ПТК2

ПТК2
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортолога: H0YB16 PDBe H0YB16 RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	4Q9S, 1K04, 1K05, 1MP8, 1OW6, 1OW7, 1OW8, 2ETM, 2IJM, 3B71, 3BZ3, 3PXK, 3S9O, 4EBV, 4EBW, 4GU6, 4GU9, 4I4E, 4I4F, 4K8A, 4K9Y, 4KAB, 4KAO, 4NY0
Идентификаторы
Псевдонимы	PTK2 , FADK, FAK, FAK1, FRNK, PPP1R71, p125FAK, pp125FAK, протеинтирозинкиназа 2, Fak, киназа фокальной адгезии, Dmel_CG10023, FAK65D, ptk2, DFAK, Fak56, DFak56, Dmel\CG10023, pFAK, , CG10023, Фак56Д , ДмФАК
Внешние идентификаторы	Опустить : 600758 ; МГИ : 95481 ; Гомологен : 7314 ; Генные карты : PTK2 ; ОМА : ПТК2 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 2 (human)
End	19,437,259 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 15 (mouse)
End	73,423,280 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	ovary; ; testicle; ; testicle; ; ovary; ; ovary; ; antenna; ; gut; ; ovary; ; antenna; ; gut;
	Top expressed in
	left lung lobe; ; Gonadal ridge; ; dermis; ; medullary collecting duct; ; tail of embryo; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; mandibular prominence; ; human fetus; ; maxillary prominence; ; prefrontal cortex;
	More reference expression data
	; ;
	37233/ More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	SH2 domain binding; kinase activity; signaling receptor binding; ATP binding; protein kinase activity; JUN kinase binding; non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity; transferase activity; protein binding; protein kinase binding; nucleotide binding; actin binding; protein tyrosine kinase activity; protein phosphatase binding;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; membrane; focal adhesion; extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane; microtubule organizing center; cytoskeleton; nucleus; stress fiber; apical plasma membrane; lamellipodium; plasma membrane; cell cortex; cell junction; dendritic spine; adherens junction;
Biological process	regulation of protein phosphorylation; positive regulation of protein phosphorylation; regulation of cell adhesion mediated by integrin; placenta development; vasculogenesis; protein phosphorylation; vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; growth hormone receptor signaling pathway; blood vessel development; regulation of osteoblast differentiation; angiogenesis; transforming growth factor beta receptor signaling pathway; cellular response to transforming growth factor beta stimulus; positive regulation of protein kinase B signaling; Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis; cell motility; regulation of GTPase activity; signal complex assembly; regulation of epithelial cell migration; negative regulation of axonogenesis; regulation of endothelial cell migration; establishment of cell polarity; regulation of focal adhesion assembly; phosphorylation; netrin-activated signaling pathway; negative regulation of synapse assembly; extracellular matrix organization; negative regulation of apoptotic process; neuron migration; positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process; regulation of cell shape; integrin-mediated signaling pathway; regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading; negative regulation of organ growth; microtubule cytoskeleton organization; negative regulation of anoikis; positive regulation of protein kinase activity; negative regulation of cell-cell adhesion; positive regulation of cell migration; ephrin receptor signaling pathway; heart morphogenesis; MAPK cascade; axon guidance; positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity; multicellular organism development; regulation of cell population proliferation; positive regulation of cell population proliferation; positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; regulation of cytoskeleton organization; endothelial cell migration; central nervous system neuron axonogenesis; innate immune response; peptidyl-tyrosine phosphorylation; epidermal growth factor receptor signaling pathway; protein autophosphorylation; nuclear migration; negative regulation of autophagy; positive regulation of cardiac muscle hypertrophy; peptidyl-tyrosine autophosphorylation; cell differentiation; regulation of cell adhesion;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5747,37233 ; 5747,37233
	14083
	ENSG00000169398 ; FBgn0020440
	ENSMUSG00000022607
	Q05397
	P34152
showНМ_001199649 ; НМ_005607 ; НМ_153831 ; НМ_001316342 ; НМ_001144246 ;
	NM_001144247; NM_001169736; NM_079069; NM_166352; NM_166353
	НМ_001130409 ; НМ_007982 ; НМ_001358045 ; НМ_001358046
showНП_001186578 ; НП_001303271 ; НП_005598 ; НП_722560 ; НП_001339623 ;
	NP_001339624; NP_001339625; NP_001339626; NP_001339627; NP_001339628; NP_001339629; NP_001339630; NP_001339631; NP_001339632; NP_001339633; NP_001339634; NP_001339635; NP_001339636; NP_001339637; NP_001339638; NP_001339639; NP_001339640; NP_001339641; NP_001339642; NP_001339643; NP_001339644; NP_001339645; NP_001339646; NP_001339647; NP_001339648; NP_001339649; NP_001339650; NP_001339651; NP_001339652; NP_001339653; NP_001339654; NP_001339655; NP_001339656; NP_001339657; NP_001339658; NP_001339659; NP_001339660; NP_001339661; NP_001339662; NP_001339663; NP_001339664; NP_001339665; NP_001339666; NP_001339667; NP_001339668; NP_001339669; NP_001339670; NP_001339671; NP_001339672; NP_001339673; NP_001339674; NP_001339675; NP_001339676; NP_001339677; NP_001339678; NP_001339679; NP_001339680; NP_001339681
	НП_032008 ; НП_001344974 ; НП_001344975
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Протеинтирозинкиназа 2 PTK2 ( PTK2 ), также известная как киназа фокальной адгезии ( FAK ), представляет собой белок , который у человека кодируется PTK2 геном . ^{[ 4 ]} PTK2 представляет собой фокальной адгезией, , ассоциированную с протеинкиназу участвующую в клеточной адгезии (как клетки прилипают друг к другу и к окружающей среде) и процессах распространения (как клетки перемещаются). ^{[ 5 ]} Было показано, что когда FAK блокируется, клетки рака молочной железы становятся менее метастатическими из-за снижения подвижности. ^{[ 6 ]}

Функция

Ген PTK2 кодирует цитозольную протеинтирозинкиназу , которая концентрируется в фокальных спайках , образующихся среди клеток, прикрепляющихся к компонентам внеклеточного матрикса . Кодируемый белок является членом подсемейства протеинтирозинкиназ FAK , которое включает PYK2 , но не имеет значительного сходства последовательностей с киназами из других подсемейств. Он также включает в себя большой домен FERM . ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}

За исключением некоторых типов клеток крови, большинство клеток экспрессируют FAK. FAK Может быть активирована активность тирозинкиназы , что играет ключевую роль на раннем этапе миграции клеток. Активность FAK вызывает внутриклеточные пути передачи сигнала, которые способствуют обмену контактов клеток с внеклеточным матриксом, способствуя миграции клеток. FAK необходим во время разработки, потеря FAK приводит к летальному исходу. Кажется парадоксом, что FAK не является абсолютно необходимым для клеточной миграции и может играть другие роли в клетке, включая регуляцию опухолевого супрессора p53 . Для этого гена обнаружено как минимум четыре варианта транскрипта, кодирующие четыре различные изоформы , но полноразмерная природа только двух из них определена. ^{[ 9 ]}

FAK представляет собой белок массой 125 кДа, участвующий в динамике фокальной адгезии между клетками и играющий роль в подвижности и выживании клеток. FAK представляет собой высококонсервативную нерецепторную тирозинкиназу, первоначально идентифицированную как субстрат онкогенной протеинтирозинкиназы v -src . ^{[ 10 ]} Эта цитозольная киназа участвует в различных клеточных функциях, включая передвижение клеток, митогенный ответ и выживание клеток. FAK обычно располагается в структурах, известных как фокальные спайки, которые представляют собой мультибелковые структуры, связывающие внеклеточный матрикс (ECM) с цитоплазматическим цитоскелетом . Дополнительные компоненты фокальных спаек включают актин , филамин , винкулин , талин , паксиллин , тензин. ^{[ 11 ]} и РСУ-1 .

Регулирование

FAK фосфорилируется в ответ на взаимодействие интегринов , стимуляцию факторов роста и действие митогенных нейропептидов . ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]} Рецепторы интегрина представляют собой гетеродимерные трансмембранные гликопротеины , которые группируются при взаимодействии ЕСМ, что приводит к фосфорилированию FAK и рекрутированию фокальных спаек. ^{[ 14 ]}^{[ 15 ]} Активность FAK также может быть ослаблена за счет экспрессии его эндогенного ингибитора, известного как FAK-родственная нонкиназа (FRNK). Это укороченный белок, состоящий только из карбоксильного некаталитического домена FAK. ^{[ 16 ]}

Роль в апоптозе

Во время ранней апоптотической передачи сигнала в эндотелиальных клетках человека FAK расщепляется каспазой 3 по Asp-772, образуя два фрагмента FAK длиной примерно 90 и 130 кДа. ^{[ 17 ]} Меньший фрагмент FAK называется «FAT-убийцей» и становится доменом, связанным с передачей сигналов смерти. ^{[ 17 ]} На протяжении всего процесса апоптоза FAK вносит важный вклад в округление клеток, потерю фокальных контактов и образование апоптотических мембран, таких как пузыри , ^{[ 18 ]} который включает сокращение актинового кольца коры головного мозга и сопровождается конденсацией хроматина и фрагментацией ядра. ^{[ 19 ]} Сверхэкспрессия FAK приводит к ингибированию апоптоза и увеличению распространенности метастатических опухолей. ^{[ 18 ]}

Структура

Киназа фокальной адгезии имеет четыре определенные области или третичной структуры домены . Два из этих доменов, N-концевой домен FERM и киназный домен, образуют аутоингибирующее взаимодействие. Это взаимодействие, которое считается результатом гидрофобных взаимодействий между двумя доменами. ^{[ 20 ]}— предотвращает активацию киназного домена, тем самым предотвращая сигнальную функцию FAK. Было показано, что высвобождение этого аутоингибирующего взаимодействия происходит внутри фокальных спаек, но не в цитоплазме, и поэтому считается, что оно требует взаимодействия с белками фокальной адгезии, возможно, в результате механических сил, передаваемых через фокальную адгезию.

С-конец

Было показано, что карбокси -концевая область из ста пятидесяти девяти аминокислот, домен нацеливания на фокальную адгезию (FAT), отвечает за нацеливание FAK на фокальные спайки. ^{[ 21 ]} Этот домен состоит из четырех альфа-спиралей , собранных в пучок. N-концевая спираль содержит фосфорилируемый тирозин (Y925), участвующий в передаче сигнала. Было показано, что два гидрофобных участка между спиралями — один образован первой и четвертой спиралью, другой — второй и третьей спиралью — связывают короткие спиральные домены паксиллина . ^{[ 22 ]}

N-конец

Функция аминоконцевого домена менее ясна, но было показано, что он взаимодействует с субъединицей бета-1 интегрина in vitro и, как полагают, участвует в передаче сигналов от кластеров ECM-интегрин. ^{[ 23 ]} Однако исследование поставило под сомнение важность этого взаимодействия и предположило, что взаимодействие с цитоплазматической областью субъединицы бета-3 интегрина важно. ^{[ 24 ]}

Аминоконцевые домены FAK имеют значительное сходство последовательностей с доменом полосы 4.1, впервые идентифицированным в эритроцитах. Этот домен полосы 4.1 связывается с цитоплазматической областью трансмембранных белков, включая гликофорин C, актин и спектрин. ^{[ 25 ]} Это указывает на то, что аминоконцевая область FAK может играть роль в закреплении цитоскелета; точная природа этой роли еще не выяснена.

Каталитический/регуляторный домен

Между амино- и карбокси-областями находится каталитический домен. Фосфорилирование петли активации внутри этого киназного домена важно для киназной активности FAK. ^{[ 26 ]}

Клиническое значение

Уровни мРНК FAK повышены примерно в 37% серозных опухолей яичников и примерно в 26% инвазивного рака молочной железы , а также в некоторых других злокачественных новообразованиях. ^{[ 27 ]}

Как мишень для наркотиков

Ингибиторы ФАК

Из-за участия FAK во многих видах рака ведется поиск и оценка препаратов, ингибирующих FAK. ^{[ 28 ]} например, в 2012 году: ПФ-573,228 (ПФ-228), ПФ-562,271 (ПФ-271), НВП-226 , Y15 (1,2,4,5-бензолтетраамин тетрагидрохлорид) и ПНД-1186 , ^{[ 28 ]}

К 2013 году GSK2256098 и PF-573228 завершили как минимум одно исследование фазы 1. ^{[ 28 ]}

Дополнительными ингибиторами FAK, проходившими клинические испытания в 2014 году, были: ^{[ 27 ]} VS-6062 (PF 562,271), VS-6063 (PF-04554878 дефактиниб ) и VS-4718 (PND-1186) (все три являются ингибиторами АТФ-конкурентной киназы). VS-6063 проходил фазу II исследования у пациентов с KRAS с мутацией немелкоклеточным раком легкого (ID исследования: NCT01951690), чтобы увидеть, как ответ зависит от мутаций INK4a/Arf и p53 , связанных с опухолью . ^{[ 27 ]}

В 2015 году исследование VS-6063 по мезотелиоме было досрочно прекращено из-за «плохих результатов». ^{[ 29 ]}

Взаимодействия

Было показано, что PTK2 взаимодействует с:

БКАР1 , ^{[ 30 ]}^{[ 31 ]}^{[ 32 ]}^{[ 33 ]}^{[ 34 ]}^{[ 35 ]}
БМХ , ^{[ 36 ]}
CD61 , ^{[ 37 ]}^{[ 38 ]}
ЦРК , ^{[ 31 ]}^{[ 39 ]}
ДКК , ^{[ 40 ]}
ФИН , ^{[ 41 ]}^{[ 42 ]}
ГИТ1 , ^{[ 43 ]}^{[ 44 ]}^{[ 45 ]}
ГРБ7 , ^{[ 46 ]}
Грб2 , ^{[ 32 ]}^{[ 39 ]}^{[ 41 ]}^{[ 47 ]}^{[ 48 ]}
IRS1 , ^{[ 49 ]}
ITGB5 , ^{[ 37 ]}
ЯК2 , ^{[ 50 ]}^{[ 51 ]}
МАПК8IP3 , ^{[ 52 ]}
НКК1 , ^{[ 53 ]}^{[ 54 ]}
НКК2 , ^{[ 54 ]}
НЭДД9 , ^{[ 55 ]}
НЕО1 , ^{[ 40 ]}
Р53 , ^{[ 56 ]}
ПИК3Р1 , ^{[ 57 ]}
ПТЭН , ^{[ 58 ]}^{[ 59 ]}
Лаборатория , ^{[ 35 ]}^{[ 60 ]}^{[ 61 ]}^{[ 62 ]}^{[ 63 ]}
^{[ 64 ]}^{[ 65 ]}^{[ 66 ]}^{[ 67 ]}^{[ 68 ]}
РБ1СС1 , ^{[ 69 ]}
СТАТ1 , ^{[ 70 ]}
СРК , ^{[ 31 ]}^{[ 39 ]}^{[ 41 ]}^{[ 49 ]}^{[ 71 ]}^{[ 72 ]}
Больной , ^{[ 38 ]}^{[ 73 ]}
ТГФБ1И1 , ^{[ 61 ]}^{[ 74 ]}^{[ 75 ]}
ТЛН1 , ^{[ 60 ]}^{[ 76 ]}
ТСК2 , ^{[ 77 ]}
ЯП1 . ^{[ 78 ]}

См. также

Тирозинкиназа

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000022607 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Андре Э., Беккер-Андре М. (январь 1993 г.). «Экспрессия усеченной по N-концу формы киназы фокальной адгезии человека в мозге». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 190 (1): 140–7. дои : 10.1006/bbrc.1993.1022 . ПМИД 8422239 .
^ Блэкшоу С.Э., Доу Дж.К., Лэки Дж.М. (1999). Словарь клеточной и молекулярной биологии (3-е изд.). Сан-Диего: Академическая пресса. ISBN 978-0-12-432565-4 .
^ Чан КТ, Кортезио КЛ, Хуттенлохер А (2009). «FAK изменяет состав и динамику инвадоподий и фокальных спаек, чтобы регулировать инвазию рака молочной железы» . Журнал клеточной биологии . 185 (2): 357–70. дои : 10.1083/jcb.200809110 . ПМК 2700377 . ПМИД 19364917 .
^ ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ: Структурная классификация белков - расширенная. Выпуск 2.06. Линия белка: киназа фокальной адгезии 1.
^ Q00944
^ «Ген Энтреза: протеинтирозинкиназа 2 PTK2 PTK2» .
^ Гуань Дж. Л., Шеллоуэй Д. (август 1992 г.). «Регуляция протеинтирозинкиназы, связанной с фокальной адгезией, посредством клеточной адгезии и онкогенной трансформации». Природа . 358 (6388): 690–2. Бибкод : 1992Natur.358..690G . дои : 10.1038/358690a0 . ПМИД 1379699 . S2CID 4328507 .
^ Хшановска-Водницка М., Берридж К. (июнь 1996 г.). «Ро-стимулированная сократимость приводит к образованию стрессовых волокон и фокальных спаек» . Журнал клеточной биологии . 133 (6): 1403–15. дои : 10.1083/jcb.133.6.1403 . ПМК 2120895 . ПМИД 8682874 .
^ Абеди Х., Закари I (июнь 1997 г.). «Фактор роста эндотелия сосудов стимулирует фосфорилирование тирозина и привлечение к новым фокальным адгезиям киназы фокальной адгезии и паксиллина в эндотелиальных клетках» . Журнал биологической химии . 272 (24): 15442–51. дои : 10.1074/jbc.272.24.15442 . ПМИД 9182576 .
^ Захарий И., Розенгурт Э. (декабрь 1992 г.). «Киназа фокальной адгезии (p125FAK): точка конвергенции действия нейропептидов, интегринов и онкогенов». Клетка . 71 (6): 891–4. дои : 10.1016/0092-8674(92)90385-П . ПМИД 1458538 . S2CID 37622498 .
^ Берридж К., Фатх К., Келли Т., Наколлс Г., Тернер С. (1988). «Фокальные спайки: трансмембранные соединения между внеклеточным матриксом и цитоскелетом» . Ежегодный обзор клеточной биологии . 4 : 487–525. дои : 10.1146/annurev.cb.04.110188.002415 . ПМИД 3058164 .
^ Берридж К., Тернер К.Э., Ромер Л.Х. (ноябрь 1992 г.). «Тирозиновое фосфорилирование паксиллина и pp125FAK сопровождает адгезию клеток к внеклеточному матриксу: роль в сборке цитоскелета» . Журнал клеточной биологии . 119 (4): 893–903. дои : 10.1083/jcb.119.4.893 . ПМК 2289706 . ПМИД 1385444 .
^ Тейлор Дж.М., Мак С.П., Нолан К., Риган С.П., Оуэнс Г.К., Парсонс Дж.Т. (март 2001 г.). «Селективная экспрессия эндогенного ингибитора FAK регулирует пролиферацию и миграцию гладкомышечных клеток сосудов» . Молекулярная и клеточная биология . 21 (5): 1565–72. дои : 10.1128/MCB.21.5.1565-1572.2001 . ПМК 86702 . ПМИД 11238893 .
^ Jump up to: ^а ^б Шлепфер Д.Д., Брум М.А., Хантер Т. (март 1997 г.). «Стимулируемая фибронектином передача сигналов от комплекса киназа фокальной адгезии-c-Src: участие адаптерных белков Grb2, p130cas и Nck» . Молекулярная и клеточная биология . 17 (3): 1702–13. дои : 10.1128/mcb.17.3.1702 . ПМК 231895 . ПМИД 9032297 .
^ Jump up to: ^а ^б Мелен П., Пюизье А. (июнь 2006 г.). «Метастазы: вопрос жизни и смерти». Обзоры природы. Рак . 6 (6): 449–58. дои : 10.1038/nrc1886 . ПМИД 16723991 . S2CID 11945472 .
^ Ндозанге-Туригин О, Хамелен Ж, Бреар Ж (июль 2008 г.). «Цитоскелет и апоптоз». Биохимическая фармакология . 76 (1): 11–8. дои : 10.1016/j.bcp.2008.03.016 . ПМИД 18462707 .
^ Лиета Д., Кай Х, Чеккарелли Д.Ф., Ли Ю, Шаллер М.Д., Эк М.Дж. (июнь 2007 г.). «Структурная основа аутоингибирования киназы фокальной адгезии» . Клетка . 129 (6): 1177–87. дои : 10.1016/j.cell.2007.05.041 . ПМК 2077847 . ПМИД 17574028 .
^ Хильдебранд JD, Шаллер MD, Парсонс JT (ноябрь 1993 г.). «Идентификация последовательностей, необходимых для эффективной локализации киназы фокальной адгезии pp125FAK в клеточных фокальных спайках» . Журнал клеточной биологии . 123 (4): 993–1005. дои : 10.1083/jcb.123.4.993 . ПМК 2200138 . ПМИД 8227154 .
^ Хильдебранд Дж. Д., Шаллер М. Д., Парсонс Дж. Т. (июнь 1995 г.). «Паксиллин, фосфорилированный по тирозину белок, связанный с фокальной адгезией, связывается с карбоксильным концевым доменом киназы фокальной адгезии» . Молекулярная биология клетки . 6 (6): 637–47. дои : 10.1091/mbc.6.6.637 . ПМК 301225 . ПМИД 7579684 .
^ Шаллер, доктор медицинских наук, Оти К.А., Хильдебранд Дж.Д., Парсонс Дж.Т. (сентябрь 1995 г.). «Киназа фокальной адгезии и паксиллин связываются с пептидами, имитирующими цитоплазматические домены бета-интегрина» . Журнал клеточной биологии . 130 (5): 1181–7. дои : 10.1083/jcb.130.5.1181 . ПМК 2120552 . ПМИД 7657702 .
^ Тахилиани П.Д., Сингх Л., Ауэр К.Л., ЛаФламм С.Э. (март 1997 г.). «Роль консервативных аминокислотных мотивов в цитоплазматическом домене интегрина бета3 в запуске фосфорилирования киназы фокальной адгезии» . Журнал биологической химии . 272 (12): 7892–8. дои : 10.1074/jbc.272.12.7892 . ПМИД 9065456 .
^ Жиро Ж.А., Лабесс Дж., Морнон Дж.П., Каллебо I (декабрь 1998 г.). «Янус-киназы и киназы фокальной адгезии играют роль в полосе 4.1: суперсемействе доменов полосы 4.1, важных для клеточной структуры и передачи сигнала» . Молекулярная медицина . 4 (12): 751–69. дои : 10.1007/BF03401769 . ПМК 2230389 . ПМИД 9990861 .
^ Калалб М.Б., Полте Т.Р., Хэнкс С.К. (февраль 1995 г.). «Тирозиновое фосфорилирование киназы фокальной адгезии в участках каталитического домена регулирует активность киназы: роль киназ семейства Src» . Молекулярная и клеточная биология . 15 (2): 954–63. дои : 10.1128/MCB.15.2.954 . ПМК 231984 . ПМИД 7529876 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Сульцмайер Ф.Дж., Жан С., Шлепфер Д.Д. (сентябрь 2014 г.). «ФАК при раке: механистические данные и клиническое применение» . Обзоры природы. Рак . 14 (9): 598–610. дои : 10.1038/nrc3792 . ПМЦ 4365862 . ПМИД 25098269 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Данн К.Б., Хеффлер М., Голубовская В.М. (декабрь 2010 г.). «Развивающиеся методы лечения и ингибиторы FAK для лечения рака» . Противораковые агенты в медицинской химии . 10 (10): 722–34. дои : 10.2174/187152010794728657 . ПМК 3274818 . ПМИД 21291406 .
^ Исследователи прекращают некогда многообещающее клиническое исследование мезотелиомы. октябрь 2015 г.
^ Салгия Р., Писик Э., Саттлер М., Ли Дж.Л., Уэмура Н., Вонг В.К., Берки С.А., Хираи Х., Чен Л.Б., Гриффин Дж.Д. (октябрь 1996 г.). «p130CAS образует сигнальный комплекс с адаптерным белком CRKL в гемопоэтических клетках, трансформированных онкогеном BCR/ABL» . Журнал биологической химии . 271 (41): 25198–203. дои : 10.1074/jbc.271.41.25198 . ПМИД 8810278 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Ся Д.А., Митра С.К., Хаук Ч.Р., Стреблоу Д.Н., Нельсон Дж.А., Илич Д., Хуанг С., Ли Э., Немеров Г.Р., Ленг Дж., Спенсер К.С., Череш Д.А., Шлепфер Д.Д. (март 2003 г.). «Дифференциальная регуляция подвижности клеток и инвазии с помощью FAK» . Журнал клеточной биологии . 160 (5): 753–67. дои : 10.1083/jcb.200212114 . ПМК 2173366 . ПМИД 12615911 .
^ Jump up to: ^а ^б Хильдебранд Дж. Д., Тейлор Дж. М., Парсонс Дж. Т. (июнь 1996 г.). «Белок, содержащий домен SH3, активирующий ГТФазу для Rho и Cdc42, ассоциируется с киназой фокальной адгезии» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (6): 3169–78. дои : 10.1128/MCB.16.6.3169 . ПМК 231310 . ПМИД 8649427 .
^ Челлайя М.А., Бисвас Р.С., Юэнь Д., Альварес У.М., Хруска К.А. (декабрь 2001 г.). «Фосфатидилинозит-3,4,5-трифосфат направляет ассоциацию сигнальных белков, содержащих гомологию Src 2, с гельзолином» . Журнал биологической химии . 276 (50): 47434–44. дои : 10.1074/jbc.M107494200 . ПМИД 11577104 .
^ Окабе С., Фукуда С., Броксмейер Х.Э. (июль 2002 г.). «Активация белка синдрома Вискотта-Олдрича и его ассоциация с другими белками с помощью фактора-1 альфа, полученного из стромальных клеток, связана с миграцией клеток в линии Т-лимфоцитов» . Экспериментальная гематология . 30 (7): 761–6. дои : 10.1016/s0301-472x(02)00823-8 . ПМИД 12135674 .
^ Jump up to: ^а ^б Ван Дж. Ф., Пак И. В., Групман Дж. Э. (апрель 2000 г.). «Происходящий из стромальных клеток фактор-1альфа стимулирует фосфорилирование тирозина множественных белков фокальной адгезии и индуцирует миграцию гемопоэтических клеток-предшественников: роль киназы фосфоинозитид-3 и протеинкиназы C». Кровь . 95 (8): 2505–13. дои : 10.1182/blood.V95.8.2505 . ПМИД 10753828 .
^ Чен Р., Ким О, Ли М, Сюн X, Гуань JL, Кунг HJ, Чен Х, Симидзу Ю, Цю Ю (май 2001 г.). «Регуляция тирозинкиназы Etk, содержащей PH-домен, с помощью киназы фокальной адгезии через домен FERM». Природная клеточная биология . 3 (5): 439–44. дои : 10.1038/35074500 . ПМИД 11331870 . S2CID 23449101 .
^ Jump up to: ^а ^б Элисейри Б.П., Пуэнте XS, Худ Дж.Д., Ступак Д.Г., Шлепфер Д.Д., Хуанг XZ, Шеппард Д., Череш Д.А. (апрель 2002 г.). «Src-опосредованное соединение киназы фокальной адгезии с интегрином альфа(v)бета5 в передаче сигналов фактора роста эндотелия сосудов» . Журнал клеточной биологии . 157 (1): 149–60. дои : 10.1083/jcb.200109079 . ПМК 2173263 . ПМИД 11927607 .
^ Jump up to: ^а ^б Чунг Дж., Гао А.Г., Фрейзер В.А. (июнь 1997 г.). «Тромбспондин действует через связанный с интегрином белок, активируя интегрин тромбоцитов альфаIIbbeta3» . Журнал биологической химии . 272 (23): 14740–6. дои : 10.1074/jbc.272.23.14740 . ПМИД 9169439 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Анже-Лусто А., Коте Ж.Ф., Шарест А., Довбенко Д., Спенсер С., Ласки Л.А., Трембле М.Л. (март 1999 г.). «Протеин-тирозинфосфатаза-PEST регулирует разборку фокальной адгезии, миграцию и цитокинез в фибробластах» . Журнал клеточной биологии . 144 (5): 1019–31. дои : 10.1083/jcb.144.5.1019 . ПМК 2148201 . ПМИД 10085298 .
^ Jump up to: ^а ^б Рен XR, Мин ГЛ, Се Ю, Хун Ю, Сунь ДМ, Чжао ZQ, Фэн З, Ван Ц, Шим С, Чен ЗФ, Сун HJ, Мэй Л, Сюн ВК (ноябрь 2004 г.). «Киназа фокальной адгезии в передаче сигналов нетрина-1». Природная неврология . 7 (11): 1204–12. дои : 10.1038/nn1330 . ПМИД 15494733 . S2CID 2901216 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Мессина С., Онофри Ф., Бонджорно-Борбоне Л., Джоведи С., Валторта Ф., Жиро Х.А., Бенфенати Ф. (январь 2003 г.). «Специфические взаимодействия нейрональных изоформ киназы фокальной адгезии с киназами Src и амфифизином» . Журнал нейрохимии . 84 (2): 253–65. дои : 10.1046/j.1471-4159.2003.01519.x . ПМИД 12558988 .
^ Арольд С.Т., Улмер Т.С., Малхерн Т.Д., Вернер Дж.М., Ледбери Дж.Э., Кэмпбелл И.Д., Нобл М.Э. (май 2001 г.). «Роль интерфейса гомологии Src 3-гомологии 2 Src в регуляции киназ Src» . Журнал биологической химии . 276 (20): 17199–205. дои : 10.1074/jbc.M011185200 . ПМИД 11278857 .
^ Ко Дж., Ким С., Вальшанов Дж.Г., Шин Х., Ли Дж.Р., Шэн М., Премонт Р.Т., Вайнберг Р.Дж., Ким Э. (март 2003 г.). «Взаимодействие между липрином-альфа и GIT1 необходимо для нацеливания на рецептор AMPA» . Журнал неврологии . 23 (5): 1667–77. doi : 10.1523/JNEUROSCI.23-05-01667.2003 . ПМК 6741975 . ПМИД 12629171 .
^ Ким С., Ко Дж., Шин Х., Ли Дж.Р., Лим С., Хан Дж.Х., Альтрок В.Д., Гарнер CC, Gundelfinger ED, Премонт RT, Каанг Б.К., Ким Э (февраль 2003 г.). «Семейство белков GIT образует мультимеры и связывается с пресинаптическим цитоматриксным белком Piccolo» . Журнал биологической химии . 278 (8): 6291–300. дои : 10.1074/jbc.M212287200 . ПМИД 12473661 .
^ Чжао З.С., Мансер Э., Лу Т.Х., Лим Л. (сентябрь 2000 г.). «Соединение PAK-взаимодействующего обменного фактора PIX с GIT1 способствует разборке фокального комплекса» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (17): 6354–63. дои : 10.1128/MCB.20.17.6354-6363.2000 . ПМК 86110 . ПМИД 10938112 .
^ Хан, округ Колумбия, Гуань Дж.Л. (август 1999 г.). «Ассоциация киназы фокальной адгезии с Grb7 и ее роль в миграции клеток» . Журнал биологической химии . 274 (34): 24425–30. дои : 10.1074/jbc.274.34.24425 . ПМИД 10446223 .
^ Зиг DJ, Хаук Ч.Р., Илич Д., Клингбейл К.К., Шефер Э., Дамски CH, Шлепфер Д.Д. (май 2000 г.). «FAK объединяет сигналы фактора роста и интегрина, чтобы способствовать миграции клеток» . Природная клеточная биология . 2 (5): 249–56. дои : 10.1038/35010517 . ПМИД 10806474 . S2CID 7102625 .
^ Арольд С.Т., Хеллерер МК, Нобл МЭ (март 2002 г.). «Структурные основы локализации и передачи сигналов доменом нацеливания на фокальную адгезию» . Структура . 10 (3): 319–27. дои : 10.1016/s0969-2126(02)00717-7 . ПМИД 12005431 .
^ Jump up to: ^а ^б Лебрен П., Мот-Сатни И., Делахай Л., Ван Обберген Э., Барон В. (ноябрь 1998 г.). «Субстрат рецептора инсулина-1 как сигнальная молекула для киназы фокальной адгезии pp125 (FAK) и pp60 (src)» . Журнал биологической химии . 273 (48): 32244–53. дои : 10.1074/jbc.273.48.32244 . ПМИД 9822703 .
^ Чжу Т, Го ЭЛ, Лоби П.Е. (апрель 1998 г.). «Гормон роста стимулирует фосфорилирование тирозина и ассоциацию киназы фокальной адгезии p125 (FAK) с JAK2. Fak не требуется для стат-опосредованной транскрипции» . Журнал биологической химии . 273 (17): 10682–9. дои : 10.1074/jbc.273.17.10682 . ПМИД 9553131 .
^ Рю Х., Ли Дж.Х., Ким К.С., Чон С.М., Ким П.Х., Чунг Х.Т. (август 2000 г.). «Регуляция адгезии нейтрофилов гормоном роста гипофиза сопровождает фосфорилирование тирозина Jak2, p125FAK и паксиллина» . Журнал иммунологии . 165 (4): 2116–23. дои : 10.4049/jimmunol.165.4.2116 . ПМИД 10925297 .
^ Такино Т., Ёсиока К., Миямори Х., Ямада К.М., Сато Х. (сентябрь 2002 г.). «Каркасный белок в сигнальном пути N-концевой киназы c-Jun связан с киназой фокальной адгезии и фосфорилирован по тирозину» . Онкоген . 21 (42): 6488–97. дои : 10.1038/sj.onc.1205840 . ПМИД 12226752 .
^ Минэгиси М., Татибана К., Сато Т., Ивата С., Нодзима Ю., Моримото С. (октябрь 1996 г.). «Структура и функция Cas-L, Crk-связанного с субстратом белка массой 105 кДа, который участвует в передаче сигналов, опосредованной бета-1-интегрином, в лимфоцитах» . Журнал экспериментальной медицины . 184 (4): 1365–75. дои : 10.1084/jem.184.4.1365 . ПМК 2192828 . ПМИД 8879209 .
^ Jump up to: ^а ^б Гойкоэчеа С.М., Ту Ю, Хуа Ю, Чен К., Шен Т.Л., Гуань Дж.Л., Ву С (июль 2002 г.). «Nck-2 взаимодействует с киназой фокальной адгезии и модулирует подвижность клеток». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 34 (7): 791–805. дои : 10.1016/s1357-2725(02)00002-x . ПМИД 11950595 .
^ Лоу С.Ф., Эстояк Дж., Ван Б., Мысливец Т., Круг Г., Големис Е.А. (июль 1996 г.). «Человеческий энхансер филаментации 1, новый p130cas-подобный стыковочный белок, связывается с киназой фокальной адгезии и индуцирует рост псевдогифов у Saccharomyces cerevisiae» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (7): 3327–37. дои : 10.1128/mcb.16.7.3327 . ПМК 231327 . ПМИД 8668148 .
^ Лим С.Т., Чен XL, Лим Ю, Хансон Д.А., Во Т.Т., Ховертон К., Ларок Н., Фишер С.Дж., Шлепфер Д.Д., Илич Д. (январь 2008 г.). «Ядерный FAK способствует пролиферации и выживанию клеток за счет деградации p53, усиленной FERM» . Молекулярная клетка . 29 (1): 9–22. doi : 10.1016/j.molcel.2007.11.031 . ПМК 2234035 . ПМИД 18206965 .
^ Гинебо С, Пайрастр Б, Рако-Султан С, Мазаргиль Х, Бретон М, Моко Г, Плантавид М, Глава H (май 1995 г.). «Интегрин-зависимая транслокация фосфоинозитид-3-киназы в цитоскелет тромбин-активированных тромбоцитов включает специфические взаимодействия р85 альфа с актиновыми нитями и киназой фокальной адгезии» . Журнал клеточной биологии . 129 (3): 831–42. дои : 10.1083/jcb.129.3.831 . ПМК 2120444 . ПМИД 7537275 .
^ Тамура М., Гу Дж., Данен Э.Х., Такино Т., Миямото С., Ямада К.М. (июль 1999 г.). «Взаимодействие PTEN с киназой фокальной адгезии и подавление зависимого от внеклеточного матрикса пути выживания фосфатидилинозитол-3-киназы/Akt-клеток» . Журнал биологической химии . 274 (29): 20693–703. дои : 10.1074/jbc.274.29.20693 . ПМИД 10400703 .
^ Хайер Дж., Николсон Г.Л. (февраль 2002 г.). «PTEN регулирует адгезию опухолевых клеток клеток карциномы толстой кишки в динамических условиях потока жидкости» . Онкоген . 21 (9): 1450–60. дои : 10.1038/sj.onc.1205213 . ПМИД 11857088 .
^ Jump up to: ^а ^б Чжэн С., Син З., Бянь З.К., Го С., Акбай А., Уорнер Л., Гуань Дж.Л. (январь 1998 г.). «Дифференциальная регуляция Pyk2 и киназы фокальной адгезии (FAK). С-концевой домен FAK обеспечивает ответ на клеточную адгезию» . Журнал биологической химии . 273 (4): 2384–9. дои : 10.1074/jbc.273.4.2384 . ПМИД 9442086 .
^ Jump up to: ^а ^б Мацуя М., Сасаки Х., Аото Х., Митака Т., Нагура К., Оба Т., Исино М., Такахаси С., Сузуки Р., Сасаки Т. (январь 1998 г.). «Киназа клеточной адгезии бета образует комплекс с новым членом белков Hic-5, локализованным в фокальных спайках» . Журнал биологической химии . 273 (2): 1003–14. дои : 10.1074/jbc.273.2.1003 . ПМИД 9422762 .
^ Ковачич-Миливоевич Б, Рёдигер Ф, Алмейда Э.А., Дамский Ч.Г., Гарднер Д.Г., Илич Д. (август 2001 г.). «Киназа фокальной адгезии и p130Cas опосредуют как организацию саркомеров, так и активацию генов, связанных с гипертрофией сердечных миоцитов» . Молекулярная биология клетки . 12 (8): 2290–307. дои : 10.1091/mbc.12.8.2290 . ПМК 58595 . ПМИД 11514617 .
^ Тернер С.Э., Браун MC, Перротта Дж.А., Риди MC, Николопулос С.Н., Макдональд А.Р., Бародиа С., Томас С., Левенталь П.С. (май 1999 г.). «Мотив LD4 паксиллина связывает PAK и PIX через новый анкириновый повтор массой 95 кДа, белок ARF-GAP: роль в ремоделировании цитоскелета» . Журнал клеточной биологии . 145 (4): 851–63. дои : 10.1083/jcb.145.4.851 . ПМК 2133183 . ПМИД 10330411 .
^ Лю С., Киоссес В.Б., Роуз Д.М., Слепак М., Салгия Р., Гриффин Дж.Д., Тернер К.Э., Шварц М.А., Гинсберг М.Х. (июнь 2002 г.). «Фрагмент паксиллина связывает цитоплазматический домен интегрина альфа-4 (хвост) и избирательно ингибирует миграцию клеток, опосредованную альфа-4» . Журнал биологической химии . 277 (23): 20887–94. дои : 10.1074/jbc.M110928200 . ПМИД 11919182 .
^ Мазаки Ю., Хасимото С., Сабе Х. (март 1997 г.). «Моноцитарные и раковые клетки экспрессируют новые изоформы паксиллина с различными свойствами связывания с белками фокальной адгезии» . Журнал биологической химии . 272 (11): 7437–44. дои : 10.1074/jbc.272.11.7437 . ПМИД 9054445 .
^ Браун MC, Перротта Дж.А., Тернер CE (ноябрь 1996 г.). «Идентификация LIM3 как основного детерминанта локализации фокальной адгезии паксиллина и характеристика нового мотива паксиллина, направляющего связывание винкулина и киназы фокальной адгезии» . Журнал клеточной биологии . 135 (4): 1109–23. дои : 10.1083/jcb.135.4.1109 . ПМК 2133378 . ПМИД 8922390 .
^ Фудзита Х., Камигути К., Чо Д., Сибанума М., Моримото С., Татибана К. (октябрь 1998 г.). «Взаимодействие Hic-5, белка, связанного со старением, с киназой фокальной адгезии» . Журнал биологической химии . 273 (41): 26516–21. дои : 10.1074/jbc.273.41.26516 . ПМИД 9756887 .
^ Чжан З., Эрнандес-Лагунас Л., Хорн В.К., барон Р. (август 1999 г.). «Цитоскелет-зависимое фосфорилирование тирозина члена семейства p130 (Cas) HEF1 ниже рецептора кальцитонина, связанного с G-белком. Кальцитонин индуцирует ассоциацию HEF1, паксиллина и киназы фокальной адгезии» . Журнал биологической химии . 274 (35): 25093–8. дои : 10.1074/jbc.274.35.25093 . ПМИД 10455189 .
^ Уэда Х., Эбби С., Чжэн С., Гуань Дж.Л. (апрель 2000 г.). «Подавление киназы Pyk2 и клеточной активности с помощью FIP200» . Журнал клеточной биологии . 149 (2): 423–30. дои : 10.1083/jcb.149.2.423 . ПМК 2175150 . ПМИД 10769033 .
^ Се Б., Чжао Дж., Китагава М., Дурбин Дж., Мадри Дж.А., Гуань Дж.Л., Фу XY (июнь 2001 г.). «Киназа фокальной адгезии активирует Stat1 при опосредованной интегрином миграции и адгезии клеток» . Журнал биологической химии . 276 (22): 19512–23. дои : 10.1074/jbc.M009063200 . ПМИД 11278462 .
^ Хекер Т.П., Грэммер-младший, Гиллеспи Дж.Ю., Стюарт Дж., Гладсон К.Л. (май 2002 г.). «Киназа фокальной адгезии усиливает передачу сигналов через киназный путь, регулируемый внеклеточным сигналом Shc, в образцах биопсии опухоли анапластической астроцитомы». Исследования рака . 62 (9): 2699–707. ПМИД 11980671 .
^ Релоу И.А., Бакс Л.А., ван Рейн Х.Дж., Аккерман Дж.В. (январь 2003 г.). «Сайт-специфическое фосфорилирование киназы фокальной адгезии тромбоцитов липопротеинами низкой плотности» . Биохимический журнал . 369 (Часть 2): 407–16. дои : 10.1042/BJ20020410 . ПМК 1223094 . ПМИД 12387730 .
^ Сада К., Минами Ю., Ямамура Х. (сентябрь 1997 г.). «Перемещение протеин-тирозинкиназы Syk в сеть актиновых филаментов и последующая ассоциация с Fak» . Европейский журнал биохимии . 248 (3): 827–33. дои : 10.1111/j.1432-1033.1997.00827.x . ПМИД 9342235 .
^ Нисия Н., Тачибана К., Шибанума М., Машимо Дзи, Нос К. (август 2001 г.). «Распространение клеток со сниженным Hic-5 на фибронектине: конкурентные эффекты между паксиллином и Hic-5 посредством взаимодействия с киназой фокальной адгезии» . Молекулярная и клеточная биология . 21 (16): 5332–45. дои : 10.1128/MCB.21.16.5332-5345.2001 . ПМЦ 87257 . ПМИД 11463817 .
^ Томас С.М., Хейгел М., Тернер CE (январь 1999 г.). «Характеристика белка фокальной адгезии Hic-5, который имеет обширную гомологию с паксиллином». Журнал клеточной науки . 112 (2): 181–90. дои : 10.1242/jcs.112.2.181 . ПМИД 9858471 .
^ Чен Х.К., Аппедду П.А., Парсонс Дж.Т., Хильдебранд Дж.Д., Шаллер М.Д., Гуан Дж.Л. (июль 1995 г.). «Взаимодействие киназы фокальной адгезии с белком цитоскелета талином» . Журнал биологической химии . 270 (28): 16995–9. дои : 10.1074/jbc.270.28.16995 . ПМИД 7622520 .
^ Ган Би, Ю Ю, Гуань Дж.Л. (декабрь 2006 г.). «Связь киназы фокальной адгезии с комплексом 2 туберозного склероза в регуляции активации киназы s6 и роста клеток» . Журнал биологической химии . 281 (49): 37321–9. дои : 10.1074/jbc.M605241200 . ПМИД 17043358 .
^ Лачовски Д., Кортес Е., Робинсон Б., Райс А., Ромбаутс К., Дель Рио Эрнандес А.Е. (октябрь 2017 г.). «FAK контролирует механическую активацию YAP, регулятора транскрипции, необходимого для дуротаксиса» . Журнал ФАСЭБ . 32 (2): 1099–1107. дои : 10.1096/fj.201700721r . ПМИД 29070586 .

Дальнейшее чтение

Ивата С., Охаси Ю., Камигути К., Моримото С. (июнь 2000 г.). «Передача сигналов через бета-1-интегрин в Т-лимфоцитах». Журнал дерматологической науки . 23 (2): 75–86. дои : 10.1016/S0923-1811(99)00096-1 . ПМИД 10808124 .
Шаллер, доктор медицинских наук (июль 2001 г.). «Биохимические сигналы и биологические реакции, вызываемые киназой фокальной адгезии» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1540 (1): 1–21. дои : 10.1016/S0167-4889(01)00123-9 . ПМИД 11476890 .
Панетти Т.С. (январь 2002 г.). «Тирозиновое фосфорилирование паксиллина, FAK и p130CAS: влияние на распространение и миграцию клеток» . Границы бионауки . 7 (1–3): d143–50. дои : 10.2741/панетти . ПМИД 11779709 . S2CID 35708933 .
Хаук Ч.Р., Ся Д.А., Шлепфер Д.Д. (февраль 2002 г.). «Киназа фокальной адгезии - регулятор клеточной миграции и инвазии» . ИУБМБ Жизнь . 53 (2): 115–9. дои : 10.1080/15216540211470 . ПМИД 12049193 . S2CID 6904396 .
Хэнкс С.К., Рыжова Л., Шин Н.Ю., Брабек Дж. (май 2003 г.). «Сигнальная активность киназы фокальной адгезии и ее значение в контроле выживаемости и подвижности клеток» . Границы бионауки . 8 (4): d982–96. дои : 10.2741/1114 . ПМИД 12700132 .
Габарра-Нецко В., Шаллер, доктор медицинских наук, Данти Дж. М. (декабрь 2003 г.). «ФАК регулирует биологические процессы, важные для патогенеза рака». Обзоры рака и метастазов . 22 (4): 359–74. дои : 10.1023/А:1023725029589 . ПМИД 12884911 . S2CID 25057260 .

Внешние ссылки

МБИнфо: ФАК
FAK Информация со ссылками на шлюзе Cell Migration Gateway. Архивировано 11 декабря 2014 г. на Wayback Machine.
Белок PTK2, человеческий, в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
«Разрушение стены сопротивления рака» , доктор Ник Пил, Cancer Research UK, научный блог, август 2014 г.
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q05397 (киназа фокальной адгезии человека 1) на PDBe-KB .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P34152 (мышиная киназа фокальной адгезии 1) на PDBe-KB .

[refGRCm38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000022607 – Ensembl , май 2017 г.

[2] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[3] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8422239-4] Андре Э., Беккер-Андре М. (январь 1993 г.). «Экспрессия усеченной по N-концу формы киназы фокальной адгезии человека в мозге». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 190 (1): 140–7. дои : 10.1006/bbrc.1993.1022 . ПМИД 8422239 .

[isbn0-12-432565-3-5] Блэкшоу С.Э., Доу Дж.К., Лэки Дж.М. (1999). Словарь клеточной и молекулярной биологии (3-е изд.). Сан-Диего: Академическая пресса. ISBN 978-0-12-432565-4 .

[pmid19364917-6] Чан КТ, Кортезио КЛ, Хуттенлохер А (2009). «FAK изменяет состав и динамику инвадоподий и фокальных спаек, чтобы регулировать инвазию рака молочной железы» . Журнал клеточной биологии . 185 (2): 357–70. дои : 10.1083/jcb.200809110 . ПМК 2700377 . ПМИД 19364917 .

[7] ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ: Структурная классификация белков - расширенная. Выпуск 2.06. Линия белка: киназа фокальной адгезии 1.

[8] Q00944

[9] «Ген Энтреза: протеинтирозинкиназа 2 PTK2 PTK2» .

[pmid1379699-10] Гуань Дж. Л., Шеллоуэй Д. (август 1992 г.). «Регуляция протеинтирозинкиназы, связанной с фокальной адгезией, посредством клеточной адгезии и онкогенной трансформации». Природа . 358 (6388): 690–2. Бибкод : 1992Natur.358..690G . дои : 10.1038/358690a0 . ПМИД 1379699 . S2CID 4328507 .

[pmid8682874-11] Хшановска-Водницка М., Берридж К. (июнь 1996 г.). «Ро-стимулированная сократимость приводит к образованию стрессовых волокон и фокальных спаек» . Журнал клеточной биологии . 133 (6): 1403–15. дои : 10.1083/jcb.133.6.1403 . ПМК 2120895 . ПМИД 8682874 .

[pmid9182576-12] Абеди Х., Закари I (июнь 1997 г.). «Фактор роста эндотелия сосудов стимулирует фосфорилирование тирозина и привлечение к новым фокальным адгезиям киназы фокальной адгезии и паксиллина в эндотелиальных клетках» . Журнал биологической химии . 272 (24): 15442–51. дои : 10.1074/jbc.272.24.15442 . ПМИД 9182576 .

[pmid1458538-13] Захарий И., Розенгурт Э. (декабрь 1992 г.). «Киназа фокальной адгезии (p125FAK): точка конвергенции действия нейропептидов, интегринов и онкогенов». Клетка . 71 (6): 891–4. дои : 10.1016/0092-8674(92)90385-П . ПМИД 1458538 . S2CID 37622498 .

[pmid3058164-14] Берридж К., Фатх К., Келли Т., Наколлс Г., Тернер С. (1988). «Фокальные спайки: трансмембранные соединения между внеклеточным матриксом и цитоскелетом» . Ежегодный обзор клеточной биологии . 4 : 487–525. дои : 10.1146/annurev.cb.04.110188.002415 . ПМИД 3058164 .

[pmid1385444-15] Берридж К., Тернер К.Э., Ромер Л.Х. (ноябрь 1992 г.). «Тирозиновое фосфорилирование паксиллина и pp125FAK сопровождает адгезию клеток к внеклеточному матриксу: роль в сборке цитоскелета» . Журнал клеточной биологии . 119 (4): 893–903. дои : 10.1083/jcb.119.4.893 . ПМК 2289706 . ПМИД 1385444 .

[16] Тейлор Дж.М., Мак С.П., Нолан К., Риган С.П., Оуэнс Г.К., Парсонс Дж.Т. (март 2001 г.). «Селективная экспрессия эндогенного ингибитора FAK регулирует пролиферацию и миграцию гладкомышечных клеток сосудов» . Молекулярная и клеточная биология . 21 (5): 1565–72. дои : 10.1128/MCB.21.5.1565-1572.2001 . ПМК 86702 . ПМИД 11238893 .

[Schlaepfer_1997-17] Jump up to: ^а ^б Шлепфер Д.Д., Брум М.А., Хантер Т. (март 1997 г.). «Стимулируемая фибронектином передача сигналов от комплекса киназа фокальной адгезии-c-Src: участие адаптерных белков Grb2, p130cas и Nck» . Молекулярная и клеточная биология . 17 (3): 1702–13. дои : 10.1128/mcb.17.3.1702 . ПМК 231895 . ПМИД 9032297 .

[Mehlen_2006-18] Jump up to: ^а ^б Мелен П., Пюизье А. (июнь 2006 г.). «Метастазы: вопрос жизни и смерти». Обзоры природы. Рак . 6 (6): 449–58. дои : 10.1038/nrc1886 . ПМИД 16723991 . S2CID 11945472 .

[Ndozangue-Touriguine_20008-19] Ндозанге-Туригин О, Хамелен Ж, Бреар Ж (июль 2008 г.). «Цитоскелет и апоптоз». Биохимическая фармакология . 76 (1): 11–8. дои : 10.1016/j.bcp.2008.03.016 . ПМИД 18462707 .

[pmid17574028-20] Лиета Д., Кай Х, Чеккарелли Д.Ф., Ли Ю, Шаллер М.Д., Эк М.Дж. (июнь 2007 г.). «Структурная основа аутоингибирования киназы фокальной адгезии» . Клетка . 129 (6): 1177–87. дои : 10.1016/j.cell.2007.05.041 . ПМК 2077847 . ПМИД 17574028 .

[pmid8227154-21] Хильдебранд JD, Шаллер MD, Парсонс JT (ноябрь 1993 г.). «Идентификация последовательностей, необходимых для эффективной локализации киназы фокальной адгезии pp125FAK в клеточных фокальных спайках» . Журнал клеточной биологии . 123 (4): 993–1005. дои : 10.1083/jcb.123.4.993 . ПМК 2200138 . ПМИД 8227154 .

[pmid7579684-22] Хильдебранд Дж. Д., Шаллер М. Д., Парсонс Дж. Т. (июнь 1995 г.). «Паксиллин, фосфорилированный по тирозину белок, связанный с фокальной адгезией, связывается с карбоксильным концевым доменом киназы фокальной адгезии» . Молекулярная биология клетки . 6 (6): 637–47. дои : 10.1091/mbc.6.6.637 . ПМК 301225 . ПМИД 7579684 .

[pmid7657702-23] Шаллер, доктор медицинских наук, Оти К.А., Хильдебранд Дж.Д., Парсонс Дж.Т. (сентябрь 1995 г.). «Киназа фокальной адгезии и паксиллин связываются с пептидами, имитирующими цитоплазматические домены бета-интегрина» . Журнал клеточной биологии . 130 (5): 1181–7. дои : 10.1083/jcb.130.5.1181 . ПМК 2120552 . ПМИД 7657702 .

[pmid9065456-24] Тахилиани П.Д., Сингх Л., Ауэр К.Л., ЛаФламм С.Э. (март 1997 г.). «Роль консервативных аминокислотных мотивов в цитоплазматическом домене интегрина бета3 в запуске фосфорилирования киназы фокальной адгезии» . Журнал биологической химии . 272 (12): 7892–8. дои : 10.1074/jbc.272.12.7892 . ПМИД 9065456 .

[pmid9990861-25] Жиро Ж.А., Лабесс Дж., Морнон Дж.П., Каллебо I (декабрь 1998 г.). «Янус-киназы и киназы фокальной адгезии играют роль в полосе 4.1: суперсемействе доменов полосы 4.1, важных для клеточной структуры и передачи сигнала» . Молекулярная медицина . 4 (12): 751–69. дои : 10.1007/BF03401769 . ПМК 2230389 . ПМИД 9990861 .

[pmid7529876-26] Калалб М.Б., Полте Т.Р., Хэнкс С.К. (февраль 1995 г.). «Тирозиновое фосфорилирование киназы фокальной адгезии в участках каталитического домена регулирует активность киназы: роль киназ семейства Src» . Молекулярная и клеточная биология . 15 (2): 954–63. дои : 10.1128/MCB.15.2.954 . ПМК 231984 . ПМИД 7529876 .

[Sulzmaier2014-27] Jump up to: ^а ^б ^с Сульцмайер Ф.Дж., Жан С., Шлепфер Д.Д. (сентябрь 2014 г.). «ФАК при раке: механистические данные и клиническое применение» . Обзоры природы. Рак . 14 (9): 598–610. дои : 10.1038/nrc3792 . ПМЦ 4365862 . ПМИД 25098269 .

[Dunn2012-28] Jump up to: ^а ^б ^с Данн К.Б., Хеффлер М., Голубовская В.М. (декабрь 2010 г.). «Развивающиеся методы лечения и ингибиторы FAK для лечения рака» . Противораковые агенты в медицинской химии . 10 (10): 722–34. дои : 10.2174/187152010794728657 . ПМК 3274818 . ПМИД 21291406 .

[29] Исследователи прекращают некогда многообещающее клиническое исследование мезотелиомы. октябрь 2015 г.

[pmid8810278-30] Салгия Р., Писик Э., Саттлер М., Ли Дж.Л., Уэмура Н., Вонг В.К., Берки С.А., Хираи Х., Чен Л.Б., Гриффин Дж.Д. (октябрь 1996 г.). «p130CAS образует сигнальный комплекс с адаптерным белком CRKL в гемопоэтических клетках, трансформированных онкогеном BCR/ABL» . Журнал биологической химии . 271 (41): 25198–203. дои : 10.1074/jbc.271.41.25198 . ПМИД 8810278 .

[pmid12615911-31] Jump up to: ^а ^б ^с Ся Д.А., Митра С.К., Хаук Ч.Р., Стреблоу Д.Н., Нельсон Дж.А., Илич Д., Хуанг С., Ли Э., Немеров Г.Р., Ленг Дж., Спенсер К.С., Череш Д.А., Шлепфер Д.Д. (март 2003 г.). «Дифференциальная регуляция подвижности клеток и инвазии с помощью FAK» . Журнал клеточной биологии . 160 (5): 753–67. дои : 10.1083/jcb.200212114 . ПМК 2173366 . ПМИД 12615911 .

[pmid8649427-32] Jump up to: ^а ^б Хильдебранд Дж. Д., Тейлор Дж. М., Парсонс Дж. Т. (июнь 1996 г.). «Белок, содержащий домен SH3, активирующий ГТФазу для Rho и Cdc42, ассоциируется с киназой фокальной адгезии» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (6): 3169–78. дои : 10.1128/MCB.16.6.3169 . ПМК 231310 . ПМИД 8649427 .

[pmid11577104-33] Челлайя М.А., Бисвас Р.С., Юэнь Д., Альварес У.М., Хруска К.А. (декабрь 2001 г.). «Фосфатидилинозит-3,4,5-трифосфат направляет ассоциацию сигнальных белков, содержащих гомологию Src 2, с гельзолином» . Журнал биологической химии . 276 (50): 47434–44. дои : 10.1074/jbc.M107494200 . ПМИД 11577104 .

[pmid12135674-34] Окабе С., Фукуда С., Броксмейер Х.Э. (июль 2002 г.). «Активация белка синдрома Вискотта-Олдрича и его ассоциация с другими белками с помощью фактора-1 альфа, полученного из стромальных клеток, связана с миграцией клеток в линии Т-лимфоцитов» . Экспериментальная гематология . 30 (7): 761–6. дои : 10.1016/s0301-472x(02)00823-8 . ПМИД 12135674 .

[pmid10753828-35] Jump up to: ^а ^б Ван Дж. Ф., Пак И. В., Групман Дж. Э. (апрель 2000 г.). «Происходящий из стромальных клеток фактор-1альфа стимулирует фосфорилирование тирозина множественных белков фокальной адгезии и индуцирует миграцию гемопоэтических клеток-предшественников: роль киназы фосфоинозитид-3 и протеинкиназы C». Кровь . 95 (8): 2505–13. дои : 10.1182/blood.V95.8.2505 . ПМИД 10753828 .

[pmid11331870-36] Чен Р., Ким О, Ли М, Сюн X, Гуань JL, Кунг HJ, Чен Х, Симидзу Ю, Цю Ю (май 2001 г.). «Регуляция тирозинкиназы Etk, содержащей PH-домен, с помощью киназы фокальной адгезии через домен FERM». Природная клеточная биология . 3 (5): 439–44. дои : 10.1038/35074500 . ПМИД 11331870 . S2CID 23449101 .

[pmid11927607-37] Jump up to: ^а ^б Элисейри Б.П., Пуэнте XS, Худ Дж.Д., Ступак Д.Г., Шлепфер Д.Д., Хуанг XZ, Шеппард Д., Череш Д.А. (апрель 2002 г.). «Src-опосредованное соединение киназы фокальной адгезии с интегрином альфа(v)бета5 в передаче сигналов фактора роста эндотелия сосудов» . Журнал клеточной биологии . 157 (1): 149–60. дои : 10.1083/jcb.200109079 . ПМК 2173263 . ПМИД 11927607 .

[pmid9169439-38] Jump up to: ^а ^б Чунг Дж., Гао А.Г., Фрейзер В.А. (июнь 1997 г.). «Тромбспондин действует через связанный с интегрином белок, активируя интегрин тромбоцитов альфаIIbbeta3» . Журнал биологической химии . 272 (23): 14740–6. дои : 10.1074/jbc.272.23.14740 . ПМИД 9169439 .

[pmid10085298-39] Jump up to: ^а ^б ^с Анже-Лусто А., Коте Ж.Ф., Шарест А., Довбенко Д., Спенсер С., Ласки Л.А., Трембле М.Л. (март 1999 г.). «Протеин-тирозинфосфатаза-PEST регулирует разборку фокальной адгезии, миграцию и цитокинез в фибробластах» . Журнал клеточной биологии . 144 (5): 1019–31. дои : 10.1083/jcb.144.5.1019 . ПМК 2148201 . ПМИД 10085298 .

[pmid15494733-40] Jump up to: ^а ^б Рен XR, Мин ГЛ, Се Ю, Хун Ю, Сунь ДМ, Чжао ZQ, Фэн З, Ван Ц, Шим С, Чен ЗФ, Сун HJ, Мэй Л, Сюн ВК (ноябрь 2004 г.). «Киназа фокальной адгезии в передаче сигналов нетрина-1». Природная неврология . 7 (11): 1204–12. дои : 10.1038/nn1330 . ПМИД 15494733 . S2CID 2901216 .

[pmid12558988-41] Jump up to: ^а ^б ^с Мессина С., Онофри Ф., Бонджорно-Борбоне Л., Джоведи С., Валторта Ф., Жиро Х.А., Бенфенати Ф. (январь 2003 г.). «Специфические взаимодействия нейрональных изоформ киназы фокальной адгезии с киназами Src и амфифизином» . Журнал нейрохимии . 84 (2): 253–65. дои : 10.1046/j.1471-4159.2003.01519.x . ПМИД 12558988 .

[pmid11278857-42] Арольд С.Т., Улмер Т.С., Малхерн Т.Д., Вернер Дж.М., Ледбери Дж.Э., Кэмпбелл И.Д., Нобл М.Э. (май 2001 г.). «Роль интерфейса гомологии Src 3-гомологии 2 Src в регуляции киназ Src» . Журнал биологической химии . 276 (20): 17199–205. дои : 10.1074/jbc.M011185200 . ПМИД 11278857 .

[pmid12629171-43] Ко Дж., Ким С., Вальшанов Дж.Г., Шин Х., Ли Дж.Р., Шэн М., Премонт Р.Т., Вайнберг Р.Дж., Ким Э. (март 2003 г.). «Взаимодействие между липрином-альфа и GIT1 необходимо для нацеливания на рецептор AMPA» . Журнал неврологии . 23 (5): 1667–77. doi : 10.1523/JNEUROSCI.23-05-01667.2003 . ПМК 6741975 . ПМИД 12629171 .

[pmid12473661-44] Ким С., Ко Дж., Шин Х., Ли Дж.Р., Лим С., Хан Дж.Х., Альтрок В.Д., Гарнер CC, Gundelfinger ED, Премонт RT, Каанг Б.К., Ким Э (февраль 2003 г.). «Семейство белков GIT образует мультимеры и связывается с пресинаптическим цитоматриксным белком Piccolo» . Журнал биологической химии . 278 (8): 6291–300. дои : 10.1074/jbc.M212287200 . ПМИД 12473661 .

[pmid10938112-45] Чжао З.С., Мансер Э., Лу Т.Х., Лим Л. (сентябрь 2000 г.). «Соединение PAK-взаимодействующего обменного фактора PIX с GIT1 способствует разборке фокального комплекса» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (17): 6354–63. дои : 10.1128/MCB.20.17.6354-6363.2000 . ПМК 86110 . ПМИД 10938112 .

[pmid10446223-46] Хан, округ Колумбия, Гуань Дж.Л. (август 1999 г.). «Ассоциация киназы фокальной адгезии с Grb7 и ее роль в миграции клеток» . Журнал биологической химии . 274 (34): 24425–30. дои : 10.1074/jbc.274.34.24425 . ПМИД 10446223 .

[pmid10806474-47] Зиг DJ, Хаук Ч.Р., Илич Д., Клингбейл К.К., Шефер Э., Дамски CH, Шлепфер Д.Д. (май 2000 г.). «FAK объединяет сигналы фактора роста и интегрина, чтобы способствовать миграции клеток» . Природная клеточная биология . 2 (5): 249–56. дои : 10.1038/35010517 . ПМИД 10806474 . S2CID 7102625 .

[pmid12005431-48] Арольд С.Т., Хеллерер МК, Нобл МЭ (март 2002 г.). «Структурные основы локализации и передачи сигналов доменом нацеливания на фокальную адгезию» . Структура . 10 (3): 319–27. дои : 10.1016/s0969-2126(02)00717-7 . ПМИД 12005431 .

[pmid9822703-49] Jump up to: ^а ^б Лебрен П., Мот-Сатни И., Делахай Л., Ван Обберген Э., Барон В. (ноябрь 1998 г.). «Субстрат рецептора инсулина-1 как сигнальная молекула для киназы фокальной адгезии pp125 (FAK) и pp60 (src)» . Журнал биологической химии . 273 (48): 32244–53. дои : 10.1074/jbc.273.48.32244 . ПМИД 9822703 .

[pmid9553131-50] Чжу Т, Го ЭЛ, Лоби П.Е. (апрель 1998 г.). «Гормон роста стимулирует фосфорилирование тирозина и ассоциацию киназы фокальной адгезии p125 (FAK) с JAK2. Fak не требуется для стат-опосредованной транскрипции» . Журнал биологической химии . 273 (17): 10682–9. дои : 10.1074/jbc.273.17.10682 . ПМИД 9553131 .

[pmid10925297-51] Рю Х., Ли Дж.Х., Ким К.С., Чон С.М., Ким П.Х., Чунг Х.Т. (август 2000 г.). «Регуляция адгезии нейтрофилов гормоном роста гипофиза сопровождает фосфорилирование тирозина Jak2, p125FAK и паксиллина» . Журнал иммунологии . 165 (4): 2116–23. дои : 10.4049/jimmunol.165.4.2116 . ПМИД 10925297 .

[pmid12226752-52] Такино Т., Ёсиока К., Миямори Х., Ямада К.М., Сато Х. (сентябрь 2002 г.). «Каркасный белок в сигнальном пути N-концевой киназы c-Jun связан с киназой фокальной адгезии и фосфорилирован по тирозину» . Онкоген . 21 (42): 6488–97. дои : 10.1038/sj.onc.1205840 . ПМИД 12226752 .

[pmid8879209-53] Минэгиси М., Татибана К., Сато Т., Ивата С., Нодзима Ю., Моримото С. (октябрь 1996 г.). «Структура и функция Cas-L, Crk-связанного с субстратом белка массой 105 кДа, который участвует в передаче сигналов, опосредованной бета-1-интегрином, в лимфоцитах» . Журнал экспериментальной медицины . 184 (4): 1365–75. дои : 10.1084/jem.184.4.1365 . ПМК 2192828 . ПМИД 8879209 .

[pmid11950595-54] Jump up to: ^а ^б Гойкоэчеа С.М., Ту Ю, Хуа Ю, Чен К., Шен Т.Л., Гуань Дж.Л., Ву С (июль 2002 г.). «Nck-2 взаимодействует с киназой фокальной адгезии и модулирует подвижность клеток». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 34 (7): 791–805. дои : 10.1016/s1357-2725(02)00002-x . ПМИД 11950595 .

[pmid8668148-55] Лоу С.Ф., Эстояк Дж., Ван Б., Мысливец Т., Круг Г., Големис Е.А. (июль 1996 г.). «Человеческий энхансер филаментации 1, новый p130cas-подобный стыковочный белок, связывается с киназой фокальной адгезии и индуцирует рост псевдогифов у Saccharomyces cerevisiae» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (7): 3327–37. дои : 10.1128/mcb.16.7.3327 . ПМК 231327 . ПМИД 8668148 .

[pmid18206965-56] Лим С.Т., Чен XL, Лим Ю, Хансон Д.А., Во Т.Т., Ховертон К., Ларок Н., Фишер С.Дж., Шлепфер Д.Д., Илич Д. (январь 2008 г.). «Ядерный FAK способствует пролиферации и выживанию клеток за счет деградации p53, усиленной FERM» . Молекулярная клетка . 29 (1): 9–22. doi : 10.1016/j.molcel.2007.11.031 . ПМК 2234035 . ПМИД 18206965 .

[pmid7537275-57] Гинебо С, Пайрастр Б, Рако-Султан С, Мазаргиль Х, Бретон М, Моко Г, Плантавид М, Глава H (май 1995 г.). «Интегрин-зависимая транслокация фосфоинозитид-3-киназы в цитоскелет тромбин-активированных тромбоцитов включает специфические взаимодействия р85 альфа с актиновыми нитями и киназой фокальной адгезии» . Журнал клеточной биологии . 129 (3): 831–42. дои : 10.1083/jcb.129.3.831 . ПМК 2120444 . ПМИД 7537275 .

[pmid10400703-58] Тамура М., Гу Дж., Данен Э.Х., Такино Т., Миямото С., Ямада К.М. (июль 1999 г.). «Взаимодействие PTEN с киназой фокальной адгезии и подавление зависимого от внеклеточного матрикса пути выживания фосфатидилинозитол-3-киназы/Akt-клеток» . Журнал биологической химии . 274 (29): 20693–703. дои : 10.1074/jbc.274.29.20693 . ПМИД 10400703 .

[pmid11857088-59] Хайер Дж., Николсон Г.Л. (февраль 2002 г.). «PTEN регулирует адгезию опухолевых клеток клеток карциномы толстой кишки в динамических условиях потока жидкости» . Онкоген . 21 (9): 1450–60. дои : 10.1038/sj.onc.1205213 . ПМИД 11857088 .

[pmid9442086-60] Jump up to: ^а ^б Чжэн С., Син З., Бянь З.К., Го С., Акбай А., Уорнер Л., Гуань Дж.Л. (январь 1998 г.). «Дифференциальная регуляция Pyk2 и киназы фокальной адгезии (FAK). С-концевой домен FAK обеспечивает ответ на клеточную адгезию» . Журнал биологической химии . 273 (4): 2384–9. дои : 10.1074/jbc.273.4.2384 . ПМИД 9442086 .

[pmid9422762-61] Jump up to: ^а ^б Мацуя М., Сасаки Х., Аото Х., Митака Т., Нагура К., Оба Т., Исино М., Такахаси С., Сузуки Р., Сасаки Т. (январь 1998 г.). «Киназа клеточной адгезии бета образует комплекс с новым членом белков Hic-5, локализованным в фокальных спайках» . Журнал биологической химии . 273 (2): 1003–14. дои : 10.1074/jbc.273.2.1003 . ПМИД 9422762 .

[pmid11514617-62] Ковачич-Миливоевич Б, Рёдигер Ф, Алмейда Э.А., Дамский Ч.Г., Гарднер Д.Г., Илич Д. (август 2001 г.). «Киназа фокальной адгезии и p130Cas опосредуют как организацию саркомеров, так и активацию генов, связанных с гипертрофией сердечных миоцитов» . Молекулярная биология клетки . 12 (8): 2290–307. дои : 10.1091/mbc.12.8.2290 . ПМК 58595 . ПМИД 11514617 .

[pmid10330411-63] Тернер С.Э., Браун MC, Перротта Дж.А., Риди MC, Николопулос С.Н., Макдональд А.Р., Бародиа С., Томас С., Левенталь П.С. (май 1999 г.). «Мотив LD4 паксиллина связывает PAK и PIX через новый анкириновый повтор массой 95 кДа, белок ARF-GAP: роль в ремоделировании цитоскелета» . Журнал клеточной биологии . 145 (4): 851–63. дои : 10.1083/jcb.145.4.851 . ПМК 2133183 . ПМИД 10330411 .

[pmid11919182-64] Лю С., Киоссес В.Б., Роуз Д.М., Слепак М., Салгия Р., Гриффин Дж.Д., Тернер К.Э., Шварц М.А., Гинсберг М.Х. (июнь 2002 г.). «Фрагмент паксиллина связывает цитоплазматический домен интегрина альфа-4 (хвост) и избирательно ингибирует миграцию клеток, опосредованную альфа-4» . Журнал биологической химии . 277 (23): 20887–94. дои : 10.1074/jbc.M110928200 . ПМИД 11919182 .

[pmid9054445-65] Мазаки Ю., Хасимото С., Сабе Х. (март 1997 г.). «Моноцитарные и раковые клетки экспрессируют новые изоформы паксиллина с различными свойствами связывания с белками фокальной адгезии» . Журнал биологической химии . 272 (11): 7437–44. дои : 10.1074/jbc.272.11.7437 . ПМИД 9054445 .

[pmid8922390-66] Браун MC, Перротта Дж.А., Тернер CE (ноябрь 1996 г.). «Идентификация LIM3 как основного детерминанта локализации фокальной адгезии паксиллина и характеристика нового мотива паксиллина, направляющего связывание винкулина и киназы фокальной адгезии» . Журнал клеточной биологии . 135 (4): 1109–23. дои : 10.1083/jcb.135.4.1109 . ПМК 2133378 . ПМИД 8922390 .

[pmid9756887-67] Фудзита Х., Камигути К., Чо Д., Сибанума М., Моримото С., Татибана К. (октябрь 1998 г.). «Взаимодействие Hic-5, белка, связанного со старением, с киназой фокальной адгезии» . Журнал биологической химии . 273 (41): 26516–21. дои : 10.1074/jbc.273.41.26516 . ПМИД 9756887 .

[pmid10455189-68] Чжан З., Эрнандес-Лагунас Л., Хорн В.К., барон Р. (август 1999 г.). «Цитоскелет-зависимое фосфорилирование тирозина члена семейства p130 (Cas) HEF1 ниже рецептора кальцитонина, связанного с G-белком. Кальцитонин индуцирует ассоциацию HEF1, паксиллина и киназы фокальной адгезии» . Журнал биологической химии . 274 (35): 25093–8. дои : 10.1074/jbc.274.35.25093 . ПМИД 10455189 .

[pmid10769033-69] Уэда Х., Эбби С., Чжэн С., Гуань Дж.Л. (апрель 2000 г.). «Подавление киназы Pyk2 и клеточной активности с помощью FIP200» . Журнал клеточной биологии . 149 (2): 423–30. дои : 10.1083/jcb.149.2.423 . ПМК 2175150 . ПМИД 10769033 .

[pmid11278462-70] Се Б., Чжао Дж., Китагава М., Дурбин Дж., Мадри Дж.А., Гуань Дж.Л., Фу XY (июнь 2001 г.). «Киназа фокальной адгезии активирует Stat1 при опосредованной интегрином миграции и адгезии клеток» . Журнал биологической химии . 276 (22): 19512–23. дои : 10.1074/jbc.M009063200 . ПМИД 11278462 .

[pmid11980671-71] Хекер Т.П., Грэммер-младший, Гиллеспи Дж.Ю., Стюарт Дж., Гладсон К.Л. (май 2002 г.). «Киназа фокальной адгезии усиливает передачу сигналов через киназный путь, регулируемый внеклеточным сигналом Shc, в образцах биопсии опухоли анапластической астроцитомы». Исследования рака . 62 (9): 2699–707. ПМИД 11980671 .

[pmid12387730-72] Релоу И.А., Бакс Л.А., ван Рейн Х.Дж., Аккерман Дж.В. (январь 2003 г.). «Сайт-специфическое фосфорилирование киназы фокальной адгезии тромбоцитов липопротеинами низкой плотности» . Биохимический журнал . 369 (Часть 2): 407–16. дои : 10.1042/BJ20020410 . ПМК 1223094 . ПМИД 12387730 .

[pmid9342235-73] Сада К., Минами Ю., Ямамура Х. (сентябрь 1997 г.). «Перемещение протеин-тирозинкиназы Syk в сеть актиновых филаментов и последующая ассоциация с Fak» . Европейский журнал биохимии . 248 (3): 827–33. дои : 10.1111/j.1432-1033.1997.00827.x . ПМИД 9342235 .

[pmid11463817-74] Нисия Н., Тачибана К., Шибанума М., Машимо Дзи, Нос К. (август 2001 г.). «Распространение клеток со сниженным Hic-5 на фибронектине: конкурентные эффекты между паксиллином и Hic-5 посредством взаимодействия с киназой фокальной адгезии» . Молекулярная и клеточная биология . 21 (16): 5332–45. дои : 10.1128/MCB.21.16.5332-5345.2001 . ПМЦ 87257 . ПМИД 11463817 .

[pmid9858471-75] Томас С.М., Хейгел М., Тернер CE (январь 1999 г.). «Характеристика белка фокальной адгезии Hic-5, который имеет обширную гомологию с паксиллином». Журнал клеточной науки . 112 (2): 181–90. дои : 10.1242/jcs.112.2.181 . ПМИД 9858471 .

[pmid7622520-76] Чен Х.К., Аппедду П.А., Парсонс Дж.Т., Хильдебранд Дж.Д., Шаллер М.Д., Гуан Дж.Л. (июль 1995 г.). «Взаимодействие киназы фокальной адгезии с белком цитоскелета талином» . Журнал биологической химии . 270 (28): 16995–9. дои : 10.1074/jbc.270.28.16995 . ПМИД 7622520 .

[pmid17043358-77] Ган Би, Ю Ю, Гуань Дж.Л. (декабрь 2006 г.). «Связь киназы фокальной адгезии с комплексом 2 туберозного склероза в регуляции активации киназы s6 и роста клеток» . Журнал биологической химии . 281 (49): 37321–9. дои : 10.1074/jbc.M605241200 . ПМИД 17043358 .

[:0-78] Лачовски Д., Кортес Е., Робинсон Б., Райс А., Ромбаутс К., Дель Рио Эрнандес А.Е. (октябрь 2017 г.). «FAK контролирует механическую активацию YAP, регулятора транскрипции, необходимого для дуротаксиса» . Журнал ФАСЭБ . 32 (2): 1099–1107. дои : 10.1096/fj.201700721r . ПМИД 29070586 .

[1]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

[ 39 ]

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]

[ 43 ]

[ 44 ]

[ 45 ]

[ 46 ]

[ 47 ]

[ 48 ]

[ 49 ]

[ 50 ]

[ 51 ]

[ 52 ]

[ 53 ]

[ 54 ]

[ 55 ]

[ 56 ]

[ 57 ]

[ 58 ]

[ 59 ]

[ 60 ]

[ 61 ]

[ 62 ]

[ 63 ]

[ 64 ]

[ 65 ]

[ 66 ]

[ 67 ]

[ 68 ]

[ 69 ]

[ 70 ]

[ 71 ]

[ 72 ]

[ 73 ]

[ 74 ]

[ 75 ]

[ 76 ]

[ 77 ]

[ 78 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)