ТФР альфа

ТГФА
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1GK5, 1MOX, 1YUF, 1YUG, 2TGF, 3E50, 3TGF, 4TGF
Идентификаторы
Псевдонимы	TGFA , TFGA, трансформирующий фактор роста альфа, трансформирующий фактор роста - альфа.
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 190170 ; МГИ : 98724 ; Гомологен : 2431 ; GeneCards : TGFA ; ОМА : TGFA – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 2 (human)
End	70,554,193 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 6 (mouse)
End	86,252,701 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	C1 segment; ; skin of thigh; ; pancreatic ductal cell; ; islet of Langerhans; ; amniotic fluid; ; testicle; ; epithelium of nasopharynx; ; buccal mucosa cell; ; nasal epithelium; ; corpus callosum;
	Top expressed in
	transitional epithelium of urinary bladder; ; olfactory tubercle; ; decidua; ; lumbar subsegment of spinal cord; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; lip; ; nucleus accumbens; ; belly cord; ; globus pallidus; ; suprachiasmatic nucleus;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	epidermal growth factor receptor binding; protein binding; growth factor activity;
Cellular component	integral component of membrane; endoplasmic reticulum membrane; membrane; plasma membrane; integral component of plasma membrane; extracellular region; cell surface; basolateral plasma membrane; perinuclear region of cytoplasm; ER to Golgi transport vesicle membrane; endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane; cytoplasmic vesicle; Golgi membrane; extracellular space; clathrin-coated vesicle membrane;
Biological process	positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity; positive regulation of epithelial cell proliferation; endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport; COPII vesicle coating; cell population proliferation; positive regulation of mitotic nuclear division; positive regulation of cell division; regulation of transcription by RNA polymerase II; epidermal growth factor receptor signaling pathway; positive regulation of cell population proliferation; MAPK cascade; signal transduction; negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway; positive regulation of protein kinase B signaling; membrane organization; intracellular signal transduction;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	7039
	21802
	ENSG00000163235
	ENSMUSG00000029999
	P01135
	P48030
	НМ_001099691 ; НМ_001308158 ; НМ_001308159 ; НМ_003236
	НМ_031199
	НП_001093161 ; НП_001295087 ; НП_001295088 ; НП_003227
	НП_112476 ; НП_001390047
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Трансформирующий фактор роста альфа ( TGF-α ) представляет собой белок , который у человека кодируется геном TGFA . ^{[ 5 ]} Будучи членом эпидермальных факторов роста (EGF) семейства , TGF-α представляет собой митогенный полипептид . ^{[ 6 ]} Белок активируется при связывании с рецепторами, способными проявлять протеинкиназную активность для передачи клеточных сигналов.

TGF-α представляет собой трансформирующий фактор роста , который является лигандом рецептора эпидермального фактора роста , который активирует сигнальный путь для пролиферации, дифференцировки и развития клеток. Этот белок может действовать либо как трансмембранный лиганд, либо как растворимый лиганд. Этот ген связан со многими типами рака, а также может быть задействован в некоторых случаях расщелины губы/неба . ^{[ 5 ]}

Синтез

TGF-α синтезируется внутри организма как часть трансмембранного предшественника, состоящего из 160 (человека) или 159 (крысы) аминокислот. ^{[ 7 ]} Предшественник состоит из внеклеточного домена, содержащего гидрофобный трансмембранный домен, 50 аминокислот TGF-α и цитоплазматического домена длиной 35 остатков. ^{[ 7 ]} В своей наименьшей форме TGF-α имеет шесть цистеинов, связанных между собой тремя дисульфидными мостиками. В совокупности все члены семейства EGF/TGF-α имеют эту структуру. Однако этот белок не имеет прямого отношения к TGF-β.

Ограниченный успех был результатом попыток синтезировать молекулу-восстановитель TGF-α, которая имеет аналогичный биологический профиль. ^{[ 8 ]}

Синтез в желудке

В желудке TGF-α вырабатывается в нормальной слизистой оболочке желудка. ^{[ 9 ]} Было показано, что TGF-α ингибирует секрецию желудочной кислоты.

Функция

TGF-α может вырабатываться в макрофагах , клетках головного мозга и кератиноцитах . TGF-α индуцирует развитие эпителия . Учитывая, что TGF-α является членом семейства EGF, биологические действия TGF-α и EGF схожи. Например, TGF-α и EGF связываются с одним и тем же рецептором. Когда TGF-α связывается с EGFR, он может инициировать множественные события пролиферации клеток. ^{[ 8 ]} События клеточной пролиферации, в которых участвует TGF-α, связанный с EGFR, включают заживление ран и эмбриогенез. TGF-α также участвует в тумерогенезе и, как полагают, способствует ангиогенезу. ^{[ 7 ]}

Также было показано, что TGF-α стимулирует нервных клеток пролиферацию в взрослого человека поврежденном мозге . ^{[ 10 ]}

Рецептор

массой 170 кДа, Гликозилированный белок известный как рецептор EGF, связывается с TGF-α, позволяя полипептиду функционировать в различных сигнальных путях. ^{[ 6 ]} Рецептор EGF характеризуется наличием внеклеточного домена, который имеет многочисленные аминокислотные мотивы. EGFR необходим для одного трансмембранного домена, внутриклеточного домена (содержащего тирозинкиназную активность) и распознавания лиганда. ^{[ 6 ]} Будучи мембраносвязанным фактором роста, TGF-α может быть отщеплен от интегрального мембранного гликопротеина с помощью протеазы. ^{[ 7 ]} Растворимые формы TGF-α, образующиеся в результате расщепления, обладают способностью активировать EGFR. EGFR также может быть активирован мембраносвязанным фактором роста.

Когда TGF-α связывается с EGFR, он димеризуется, вызывая фосфорилирование протеинтирозинкиназы. Активность протеинтирозинкиназы вызывает аутофосфорилирование нескольких остатков тирозина в EGFR, влияя на активацию и передачу сигналов других белков, которые взаимодействуют во многих путях передачи сигнала.

Исследования на животных

На животной модели болезни Паркинсона , где дофаминергические нейроны были повреждены 6-гидроксидофамином , инфузия TGF-α в мозг вызывала увеличение количества нейрональных клеток-предшественников. ^{[ 10 ]} Однако лечение TGF-α не приводило к нейрогенезу дофаминергических нейронов. ^{[ 11 ]}

Человеческие исследования

Нейроэндокринная система

Было показано, что семейство EGF/TGF-α регулирует рилизинг-гормон лютеинизирующего гормона (LHRH) посредством интерактивного процесса глиальных нейронов. ^{[ 6 ]} TGF-α, вырабатываемый астроцитами гипоталамуса, косвенно стимулирует высвобождение LHRH через различные промежуточные соединения. В результате TGF-α является физиологическим компонентом, необходимым для начала процесса полового созревания у женщин. ^{[ 6 ]}

Супрахиазматическое ядро

Также было обнаружено, что TGF-α имеет высокую экспрессию в супрахиазматическом ядре (SCN) (5). Это открытие предполагает роль передачи сигналов EGFR в регуляции CLOCK и циркадных ритмов в SCN. ^{[ 12 ]} Подобные исследования показали, что при инъекции в третий желудочек TGF-α может подавлять циркадное локомоторное поведение наряду с употреблением алкоголя или едой. ^{[ 12 ]}

Опухоль

Этот белок потенциально можно использовать в качестве прогностического биомаркера при различных опухолях, таких как рак желудка . ^{[ 13 ]} или меланома была предложена. ^{[ 14 ]} Повышенный уровень TGF-α связан с болезнью Менетрие , предраковым состоянием желудка. ^{[ 15 ]}

Взаимодействия

Было показано, что TGF альфа взаимодействует с GORASP1. ^{[ 16 ]} и ГОРАСП2 . ^{[ 16 ]}

См. также

Трансформирующий фактор роста

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000163235 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029999 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: трансформирующий фактор роста альфа TGFA» .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Охеда С.Р., Ма Ю.Дж., Рэйдж Ф. (сентябрь 1997 г.). «Семейство генов трансформирующего фактора роста альфа участвует в нейроэндокринном контроле полового созревания млекопитающих». Молекулярная психиатрия . 2 (5): 355–358. дои : 10.1038/sj.mp.4000307 . ПМИД 9322223 . S2CID 20268790 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Феррер, И.; Алькантара, С.; Баллабрига, Дж.; Олив, М.; Бланко, Р.; Ривера, Р.; Кармона, М.; Берруэсо, М.; Питарч, С.; Планас, А. Иммунореактивность трансформирующего фактора роста-α (TGF-α) и рецептора эпидермального фактора роста (EGF-R) в нормальном и патологическом мозге. Прог. Нейробиол. 1996, 49, 99.
^ Jump up to: ^а ^б Макиннес С., Ван Дж., Аль Мустафа А.Э., Янсуни С., О'Коннор-МакКорт М., Сайкс Б.Д. (1998). «Структурная минимизация трансформирующего фактора роста-альфа (TGF-альфа) посредством ЯМР-анализа лиганда, связанного с рецептором. Дизайн, структура раствора и активность TGF-альфа 8-50» . J. Biol. Chem . 273. (42): 27357–63 дои : 10.1074/jbc.273.42.27357 . . PMID 9765263
^ Коффи, Р.; Гангароса, Л.; Дамструп, Л.; Демпси, П. Основные действия трансформирующего фактора роста-α и родственных пептидов. Евро. Дж. Гастроен. Гепат. 1995, 7, 923.
^ Jump up to: ^а ^б Фэллон Дж., Рид С., Киньяму Р., Ополе И., Ополе Р., Баратта Дж., Корц М., Эндо Т.Л., Дуонг А., Нгуен Г., Каркехабади М., Твардзик Д., Патель С., Лафлин С. (2000). «In vivo индукция массивной пролиферации, направленной миграции и дифференцировки нервных клеток в мозге взрослых млекопитающих» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (26): 14686–91. Бибкод : 2000PNAS...9714686F . дои : 10.1073/pnas.97.26.14686 . ЧВК 18979 . ПМИД 11121069 .
^ Купер О, Исаксон О (октябрь 2004 г.). «Внутристриарная доставка трансформирующего фактора роста альфа на модель болезни Паркинсона индуцирует пролиферацию и миграцию эндогенных взрослых нервных клеток-предшественников без дифференцировки в дофаминергические нейроны» . Дж. Нейроски . 24 (41): 8924–31. doi : 10.1523/JNEUROSCI.2344-04.2004 . ПМК 2613225 . ПМИД 15483111 .
^ Jump up to: ^а ^б Хао, Х.; Швабер, Дж. Рецептор эпидермального фактора роста индуцирует фосфорилирование Erk в супрахиазматическом ядре. Мозговой Рес . 2006, 1088, 45.
^ Фанелли М.Ф. (август 2012 г.). «Влияние белков трансформирующего фактора роста-α, циклооксигеназы-2, матриксной металлопротеиназы (MMP)-7, MMP-9 и CXCR4, участвующих в эпителиально-мезенхимальном переходе, на общую выживаемость пациентов с раком желудка». Гистопатология . 61 (2): 153–61. дои : 10.1111/j.1365-2559.2011.04139.x . ПМИД 22582975 . S2CID 6566296 .
^ Тархини А.А. (январь 2014 г.). «Четырехмаркерная сигнатура TNF-RII, TGF-α, TIMP-1 и CRP является прогностическим фактором худшей выживаемости при хирургически резецированной меланоме высокого риска» . Джей Трансл Мед . 12:19 . дои : 10.1186/1479-5876-12-19 . ПМЦ 3909384 . ПМИД 24457057 .
^ Коффи Р.Дж., Вашингтонский депутат Кнессета, Корлесс К.Л., Генрих М.К. (2007). «Болезнь Менетрие и желудочно-кишечные стромальные опухоли: гиперпролиферативные заболевания желудка» . Журнал клинических исследований . 117 (1): 70–80. дои : 10.1172/JCI30491 . ПМК 1716220 . ПМИД 17200708 .
^ Jump up to: ^а ^б Барр Ф.А., Прейзингер С., Копайтич Р., Кернер Р. (декабрь 2001 г.). «Белки матрицы Гольджи взаимодействуют с рецепторами груза p24 и способствуют их эффективному удержанию в аппарате Гольджи» . Дж. Клеточная Биол . 155 (6): 885–91. дои : 10.1083/jcb.200108102 . ПМК 2150891 . ПМИД 11739402 .

Дальнейшее чтение

Люттеке, Северная Каролина, Ли, округ Колумбия (1991). «Трансформирующий фактор роста альфа: экспрессия, регуляция и биологическое действие его интегрального мембранного предшественника». Семин. Рак Биол . 1 (4): 265–75. ПМИД 2103501 .
Гретен Ф.Р., Вагнер М., Вебер К.К., Цехнер У., Адлер Г., Шмид Р.М. (2002). «Трансгенные мыши TGF альфа. Модель развития рака поджелудочной железы». Панкреатология . 1 (4): 363–8. дои : 10.1159/000055835 . ПМИД 12120215 . S2CID 84256727 .
Виейра А.Р. (2006). «Связь между геном трансформирующего фактора роста альфа и несиндромальными расщелинами полости рта: обзор HuGE» . Являюсь. Дж. Эпидемиол . 163 (9): 790–810. дои : 10.1093/aje/kwj103 . ПМИД 16495466 .
Насим М.М., Томас Д.М., Элисон М.Р., Филипе М.И. (1992). «Трансформирующая экспрессия фактора роста альфа в нормальной слизистой оболочке желудка, кишечной метаплазии, дисплазии и раке желудка - иммуногистохимическое исследование». Гистопатология . 20 (4): 339–43. дои : 10.1111/j.1365-2559.1992.tb00991.x . ПМИД 1577411 . S2CID 73067240 .
Томас Д.М., Насим М.М., Галлик В.Дж., Элисон М.Р. (1992). «Иммунореактивность трансформирующего фактора роста альфа в желудочно-кишечном тракте нормального взрослого человека» . Гут . 33 (5): 628–31. дои : 10.1136/gut.33.5.628 . ПМЦ 1379291 . ПМИД 1612477 .
Бин М.Ф., Карр С.А. (1992). «Характеристика положения дисульфидной связи в белках и анализ последовательности пептидов с цистиновыми мостиками методом тандемной масс-спектрометрии». Анальный. Биохим . 201 (2): 216–26. дои : 10.1016/0003-2697(92)90331-Z . ПМИД 1632509 .
Лей З.М., Рао К.В. (1992). «Экспрессия рецептора эпидермального фактора роста (EGF) и его лигандов, EGF и трансформирующего фактора роста-альфа, в фаллопиевых трубах человека». Эндокринология . 131 (2): 947–57. дои : 10.1210/endo.131.2.1639032 . ПМИД 1639032 .
Вернер С., Рот В.К., Бейтс Б., Гольдфарб М., Хофшнайдер П.Х. (1991). «Протоонкоген фактора роста фибробластов 5 экспрессируется в нормальных фибробластах человека и индуцируется сывороточными факторами роста». Онкоген . 6 (11): 2137–44. ПМИД 1658709 .
Саэки Т., Криштиану А., Линч М.Дж., Браттейн М., Ким Н., Норманно Н., Кенни Н., Чиардиелло Ф., Саломон Д.С. (1992). «Регуляция эстрогеном через 5'-фланкирующую область гена трансформирующего фактора роста альфа» . Мол. Эндокринол . 5 (12): 1955–63. doi : 10.1210/mend-5-12-1955 . ПМИД 1791840 .
Харви Т.С., Уилкинсон А.Дж., Таппин М.Дж., Кук Р.М., Кэмпбелл И.Д. (1991). «Структура раствора человеческого трансформирующего фактора роста альфа» . Евро. Дж. Биохим . 198 (3): 555–62. дои : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb16050.x . ПМИД 2050136 .
Клайн Т.П., Браун ФК, Браун С.К., Джеффс П.В., Коппл К.Д., Мюллер Л. (1991). «Структуры раствора человеческого трансформирующего фактора роста альфа, полученные на основе данных 1H ЯМР». Биохимия . 29 (34): 7805–13. дои : 10.1021/bi00486a005 . ПМИД 2261437 .
Яковлев С.Б., Кондайя П., Диллард П.Дж., Спорн М.Б., Робертс А.Б. (1989). «Новая низкомолекулярная рибонуклеиновая кислота (РНК), связанная с трансформирующей альфа-мессенджерной РНК фактора роста» . Мол. Эндокринол . 2 (11): 1056–63. дои : 10.1210/mend-2-11-1056 . ПМИД 2464748 .
Якобовиц Е.Б., Шлокат У., Ваннис Дж.Л., Деринк Р., Левинсон А.Д. (1989). «Промотор трансформирующего фактора роста альфа человека направляет инициацию транскрипции с одного сайта в отсутствие последовательности ТАТА» . Мол. Клетка. Биол . 8 (12): 5549–54. дои : 10.1128/mcb.8.12.5549 . ПМК 365660 . ПМИД 2907605 .
Триколи Дж.В., Накаи Х., Байерс М.Г., Ралл Л.Б., Белл Г.И., Показывает туберкулез (1986). «Ген человеческого трансформирующего фактора роста альфа находится на коротком плече хромосомы 2». Цитогенет. Клеточная генетика . 42 (1–2): 94–8. дои : 10.1159/000132258 . ПМИД 3459638 .
Ли, округ Колумбия, Роуз Т.М., Уэбб Н.Р., Тодаро Г.Дж. (1985). «Клонирование и анализ последовательности кДНК крысиного трансформирующего фактора роста-альфа» . Природа . 313 (6002): 489–91. Бибкод : 1985Natur.313..489L . дои : 10.1038/313489a0 . ПМИД 3855503 . S2CID 4358296 .
Деринк Р., Робертс А.Б., Винклер М.Е., Чен Э.Ю., Гёддел Д.В. (1984). «Человеческий трансформирующий фактор роста-альфа: структура предшественника и экспрессия в E. coli». Клетка . 38 (1): 287–97. дои : 10.1016/0092-8674(84)90550-6 . ПМИД 6088071 . S2CID 53275849 .
Огбуреке К.У., МакДэниел Р.К., Джейкоб Р.С., Дурбан Э.М. (1995). «Распределение иммунореактивного трансформирующего фактора роста-альфа в неопухолевых слюнных железах человека». Гистол. Гистопатол . 10 (3): 691–6. ПМИД 7579819 .
Вальц Т.М., Мальм С., Нисикава Б.К., Уэйстсон А. (1995). «Трансформирующий фактор роста-альфа (TGF-альфа) в костном мозге человека: демонстрация TGF-альфа в эритробластах и эозинофильных клетках-предшественниках, а также рецепторов эпидермального фактора роста в бластоподобных клетках миеломоноцитарного происхождения» . Кровь . 85 (9): 2385–92. doi : 10.1182/blood.V85.9.2385.bloodjournal8592385 . ПМИД 7727772 .
Патель Б., Хискотт П., Чартерис Д., Мазер Дж., Маклеод Д., Бултон М. (1994). «Сетчатая и преретинальная локализация эпидермального фактора роста, трансформирующего фактора роста альфа и их рецептора при пролиферативной диабетической ретинопатии» . Британский журнал офтальмологии . 78 (9): 714–8. дои : 10.1136/bjo.78.9.714 . ПМК 504912 . ПМИД 7947554 .

Внешние ссылки

Трансформация + рост + фактор + альфа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000163235 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029999 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: трансформирующий фактор роста альфа TGFA» .

[Ojeda-6] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Охеда С.Р., Ма Ю.Дж., Рэйдж Ф. (сентябрь 1997 г.). «Семейство генов трансформирующего фактора роста альфа участвует в нейроэндокринном контроле полового созревания млекопитающих». Молекулярная психиатрия . 2 (5): 355–358. дои : 10.1038/sj.mp.4000307 . ПМИД 9322223 . S2CID 20268790 .

[Ferrer-7] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Феррер, И.; Алькантара, С.; Баллабрига, Дж.; Олив, М.; Бланко, Р.; Ривера, Р.; Кармона, М.; Берруэсо, М.; Питарч, С.; Планас, А. Иммунореактивность трансформирующего фактора роста-α (TGF-α) и рецептора эпидермального фактора роста (EGF-R) в нормальном и патологическом мозге. Прог. Нейробиол. 1996, 49, 99.

[McInnes-8] Jump up to: ^а ^б Макиннес С., Ван Дж., Аль Мустафа А.Э., Янсуни С., О'Коннор-МакКорт М., Сайкс Б.Д. (1998). «Структурная минимизация трансформирующего фактора роста-альфа (TGF-альфа) посредством ЯМР-анализа лиганда, связанного с рецептором. Дизайн, структура раствора и активность TGF-альфа 8-50» . J. Biol. Chem . 273. (42): 27357–63 дои : 10.1074/jbc.273.42.27357 . . PMID 9765263

[Coffey-9] Коффи, Р.; Гангароса, Л.; Дамструп, Л.; Демпси, П. Основные действия трансформирующего фактора роста-α и родственных пептидов. Евро. Дж. Гастроен. Гепат. 1995, 7, 923.

[Fallon_2000-10] Jump up to: ^а ^б Фэллон Дж., Рид С., Киньяму Р., Ополе И., Ополе Р., Баратта Дж., Корц М., Эндо Т.Л., Дуонг А., Нгуен Г., Каркехабади М., Твардзик Д., Патель С., Лафлин С. (2000). «In vivo индукция массивной пролиферации, направленной миграции и дифференцировки нервных клеток в мозге взрослых млекопитающих» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (26): 14686–91. Бибкод : 2000PNAS...9714686F . дои : 10.1073/pnas.97.26.14686 . ЧВК 18979 . ПМИД 11121069 .

[pmid15483111-11] Купер О, Исаксон О (октябрь 2004 г.). «Внутристриарная доставка трансформирующего фактора роста альфа на модель болезни Паркинсона индуцирует пролиферацию и миграцию эндогенных взрослых нервных клеток-предшественников без дифференцировки в дофаминергические нейроны» . Дж. Нейроски . 24 (41): 8924–31. doi : 10.1523/JNEUROSCI.2344-04.2004 . ПМК 2613225 . ПМИД 15483111 .

[Hao-12] Jump up to: ^а ^б Хао, Х.; Швабер, Дж. Рецептор эпидермального фактора роста индуцирует фосфорилирование Erk в супрахиазматическом ядре. Мозговой Рес . 2006, 1088, 45.

[pmid_=_22582975-13] Фанелли М.Ф. (август 2012 г.). «Влияние белков трансформирующего фактора роста-α, циклооксигеназы-2, матриксной металлопротеиназы (MMP)-7, MMP-9 и CXCR4, участвующих в эпителиально-мезенхимальном переходе, на общую выживаемость пациентов с раком желудка». Гистопатология . 61 (2): 153–61. дои : 10.1111/j.1365-2559.2011.04139.x . ПМИД 22582975 . S2CID 6566296 .

[pmid_=_24457057-14] Тархини А.А. (январь 2014 г.). «Четырехмаркерная сигнатура TNF-RII, TGF-α, TIMP-1 и CRP является прогностическим фактором худшей выживаемости при хирургически резецированной меланоме высокого риска» . Джей Трансл Мед . 12:19 . дои : 10.1186/1479-5876-12-19 . ПМЦ 3909384 . ПМИД 24457057 .

[15] Коффи Р.Дж., Вашингтонский депутат Кнессета, Корлесс К.Л., Генрих М.К. (2007). «Болезнь Менетрие и желудочно-кишечные стромальные опухоли: гиперпролиферативные заболевания желудка» . Журнал клинических исследований . 117 (1): 70–80. дои : 10.1172/JCI30491 . ПМК 1716220 . ПМИД 17200708 .

[pmid11739402-16] Jump up to: ^а ^б Барр Ф.А., Прейзингер С., Копайтич Р., Кернер Р. (декабрь 2001 г.). «Белки матрицы Гольджи взаимодействуют с рецепторами груза p24 и способствуют их эффективному удержанию в аппарате Гольджи» . Дж. Клеточная Биол . 155 (6): 885–91. дои : 10.1083/jcb.200108102 . ПМК 2150891 . ПМИД 11739402 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]