ПДГФБ

ПДГФБ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1PDG, 3MJG, 4HQU, 4HQX, 4QCI
Идентификаторы
Псевдонимы	PDGFB , IBGC5, PDGF-2, PDGF2, SIS, SSV, c-sis, субъединица B фактора роста тромбоцитов
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 190040 ; МГИ : 97528 ; Гомологен : 74303 ; GeneCards : PDGFB ; ОМА : PDGFB — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 22 (human)
End	39,244,982 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 15 (mouse)
End	80,014,977 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	olfactory bulb; ; apex of heart; ; pancreatic ductal cell; ; right lung; ; vena cava; ; subcutaneous adipose tissue; ; triceps brachii muscle; ; left ventricle; ; upper lobe of left lung; ; right lobe of thyroid gland;
	Top expressed in
	triceps brachii muscle; ; left lung; ; right lung; ; digastric muscle; ; left lung lobe; ; vastus lateralis muscle; ; sternocleidomastoid muscle; ; ankle; ; temporal muscle; ; right ventricle;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	protein homodimerization activity; protein heterodimerization activity; chemoattractant activity; platelet-derived growth factor receptor binding; platelet-derived growth factor binding; superoxide-generating NADPH oxidase activator activity; growth factor activity; identical protein binding; collagen binding; protein binding; phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity;
Cellular component	platelet alpha granule lumen; cytoplasm; extracellular region; Golgi membrane; basolateral plasma membrane; cell surface; endoplasmic reticulum lumen; membrane; extracellular matrix; extracellular space; Golgi lumen; collagen-containing extracellular matrix;
Biological process	activation of protein kinase B activity; positive regulation of DNA biosynthetic process; positive regulation of chemotaxis; cellular response to growth factor stimulus; positive regulation of protein tyrosine kinase activity; peptidyl-tyrosine phosphorylation; positive regulation of cell division; heart development; positive regulation of glomerular filtration; positive regulation of mitotic nuclear division; positive regulation of MAP kinase activity; positive regulation of metanephric mesenchymal cell migration; positive regulation of hyaluronan biosynthetic process; MAPK cascade; protein phosphorylation; positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation; cellular response to mycophenolic acid; positive regulation of fibroblast proliferation; activation of protein kinase activity; multicellular organism development; positive regulation of protein autophosphorylation; positive regulation of reactive oxygen species metabolic process; reactive oxygen species metabolic process; negative regulation of transcription, DNA-templated; protein kinase C signaling; metanephric glomerular mesangial cell development; negative regulation of phosphatidylinositol biosynthetic process; response to wounding; positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity; cell chemotaxis; positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; platelet degranulation; positive regulation of cell population proliferation; positive regulation of DNA replication; positive regulation of gene expression; embryonic placenta development; paracrine signaling; monocyte chemotaxis; positive regulation of endothelial cell proliferation; positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; positive regulation of calcium ion import; positive regulation of transcription, DNA-templated; peptidyl-serine phosphorylation; positive regulation of metanephric mesenchymal cell migration by platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway; positive regulation of blood vessel endothelial cell migration; hemopoiesis; positive regulation of cell migration; positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; extracellular matrix organization; negative regulation of protein binding; positive regulation of MAPK cascade; positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity; negative regulation of platelet activation; phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process; positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration; positive chemotaxis; negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation; interleukin-18-mediated signaling pathway; positive regulation of pri-miRNA transcription by RNA polymerase II; negative regulation of pri-miRNA transcription by RNA polymerase II; negative regulation of gene expression; positive regulation of smooth muscle cell migration; positive regulation of smooth muscle cell proliferation; positive regulation of vascular associated smooth muscle cell dedifferentiation; platelet-derived growth factor receptor signaling pathway; positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation; negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway; regulation of signaling receptor activity; positive regulation of protein kinase B signaling;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5155
	18591
	ENSG00000100311
	ENSMUSG00000000489
	P01127
	P31240
	НМ_033016 ; НМ_002608
	НМ_011057
	НП_002599 ; НП_148937
	НП_035187
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Субъединица B фактора роста тромбоцитов представляет собой белок , который у человека кодируется PDGFB геном . ^[5]^[6]

Функция

Белок, кодируемый этим геном, является членом семейства тромбоцитарных факторов роста . Четыре члена этого семейства являются митогенными факторами для клеток мезенхимального происхождения и характеризуются мотивом из восьми цистеинов. Этот генный продукт может существовать либо в виде гомодимера (PDGF-BB), либо в виде гетеродимера с полипептидом тромбоцитарного фактора роста альфа ( PDGFA ) (PDGF-AB), где димеры соединены дисульфидными связями.

Клиническое значение

Мутации в этом гене связаны с менингиомой . Реципрокные транслокации между хромосомами 22 и 17 в местах, где PDGFB и COL1A1 расположены гены соответственно, или, альтернативно, аномальная маленькая нештатная кольцевая хромосома сливает эти два гена с образованием COL1A - PDGFB слитого гена . Этот слитый ген значительно перепроизводит PDGFB и считается ответственным за развитие и/или прогрессирование трех тесно связанных фибробластических и миофибробластических опухолей кожи: гигантоклеточной фибробластомы , выбухающей дерматофибросаркомы и выбухающей дерматофибросаркомы, саркомы . ^[7]

идентифицированы два варианта сплайсинга Для гена PDGFB . ^[8]

См. также

Фактор роста тромбоцитов

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000100311 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000000489 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ратнер Л., Джозефс С.Ф., Джарретт Р., Рейтц М.С., Вонг-Стаал Ф. (сентябрь 1985 г.). «Нуклеотидная последовательность трансформации клонов c-sis кДНК человека, гомологичных фактору роста тромбоцитов» . Нуклеиновые кислоты Рез . 13 (14): 5007–18. дои : 10.1093/нар/13.14.5007 . ПМК 321845 . ПМИД 2991848 .
^ Клементс Дж.М., Боуден Л.Дж., Блокидж Р.Э., Кэтлин Дж., Кук А.Л., Крейг С., Драммонд А.Х., Эдвардс Р.М., Фэллон А., Грин Д.Р. (январь 1992 г.). «Два остатка цепи PDGF-B, аргинин 27 и изолейцин 30, опосредуют связывание и активацию рецептора» . ЭМБО Дж . 10 (13): 4113–20. дои : 10.1002/j.1460-2075.1991.tb04988.x . ПМК 453161 . ПМИД 1661670 .
^ Баранов Е., Хорник Дж.Л. (март 2020 г.). «Специальный выпуск мягких тканей: фибробластические и миофибробластические новообразования головы и шеи» . Патология головы и шеи . 14 (1): 43–58. дои : 10.1007/s12105-019-01104-3 . ПМК 7021862 . ПМИД 31950474 .
^ «Ген Энтрез: бета-полипептид фактора роста тромбоцитов PDGFB (гомолог онкогена вируса обезьяньей саркомы (v-sis))» .

Дальнейшее чтение

Куруп С., Абрамссон А., Ли Дж.П., Линдал У., Челлен Л., Бетсгольц С., Герхардт Х., Спиллманн Д. (2006). «Потребность гепарансульфата в рекрутировании перицитов, опосредованном тромбоцитарным фактором роста B». Биохим. Соц. Транс . 34 (Часть 3): 454–5. дои : 10.1042/BST0340454 . ПМИД 16709185 .

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 22 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000100311 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000000489 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid2991848-5] Ратнер Л., Джозефс С.Ф., Джарретт Р., Рейтц М.С., Вонг-Стаал Ф. (сентябрь 1985 г.). «Нуклеотидная последовательность трансформации клонов c-sis кДНК человека, гомологичных фактору роста тромбоцитов» . Нуклеиновые кислоты Рез . 13 (14): 5007–18. дои : 10.1093/нар/13.14.5007 . ПМК 321845 . ПМИД 2991848 .

[pmid1661670-6] Клементс Дж.М., Боуден Л.Дж., Блокидж Р.Э., Кэтлин Дж., Кук А.Л., Крейг С., Драммонд А.Х., Эдвардс Р.М., Фэллон А., Грин Д.Р. (январь 1992 г.). «Два остатка цепи PDGF-B, аргинин 27 и изолейцин 30, опосредуют связывание и активацию рецептора» . ЭМБО Дж . 10 (13): 4113–20. дои : 10.1002/j.1460-2075.1991.tb04988.x . ПМК 453161 . ПМИД 1661670 .

[pmid31950474-7] Баранов Е., Хорник Дж.Л. (март 2020 г.). «Специальный выпуск мягких тканей: фибробластические и миофибробластические новообразования головы и шеи» . Патология головы и шеи . 14 (1): 43–58. дои : 10.1007/s12105-019-01104-3 . ПМК 7021862 . ПМИД 31950474 .

[8] «Ген Энтрез: бета-полипептид фактора роста тромбоцитов PDGFB (гомолог онкогена вируса обезьяньей саркомы (v-sis))» .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]