ПКС альфа

ПРККА
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2ELI, 3IW4, 4DNL, 4RA4
Идентификаторы
Псевдонимы	PRKCA , AAG6, PKC-альфа, PKCA, PRKACA, протеинкиназа C альфа, PKCI+/-, PKCalpha
Внешние идентификаторы	Опустить : 176960 ; МГИ : 97595 ; Гомологен : 55679 ; GeneCards : PRKCA ; ОМА : PRKCA - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 17 (human)
End	66,810,743 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 11 (mouse)
End	108,234,754 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	Region I of hippocampus proper; ; external globus pallidus; ; trigeminal ganglion; ; dorsal motor nucleus of vagus nerve; ; pars reticulata; ; entorhinal cortex; ; postcentral gyrus; ; Brodmann area 23; ; Pars compacta; ; inferior olivary nucleus;
	Top expressed in
	substantia nigra; ; neural layer of retina; ; lateral septal nucleus; ; anterior amygdaloid area; ; Paneth cell; ; subiculum; ; ventral tegmental area; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; Region I of hippocampus proper;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; protein kinase activity; nucleotide binding; protein kinase C activity; zinc ion binding; metal ion binding; kinase activity; protein serine/threonine kinase activity; protein binding; enzyme binding; histone kinase activity (H3-T6 specific); ATP binding; calcium-dependent protein kinase C activity; integrin binding;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; mitochondrial membranes; membrane; plasma membrane; nucleoplasm; endoplasmic reticulum; mitochondrion; perinuclear region of cytoplasm; extracellular exosome; nucleus; alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex;
Biological process	apoptotic process; negative regulation of adenylate cyclase activity; intracellular signal transduction; response to interleukin-1; positive regulation of endothelial cell proliferation; regulation of mRNA stability; regulation of insulin secretion; phosphorylation; positive regulation of cell migration; negative regulation of glial cell apoptotic process; positive regulation of macrophage differentiation; positive regulation of mitotic cell cycle; activation of adenylate cyclase activity; positive regulation of angiogenesis; positive regulation of cardiac muscle hypertrophy; positive regulation of endothelial cell migration; platelet activation; positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway; protein phosphorylation; mitotic nuclear membrane disassembly; desmosome assembly; cell adhesion; peptidyl-serine phosphorylation; angiogenesis; positive regulation of blood vessel endothelial cell migration; positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; apoptotic signaling pathway; positive regulation of dense core granule biogenesis; regulation of platelet aggregation; positive regulation of cell adhesion; axon guidance; ERBB2 signaling pathway; peptidyl-threonine phosphorylation; positive regulation of bone resorption; positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5578
	18750
	ENSG00000154229
	ENSMUSG00000050965
	P17252
	P20444
	НМ_002737
	НМ_011101
	НП_002728
	НП_035231
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Протеинкиназа C альфа ( PKCα ) представляет собой фермент , который у человека кодируется PRKCA геном .

Функция

Протеинкиназа C (PKC) представляет собой семейство серин- и треонин-специфичных протеинкиназ , которые могут активироваться кальцием и вторым мессенджером диацилглицерином. Члены семейства PKC фосфорилируют широкий спектр белков-мишеней и, как известно, участвуют в разнообразных клеточных сигнальных путях. Члены семейства PKC также служат основными рецепторами для сложных эфиров форболов , класса опухолевых промоторов. Каждый член семейства PKC имеет специфический профиль экспрессии и, как полагают, играет особую роль в клетках. Белок, кодируемый этим геном, является одним из членов семейства PKC. Сообщается, что эта киназа играет роль во многих различных клеточных процессах, таких как клеточная адгезия , трансформация клеток, контрольная точка клеточного цикла и контроль объема клеток. Исследования нокаута на мышах показывают, что эта киназа может быть фундаментальным регулятором сократительной способности сердца и Са. ²⁺ обработка в миоцитах. ^{[ 5 ]}

Протеинкиназа С-альфа (PKC-α) является специфическим членом семейства протеинкиназ . Эти ферменты характеризуются способностью добавлять фосфатную группу к другим белкам, изменяя тем самым их функцию. PKC-α широко изучалась в тканях многих организмов, включая дрозофилу, ксенопуса, корову, собаку, курицу, человека, обезьяну, мышь, свинью и кролика. В настоящее время проводится множество исследований по изучению структуры, функции и регуляции этого фермента. Самые последние исследования, касающиеся этого фермента, включают его общую регуляцию, функцию печени и функцию сердца.

Регулирование

PKC-α уникален по своему способу регуляции по сравнению с другими киназами этого семейства. В общем, семейство протеинкиназ регулируется аллостерической регуляцией, связыванием модулирующей молекулы, которая вызывает конформационные изменения фермента и, следовательно, изменение активности фермента. Однако основной способ регуляции PKC-α включает ее взаимодействие с клеточной мембраной, а не прямое взаимодействие со специфическими молекулами. ^{[ 6 ]} Клеточная мембрана состоит из фосфолипидов . При более высоких температурах фосфолипиды существуют в более жидком состоянии в результате увеличения внутримолекулярного движения. Чем более жидкая клеточная мембрана, тем выше активность PKC-α. При более низких температурах фосфолипиды находятся в твердом состоянии с ограниченным движением. Когда фосфолипиды становятся стационарными, они принимают определенную ориентацию внутри мембраны. Фосфолипиды, которые затвердевают под неравномерной или наклонной ориентацией по отношению к мембране, могут снижать активность PKC-α. ^{[ 6 ]}

Состав клеточной мембраны также может влиять на функцию PKC-α. Присутствие ионов кальция, ионов магния и диацилглицеринов (ДАГ) является наиболее важным, поскольку они влияют на гидрофобный домен мембраны. Различные концентрации этих трех компонентов составляют большую или меньшую длину гидрофобного домена. Мембраны с длинными гидрофобными доменами приводят к снижению активности, поскольку PKC-α труднее встроиться в мембрану. При низких концентрациях гидрофобный домен короче, что позволяет PKC-α легко встраиваться в мембрану, и ее активность увеличивается. ^{[ 6 ]}

Вторичная структура

Используя методы инфракрасной спектроскопии , исследователи продемонстрировали, что вторичная структура PKC-альфа состоит примерно из 44% бета-листов и почти 22% из альфа-спиралей при 20 ° C. ^{[ 7 ]} При добавлении ионов небольшое увеличение бета-листов кальция наблюдалось до 48%. Дополнительные лиганды, обычно связанные с ПКС-альфа, такие как РМА, АТФ и фосфолипиды, не влияли на вторичную структуру. ^{[ 7 ]}

Структура ПКС-альфа лучше сохранялась при денатурации фермента при 75 °С в присутствии ионов кальция , чем в их отсутствие. В одном исследовании состав бета-листа уменьшался только на 13% при наличии ионов кальция по сравнению с 19% при их отсутствии. ^{[ 7 ]}

Роль

Эпителий

Другая область исследований показала, что PKC-α играет жизненно важную роль в эпителиальной ткани, ткани, которая покрывает все внешние и внутренние поверхности тела. В частности, PKC-α участвует в изменении функции плотных контактов . В месте встречи двух клеток существуют плотные соединения. Здесь плотные соединения сливаются вместе, образуя непроницаемый барьер не только для крупных молекул, таких как белки, но и для более мелких молекул, таких как вода. Это предотвращает попадание чужеродных молекул в клетку и помогает регулировать внутреннюю среду клетки. Клетки, инфицированные определенными типами эпителиального рака, проявляют повышенную активность PKC-α. Это результат изменения формы клеточной мембраны, особенно в областях, где существуют плотные контакты. ^{[ 8 ]} При большей активности PKC-α плотные контакты теряют способность образовывать плотный барьер. ^{[ 9 ]} Это вызывает повышенную неплотность плотных соединений и, следовательно, перемещение молекул в клетки. В кишечника областях просветные факторы роста способны проникать в клетку и увеличивать скорость роста клеток. Считается, что это рекламная акция, которая может продлить течение некоторых видов эпителиального рака.

Печень

Большая часть исследований PKC-альфа, касающихся ее роли в ткани печени, включает в себя влияние желчных кислот на механизм фосфорилирования белков семейства PKC. Предыдущие исследования подтвердили, что желчная кислота CDCA ингибирует здоровую реакцию глюкагона посредством последовательности, связанной с фосфорилированием. В связанных исследованиях, в которых дополнительно изучалось влияние CDCA на гепатоциты, было показано, что CDCA индуцирует транслокацию PKC на плазматическую мембрану. ^{[ 10 ]} В этом процессе PKC-альфа отдавалась предпочтение перед PKC-дельта. Последствия этого открытия заключаются в том, что может произойти усиление взаимодействия между рецептором глюкагона и ПКС-альфа. ^{[ 11 ]}

Сердце

PKC-альфа является одним из наименее изученных белков семейства PKC, поскольку он не регулируется в высокой степени при серьезном заболевании, известном как острая ишемия миокарда , которое возникает в результате недостаточного кровоснабжения миокарда (ткани сердечной мышцы). Недавние исследования роли ПКС-альфа в сердечной ткани показали, что она играет важную роль в стимулировании гипертрофии . Это было продемонстрировано способностью останавливать агонист-опосредованную гипертрофию только в результате ингибирования ПКС-альфа в эксперименте in situ. Однако в дальнейших исследованиях in vivo с использованием мышей трансгенная сверхэкспрессия ПКС-альфа не показала влияния на рост сердца, а ингибирование ПКС-альфа не оказало влияния на гипертрофический ответ на повышенное сердечное давление. Напротив, исследования показали, что удаление ПКС-альфа в целом улучшило способность сердца сокращаться. ^{[ 12 ]}

Таким образом, исследования указывают на то, что роль PKC-альфа в сердечной ткани оказывает большее влияние как регулятор сократимости, чем гипертрофии . В другом исследовании связывающие пептиды RACK и другие, полученные из PKC beta, были экспрессированы в сердцах мышей. Генетический код этих белков аналогичен коду всех изоформ семейства PKC (альфа, бета и гамма). Таким образом, RACK и другие белки могут регулировать экспрессию всех белков семейства PKC. Однако в этом конкретном исследовании пострадала только ПКС-альфа. Опять же, сверхэкспрессия вызывала снижение сократительной способности, тогда как ингибирование приводило к увеличению производительности. ^{[ 12 ]}

Память и посттравматическое стрессовое расстройство

Ученые под руководством нейробиолога Доминика де Кервена из Базельского университета в Швейцарии использовали тесты на память и исследования ДНК, чтобы прийти к выводу, что люди, несущие определенную ДНК-сигнатуру хотя бы в одной копии гена, кодирующего протеинкиназу С-альфа, имеют более сильную память, чем их сверстники; а сканирование мозга людей с генетической подписью показывает более сильную активацию мозга в частях префронтальной коры по сравнению с теми, у кого эта генетическая особенность отсутствовала. Команда изучила руандийских беженцев, переживших геноцид 1994 года, и обнаружила, что риск посттравматического стрессового расстройства у беженцев с сильной памятью в два раза выше, чем у беженцев без генетической подписи. ^{[ 13 ]}

Клеточная мембрана

демонстрирует важную регуляцию фосфолипазы D. PKC- α Фосфолипаза D расположена на плазматической мембране и отвечает за гидролиз фосфатидилхолина до фосфатидной кислоты и холина . Исследования показали, что фосфолипаза D может играть роль в онкогенезе , изменяя клеточные процессы, такие как инвазия и миграция. Было показано, что точечные мутации в определенных остатках фенилаланина ингибируют способность PKC-α активировать фосфолипазу D. ^{[ 14 ]} В настоящее время проводятся исследования по изучению ингибирующего действия PKC-α. Исследователи надеются узнать, как использовать способность PKC-α подавлять активность фосфолипазы D и использовать эту функцию для создания противораковых лекарств.

Другая прорывная отрасль исследований, касающихся ПКС-α, касается ее роли в развитии эритроцитов (красных кровяных телец). В настоящее время исследователи понимают, что PKC-α коррелирует с дифференцировкой эритроидных клеток-предшественников в костном мозге. ^{[ 15 ]} Эти недифференцированные клетки дают начало массе эритроцитов, присутствующих в крови. Будущие исследования будут направлены на то, чтобы выяснить, влияет ли активация или ингибирование PKC-α на развитие эритроцитов. ^{[ 15 ]} Ответив на этот вопрос, ученые надеются получить представление о различных типах гематологических заболеваний, таких как апластическая анемия и лейкемия.

Патология

Повышенная активация PKCα связана с ростом и инвазией рака. ^{[ 16 ]}^{[ 17 ]} Высокие уровни PKCα связаны со злокачественным раком головного мозга. ^{[ 18 ]} Более того, высокая скорость пролиферации опухолевых клеток глиомы является результатом сверхэкспрессии изофермента PKCα. ^{[ 19 ]}

Взаимодействия

Было показано, что PKC альфа взаимодействует с:

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000154229 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000050965 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ EnterGene 5578
^ Jump up to: ^а ^б ^с Миколь В., Санчес-Пиньера П., Вильялен Х., де Годос А., Гомес-Фернандес Х.К. (февраль 1999 г.). «Корреляция между активностью протеинкиназы C альфа и поведением мембранной фазы» . Биофизический журнал . 76 (2): 916–27. Бибкод : 1999BpJ....76..916M . дои : 10.1016/S0006-3495(99)77255-3 . ПМК 1300093 . ПМИД 9929493 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Торресильяс А., Корбалан-Гарсия С., Гомес-Фернандес Х.К. (март 2004 г.). «Инфракрасное спектроскопическое исследование вторичной структуры протеинкиназы C альфа и ее термической денатурации». Биохимия . 43 (8): 2332–44. дои : 10.1021/bi035128i . ПМИД 14979730 .
^ Маллин Дж.М., Лафлин К.В., Джинанни Н., Марано К.В., Кларк Х.М., Перальта Солер А. (2000). «Повышенная проницаемость плотных соединений может быть результатом активации/транслокации протеинкиназы С и действовать как фактор, способствующий развитию опухоли при эпителиальном раке». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 915 (1): 231–6. Бибкод : 2000NYASA.915..231M . дои : 10.1111/j.1749-6632.2000.tb05246.x . ПМИД 11193580 . S2CID 20138782 .
^ Россон Д., О'Брайен Т.Г., Камферштейн Дж.А., Салласи З., Боги К., Блумберг П.М., Маллин Дж.М. (июнь 1997 г.). «Активность протеинкиназы С-альфа модулирует трансэпителиальную проницаемость и клеточные соединения в эпителиальной клеточной линии LLC-PK1» . Журнал биологической химии . 272 (23): 14950–3. дои : 10.1074/jbc.272.23.14950 . ПМИД 9169467 .
^ Ле М, Крылов Л, Мэн Дж, Чапин-Кеннеди К, Серяк С, Бускарель Б (август 2006 г.). «Желчные кислоты стимулируют аутофосфорилирование и активацию PKCalpha: роль в ослаблении продукции цАМФ, индуцированной простагландином E1, в дермальных фибробластах человека». Американский журнал физиологии. Физиология желудочно-кишечного тракта и печени . 291 (2): G275-87. дои : 10.1152/ajpgi.00346.2005 . ПМИД 16710050 . S2CID 43550364 .
^ Икегами Т., Крылов Л., Мэн Дж., Патель Б., Чапин-Кеннеди К., Бускарель Б. (ноябрь 2006 г.). «Снижение чувствительности глюкагона к желчным кислотам: роль протеинкиназы Кальфа и фосфорилирования рецепторов глюкагона» . Эндокринология . 147 (11): 5294–302. дои : 10.1210/en.2006-0516 . ПМИД 16916948 .
^ Jump up to: ^а ^б Дорн Г.В., Force T (март 2005 г.). «Протеинкиназные каскады в регуляции гипертрофии сердца» . Журнал клинических исследований . 115 (3): 527–37. дои : 10.1172/JCI24178 . ПМК 1052008 . ПМИД 15765134 .
^
де Кервен Д.Д., Коласса И.Т., Акерманн С., Эрни А., Бозигер П., Демугин П., Эльберт Т., Эртль В., Гшвинд Л., Хаджиселимович Н., Хансер Э., Хек А., Хибер П., Хюн К.Д., Клархёфер М., Люхингер Р., Раш Б, Шеффлер К, Спалек К, Стиппих С, Фоглер С, Вукоевич В., Стетак А., Папасситиропулос А. (май 2012 г.). «PKCα генетически связана с объемом памяти у здоровых людей и с риском посттравматического стрессового расстройства у людей, переживших геноцид» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (22): 8746–51. Бибкод : 2012PNAS..109.8746D . дои : 10.1073/pnas.1200857109 . ПМК 3365172 . ПМИД 22586106 .
- Разместить резюме в: Сандерс Л. (14 мая 2012 г.). «Исследование генов связывает более сильные воспоминания и посттравматическое стрессовое расстройство» . Новости науки .
^ Ху Т., Экстон Дж. Х. (август 2005 г.). «Точечная мутация фенилаланина 663 отменяет способность протеинкиназы C альфа перемещаться в перинуклеарную область и активировать фосфолипазу D1». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 333 (3): 750–3. дои : 10.1016/j.bbrc.2005.05.184 . ПМИД 15963950 .
^ Jump up to: ^а ^б Миклебуст Дж. Х., Смеланд Э.Б., Йозефсен Д., Сиуд М. (январь 2000 г.). «Изоформа протеинкиназы C-альфа участвует в эритропоэтин-индуцированной эритроидной дифференцировке клеток-предшественников CD34 (+) из костного мозга человека». Кровь . 95 (2): 510–8. дои : 10.1182/blood.V95.2.510 . ПМИД 10627456 .
^ Койвунен Дж., Аалтонен В., Пелтонен Дж. (апрель 2006 г.). «Семейство протеинкиназ C (PKC) в прогрессировании рака». Письма о раке . 235 (1): 1–10. дои : 10.1016/j.canlet.2005.03.033 . ПМИД 15907369 .
^ Хогиан Дж. М., Брэдфорд AP (июль 2009 г.). «Протеинкиназа C альфа (PKCalpha) регулирует рост и инвазию раковых клеток эндометрия». Журнал клеточной физиологии . 220 (1): 112–8. дои : 10.1002/jcp.21741 . ПМИД 19235902 . S2CID 32750612 .
^ Язаки Т., Ахмад С., Чахлави А., Зилбер-Кац Э., Дин Н.М., Рабкин С.Д., Мартуза Р.Л., Глейзер Р.И. (август 1996 г.). «Лечение глиобластомы U-87 системным введением антисмысловой протеинкиназы С-альфа-фосфоротиоат-олигодезоксинуклеотида». Молекулярная фармакология . 50 (2): 236–42. ПМИД 8700129 .
^ Балтух Г.Х., Дули Н.П., Ростворовски К.М., Виллемюр Дж.Г., Йонг В.В. (1995). «Сверхэкспрессия альфа-изоформы протеинкиназы C в клетках глиомы C6 и ее роль в пролиферации клеток». Журнал нейроонкологии . 24 (3): 241–50. дои : 10.1007/BF01052840 . ПМИД 7595754 . S2CID 25881302 .
^ Сторц П., Хауссер А., Линк Г., Дедио Дж., Гебрехивет Б., Пфизенмайер К., Йоханнес Ф.Дж. (август 2000 г.). «Протеинкиназа C [микро] регулируется многофункциональным белком-шапероном p32» . Журнал биологической химии . 275 (32): 24601–7. дои : 10.1074/jbc.M002964200 . ПМИД 10831594 .
^ Ли Х.С., Миллуорд-Сэдлер С.Дж., Райт М.О., Нуки Дж., Аль-Джамал Р., Солтер Д.М. (ноябрь 2002 г.). «Активация передачи сигналов Integrin-RACK1/PKCalpha при механотрансдукции суставных хондроцитов человека» . Остеоартрит и хрящ . 10 (11): 890–7. дои : 10.1053/joca.2002.0842 . ПМИД 12435334 .
^ Парсонс М., Кепплер М.Д., Клайн А., Мессент А., Хамфрис М.Дж., Гилкрист Р., Харт И.Р., Куиттау-Превостель С., Хьюз В.Е., Паркер П.Дж., Нг Т. (август 2002 г.). «Сайт-направленное нарушение взаимодействия протеинкиназы С и интегрина блокирует хемотаксис клеток карциномы» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (16): 5897–911. дои : 10.1128/MCB.22.16.5897-5911.2002 . ПМК 133968 . ПМИД 12138200 .
^ Готье М.Л., Торретто С., Ли Дж., Франческутти В., О'Дэй Д.Х. (август 2003 г.). «Протеинкиназа Кальфа отрицательно регулирует распространение и подвижность клеток в клетках рака молочной железы человека MDA-MB-231, расположенных ниже рецептора эпидермального фактора роста». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 307 (4): 839–46. дои : 10.1016/S0006-291X(03)01273-7 . ПМИД 12878187 .
^ Анилкумар Н., Парсонс М., Монк Р., Нг Т., Адамс Дж.К. (октябрь 2003 г.). «Взаимодействие фасцина и протеинкиназы Кальфа: новое пересечение клеточной адгезии и подвижности» . Журнал ЭМБО . 22 (20): 5390–402. дои : 10.1093/emboj/cdg521 . ПМК 213775 . ПМИД 14532112 .
^ Данцер Ф., Луна Л., Бьёрос М., Сиберг Э. (июнь 2002 г.). «Человеческий OGG1 подвергается сериновому фосфорилированию и связывается с ядерным матриксом и митотическим хроматином in vivo» . Исследования нуклеиновых кислот . 30 (11): 2349–57. дои : 10.1093/нар/30.11.2349 . ПМК 117190 . ПМИД 12034821 .

Дальнейшее чтение

О'Брайан, Калифорния (1998). «Протеинкиназа С-альфа: новая мишень для терапии андроген-независимого рака простаты? (Обзор-гипотеза)». Отчеты онкологии . 5 (2): 305–9. дои : 10.3892/или.5.2.305 . ПМИД 9468546 .
Али А., Хёфлих К.П., Вуджетт-младший (август 2001 г.). «Киназа гликогенсинтазы-3: свойства, функции и регуляция». Химические обзоры . 101 (8): 2527–40. дои : 10.1021/cr000110o . ПМИД 11749387 .
Слейтер С.Дж., Хо С., компакт-диск Стаббса (июнь 2002 г.). «Использование флуоресцентных эфиров форбола в исследованиях взаимодействия протеинкиназы С с мембраной». Химия и физика липидов . 116 (1–2): 75–91. дои : 10.1016/S0009-3084(02)00021-X . ПМИД 12093536 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000154229 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000050965 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] EnterGene 5578

[pmid9929493-6] Jump up to: ^а ^б ^с Миколь В., Санчес-Пиньера П., Вильялен Х., де Годос А., Гомес-Фернандес Х.К. (февраль 1999 г.). «Корреляция между активностью протеинкиназы C альфа и поведением мембранной фазы» . Биофизический журнал . 76 (2): 916–27. Бибкод : 1999BpJ....76..916M . дои : 10.1016/S0006-3495(99)77255-3 . ПМК 1300093 . ПМИД 9929493 .

[pmid14979730-7] Jump up to: ^а ^б ^с Торресильяс А., Корбалан-Гарсия С., Гомес-Фернандес Х.К. (март 2004 г.). «Инфракрасное спектроскопическое исследование вторичной структуры протеинкиназы C альфа и ее термической денатурации». Биохимия . 43 (8): 2332–44. дои : 10.1021/bi035128i . ПМИД 14979730 .

[pmid11193580-8] Маллин Дж.М., Лафлин К.В., Джинанни Н., Марано К.В., Кларк Х.М., Перальта Солер А. (2000). «Повышенная проницаемость плотных соединений может быть результатом активации/транслокации протеинкиназы С и действовать как фактор, способствующий развитию опухоли при эпителиальном раке». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 915 (1): 231–6. Бибкод : 2000NYASA.915..231M . дои : 10.1111/j.1749-6632.2000.tb05246.x . ПМИД 11193580 . S2CID 20138782 .

[pmid9169467-9] Россон Д., О'Брайен Т.Г., Камферштейн Дж.А., Салласи З., Боги К., Блумберг П.М., Маллин Дж.М. (июнь 1997 г.). «Активность протеинкиназы С-альфа модулирует трансэпителиальную проницаемость и клеточные соединения в эпителиальной клеточной линии LLC-PK1» . Журнал биологической химии . 272 (23): 14950–3. дои : 10.1074/jbc.272.23.14950 . ПМИД 9169467 .

[pmid16710050-10] Ле М, Крылов Л, Мэн Дж, Чапин-Кеннеди К, Серяк С, Бускарель Б (август 2006 г.). «Желчные кислоты стимулируют аутофосфорилирование и активацию PKCalpha: роль в ослаблении продукции цАМФ, индуцированной простагландином E1, в дермальных фибробластах человека». Американский журнал физиологии. Физиология желудочно-кишечного тракта и печени . 291 (2): G275-87. дои : 10.1152/ajpgi.00346.2005 . ПМИД 16710050 . S2CID 43550364 .

[pmid16916948-11] Икегами Т., Крылов Л., Мэн Дж., Патель Б., Чапин-Кеннеди К., Бускарель Б. (ноябрь 2006 г.). «Снижение чувствительности глюкагона к желчным кислотам: роль протеинкиназы Кальфа и фосфорилирования рецепторов глюкагона» . Эндокринология . 147 (11): 5294–302. дои : 10.1210/en.2006-0516 . ПМИД 16916948 .

[pmid15765134-12] Jump up to: ^а ^б Дорн Г.В., Force T (март 2005 г.). «Протеинкиназные каскады в регуляции гипертрофии сердца» . Журнал клинических исследований . 115 (3): 527–37. дои : 10.1172/JCI24178 . ПМК 1052008 . ПМИД 15765134 .

[pmid22586106-13] де Кервен Д.Д., Коласса И.Т., Акерманн С., Эрни А., Бозигер П., Демугин П., Эльберт Т., Эртль В., Гшвинд Л., Хаджиселимович Н., Хансер Э., Хек А., Хибер П., Хюн К.Д., Клархёфер М., Люхингер Р., Раш Б, Шеффлер К, Спалек К, Стиппих С, Фоглер С, Вукоевич В., Стетак А., Папасситиропулос А. (май 2012 г.). «PKCα генетически связана с объемом памяти у здоровых людей и с риском посттравматического стрессового расстройства у людей, переживших геноцид» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (22): 8746–51. Бибкод : 2012PNAS..109.8746D . дои : 10.1073/pnas.1200857109 . ПМК 3365172 . ПМИД 22586106 .
Разместить резюме в: Сандерс Л. (14 мая 2012 г.). «Исследование генов связывает более сильные воспоминания и посттравматическое стрессовое расстройство» . Новости науки .

[14] Разместить резюме в: Сандерс Л. (14 мая 2012 г.). «Исследование генов связывает более сильные воспоминания и посттравматическое стрессовое расстройство» . Новости науки .

[pmid15963950-14] Ху Т., Экстон Дж. Х. (август 2005 г.). «Точечная мутация фенилаланина 663 отменяет способность протеинкиназы C альфа перемещаться в перинуклеарную область и активировать фосфолипазу D1». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 333 (3): 750–3. дои : 10.1016/j.bbrc.2005.05.184 . ПМИД 15963950 .

[pmid10627456-15] Jump up to: ^а ^б Миклебуст Дж. Х., Смеланд Э.Б., Йозефсен Д., Сиуд М. (январь 2000 г.). «Изоформа протеинкиназы C-альфа участвует в эритропоэтин-индуцированной эритроидной дифференцировке клеток-предшественников CD34 (+) из костного мозга человека». Кровь . 95 (2): 510–8. дои : 10.1182/blood.V95.2.510 . ПМИД 10627456 .

[16] Койвунен Дж., Аалтонен В., Пелтонен Дж. (апрель 2006 г.). «Семейство протеинкиназ C (PKC) в прогрессировании рака». Письма о раке . 235 (1): 1–10. дои : 10.1016/j.canlet.2005.03.033 . ПМИД 15907369 .

[17] Хогиан Дж. М., Брэдфорд AP (июль 2009 г.). «Протеинкиназа C альфа (PKCalpha) регулирует рост и инвазию раковых клеток эндометрия». Журнал клеточной физиологии . 220 (1): 112–8. дои : 10.1002/jcp.21741 . ПМИД 19235902 . S2CID 32750612 .

[18] Язаки Т., Ахмад С., Чахлави А., Зилбер-Кац Э., Дин Н.М., Рабкин С.Д., Мартуза Р.Л., Глейзер Р.И. (август 1996 г.). «Лечение глиобластомы U-87 системным введением антисмысловой протеинкиназы С-альфа-фосфоротиоат-олигодезоксинуклеотида». Молекулярная фармакология . 50 (2): 236–42. ПМИД 8700129 .

[19] Балтух Г.Х., Дули Н.П., Ростворовски К.М., Виллемюр Дж.Г., Йонг В.В. (1995). «Сверхэкспрессия альфа-изоформы протеинкиназы C в клетках глиомы C6 и ее роль в пролиферации клеток». Журнал нейроонкологии . 24 (3): 241–50. дои : 10.1007/BF01052840 . ПМИД 7595754 . S2CID 25881302 .

[pmid10831594-20] Сторц П., Хауссер А., Линк Г., Дедио Дж., Гебрехивет Б., Пфизенмайер К., Йоханнес Ф.Дж. (август 2000 г.). «Протеинкиназа C [микро] регулируется многофункциональным белком-шапероном p32» . Журнал биологической химии . 275 (32): 24601–7. дои : 10.1074/jbc.M002964200 . ПМИД 10831594 .

[pmid12435334-21] Ли Х.С., Миллуорд-Сэдлер С.Дж., Райт М.О., Нуки Дж., Аль-Джамал Р., Солтер Д.М. (ноябрь 2002 г.). «Активация передачи сигналов Integrin-RACK1/PKCalpha при механотрансдукции суставных хондроцитов человека» . Остеоартрит и хрящ . 10 (11): 890–7. дои : 10.1053/joca.2002.0842 . ПМИД 12435334 .

[pmid12138200-22] Парсонс М., Кепплер М.Д., Клайн А., Мессент А., Хамфрис М.Дж., Гилкрист Р., Харт И.Р., Куиттау-Превостель С., Хьюз В.Е., Паркер П.Дж., Нг Т. (август 2002 г.). «Сайт-направленное нарушение взаимодействия протеинкиназы С и интегрина блокирует хемотаксис клеток карциномы» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (16): 5897–911. дои : 10.1128/MCB.22.16.5897-5911.2002 . ПМК 133968 . ПМИД 12138200 .

[pmid12878187-23] Готье М.Л., Торретто С., Ли Дж., Франческутти В., О'Дэй Д.Х. (август 2003 г.). «Протеинкиназа Кальфа отрицательно регулирует распространение и подвижность клеток в клетках рака молочной железы человека MDA-MB-231, расположенных ниже рецептора эпидермального фактора роста». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 307 (4): 839–46. дои : 10.1016/S0006-291X(03)01273-7 . ПМИД 12878187 .

[pmid14532112-24] Анилкумар Н., Парсонс М., Монк Р., Нг Т., Адамс Дж.К. (октябрь 2003 г.). «Взаимодействие фасцина и протеинкиназы Кальфа: новое пересечение клеточной адгезии и подвижности» . Журнал ЭМБО . 22 (20): 5390–402. дои : 10.1093/emboj/cdg521 . ПМК 213775 . ПМИД 14532112 .

[pmid12034821-25] Данцер Ф., Луна Л., Бьёрос М., Сиберг Э. (июнь 2002 г.). «Человеческий OGG1 подвергается сериновому фосфорилированию и связывается с ядерным матриксом и митотическим хроматином in vivo» . Исследования нуклеиновых кислот . 30 (11): 2349–57. дои : 10.1093/нар/30.11.2349 . ПМК 117190 . ПМИД 12034821 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)