ПРКАГ2

ПРКАГ2
Идентификаторы
Псевдонимы	PRKAG2 , AAKG, AAKG2, CMH6, H91620p, WPWS, протеинкиназа AMP-активируемая некаталитическая субъединица гамма 2
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 602743 ; МГИ : 1336153 ; Гомологен : 136125 ; Генные карты : PRKAG2 ; ОМА : PRKAG2 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 7 (human)
End	151,877,125 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 5 (mouse)
End	25,305,640 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right auricle; ; cardiac muscle tissue of right atrium; ; right coronary artery; ; left ventricle; ; left coronary artery; ; popliteal artery; ; tibial arteries; ; gastric mucosa; ; nucleus accumbens; ; apex of heart;
	Top expressed in
	seminiferous tubule; ; atrium; ; spermatid; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; tail of embryo; ; superior frontal gyrus; ; primary visual cortex; ; atrioventricular valve; ; spermatocyte; ; subiculum;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	nucleotide binding; ADP binding; AMP-activated protein kinase activity; protein kinase activator activity; phosphorylase kinase regulator activity; AMP binding; cAMP-dependent protein kinase regulator activity; cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity; ATP binding; protein kinase binding; adenyl ribonucleotide binding;
Cellular component	cytosol; nucleoplasm; nucleotide-activated protein kinase complex; extracellular space;
Biological process	carnitine shuttle; intracellular signal transduction; sterol biosynthetic process; regulation of fatty acid oxidation; negative regulation of protein kinase activity; regulation of glucose import; lipid metabolism; regulation of fatty acid biosynthetic process; fatty acid metabolic process; regulation of glycolytic process; protein phosphorylation; fatty acid biosynthetic process; positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation; regulation of fatty acid metabolic process; ATP biosynthetic process; glycogen metabolic process; regulation of catalytic activity; macroautophagy; positive regulation of protein kinase activity; regulation of signal transduction by p53 class mediator; activation of protein kinase activity; negative regulation of protein serine/threonine kinase activity; regulation of macroautophagy; regulation of protein serine/threonine kinase activity;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	51422
	108099
	ENSG00000106617
	ENSMUSG00000028944
	Q9UGJ0
	Q91WG5
showНМ_001040633 ; НМ_001304527 ; НМ_001304531 ; НМ_016203 ; НМ_024429 ;
	NM_001363698
	НМ_001170555 ; НМ_001170556 ; НМ_145401 ; НМ_001310480
showНП_001035723 ; НП_001291456 ; НП_001291460 ; НП_057287 ; НП_077747 ;
	NP_001350627
	НП_001164026 ; НП_001164027 ; НП_001297409 ; НП_663376
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Субъединица гамма-2 5'-АМФ-активируемой протеинкиназы представляет собой фермент , который у человека кодируется PRKAG2 геном . ^[5]^[6]^[7]

Функция

AMP-активируемая протеинкиназа (AMPK) представляет собой гетеротримерный белок, состоящий из каталитической альфа-субъединицы, некаталитической бета-субъединицы и некаталитической регуляторной гамма-субъединицы. Существуют различные формы каждой из этих субъединиц, кодируемые разными генами. AMPK является важным ферментом, чувствительным к энергии, который контролирует энергетический статус и функции клеток, инактивируя ключевые ферменты, участвующие в регуляции биосинтеза жирных кислот и холестерина de novo . Этот ген является членом семейства гамма-субъединиц AMPK и кодирует белок с четырьмя доменами CBS . Мутации в этом гене связаны с предвозбуждением желудочков ( синдром Вольфа-Паркинсона-Уайта ), прогрессирующим заболеванием проводящей системы и гипертрофией сердца . альтернативные варианты транскрипционного сплайсинга, кодирующие разные изоформы . Охарактеризованы ^[7]

Взаимодействия

Было показано, что PRKAG2 взаимодействует с PRKAB2. ^[8] и ПРКАБ1 . ^[8]

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000106617 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028944 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Стэплтон Д., Митчелхилл К.И., Гао Дж., Видмер Дж., Мичелл Б.Дж., Тех Т., Хаус К.М., Фернандес К.С., Кокс Т., Уиттерс Л.А., Кемп Б.Е. (февраль 1996 г.). «Подсемейство AMP-активируемых протеинкиназ млекопитающих» . J Биол Хим . 271 (2): 611–4. дои : 10.1074/jbc.271.2.611 . ПМИД 8557660 .
^ Гао Г., Фернандес К.С., Стэплтон Д., Остер А.С., Видмер Дж., Дайк Дж.Р., Кемп Б.Е., Уиттерс Л.А. (июнь 1996 г.). «Некаталитические изоформы бета- и гамма-субъединиц 5'-АМФ-активируемой протеинкиназы» . J Биол Хим . 271 (15): 8675–81. дои : 10.1074/jbc.271.15.8675 . ПМИД 8621499 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: протеинкиназа PRKAG2, AMP-активируемая, некаталитическая субъединица гамма 2» .
^ Jump up to: ^а ^б Чунг П.С., Солт И.П., Дэвис С.П., Харди Д.Г., Карлинг Д. (март 2000 г.). «Характеристика изоформ гамма-субъединицы АМФ-активируемой протеинкиназы и их роли в связывании АМФ» . Биохим. Дж . 346 Ч. 3 (3). АНГЛИЯ: 659–69. дои : 10.1042/0264-6021:3460659 . ISSN 0264-6021 . ПМЦ 1220898 . ПМИД 10698692 .

Дальнейшее чтение

Голлоб М.Х., Грин М.С., Тан А.С., Робертс Р. (2002). «Сердечный синдром PRKAG2: семейное предвозбуждение желудочков, заболевание проводящей системы и гипертрофия сердца». Курс. Мнение. Кардиол . 17 (3): 229–34. дои : 10.1097/00001573-200205000-00004 . ПМИД 12015471 . S2CID 33599152 .
Голлоб М.Х. (2003). «Болезнь накопления гликогена как объединяющий механизм заболевания при сердечном синдроме PRKAG2». Биохим. Соц. Транс . 31 (Часть 1): 228–31. дои : 10.1042/BST0310228 . ПМИД 12546691 .
Офир М., Хоххаузер Э., Видне Б.А. и др. (2007). «[AMP-активируемая протеинкиназа: как ошибка в датчике энергии вызывает накопление гликогена]». Харефуа . 146 (10): 770–5, 813–4. ПМИД 17990392 .
Хофманн Б., Нишанян П., Болдуин Р.Л. и др. (1991). «ВИЧ ингибирует ранние этапы активации лимфоцитов, включая инициацию метаболизма инозитол-фосфолипидов» . Дж. Иммунол . 145 (11): 3699–705. дои : 10.4049/jimmunol.145.11.3699 . ПМИД 1978848 .
Макрей К.А., Гайсас Н., Касс С. и др. (1995). «Семейная гипертрофическая кардиомиопатия с синдромом Вольфа-Паркинсона-Уайта соответствует локусу на хромосоме 7q3» (PDF) . Дж. Клин. Инвестируйте . 96 (3): 1216–20. дои : 10.1172/JCI118154 . ЧВК 185741 . ПМИД 7657794 .
Хофманн Б., Нишанян П., Нгуен Т. и др. (1993). «Белки вируса иммунодефицита человека индуцируют ингибирующий путь цАМФ/протеинкиназа А в нормальных лимфоцитах» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 90 (14): 6676–80. Бибкод : 1993PNAS...90.6676H . дои : 10.1073/pnas.90.14.6676 . ПМК 46995 . ПМИД 7688126 .
Хофманн Б., Нишанян П., Фан Дж. и др. (1994). «Белок ВИЧ Gag p17 нарушает пролиферацию нормальных лимфоцитов in vitro». СПИД . 8 (7): 1016–7. дои : 10.1097/00002030-199407000-00025 . ПМИД 7946090 .
Свинглер С., Галлай П., Камаур Д. и др. (1997). «Белок Nef вируса иммунодефицита человека типа 1 усиливает сериновое фосфорилирование вирусного матрикса» . Дж. Вирол . 71 (6): 4372–7. doi : 10.1128/JVI.71.6.4372-4377.1997 . ЧВК 191654 . ПМИД 9151826 .
Стэплтон Д., Вуллатт Э., Митчелхилл К.И. и др. (1997). «Семейство изоферментов АМФ-активируемой протеинкиназы: структура субъединиц и хромосомное расположение». ФЭБС Летт . 409 (3): 452–6. дои : 10.1016/S0014-5793(97)00569-3 . ПМИД 9224708 . S2CID 39329574 .
Чен П., Мейн М., Пауэр С., Нат А. (1997). «Белок Tat ВИЧ-1 индуцирует выработку фактора некроза опухоли-альфа. Последствия для ВИЧ-1-ассоциированных неврологических заболеваний» . Ж. Биол. Хим . 272 (36): 22385–8. дои : 10.1074/jbc.272.36.22385 . ПМИД 9278385 .
Зидовецкий Р., Ван Дж.Л., Чен П. и др. (1998). «Белок Tat вируса иммунодефицита человека индуцирует экспрессию мРНК интерлейкина 6 в эндотелиальных клетках головного мозга человека посредством протеинкиназы C- и цАМФ-зависимых протеинкиназных путей». СПИД рез. Хм. Ретровирусы . 14 (10): 825–33. дои : 10.1089/aid.1998.14.825 . ПМИД 9671211 .
Мейн М., Братанич А.С., Чен П. и др. (1998). «Молекулярное разнообразие ВИЧ-1 и индукция TNF-альфа: последствия для неврологических заболеваний, вызванных ВИЧ». Нейроиммуномодуляция . 5 (3–4): 184–92. дои : 10.1159/000026336 . ПМИД 9730685 . S2CID 19529677 .
Центр Сэнгера T, Центр секвенирования генома Вашингтонского университета (1999). «На пути к полной последовательности генома человека» . Геном Рез . 8 (11): 1097–108. дои : 10.1101/гр.8.11.1097 . ПМИД 9847074 .
Cheung PC, Salt IP, Davies SP и др. (2000). «Характеристика изоформ гамма-субъединицы АМФ-активируемой протеинкиназы и их роли в связывании АМФ» . Биохим. Дж . 346, часть 3 (3): 659–69. дои : 10.1042/0264-6021:3460659 . ПМЦ 1220898 . ПМИД 10698692 .
Ланг Т, Ю Л, Ту К и др. (2001). «Молекулярное клонирование, геномная организация и картирование PRKAG2, богатой сердцем субъединицы гамма2 5'-АМФ-активируемой протеинкиназы, на хромосоме человека 7q36». Геномика . 70 (2): 258–63. дои : 10.1006/geno.2000.6376 . ПМИД 11112354 .
Блэр Э., Редвуд С., Ашрафиан Х. и др. (2001). «Мутации в субъединице гамма (2) АМФ-активируемой протеинкиназы вызывают семейную гипертрофическую кардиомиопатию: доказательства центральной роли энергетического компромисса в патогенезе заболевания» . Хм. Мол. Жене . 10 (11): 1215–20. дои : 10.1093/hmg/10.11.1215 . ПМИД 11371514 .
Голлоб М.Х., Грин М.С., Тан А.С. и др. (2001). «Идентификация гена, ответственного за семейный синдром Вольфа-Паркинсона-Уайта» . Н. англ. Дж. Мед . 344 (24): 1823–31. дои : 10.1056/NEJM200106143442403 . ПМИД 11407343 .
Гамильтон С.Р., Стэплтон Д., О'Доннелл Дж.Б. и др. (2001). «Активирующая мутация в субъединице гамма1 АМФ-активируемой протеинкиназы» . ФЭБС Летт . 500 (3): 163–8. дои : 10.1016/S0014-5793(01)02602-3 . ПМИД 11445078 . S2CID 85248755 .

Внешние ссылки

Запись GeneReviews/NCBI/NIH/UW об обзоре семейной гипертрофической кардиомиопатии

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 7 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000106617 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028944 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8557660-5] Стэплтон Д., Митчелхилл К.И., Гао Дж., Видмер Дж., Мичелл Б.Дж., Тех Т., Хаус К.М., Фернандес К.С., Кокс Т., Уиттерс Л.А., Кемп Б.Е. (февраль 1996 г.). «Подсемейство AMP-активируемых протеинкиназ млекопитающих» . J Биол Хим . 271 (2): 611–4. дои : 10.1074/jbc.271.2.611 . ПМИД 8557660 .

[pmid8621499-6] Гао Г., Фернандес К.С., Стэплтон Д., Остер А.С., Видмер Дж., Дайк Дж.Р., Кемп Б.Е., Уиттерс Л.А. (июнь 1996 г.). «Некаталитические изоформы бета- и гамма-субъединиц 5'-АМФ-активируемой протеинкиназы» . J Биол Хим . 271 (15): 8675–81. дои : 10.1074/jbc.271.15.8675 . ПМИД 8621499 .

[entrez-7] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: протеинкиназа PRKAG2, AMP-активируемая, некаталитическая субъединица гамма 2» .

[pmid10698692-8] Jump up to: ^а ^б Чунг П.С., Солт И.П., Дэвис С.П., Харди Д.Г., Карлинг Д. (март 2000 г.). «Характеристика изоформ гамма-субъединицы АМФ-активируемой протеинкиназы и их роли в связывании АМФ» . Биохим. Дж . 346 Ч. 3 (3). АНГЛИЯ: 659–69. дои : 10.1042/0264-6021:3460659 . ISSN 0264-6021 . ПМЦ 1220898 . ПМИД 10698692 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)