ПДГФРБ

ПДГФРБ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1GQ5, 1H9O, 1SHA, 2L6W, 2PLD, 2PLE, 3MJG
Идентификаторы
Псевдонимы	PDGFRB , CD140B, IBGC4, IMF1, JTK12, PDGFR, PDGFR-1, PDGFR1, KOGS, PENTT, бета-рецептор тромбоцитарного фактора роста
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 173410 ; МГИ : 97531 ; Гомологен : 1960 ; GeneCards : PDGFRB ; OMA : PDGFRB — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 5 (human)
End	150,155,872 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 18 (mouse)
End	61,218,133 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	stromal cell of endometrium; ; right coronary artery; ; canal of the cervix; ; tibial arteries; ; gallbladder; ; Descending thoracic aorta; ; right ovary; ; Achilles tendon; ; right lung; ; left coronary artery;
	Top expressed in
	external carotid artery; ; internal carotid artery; ; tunica media of zone of aorta; ; calvaria; ; epithelium of lens; ; left lung lobe; ; vas deferens; ; body of femur; ; dermis; ; ascending aorta;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	vascular endothelial growth factor binding; kinase activity; platelet-derived growth factor-activated receptor activity; transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; signaling receptor binding; ATP binding; protein kinase activity; platelet-derived growth factor binding; platelet activating factor receptor activity; transferase activity; platelet-derived growth factor receptor binding; protein binding; protein tyrosine kinase activity; protein kinase binding; platelet-derived growth factor beta-receptor activity; nucleotide binding; phosphatidylinositol 3-kinase binding; phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity; enzyme binding;
Cellular component	cytoplasm; membrane; focal adhesion; nucleus; apical plasma membrane; lysosome; extracellular exosome; integral component of membrane; plasma membrane; lysosomal lumen; intrinsic component of plasma membrane; cytoplasmic vesicle; cell surface; Golgi apparatus; integral component of plasma membrane; intracellular membrane-bounded organelle; receptor complex;
Biological process	positive regulation of MAP kinase activity; positive regulation of phospholipase C activity; cell migration involved in vasculogenesis; cardiac myofibril assembly; positive regulation of smooth muscle cell migration; protein phosphorylation; response to lipid; positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity; positive regulation of reactive oxygen species metabolic process; metanephric glomerular mesangial cell proliferation involved in metanephros development; positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; cell chemotaxis; inner ear development; metanephric S-shaped body morphogenesis; positive regulation of mitotic nuclear division; platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway; positive regulation of collagen biosynthetic process; phosphatidylinositol metabolic process; transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; cell migration involved in coronary angiogenesis; metanephric comma-shaped body morphogenesis; positive regulation of chemotaxis; positive regulation of DNA biosynthetic process; protein autophosphorylation; platelet-derived growth factor receptor signaling pathway; response to toxic substance; positive regulation of metanephric mesenchymal cell migration by platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway; regulation of actin cytoskeleton organization; response to retinoic acid; phosphorylation; response to hyperoxia; retina vasculature development in camera-type eye; metanephric glomerulus morphogenesis; metanephric mesenchymal cell migration; wound healing; cellular response to platelet-derived growth factor stimulus; negative regulation of apoptotic process; response to fluid shear stress; response to estrogen; chemotaxis; metanephric mesenchyme development; response to hydrogen peroxide; positive regulation of smooth muscle cell proliferation; response to estradiol; intracellular signal transduction; response to organic cyclic compound; smooth muscle cell chemotaxis; positive regulation of cell migration; aorta morphogenesis; MAPK cascade; positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity; metanephric glomerular capillary formation; multicellular organism development; positive regulation of calcium ion import; glycosaminoglycan biosynthetic process; positive regulation of cell population proliferation; positive regulation of cell proliferation by VEGF-activated platelet derived growth factor receptor signaling pathway; positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; peptidyl-tyrosine phosphorylation; cell migration; signal transduction; positive regulation of Rho protein signal transduction; G protein-coupled receptor signaling pathway; phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process; positive regulation of hepatic stellate cell activation; positive regulation of fibroblast proliferation; positive regulation of apoptotic process; human ageing; male gonad development; lung growth; negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway; phosphatidylinositol-mediated signaling; positive regulation of protein kinase B signaling; hematopoietic progenitor cell differentiation; positive regulation of MAPK cascade;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5159
	18596
	ENSG00000113721
	ENSMUSG00000024620
	P09619
	P05622
	НМ_002609 ; НМ_001355016 ; НМ_001355017
	НМ_001146268 ; НМ_008809
	НП_002600 ; НП_001341945 ; НП_001341946
	НП_001139740 ; НП_032835
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Рецептор бета-фактора роста тромбоцитов представляет собой белок , который у человека кодируется PDGFRB геном . Мутации в PDGFRB в основном связаны с клональной эозинофилии классом злокачественных новообразований .

Ген

Ген PDGFRB расположен на 5-й хромосоме человека в положении q32 (обозначается как 5q32) и содержит 25 экзонов . Ген фланкирован генами гранулоцитарно-макрофагального колониестимулирующего фактора и колониестимулирующего фактора 1 (также называемого рецептором макрофагально-колониестимулирующего фактора), все три из которых могут быть потеряны вместе в результате единственной делеционной мутации , что приводит к развитию 5q-синдром . ^{[ 5 ]} Другие генетические аномалии PDGFRB приводят к различным формам потенциально злокачественных заболеваний костного мозга: небольшие делеции и хромосомные транслокации, вызывающие слияние PDGFRB с любым из по меньшей мере 30 генов, могут вызывать миелопролиферативные новообразования , которые обычно включают эозинофилию , эозинофил-индуцированное повреждение органов и возможно прогрессирование до агрессивного лейкоза (см. удар). ^{[ 6 ]}

Структура

Ген PDGFRB кодирует типичную рецепторную тирозинкиназу , которая принадлежит к семейству тирозинкиназных рецепторов III типа (RTK) и структурно характеризуется пятью внеклеточными иммуноглобулиноподобными доменами, одним трансмембранным спиральным доменом, внутриклеточным околомембранным доменом, расщепленным доменом. тирозинкиназный домен и карбоксильный хвост. ^{[ 7 ]} В отсутствие лиганда PDGFRβ принимает неактивную конформацию, в которой активационная петля сворачивается над каталитическим сайтом, околомембранная область — над петлей, закрывающей активный сайт, а карбокси-концевой хвост — над киназным доменом. При связывании PDGF димеризация рецептора высвобождает ингибирующие конформации за счет аутофосфорилирования регуляторных остатков тирозина транс-модом. Остатки тирозина 857 и 751 являются основными сайтами фосфорилирования для активации PDGFRβ. ^{[ 8 ]}

Молекулярная масса зрелого гликозилированного белка PDGFRβ составляет примерно 180 кДа.

Режимы активации

Активация PDGFRβ требует дерепрессии киназной активности рецептора. Лиганд PDGFRβ (PDGF) выполняет это в процессе сборки димера PDGFRβ. Две из пяти изоформ PDGF активируют PDGFRβ (PDGF-B и PDGF-D). Активированный рецептор фосфорилирует себя и другие белки и тем самым задействует внутриклеточные сигнальные пути, которые запускают клеточные реакции, такие как миграция и пролиферация. Существуют также PDGF-независимые способы дерепрессии киназной активности PDGFRβ и, следовательно, ее активации. Например, принуждение PDGFRβ находиться в непосредственной близости друг от друга посредством сверхэкспрессии или с помощью антител, направленных против внеклеточного домена. Альтернативно, мутации в киназном домене, которые стабилизируют активную конформацию киназы, приводят к конститутивной активации.

В отличие от PDGFRα, PDGFRβ не может быть активирован косвенно. Это связано с тем, что PDGFRβ рекрутирует RasGAP и тем самым ослабляет активность Ras/PI3K, которая необходима для включения петли прямой связи, ответственной за этот режим активации. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}

Роль в физиологии/патологии

Фенотип нокаутных мышей демонстрирует, что PDGFRB необходим для развития сосудов и что PDGFRB отвечает за активацию PDGFRβ во время эмбриогенеза. Устранение либо PDGFRB, либо PDGF-B уменьшает количество перицитов и гладкомышечных клеток сосудов и тем самым ставит под угрозу целостность и/или функциональность сосудистой сети во многих органах, включая мозг, сердце, почки, кожу и глаза. ^{[ 11 ]}^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}

Исследования in vitro с использованием культивируемых клеток показывают, что эндотелиальные клетки секретируют PDGF, который рекрутирует PDGFRβ-экспрессирующие перициты, которые стабилизируют зарождающиеся кровеносные сосуды. ^{[ 15 ]} Мыши, несущие один активированный аллель PDGFRB, демонстрируют ряд постнатальных фенотипов, включая снижение дифференцировки гладкомышечных клеток аортальных сосудов и перицитов головного мозга. дифференцировка жировой ткани из перицитов и мезенхимальных клеток. Аналогичным образом подавляется ^{[ 16 ]} Неправильная регуляция киназной активности PDGFRβ (обычно активация) способствует развитию эндемических заболеваний, таких как рак и сердечно-сосудистые заболевания. ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}

Мутации PDGFRB

5q- Синдром

Делеции хромосомы 5 человека, которые удаляют три соседних гена, гены гранулоцитарно-макрофагального колониестимулирующего фактора , PDGFRB и рецептора колониестимулирующего фактора 1 , вызывают синдром делеции хромосомы 5q (5q-синдром). Этот синдром представляет собой уникальный тип миелодиспластического синдрома , характеризующийся длительным течением заболевания, низкой скоростью трансформации в агрессивную форму лейкоза и анемией , которая у многих пациентов является глубокой, резистентной к традиционным методам лечения (например, препаратам железа, эритропоэтину ), и требующие поддерживающего переливания эритроцитов. Заболевание лечат химиотерапевтическим препаратом леналидомидом . ^{[ 5 ]}^{[ 20 ]}

PDGFRB Транслокации

Транслокации хромосом человека между геном PDGFRB и по крайней мере любым из 30 генов на других хромосомах приводят к миелоидным и/или лимфоидным новообразованиям, которые во многом сходны с новообразованиями, вызванными слиянием PDGFRA (т.е. рецептора тромбоцитарного фактора роста А или рецептор фактора роста тромбоцитов альфа-типа) с геном FIP1L1 (см. слитый ген FIP1L1-PDGFRA ) . Наиболее распространенной из этих редких мутаций является транслокация гена PDGFRB с геном ETV6 (также называемым геном варианта ETS 6 ).

PDGFRB - ETV6 транслокации

Ген ETV6 кодирует белок транскрипционного фактора, который у мышей, по-видимому, необходим для кроветворения и поддержания развивающейся сосудистой сети. Ген расположен на 12-й хромосоме человека в положении р13, состоит из 14 экзонов и, как известно, участвует в большом количестве хромосомных перестроек, связанных с лейкемией и врожденной фибросаркомой . ^{[ 21 ]} Транслокации между ним и геном PDGFRB , обозначенным как t(5;12)(q33;p13), дают слитый ген PDGFRB-ETV6 , который кодирует слитый белок PDGFRB-ETV6. Этот химерный белок, в отличие от белка PDGFRB: а) имеет постоянно активную PDGFRB-опосредованную тирозинкиназу вследствие ее принудительной димеризации с помощью PNT-связывающего домена белка ETV6; б) обладает высокой стабильностью благодаря устойчивости к убиквитин- протеасом деградации ; и в) следовательно, чрезмерно стимулирует клеточные сигнальные пути, такие как STAT5 , NF-κB и киназы, регулируемые внеклеточными сигналами , которые способствуют росту и пролиферации клеток. Предполагается, что эта непрерывная передача сигналов приводит к развитию миелоидных и/или лимфоидных новообразований, которые обычно включают увеличение количества кровяных и тканевых эозинофилов , эозинофил-индуцированное повреждение органов и тканей и возможное прогрессирование до агрессивной формы лейкемии. ^{[ 22 ]}

Неоплазии, индуцированные слитым белком PDGFRB-ETV6, часто имеют признаки, которые позволяют классифицировать их как хронические миеломоноцитарные лейкозы , ювенильные миеломоноцитарные лейкозы , с атипичной или филадельфийской хромосомой хронические миелолейкозы , миелодиспластические синдромы , острые миелогенные лейкозы или острые лимфобластные лейкозы . Заболевание теперь классифицируется Всемирной организацией здравоохранения как одна из форм клональной эозинофилии . ^{[ 23 ]} Крайне важно, чтобы заболевание, вызванное слитым белком PDGFRB-ETV6, можно было диагностически отличать от многих только что упомянутых других заболеваний из-за очень различного лечения.

Пациентами с заболеванием, вызванным слитым белком PDGFRB-ETV6, чаще являются взрослые мужчины, но реже дети. Они проявляются анемией , увеличением количества эозинофилов и моноцитов в крови, спленомегалией и, реже, лимфаденопатией. Исследование костного мозга может выявить клеточные особенности, аналогичные тем, которые наблюдаются при вышеупомянутых заболеваниях. Диагностика может быть поставлена с помощью обычного цитогенетического исследования клеток крови или костного мозга для проверки перегруппировок PDGFRB с использованием флуоресцентной гибридизации in situ или для проверки гибридизации флуоресценции слитого FDGFRB-ATV6 in situ и/или полимеразной цепной реакции в реальном времени с использованием соответствующих нуклеотидных зондов. ^{[ 22 ]} Эти пациенты, в отличие от многих пациентов с новообразованиями аналогичного характера, хорошо реагируют на ингибитор тирозинкиназы иматиниб . Препарат часто вызывает длительную полную гематологическую и цитогенную ремиссию в дозах, значительно меньших тех, которые используются для лечения хронического миелогенного лейкоза . Первичная или приобретенная лекарственная устойчивость к этому препарату встречается очень редко. Дополнительная адъювантная химиотерапия может потребоваться, если заболевание пациента не реагирует на терапию ингибиторами тирозинкиназы и/или переходит в более агрессивную фазу заболевания, аналогичную той, которая наблюдается при бластном кризе хронического миелогенного лейкоза. ^{[ 22 ]}^{[ 6 ]}

Другие PDGFRB транслокации

а ) Было обнаружено, что ген PDGFRB сливается по меньшей мере с 36 другими генами с образованием слитых генов, которые кодируют химерные белки, которые, как известно или предположительно, обладают: непрерывно активной тирозинкиназной активностью, производной PDGFRB; б) способность непрерывно стимулировать рост и пролиферацию гематологических стволовых клеток; и в) способность вызывать миелоидные и лимфоидные новообразования, которые обычно, но не всегда, связаны с эозинофилией. Во всех случаях эти заболевания, вызванные слиянием генов, считаются типами клональной эозинофилии с рекомендуемыми схемами лечения, сильно отличающимися от таковых при аналогичных гематологических злокачественных новообразованиях. Гены, сливающиеся с PDGFRB , их хромосомное расположение и обозначения, описывающие их слитые гены, приведены в следующей таблице. ^{[ 6 ]}^{[ 22 ]}

Ген	локус	обозначение	ген	локус	обозначение	Ген	локус	обозначение	ген	локус	обозначение	ген	локус	обозначение	ген	локус	обозначение
ТРМ3	1q21	т(1;5)(д21;д32)	PDE4DIP	1q22	т(1;5)(д22;д32)	СПТБН1	2п16	т(2;5)(p16;q32)	ГОЛГА4	3п21-25	т(3;5)(р21-25;q31-35)	WRD48 ^{[ 24 ]}	3п21-22	т(1;3;5)(р36;р21;q32)	ПРКГ2 ^{[ 25 ]}	4q21	т(4;5)(p21;q32)
CEP85L ^{[ 26 ]}	6q22	т(5;6)(д32;д22)	ХИП1	7q11	t(5;7)(q32;q11)	KANK1	9q24	т(5;9)(д32;д24)	БЦР	9q34	т(5;9)(д32;д34)	CCDC6	10q21	t(5;10)(q32;q21	Х4(Д10С170) ^{[ 27 ]}	10q21.2	t(5;10)(q32;q21.2)
ГПИАП1 ^{[ 28 ]}	11p13	несколько	ЭТВ6	12p13	т(5;12)q32;p13)	ERC1	12п13.3	т(5;12)(q32;p13.3)	GIT2	12q24	т(5;12)(q31-33;q24)	НИН ^{[ 29 ]}	14q24	t(5;14)(q32;q24	ТРИП11	14q32	т(5;14)(д32;д32)
CCDC88C ^{[ 30 ]}	14q32	т(5;14)(д33;д32)	ТП53ВР1	15q22	т(5;15)q33;22)	ОСП1	16п13	т(5;16)(q33;p13)	СПЕЦ1	17п11	t(5;17)(q32;p11.2)	НДЭЛ1	17п13	т(5;17)(q32;p13)	МИО18А	17q11.2	t(5;17)(q32;q11.2)
БИН2 ^{[ 31 ]}	12q13	т(5;12)(д32;д13)	COL1A1	17q22	т(5;17)q32;q22)	ДТД1 ^{[ 32 ]}	20p11	т(5;20)(q32;p11)	CPSF6	12q15	т(5;12)(д32;д15)	РАБЕП1	17п13	т(5;17)(q32;p13)	МПРИП	17п11	т(5;17)(q32;p11)
СПТБН1	2п16	т(5;2)(q32;p16)	WDR48 ^{[ 24 ]}	3p22	т(5;3)q32;p22)	ГОЛГБ1	3q12	т(3;5)(д12;д32)	ДИАФ1	5q31	т(5;5)(д32;д31)	ТНИП1	5q33	т(5;5)(д32;д33)	САРТ3	12q23	т(5;12)(д32;д23)

Подобно транслокациям PDGFRB-ETV6 , эти транслокации обычно находятся внутри рамки считывания и кодируют слитые белки, при этом их тирозинкиназа, производная от PDGFRB, постоянно активна и ответственна за возникновение потенциально злокачественного роста миелоидных и/или лимфоидных клеток, содержащих ее. Пациенты, как правило, мужчины среднего возраста. Они обычно проявляются анемией, эозинофилией, моноцитозом и спленомегалией, и их заболевание классифицируется как хронический миеломоноцитарный лейкоз, атипичный хронический миеломоноцитарный лейкоз, ювенильный миеломоноцитарный лейкоз, миелодиспластический синдром, острый миелогенный лейкоз, острый лимфобластный лейкоз или Т-лимфобластная лимфома . Диагноз основывается на цитогенетическом анализе для обнаружения точек разрыва на длинном плече хромосомы 5 с помощью флуоресцентной гибридизации in situ . Эти пациенты обычно хорошо реагируют на терапию иматинибом . ^{[ 6 ]}^{[ 22 ]}^{[ 33 ]}

Первичная семейная кальцификация головного мозга

Первичная семейная кальцификация головного мозга (см. синдром Фара ) — редкое заболевание, включающее двустороннюю кальцификацию в головном мозге, преимущественно в базальных ганглиях, но также в мозжечке, таламусе и стволе мозга у пациентов с разнообразными неврологическими проявлениями (например, двигательными расстройствами, паркинсонизмом, судорогами, головной болью). и психиатрические (например, когнитивные нарушения, расстройства настроения, психотические симптомы и обсессивно-компульсивные расстройства). В меньшинстве случаев заболевание связано с очевидной аутосомно-доминантной потерей функции мутаций в PDGFRB или гене, который кодирует лиганд, имитирующий PDGFRB, фактор роста тромбоцитов , PDGFB . PDGFRB широко экспрессируется в нейронах, хориоидном сплетении, гладкомышечных клетках сосудов и перицитах головного мозга человека, особенно в базальных ганглиях и зубчатом ядре. Предполагается, что передача сигнала через PDGFRB поддерживает целостность гематоэнцефалического барьера и что потеря рецептора PDGFRB или его лиганда, PDGFB, разрушает гематоэнцефалический барьер, впоследствии способствуя (пери)васкулярному отложению кальция и тем самым вызывая дисфункцию и смерть нейроны. ^{[ 34 ]}^{[ 35 ]}

Взаимодействия

Было показано, что PDGFRB взаимодействует с:

ЦРК , ^{[ 36 ]}
Кавеолин 1 , ^{[ 37 ]}
Грб2 , ^{[ 38 ]}^{[ 39 ]}^{[ 40 ]}
НКК1 , ^{[ 38 ]}^{[ 41 ]}
НКК2 , ^{[ 38 ]}^{[ 42 ]}^{[ 43 ]}
ПДГФР-α , ^{[ 44 ]}^{[ 45 ]}
ПТПН11 , ^{[ 46 ]}^{[ 47 ]}
Активатор белка p21 RAS 1 , ^{[ 48 ]}^{[ 49 ]}
ШК1 ^{[ 50 ]} и
Регулятор натрий-водородного антипортера 3 1 . ^{[ 51 ]}

Примечания

См. также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000113721 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024620 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б «Рецептор бета-фактора роста тромбоцитарного происхождения PDGFRB [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Рейтер А, Готлиб Дж (2017). «Миелоидные новообразования с эозинофилией» . Кровь . 129 (6): 704–714. дои : 10.1182/blood-2016-10-695973 . ПМИД 28028030 .
^ Хелдин CH, Леннартссон Дж (август 2013 г.). «Структурные и функциональные свойства тромбоцитарного фактора роста и рецепторов фактора стволовых клеток» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 5 (8): а009100. doi : 10.1101/cshperspect.a009100 . ПМЦ 3721287 . ПМИД 23906712 .
^ Келли Дж.Д., Холдеман Б.А., Грант Ф.Дж., Мюррей М.Дж., Зейферт Р.А., Боуэн-Поуп Д.Ф. и др. (май 1991 г.). «Тромбоцитарный фактор роста (PDGF) стимулирует димеризацию субъединиц рецептора PDGF и межсубъединичное трансфосфорилирование» . Журнал биологической химии . 266 (14): 8987–92. дои : 10.1016/S0021-9258(18)31541-2 . ПМИД 1709159 .
^ Лей Х, Казлаускас А (2014). «Самовоспроизводящаяся петля, опосредованная активными формами кислорода, постоянно активирует рецептор фактора роста тромбоцитов α» . Молекулярная и клеточная биология . 34 (1): 110–22. дои : 10.1128/MCB.00839-13 . ПМЦ 3911282 . ПМИД 24190966 .
^ Лей Х., Цянь С.Х., Лей Дж., Хэддок Л.Дж., Мукаи С., Казлаускас А. (2015). «RasGAP способствует аутофагии и тем самым подавляет сигнальные события, клеточные реакции и патологию, опосредованные рецептором фактора роста тромбоцитов» . Молекулярная и клеточная биология . 35 (10): 1673–85. дои : 10.1128/MCB.01248-14 . ПМЦ 4405646 . ПМИД 25733681 .
^ Сориано П. (1994). «Аномальное развитие почек и гематологические нарушения у мышей с мутацией бета-рецептора PDGF» . Гены и развитие . 8 (16): 1888–96. дои : 10.1101/гад.16.8.1888 . ПМИД 7958864 .
^ Линдал П., Йоханссон Б.Р., Левеен П., Бетсгольц С. (1997). «Потеря перицитов и образование микроаневризм у мышей с дефицитом PDGF-B». Наука . 277 (5323): 242–5. дои : 10.1126/science.277.5323.242 . ПМИД 9211853 .
^ Линдаль П., Хеллстрем М., Кален М., Карлссон Л., Пекни М., Пекна М., Сориано П., Бетшольц К. (1998). «Паракринная передача сигналов PDGF-B/PDGF-Rbeta контролирует развитие мезангиальных клеток в клубочках почек». Разработка . 125 (17): 3313–22. дои : 10.1242/dev.125.17.3313 . ПМИД 9693135 .
^ Левеен П., Пекни М., Гебре-Медин С., Сволин Б., Ларссон Е., Бетшольц С. (1994). «У мышей с дефицитом PDGF B наблюдаются почечные, сердечно-сосудистые и гематологические нарушения» . Гены и развитие . 8 (16): 1875–87. дои : 10.1101/gad.16.8.1875 . ПМИД 7958863 .
^ Дарланд, округ Колумбия, Д'Амор, Пенсильвания (1999). «Зрелость кровеносных сосудов: развитие сосудов достигает совершеннолетия» . Журнал клинических исследований . 103 (2): 157–8. дои : 10.1172/JCI6127 . ПМК 407889 . ПМИД 9916126 .
^ Олсон Л.Е., Сориано П. (2011). «Передача сигналов PDGFRβ регулирует пластичность пристеночных клеток и ингибирует развитие жира» . Развивающая клетка . 20 (6): 815–26. дои : 10.1016/j.devcel.2011.04.019 . ПМК 3121186 . ПМИД 21664579 .
^ Андрэ Дж., Галлини Р., Бетсхольц К. (2008). «Роль тромбоцитарных факторов роста в физиологии и медицине» . Гены и развитие . 22 (10): 1276–312. дои : 10.1101/gad.1653708 . ПМЦ 2732412 . ПМИД 18483217 .
^ Хелдин СН (2013). «Нацеливание на сигнальный путь PDGF при лечении опухолей» . Сотовая связь и сигнализация . 11:97 . дои : 10.1186/1478-811X-11-97 . ПМЦ 3878225 . ПМИД 24359404 .
^ Хелдин СН (2014). «Нацеливание на сигнальный путь PDGF при лечении доброкачественных заболеваний». Журнал нейроиммунной фармакологии . 9 (2): 69–79. дои : 10.1007/s11481-013-9484-2 . ПМИД 23793451 . S2CID 17343813 .
^ Нимер С.Д. (2006). «Клиническое лечение миелодиспластических синдромов с интерстициальной делецией хромосомы 5q». Журнал клинической онкологии . 24 (16): 2576–82. дои : 10.1200/JCO.2005.03.6715 . ПМИД 16735711 .
^ «ETV6 ETS вариант 6 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Вега Ф., Медейрос Л.Дж., Буэсо-Рамос С.Э., Арболеда П., Миранда Р.Н. (2015). «Гематолимфоидные новообразования, связанные с перестройками PDGFRA, PDGFRB и FGFR1» . Американский журнал клинической патологии . 144 (3): 377–92. дои : 10.1309/AJCPMORR5Z2IKCEM . ПМИД 26276769 .
^ Арбер Д.А., Орази А., Хассерджян Р., Тиле Дж., Боровиц М.Дж., Ле Бо М.М., Блумфилд К.Д., Каззола М., Вардиман Дж.В. (2016). «Пересмотр классификации миелоидных новообразований и острого лейкоза Всемирной организации здравоохранения 2016 года» . Кровь . 127 (20): 2391–405. дои : 10.1182/blood-2016-03-643544 . ПМИД 27069254 .
^ Jump up to: ^а ^б «Домен 48 повтора WDR48 WD [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .
^ «Протеинкиназа PRKG2 cGMP-зависимая 2 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .
^ «Центросомный белок 85 CEP85L, подобный [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .
^ «Спиральный домен CCDC6, содержащий 6 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .
^ «Белок 1, связанный с клеточным циклом CAPRIN1 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .
^ «НИН нинин [Homo sapiens (человек)] — Ген — NCBI» .
^ «Спиральный домен CCDC88C, содержащий 88C [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .
^ «Мостовой интегратор BIN2 2 [Homo sapiens (человек)] — Ген — NCBI» .
^ «DTD1 D-тирозил-тРНК деацилаза 1 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .
^ Готлиб Дж (2015). «Эозинофильные расстройства, определенные Всемирной организацией здравоохранения: обновленная информация о диагностике, стратификации риска и лечении за 2015 год» . Американский журнал гематологии . 90 (11): 1077–89. дои : 10.1002/ajh.24196 . ПМИД 26486351 . S2CID 42668440 .
^ Тадич В., Вестенбергер А., Доминго А., Альварес-Фишер Д., Кляйн С., Кастен М. (2015). «Первичная семейная кальцификация головного мозга с известными генными мутациями: систематический обзор и проблемы фенотипической характеристики». JAMA Неврология . 72 (4): 460–7. дои : 10.1001/jamaneurol.2014.3889 . ПМИД 25686319 .
^ Батла А., Тай XY, Шоттлендер Л., Эрро Р., Балинт Б., Бхатия КП (2017). «Деконструкция болезни Фара/синдрома кальцификации головного мозга в эпоху новых генов» (PDF) . Паркинсонизм и связанные с ним расстройства (представленная рукопись). 37 : 1–10. дои : 10.1016/j.parkreldis.2016.12.024 . ПМИД 28162874 .
^ Мацумото Т., Ёкотэ К., Таке А., Такемото М., Асауми С., Хашимото Ю., Мацуда М., Сайто Ю., Мори С. (апрель 2000 г.). «Дифференциальное взаимодействие адаптерного белка CrkII с альфа- и бета-рецепторами фактора роста тромбоцитов определяется его внутренним фосфорилированием тирозина». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 270 (1): 28–33. дои : 10.1006/bbrc.2000.2374 . ПМИД 10733900 .
^ Ямамото М., Тоя Ю., Дженсен Р.А., Исикава Ю. (март 1999 г.). «Кавеолин является ингибитором передачи сигналов рецептора фактора роста тромбоцитов». Эксп. Сотовый Res . 247 (2): 380–8. дои : 10.1006/excr.1998.4379 . ПМИД 10066366 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Браверман Л.Е., Куильям Л.А. (февраль 1999 г.). «Идентификация Grb4/Nckbeta, адаптерного белка, содержащего домены 2 и 3 гомологии src, имеющего связывание и биологические свойства, аналогичные Nck» . Ж. Биол. Хим . 274 (9): 5542–9. дои : 10.1074/jbc.274.9.5542 . ПМИД 10026169 .
^ Арвидссон А.К., Рупп Э., Нонберг Э., Даунвард Дж., Рённстранд Л., Веннстрем С., Шлессингер Дж., Хелдин Ч.Г., Клаессон-Уэлш Л. (октябрь 1994 г.). «Tyr-716 во вставке киназы бета-рецептора тромбоцитарного фактора роста участвует в связывании GRB2 и активации Ras» . Мол. Клетка. Биол . 14 (10): 6715–26. дои : 10.1128/mcb.14.10.6715 . ПМК 359202 . ПМИД 7935391 .
^ Тан Дж, Фэн Г.С., Ли В (октябрь 1997 г.). «Индуцированное прямое связывание адаптерного белка Nck с белком p62, активирующим ГТФазу, с помощью эпидермального фактора роста» . Онкоген . 15 (15): 1823–32. дои : 10.1038/sj.onc.1201351 . ПМИД 9362449 .
^ Ли В., Ху П., Скольник Э.Ю., Ульрих А., Шлезингер Дж. (декабрь 1992 г.). «Белок Nck, содержащий домены SH2 и SH3, является онкогенным и является общей мишенью для фосфорилирования различными поверхностными рецепторами» . Мол. Клетка. Биол . 12 (12): 5824–33. дои : 10.1128/MCB.12.12.5824 . ПМК 360522 . ПМИД 1333047 .
^ Чен М., Ше Х., Дэвис Э.М., Спайсер С.М., Ким Л., Рен Р., Ле Бо М.М., Ли В. (сентябрь 1998 г.). «Идентификация генов семейства Nck, хромосомной локализации, экспрессии и специфичности передачи сигналов» . Ж. Биол. Хим . 273 (39): 25171–8. дои : 10.1074/jbc.273.39.25171 . ПМИД 9737977 .
^ Чен М., Ше Х., Ким А., Вудли Д.Т., Ли В. (ноябрь 2000 г.). «Адаптер Nckbeta регулирует полимеризацию актина в фибробластах NIH 3T3 в ответ на фактор роста тромбоцитов bb» . Мол. Клетка. Биол . 20 (21): 7867–80. дои : 10.1128/mcb.20.21.7867-7880.2000 . ПМЦ 86398 . ПМИД 11027258 .
^ Рупп Э., Зигбан А., Рённстранд Л., Вернстедт К., Клаессон-Уэлш Л., Хелдин CH (октябрь 1994 г.). «Уникальный сайт аутофосфорилирования в рецепторе тромбоцитарного фактора роста альфа из гетеродимерного рецепторного комплекса» . Евро. Дж. Биохим . 225 (1): 29–41. дои : 10.1111/j.1432-1033.1994.00029.x . ПМИД 7523122 .
^ Зайферт Р.А., Харт CE, Филлипс П.Е., Форстром Дж.В., Росс Р., Мюррей М.Дж., Боуэн-Поуп Д.Ф. (май 1989 г.). «Две разные субъединицы объединяются для создания изоформ-специфичных рецепторов фактора роста тромбоцитов» . Ж. Биол. Хим . 264 (15): 8771–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)81860-9 . ПМИД 2542288 .
^ Кейлхак Х., Мюллер М., Бёмер С.А., Франк С., Вейднер К.М., Бирхмайер В., Лигенса Т., Берндт А., Космель Х., Гюнтер Б., Мюллер Т., Бирхмайер С., Бёмер Ф.Д. (январь 2001 г.). «Негативная регуляция передачи сигналов тирозинкиназы рецептора Ros. Эпителиальная функция протеинтирозинфосфатазы SHP-1 домена SH2» . Дж. Клеточная Биол . 152 (2): 325–34. дои : 10.1083/jcb.152.2.325 . ПМК 2199605 . ПМИД 11266449 .
^ Лехлейдер Р.Дж., Сугимото С., Беннетт А.М., Кашишян А.С., Купер Дж.А., Шолсон С.Е., Уолш К.Т., Нил Б.Г. (октябрь 1993 г.). «Активация SH2-содержащей фосфотирозинфосфатазы SH-PTP2 посредством ее сайта связывания, фосфотирозина 1009, на рецепторе фактора роста тромбоцитов человека» . Ж. Биол. Хим . 268 (29): 21478–81. дои : 10.1016/S0021-9258(20)80562-6 . ПМИД 7691811 .
^ Фаруки Т., Келли Т., Коггешолл К.М., Рамперсауд А.А., Йейтс А.Дж. (1999). «GM1 ингибирует ранние сигнальные события, опосредованные рецептором PDGF, в культивируемых клетках глиомы человека». Противораковые рез . 19 (6Б): 5007–13. ПМИД 10697503 .
^ Экман С., Каллин А., Энгстрём У., Хелдин Ч., Рённстранд Л. (март 2002 г.). «SHP-2 участвует в специфической для гетеродимеров потере фосфорилирования Tyr771 в бета-рецепторе PDGF» . Онкоген . 21 (12): 1870–5. дои : 10.1038/sj.onc.1205210 . ПМИД 11896619 .
^ Йокоте К., Мори С., Хансен К., МакГлейд Дж., Поусон Т., Хелдин Ч., Клаессон-Уэлш Л. (май 1994 г.). «Прямое взаимодействие между Shc и бета-рецептором фактора роста тромбоцитов» . Ж. Биол. Хим . 269 (21): 15337–43. дои : 10.1016/S0021-9258(17)36611-5 . ПМИД 8195171 .
^ Модсли С., Замах А.М., Рахман Н., Блитцер Дж.Т., Латтрелл Л.М., Лефковиц Р.Дж., Холл Р.А. (ноябрь 2000 г.). «Ассоциация рецептора фактора роста тромбоцитов с регуляторным фактором обменника Na (+) / H (+) усиливает активность рецептора» . Мол. Клетка. Биол . 20 (22): 8352–63. дои : 10.1128/mcb.20.22.8352-8363.2000 . ПМЦ 102142 . ПМИД 11046132 .

Дальнейшее чтение

Харт CE, Боуэн-Поуп Д.Ф. (1990). «Рецептор фактора роста тромбоцитов: современные взгляды на двухсубъединичную модель» . Дж. Инвест. Дерматол . 94 (6 доп.): 53S–57S. дои : 10.1111/1523-1747.ep12875065 . ПМИД 2161888 .
Стир Э.Дж., Кросс, Северная Каролина (2002). «Миелопролиферативные заболевания с транслокациями хромосомы 5q31-35: роль рецептора бета-фактора роста тромбоцитов». Акта Гематол . 107 (2): 113–22. дои : 10.1159/000046641 . ПМИД 11919393 . S2CID 202646911 .

Внешние ссылки

Антиген CD140B + в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000113721 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024620 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[ncbi.nlm.nih.gov-5] Jump up to: ^а ^б «Рецептор бета-фактора роста тромбоцитарного происхождения PDGFRB [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .

[pmid28028030-6] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Рейтер А, Готлиб Дж (2017). «Миелоидные новообразования с эозинофилией» . Кровь . 129 (6): 704–714. дои : 10.1182/blood-2016-10-695973 . ПМИД 28028030 .

[7] Хелдин CH, Леннартссон Дж (август 2013 г.). «Структурные и функциональные свойства тромбоцитарного фактора роста и рецепторов фактора стволовых клеток» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 5 (8): а009100. doi : 10.1101/cshperspect.a009100 . ПМЦ 3721287 . ПМИД 23906712 .

[8] Келли Дж.Д., Холдеман Б.А., Грант Ф.Дж., Мюррей М.Дж., Зейферт Р.А., Боуэн-Поуп Д.Ф. и др. (май 1991 г.). «Тромбоцитарный фактор роста (PDGF) стимулирует димеризацию субъединиц рецептора PDGF и межсубъединичное трансфосфорилирование» . Журнал биологической химии . 266 (14): 8987–92. дои : 10.1016/S0021-9258(18)31541-2 . ПМИД 1709159 .

[Lei_2014-9] Лей Х, Казлаускас А (2014). «Самовоспроизводящаяся петля, опосредованная активными формами кислорода, постоянно активирует рецептор фактора роста тромбоцитов α» . Молекулярная и клеточная биология . 34 (1): 110–22. дои : 10.1128/MCB.00839-13 . ПМЦ 3911282 . ПМИД 24190966 .

[Lei_2015-10] Лей Х., Цянь С.Х., Лей Дж., Хэддок Л.Дж., Мукаи С., Казлаускас А. (2015). «RasGAP способствует аутофагии и тем самым подавляет сигнальные события, клеточные реакции и патологию, опосредованные рецептором фактора роста тромбоцитов» . Молекулярная и клеточная биология . 35 (10): 1673–85. дои : 10.1128/MCB.01248-14 . ПМЦ 4405646 . ПМИД 25733681 .

[Soriano_1994-11] Сориано П. (1994). «Аномальное развитие почек и гематологические нарушения у мышей с мутацией бета-рецептора PDGF» . Гены и развитие . 8 (16): 1888–96. дои : 10.1101/гад.16.8.1888 . ПМИД 7958864 .

[Lindahl_1997-12] Линдал П., Йоханссон Б.Р., Левеен П., Бетсгольц С. (1997). «Потеря перицитов и образование микроаневризм у мышей с дефицитом PDGF-B». Наука . 277 (5323): 242–5. дои : 10.1126/science.277.5323.242 . ПМИД 9211853 .

[Lindahl_1998-13] Линдаль П., Хеллстрем М., Кален М., Карлссон Л., Пекни М., Пекна М., Сориано П., Бетшольц К. (1998). «Паракринная передача сигналов PDGF-B/PDGF-Rbeta контролирует развитие мезангиальных клеток в клубочках почек». Разработка . 125 (17): 3313–22. дои : 10.1242/dev.125.17.3313 . ПМИД 9693135 .

[Levéen_1994-14] Левеен П., Пекни М., Гебре-Медин С., Сволин Б., Ларссон Е., Бетшольц С. (1994). «У мышей с дефицитом PDGF B наблюдаются почечные, сердечно-сосудистые и гематологические нарушения» . Гены и развитие . 8 (16): 1875–87. дои : 10.1101/gad.16.8.1875 . ПМИД 7958863 .

[Darland_1999-15] Дарланд, округ Колумбия, Д'Амор, Пенсильвания (1999). «Зрелость кровеносных сосудов: развитие сосудов достигает совершеннолетия» . Журнал клинических исследований . 103 (2): 157–8. дои : 10.1172/JCI6127 . ПМК 407889 . ПМИД 9916126 .

[Olson_2011-16] Олсон Л.Е., Сориано П. (2011). «Передача сигналов PDGFRβ регулирует пластичность пристеночных клеток и ингибирует развитие жира» . Развивающая клетка . 20 (6): 815–26. дои : 10.1016/j.devcel.2011.04.019 . ПМК 3121186 . ПМИД 21664579 .

[Andrae_2008-17] Андрэ Дж., Галлини Р., Бетсхольц К. (2008). «Роль тромбоцитарных факторов роста в физиологии и медицине» . Гены и развитие . 22 (10): 1276–312. дои : 10.1101/gad.1653708 . ПМЦ 2732412 . ПМИД 18483217 .

[Heldin_2013-18] Хелдин СН (2013). «Нацеливание на сигнальный путь PDGF при лечении опухолей» . Сотовая связь и сигнализация . 11:97 . дои : 10.1186/1478-811X-11-97 . ПМЦ 3878225 . ПМИД 24359404 .

[pmid23793451-19] Хелдин СН (2014). «Нацеливание на сигнальный путь PDGF при лечении доброкачественных заболеваний». Журнал нейроиммунной фармакологии . 9 (2): 69–79. дои : 10.1007/s11481-013-9484-2 . ПМИД 23793451 . S2CID 17343813 .

[pmid16735711-20] Нимер С.Д. (2006). «Клиническое лечение миелодиспластических синдромов с интерстициальной делецией хромосомы 5q». Журнал клинической онкологии . 24 (16): 2576–82. дои : 10.1200/JCO.2005.03.6715 . ПМИД 16735711 .

[21] «ETV6 ETS вариант 6 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .

[pmid26276769-22] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Вега Ф., Медейрос Л.Дж., Буэсо-Рамос С.Э., Арболеда П., Миранда Р.Н. (2015). «Гематолимфоидные новообразования, связанные с перестройками PDGFRA, PDGFRB и FGFR1» . Американский журнал клинической патологии . 144 (3): 377–92. дои : 10.1309/AJCPMORR5Z2IKCEM . ПМИД 26276769 .

[pmid27069254-23] Арбер Д.А., Орази А., Хассерджян Р., Тиле Дж., Боровиц М.Дж., Ле Бо М.М., Блумфилд К.Д., Каззола М., Вардиман Дж.В. (2016). «Пересмотр классификации миелоидных новообразований и острого лейкоза Всемирной организации здравоохранения 2016 года» . Кровь . 127 (20): 2391–405. дои : 10.1182/blood-2016-03-643544 . ПМИД 27069254 .

[ReferenceA-24] Jump up to: ^а ^б «Домен 48 повтора WDR48 WD [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .

[25] «Протеинкиназа PRKG2 cGMP-зависимая 2 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .

[26] «Центросомный белок 85 CEP85L, подобный [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .

[27] «Спиральный домен CCDC6, содержащий 6 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .

[28] «Белок 1, связанный с клеточным циклом CAPRIN1 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .

[29] «НИН нинин [Homo sapiens (человек)] — Ген — NCBI» .

[30] «Спиральный домен CCDC88C, содержащий 88C [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .

[31] «Мостовой интегратор BIN2 2 [Homo sapiens (человек)] — Ген — NCBI» .

[32] «DTD1 D-тирозил-тРНК деацилаза 1 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» .

[pmid26486351-33] Готлиб Дж (2015). «Эозинофильные расстройства, определенные Всемирной организацией здравоохранения: обновленная информация о диагностике, стратификации риска и лечении за 2015 год» . Американский журнал гематологии . 90 (11): 1077–89. дои : 10.1002/ajh.24196 . ПМИД 26486351 . S2CID 42668440 .

[pmid25686319-34] Тадич В., Вестенбергер А., Доминго А., Альварес-Фишер Д., Кляйн С., Кастен М. (2015). «Первичная семейная кальцификация головного мозга с известными генными мутациями: систематический обзор и проблемы фенотипической характеристики». JAMA Неврология . 72 (4): 460–7. дои : 10.1001/jamaneurol.2014.3889 . ПМИД 25686319 .

[pmid28162874-35] Батла А., Тай XY, Шоттлендер Л., Эрро Р., Балинт Б., Бхатия КП (2017). «Деконструкция болезни Фара/синдрома кальцификации головного мозга в эпоху новых генов» (PDF) . Паркинсонизм и связанные с ним расстройства (представленная рукопись). 37 : 1–10. дои : 10.1016/j.parkreldis.2016.12.024 . ПМИД 28162874 .

[pmid10733900-36] Мацумото Т., Ёкотэ К., Таке А., Такемото М., Асауми С., Хашимото Ю., Мацуда М., Сайто Ю., Мори С. (апрель 2000 г.). «Дифференциальное взаимодействие адаптерного белка CrkII с альфа- и бета-рецепторами фактора роста тромбоцитов определяется его внутренним фосфорилированием тирозина». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 270 (1): 28–33. дои : 10.1006/bbrc.2000.2374 . ПМИД 10733900 .

[pmid10066366-37] Ямамото М., Тоя Ю., Дженсен Р.А., Исикава Ю. (март 1999 г.). «Кавеолин является ингибитором передачи сигналов рецептора фактора роста тромбоцитов». Эксп. Сотовый Res . 247 (2): 380–8. дои : 10.1006/excr.1998.4379 . ПМИД 10066366 .

[pmid10026169-38] Jump up to: ^а ^б ^с Браверман Л.Е., Куильям Л.А. (февраль 1999 г.). «Идентификация Grb4/Nckbeta, адаптерного белка, содержащего домены 2 и 3 гомологии src, имеющего связывание и биологические свойства, аналогичные Nck» . Ж. Биол. Хим . 274 (9): 5542–9. дои : 10.1074/jbc.274.9.5542 . ПМИД 10026169 .

[pmid7935391-39] Арвидссон А.К., Рупп Э., Нонберг Э., Даунвард Дж., Рённстранд Л., Веннстрем С., Шлессингер Дж., Хелдин Ч.Г., Клаессон-Уэлш Л. (октябрь 1994 г.). «Tyr-716 во вставке киназы бета-рецептора тромбоцитарного фактора роста участвует в связывании GRB2 и активации Ras» . Мол. Клетка. Биол . 14 (10): 6715–26. дои : 10.1128/mcb.14.10.6715 . ПМК 359202 . ПМИД 7935391 .

[pmid9362449-40] Тан Дж, Фэн Г.С., Ли В (октябрь 1997 г.). «Индуцированное прямое связывание адаптерного белка Nck с белком p62, активирующим ГТФазу, с помощью эпидермального фактора роста» . Онкоген . 15 (15): 1823–32. дои : 10.1038/sj.onc.1201351 . ПМИД 9362449 .

[pmid1333047-41] Ли В., Ху П., Скольник Э.Ю., Ульрих А., Шлезингер Дж. (декабрь 1992 г.). «Белок Nck, содержащий домены SH2 и SH3, является онкогенным и является общей мишенью для фосфорилирования различными поверхностными рецепторами» . Мол. Клетка. Биол . 12 (12): 5824–33. дои : 10.1128/MCB.12.12.5824 . ПМК 360522 . ПМИД 1333047 .

[pmid9737977-42] Чен М., Ше Х., Дэвис Э.М., Спайсер С.М., Ким Л., Рен Р., Ле Бо М.М., Ли В. (сентябрь 1998 г.). «Идентификация генов семейства Nck, хромосомной локализации, экспрессии и специфичности передачи сигналов» . Ж. Биол. Хим . 273 (39): 25171–8. дои : 10.1074/jbc.273.39.25171 . ПМИД 9737977 .

[pmid11027258-43] Чен М., Ше Х., Ким А., Вудли Д.Т., Ли В. (ноябрь 2000 г.). «Адаптер Nckbeta регулирует полимеризацию актина в фибробластах NIH 3T3 в ответ на фактор роста тромбоцитов bb» . Мол. Клетка. Биол . 20 (21): 7867–80. дои : 10.1128/mcb.20.21.7867-7880.2000 . ПМЦ 86398 . ПМИД 11027258 .

[pmid7523122-44] Рупп Э., Зигбан А., Рённстранд Л., Вернстедт К., Клаессон-Уэлш Л., Хелдин CH (октябрь 1994 г.). «Уникальный сайт аутофосфорилирования в рецепторе тромбоцитарного фактора роста альфа из гетеродимерного рецепторного комплекса» . Евро. Дж. Биохим . 225 (1): 29–41. дои : 10.1111/j.1432-1033.1994.00029.x . ПМИД 7523122 .

[pmid2542288-45] Зайферт Р.А., Харт CE, Филлипс П.Е., Форстром Дж.В., Росс Р., Мюррей М.Дж., Боуэн-Поуп Д.Ф. (май 1989 г.). «Две разные субъединицы объединяются для создания изоформ-специфичных рецепторов фактора роста тромбоцитов» . Ж. Биол. Хим . 264 (15): 8771–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)81860-9 . ПМИД 2542288 .

[pmid11266449-46] Кейлхак Х., Мюллер М., Бёмер С.А., Франк С., Вейднер К.М., Бирхмайер В., Лигенса Т., Берндт А., Космель Х., Гюнтер Б., Мюллер Т., Бирхмайер С., Бёмер Ф.Д. (январь 2001 г.). «Негативная регуляция передачи сигналов тирозинкиназы рецептора Ros. Эпителиальная функция протеинтирозинфосфатазы SHP-1 домена SH2» . Дж. Клеточная Биол . 152 (2): 325–34. дои : 10.1083/jcb.152.2.325 . ПМК 2199605 . ПМИД 11266449 .

[pmid7691811-47] Лехлейдер Р.Дж., Сугимото С., Беннетт А.М., Кашишян А.С., Купер Дж.А., Шолсон С.Е., Уолш К.Т., Нил Б.Г. (октябрь 1993 г.). «Активация SH2-содержащей фосфотирозинфосфатазы SH-PTP2 посредством ее сайта связывания, фосфотирозина 1009, на рецепторе фактора роста тромбоцитов человека» . Ж. Биол. Хим . 268 (29): 21478–81. дои : 10.1016/S0021-9258(20)80562-6 . ПМИД 7691811 .

[pmid10697503-48] Фаруки Т., Келли Т., Коггешолл К.М., Рамперсауд А.А., Йейтс А.Дж. (1999). «GM1 ингибирует ранние сигнальные события, опосредованные рецептором PDGF, в культивируемых клетках глиомы человека». Противораковые рез . 19 (6Б): 5007–13. ПМИД 10697503 .

[pmid11896619-49] Экман С., Каллин А., Энгстрём У., Хелдин Ч., Рённстранд Л. (март 2002 г.). «SHP-2 участвует в специфической для гетеродимеров потере фосфорилирования Tyr771 в бета-рецепторе PDGF» . Онкоген . 21 (12): 1870–5. дои : 10.1038/sj.onc.1205210 . ПМИД 11896619 .

[pmid8195171-50] Йокоте К., Мори С., Хансен К., МакГлейд Дж., Поусон Т., Хелдин Ч., Клаессон-Уэлш Л. (май 1994 г.). «Прямое взаимодействие между Shc и бета-рецептором фактора роста тромбоцитов» . Ж. Биол. Хим . 269 (21): 15337–43. дои : 10.1016/S0021-9258(17)36611-5 . ПМИД 8195171 .

[pmid11046132-51] Модсли С., Замах А.М., Рахман Н., Блитцер Дж.Т., Латтрелл Л.М., Лефковиц Р.Дж., Холл Р.А. (ноябрь 2000 г.). «Ассоциация рецептора фактора роста тромбоцитов с регуляторным фактором обменника Na (+) / H (+) усиливает активность рецептора» . Мол. Клетка. Биол . 20 (22): 8352–63. дои : 10.1128/mcb.20.22.8352-8363.2000 . ПМЦ 102142 . ПМИД 11046132 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

[ 39 ]

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]

[ 43 ]

[ 44 ]

[ 45 ]

[ 46 ]

[ 47 ]

[ 48 ]

[ 49 ]

[ 50 ]

[ 51 ]

v т и Белки : кластеры дифференциации (см. также список кластеров дифференцировки человека )
1–50	CD1 a-c 1A 1B 1D 1E CD2 CD3 γ δ ε CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 a CD9 CD10 CD11 a b c d CD13 CD14 CD15 CD16 A B CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 A B CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 a b c d CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 a b c d e f CD50
51–100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 E L P CD63 CD64 A B C CD66 a b c d e f CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 a b CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 a d e h j k CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 - CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101–150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 a b CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 a b CD121 a b CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151–200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 a b c CD157 CD158 (a d e i k) CD159 a c CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 a b CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 a b g CD174 CD177 CD178 CD179 a b CD180 CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201–250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 a b CD212 CD213a 1 2 CD217 CD218 (a b) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 a b CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 - CD248 CD249
251–300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301–350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD327 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)