ПРКАА2

ПРКАА2
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2H6D, 2LTU, 2YZA, 3AQV, 4CFE, 4CFF, 4ZHX, 5EZV
Идентификаторы
Псевдонимы	PRKAA2 , AMPK, AMPK2, AMPKa2, PRKAA, протеинкиназа, активируемая AMP каталитическая субъединица альфа 2
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 600497 ; МГИ : 1336173 ; Гомологен : 4551 ; Генные карты : PRKAA2 ; ОМА : PRKAA2 — ортологи
Номер ЕС	2.7.11.27
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 1 (human)
End	56,715,335 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 4 (mouse)
End	104,967,087 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; biceps brachii; ; Skeletal muscle tissue of biceps brachii; ; right ventricle; ; body of tongue; ; renal medulla; ; saphenous vein; ; muscle of thigh; ; vena cava; ; Brodmann area 23;
	Top expressed in
	triceps brachii muscle; ; medial head of gastrocnemius muscle; ; vastus lateralis muscle; ; sternocleidomastoid muscle; ; tibialis anterior muscle; ; knee joint; ; digastric muscle; ; temporal muscle; ; soleus muscle; ; extraocular muscle;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; nucleotide binding; protein kinase activity; [acetyl-CoA carboxylase kinase activity]; AMP-activated protein kinase activity; histone serine kinase activity; chromatin binding; metal ion binding; kinase activity; protein serine/threonine kinase activity; protein binding; [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH) kinase activity]; protein serine/threonine/tyrosine kinase activity; ATP binding;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; nucleoplasm; nucleotide-activated protein kinase complex; nucleus; Golgi apparatus; nuclear speck; cytoplasmic stress granule; axon; dendrite; neuronal cell body;
Biological process	carnitine shuttle; steroid metabolic process; intracellular signal transduction; cellular response to glucose starvation; sterol biosynthetic process; lipid biosynthetic process; regulation of transcription, DNA-templated; glucose homeostasis; positive regulation of autophagy; phosphorylation; rhythmic process; lipid metabolism; response to stress; negative regulation of apoptotic process; cholesterol metabolic process; Wnt signaling pathway; regulation of fatty acid biosynthetic process; fatty acid metabolic process; transcription, DNA-templated; cellular response to prostaglandin E stimulus; autophagy; protein phosphorylation; negative regulation of TOR signaling; positive regulation of macroautophagy; fatty acid biosynthetic process; fatty acid homeostasis; regulation of circadian rhythm; cellular response to nutrient levels; regulation of gene expression; cholesterol biosynthetic process; response to muscle activity; positive regulation of glycolytic process; macroautophagy; signal transduction; steroid biosynthetic process; regulation of signal transduction by p53 class mediator; regulation of macroautophagy; chromatin organization; negative regulation of gene expression; cellular response to oxidative stress; regulation of stress granule assembly; regulation of microtubule cytoskeleton organization; cellular response to calcium ion; cellular response to glucose stimulus; energy homeostasis; positive regulation of protein localization; negative regulation of tubulin deacetylation; positive regulation of peptidyl-lysine acetylation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5563
	108079
	ENSG00000162409
	ENSMUSG00000028518
	P54646
	Q8BRK8
	НМ_006252
	НМ_178143 ; НМ_001356568
	НП_006243
	НП_835279 ; НП_001343497
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Каталитическая субъединица альфа-2 5'-АМФ-активируемой протеинкиназы представляет собой фермент , который у человека кодируется PRKAA2 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Функция

Белок , кодируемый этим геном, представляет собой каталитическую субъединицу AMP-активируемой протеинкиназы (AMPK). AMPK представляет собой гетеротример, состоящий из альфа-каталитической субъединицы и некаталитических бета- и гамма-субъединиц. AMPK — важный фермент, чувствительный к энергии, который контролирует энергетический статус клеток. В ответ на клеточный метаболический стресс активируется AMPK и, таким образом, фосфорилирует и инактивирует ацетил-КоА-карбоксилазу (АСС) и бета-гидрокси-бета-метилглутарил-КоА-редуктазу ( HMGCR ), ключевые ферменты, участвующие в регуляции биосинтеза жирных кислот и холестерина de novo. . Исследования мышиного аналога показывают, что эта каталитическая субъединица может контролировать чувствительность всего организма к инсулину и необходима для поддержания энергетического гомеостаза миокарда во время ишемии . ^{[ 6 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000162409 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028518 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Агуан К., Скотт Дж. См. CG, Саркар Н.Х. (декабрь 1994 г.). «Характеристика и хромосомная локализация человеческого гомолога крысиного гена, кодирующего АМФ-активируемую протеинкиназу: основной регулятор липидного обмена у млекопитающих». Джин . 149 (2): 345–50. дои : 10.1016/0378-1119(94)90174-0 . ПМИД 7959015 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: протеинкиназа PRKAA2, AMP-активируемая, каталитическая субъединица альфа-2» .

Дальнейшее чтение

Харди Д.Г., Маккинтош Р.В. (1995). «АМФ-активируемая протеинкиназа - архетипический каскад протеинкиназ?». Биоэссе . 14 (10): 699–704. дои : 10.1002/bies.950141011 . ПМИД 1365882 . S2CID 37111181 .
Харди Д.Г. (1992). «Регуляция метаболизма жирных кислот и холестерина с помощью АМФ-активируемой протеинкиназы». Биохим. Биофиз. Акта . 1123 (3): 231–8. дои : 10.1016/0005-2760(92)90001-c . ПМИД 1536860 .
Карлинг Д. (2004). «АМФ-активируемый протеинкиназный каскад - объединяющая система контроля энергии». Тенденции биохимии. Наука . 29 (1): 18–24. дои : 10.1016/j.tibs.2003.11.005 . ПМИД 14729328 .
Бери Р.К., Марли А.Е., см. К.Г., Сопвит В.Ф., Агуан К., Карлинг Д., Скотт Дж., Кэри Ф. (1995). «Молекулярное клонирование, экспрессия и хромосомная локализация человеческой AMP-активируемой протеинкиназы» . ФЭБС Летт . 356 (1): 117–21. дои : 10.1016/0014-5793(94)01247-4 . ПМИД 7988703 .
Бональдо М.Ф., Леннон Дж., Соарес М.Б. (1997). «Нормализация и вычитание: два подхода к открытию генов» . Геном Рез . 6 (9): 791–806. дои : 10.1101/гр.6.9.791 . ПМИД 8889548 .
Ваввас Д., Апазидис А., Саха А.К., Гэмбл Дж., Патель А., Кемп Б.Е., Уиттерс Л.А., Рудерман Н.Б. (1997). «Вызванные сокращением изменения ацетил-КоА-карбоксилазы и 5'-АМФ-активируемой киназы в скелетных мышцах» . Ж. Биол. Хим . 272 (20): 13255–61. дои : 10.1074/jbc.272.20.13255 . ПМИД 9148944 .
Стэплтон Д., Вуллатт Э., Митчелхилл К.И., Николл Дж.К., Фернандес К.С., Мичелл Б.Дж., Уиттерс Л.А., Пауэр Д.А., Сазерленд Г.Р. , Кемп Б.Е. (1997). «Семейство изоферментов АМФ-активируемой протеинкиназы: структура субъединиц и хромосомное расположение». ФЭБС Летт . 409 (3): 452–6. дои : 10.1016/S0014-5793(97)00569-3 . ПМИД 9224708 . S2CID 39329574 .
Стейн С.К., Вудс А., Джонс Н.А., Дэвисон М.Д., Карлинг Д. (2000). «Регуляция AMP-активируемой протеинкиназы путем фосфорилирования» . Биохим. Дж . 345 (3): 437–43. дои : 10.1042/0264-6021:3450437 . ПМК 1220775 . ПМИД 10642499 .
да Силва Ксавье Дж., Леклерк И., Солт И.П., Дуарон Б., Харди Д.Г., Кан А., Раттер Г.А. (2000). «Роль AMP-активируемой протеинкиназы в регуляции глюкозой экспрессии гена островковых бета-клеток» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 97 (8): 4023–8. Бибкод : 2000PNAS...97.4023D . дои : 10.1073/pnas.97.8.4023 . ЧВК 18135 . ПМИД 10760274 .
Му Дж., Брозиник Дж. Т., Валладарес О., Букан М., Бирнбаум М. Дж. (2001). «Роль АМФ-активируемой протеинкиназы в регулируемом сокращением и гипоксией транспорте глюкозы в скелетных мышцах» . Мол. Клетка . 7 (5): 1085–94. дои : 10.1016/S1097-2765(01)00251-9 . ПМИД 11389854 .
Минокоши Ю., Ким Ю.Б., Перони О.Д., Фрайер Л.Г., Мюллер С., Карлинг Д., Кан Б.Б. (2002). «Лептин стимулирует окисление жирных кислот путем активации АМФ-активируемой протеинкиназы». Природа . 415 (6869): 339–43. Бибкод : 2002Natur.415..339M . дои : 10.1038/415339а . ПМИД 11797013 . S2CID 4409274 .
Дуббельхейс П.Ф., Мейер А.Дж. (2002). «Зависимая от аминокислот в печени передача сигналов находится под контролем AMP-зависимой протеинкиназы». ФЭБС Летт . 521 (1–3): 39–42. дои : 10.1016/S0014-5793(02)02815-6 . ПМИД 12067722 . S2CID 32171292 .
Эсуми Х, Изуиши К, Като К, Хасимото К, Курашима Й, Кишимото А, Огура Т, Одзава Т (2002). «Лечение гипоксией и оксидом азота повышает толерантность к глюкозному голоданию в зависимости от 5'-АМФ-активируемой протеинкиназы» . Ж. Биол. Хим . 277 (36): 32791–8. дои : 10.1074/jbc.M112270200 . ПМИД 12091379 .
Нильсен Дж.Н., Мастард К.Дж., Грэм Д.А., Ю Х., Макдональд К.С., Пилегаард Х., Гудиер Л.Дж., Харди Д.Г., Рихтер Э.А., Войташевски Дж.Ф. (2003). «Активность 5'-АМФ-активируемой протеинкиназы и экспрессия субъединиц в тренированных скелетных мышцах человека». Дж. Прил. Физиол . 94 (2): 631–41. doi : 10.1152/japplphysicalol.00642.2002 . ПМИД 12391032 .
Войташевский Дж. Ф., Мурцакис М., Хиллиг Т., Салтин Б., Пилегаард Х. (2002). «Диссоциация активности AMPK и фосфорилирования ACCbeta в мышцах человека во время длительных тренировок». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 298 (3): 309–16. дои : 10.1016/S0006-291X(02)02465-8 . ПМИД 12413941 .
Дары К.Р., Маккейн Дж.Э., Кемп Б.Е., Уиттерс Л.А., Фоскетт Дж.К. (2003). «Регуляция открытия каналов с помощью AMP-активируемой протеинкиназы модулирует активность регулятора трансмембранной проводимости муковисцидоза в клетках подслизистой оболочки легких» . Ж. Биол. Хим . 278 (2): 998–1004. дои : 10.1074/jbc.M210621200 . ПМИД 12427743 .
Зонг Х., Рен Дж.М., Янг Л.Х., Пайпарт М., Му Дж., Бирнбаум М.Дж., Шульман Г.И. (2003). «АМФ-киназа необходима для митохондриального биогенеза в скелетных мышцах в ответ на хроническое лишение энергии» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (25): 15983–7. дои : 10.1073/pnas.252625599 . ПМЦ 138551 . ПМИД 12444247 .

статья о гене на хромосоме 1 человека незавершена Эта . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000162409 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028518 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid7959015-5] Агуан К., Скотт Дж. См. CG, Саркар Н.Х. (декабрь 1994 г.). «Характеристика и хромосомная локализация человеческого гомолога крысиного гена, кодирующего АМФ-активируемую протеинкиназу: основной регулятор липидного обмена у млекопитающих». Джин . 149 (2): 345–50. дои : 10.1016/0378-1119(94)90174-0 . ПМИД 7959015 .

[entrez-6] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: протеинкиназа PRKAA2, AMP-активируемая, каталитическая субъединица альфа-2» .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)