✖


Jump to content

ПРКЦЕ

Эта статья была обновлена ​​внешним экспертом в рамках модели двойной публикации. Соответствующая рецензируемая статья была опубликована в журнале Gene. Нажмите, чтобы просмотреть.
Эта статья о ферменте. Информацию о расширении безопасности OAuth PKCE см. в разделе OAuth § Security_issues .
ПРКЦЕ
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы PRKCE , PKCE, nPKC-эпсилон, протеинкиназа C эпсилон
Внешние идентификаторы Опустить : 176975 ; МГИ : 97599 ; Гомологен : 48343 ; GeneCards : PRKCE ; ОМА : PRKCE - ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

5581

18754

Вместе

ENSG00000171132

ENSMUSG00000045038

ЮниПрот

Q02156

P16054

RefSeq (мРНК)

НМ_005400

НМ_011104

RefSeq (белок)

НП_005391

НП_035234

Местоположение (UCSC) Chr 2: 45,65 – 46,19 Мб Чр 17: 86,48 – 86,97 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Протеинкиназа C эпсилон-типа ( PKCε ) представляет собой фермент , который у человека кодируется PRKCE геном . [5] [6] PKCε представляет собой изоформу большого PKC семейства протеинкиназ , которые играют множество ролей в различных тканях. В сердечной мышцы клетках PKCε регулирует сокращение мышц посредством воздействия на саркомерные белки сердечных клеток , а PKCε модулирует метаболизм посредством воздействия на митохондрии . PKCε клинически значима, поскольку она играет центральную роль в кардиопротекции против ишемического повреждения и в развитии гипертрофии сердца .

Структура

[ редактировать ]

человека Ген PRKCE (Ensembl ID: ENSG00000171132) кодирует белок PKCε (Uniprot ID: Q02156), длина которого составляет 737 аминокислот с молекулярной массой 83,7 кДа. Семейство серин - треониновых киназ PKC содержит тринадцать изоформ PKC , и каждую изоформу можно отличить по различиям в первичной структуре , экспрессии генов , субклеточной локализации и способах активации. [7] Эпсилон- изоформа ПКС обильно экспрессируется во взрослых кардиомиоцитах . [8] [9] [10] [11] PKC-δ, -ζ и –η является наиболее выраженной из всех новых изоформ. [12] PKC PKCε и другие изоформы требуют фосфорилирования в сайтах треонина -566, треонина -710 и серина -729 для киназы . созревания [13] Эпсилон- отличается от изоформа ПКС других изоформ положением доменов С2, псевдосубстрата и С1; различные вторичные мессенджеры в разных комбинациях могут действовать на домен C1, направляя субклеточную транслокацию PKCε. [9] [14]

Было обнаружено, что рецепторы активированной C-киназы (RACK) закрепляют активную PKC в непосредственной близости от субстратов . [15] PKCε, по-видимому, имеет предпочтительное сродство к изоформе (RACK/RACK2); в частности, домен C2 PKCε с аминокислотами 14–21 (также известный как εV1-2) связывается (RACK/RACK2), а пептидные ингибиторы, нацеленные на εV1-2, ингибируют транслокацию и функцию PKCε в кардиомиоцитах , [16] в то время как пептидные агонисты усиливают транслокацию. [17] Было продемонстрировано, что изменение динамики взаимодействия (RACK/RACK2) и (RACK1) с PKCε может влиять на фенотипы сердечной мышцы . [18]

Активированная PKCε перемещается к различным внутриклеточным мишеням. [13] [19] В сердечной мышце PKCε перемещается в саркомеры по Z-линиям после α-адренергических и эндотелиновых (ET) A -рецепторов. стимуляции [9] [20] Также было показано, что множество агонистов индуцируют транслокацию PKCε из цитозольной фракции в твердые частицы в кардиомиоцитах , включая, помимо прочего, PMA или норадреналин ; [9] арахидоновая кислота ; [21] ЭТ-1 и фенилэфрин ; [22] [23] ангиотензин II и диастолическое растяжение; [24] аденозин ; [25] гипоксия и Akt-индуцированный фактор стволовых клеток ; [26] АФК генерируются посредством фармакологической активации митохондриального калий-чувствительного АТФ-канала (митоК(АТФ)) [27] и эндогенный рецептора, связанного с G-белком лиганд , апелин . [28]

Функция

[ редактировать ]

Протеинкиназа C (PKC) представляет собой семейство серин- и треонин-специфичных протеинкиназ, которые могут активироваться кальцием и вторым мессенджером диацилглицерином . Члены семейства PKC фосфорилируют широкий спектр белков-мишеней и, как известно, участвуют в разнообразных клеточных сигнальных путях. Члены семейства PKC также служат основными рецепторами для сложных эфиров форболов , класса опухолевых промоторов. Каждый член семейства PKC имеет специфический профиль экспрессии и, как полагают, играет особую роль в клетках. Белок, кодируемый этим геном, является одним из членов семейства PKC. Было показано, что эта киназа участвует во многих различных клеточных функциях, таких как апоптоз , кардиозащита от ишемии , реакция на тепловой шок , а также экзоцитоз инсулина .

Сократительная функция саркомерной сердечной мышцы

[ редактировать ]

PKCε перемещается в сердечной мышцы саркомеры модулирует сократимость миокарда и . PKCε связывает RACK2 по Z-линиям с EC 50 86 нМ; [29] PKCε также связывается в костамерах с синдеканом-4 . [30] Было показано, что PKCε связывает F-актин в нейронах , который модулирует синаптическую функцию и дифференцировку; [31] [32] однако неизвестно, связывает ли PKCε саркомерный актин в мышечных клетках. Саркомерные белки были идентифицированы в сигнальных комплексах PKCε, включая актин , cTnT , тропомиозин , десмин и легкую цепь-2 миозина ; у мышей, экспрессирующих конститутивно активную PKCε, все саркомерные белки показали большую связь с PKCε, а cTnT , тропомиозин , десмин и легкая цепь-2 миозина демонстрировали изменения в посттрансляционных модификациях. [33]

PKCε связывает и фосфорилирует сердечный тропонин I (cTnI) и сердечный тропонин T (cTnT) в комплексе с тропонином C (cTnC) ; [34] фосфорилирование cTnI по остаткам серина -43, серина -45 и треонина -144 вызывает депрессию функции актомиозина S1 MgATPase. [35] [36] Эти исследования были дополнительно подтверждены исследованиями, выполненными на изолированных волокнах сердечной мышцы с оболочкой , показавшими, что фосфорилирование in vitro cTnI с помощью PKCε или мутации серина -43/45 на глутамат для имитации фосфорилирования снижает чувствительность миофиламентов к кальцию и снижает максимальное натяжение и скорость скольжения нитей. [37] Фосфорилирование cTnI по серину -5/6 также показало этот депрессивный эффект. [38] Дальнейшая поддержка была получена в исследованиях in vivo, в которых мыши, экспрессирующие мутантный cTnI ( серин 43/45 аланин ), демонстрировали повышенную сократимость сердца . [39]

Метаболизм и функция митохондрий сердечной мышцы

[ редактировать ]

Помимо саркомеров , PKCε также нацелен на сердечные митохондрии . [33] [40] Протеомный анализ сигнальных комплексов PKCε у мышей, экспрессирующих конститутивно активные, сверхэкспрессированные PKCε, выявил несколько взаимодействующих партнеров в митохондриях, чье содержание белка и посттрансляционные модификации были изменены у трансгенных мышей. [33] Это исследование было первым, продемонстрировавшим наличие PKCε на внутренней мембране митохондрий . [33] и было обнаружено, что PKCε связывает несколько митохондриальных белков, участвующих в гликолизе , цикле ТСА , бета-окислении и транспорте ионов . [41] Однако оставалось неясным, как PKCε перемещается с внешней на внутреннюю митохондриальную мембрану, пока Budas et al. обнаружили, что белок теплового шока 90 (Hsp90) координируется с транслоказой внешней митохондриальной мембраны-20 (Tom20) для перемещения PKCε после прекондиционирующего стимула. [42] [43] В частности, пептид из семи аминокислот , названный TAT-εHSP90, гомологичный последовательности Hsp90 в домене PKCε C2, индуцировал транслокацию PKCε на внутреннюю митохондриальную мембрану и кардиозащиту . [42]

Также было показано, что PKCε играет роль в модуляции перехода митохондриальной проницаемости (MPT); добавление PKCε к кардиомиоцитам ингибирует MPT, [40] хотя механизм неясен. Первоначально считалось, что PKCε защищает митохондрии от MPT посредством ассоциации с VDAC1 , ANT и гексокиназой II ; [40] однако генетические исследования с тех пор исключили это [44] [45] и последующие исследования идентифицировали АТФ-синтазу F0/F1 как основной компонент внутренней мембраны митохондрий. [46] [47] [48] [49] и Bax и Bak как потенциальные компоненты внешней мембраны. [50] Эти открытия открыли новые возможности для изучения роли PKCε в митохондриях . Было обнаружено несколько вероятных целей действия PKCε, влияющих на MPT. PKCε взаимодействует с ERK , JNK и p38 , а PKCε прямо или косвенно фосфорилирует ERK и впоследствии Bad . [51] PKCε также взаимодействует с Bax в раковых клетках, а PKCε модулирует его димеризацию и функцию. [52] [53] Было показано, что активация PKCε специфическим активатором εRACK до ишемического повреждения связана с фосфорилированием F0/F1 АТФ-синтазы . [54] Более того, модулирующий компонент ANT регулируется PKCε. [40] Эти данные позволяют предположить, что PKCε может действовать на несколько целей модуляции функции MPT; необходимы дальнейшие исследования, чтобы раскрыть конкретный механизм.

Клиническое значение

[ редактировать ]

Гипертрофия сердца и сердечная недостаточность

[ редактировать ]

Результаты фосфорилирования PKCε на животных моделях были подтверждены на людях; PKCε фосфорилирует cTnI , cTnT и MyBPC и подавляет чувствительность миофиламентов к кальцию. [55] Индукция PKCε происходит при развитии сердечной гипертрофии в результате таких стимулов, как миотрофин , [56] механическое растяжение и гипертония . [57] Точная роль PKCε в индукции гипертрофии обсуждается. Ингибирование PKCε во время перехода от гипертрофии к сердечной недостаточности увеличивает продолжительность жизни; [58] однако ингибирование транслокации PKCε с помощью пептидного ингибитора увеличивает размер кардиомиоцитов и экспрессию панели гипертрофических генов. [59] Роль киназы фокальной адгезии на костамерах в чувствительности к растяжению и модуляции длины саркомера связана с гипертрофией. Активация FAK с помощью PKCε происходит после гипертрофического стимула, который модулирует сборку саркомера . [60] [61] PKCε также регулирует динамику CapZ после циклической нагрузки. [62]

Трансгенные исследования с участием PKCε также пролили свет на его функцию in vivo. Специфическая для сердца сверхэкспрессия конститутивно-активной PKCε (9-кратное увеличение белка PKCε, 4-кратное увеличение активности), индуцированная гипертрофией сердца, характеризуется увеличением левого желудочка . толщины передней и задней стенки [63] Более позднее исследование показало, что старение трансгенных мышей PKCε приводит к дилатационной кардиомиопатии и сердечной недостаточности к 12-месячному возрасту. [64] ] характеризуется сохраненным механизмом Франка-Старлинга и истощенным сократительным резервом. [65] Скрещивание трансгенных мышей PKCε с мутантными мышами cTnI PKCε фосфорилирования , у которых отсутствуют сайты ( серин -43/ серин -45, мутировавший в аланин ), ослабляло сократительную дисфункцию и экспрессию гипертрофических маркеров, предлагая важные механизмы понимания. [66]

Кардиозащита от ишемического повреждения

[ редактировать ]

Дж. М. Дауни был первым, кто представил роль ПКС в кардиозащите от ишемически-реперфузионного повреждения в 1994 г.; [67] серию исследований, в которых изучались различные изоформы ПКС эта плодотворная идея стимулировала . В многочисленных независимых исследованиях было продемонстрировано, что PKCε играет центральную роль в прекондиционировании , причем наиболее известно его действие на сердечные митохондрии . Впервые это было продемонстрировано Пингом и др. что в пяти различных режимах прекондиционирования у кроликов, находящихся в сознании, эпсилон-изоформа ПКС специфически транслоцировалась из цитозольной фракции во фракцию частиц. [12] [68] Этот вывод был подтвержден многочисленными независимыми исследованиями, проведенными вскоре после этого. [69] [70] и с тех пор наблюдалось на нескольких моделях животных [71] [72] [73] и ткани человека, [74] а также в исследованиях с использованием трансгенеза и активаторов/ингибиторов PKCε. [75]

Митохондриальные мишени PKCε, участвующие в кардиопротекции, активно изучаются, поскольку транслокация PKCε в митохондрии после защитных стимулов является одной из наиболее общепринятых кардиозащитных парадигм. Было показано, что PKCε нацеливается и фосфорилирует алкогольдегидрогеназу 2 (ALDH2) после предварительных стимулов, что увеличивает активность ALDH2 и уменьшает размер инфаркта . [76] [77] Более того, PKCε взаимодействует с субъединицей IV цитохром с-оксидазы (COIV), а предварительные стимулы вызывают фосфорилирование COIV и стабилизацию белка и активности COIV. [78] Митохондриальный АТФ-чувствительный калиевый канал (митоК(АТФ)) также взаимодействует с PKCε; фосфорилирование митоК (АТФ) после предварительных стимулов потенцирует открытие каналов. [79] [80] PKCε модулирует взаимодействие между субъединицей Kir6.1 митоК (АТФ) и коннексином-43 , взаимодействие которого обеспечивает кардиозащиту . [81] Наконец, несколько митохондриальных метаболических мишеней фосфорилирования PKCε , участвующих в кардиопротекции были идентифицированы после активации с помощью εRACK, включая митохондриальные дыхательные комплексы I, II и III , а также белки, участвующие в гликолизе , окислении липидов , кетоновых тел метаболизме и белках теплового шока . [54]

Роль PKCε, действующая в немитохондриальных регионах кардиомиоцитов, менее изучена, хотя в некоторых исследованиях были идентифицированы саркомерные мишени. Транслокация PKCε в саркомеры и фосфорилирование cTnI скорость цикла и cMyBPC участвует в κ-опиоид- и α-адренергическом прекондиционировании, которое замедляет миозина , тем самым защищая сократительный аппарат от повреждения. [82] [83] активация PKCε с помощью εRACK до ишемии Также было обнаружено, что фосфорилирует легкую цепь-2 желудочкового миозина . [54] однако функциональное значение остается неясным. Белок, кэпирующий актин, CapZ , по-видимому, влияет на локализацию PKCε в Z-линиях. [84] и модулирует реакцию кардиомиоцитов на ишемическое повреждение . Кардиопротекция у мышей с уменьшением CapZ показала усиление транслокации PKCε в саркомеры . [85] тем самым предполагая, что CapZ может конкурировать с PKCε за связывание RACK2.

Другие функции

[ редактировать ]

Нокаутные и молекулярные исследования на мышах показывают, что эта киназа важна для регуляции поведенческой реакции на морфин. [86] и алкоголь. [87] [88] Он также играет роль в передаче сигналов, опосредованной липополисахаридами (ЛПС), в активированных макрофагах и в контроле тревожно-подобного поведения. [89]

Субстраты и взаимодействия

[ редактировать ]

PKC-эпсилон имеет широкий спектр субстратов, включая ионные каналы , другие сигнальные молекулы и цитоскелета . белки [90]

Было показано, что ПКС-эпсилон взаимодействует с:

См. также

[ редактировать ]

Примечания

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000171132 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000045038 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Баста П., Стрикленд М.Б., Холмс В., Лумис С.Р., Баллас Л.М., Бернс DJ (сентябрь 1992 г.). «Последовательность и экспрессия человеческой протеинкиназы C-эпсилон». Биохимика и биофизика Acta . 1132 (2): 154–60. дои : 10.1016/0167-4781(92)90006-л . ПМИД   1382605 .
  6. ^ Лехель С., Ола З., Якаб Г., Андерсон В.Б. (февраль 1995 г.). «Протеинкиназа C-эпсилон локализуется в аппарате Гольджи через свой домен цинковых пальцев и модулирует функцию Гольджи» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (5): 1406–10. дои : 10.1073/pnas.92.5.1406 . ПМК   42528 . ПМИД   7877991 .
  7. ^ Деккер Л.В., Паркер П.Дж. (февраль 1994 г.). «Протеинкиназа С - вопрос специфичности». Тенденции биохимических наук . 19 (2): 73–7. дои : 10.1016/0968-0004(94)90038-8 . ПМИД   8160269 .
  8. ^ Рыбин В.О., Штейнберг С.Ф. (февраль 1994 г.). «Экспрессия и регуляция изоформы протеинкиназы C в развивающемся сердце крысы» . Исследование кровообращения . 74 (2): 299–309. дои : 10.1161/01.res.74.2.299 . ПМИД   8293569 .
  9. ^ Перейти обратно: а б с д Дисатник М.Х., Бураджи Г., Мохли-Розен Д. (февраль 1994 г.). «Локализация изоферментов протеинкиназы С в кардиомиоцитах» . Экспериментальные исследования клеток . 210 (2): 287–97. дои : 10.1006/excr.1994.1041 . ПМИД   8299726 .
  10. ^ Богоевич М.А., Паркер П.Дж., Сагден П.Х. (апрель 1993 г.). «Характеристика экспрессии изотипа протеинкиназы C в сердце взрослой крысы. Протеинкиназа C-эпсилон является основным присутствующим изотипом и активируется эфирами форбола, адреналином и эндотелином» . Исследование кровообращения . 72 (4): 757–67. дои : 10.1161/01.res.72.4.757 . ПМИД   8443867 .
  11. ^ Пусеат М., Хилал-Дандан Р., Струловичи Б., Брантон Л.Л., Браун Дж.Х. (июнь 1994 г.). «Дифференциальная регуляция изоформ протеинкиназы C в изолированных кардиомиоцитах новорожденных и взрослых крыс» . Журнал биологической химии . 269 ​​(24): 16938–44. дои : 10.1016/S0021-9258(19)89480-2 . ПМИД   8207017 .
  12. ^ Перейти обратно: а б Пинг П., Чжан Дж., Цю Ю., Тан XL, Манчикалапуди С., Цао Х., Болли Р. (сентябрь 1997 г.). «Ишемическое прекондиционирование индуцирует селективную транслокацию изоформ протеинкиназы C эпсилон и эта в сердце находящихся в сознании кроликов без внутриклеточного перераспределения общей активности протеинкиназы C». Исследование кровообращения . 81 (3): 404–14. дои : 10.1161/01.res.81.3.404 . ПМИД   9285643 .
  13. ^ Перейти обратно: а б Акита Ю (декабрь 2002 г.). «Протеинкиназа С-эпсилон (PKC-эпсилон): ее уникальная структура и функция». Журнал биохимии . 132 (6): 847–52. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a003296 . ПМИД   12473185 .
  14. ^ Шираи И., Кашиваги К., Яги К., Сакаи Н., Сайто Н. (октябрь 1998 г.). «Различные эффекты жирных кислот на транслокацию гамма- и эпсилон-подвидов протеинкиназы С» . Журнал клеточной биологии . 143 (2): 511–21. дои : 10.1083/jcb.143.2.511 . ПМК   2132830 . ПМИД   9786959 .
  15. ^ Мохли-Розен Д. (апрель 1995 г.). «Локализация протеинкиназ путем закрепления белков: тема передачи сигнала». Наука . 268 (5208): 247–51. Бибкод : 1995Sci...268..247M . дои : 10.1126/science.7716516 . ПМИД   7716516 .
  16. ^ Джонсон Дж.А., Грей М.О., Чен Ч., Мокли-Розен Д. (октябрь 1996 г.). «Ингибитор транслокации протеинкиназы С как изофермент-селективный антагонист сердечной функции» . Журнал биологической химии . 271 (40): 24962–6. дои : 10.1074/jbc.271.40.24962 . ПМИД   8798776 .
  17. ^ Дорн Г.В., Суруджон М.К., Лирон Т., Чен Чен, Грей М.О., Чжоу Х.З., Цукай М., Ву Г., Лоренц Дж.Н., Мохли-Розен Д. (октябрь 1999 г.). «Устойчивая защита сердца in vivo с помощью рационально разработанного пептида, который вызывает транслокацию эпсилон-протеинкиназы C» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (22): 12798–803. дои : 10.1073/pnas.96.22.12798 . ПМК   23103 . ПМИД   10536002 .
  18. ^ Пасс Дж.М., Чжэн Ю., Уид В.Б., Чжан Дж., Ли Р.К., Болли Р., Пинг П. (март 2001 г.). «Активация PKCepsilon индуцирует дихотомические сердечные фенотипы и модулирует взаимодействия PKCepsilon-RACK и экспрессию RACK». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 280 (3): H946–55. дои : 10.1152/ajpheart.2001.280.3.H946 . ПМИД   11179034 . S2CID   17268552 .
  19. ^ Ньютон AC (март 2010 г.). «Протеинкиназа C: готова подать сигнал» . Американский журнал физиологии. Эндокринология и обмен веществ . 298 (3): E395–402. дои : 10.1152/ajpendo.00477.2009 . ПМЦ   2838521 . ПМИД   19934406 .
  20. ^ Робиа С.Л., Ганта Дж., Робу В.Г., Уокер Дж.В. (май 2001 г.). «Локализация и кинетика закрепления протеинкиназы С-эпсилон в кардиомиоцитах» . Биофизический журнал . 80 (5): 2140–51. Бибкод : 2001BpJ....80.2140R . дои : 10.1016/S0006-3495(01)76187-5 . ПМК   1301406 . ПМИД   11325717 .
  21. ^ Хуан Х.П., Пи Ю., Локута А.Дж., Гризер М.Л., Уокер Дж.В. (июль 1997 г.). «Арахидоновая кислота стимулирует перераспределение протеинкиназы С-эпсилон в клетках сердца». Журнал клеточной науки . 110 (14): 1625–34. дои : 10.1242/jcs.110.14.1625 . ПМИД   9247196 .
  22. ^ Клерк А., Богоевич М.А., Андерсон М.Б., Сагден П.Х. (декабрь 1994 г.). «Дифференциальная активация изоформ протеинкиназы C эндотелином-1 и фенилэфрином и последующая стимуляция митоген-активируемых протеинкиназ p42 и p44 в миоцитах желудочков, культивированных из сердец новорожденных крыс» . Журнал биологической химии . 269 ​​(52): 32848–57. дои : 10.1016/S0021-9258(20)30069-7 . ПМИД   7806510 .
  23. ^ Гримм М., Манеке Н., Соджа Ф., Эль-Армуш А., Хаас П., Трид Х., Райхенспурнер Х., Эшенхаген Т. (август 2006 г.). «Опосредованный КЛЦМ альфа1-адренергический инотропный эффект в миокарде предсердий отрицательно модулируется передачей сигналов PKCepsilon» . Британский журнал фармакологии . 148 (7): 991–1000. дои : 10.1038/sj.bjp.0706803 . ПМК   1751924 . ПМИД   16783412 .
  24. ^ Пол К., Болл Н.А., Дорн Г.В., Уолш Р.А. (ноябрь 1997 г.). «Растяжение левого желудочка стимулирует опосредованный ангиотензином II гидролиз фосфатидилинозитола и транслокацию эпсилон-изоформы протеинкиназы C в сердцах взрослых морских свинок». Исследование кровообращения . 81 (5): 643–50. дои : 10.1161/01.res.81.5.643 . ПМИД   9351436 .
  25. ^ Ян З, Сунь В, Ху К (апрель 2012 г.). «Молекулярный механизм, лежащий в основе опосредованного аденозиновым рецептором нацеливания протеинкиназы C на митохондрии» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1823 (4): 950–8. дои : 10.1016/j.bbamcr.2011.12.012 . ПМИД   22233927 .
  26. ^ Хуан Дж., Го Дж., Бейги Ф., Ходжкинсон К.П., Факундо Х.Т., Чжан З., Эспиноза-Дерут Дж., Чжоу Х., Пратт Р.Э., Мироцу М., Дзау В.Дж. (январь 2014 г.). «HASF представляет собой паракринный фактор стволовых клеток, который активирует цитозащиту, опосредованную PKC-эпсилон» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 66 : 157–64. дои : 10.1016/j.yjmcc.2013.11.010 . ПМЦ   3897274 . ПМИД   24269490 .
  27. ^ Ли Х, Ян Т, Лонг З, Ченг Дж (17 июня 2014 г.). «Влияние открытия митохондриальных АТФ-чувствительных калиевых каналов на транслокацию протеинкиназы C эпсилон в миоцитах желудочков взрослых крыс» . Генетика и молекулярные исследования . 13 (2): 4516–22. doi : 10.4238/2014.17 июня . ПМИД   25036356 .
  28. ^ Перьес А., Скумал Р., Тенхунен О., Коньи А., Саймон М., Хорват И.Г., Керкеля Р., Рускоахо Х., Сокоди I (2014). «Апелин увеличивает сократительную способность сердца посредством протеинкиназы Cε и киназ-зависимых механизмов, регулируемых внеклеточными сигналами» . ПЛОС ОДИН . 9 (4): е93473. Бибкод : 2014PLoSO...993473P . дои : 10.1371/journal.pone.0093473 . ПМЦ   3973555 . ПМИД   24695532 .
  29. ^ Хуан X, Уокер Дж. В. (апрель 2004 г.). «Закрепление миофиламентов протеинкиназы C-эпсилон в кардиомиоцитах» . Журнал клеточной науки . 117 (Часть 10): 1971–8. дои : 10.1242/jcs.01044 . ПМИД   15039458 .
  30. ^ ВанВинкл В.Б., Снаггс М.Б., Де Хостос Э.Л., Буджа Л.М., Вудс А., Коучман-младший (сентябрь 2002 г.). «Локализация трансмембранного протеогликана синдекана-4 и его регуляторных киназ в костамерах кардиомиоцитов крысы: микроскопическое исследование деконволюции». Анатомическая запись . 268 (1): 38–46. дои : 10.1002/ar.10130 . ПМИД   12209563 . S2CID   25711666 .
  31. ^ Прекерис Р., Мэйхью М.В., Купер Дж.Б., Терриан Д.М. (январь 1996 г.). «Идентификация и локализация актин-связывающего мотива, уникального для эпсилон-изоформы протеинкиназы С и участвующего в регуляции синаптической функции» . Журнал клеточной биологии . 132 (1–2): 77–90. дои : 10.1083/jcb.132.1.77 . ПМК   2120693 . ПМИД   8567732 .
  32. ^ Зейдман Р., Троллер У., Рагунат А., Полман С., Ларссон К. (январь 2002 г.). «Участок связывания актина протеинкиназы Cepsilon важен для роста нейритов во время дифференцировки нейронов» . Молекулярная биология клетки . 13 (1): 12–24. дои : 10.1091/mbc.01-04-0210 . ПМК   65069 . ПМИД   11809819 .
  33. ^ Перейти обратно: а б с д Пинг П., Чжан Дж., Пирс В.М., Болли Р. (январь 2001 г.). «Функциональный протеомный анализ сигнальных комплексов протеинкиназы C эпсилон в нормальном сердце и во время кардиопротекции» . Исследование кровообращения . 88 (1): 59–62. дои : 10.1161/01.res.88.1.59 . ПМИД   11139474 .
  34. ^ Джидема Н.М., Ноланд Т.А., Рейнор Р.Л., Блоб Г.К., Фаббро Д., Казанец М.Г., Блумберг П.М., Ханнун Ю.А., Куо Дж.Ф. (сентябрь 1996 г.). «Специфичность фосфорилирования изоферментов протеинкиназы C для бычьего сердечного тропонина I и тропонина Т и участков внутри этих белков и регуляция свойств миофиламентов» . Журнал биологической химии . 271 (38): 23277–83. дои : 10.1074/jbc.271.38.23277 . ПМИД   8798526 .
  35. ^ Ноланд Т.А., Рейнор Р.Л., Джидема Н.М., Го X, Казанец М.Г., Блумберг П.М., Соларо Р.Дж., Куо Дж.Ф. (ноябрь 1996 г.). «Дифференциальная регуляция сердечной актомиозина S-1 MgATPазы посредством изофермент-специфического фосфорилирования протеинкиназы C специфических участков сердечного тропонина I и мутантов его сайта фосфорилирования». Биохимия . 35 (47): 14923–31. дои : 10.1021/bi9616357 . ПМИД   8942657 .
  36. ^ Ноланд Т.А., Го X, Рейнор Р.Л., Джидема Н.М., Эйверихарт-Фуллард В., Соларо Р.Дж., Куо Дж.Ф. (октябрь 1995 г.). «Мутанты сердечного тропонина I. Фосфорилирование протеинкиназами C и A и регуляция Ca (2+)-стимулируемой MgATPазы восстановленного актомиозина S-1» . Журнал биологической химии . 270 (43): 25445–54. дои : 10.1074/jbc.270.43.25445 . ПМИД   7592712 .
  37. ^ Буркарт Э.М., Сумандеа М.П., ​​Кобаяши Т., Нили М., Мартин А.Ф., Хомшер Э., Соларо Р.Дж. (март 2003 г.). «Фосфорилирование или замена глутаминовой кислоты в участках протеинкиназы C сердечного тропонина I по-разному снижают натяжение миофиламентов и скорость их укорочения» . Журнал биологической химии . 278 (13): 11265–72. дои : 10.1074/jbc.M210712200 . ПМИД   12551921 .
  38. ^ Хенце М., Патрик С.Э., Хинкен А., Скраггс С.Б., Голдспинка П., де Томбе П.П., Кобаяши М., Пинг П., Кобаяши Т., Соларо Р.Дж. (апрель 2013 г.). «Новое понимание функционального значения кислой области уникального N-концевого участка сердечного тропонина I» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1833 (4): 823–32. дои : 10.1016/j.bbamcr.2012.08.012 . ПМК   3548050 . ПМИД   22940544 .
  39. ^ Роман Б.Б., Голдспинка П.Х., Спайте Э., Урбониен Д., МакКинни Р., Гинен Д.Л., Соларо Р.Дж., Баттрик П.М. (июнь 2004 г.). «Ингибирование фосфорилирования PKC cTnI улучшает работу сердца in vivo». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 286 (6): H2089–95. дои : 10.1152/ajpheart.00582.2003 . ПМИД   14726296 . S2CID   15072977 .
  40. ^ Перейти обратно: а б с д и Бейнс С.П., Сун С.Х., Чжэн Ю.Т., Ван Г.В., Чжан Дж., Ван О.Л., Го Ю., Болли Р., Кардвелл Э.М., Пинг П. (май 2003 г.). «Протеинкиназа Цепсилон взаимодействует с порами перехода проницаемости в сердечных митохондриях и ингибирует их» . Исследование кровообращения . 92 (8): 873–80. дои : 10.1161/01.RES.0000069215.36389.8D . ПМЦ   3691672 . ПМИД   12663490 .
  41. ^ Эдмондсон Р.Д., Вондриска Т.М., Бидерман К.Дж., Чжан Дж., Джонс Р.К., Чжэн Ю., Аллен Д.Л., Сю Дж.К., Кардвелл Э.М., Пизано М.Р., Пинг П. (июнь 2002 г.). «Сигнальные комплексы протеинкиназы C эпсилон включают белки, связанные с метаболизмом и транскрипцией/трансляцией: дополнительные [ sic ] методы разделения с помощью ЖХ/МС/МС» . Молекулярная и клеточная протеомика . 1 (6): 421–33. дои : 10.1074/mcp.m100036-mcp200 . ПМИД   12169683 .
  42. ^ Перейти обратно: а б Будас Г.Р., Черчилль Э.Н., Дисатник М.Х., Сан Л., Мохлы-Розен Д. (октябрь 2010 г.). «Митохондриальный импорт PKCepsilon опосредован HSP90: роль в кардиозащите от ишемии и реперфузионного повреждения» . Сердечно-сосудистые исследования . 88 (1): 83–92. дои : 10.1093/cvr/cvq154 . ПМК   2936125 . ПМИД   20558438 .
  43. ^ Ян З, Сунь В, Ху К (апрель 2012 г.). «Молекулярный механизм, лежащий в основе опосредованного аденозиновым рецептором нацеливания протеинкиназы C на митохондрии» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1823 (4): 950–958. дои : 10.1016/j.bbamcr.2011.12.012 . ПМИД   22233927 .
  44. ^ Кокошка Дж.Э., Уэймир К.Г., Леви С.Е., Слай Дж.Э., Кай Дж., Джонс Д.П., МакГрегор Г.Р., Уоллес, округ Колумбия (январь 2004 г.). «Транслокатор АДФ/АТФ не важен для переходной поры проницаемости митохондрий» . Природа . 427 (6973): 461–5. Бибкод : 2004Natur.427..461K . дои : 10.1038/nature02229 . ПМК   3049806 . ПМИД   14749836 .
  45. ^ Бейнс С.П., Кайзер Р.А., Шейко Т., Крейген В.Дж., Молкентин Дж.Д. (май 2007 г.). «Потенциал-зависимые анионные каналы необязательны для митохондриально-зависимой гибели клеток» . Природная клеточная биология . 9 (5): 550–5. дои : 10.1038/ncb1575 . ПМК   2680246 . ПМИД   17417626 .
  46. ^ Джорджио В., фон Штокум С., Антониэль М., Фаббро А., Фоголари Ф., Форте М., Глик Г.Д., Петронилли В., Зоратти М., Сабо I, Липпе Г., Бернарди П. (апрель 2013 г.). «Димеры митохондриальной АТФ-синтазы образуют пору перехода проницаемости» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (15): 5887–92. Бибкод : 2013PNAS..110.5887G . дои : 10.1073/pnas.1217823110 . ПМЦ   3625323 . ПМИД   23530243 .
  47. ^ Бонора М, Бонони А, Де Марчи Е, Георгий С, Лебедзинска М, Марки С, Патерньяни С, Римесси А, Суски Дж. М., Войтала А, Вецковски М. Р., Кремер Г., Галлуцци Л., Пинтон П. (февраль 2013 г.). «Роль субъединицы c FO АТФ-синтазы в переходе проницаемости митохондрий» . Клеточный цикл . 12 (4): 674–83. дои : 10.4161/cc.23599 . ПМЦ   3594268 . ПМИД   23343770 .
  48. ^ Алавиан К.Н., Бойтнер Г., Лазрове Е., Саккетти С., Парк Х.А., Лицнерски П., Ли Х., Набили П., Хокенсмит К., Грэм М., Портер Г.А., Йонас Э.А. (июль 2014 г.). «Каналом разобщения внутри кольца c-субъединицы АТФ-синтазы F1FO является пора перехода митохондриальной проницаемости» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (29): 10580–5. Бибкод : 2014PNAS..11110580A . дои : 10.1073/pnas.1401591111 . ПМЦ   4115574 . ПМИД   24979777 .
  49. ^ Бернарди П., Ди Лиза Ф (январь 2015 г.). «Переходная пора митохондриальной проницаемости: молекулярная природа и роль мишени в кардиопротекции» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 78 : 100–6. дои : 10.1016/j.yjmcc.2014.09.023 . ПМЦ   4294587 . ПМИД   25268651 .
  50. ^ Карч Дж., Квонг Дж.К., Берр А.Р., Сарджент М.А., Элрод Дж.В., Пейшото П.М., Мартинес-Кабальеро С., Осинска Х., Ченг Э.Х., Роббинс Дж., Кинналли К.В., Молкентин Дж.Д. (27 августа 2013 г.). «Bax и Bak действуют как компонент внешней мембраны проницаемых для митохондрий пор, регулируя гибель некротических клеток у мышей» . электронная жизнь . 2 : e00772. doi : 10.7554/eLife.00772 . ПМЦ   3755340 . ПМИД   23991283 .
  51. ^ Бейнс С.П., Чжан Дж., Ван Г.В., Чжэн Ю.Т., Сю Дж.С., Кардвелл Э.М., Болли Р., Пинг П. (март 2002 г.). «Митохондриальные PKCepsilon и MAPK образуют сигнальные модули в сердце мыши: усиление митохондриального взаимодействия PKCepsilon-MAPK и дифференциальная активация MAPK при кардиопротекции, индуцированной PKCepsilon» . Исследование кровообращения . 90 (4): 390–7. дои : 10.1161/01.res.0000012702.90501.8d . ПМИД   11884367 .
  52. ^ Макджилтон М.А., Ван Сайкс С., Уэскотт Г.Г., Ву Д., Форман Т.Л., Грегори К.В., Вейднер Д.А., Харрис Форд О., Морган Ласатер А., Молер Дж.Л., Терриан Д.М. (сентябрь 2003 г.). «Протеинкиназа Cepsilon взаимодействует с Bax и способствует выживанию клеток рака простаты человека» . Онкоген . 22 (39): 7958–68. дои : 10.1038/sj.onc.1206795 . ПМИД   12970744 .
  53. ^ Лу Д., Шивапрасад У., Хуан Дж., Шанкар Э., Морроу С., Басу А. (октябрь 2007 г.). «Протеинкиназа C-эпсилон защищает клетки MCF-7 от гибели клеток, опосредованной TNF, ингибируя транслокацию Bax». Апоптоз . 12 (10): 1893–900. дои : 10.1007/s10495-007-0111-7 . PMID   17668322 . S2CID   33583520 .
  54. ^ Перейти обратно: а б с Будас Г., Коста Х.М., Феррейра Х.К., Тейшейра да Силва Феррейра А., Пералес Х., Кригер Дж.Э., Мохли-Розен Д., Шехтман Д. (2012). «Идентификация мишеней εPKC при ишемическом повреждении сердца» . Тиражный журнал . 76 (6): 1476–85. doi : 10.1253/circj.cj-11-1360 . ПМК   3527096 . ПМИД   22453000 .
  55. ^ Коой В., Бунтье Н., Заремба Р., Жаке К., дос Ремедиос С., Стиенен Г.Дж., ван дер Вельден Дж. (март 2010 г.). «Протеинкиназа C альфа и эпсилон-фосфорилирование тропонина и миозин-связывающего белка C снижают чувствительность к Ca2+ в миокарде человека» . Фундаментальные исследования в кардиологии . 105 (2): 289–300. дои : 10.1007/s00395-009-0053-z . ПМК   2807945 . ПМИД   19655190 .
  56. ^ Сил П., Кандасвами В., Сен С. (июнь 1998 г.). «Повышение активности протеинкиназы С при миотрофин-индуцированном росте миоцитов» . Исследование кровообращения . 82 (11): 1173–88. дои : 10.1161/01.res.82.11.1173 . ПМИД   9633917 .
  57. ^ Инагаки К., Иванага Ю., Сараи Н., Онодзава Ю., Такенака Х., Мочли-Розен Д., Кихара Ю. (октябрь 2002 г.). «Тканевой ангиотензин II во время прогрессирования или гипертрофии желудочков до сердечной недостаточности у гипертонических крыс; дифференциальное влияние на ПКС-эпсилон и ПКС-бета». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 34 (10): 1377–85. дои : 10.1016/s0022-2828(02)92089-4 . ПМИД   12392998 .
  58. ^ Инагаки К., Коянаги Т., Берри Н.К., Сан Л., Мочли-Розен Д. (июнь 2008 г.). «Фармакологическое ингибирование эпсилон-протеинкиназы С ослабляет сердечный фиброз и дисфункцию при сердечной недостаточности, вызванной гипертонией» . Гипертония . 51 (6): 1565–9. doi : 10.1161/ГИПЕРТЕНЗИЯХА.107.109637 . ПМЦ   3646632 . ПМИД   18413490 .
  59. ^ Мохли-Розен Д., Ву Г., Хан Х., Осинска Х., Лирон Т., Лоренц Дж.Н., Ятани А., Роббинс Дж., Дорн Г.В. (июнь 2000 г.). «Кардиотрофические эффекты протеинкиназы C эпсилон: анализ с помощью модуляции транслокации PKCepsilon in vivo» . Исследование кровообращения . 86 (11): 1173–9. дои : 10.1161/01.res.86.11.1173 . ПМИД   10850970 .
  60. ^ Хайдкамп MC, Байер А.Л., Скалли Б.Т., Эбл Д.М., Самарел А.М. (октябрь 2003 г.). «Активация киназы фокальной адгезии протеинкиназой C эпсилон в миоцитах желудочков неонатальных крыс». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 285 (4): H1684–96. дои : 10.1152/ajpheart.00016.2003 . ПМИД   12829427 . S2CID   2800040 .
  61. ^ Мансур Х., де Томбе П.П., Самарел А.М., Рассел Б. (март 2004 г.). «Восстановление длины саркомера в состоянии покоя после одноосного статического напряжения регулируется протеинкиназой Цепсилон и киназой фокальной адгезии» . Исследование кровообращения . 94 (5): 642–9. дои : 10.1161/01.RES.0000121101.32286.C8 . ПМИД   14963000 .
  62. ^ Лин Ю.Х., Суонсон Э.Р., Ли Дж., Мкрчян М.А., Рассел Б. (октябрь 2015 г.). «Циклическое механическое напряжение миоцитов модифицирует посттрансляционно CapZβ1 посредством PKCε» . Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 36 (4–5): 329–37. дои : 10.1007/s10974-015-9420-6 . ПМК   5226411 . ПМИД   26429793 .
  63. ^ Такеиши Ю., Пинг П., Болли Р., Киркпатрик Д.Л., Хойт Б.Д., Уолш Р.А. (июнь 2000 г.). «Трансгенная сверхэкспрессия конститутивно активной протеинкиназы C-эпсилон вызывает концентрическую гипертрофию сердца» . Исследование кровообращения . 86 (12): 1218–23. дои : 10.1161/01.res.86.12.1218 . ПМИД   10864911 .
  64. ^ Голдспинк П.Х., Монтгомери Д.Э., Уокер Л.А., Урбониен Д., МакКинни Р.Д., Гинен Д.Л., Соларо Р.Дж., Баттрик П.М. (август 2004 г.). «Сверхэкспрессия протеинкиназы цепсилон изменяет свойства и состав миофиламентов во время прогрессирования сердечной недостаточности» . Исследование кровообращения . 95 (4): 424–32. дои : 10.1161/01.RES.0000138299.85648.92 . ПМИД   15242976 .
  65. ^ Монтгомери Д.Э., Рунделл В.Л., Голдспинка П.Х., Урбониене Д., Гинен Д.Л., де Томбе П.П., Баттрик П.М. (ноябрь 2005 г.). «Протеинкиназа C эпсилон вызывает систолическую сердечную недостаточность, характеризующуюся истощением инотропного резерва и неповрежденным механизмом Франка-Старлинга». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 289 (5): H1881–8. дои : 10.1152/ajpheart.00454.2005 . ПМИД   15951344 . S2CID   37813298 .
  66. ^ Скраггс С.Б., Уокер Л.А., Лю Т., Гинен Д.Л., Соларо Р.Дж., Баттрик П.М., Голдспинка П.Х. (апрель 2006 г.). «Частичная замена сердечного тропонина I нефосфорилируемым мутантом по серинам 43/45 ослабляет сократительную дисфункцию, связанную с фосфорилированием PKCepsilon». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 40 (4): 465–73. дои : 10.1016/j.yjmcc.2005.12.009 . ПМИД   16445938 .
  67. ^ Итрехус К., Лю Ю., Дауни Дж. М. (март 1994 г.). «Предварительное кондиционирование защищает ишемизированное сердце кролика за счет активации протеинкиназы С». Американский журнал физиологии . 266 (3, часть 2): H1145–52. дои : 10.1152/ajpheart.1994.266.3.H1145 . ПМИД   8160817 . S2CID   1642830 .
  68. ^ Болли Р., Дон Б., Тан XL, Цю Ю, Пин П, Сюань Ю.Т., Джонс В.К., Такано Х., Го Ю., Чжан Дж. (октябрь 1998 г.). «Гипотеза оксида азота о позднем предварительном кондиционировании» . Фундаментальные исследования в кардиологии . 93 (5): 325–38. дои : 10.1007/s003950050101 . ПМК   3701309 . ПМИД   9833145 .
  69. ^ Грей М.О., Карлинер Дж.С., Мохли-Розен Д. (декабрь 1997 г.). «Селективный антагонист эпсилон-протеинкиназы С ингибирует защиту сердечных миоцитов от гибели клеток, вызванной гипоксией» . Журнал биологической химии . 272 (49): 30945–51. дои : 10.1074/jbc.272.49.30945 . ПМИД   9388241 .
  70. ^ Лю Г.С., Коэн М.В., Мокли-Розен Д., Дауни Дж.М. (октябрь 1999 г.). «Протеинкиназа C-эпсилон отвечает за защиту прекондиционирования кардиомиоцитов кролика». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 31 (10): 1937–48. дои : 10.1006/jmcc.1999.1026 . ПМИД   10525430 .
  71. ^ Уилсон С., Сонг В., Кароли К., Равингерова Т., Вег А., Папп Дж., Томисава С., Парратт Дж.Р., Пайн, Нью-Джерси (1996). «Отсроченная кардиопротекция связана с субклеточной релокализацией желудочковой протеинкиназы C эпсилон, но не p42/44MAPK». Молекулярная и клеточная биохимия . 160–161: 225–30. дои : 10.1007/bf00240053 . ПМИД   8901477 . S2CID   2878489 .
  72. ^ Кавамура С., Ёсида К., Миура Т., Мизуками Ю., Мацудзаки М. (декабрь 1998 г.). «Ишемическое прекондиционирование транслоцирует ПКС-дельта и -эпсилон, которые обеспечивают функциональную защиту в изолированном сердце крысы». Американский журнал физиологии . 275 (6, часть 2): H2266–71. дои : 10.1152/ajpheart.1998.275.6.H2266 . ПМИД   9843828 .
  73. ^ Тонг Х., Чен В., Стинберген С., Мерфи Э. (август 2000 г.). «Ишемическое предварительное кондиционирование активирует фосфатидилинозитол-3-киназу выше протеинкиназы С» . Исследование кровообращения . 87 (4): 309–15. дои : 10.1161/01.res.87.4.309 . ПМИД   10948065 .
  74. ^ Хассуна А., Матата Б.М., Галиньянес М. (ноябрь 2004 г.). «PKC-эпсилон находится выше, а PKC-альфа находится ниже каналов митоКАТР в пути передачи сигнала ишемического прекондиционирования миокарда человека». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 287 (5): C1418–25. doi : 10.1152/ajpcell.00144.2004 . ПМИД   15294852 . S2CID   37574971 .
  75. ^ Грегори К.Н., Хан Х., Хагиги К., Марриз Ю., Одли А., Дорн Г.В., Краниас Э.Г. (февраль 2004 г.). «Увеличенное разделение частиц PKC-эпсилон меняет восприимчивость сердец с нокаутом фосфоламбана к ишемическому повреждению». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 36 (2): 313–8. дои : 10.1016/j.yjmcc.2003.12.001 . ПМИД   14871559 .
  76. ^ Чен Ч., Будас Г.Р., Черчилль Э.Н., Дисатник М.Х., Херли Т.Д., Мохли-Розен Д. (сентябрь 2008 г.). «Активация альдегиддегидрогеназы-2 уменьшает ишемическое повреждение сердца» . Наука . 321 (5895): 1493–5. Бибкод : 2008Sci...321.1493C . дои : 10.1126/science.1158554 . ПМЦ   2741612 . ПМИД   18787169 .
  77. ^ Пинг П (январь 2009 г.). «Добираемся до сути протеомики» . Медицинский журнал Новой Англии . 360 (5): 532–4. doi : 10.1056/NEJMcibr0808487 . ПМЦ   2692588 . ПМИД   19179323 .
  78. ^ Огби М., Джонсон Дж. А. (январь 2006 г.). «Протеинкиназа Цепсилон взаимодействует с субъединицей IV цитохром-с-оксидазы и усиливает активность цитохром-с-оксидазы при прекондиционировании неонатальных кардиомиоцитов» . Биохимический журнал . 393 (Часть 1): 191–9. дои : 10.1042/BJ20050757 . ПМЦ   1383677 . ПМИД   16336199 .
  79. ^ Джабурек М., Коста А.Д., Бертон-младший, Коста С.Л., Гарлид К.Д. (октябрь 2006 г.). «Митохондриальный PKC-эпсилон и митохондриальный АТФ-чувствительный K+-канал совместно очищаются и образуют ядро, образуя функционирующий сигнальный модуль в протеолипосомах» . Исследование кровообращения . 99 (8): 878–83. дои : 10.1161/01.RES.0000245106.80628.d3 . ПМИД   16960097 .
  80. ^ Коста А.Д., Гарлид К.Д. (август 2008 г.). «Внутримитохондриальная передача сигналов: взаимодействие между mitoKATP, PKCepsilon, ROS и MPT» . Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 295 (2): H874–82. дои : 10.1152/ajpheart.01189.2007 . ПМК   2519212 . ПМИД   18586884 .
  81. ^ Ваза А.А., Андраби К., Хуссейн М.Ю. (сентябрь 2014 г.). «Взаимодействие, опосредованное протеинкиназой C (PKC), между конексином 43 (Cx43) и субъединицей канала K (+) (ATP) (Kir6.1) в митохондриях кардиомиоцитов: влияние на цитозащиту против апоптоза клеток, индуцированного гипоксией». Сотовая сигнализация . 26 (9): 1909–17. doi : 10.1016/j.cellsig.2014.05.002 . ПМИД   24815185 .
  82. ^ Пайл В.Г., Смит Т.Д., Хофманн П.А. (октябрь 2000 г.). «Кардиопротекция с помощью стимуляции каппа-опиоидных рецепторов связана с замедлением цикла перекрестных мостов». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 279 (4): H1941–8. дои : 10.1152/ajpheart.2000.279.4.H1941 . ПМИД   11009483 . S2CID   7497152 .
  83. ^ Пайл В.Г., Чен Ю., Хофманн П.А. (сентябрь 2003 г.). «Кардиопротекция посредством PKC-зависимого снижения АТФазы миофиламентов». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 285 (3): H1220–8. дои : 10.1152/ajpheart.00076.2003 . ПМИД   12763745 . S2CID   15914929 .
  84. ^ Пайл В.Г., Харт М.К., Купер Дж.А., Сумандеа М.П., ​​де Томбе П.П., Соларо Р.Дж. (июнь 2002 г.). «Актин-кэпирующий белок: важный элемент протеинкиназы, передающей сигнал миофиламентам» . Исследование кровообращения . 90 (12): 1299–306. дои : 10.1161/01.res.0000024389.03152.22 . ПМИД   12089068 .
  85. ^ Ян Ф.Х., Пайл WG (март 2012 г.). «Снижение уровня белка CapZ в сердце защищает сердце от острого ишемически-реперфузионного повреждения и улучшает предварительную подготовку». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 52 (3): 761–72. дои : 10.1016/j.yjmcc.2011.11.013 . ПМИД   22155006 .
  86. ^ Ньютон П.М., Ким Дж.А., МакГихан А.Дж., Паредес Дж.П., Чу К., Уоллес М.Дж., Робертс А.Дж., Ходж К.В., Мессинг Р.О. (июнь 2007 г.). «Повышенная реакция на морфин у мышей, лишенных протеинкиназы C эпсилон» . Гены, мозг и поведение . 6 (4): 329–38. дои : 10.1111/j.1601-183X.2006.00261.x . ПМК   4264050 . ПМИД   16899053 .
  87. ^ Ньютон П.М., Мессинг Р.О. (январь 2006 г.). «Внутриклеточные сигнальные пути, регулирующие поведенческие реакции на этанол». Фармакология и терапия . 109 (1–2): 227–37. doi : 10.1016/j.pharmthera.2005.07.004 . ПМИД   16102840 .
  88. ^ Лесшер Х.М., Уоллес М.Дж., Цзэн Л., Ван В., Дейчман Дж.К., МакМахон Т., Мессинг Р.О., Ньютон П.М. (июль 2009 г.). «Протеинкиназа C эпсилон миндалевидного тела контролирует потребление алкоголя» . Гены, мозг и поведение . 8 (5): 493–9. дои : 10.1111/j.1601-183X.2009.00485.x . ПМЦ   2714877 . ПМИД   19243450 .
  89. ^ «Ген Энтрез: протеинкиназа PRKCE C, эпсилон» .
  90. ^ Ньютон П.М., Мессинг Р.О. (апрель 2010 г.). «Субстраты и партнеры по связыванию протеинкиназы Cepsilon» . Биохимический журнал . 427 (2): 189–96. дои : 10.1042/BJ20091302 . ПМЦ   2966297 . ПМИД   20350291 .
  91. ^ Перейти обратно: а б с д Англия К., Эшфорд Д., Кидд Д., Рамсби М. (июнь 2002 г.). «PKC-эпсилон связан с миозином IIA и актином в фибробластах». Сотовая сигнализация . 14 (6): 529–36. дои : 10.1016/S0898-6568(01)00277-7 . ПМИД   11897493 .
  92. ^ Перейти обратно: а б Лидтке СМ, Юн Ч., Кайл Н., Ван Д. (июнь 2002 г.). «Эпсилон-зависимая регуляция протеинкиназы C трансмембранного регулятора муковисцидоза включает связывание с рецептором активированной C-киназы (RACK1) и связывание RACK1 с регуляторным фактором обмена Na+/H+» . Журнал биологической химии . 277 (25): 22925–33. дои : 10.1074/jbc.M201917200 . ПМИД   11956211 .
  93. ^ Ганнон-Мураками Л., Мураками К. (июнь 2002 г.). «Селективная ассоциация протеинкиназы C с 14-3-3 дзета в нейронально дифференцированных клетках PC12. Стимулирующий и ингибирующий эффект 14-3-3 дзета in vivo» . Журнал биологической химии . 277 (26): 23116–22. дои : 10.1074/jbc.M201478200 . ПМИД   11950841 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q02156 (тип протеинкиназы C-эпсилон) на PDBe-KB .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=PRKCE&oldid=1192027573"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: fa8d4362929305c1e521d2c5ae7167f4__1703646720
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/fa/f4/fa8d4362929305c1e521d2c5ae7167f4.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
PRKCE - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)