ТФР бета 2

ТГФБ2
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB showСписок идентификационных кодов PDB 1TFG, 2TGI, 4KXZ
Идентификаторы
Псевдонимы	TGFB2 , TGF-бета2, трансформирующий фактор роста бета 2, G-TSF
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 190220 ; МГИ : 98726 ; Гомологен : 2432 ; Генные карты : TGFB2 ; ОМА : TGFB2 — ортологи
showМестоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 1 (human) Band 1q41 Start 218,345,336 bp End 218,444,619 bp
showМестоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 1 (mouse) Band 1 H5|1 89.95 cM Start 186,354,989 bp End 186,438,186 bp
show экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in Achilles tendon cartilage tissue germinal epithelium tendon of biceps brachii sperm minor salivary glands ventricular zone tibia islet of Langerhans smooth muscle tissue Top expressed in epithelium of lens decidua ciliary body iris external carotid artery secondary oocyte internal carotid artery Epithelium of choroid plexus semi-lunar valve submandibular gland More reference expression data BioGPS More reference expression data
showГенная онтология Molecular function type II transforming growth factor beta receptor binding signaling receptor binding type III transforming growth factor beta receptor binding cytokine activity transforming growth factor beta receptor binding growth factor activity protein homodimerization activity amyloid-beta binding protein binding protein heterodimerization activity Cellular component extracellular region extracellular matrix platelet alpha granule lumen extracellular space axon neuronal cell body collagen-containing extracellular matrix Biological process eye development regulation of transforming growth factor beta2 production response to progesterone cell death cardioblast differentiation positive regulation of integrin biosynthetic process protein phosphorylation positive regulation of heart contraction positive regulation of neuron apoptotic process angiogenesis negative regulation of epithelial cell proliferation uterine wall breakdown negative regulation of alkaline phosphatase activity negative regulation of macrophage cytokine production positive regulation of cell adhesion mediated by integrin cell population proliferation transforming growth factor beta receptor signaling pathway negative regulation of cell population proliferation positive regulation of stress-activated MAPK cascade cell-cell junction organization extrinsic apoptotic signaling pathway collagen fibril organization positive regulation of epithelial cell migration neutrophil chemotaxis positive regulation of cell growth response to wounding negative regulation of cell growth positive regulation of cardioblast differentiation glial cell migration wound healing positive regulation of ossification cardiac muscle cell proliferation positive regulation of epithelial to mesenchymal transition odontogenesis positive regulation of timing of catagen positive regulation of immune response regulation of complement-dependent cytotoxicity positive regulation of protein secretion epithelial to mesenchymal transition embryonic digestive tract development response to hypoxia cell-cell signaling positive regulation of pathway-restricted SMAD protein phosphorylation heart morphogenesis platelet degranulation salivary gland morphogenesis generation of neurons negative regulation of immune response cell morphogenesis positive regulation of cell population proliferation positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling cell migration activation of protein kinase activity positive regulation of cell division cardiac epithelial to mesenchymal transition BMP signaling pathway cell development skeletal system development kidney development neural tube closure hair follicle development outflow tract septum morphogenesis membranous septum morphogenesis heart valve morphogenesis atrioventricular valve morphogenesis pulmonary valve morphogenesis endocardial cushion morphogenesis cardiac right ventricle morphogenesis ventricular trabecula myocardium morphogenesis endocardial cushion fusion atrial septum primum morphogenesis neural retina development heart development male gonad development hemopoiesis embryonic limb morphogenesis hair follicle morphogenesis ascending aorta morphogenesis dopamine biosynthetic process positive regulation of cell cycle negative regulation of Ras protein signal transduction somatic stem cell division neuron development inner ear development uterus development pathway-restricted SMAD protein phosphorylation ventricular septum morphogenesis atrial septum morphogenesis pharyngeal arch artery morphogenesis regulation of apoptotic process involved in outflow tract morphogenesis substantia propria of cornea development cranial skeletal system development negative regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation regulation of signaling receptor activity negative regulation of gene expression negative regulation of angiogenesis positive regulation of Notch signaling pathway SMAD protein signal transduction positive regulation of pri-miRNA transcription by RNA polymerase II embryo development ending in birth or egg hatching regulation of timing of catagen secondary palate development regulation of cell population proliferation regulation of apoptotic process regulation of MAPK cascade Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи Разновидность Человек Мышь Входить 7042 21808 Вместе ENSG00000092969 ENSMUSG00000039239 ЮниПрот P61812 P27090 RefSeq (мРНК) НМ_003238 НМ_001135599 НМ_009367 НМ_001329107 RefSeq (белок) НП_001129071 НП_003229 НП_001316036 НП_033393 Местоположение (UCSC) Chr 1: 218,35 – 218,44 Мб Chr 1: 186,35 – 186,44 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Трансформирующий фактор роста-бета 2 (TGF-β2) представляет собой секретируемый белок, известный как цитокин , который выполняет множество клеточных функций и играет жизненно важную роль во время эмбрионального развития (альтернативные названия: фактор-супрессор Т-клеток, полученный из глиобластомы , G-TSF, BSC). -1 ингибитор роста клеток, Полиэргин, Цетермин ). Это внеклеточный гликозилированный белок. Известно, что он подавляет эффекты интерлейкин- зависимых Т-клеточных опухолей . Существуют две названные изоформы этого белка, созданные путем альтернативного сплайсинга одного и того же гена (т.е. TGFB2 ).

Дальнейшее чтение

• Кларк Д.А., Кокер Р. (1998). «Трансформирующий фактор роста-бета (TGF-бета)». Межд. Дж. Биохим. Клеточная Биол . 30 (3): 293–8. дои : 10.1016/S1357-2725(97)00128-3 . ПМИД   9611771 .
• Уик В., Платтен М., Веллер М. (2002). «Инвазия клеток глиомы: регуляция активности металлопротеиназы с помощью TGF-бета». Дж. Нейронкол . 53 (2): 177–85. дои : 10.1023/А:1012209518843 . ПМИД   11716069 . S2CID   21461718 .
• Бисселл Д.М. (2002). «Хроническое повреждение печени, TGF-бета и рак» . Экспериментальная и молекулярная медицина . 33 (4): 179–90. дои : 10.1038/emm.2001.31 . ПМИД   11795478 .
• Каллури Р., Нилсон Э.Г. (2004). «Эпителиально-мезенхимальный переход и его значение для фиброза» . Дж. Клин. Инвестируйте . 112 (12): 1776–84. дои : 10.1172/JCI20530 . ПМК   297008 . ПМИД   14679171 .
• Даопин С., Пьес К.А., Огава Ю., Дэвис Д.Р. (1992). «Кристаллическая структура трансформирующего фактора роста-бета 2: необычная складка суперсемейства» . Наука . 257 (5068): 369–73. Бибкод : 1992Sci...257..369D . дои : 10.1126/science.1631557 . ПМИД   1631557 .
• Член парламента Шлюнеггера, Грюттер М.Г. (1992). «Необычная особенность, обнаруженная в кристаллической структуре человеческого трансформирующего фактора роста-бета-2 при разрешении 2,2 А». Природа . 358 (6385): 430–4. Бибкод : 1992Natur.358..430S . дои : 10.1038/358430a0 . ПМИД   1641027 . S2CID   4239431 .
• Noma T, Glick AB, Geiser AG и др. (1992). «Молекулярное клонирование и структура промотора гена трансформирующего фактора роста бета 2 человека». Факторы роста . 4 (4): 247–55. дои : 10.3109/08977199109043910 . ПМИД   1764261 .
• Бодмер С., Подлисный М.Б., Селькое DJ и др. (1990). «Трансформирующий фактор роста-бета, связанный с растворимыми производными белка-предшественника бета-амилоида болезни Альцгеймера». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 171 (2): 890–7. дои : 10.1016/0006-291X(90)91229-L . ПМИД   2119582 .
• Уэбб Н.Р., Мэдисен Л., Роуз Т.М., Пурчио А.Ф. (1989). «Структурный и последовательностной анализ клонов кДНК TGF-бета 2 предсказывает два разных белка-предшественника, продуцируемых путем альтернативного сплайсинга мРНК». ДНК . 7 (7): 493–7. дои : 10.1089/dna.1.1988.7.493 . ПМИД   2850146 .
• Мэдисен Л., Уэбб Н.Р., Роуз Т.М. и др. (1988). «Трансформирующий фактор роста-бета 2: клонирование кДНК и анализ последовательности». ДНК . 7 (1): 1–8. дои : 10.1089/dna.1988.7.1 . ПМИД   3162414 .
• Бартон Д.Э., Фёлльмер Б.Е., Ду Дж. и др. (1989). «Хромосомное картирование генов, трансформирующих факторы роста бета 2 и бета 3 у человека и мыши: дисперсия семейства генов TGF-бета». Онкоген Рез . 3 (4): 323–31. ПМИД   3226728 .
• де Мартин Р., Хэндлер Б., Хофер-Варбинек Р. и др. (1988). «Комплементарная ДНК для фактора-супрессора Т-клеток, полученного из глиобластомы человека, нового члена семейства генов трансформирующего фактора роста-бета» . ЭМБО Дж . 6 (12): 3673–7. дои : 10.1002/j.1460-2075.1987.tb02700.x . ПМЦ   553836 . ПМИД   3322813 .
• Марквардт Х., Любин М.Н., Икеда Т. (1987). «Полная аминокислотная последовательность человеческого трансформирующего фактора роста типа бета 2» . Ж. Биол. Хим . 262 (25): 12127–31. дои : 10.1016/S0021-9258(18)45325-2 . ПМИД   3476488 .
• Филип А., Бостедт Л., Стигбранд Т., О'Коннор-МакКорт, доктор медицинских наук (1994). «Связывание трансформирующего фактора роста-бета (TGF-бета) с белком зоны беременности (PZP). Сравнение с взаимодействием TGF-бета-альфа-2-макроглобулин» . Евро. Дж. Биохим . 221 (2): 687–93. дои : 10.1111/j.1432-1033.1994.tb18781.x . ПМИД   7513640 .
• Лин Х.И., Мустакас А., Кнаус П. и др. (1995). «Растворимый экзоплазматический домен рецептора трансформирующего фактора роста II типа (TGF)-бета. Гетерогенно гликозилированный белок с высоким сродством и селективностью к лигандам TGF-бета» . Ж. Биол. Хим . 270 (6): 2747–54. дои : 10.1074/jbc.270.6.2747 . ПМИД   7852346 .
• Хильдебранд А., Ромарис М., Расмуссен Л.М. и др. (1994). «Взаимодействие малых интерстициальных протеогликанов бигликана, декорина и фибромодулина с трансформирующим фактором роста бета» . Биохим. Дж . 302. (Часть 2) (2): 527–34. дои : 10.1042/bj3020527 . ПМЦ   1137259 . ПМИД   8093006 .
• Лопес-Касильяс Ф., Пейн Х.М., Андрес Х.Л., Массаге Дж. (1994). «Бетагликан может действовать как двойной модулятор доступа TGF-бета к сигнальным рецепторам: картирование мест связывания лиганда и сайтов прикрепления GAG» . Дж. Клеточная Биол . 124 (4): 557–68. дои : 10.1083/jcb.124.4.557 . ПМК   2119924 . ПМИД   8106553 .
• Фромиг О, Мари П.Дж., Ломри А. (1998). «Костный морфогенетический белок-2 и трансформирующий фактор роста бета2 взаимодействуют, модулируя пролиферацию и дифференцировку стромальных клеток костного мозга человека». Дж. Селл. Биохим . 68 (4): 411–26. doi : 10.1002/(SICI)1097-4644(19980315)68:4<411::AID-JCB2>3.0.CO;2-T . ПМИД   9493905 . S2CID   85850306 .
• Мори Т., Кавара С., Шинозаки М. и др. (1999). «Роль и взаимодействие фактора роста соединительной ткани с трансформирующим фактором роста-бета при стойком фиброзе: модель фиброза у мышей». Дж. Селл. Физиол . 181 (1): 153–9. doi : 10.1002/(SICI)1097-4652(199910)181:1<153::AID-JCP16>3.0.CO;2-K . ПМИД   10457363 . S2CID   21284888 .