АДАМ17

АДАМ17
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1BKC, 1ZXC, 2A8H, 2DDF, 2FV5, 2FV9, 2I47, 2M2F, 2OI0, 3B92, 3CKI, 3E8R, 3EDZ, 3EWJ, 3G42, 3KMC, 3KME, 3L0T, 3L0V, 3LE9, 3LEA, 3LGP, 3O64
Идентификаторы
Псевдонимы	ADAM17 , ADAM18, CD156B, CSVP, NISBD, NISBD1, TACE, металлопептидазный домен ADAM 17
Внешние идентификаторы	Опустить : 603639 ; МГИ : 1096335 ; Гомологен : 2395 ; Генные карты : ADAM17 ; ОМА : ADAM17 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 2 (human)
End	9,556,732 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 12 (mouse)
End	21,423,633 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	oocyte; ; Achilles tendon; ; pericardium; ; monocyte; ; tendon of biceps brachii; ; sural nerve; ; lower lobe of lung; ; right lung; ; gallbladder; ; upper lobe of lung;
	Top expressed in
	otic vesicle; ; saccule; ; otic placode; ; primary oocyte; ; secondary oocyte; ; cumulus cell; ; genital tubercle; ; tail of embryo; ; stroma of bone marrow; ; left lung lobe;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	PDZ domain binding; interleukin-6 receptor binding; SH3 domain binding; metal ion binding; Notch binding; integrin binding; peptidase activity; protein binding; metalloendopeptidase activity; hydrolase activity; metallopeptidase activity; endopeptidase activity;
Cellular component	cytoplasm; integral component of membrane; membrane; cell-cell junction; focal adhesion; plasma membrane; integral component of plasma membrane; ruffle membrane; cell surface; apical plasma membrane; actin cytoskeleton; membrane raft; cytosol;
Biological process	Notch signaling pathway; positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity; positive regulation of protein phosphorylation; response to hypoxia; T cell differentiation in thymus; cell motility; positive regulation of cell migration; wound healing, spreading of epidermal cells; germinal center formation; tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; spleen development; proteolysis; positive regulation of leukocyte chemotaxis; positive regulation of cell growth; response to lipopolysaccharide; cell adhesion; cell adhesion mediated by integrin; membrane protein ectodomain proteolysis; membrane protein intracellular domain proteolysis; regulation of mast cell apoptotic process; positive regulation of T cell chemotaxis; positive regulation of cell population proliferation; Notch receptor processing; positive regulation of chemokine production; neutrophil mediated immunity; B cell differentiation; defense response to Gram-positive bacterium; epidermal growth factor receptor signaling pathway; receptor transactivation; positive regulation of blood vessel endothelial cell migration; positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity; cellular response to high density lipoprotein particle stimulus; negative regulation of cold-induced thermogenesis; positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle; positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; positive regulation of vascular endothelial cell proliferation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	6868
	11491
	ENSG00000151694
	ENSMUSG00000052593
	P78536
	Q9Z0F8
	НМ_003183 ; НМ_001382777 ; НМ_001382778 ; НМ_021832
	НМ_001277266 ; НМ_009615 ; НМ_001291871
	НП_003174
	НП_001264195 ; НП_001278800 ; НП_033745
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Дезинтегрин и металлопротеаза 17 ( ADAM17 ), также называемый TACE ( альфа-превращающий фактор некроза опухоли фермент массой 70 кДа ), представляет собой фермент , принадлежащий к белков ADAM семейству , состоящих из дезинтегринов и металлопротеаз , активируемых презентацией субстрата .

Химические характеристики

ADAM17 представляет собой состоящий из 824 аминокислот полипептид, . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Функция

Предполагается, что ADAM17 участвует в процессинге фактора некроза опухоли альфа ( TNF-α ) на поверхности клетки и внутри внутриклеточных мембран транс -Гольджи-сети . Этот процесс, который также известен как «шеддинг», включает расщепление и высвобождение растворимого эктодомена из мембраносвязанных пробелков (таких как про-TNF-α) и имеет известное физиологическое значение. ADAM17 была первой идентифицированной « шеддазой », и также предполагается, что она играет роль в высвобождении разнообразных мембраносвязанных цитокинов , молекул клеточной адгезии , рецепторов , лигандов и ферментов.

TNF-α Клонирование гена показало, что он кодирует трансмембранный прополипептид типа II массой 26 кДа, который встраивается в клеточную мембрану во время ее созревания. На поверхности клеток про-ФНО-α биологически активен и способен индуцировать иммунные ответы посредством юкстакринной межклеточной передачи сигналов. Однако про-ФНО-α может подвергаться протеолитическому расщеплению по амидной связи Ala76-Val77, в результате чего высвобождается растворимый внеклеточный домен массой 17 кДа ( эктодомен из молекулы про-ФНО-α ). Этот растворимый эктодомен представляет собой цитокин, широко известный как TNF-α, который имеет решающее значение в паракринной передаче сигналов. Это протеолитическое высвобождение растворимого TNF-α катализируется ADAM17.

Недавно ADAM17 был обнаружен как решающий медиатор устойчивости к лучевой терапии. Лучевая терапия может вызывать дозозависимое увеличение фурин-опосредованного расщепления проформы ADAM17 до активного ADAM17, что приводит к усилению активности ADAM17 in vitro и in vivo. Было также показано, что лучевая терапия активирует ADAM17 при немелкоклеточном раке легкого, что приводит к выделению нескольких факторов выживания, активации пути фактора роста и резистентности к лечению, вызванной лучевой терапией. ^{[ 7 ]}

ADAM17 может играть важную роль в сигнальном пути Notch во время протеолитического высвобождения внутриклеточного домена Notch (из рецептора Notch1), которое происходит после связывания лиганда. ADAM17 также регулирует сигнальный путь киназы MAP, регулируя выделение амфирегулина-лиганда EGFR в молочной железе. ^{[ 8 ]} ADAM17 также играет роль в выделении L-селектина , молекулы клеточной адгезии . ^{[ 9 ]}

Взаимодействия

Было показано, что ADAM17 взаимодействует с:

Активация

Предполагается, что локализация ADAM17 является важным фактором, определяющим активность выделения. Традиционно считалось, что процессинг TNF-α происходит в транс-сети Гольджи и тесно связан с транспортировкой растворимого TNF-α на поверхность клетки. Выделение также связано с кластеризацией ADAM17 с его субстратом, мембраносвязанным TNF, в липидных рафтах. ^{[ 14 ]} Общий процесс называется презентацией субстрата и регулируется холестерином. Исследования также показывают, что большая часть зрелого эндогенного ADAM17 может быть локализована в перинуклеарном компартменте, при этом лишь небольшое количество TACE присутствует на поверхности клетки. Локализация зрелого ADAM17 в перинуклеарном компартменте, следовательно, повышает вероятность того, что ADAM17-опосредованное отторжение эктодоменов может также происходить во внутриклеточной среде, в отличие от традиционной модели.

Было документально подтверждено, что функциональный ADAM17 повсеместно экспрессируется в толстой кишке человека с повышенной активностью в слизистой оболочке толстой кишки у пациентов с язвенным колитом , основной формой воспалительного заболевания кишечника . Другие эксперименты также показали, что экспрессия ADAM17 может ингибироваться этанолом . ^{[ 15 ]}

Клиническое значение

Adam17 может способствовать проникновению вируса SARS-CoV-2 , возможно, путем слияния вирусных частиц с цитоплазматической мембраной. ^{[ 16 ]} Adam17 обладает такой же ACE2 активностью расщепления , что и TMPRSS2 , но, образуя растворимый ACE2, Adam17 может фактически оказывать защитное действие, блокируя циркулирующие частицы вируса SARS-CoV-2. ^{[ 16 ]}

Активность шеддазы Adam17 может способствовать воспалению COVID-19 за счет расщепления TNF-α и рецептора интерлейкина-6 . ^{[ 16 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000151694 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052593 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Блэк Р.А., Раух С.Т., Козлоски С.Дж., Пешон Дж.Дж., Слэк Дж.Л., Вольфсон М.Ф., Кастнер Б.Дж., Стокинг К.Л., Редди П., Шринивасан С., Нельсон Н., Бояни Н., Шули К.А., Герхарт М., Дэвис Р., Фитцнер Дж.Н., Джонсон Р.С. , Пакстон Р.Дж., Марч СиДжей, Серретти Д.П. (февраль 1997 г.). «Металлопротеиназа дезинтегрин, которая высвобождает фактор некроза опухоли-альфа из клеток». Природа . 385 (6618): 729–33. Бибкод : 1997Natur.385..729B . дои : 10.1038/385729a0 . ПМИД 9034190 . S2CID 4251053 .
^ Мосс М.Л., Джин С.Л., Милла М.Э., Бикетт Д.М., Беркхарт В., Картер Х.Л., Чен У.Дж., Клэй У.К., Дидсбери Дж.Р., Хасслер Д., Хоффман Ч.Р., Кост Т.А., Ламберт М.Х., Лисницер М.А., МакКоли П., МакГихан Г., Митчелл Дж. , Мойер М , Пахель Дж , Рок В , Овертон ЛК , Шенен Ф , Ситон Т., Су Дж.Л., Бечерер Дж.Д. (февраль 1997 г.). «Клонирование дезинтегриновой металлопротеиназы, которая обрабатывает предшественник фактора некроза опухоли-альфа». Природа 385 (6618): 733–6. Бибкод : 1997Nature.385..733M . дои : 10.1038/385733a0 . ПМИД 9034191 . S2CID 4335616 .
^ Шарма А., Бендер С., Циммерманн М., Ристерер О., Броггини-Тенцер А., Пруши М.Н. (сентябрь 2016 г.). «Секретомная сигнатура идентифицирует ADAM17 как новую мишень для радиосенсибилизации немелкоклеточного рака легких» . Клинические исследования рака . 22 (17): 4428–39. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-15-2449 . ПМИД 27076628 .
^ Стернлихт, доктор медицинских наук, Суннарборг С.В., Курос-Мехр Х., Ю Ю, Ли Д.К., Верб З. (сентябрь 2005 г.). «Морфогенез протоков молочной железы требует паракринной активации стромального EGFR посредством ADAM17-зависимого отщепления эпителиального амфирегулина» . Разработка . 132 (17): 3923–33. дои : 10.1242/dev.01966 . ПМК 2771180 . ПМИД 16079154 .
^ Ли Ю, Браззелл Дж., Эррера А., Уолчек Б. (октябрь 2006 г.). «Дефицит ADAM17 зрелыми нейтрофилами оказывает различное влияние на выделение L-селектина» . Кровь . 108 (7): 2275–9. дои : 10.1182/кровь-2006-02-005827 . ПМЦ 1895557 . ПМИД 16735599 .
^ Пейретти Ф., Депре-Боклер П., Бонардо Б., Обер Х., Юхан-Ваге И., Налбоне Дж. (май 2003 г.). «Идентификация SAP97 как внутриклеточного партнера по связыванию TACE» . Журнал клеточной науки . 116 (Часть 10): 1949–57. дои : 10.1242/jcs.00415 . ПМИД 12668732 .
^ Нельсон К.К., Шлендорф Дж., Блобель К.П. (ноябрь 1999 г.). «Доказательства взаимодействия альфа-конвертазы фактора некроза опухоли-металлопротеазы-дезинтегрина (TACE) с дефицитом митотического ареста 2 (MAD2), а также взаимодействия металлопротеазы-дезинтегрина MDC9 с новым белком, родственным MAD2, MAD2beta» . Биохимический журнал . 343, часть 3 (3): 673–80. дои : 10.1042/0264-6021:3430673 . ПМК 1220601 . ПМИД 10527948 .
^ Погосян З., Роббинс С.М., Хаусли М.Д., Вебстер А., Мерфи Г., Эдвардс Д.Р. (февраль 2002 г.). «Зависимые от фосфорилирования взаимодействия между цитоплазматическим доменом ADAM15 и протеин-тирозинкиназами семейства Src» . Журнал биологической химии . 277 (7): 4999–5007. дои : 10.1074/jbc.M107430200 . ПМИД 11741929 .
^ Диас-Родригес Э., Монтеро Х.К., Спарис-Огандо А., Юсте Л., Пандиелла А. (июнь 2002 г.). «Киназа, регулируемая внеклеточными сигналами, фосфорилирует альфа-превращающий фермент фактора некроза опухоли треонин 735: потенциальная роль в регулируемом выделении» . Молекулярная биология клетки . 13 (6): 2031–44. дои : 10.1091/mbc.01-11-0561 . ПМЦ 117622 . ПМИД 12058067 .
^ Телье, Эдвиж; Кано, Матиас; Ребсомен, Лора; Бонардо, Бернадетт; Юхан-Ваге, Ирен; Налбоне, Жиль; Пейретти, Франк (10 декабря 2006 г.). «Активность выделения ADAM17 изолируется в липидных рафтах». Экспериментальные исследования клеток . 312 (20): 3969–3980. дои : 10.1016/j.yexcr.2006.08.027 . ПМИД 17010968 .
^ Тайеб Дж., Деларш С., Этуин Ф., Селлум С., Пойнард Т., Гужеро-Посидало М.А., Шолле-Мартен С. (декабрь 2002 г.). «Вызванное этанолом ингибирование высвобождения цитокинов и дегрануляции белка в нейтрофилах человека». Журнал биологии лейкоцитов . 72 (6): 1142–7. дои : 10.1189/jlb.72.6.1142 . ПМИД 12488495 . S2CID 9712196 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Зипето Д., Арганараз Г.А., Арганараз Э.Р. (2020). «Взаимодействие ACE2/ADAM17/TMPRSS2 может быть основным фактором риска для COVID -1». Границы в иммунологии . / дои fimmu.2020.576745 : 10.3389 . ПМЦ 7575774 . ПМИД 33117379 .

Дальнейшее чтение

Блэк РА (январь 2002 г.). «Фактор некроза опухоли-альфа-превращающий фермент». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 34 (1): 1–5. дои : 10.1016/S1357-2725(01)00097-8 . ПМИД 11733179 .
Бональдо М.Ф., Леннон Дж., Соарес М.Б. (сентябрь 1996 г.). «Нормализация и вычитание: два подхода к открытию генов» . Геномные исследования . 6 (9): 791–806. дои : 10.1101/гр.6.9.791 . ПМИД 8889548 .
Блэк Р.А., Раух С.Т., Козлоски С.Дж., Пешон Дж.Дж., Слэк Дж.Л., Вольфсон М.Ф., Кастнер Б.Дж., Стокинг К.Л., Редди П., Шринивасан С., Нельсон Н., Бояни Н., Шули К.А., Герхарт М., Дэвис Р., Фитцнер Дж.Н., Джонсон Р.С. , Пакстон Р.Дж., Марч СиДжей, Серретти Д.П. (февраль 1997 г.). «Металлопротеиназа дезинтегрин, которая высвобождает фактор некроза опухоли-альфа из клеток». Природа . 385 (6618): 729–33. Бибкод : 1997Natur.385..729B . дои : 10.1038/385729a0 . ПМИД 9034190 . S2CID 4251053 .
Мосс М.Л., Джин С.Л., Милла М.Э., Бикетт Д.М., Беркхарт В., Картер Х.Л., Чен У.Дж., Клэй У.К., Дидсбери Дж.Р., Хасслер Д., Хоффман Ч.Р., Кост Т.А., Ламберт М.Х., Лисницер М.А., МакКоли П., МакГихан Г., Митчелл Дж. , Мойер М , Пахель Дж , Рок В , Овертон ЛК , Шенен Ф , Ситон Т., Су Дж.Л., Бечерер Дж.Д. (февраль 1997 г.). «Клонирование дезинтегриновой металлопротеиназы, которая обрабатывает предшественник фактора некроза опухоли-альфа». Природа 385 (6618): 733–6. Бибкод : 1997Nature.385..733M . дои : 10.1038/385733a0 . ПМИД 9034191 . S2CID 4335616 .
Маскос К., Фернандес-Каталан С., Хубер Р., Буренков Г.П., Бартуник Х., Эллестад Г.А., Редди П., Вольфсон М.Ф., Раух С.Т., Кастнер Б.Дж., Дэвис Р., Кларк Х.Р., Петерсен М., Фитцнер Дж.Н., Серретти Д.П., Марч С.Дж., Пакстон Р.Дж., Блэк Р.А., Боде В. (март 1998 г.). «Кристаллическая структура каталитического домена альфа-превращающего фермента фактора некроза опухолей человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (7): 3408–12. Бибкод : 1998PNAS...95.3408M . дои : 10.1073/pnas.95.7.3408 . ЧВК 19849 . ПМИД 9520379 .
Патель И.Р., Аттур М.Г., Патель Р.Н., Стучин С.А., Абагян Р.А., Абрамсон С.Б., Амин А.Р. (май 1998 г.). «Фермент конвертаза TNF-альфа из хряща человека, пораженного артритом: выделение кДНК путем дифференциального отображения, экспрессия активного фермента и регуляция TNF-альфа» . Журнал иммунологии . 160 (9): 4570–9. дои : 10.4049/jimmunol.160.9.4570 . ПМИД 9574564 . S2CID 54023449 .
Шретер Э.Х., Кисслингер Дж.А., Копан Р. (май 1998 г.). «Передача сигналов Notch-1 требует индуцированного лигандом протеолитического высвобождения внутриклеточного домена». Природа . 393 (6683): 382–6. Бибкод : 1998Natur.393..382S . дои : 10.1038/30756 . ПМИД 9620803 . S2CID 4431882 .
Хирохата С., Селдин М.Ф., Апте С.С. (ноябрь 1998 г.). «Хромосомное присвоение двух генов ADAM, TACE (ADAM17) и MLTNB (ADAM19), к хромосомам 2 и 5 человека соответственно, а Mltnb - к хромосоме 11 мыши». Геномика . 54 (1): 178–9. дои : 10.1006/geno.1998.5544 . ПМИД 9806848 .
Лам Л., Вонг Б.Р., Жозиен Р., Бехерер Дж.Д., Эрдьюмент-Бромаж Х., Шлендорф Дж., Темпст П., Чой Ю., Блобель К.П. (май 1999 г.). «Доказательства роли протеазы, превращающей фактор некроза опухоли-альфа (TNF-альфа) в выделение TRANCE, члена семейства TNF, участвующего в остеокластогенезе и выживании дендритных клеток» . Журнал биологической химии . 274 (19): 13613–8. дои : 10.1074/jbc.274.19.13613 . ПМИД 10224132 .
Серретти Д.П., Пойндекстер К., Кастнер Б.Дж., Минс Дж., Коупленд Н.Г., Гилберт Д.Д., Дженкинс Н.А., Блэк Р.А., Нельсон Н. (август 1999 г.). «Характеристика кДНК и гена альфа-превращающего фермента фактора некроза опухоли мыши (TACE / ADAM17) и его расположение на хромосоме 12 мыши и хромосоме 2p25 человека». Цитокин . 11 (8): 541–51. дои : 10.1006/cyto.1998.0466 . ПМИД 10433800 .
Нельсон К.К., Шлендорф Дж., Блобель К.П. (ноябрь 1999 г.). «Доказательства взаимодействия альфа-конвертазы фактора некроза опухоли-металлопротеазы-дезинтегрина (TACE) с дефицитом митотического ареста 2 (MAD2), а также взаимодействия металлопротеазы-дезинтегрина MDC9 с новым белком, родственным MAD2, MAD2beta» . Биохимический журнал . 343 Ч. 3 (Часть 3): 673–80. дои : 10.1042/0264-6021:3430673 . ПМК 1220601 . ПМИД 10527948 .
Кярккяйнен И., Рыбникова Е., Пелто-Хуикко М., Хуовила А.П. (июнь 2000 г.). «Гены металлопротеазы-дезинтегрина (ADAM) широко и дифференциально экспрессируются в ЦНС взрослых». Молекулярная и клеточная нейронауки . 15 (6): 547–60. дои : 10.1006/mcne.2000.0848 . ПМИД 10860581 . S2CID 36643322 .
Бру С., Логит Ф., Гупта Н., Бессия С., ЛеБейл О., Доденс-младший, Кумано А., Ру П., Блэк Р.А., Исраэль А. (февраль 2000 г.). «Новое протеолитическое расщепление, участвующее в передаче сигналов Notch: роль дезинтегрина-металлопротеазы TACE» . Молекулярная клетка . 5 (2): 207–16. дои : 10.1016/S1097-2765(00)80417-7 . ПМИД 10882063 .
Ли М.Х., Верма В., Маскос К., Нат Д., Кнойпер В., Доддс П., Амур А., Мерфи Г. (май 2002 г.). «Разработка N-концевого домена тканевого ингибитора металлопротеиназы (ТИМП)-3 в качестве лучшего ингибитора фермента, превращающего фактор некроза опухоли-альфа» . Биохимический журнал . 364 (Часть 1): 227–34. дои : 10.1042/bj3640227 . ПМЦ 1222565 . ПМИД 11988096 .
Ли М.Х., Верма В., Маскос К., Бечерер Дж.Д., Кнаупер В., Доддс П., Амур А., Мерфи Г. (июнь 2002 г.). «С-концевые домены ТАСЕ ослабляют ингибирующее действие N-ТИМП-3». Письма ФЭБС . 520 (1–3): 102–6. Бибкод : 2002FEBSL.520..102L . дои : 10.1016/S0014-5793(02)02776-X . ПМИД 12044879 . S2CID 1433047 .
Диас-Родригес Э., Монтеро Х.К., Спарис-Огандо А., Юсте Л., Пандиелла А. (июнь 2002 г.). «Киназа, регулируемая внеклеточными сигналами, фосфорилирует альфа-превращающий фермент фактора некроза опухоли треонин 735: потенциальная роль в регулируемом выделении» . Молекулярная биология клетки . 13 (6): 2031–44. дои : 10.1091/mbc.01-11-0561 . ПМЦ 117622 . ПМИД 12058067 .
Мохан М.Дж., Ситон Т., Митчелл Дж., Хоу А., Блэкберн К., Беркхарт В., Мойер М., Патель И., Уэйт Г.М., Бечерер Дж.Д., Мосс М.Л., Милла М.Э. (июль 2002 г.). «Фермент, превращающий фактор некроза опухоли-альфа (TACE): уникальная металлопротеиназа с четко определенной субстратной селективностью». Биохимия . 41 (30): 9462–9. дои : 10.1021/bi0260132 . ПМИД 12135369 .
Гомес-Гавиро М.В., Гонсалес-Альваро И., Домингес-Хименес К., Пешон Х., Блэк Р.А., Санчес-Мадрид Ф., Диас-Гонсалес Ф. (октябрь 2002 г.). «Взаимосвязь между структурой и функцией и роль альфа-превращающего фермента фактора некроза опухоли в подавлении L-селектина нестероидными противовоспалительными препаратами» . Журнал биологической химии . 277 (41): 38212–21. дои : 10.1074/jbc.M205142200 . ПМИД 12147693 .
Чжэн Ю., Шлондорфф Дж., Блобель С.П. (ноябрь 2002 г.). «Доказательства регуляции альфа-конвертазы фактора некроза опухоли (TACE) протеин-тирозинфосфатазой PTPH1» . Журнал биологической химии . 277 (45): 42463–70. дои : 10.1074/jbc.M207459200 . ПМИД 12207026 .

Внешние ссылки

Антиген CD156b + Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
человека Местоположение генома ADAM17 и ADAM17 страница сведений о гене в браузере генома UCSC .
человека Местоположение генома ADAM18 и ADAM18 страница сведений о гене в браузере генома UCSC .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000151694 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052593 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9034190-5] Блэк Р.А., Раух С.Т., Козлоски С.Дж., Пешон Дж.Дж., Слэк Дж.Л., Вольфсон М.Ф., Кастнер Б.Дж., Стокинг К.Л., Редди П., Шринивасан С., Нельсон Н., Бояни Н., Шули К.А., Герхарт М., Дэвис Р., Фитцнер Дж.Н., Джонсон Р.С. , Пакстон Р.Дж., Марч СиДжей, Серретти Д.П. (февраль 1997 г.). «Металлопротеиназа дезинтегрин, которая высвобождает фактор некроза опухоли-альфа из клеток». Природа . 385 (6618): 729–33. Бибкод : 1997Natur.385..729B . дои : 10.1038/385729a0 . ПМИД 9034190 . S2CID 4251053 .

[pmid9034191-6] Мосс М.Л., Джин С.Л., Милла М.Э., Бикетт Д.М., Беркхарт В., Картер Х.Л., Чен У.Дж., Клэй У.К., Дидсбери Дж.Р., Хасслер Д., Хоффман Ч.Р., Кост Т.А., Ламберт М.Х., Лисницер М.А., МакКоли П., МакГихан Г., Митчелл Дж. , Мойер М , Пахель Дж , Рок В , Овертон ЛК , Шенен Ф , Ситон Т., Су Дж.Л., Бечерер Дж.Д. (февраль 1997 г.). «Клонирование дезинтегриновой металлопротеиназы, которая обрабатывает предшественник фактора некроза опухоли-альфа». Природа 385 (6618): 733–6. Бибкод : 1997Nature.385..733M . дои : 10.1038/385733a0 . ПМИД 9034191 . S2CID 4335616 .

[pmid27076628-7] Шарма А., Бендер С., Циммерманн М., Ристерер О., Броггини-Тенцер А., Пруши М.Н. (сентябрь 2016 г.). «Секретомная сигнатура идентифицирует ADAM17 как новую мишень для радиосенсибилизации немелкоклеточного рака легких» . Клинические исследования рака . 22 (17): 4428–39. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-15-2449 . ПМИД 27076628 .

[pmid16079154-8] Стернлихт, доктор медицинских наук, Суннарборг С.В., Курос-Мехр Х., Ю Ю, Ли Д.К., Верб З. (сентябрь 2005 г.). «Морфогенез протоков молочной железы требует паракринной активации стромального EGFR посредством ADAM17-зависимого отщепления эпителиального амфирегулина» . Разработка . 132 (17): 3923–33. дои : 10.1242/dev.01966 . ПМК 2771180 . ПМИД 16079154 .

[pmid16735599-9] Ли Ю, Браззелл Дж., Эррера А., Уолчек Б. (октябрь 2006 г.). «Дефицит ADAM17 зрелыми нейтрофилами оказывает различное влияние на выделение L-селектина» . Кровь . 108 (7): 2275–9. дои : 10.1182/кровь-2006-02-005827 . ПМЦ 1895557 . ПМИД 16735599 .

[pmid12668732-10] Пейретти Ф., Депре-Боклер П., Бонардо Б., Обер Х., Юхан-Ваге И., Налбоне Дж. (май 2003 г.). «Идентификация SAP97 как внутриклеточного партнера по связыванию TACE» . Журнал клеточной науки . 116 (Часть 10): 1949–57. дои : 10.1242/jcs.00415 . ПМИД 12668732 .

[pmid10527948-11] Нельсон К.К., Шлендорф Дж., Блобель К.П. (ноябрь 1999 г.). «Доказательства взаимодействия альфа-конвертазы фактора некроза опухоли-металлопротеазы-дезинтегрина (TACE) с дефицитом митотического ареста 2 (MAD2), а также взаимодействия металлопротеазы-дезинтегрина MDC9 с новым белком, родственным MAD2, MAD2beta» . Биохимический журнал . 343, часть 3 (3): 673–80. дои : 10.1042/0264-6021:3430673 . ПМК 1220601 . ПМИД 10527948 .

[pmid11741929-12] Погосян З., Роббинс С.М., Хаусли М.Д., Вебстер А., Мерфи Г., Эдвардс Д.Р. (февраль 2002 г.). «Зависимые от фосфорилирования взаимодействия между цитоплазматическим доменом ADAM15 и протеин-тирозинкиназами семейства Src» . Журнал биологической химии . 277 (7): 4999–5007. дои : 10.1074/jbc.M107430200 . ПМИД 11741929 .

[pmid12058067-13] Диас-Родригес Э., Монтеро Х.К., Спарис-Огандо А., Юсте Л., Пандиелла А. (июнь 2002 г.). «Киназа, регулируемая внеклеточными сигналами, фосфорилирует альфа-превращающий фермент фактора некроза опухоли треонин 735: потенциальная роль в регулируемом выделении» . Молекулярная биология клетки . 13 (6): 2031–44. дои : 10.1091/mbc.01-11-0561 . ПМЦ 117622 . ПМИД 12058067 .

[14] Телье, Эдвиж; Кано, Матиас; Ребсомен, Лора; Бонардо, Бернадетт; Юхан-Ваге, Ирен; Налбоне, Жиль; Пейретти, Франк (10 декабря 2006 г.). «Активность выделения ADAM17 изолируется в липидных рафтах». Экспериментальные исследования клеток . 312 (20): 3969–3980. дои : 10.1016/j.yexcr.2006.08.027 . ПМИД 17010968 .

[pmid12488495-15] Тайеб Дж., Деларш С., Этуин Ф., Селлум С., Пойнард Т., Гужеро-Посидало М.А., Шолле-Мартен С. (декабрь 2002 г.). «Вызванное этанолом ингибирование высвобождения цитокинов и дегрануляции белка в нейтрофилах человека». Журнал биологии лейкоцитов . 72 (6): 1142–7. дои : 10.1189/jlb.72.6.1142 . ПМИД 12488495 . S2CID 9712196 .

[pmid33117379-16] Jump up to: ^а ^б ^с Зипето Д., Арганараз Г.А., Арганараз Э.Р. (2020). «Взаимодействие ACE2/ADAM17/TMPRSS2 может быть основным фактором риска для COVID -1». Границы в иммунологии . / дои fimmu.2020.576745 : 10.3389 . ПМЦ 7575774 . ПМИД 33117379 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

v т и Белки : кластеры дифференциации (см. также список кластеров дифференцировки человека )
1–50	CD1 a-c 1A 1B 1D 1E CD2 CD3 γ δ ε CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 a CD9 CD10 CD11 a b c d CD13 CD14 CD15 CD16 A B CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 A B CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 a b c d CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 a b c d e f CD50
51–100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 E L P CD63 CD64 A B C CD66 a b c d e f CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 a b CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 a d e h j k CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 - CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101–150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 a b CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 a b CD121 a b CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151–200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 a b c CD157 CD158 (a d e i k) CD159 a c CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 a b CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 a b g CD174 CD177 CD178 CD179 a b CD180 CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201–250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 a b CD212 CD213a 1 2 CD217 CD218 (a b) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 a b CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 - CD248 CD249
251–300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301–350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD327 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350

v т и Протеазы : металлоэндопептидазы ( EC 3.4.24 )
ADAM proteins	Alpha secretases ADAM9 ADAM10 ADAM17 ADAM19 ADAM2 ADAM7 ADAM8 ADAM11 ADAM12 ADAM15 ADAM18 ADAM22 ADAM23 ADAM28 ADAM33 ADAMTS1 ADAMTS2 ADAMTS3 ADAMTS4 ADAMTS5 ADAMTS8 ADAMTS9 ADAMTS10 ADAMTS12 ADAMTS13
Matrix metalloproteinases	Collagenases MMP1 MMP8 Gelatinases MMP2 MMP9 MMP3 MMP7 MMP10 MMP11 MMP12 MMP13 MMP14 MMP15 MMP16 MMP17 MMP19 MMP20 MMP21 MMP23A MMP23B MMP24 MMP25 MMP26 MMP27 MMP28
Other	Neprilysin Procollagen peptidase Thermolysin Pregnancy-associated plasma protein A Bone morphogenetic protein 1 Lysostaphin Insulin-degrading enzyme ZMPSTE24

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)