г.). «Фосфотирозин-специфическая фосфатаза PTP-SL регулирует сигнальный путь ERK5» . Журнал биологической химии . 277 (33): 29503–29509. дои : 10.1074/jbc.M202149200 . ПМИД 12042304 .
^ Хаяши М., Таппинг Р.И., Чао Т.Х., Ло Дж.Ф., Кинг CC, Ян Ю, Ли Дж.Д. (март 2001 г.). «BMK1 опосредует пролиферацию клеток, индуцированную фактором роста, посредством прямой клеточной активации сыворотки и индуцируемой глюкокортикоидами киназы» . Журнал биологической химии . 276 (12): 8631–8634. дои : 10.1074/jbc.C000838200 . ПМИД 11254654 .
^ Чжэн Ц, Инь Г, Ян С, Кавет М, Берк BC (март 2004 г.). «14-3-3бета связывается с большой митоген-активируемой протеинкиназой 1 (BMK1/ERK5) и регулирует функцию BMK1» . Журнал биологической химии . 279 (10): 8787–8791. дои : 10.1074/jbc.M310212200 . ПМИД 14679215 .
^ Jump up to: ^а ^б Лин Э.К., Амантеа С.М., Номанбхой Т.К., Вайсиг Х., Исияма Дж., Ху Ю. и др. (октябрь 2016 г.). «Активность киназы ERK5 необходима для клеточного иммунного ответа и пролиферации» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (42): 11865–11870. Бибкод : 2016PNAS..11311865L . дои : 10.1073/pnas.1609019113 . ПМК 5081620 . ПМИД 27679845 .
^ Jump up to: ^а ^б Нгуен Д., Лемос С., Вортманн Л., Эйс К., Холтон С.Дж., Бомер У. и др. (январь 2019 г.). «Открытие и характеристика мощного и высокоселективного (пиперидин-4-ил)пиридо[3,2-d]пиримидина на основе зонда in vitro BAY-885 для киназы ERK5». Журнал медицинской химии . 62 (2): 928–940. doi : 10.1021/acs.jmedchem.8b01606 . ПМИД 30563338 . S2CID 56478089 .
^ «Пожертвованные химические зонды» . СГК . 12.06.2018 . Проверено 26 июля 2023 г.
^ «Низкомолекулярные ингибиторы киназы ERK5 парадоксальным образом активируют передачу сигналов ERK5: будьте осторожны со своими желаниями…» . Труды Биохимического общества .
^ Миллер, Дункан С.; Харнор, Сюзанна Дж.; Мартин, Мэтью П.; Ноубл, Ричард А.; Ведж, Стивен Р.; Кано, Селин (2023). «Модуляция активности ERK5 как терапевтическая противораковая стратегия» . Журнал медицинской химии . 66 (7): 4491–4502. doi : 10.1021/acs.jmedchem.3c00072 . ПМЦ 10108346 . ПМИД 37002872 .
^ Лух Л.М., Шейб У., Юнеманн К., Вортманн Л., Брандс М., Кромм П.М. (сентябрь 2020 г.). «Добыча протеасомы: целенаправленная деградация белка - взгляд медицинского химика» . Ангеванде Хеми . 59 (36): 15448–15466. дои : 10.1002/anie.202004310 . ПМК 7496094 . ПМИД 32428344 .
^ Вы, Донован К.А., Крупник Н.М., Богосян А.С., Рис М.Г., Ронан М.М. и др. (ноябрь 2022 г.). «Острая фармакологическая деградация ERK5 не ингибирует клеточный иммунный ответ или пролиферацию» . Клеточная химическая биология . 29 (11): 1630–1638.e7. doi : 10.1016/j.chembiol.2022.09.004 . ПМЦ 9675722 . ПМИД 36220104 .

Дальнейшее чтение

Ли Дж.Д., Улевич Р.Дж., Хан Дж. (август 1995 г.). «Первичная структура BMK1: новая киназа карты млекопитающих». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 213 (2): 715–724. дои : 10.1006/bbrc.1995.2189 . ПМИД 7646528 .
Уорн-Крамер Б.Дж., Лампе П.Д., Курата В.Е., Канемицу М.Ю., Лу Л.В., Экхарт В., Лау А.Ф. (февраль 1996 г.). «Характеристика сайтов фосфорилирования митоген-активируемой протеинкиназы на белке щелевого соединения коннексина-43» . Журнал биологической химии . 271 (7): 3779–3786. дои : 10.1074/jbc.271.7.3779 . ПМИД 8631994 .
Като Ю., Кравченко В.В., Таппинг Р.И., Хан Дж., Улевич Р.Дж., Ли Дж.Д. (декабрь 1997 г.). «BMK1/ERK5 регулирует раннюю экспрессию генов, индуцированную сывороткой, посредством транскрипционного фактора MEF2C» . Журнал ЭМБО . 16 (23): 7054–7066. дои : 10.1093/emboj/16.23.7054 . ПМК 1170308 . ПМИД 9384584 .
Инглиш Дж. М., Пирсон Дж., Баер Р., Кобб М. Х. (февраль 1998 г.). «Идентификация субстратов и регуляторов митоген-активируемой протеинкиназы ERK5 с использованием химерных протеинкиназ» . Журнал биологической химии . 273 (7): 3854–3860. дои : 10.1074/jbc.273.7.3854 . ПМИД 9461566 .
Грюнвальд М.Э., Ю.П., Ю.Х., Яу К.В. (апрель 1998 г.). «Идентификация домена на бета-субъединице стержневого катионного канала, управляемого цГМФ, который опосредует ингибирование кальций-кальмодулином» . Журнал биологической химии . 273 (15): 9148–9157. дои : 10.1074/jbc.273.15.9148 . ПМИД 9535905 .
Уорн-Крамер Б.Дж., Коттрелл Г.Т., Берт Дж.М., Лау А.Ф. (апрель 1998 г.). «Регуляция межклеточной коммуникации щелевых соединений коннексина-43 с помощью митоген-активируемой протеинкиназы» . Журнал биологической химии . 273 (15): 9188–9196. дои : 10.1074/jbc.273.15.9188 . ПМИД 9535909 .
Ян С.С., Орнатский О.И., МакДермотт Дж.К., Круз Т.Ф., Проди К.А. (октябрь 1998 г.). «Взаимодействие фактора 2 усилителя миоцитов (MEF2) с митоген-активируемой протеинкиназой ERK5/BMK1» . Исследования нуклеиновых кислот . 26 (20): 4771–4777. дои : 10.1093/нар/26.20.4771 . ПМК 147902 . ПМИД 9753748 .
Като Ю., Таппинг Р.И., Хуанг С., Уотсон М.Х., Улевич Р.Дж., Ли Дж.Д. (октябрь 1998 г.). «Bmk1/Erk5 необходим для пролиферации клеток, индуцированной эпидермальным фактором роста». Природа . 395 (6703): 713–716. Бибкод : 1998Natur.395..713K . дои : 10.1038/27234 . ПМИД 9790194 . S2CID 204997780 .
Чжао М., Нью Л., Кравченко В.В., Като Ю., Грам Х., ди Падова Ф. и др. (январь 1999 г.). «Регуляция транскрипционных факторов семейства MEF2 с помощью p38» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (1): 21–30. дои : 10.1128/mcb.19.1.21 . ПМК 83862 . ПМИД 9858528 .
Камакура С., Моригути Т., Нисида Э. (сентябрь 1999 г.). «Активация протеинкиназы ERK5/BMK1 рецепторными тирозинкиназами. Идентификация и характеристика сигнального пути к ядру» . Журнал биологической химии . 274 (37): 26563–26571. дои : 10.1074/jbc.274.37.26563 . ПМИД 10473620 .
Инглиш Дж. М., Пирсон Дж., Хокенберри Т., Шивакумар Л., Уайт М.А., Кобб М.Х. (октябрь 1999 г.). «Вклад пути ERK5/MEK5 в передачу сигналов Ras/Raf и контроль роста» . Журнал биологической химии . 274 (44): 31588–31592. дои : 10.1074/jbc.274.44.31588 . ПМИД 10531364 .
Фукухара С., Мариниссен М.Дж., Кьяриелло М., Гуткинд Дж.С. (июль 2000 г.). «Передача сигнала от рецепторов, связанных с G-белком, к ERK5 / Big MAPK 1 включает семейства гетеротримерных G-белков Galpha q и Galpha 12/13. Доказательства существования нового Ras- и Rho-независимого пути» . Журнал биологической химии . 275 (28): 21730–21736. дои : 10.1074/jbc.M002410200 . ПМИД 10781600 .
Като Ю., Чжао М., Морикава А., Сугияма Т., Чакравортти Д., Койде Н. и др. (июнь 2000 г.). «Большая митоген-активируемая киназа регулирует несколько членов семейства белков MEF2» . Журнал биологической химии . 275 (24): 18534–18540. дои : 10.1074/jbc.M001573200 . ПМИД 10849446 .
Ян С., Луо Х., Ли Джей Ди, Эйб Дж., Берк BC (апрель 2001 г.). «Молекулярное клонирование вариантов сплайсинга ERK5/BMK1 мыши и характеристика функциональных доменов ERK5» . Журнал биологической химии . 276 (14): 10870–10878. дои : 10.1074/jbc.M009286200 . ПМИД 11139578 .
Хаяши М., Таппинг Р.И., Чао Т.Х., Ло Дж.Ф., Кинг CC, Ян Ю, Ли Дж.Д. (март 2001 г.). «BMK1 опосредует пролиферацию клеток, индуцированную фактором роста, посредством прямой клеточной активации сыворотки и индуцируемой глюкокортикоидами киназы» . Журнал биологической химии . 276 (12): 8631–8634. дои : 10.1074/jbc.C000838200 . ПМИД 11254654 .
Донг Ф., Гуткинд Дж.С., Ларнер А.С. (апрель 2001 г.). «Гранулоцитарный колониестимулирующий фактор индуцирует активацию ERK5, которая дифференциально регулируется протеинтирозинкиназами и протеинкиназой C. Регуляция пролиферации и выживания клеток» . Журнал биологической химии . 276 (14): 10811–10816. дои : 10.1074/jbc.M008748200 . ПМИД 11278431 .
Уотсон Ф.Л., Херссен Х.М., Бхаттачария А., Клессе Л., Лин М.З., Сигал Р.А. (октябрь 2001 г.). «Нейротрофины используют путь Erk5 для обеспечения ретроградной реакции выживания». Природная неврология . 4 (10): 981–988. дои : 10.1038/nn720 . ПМИД 11544482 . S2CID 3164934 .
Спарис-Огандо А., Диас-Родригес Е., Монтеро Х.К., Юсте Л., Креспо П., Пандиелла А. (январь 2002 г.). «Erk5 участвует в передаче сигнала нейрегулина и конститутивно активен в клетках рака молочной железы, сверхэкспрессирующих ErbB2» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (1): 270–285. дои : 10.1128/MCB.22.1.270–285.2002 . ПМК 134212 . ПМИД 11739740 .

Внешние ссылки

Ресурс MAP-киназы. Архивировано 15 апреля 2021 г. на Wayback Machine .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000166484 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000001034 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid10072598-5] Пурандаре С.М., Ли Дж.Д., Патель П.И. (март 1999 г.). «Присвоение большой киназы MAP (PRKM7) полосе p11.2 хромосомы 17 человека с гибридами соматических клеток». Цитогенетика и клеточная генетика . 83 (3–4): 258–259. дои : 10.1159/000015199 . ПМИД 10072598 . S2CID 31186896 .

[pmid7759517-6] Jump up to: ^а ^б Чжоу Г., Бао ZQ, Диксон Дж. Э. (май 1995 г.). «Компоненты нового пути передачи сигнала протеинкиназы человека» . Журнал биологической химии . 270 (21): 12665–12669. дои : 10.1074/jbc.270.21.12665 . ПМИД 7759517 .

[entrez-7] «Ген Энтрез: митоген-активируемая протеинкиназа 7 MAPK7» .

[pmid15517128-8] Хаяши М., Ли Джей Ди (декабрь 2004 г.). «Роль сигнального пути BMK1/ERK5: уроки нокаутных мышей». Журнал молекулярной медицины . 82 (12): 800–808. дои : 10.1007/s00109-004-0602-8 . ПМИД 15517128 . S2CID 8499230 .

[pmid19909257-9] Робертс О.Л., Холмс К., Мюллер Дж., Кросс Д.А., Кросс М.Дж. (декабрь 2009 г.). «ERK5 и регуляция функции эндотелиальных клеток». Труды Биохимического общества . 37 (Часть 6): 1254–1259. дои : 10.1042/BST0371254 . ПМИД 19909257 .

[pmid20736307-10] Робертс О.Л., Холмс К., Мюллер Дж., Кросс Д.А., Кросс М.Дж. (сентябрь 2010 г.). «ERK5 необходим для VEGF-опосредованного выживания и канальцевого морфогенеза первичных микрососудистых эндотелиальных клеток человека» . Журнал клеточной науки . 123 (Часть 18): 3189–3200. дои : 10.1242/jcs.072801 . ПМИД 20736307 .

[pmid10531364-11] Инглиш Дж. М., Пирсон Дж., Хокенберри Т., Шивакумар Л., Уайт М.А., Кобб М.Х. (октябрь 1999 г.). «Вклад пути ERK5/MEK5 в передачу сигналов Ras/Raf и контроль роста» . Журнал биологической химии . 274 (44): 31588–31592. дои : 10.1074/jbc.274.44.31588 . ПМИД 10531364 .

[pmid12637502-12] Кэмерон С.Дж., Малик С., Акаике М., Лернер-Мармарош Н., Ян С., Ли Дж.Д. и др. (май 2003 г.). «Регуляция связи между щелевыми соединениями коннексина 43, индуцированной эпидермальным фактором роста, посредством большой митоген-активируемой протеинкиназы 1/ERK5, но не активации киназы ERK1/2» . Журнал биологической химии . 278 (20): 18682–18688. дои : 10.1074/jbc.M213283200 . ПМИД 12637502 .

[pmid9753748-13] Jump up to: ^а ^б Ян С.С., Орнатский О.И., МакДермотт Дж.К., Круз Т.Ф., Проди К.А. (октябрь 1998 г.). «Взаимодействие фактора 2 усилителя миоцитов (MEF2) с митоген-активируемой протеинкиназой ERK5/BMK1» . Исследования нуклеиновых кислот . 26 (20): 4771–4777. дои : 10.1093/нар/26.20.4771 . ПМК 147902 . ПМИД 9753748 .

[pmid12042304-14] Бушбек М., Эйкхофф Дж., Зоммер М.Н., Ульрих А. (август 2002 г.). «Фосфотирозин-специфическая фосфатаза PTP-SL регулирует сигнальный путь ERK5» . Журнал биологической химии . 277 (33): 29503–29509. дои : 10.1074/jbc.M202149200 . ПМИД 12042304 .

[pmid11254654-15] Хаяши М., Таппинг Р.И., Чао Т.Х., Ло Дж.Ф., Кинг CC, Ян Ю, Ли Дж.Д. (март 2001 г.). «BMK1 опосредует пролиферацию клеток, индуцированную фактором роста, посредством прямой клеточной активации сыворотки и индуцируемой глюкокортикоидами киназы» . Журнал биологической химии . 276 (12): 8631–8634. дои : 10.1074/jbc.C000838200 . ПМИД 11254654 .

[pmid14679215-16] Чжэн Ц, Инь Г, Ян С, Кавет М, Берк BC (март 2004 г.). «14-3-3бета связывается с большой митоген-активируемой протеинкиназой 1 (BMK1/ERK5) и регулирует функцию BMK1» . Журнал биологической химии . 279 (10): 8787–8791. дои : 10.1074/jbc.M310212200 . ПМИД 14679215 .

[:0-17] Jump up to: ^а ^б Лин Э.К., Амантеа С.М., Номанбхой Т.К., Вайсиг Х., Исияма Дж., Ху Ю. и др. (октябрь 2016 г.). «Активность киназы ERK5 необходима для клеточного иммунного ответа и пролиферации» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (42): 11865–11870. Бибкод : 2016PNAS..11311865L . дои : 10.1073/pnas.1609019113 . ПМК 5081620 . ПМИД 27679845 .

[:1-18] Jump up to: ^а ^б Нгуен Д., Лемос С., Вортманн Л., Эйс К., Холтон С.Дж., Бомер У. и др. (январь 2019 г.). «Открытие и характеристика мощного и высокоселективного (пиперидин-4-ил)пиридо[3,2-d]пиримидина на основе зонда in vitro BAY-885 для киназы ERK5». Журнал медицинской химии . 62 (2): 928–940. doi : 10.1021/acs.jmedchem.8b01606 . ПМИД 30563338 . S2CID 56478089 .

[19] «Пожертвованные химические зонды» . СГК . 12.06.2018 . Проверено 26 июля 2023 г.

[20] «Низкомолекулярные ингибиторы киназы ERK5 парадоксальным образом активируют передачу сигналов ERK5: будьте осторожны со своими желаниями…» . Труды Биохимического общества .

[21] Миллер, Дункан С.; Харнор, Сюзанна Дж.; Мартин, Мэтью П.; Ноубл, Ричард А.; Ведж, Стивен Р.; Кано, Селин (2023). «Модуляция активности ERK5 как терапевтическая противораковая стратегия» . Журнал медицинской химии . 66 (7): 4491–4502. doi : 10.1021/acs.jmedchem.3c00072 . ПМЦ 10108346 . ПМИД 37002872 .

[22] Лух Л.М., Шейб У., Юнеманн К., Вортманн Л., Брандс М., Кромм П.М. (сентябрь 2020 г.). «Добыча протеасомы: целенаправленная деградация белка - взгляд медицинского химика» . Ангеванде Хеми . 59 (36): 15448–15466. дои : 10.1002/anie.202004310 . ПМК 7496094 . ПМИД 32428344 .

[23] Вы, Донован К.А., Крупник Н.М., Богосян А.С., Рис М.Г., Ронан М.М. и др. (ноябрь 2022 г.). «Острая фармакологическая деградация ERK5 не ингибирует клеточный иммунный ответ или пролиферацию» . Клеточная химическая биология . 29 (11): 1630–1638.e7. doi : 10.1016/j.chembiol.2022.09.004 . ПМЦ 9675722 . ПМИД 36220104 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)