МАП3К7

МАП3К7
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2EVA, 2YIY, 4GS6, 4L3P, 4L52, 4L53, 4O91, 5JGD, 5JGA
Идентификаторы
Псевдонимы	MAP3K7 , MEKK7, TAK1, TGF1a, митоген-активируемая протеинкиназа-киназа-киназа 7, FMD2, CSCF
Внешние идентификаторы	Опустить : 602614 ; МГИ : 1346877 ; Гомологен : 135715 ; Генные карты : MAP3K7 ; ОМА : MAP3K7 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 6 (human)
End	90,587,072 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 4 (mouse)
End	32,023,467 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	tendon of biceps brachii; ; corpus epididymis; ; internal globus pallidus; ; stromal cell of endometrium; ; tail of epididymis; ; caput epididymis; ; ganglionic eminence; ; corpus callosum; ; Brodmann area 23; ; Achilles tendon;
	Top expressed in
	genital tubercle; ; tail of embryo; ; Paneth cell; ; molar; ; aortic valve; ; ventricular zone; ; maxillary prominence; ; somite; ; vastus lateralis muscle; ; mandibular prominence;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; protein kinase activity; nucleotide binding; scaffold protein binding; metal ion binding; kinase activity; protein serine/threonine kinase activity; protein binding; ATP binding; magnesium ion binding; MAP kinase kinase kinase activity; identical protein binding; receptor tyrosine kinase binding;
Cellular component	cytosol; membrane; plasma membrane; endosome membrane; nucleus; IkappaB kinase complex; cytoplasm;
Biological process	regulation of transcription, DNA-templated; phosphorylation; positive regulation of JUN kinase activity; stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; activation of NF-kappaB-inducing kinase activity; I-kappaB phosphorylation; MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway; transcription, DNA-templated; Fc-epsilon receptor signaling pathway; protein phosphorylation; JNK cascade; positive regulation of T cell activation; positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity; positive regulation of interleukin-2 production; positive regulation of T cell cytokine production; histone H3 acetylation; positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; transforming growth factor beta receptor signaling pathway; T cell receptor signaling pathway; nucleotide-binding oligomerization domain containing signaling pathway; signal transduction; apoptotic process; Wnt signaling pathway, calcium modulating pathway; stress-activated MAPK cascade; positive regulation of macroautophagy; protein deubiquitination; anoikis; MyD88-independent toll-like receptor signaling pathway; viral process; interleukin-1-mediated signaling pathway;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	6885
	26409
	ENSG00000135341
	ENSMUSG00000028284
	О43318
	Q62073
	НМ_003188 ; НМ_145331 ; НМ_145332 ; НМ_145333
	НМ_009316 ; НМ_172688
	НП_003179 ; НП_663304 ; НП_663305 ; НП_663306
	НП_033342 ; НП_766276
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Митоген-активируемая протеинкиназа-киназа-киназа 7 (MAP3K7) , также известная как TAK1 , представляет собой фермент , который у человека кодируется MAP3K7 геном . ^{[ 5 ]}

Структура

TAK1 представляет собой эволюционно консервативную киназу семейства MAP3 K и кластеры с семействами тирозиноподобных и стерильных киназ. Белковая структура TAK1 содержит N (остатки 1–104) и C (остатки 111–303)-концы, соединенные через шарнирную область (Met 104-Ser 111). Карман связывания АТФ расположен в шарнирной области киназы. Кроме того, TAK1 содержит каталитический лизин (Lys63) в активном центре. Кристаллическая структура TAK1-ATP показала, что АТФ образует две водородные связи с остатками Ala 107 и Glu 105. Дальнейшее водородное связывание наблюдается с Asp 175, который является ведущим остатком мотива DFG. Считается, что этот остаток взаимодействует с Lys 63 посредством полярных взаимодействий и каталитически важен для переноса фосфата на молекулы субстрата. Критическим для комплекса TAK1-TAB1 является спиральная петля вокруг Phe 484, которая обеспечивает обширный поверхностный контакт между двумя белками.

Сигнализация

Белок, кодируемый этим геном, является членом семейства серин/треониновых протеинкиназ. Эта киназа опосредует передачу сигнала, индуцированную TGF-бета и морфогенетическим белком (BMP), и контролирует множество клеточных функций, включая регуляцию транскрипции и апоптоз. TAK1 является центральным регулятором гибели клеток и активируется посредством разнообразного набора внутри- и внеклеточных стимулов. TAK1 регулирует выживаемость клеток не только посредством NF-κB, но также посредством NF-κB-независимых путей, таких как окислительный стресс и путь, зависящий от активности киназы протеинкиназы 1, взаимодействующей с рецептором (RIPK1). ^{[ 6 ]} В ответ на IL-1 этот белок образует киназный комплекс, включающий TRAF6, MAP3K7P1/TAB1 и MAP3K7P2/TAB2; этот комплекс необходим для активации ядерного фактора каппа B. Эта киназа также может активировать MAPK8/JNK, MAP2K4/MKK4 и, таким образом, играет роль в реакции клеток на стрессы окружающей среды. Сообщалось о четырех альтернативно сплайсированных вариантах транскриптов, кодирующих различные изоформы. ^{[ 7 ]}]

Было показано, что помимо активации агониста IL-1 TAK1 активируется после стимуляции TNF, TGFB и LPS, что приводит к активации провоспалительных путей. После стимуляции TNF TAK1 образует тройную структуру с TAB1 и TAB2/3, образуя полностью активированную киназу TAK1. После активации TAK1 фосфорилирует нижестоящие эффекторы, такие как NFKB, p38 и cJUN, что приводит к усилению регуляции провоспалительных генов, способствующих выживанию.

Роль в аутоиммунных заболеваниях

Также было показано, что эта киназа регулирует экспрессию последующих цитокинов, таких как TNF. Благодаря своей регуляции TNF TAK1 стал новой мишенью для лечения заболеваний, опосредованных TNF, таких как аутоиммунные заболевания (ревматоидный артрит, волчанка, воспалительное заболевание кишечника), а также других цитокин-опосредованных заболеваний, таких как хроническая боль и рак. ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} С появлением новых селективных ингибиторов TAK1 группы исследователей исследовали терапевтический потенциал таргетной терапии TAK1. Одна группа показала, что селективный ингибитор TAK1, Такиниб, разработанный в Университете Дьюка, ослабляет ревматоидный артрит, подобный патологии, на мышиной модели воспалительного артрита CIA у человека. ^{[ 10 ]} Кроме того, было показано, что фармакологическое ингибирование TAK1 снижает количество воспалительных цитокинов, в частности TNF. ^{[ 11 ]}

Мутации человека

Сообщалось о редкой мутации TAK1 у людей. Мутация приводит к усилению функции и гиперактивации сигнальных путей TAK1. У пациентов с мутациями усиления функции часто наблюдаются черепно-лицевые аномалии.

Взаимодействия

Было показано, что MAP3K7 взаимодействует с:

СПРОС1 , ^{[ 12 ]}
ЧУК , ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}
МАП2К6 , ^{[ 13 ]}^{[ 15 ]}^{[ 16 ]}^{[ 17 ]}
ТАБ1 , ^{[ 13 ]}^{[ 15 ]}^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}
МАП3К7ИП2 , ^{[ 18 ]}^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}
МАП3К7ИП3 , ^{[ 16 ]}^{[ 18 ]}
Матери против декапентаплегического гомолога 6 , ^{[ 22 ]}^{[ 23 ]}
ППМ1Б , ^{[ 24 ]} и
ТРАФ6 . ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}^{[ 16 ]}^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}^{[ 25 ]}^{[ 26 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000135341 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028284 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Кондо М., Осада Х., Учида К., Янагисава К., Масуда А., Такаги К. и др. (февраль 1998 г.). «Молекулярное клонирование человеческого TAK1 и его мутационный анализ при раке легких человека» . Международный журнал рака . 75 (4): 559–63. doi : 10.1002/(SICI)1097-0215(19980209)75:4<559::AID-IJC11>3.0.CO;2-4 . ПМИД 9466656 .
^ Михай С.Р., Ниномия-Цудзи Дж., Мориока С. (ноябрь 2014 г.). «TAK1 контроль гибели клеток» . Смерть клеток и дифференцировка . 21 (11): 1667–76. дои : 10.1038/cdd.2014.123 . ПМК 4211365 . ПМИД 25146924 .
^ «Ген Энтреза: митоген-активируемая протеинкиназная киназа-киназа 7 MAP3K7» .
^ Скарнео, Скотт, Синь Чжан, Яомин Ван, Хосе Камачо-Доменек, Дженнифер Рикано, Филип Хьюз, Тим Хейстед и Андреа Г. Нэкли. «Трансформирующая киназа 1, активируемая фактором роста-β (TAK1), опосредует хроническую боль и выработку цитокинов на мышиных моделях воспалительной, нейропатической и первичной боли». Журнал боли (2023).
^ Скарнео, С.А., Ян, К.В., Рокес, младший, Дай, А., Эйбшуц, Л.С., Хьюз, П., и Хейстед, Т.А. (2020). TAK1 регулирует микроокружение опухоли посредством воспалительных, ангиогенетических и апоптотических сигнальных каскадов. Онкомишень, 11(21), 1961.
^ Скарнео, С.А., Эйбшуц, Л.С., Бенделе, П.Дж., Ян, К.В., Тоцке, Дж., Хьюз, П., ... и Хейстед, Т.А. (2019). Фармакологическое ингибирование TAK1 с помощью селективного ингибитора такиниба облегчает клинические проявления артрита у мышей CIA. Исследования и терапия артрита, 21 (1), 1-10.
^ Скарнео, С.А., Мансурати, А., Эйбшуц, Л.С., Тоцке, Дж., Рокес, Дж.Р., Луазель, Д., ... и Хейстед, Т.А. (2018). Генетическое и фармакологическое подтверждение ингибирования TAK1 в макрофагах как терапевтической стратегии эффективного ингибирования секреции TNF. Научные отчеты, 8(1), 1-11.
^ Jump up to: ^а ^б Мочида И., Такеда К., Сайто М., Нисито Х., Амагаса Т., Ниномия-Цудзи Дж., Мацумото К., Итидзё Х. (октябрь 2000 г.). «ASK1 ингибирует индуцированную интерлейкином-1 активность NF-каппа B за счет нарушения взаимодействия TRAF6-TAK1» . Ж. Биол. Хим . 275 (42): 32747–32752. дои : 10.1074/jbc.M003042200 . ПМИД 10921914 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Ниномия-Цудзи Дж., Кисимото К., Хияма А., Иноуэ Дж., Цао З., Мацумото К. (март 1999 г.). «Киназа TAK1 может активировать NIK-I kappaB, а также каскад киназы MAP в сигнальном пути IL-1». Природа . 398 (6724): 252–256. Бибкод : 1999Natur.398..252N . дои : 10.1038/18465 . ПМИД 10094049 . S2CID 4421236 .
^ Сакураи Х., Миёси Х., Ториуми В., Сугита Т. (апрель 1999 г.). «Функциональные взаимодействия бета-активируемой киназы 1 трансформирующего фактора роста с киназами IkappaB для стимуляции активации NF-kappaB» . Ж. Биол. Хим . 274 (15): 10641–10648. дои : 10.1074/jbc.274.15.10641 . ПМИД 10187861 .
^ Jump up to: ^а ^б Сакураи Х., Миёси Х., Мизуками Дж., Сугита Т. (июнь 2000 г.). «Зависимая от фосфорилирования активация митоген-активируемой протеинкиназной киназы киназы TAK1 с помощью TAB1» . ФЭБС Летт . 474 (2–3): 141–145. дои : 10.1016/s0014-5793(00)01588-x . ПМИД 10838074 . S2CID 30831863 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Ишитани Т., Такаесу Г., Ниномия-Цудзи Дж., Сибуя Х., Гейнор Р.Б. , Мацумото К. (декабрь 2003 г.). «Роль родственного TAB2 белка TAB3 в передаче сигналов IL-1 и TNF» . ЭМБО Дж . 22 (23): 6277–6288. дои : 10.1093/emboj/cdg605 . ПМК 291846 . ПМИД 14633987 .
^ Ван С., Дэн Л., Хонг М., Аккараджу Г.Р., Иноуэ Дж., Чен З.Дж. (июль 2001 г.). «TAK1 представляет собой убиквитин-зависимую киназу МКК и IKK». Природа . 412 (6844): 346–351. Бибкод : 2001Natur.412..346W . дои : 10.1038/35085597 . ПМИД 11460167 . S2CID 9641806 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Чунг П.С., Небреда А.Р., Коэн П. (февраль 2004 г.). «TAB3, новый партнер по связыванию протеинкиназы TAK1» . Биохим. Дж . 378 (Часть 1): 27–34. дои : 10.1042/BJ20031794 . ПМЦ 1223947 . ПМИД 14670075 .
^ Чаннавайхала П.Л., Ву Л., Куоццо Дж.В., Холл Дж.П., Лю В., Линь Л.Л., Чжан Ю. (ноябрь 2003 г.). «Идентификация нового сторонника человеческой киназы Ras (hKSR-2), который действует как негативный регулятор передачи сигналов Cot (Tpl2)» . Ж. Биол. Хим . 278 (47): 47089–47097. дои : 10.1074/jbc.M306002200 . ПМИД 12975377 .
^ Jump up to: ^а ^б Такаесу Г., Кисида С., Хияма А., Ямагути К., Сибуя Х., Ирие К., Ниномия-Цудзи Дж., Мацумото К. (апрель 2000 г.). «TAB2, новый адаптерный белок, опосредует активацию TAK1 MAPKKK путем связывания TAK1 с TRAF6 в пути передачи сигнала IL-1» . Мол. Клетка . 5 (4): 649–658. дои : 10.1016/s1097-2765(00)80244-0 . ПМИД 10882101 .
^ Jump up to: ^а ^б Такаесу Г., Ниномия-Цудзи Дж., Кисида С., Ли Х, Старк Г.Р., Мацумото К. (апрель 2001 г.). «Киназа, связанная с рецептором интерлейкина-1 (IL-1), приводит к активации TAK1, индуцируя транслокацию TAB2 в сигнальном пути IL-1» . Мол. Клетка. Биол . 21 (7): 2475–2484. дои : 10.1128/MCB.21.7.2475-2484.2001 . ПМК 86880 . ПМИД 11259596 .
^ Кимура Н., Мацуо Р., Сибуя Х., Накашима К., Тага Т. (июнь 2000 г.). «Апоптоз, индуцированный BMP2, опосредуется активацией киназного пути TAK1-p38, который отрицательно регулируется Smad6» . Ж. Биол. Хим . 275 (23): 17647–17652. дои : 10.1074/jbc.M908622199 . ПМИД 10748100 .
^ Янагисава М, Накашима К, Такеда К, Отиаи В, Такидзава Т, Уэно М, Такидзава М, Сибуя Х, Тага Т (декабрь 2001 г.). «Ингибирование BMP2-индуцированного и опосредованного киназой TAK1 роста нейритов с помощью Smad6 и Smad7» . Генные клетки . 6 (12): 1091–1099. дои : 10.1046/j.1365-2443.2001.00483.x . ПМИД 11737269 . S2CID 25476125 .
^ Ханада М., Ниномия-Цудзи Дж., Комаки К., Ониши М., Кацура К., Канамару Р., Мацумото К., Тамура С. (февраль 2001 г.). «Регуляция сигнального пути TAK1 протеинфосфатазой 2C» . Ж. Биол. Хим . 276 (8): 5753–5759. дои : 10.1074/jbc.M007773200 . ПМИД 11104763 .
^ Уолш М.К., Ким Г.К., Маурицио П.Л., Молнар Э.Э., Чой Ю (2008). Унутмаз Д (ред.). «Независимая от аутоубиквитинирования TRAF6 активация путей NFkappaB и MAPK в ответ на IL-1 и RANKL» . ПЛОС ОДИН . 3 (12): е4064. Бибкод : 2008PLoSO...3.4064W . дои : 10.1371/journal.pone.0004064 . ПМК 2603309 . ПМИД 19112497 .
^ Соррентино А, Такур Н, Гримсби С, Маркуссон А, фон Бюлов В, Шустер Н, Чжан С, Хелдин Ч., Ландстрем М (октябрь 2008 г.). «Рецептор TGF-бета I типа взаимодействует с TRAF6 для активации TAK1 независимым от рецепторной киназы способом». Нат. Клеточная Биол . 10 (10): 1199–1207. дои : 10.1038/ncb1780 . ПМИД 18758450 . S2CID 22984417 .

Дальнейшее чтение

Актон А (2012). Трансформирующие факторы роста: достижения в области исследований и применения: издание 2011 г. . Том. 1. Научные издания. стр. 1–151. ISBN 9781464927331 .
Лин А (2006). Сигнальный путь JNK (отдел молекулярной биологии) . Том. 1. Ландес Бионауки. стр. 1–97. ISBN 978-1587061202 .
Карин М (2011). NF-kB в здравоохранении и болезнях . Актуальные темы микробиологии и иммунологии. Том. 1. Springer Science & Business Media. стр. 1–268. дои : 10.1007/978-3-642-16017-2 . ISBN 978-3642160165 .
Ву Х (2007). Факторы, ассоциированные с рецептором TNF (TRAF) . Том. 1. Springer Science & Business Media. стр. 1–206. ISBN 978-0397507597 .

Внешние ссылки

Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : O43318 (митоген-активируемая протеинкиназная киназа-киназа 7) на PDBe-KB .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000135341 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028284 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9466656-5] Кондо М., Осада Х., Учида К., Янагисава К., Масуда А., Такаги К. и др. (февраль 1998 г.). «Молекулярное клонирование человеческого TAK1 и его мутационный анализ при раке легких человека» . Международный журнал рака . 75 (4): 559–63. doi : 10.1002/(SICI)1097-0215(19980209)75:4<559::AID-IJC11>3.0.CO;2-4 . ПМИД 9466656 .

[pmid25146924-6] Михай С.Р., Ниномия-Цудзи Дж., Мориока С. (ноябрь 2014 г.). «TAK1 контроль гибели клеток» . Смерть клеток и дифференцировка . 21 (11): 1667–76. дои : 10.1038/cdd.2014.123 . ПМК 4211365 . ПМИД 25146924 .

[entrez-7] «Ген Энтреза: митоген-активируемая протеинкиназная киназа-киназа 7 MAP3K7» .

[8] Скарнео, Скотт, Синь Чжан, Яомин Ван, Хосе Камачо-Доменек, Дженнифер Рикано, Филип Хьюз, Тим Хейстед и Андреа Г. Нэкли. «Трансформирующая киназа 1, активируемая фактором роста-β (TAK1), опосредует хроническую боль и выработку цитокинов на мышиных моделях воспалительной, нейропатической и первичной боли». Журнал боли (2023).

[9] Скарнео, С.А., Ян, К.В., Рокес, младший, Дай, А., Эйбшуц, Л.С., Хьюз, П., и Хейстед, Т.А. (2020). TAK1 регулирует микроокружение опухоли посредством воспалительных, ангиогенетических и апоптотических сигнальных каскадов. Онкомишень, 11(21), 1961.

[10] Скарнео, С.А., Эйбшуц, Л.С., Бенделе, П.Дж., Ян, К.В., Тоцке, Дж., Хьюз, П., ... и Хейстед, Т.А. (2019). Фармакологическое ингибирование TAK1 с помощью селективного ингибитора такиниба облегчает клинические проявления артрита у мышей CIA. Исследования и терапия артрита, 21 (1), 1-10.

[11] Скарнео, С.А., Мансурати, А., Эйбшуц, Л.С., Тоцке, Дж., Рокес, Дж.Р., Луазель, Д., ... и Хейстед, Т.А. (2018). Генетическое и фармакологическое подтверждение ингибирования TAK1 в макрофагах как терапевтической стратегии эффективного ингибирования секреции TNF. Научные отчеты, 8(1), 1-11.

[pmid10921914-12] Jump up to: ^а ^б Мочида И., Такеда К., Сайто М., Нисито Х., Амагаса Т., Ниномия-Цудзи Дж., Мацумото К., Итидзё Х. (октябрь 2000 г.). «ASK1 ингибирует индуцированную интерлейкином-1 активность NF-каппа B за счет нарушения взаимодействия TRAF6-TAK1» . Ж. Биол. Хим . 275 (42): 32747–32752. дои : 10.1074/jbc.M003042200 . ПМИД 10921914 .

[pmid10094049-13] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Ниномия-Цудзи Дж., Кисимото К., Хияма А., Иноуэ Дж., Цао З., Мацумото К. (март 1999 г.). «Киназа TAK1 может активировать NIK-I kappaB, а также каскад киназы MAP в сигнальном пути IL-1». Природа . 398 (6724): 252–256. Бибкод : 1999Natur.398..252N . дои : 10.1038/18465 . ПМИД 10094049 . S2CID 4421236 .

[pmid10187861-14] Сакураи Х., Миёси Х., Ториуми В., Сугита Т. (апрель 1999 г.). «Функциональные взаимодействия бета-активируемой киназы 1 трансформирующего фактора роста с киназами IkappaB для стимуляции активации NF-kappaB» . Ж. Биол. Хим . 274 (15): 10641–10648. дои : 10.1074/jbc.274.15.10641 . ПМИД 10187861 .

[pmid10838074-15] Jump up to: ^а ^б Сакураи Х., Миёси Х., Мизуками Дж., Сугита Т. (июнь 2000 г.). «Зависимая от фосфорилирования активация митоген-активируемой протеинкиназной киназы киназы TAK1 с помощью TAB1» . ФЭБС Летт . 474 (2–3): 141–145. дои : 10.1016/s0014-5793(00)01588-x . ПМИД 10838074 . S2CID 30831863 .

[pmid14633987-16] Jump up to: ^а ^б ^с Ишитани Т., Такаесу Г., Ниномия-Цудзи Дж., Сибуя Х., Гейнор Р.Б. , Мацумото К. (декабрь 2003 г.). «Роль родственного TAB2 белка TAB3 в передаче сигналов IL-1 и TNF» . ЭМБО Дж . 22 (23): 6277–6288. дои : 10.1093/emboj/cdg605 . ПМК 291846 . ПМИД 14633987 .

[pmid11460167-17] Ван С., Дэн Л., Хонг М., Аккараджу Г.Р., Иноуэ Дж., Чен З.Дж. (июль 2001 г.). «TAK1 представляет собой убиквитин-зависимую киназу МКК и IKK». Природа . 412 (6844): 346–351. Бибкод : 2001Natur.412..346W . дои : 10.1038/35085597 . ПМИД 11460167 . S2CID 9641806 .

[pmid14670075-18] Jump up to: ^а ^б ^с Чунг П.С., Небреда А.Р., Коэн П. (февраль 2004 г.). «TAB3, новый партнер по связыванию протеинкиназы TAK1» . Биохим. Дж . 378 (Часть 1): 27–34. дои : 10.1042/BJ20031794 . ПМЦ 1223947 . ПМИД 14670075 .

[pmid12975377-19] Чаннавайхала П.Л., Ву Л., Куоццо Дж.В., Холл Дж.П., Лю В., Линь Л.Л., Чжан Ю. (ноябрь 2003 г.). «Идентификация нового сторонника человеческой киназы Ras (hKSR-2), который действует как негативный регулятор передачи сигналов Cot (Tpl2)» . Ж. Биол. Хим . 278 (47): 47089–47097. дои : 10.1074/jbc.M306002200 . ПМИД 12975377 .

[pmid10882101-20] Jump up to: ^а ^б Такаесу Г., Кисида С., Хияма А., Ямагути К., Сибуя Х., Ирие К., Ниномия-Цудзи Дж., Мацумото К. (апрель 2000 г.). «TAB2, новый адаптерный белок, опосредует активацию TAK1 MAPKKK путем связывания TAK1 с TRAF6 в пути передачи сигнала IL-1» . Мол. Клетка . 5 (4): 649–658. дои : 10.1016/s1097-2765(00)80244-0 . ПМИД 10882101 .

[pmid11259596-21] Jump up to: ^а ^б Такаесу Г., Ниномия-Цудзи Дж., Кисида С., Ли Х, Старк Г.Р., Мацумото К. (апрель 2001 г.). «Киназа, связанная с рецептором интерлейкина-1 (IL-1), приводит к активации TAK1, индуцируя транслокацию TAB2 в сигнальном пути IL-1» . Мол. Клетка. Биол . 21 (7): 2475–2484. дои : 10.1128/MCB.21.7.2475-2484.2001 . ПМК 86880 . ПМИД 11259596 .

[pmid10748100-22] Кимура Н., Мацуо Р., Сибуя Х., Накашима К., Тага Т. (июнь 2000 г.). «Апоптоз, индуцированный BMP2, опосредуется активацией киназного пути TAK1-p38, который отрицательно регулируется Smad6» . Ж. Биол. Хим . 275 (23): 17647–17652. дои : 10.1074/jbc.M908622199 . ПМИД 10748100 .

[pmid11737269-23] Янагисава М, Накашима К, Такеда К, Отиаи В, Такидзава Т, Уэно М, Такидзава М, Сибуя Х, Тага Т (декабрь 2001 г.). «Ингибирование BMP2-индуцированного и опосредованного киназой TAK1 роста нейритов с помощью Smad6 и Smad7» . Генные клетки . 6 (12): 1091–1099. дои : 10.1046/j.1365-2443.2001.00483.x . ПМИД 11737269 . S2CID 25476125 .

[pmid11104763-24] Ханада М., Ниномия-Цудзи Дж., Комаки К., Ониши М., Кацура К., Канамару Р., Мацумото К., Тамура С. (февраль 2001 г.). «Регуляция сигнального пути TAK1 протеинфосфатазой 2C» . Ж. Биол. Хим . 276 (8): 5753–5759. дои : 10.1074/jbc.M007773200 . ПМИД 11104763 .

[pmid19112497-25] Уолш М.К., Ким Г.К., Маурицио П.Л., Молнар Э.Э., Чой Ю (2008). Унутмаз Д (ред.). «Независимая от аутоубиквитинирования TRAF6 активация путей NFkappaB и MAPK в ответ на IL-1 и RANKL» . ПЛОС ОДИН . 3 (12): е4064. Бибкод : 2008PLoSO...3.4064W . дои : 10.1371/journal.pone.0004064 . ПМК 2603309 . ПМИД 19112497 .

[pmid18758450-26] Соррентино А, Такур Н, Гримсби С, Маркуссон А, фон Бюлов В, Шустер Н, Чжан С, Хелдин Ч., Ландстрем М (октябрь 2008 г.). «Рецептор TGF-бета I типа взаимодействует с TRAF6 для активации TAK1 независимым от рецепторной киназы способом». Нат. Клеточная Биол . 10 (10): 1199–1207. дои : 10.1038/ncb1780 . ПМИД 18758450 . S2CID 22984417 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)