БМПР1А

БМПР1А
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	3QB4, 1ES7, 1REW, 2GOO, 2H62, 2H64, 2K3G, 2QJ9, 2QJA, 2QJB, 3NH7
Идентификаторы
Псевдонимы	BMPR1A , 10q23del, ACVRLK3, ALK3, CD292, SKR5, костный морфогенетический белковый рецептор типа 1А
Внешние идентификаторы	Опустить : 601299 ; МГИ : 1338938 ; Гомологен : 20911 ; Генные карты : BMPR1A ; ОМА : BMPR1A — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 10 (human)
End	86,932,825 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 14 (mouse)
End	34,225,298 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	secondary oocyte; ; Achilles tendon; ; saphenous vein; ; parotid gland; ; tail of epididymis; ; biceps brachii; ; seminal vesicula; ; popliteal artery; ; tibial arteries; ; urethra;
	Top expressed in
	ascending aorta; ; aortic valve; ; vas deferens; ; vestibular sensory epithelium; ; efferent ductule; ; genital tubercle; ; calvaria; ; epithelium of lens; ; iris; ; vestibular membrane of cochlear duct;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	transferase activity; nucleotide binding; protein kinase activity; protein homodimerization activity; metal ion binding; kinase activity; protein serine/threonine kinase activity; transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity; protein binding; DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific; SMAD binding; ATP binding; BMP receptor activity; transforming growth factor beta-activated receptor activity; transforming growth factor beta receptor activity, type I; growth factor binding;
Cellular component	integral component of membrane; HFE-transferrin receptor complex; membrane; plasma membrane; neuronal cell body; dendrite; caveola; external side of plasma membrane; integral component of plasma membrane; receptor complex; cell surface;
Biological process	somitogenesis; pattern specification process; roof of mouth development; cell differentiation; pituitary gland development; endoderm development; chondrocyte differentiation; neural crest cell development; lateral mesoderm development; lung development; positive regulation of bone mineralization; embryonic organ development; paraxial mesoderm structural organization; positive regulation of epithelial cell proliferation; phosphorylation; negative regulation of neurogenesis; positive regulation of pathway-restricted SMAD protein phosphorylation; mesoderm formation; ectoderm development; embryonic digit morphogenesis; heart morphogenesis; cellular response to BMP stimulus; in utero embryonic development; BMP signaling pathway; hindlimb morphogenesis; nervous system development; dorsal/ventral axis specification; regulation of lateral mesodermal cell fate specification; stem cell population maintenance; odontogenesis of dentin-containing tooth; Mullerian duct regression; endocardial cushion formation; protein phosphorylation; positive regulation of transcription, DNA-templated; heart development; cartilage development; positive regulation of osteoblast differentiation; developmental growth; transmembrane receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway; positive regulation of mesenchymal cell proliferation; heart formation; neural plate pattern specification; embryonic morphogenesis; mesendoderm development; immune response; regulation of cellular senescence; neural plate mediolateral regionalization; dorsal/ventral pattern formation; transforming growth factor beta receptor signaling pathway; positive regulation of SMAD protein signal transduction; anterior/posterior pattern specification; paraxial mesoderm development; positive regulation of pri-miRNA transcription by RNA polymerase II; negative regulation of smooth muscle cell migration; BMP signaling pathway involved in heart development; regulation of cardiac muscle cell apoptotic process; outflow tract septum morphogenesis; outflow tract morphogenesis; cardiac conduction system development; mitral valve morphogenesis; tricuspid valve morphogenesis; endocardial cushion morphogenesis; cardiac right ventricle morphogenesis; ventricular trabecula myocardium morphogenesis; ventricular compact myocardium morphogenesis; dorsal aorta morphogenesis; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; regulation of cardiac muscle cell proliferation; positive regulation of cardiac muscle cell proliferation; pharyngeal arch artery morphogenesis; positive regulation of cardiac ventricle development; positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation; fibrous ring of heart morphogenesis; regulation of neural crest cell differentiation;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	657
	12166
	ENSG00000107779
	ENSMUSG00000021796
	P36894
	P36895
	НМ_004329
	НМ_009758
	НП_004320
	НП_033888
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Рецептор костного морфогенетического белка типа IA, также известный как BMPR1A, представляет собой белок , который у человека кодируется BMPR1A геном . BMPR1A также обозначают как CD292 ( кластер дифференцировки 292). ^{[ 5 ]}

Функция

Рецепторы костного морфогенетического белка (BMP) представляют собой семейство трансмембранных серин/треониновых киназ , которое включает рецепторы типа I BMPR1A (этот белок) и BMPR1B и рецептор типа II BMPR2 . Эти рецепторы также тесно связаны с рецепторами активина ACVR1 и ACVR2 . Лиганды этих рецепторов являются членами суперсемейства TGF-бета . TGF-бета и активины передают свои сигналы посредством образования гетеродимерных комплексов с двумя различными типами сериновых (треониновых) киназных рецепторов: рецепторами I типа около 50-55 кДа и рецепторами типа II около 70-80 кДа. Рецепторы типа II связывают лиганды в отсутствие рецепторов типа I, но им требуются соответствующие рецепторы типа I для передачи сигналов, тогда как рецепторам типа I требуются соответствующие рецепторы типа II для связывания лиганда. ^{[ 5 ]}

BMP подавляет передачу сигналов WNT для поддержания стабильных популяций стволовых клеток. Мыши с нулевым BMPR1A умерли на 8-й день эмбрионального развития без спецификации мезодермы , что демонстрирует его жизненно важную роль в гаструляции . ^{[ 6 ]} В экспериментах с использованием доминантно-отрицательных куриных эмбрионов BMPR1A было продемонстрировано, что BMPR1A играет роль в апоптозе и развитии адипоцитов . ^{[ 6 ]} Используя конститутивно активные формы BMPR1A, было показано, что BMPR1A играет роль в дифференцировке клеток . ^{[ 6 ]} Сигналы, передаваемые рецептором BMPR1A, не являются существенными для остеобластов образования или пролиферации ; однако BMPR1A необходим для отложения внеклеточного матрикса остеобластами. ^{[ 6 ]} У куриных эмбрионов рецепторы BMPR1A обнаруживаются на низких уровнях в мезенхиме зачатков конечностей , в другом месте по сравнению с BMPR1B, что подтверждает различную роль, которую они играют в остеогенезе. ^{[ 7 ]}

Лиганды

Агонисты : BMP2 , BMP4 , BMP6 , BMP7 , GDF6.
Антагонисты : Ноггин , Чордин.

Болезни

BMPR1A, SMAD4 и PTEN ответственны за синдром ювенильного полипоза , ювенильный полипоз кишечника и болезнь Каудена .

Взаимодействия

Было показано, что BMPR1A взаимодействует с:

БМП2 , ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}
СФ3Б4 , ^{[ 12 ]} и
ЗМЫНД11 . ^{[ 13 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000107779 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021796 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтрез: костный морфогенетический белковый рецептор BMPR1A, тип IA» .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Мишина Ю. , Старбак М.В., Джентиле М.А., Фукуда Т., Каспаркова В., Сидор Дж.Г., Хэнкс М.К., Амлинг М., Пинеро Г.Дж., Харада С., Берингер Р.Р. (2004). «Передача сигналов рецептора костного морфогенетического белка типа IA регулирует постнатальную функцию остеобластов и ремоделирование кости» . Ж. Биол. Хим . 279 (26): 27560–6. дои : 10.1074/jbc.M404222200 . ПМИД 15090551 .
^ Юн Б.С., Овчинников Д.А., Йоши И., Мишина Ю., Берингер Р.Р., Лайонс К.М. (2005). «Bmpr1a и Bmpr1b имеют перекрывающиеся функции и необходимы для хондрогенеза in vivo» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 102 (14): 5062–7. Бибкод : 2005PNAS..102.5062Y . дои : 10.1073/pnas.0500031102 . ПМК 555995 . ПМИД 15781876 .
^ Никель Дж., Дрейер М.К., Кирш Т., Зебальд В. (2001). «Кристаллическая структура комплекса BMP-2:BMPR-IA и образование антагонистов BMP-2». J Bone Joint Surg Am . 83-A Приложение 1 (Часть 1): S7–14. ПМИД 11263668 .
^ Кирш Т., Никель Дж., Зебальд В. (февраль 2000 г.). «Выделение рекомбинантного эктодомена IA рецептора BMP и его комплекса 2: 1 с BMP-2». ФЭБС Летт . 468 (2–3): 215–9. дои : 10.1016/s0014-5793(00)01214-x . ПМИД 10692589 . S2CID 30068719 .
^ Кирш Т., Никель Дж., Зебальд В. (июль 2000 г.). «Антагонисты BMP-2 возникают в результате изменений в эпитопе связывания с низким сродством к рецептору BMPR-II» . ЭМБО Дж . 19 (13): 3314–24. дои : 10.1093/emboj/19.13.3314 . ПМК 313944 . ПМИД 10880444 .
^ Гильбоа Л., Ноэ А., Гейссендорфер Т., Зебальд В., Хенис Й.И., Кнаус П. (март 2000 г.). «Костные морфогенетические белковые рецепторные комплексы на поверхности живых клеток: новый режим олигомеризации для серин/треонин-киназных рецепторов» . Мол. Биол. Клетка . 11 (3): 1023–35. дои : 10.1091/mbc.11.3.1023 . ПМК 14828 . ПМИД 10712517 .
^ Нишанян Т.Г., Уолдман Т. (октябрь 2004 г.). «Взаимодействие супрессора опухоли BMPR-IA с важным для развития фактором сплайсинга». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 323 (1): 91–7. дои : 10.1016/j.bbrc.2004.08.060 . ПМИД 15351706 .
^ Курозуми К., Нишита М., Ямагути К., Фудзита Т., Уэно Н., Сибуя Х. (апрель 1998 г.). «BRAM1, молекула, связанная с рецептором BMP, участвующая в передаче сигналов BMP». Генные клетки . 3 (4): 257–64. дои : 10.1046/j.1365-2443.1998.00186.x . ПМИД 9663660 . S2CID 29818690 .

Дальнейшее чтение

Лю Ф., Вентура Ф., Дуди Дж., Массаге Дж. (1995). «Человеческий рецептор типа II для костных морфогенных белков (BMP): расширение модели двухкиназного рецептора до BMP» . Мол. Клетка. Биол . 15 (7): 3479–86. дои : 10.1128/mcb.15.7.3479 . ПМК 230584 . ПМИД 7791754 .
тен Дийке П., Итидзё Х., Франзен П., Шульц П., Сарас Дж., Тоёшима Х., Хелдин Ч., Миязоно К. (1993). «Активин-рецептороподобные киназы: новый подкласс рецепторов клеточной поверхности с прогнозируемой серин/треонин-киназной активностью». Онкоген . 8 (10): 2879–87. ПМИД 8397373 .
Ишидо И, Китадзима И, Обама Х, Маруяма И, Мурата Ф, Имамура Т, Ямада Н, тен Дейке П, Миязоно К, Сако Т (1996). «Усиленная экспрессия рецепторов типа I для костных морфогенетических белков во время костеобразования». Дж. Боун Майнер. Рез . 10 (11): 1651–9. дои : 10.1002/jbmr.5650101107 . ПМИД 8592941 . S2CID 33345688 .
Ямада Н., Като М., тен Дейке П., Ямасита Х., Сампат Т.К., Хелдин Ч., Миязоно К., Фуна К. (1996). «Рецептор костного морфогенетического белка типа IB прогрессивно экспрессируется в злокачественных опухолях глиомы» . Бр. Дж. Рак . 73 (5): 624–9. дои : 10.1038/bjc.1996.108 . ПМК 2074358 . ПМИД 8605097 .
Нисито Х., Итидзё Х., Кимура М., Мацумото Т., Макисима Ф., Ямагути А., Ямасита Х., Эномото С., Миядзоно К. (1996). «Идентификация серин/треонин-киназных рецепторов типа I и типа II для фактора роста/дифференциации-5» . Ж. Биол. Хим . 271 (35): 21345–52. дои : 10.1074/jbc.271.35.21345 . ПМИД 8702914 .
Ву X, Робинсон CE, Фонг Х.В., Гимбл Дж.М. (1996). «Анализ нативного морфогенетического протеинового рецептора серин-треонинкиназы типа I мышиной кости (ALK-3)». Дж. Селл. Физиол . 168 (2): 453–61. doi : 10.1002/(SICI)1097-4652(199608)168:2<453::AID-JCP24>3.0.CO;2-2 . ПМИД 8707881 . S2CID 22669576 .
Эрлахер Л., Маккартни Дж., Пик Э., Тен Дейке П., Янагисита М., Опперманн Х., Люйтен Ф.П. (1998). «Морфогенетические белки хрящевого происхождения и остеогенный белок-1 по-разному регулируют остеогенез» . Дж. Боун Майнер. Рез . 13 (3): 383–92. дои : 10.1359/jbmr.1998.13.3.383 . ПМИД 9525338 . S2CID 25307046 .
Чжан Д., Мелер М.Ф., Сонг К., Кесслер Дж.А. (1998). «Развитие костных морфогенетических белковых рецепторов в нервной системе и возможная роль в регуляции экспрессии trkC» . Дж. Нейроски . 18 (9): 3314–26. doi : 10.1523/JNEUROSCI.18-09-03314.1998 . ПМК 6792660 . ПМИД 9547239 .
Иде Х., Сайто-Охара Ф., Онами С., Осада Ю., Икеучи Т., Ёсида Т., Терада М. (1998). «Присвоение генов BMPR1A и BMPR1B хромосомам человека 10q22.3 и 4q23 → q24 путем гибридизации in situ и радиационного гибридного картирования». Цитогенет. Клеточная генетика . 81 (3–4): 285–6. дои : 10.1159/000015048 . ПМИД 9730621 . S2CID 46751090 .
Сушельницкий С., Накаяма Т., Накао А., Морен А., Хелдин Ч., Кристиан Дж.Л., тен Дийке П. (1998). «Физическое и функциональное взаимодействие мыши и Xenopus Smad7 с рецепторами костных морфогенетических белков и рецепторами трансформирующего фактора роста-бета» . Ж. Биол. Хим . 273 (39): 25364–70. дои : 10.1074/jbc.273.39.25364 . ПМИД 9738003 .
Ю Л., Крузе Ф.Е., Пол Дж., Фелькер Х.Е. (1999). «Костные морфогенетические белки и факторы роста и дифференцировки роговицы человека». Инвестируйте. Офтальмол. Вис. Наука . 40 (2): 296–311. ПМИД 9950587 .
Астрём А.К., Джин Д., Имамура Т., Ройер Э., Розенцвейг Б., Миязоно К., тен Дийке П., Стенман Г. (1999). «Хромосомная локализация трех генов человека, кодирующих костные морфогенетические белковые рецепторы». Мамм. Геном . 10 (3): 299–302. дои : 10.1007/s003359900990 . ПМИД 10051328 . S2CID 19132542 .
Эбисава Т., Тада К., Китадзима И., Тодзё К., Сампат Т.К., Кавабата М., Миязоно К., Имамура Т. (2000). «Характеристика сигнальных путей костного морфогенетического белка-6 при дифференцировке остеобластов». Дж. Клеточная наука . 112 (20): 3519–27. дои : 10.1242/jcs.112.20.3519 . ПМИД 10504300 .
Ким И.Ю., Ли Д.Х., Ан Х.Дж., Токунага Х., Сонг В., Деверо Л.М., Джин Д., Сампат Т.К., Мортон Р.А. (2000). «Экспрессия рецепторов костных морфогенетических белков типа IA, -IB и -II коррелирует со степенью опухоли в тканях рака предстательной железы человека». Рак Рез . 60 (11): 2840–4. ПМИД 10850425 .
Кирш Т., Зебальд В., Дрейер М.К. (2000). «Кристаллическая структура эктодоменного комплекса BMP-2-BRIA». Нат. Структура. Биол . 7 (6): 492–6. дои : 10.1038/75903 . ПМИД 10881198 . S2CID 19403233 .
Ван М, Ши X, Фэн X, Цао X (2001). «Транкрипционные механизмы экспрессии гена остеопротегрина, индуцированной костным морфогенетическим белком» . Ж. Биол. Хим . 276 (13): 10119–25. дои : 10.1074/jbc.M006918200 . ПМИД 11139569 .

Внешние ссылки

Запись GeneReviews/NCBI/NIH/UW о синдроме ювенильного полипоза
BMPR1A+белок+человек Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
человека Местоположение генома BMPR1A и BMPR1A страница сведений о гене в браузере генома UCSC .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000107779 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021796 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтрез: костный морфогенетический белковый рецептор BMPR1A, тип IA» .

[BMPR1A_Ost-6] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Мишина Ю. , Старбак М.В., Джентиле М.А., Фукуда Т., Каспаркова В., Сидор Дж.Г., Хэнкс М.К., Амлинг М., Пинеро Г.Дж., Харада С., Берингер Р.Р. (2004). «Передача сигналов рецептора костного морфогенетического белка типа IA регулирует постнатальную функцию остеобластов и ремоделирование кости» . Ж. Биол. Хим . 279 (26): 27560–6. дои : 10.1074/jbc.M404222200 . ПМИД 15090551 .

[BMPR1A/B_role-7] Юн Б.С., Овчинников Д.А., Йоши И., Мишина Ю., Берингер Р.Р., Лайонс К.М. (2005). «Bmpr1a и Bmpr1b имеют перекрывающиеся функции и необходимы для хондрогенеза in vivo» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 102 (14): 5062–7. Бибкод : 2005PNAS..102.5062Y . дои : 10.1073/pnas.0500031102 . ПМК 555995 . ПМИД 15781876 .

[pmid11263668-8] Никель Дж., Дрейер М.К., Кирш Т., Зебальд В. (2001). «Кристаллическая структура комплекса BMP-2:BMPR-IA и образование антагонистов BMP-2». J Bone Joint Surg Am . 83-A Приложение 1 (Часть 1): S7–14. ПМИД 11263668 .

[pmid10692589-9] Кирш Т., Никель Дж., Зебальд В. (февраль 2000 г.). «Выделение рекомбинантного эктодомена IA рецептора BMP и его комплекса 2: 1 с BMP-2». ФЭБС Летт . 468 (2–3): 215–9. дои : 10.1016/s0014-5793(00)01214-x . ПМИД 10692589 . S2CID 30068719 .

[pmid10880444-10] Кирш Т., Никель Дж., Зебальд В. (июль 2000 г.). «Антагонисты BMP-2 возникают в результате изменений в эпитопе связывания с низким сродством к рецептору BMPR-II» . ЭМБО Дж . 19 (13): 3314–24. дои : 10.1093/emboj/19.13.3314 . ПМК 313944 . ПМИД 10880444 .

[pmid10712517-11] Гильбоа Л., Ноэ А., Гейссендорфер Т., Зебальд В., Хенис Й.И., Кнаус П. (март 2000 г.). «Костные морфогенетические белковые рецепторные комплексы на поверхности живых клеток: новый режим олигомеризации для серин/треонин-киназных рецепторов» . Мол. Биол. Клетка . 11 (3): 1023–35. дои : 10.1091/mbc.11.3.1023 . ПМК 14828 . ПМИД 10712517 .

[pmid15351706-12] Нишанян Т.Г., Уолдман Т. (октябрь 2004 г.). «Взаимодействие супрессора опухоли BMPR-IA с важным для развития фактором сплайсинга». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 323 (1): 91–7. дои : 10.1016/j.bbrc.2004.08.060 . ПМИД 15351706 .

[pmid9663660-13] Курозуми К., Нишита М., Ямагути К., Фудзита Т., Уэно Н., Сибуя Х. (апрель 1998 г.). «BRAM1, молекула, связанная с рецептором BMP, участвующая в передаче сигналов BMP». Генные клетки . 3 (4): 257–64. дои : 10.1046/j.1365-2443.1998.00186.x . ПМИД 9663660 . S2CID 29818690 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

v т и Белки : кластеры дифференциации (см. также список кластеров дифференцировки человека )
1–50	CD1 a-c 1A 1B 1D 1E CD2 CD3 γ δ ε CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 a CD9 CD10 CD11 a b c d CD13 CD14 CD15 CD16 A B CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 A B CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 a b c d CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 a b c d e f CD50
51–100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 E L P CD63 CD64 A B C CD66 a b c d e f CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 a b CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 a d e h j k CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 - CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101–150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 a b CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 a b CD121 a b CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151–200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 a b c CD157 CD158 (a d e i k) CD159 a c CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 a b CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 a b g CD174 CD177 CD178 CD179 a b CD180 CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201–250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 a b CD212 CD213a 1 2 CD217 CD218 (a b) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 a b CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 - CD248 CD249
251–300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301–350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD327 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)