ММП15

ММП15
Идентификаторы
Псевдонимы	MMP15 , MT2-MMP, MTMMP2, SMCP-2, MMP-15, MT2MMP, матриксная металлопептидаза 15
Внешние идентификаторы	Опустить : 602261 ; МГИ : 109320 ; Гомологен : 20549 ; Генные карты : MMP15 ; ОМА : MMP15 – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 16 (human)
End	58,046,901 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 8 (mouse)
End	96,101,708 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	mucosa of transverse colon; ; apex of heart; ; right lobe of thyroid gland; ; left lobe of thyroid gland; ; right lobe of liver; ; left ventricle; ; right testis; ; left testis; ; right auricle; ; body of stomach;
	Top expressed in
	external carotid artery; ; internal carotid artery; ; epithelium of stomach; ; Paneth cell; ; trigeminal ganglion; ; atrium; ; supraoptic nucleus; ; aortic valve; ; conjunctival fornix; ; lumbar spinal ganglion;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	zinc ion binding; metal ion binding; peptidase activity; protein binding; enzyme activator activity; metalloendopeptidase activity; hydrolase activity; metallopeptidase activity; metalloaminopeptidase activity;
Cellular component	integral component of membrane; membrane; extracellular matrix; plasma membrane; integral component of plasma membrane; extracellular space;
Biological process	response to estradiol; endodermal cell differentiation; extracellular matrix disassembly; collagen catabolic process; positive regulation of catalytic activity; proteolysis; extracellular matrix organization;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	4324
	17388
	ENSG00000102996
	ENSMUSG00000031790
	P51511
	О54732
	НМ_002428
	НМ_008609
	НП_002419
	НП_032635
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Матриксная металлопротеиназа 15, также известная как MMP15, представляет собой фермент , который у человека кодируется MMP15 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Функция

Белки семейства матриксных металлопротеиназ (ММП) участвуют в разрушении внеклеточного матрикса в нормальных физиологических процессах, таких как эмбриональное развитие, размножение и ремоделирование тканей, а также в болезненных процессах, таких как артрит и метастазирование. Большинство ММП секретируются в виде неактивных проферментов, которые активируются при расщеплении внеклеточными протеиназами . Однако белок, кодируемый этим геном, является членом подсемейства ММП мембранного типа (МТ-ММП); члены этого подсемейства могут быть прикреплены к внеклеточной мембране либо с помощью трансмембранного домена, либо с помощью гликофосфатидилинозитоловой связи, что позволяет предположить, что эти белки экспрессируются на поверхности клетки, а не секретируются в растворимой форме. ^{[ 7 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000102996 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031790 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Сато Х., Танака М., Такино Т., Иноуэ М., Сэйки М. (февраль 1997 г.). «Присвоение человеческих генов матриксных металлопротеиназ мембранного типа 1, -2 и -3 (MMP14, MMP15 и MMP16) к 14q12.2, 16q12.2-q21 и 8q21 соответственно путем гибридизации in situ» . Геномика . 39 (3): 412–3. дои : 10.1006/geno.1996.4496 . ПМИД 9119382 .
^ Маттей М.Г., Рокель Н., Олсен Б.Р., Апте С.С. (февраль 1997 г.). «Гены семейства генов матриксной металлопротеиназы мембранного типа (MT-MMP), MMP14, MMP15 и MMP16, локализуются в хромосомах человека 14, 16 и 8 соответственно». Геномика . 40 (1): 168–9. дои : 10.1006/geno.1996.4559 . ПМИД 9070935 .
^ «Энтрез Ген: ММП15» .

Дальнейшее чтение

Терп Г.Е., Кристенсен И.Т., Йоргенсен Ф.С. (июнь 2000 г.). «Структурные различия матриксных металлопротеиназ. Моделирование гомологии и минимизация энергии фермент-субстратных комплексов». Дж. Биомол. Структура. Дин . 17 (6): 933–46. дои : 10.1080/07391102.2000.10506582 . ПМИД 10949161 . S2CID 1270176 .
Моррисон CJ, общий CM (2006). «Независимость от TIMP активации матриксной металлопротеиназы (MMP)-2 с помощью мембранного типа 2 (MT2)-MMP определяется вкладом как каталитического домена MT2-MMP, так и домена гемопексина C» . Ж. Биол. Хим . 281 (36): 26528–39. дои : 10.1074/jbc.M603331200 . ПМИД 16825197 .
Такино Т., Сато Х., Синагава А., Сэйки М. (1995). «Идентификация второго гена матриксной металлопротеиназы мембранного типа (MT-MMP-2) из библиотеки кДНК плаценты человека. MT-MMP образуют уникальный подкласс мембранного типа в семействе MMP» . Ж. Биол. Хим . 270 (39): 23013–20. дои : 10.1074/jbc.270.39.23013 . ПМИД 7559440 .
Уилл Х., Хинцманн Б. (1995). «Последовательность кДНК и распределение мРНК в тканях новой матриксной металлопротеиназы человека с потенциальным трансмембранным сегментом». Евро. Дж. Биохим . 231 (3): 602–8. дои : 10.1111/j.1432-1033.1995.tb20738.x . ПМИД 7649159 .
Лу Ю.Г., Чжоу Х.И., Дин Л.К. и др. (2006). «[Анализ генов дифференциальной экспрессии, связанных с различным потенциалом метастазирования аденоидно-кистозной карциномы, с использованием ПЦР дифференциального отображения рестрикционных фрагментов]». Чжунхуа И Сюэ И Чуань Сюэ Цза Чжи . 23 (5): 505–10. ПМИД 17029196 .
Розанов Д.В., Хан-Дантона Э., Стрикленд Д.К., Стронгин А.Ю. (2004). «Белок LRP, связанный с рецептором липопротеинов низкой плотности, регулируется протеолизом матриксной металлопротеиназы мембранного типа 1 (MT1-MMP) в злокачественных клетках» . Ж. Биол. Хим . 279 (6): 4260–8. дои : 10.1074/jbc.M311569200 . ПМИД 14645246 .
Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта полноразмерной кДНК Национального института здравоохранения: Коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Рез . 14 (10Б): 2121–7. дои : 10.1101/гр.2596504 . ПМК 528928 . ПМИД 15489334 .
член парламента д'Орто, Уилл Х., Аткинсон С. и др. (1997). «Матричные металлопротеиназы мембранного типа 1 и 2 обладают протеолитическими способностями широкого спектра, сравнимыми со многими матриксными металлопротеиназами». Евро. Дж. Биохим . 250 (3): 751–7. дои : 10.1111/j.1432-1033.1997.00751.x . ПМИД 9461298 .
Бюиссон-Лежандр Н., Смит С., Марч Л., Джексон С. (2004). «Повышение уровня активированного протеина С в синовиальных суставах при ревматоидном артрите и его корреляция с матриксной металлопротеиназой 2» . Ревмирующий артрит . 50 (7): 2151–6. дои : 10.1002/арт.20313 . ПМИД 15248212 .
Хотари К., Ли XY, Аллен Э. и др. (2006). «Триада металлопротеаз раковых клеток регулирует программу трансмиграции базальной мембраны» . Генс Дев . 20 (19): 2673–86. дои : 10.1101/gad.1451806 . ПМЦ 1578694 . ПМИД 16983145 .
Нагасе Х., Весснер Дж. Ф. (1999). «Матриксные металлопротеиназы» . Ж. Биол. Хим . 274 (31): 21491–4. дои : 10.1074/jbc.274.31.21491 . ПМИД 10419448 .
Юнг М., Рёмер А., Кейзер Г. и др. (2003). «Экспрессия мРНК пяти матриксных металлопротеиназ мембранного типа MT1-MT5 в клеточных линиях предстательной железы человека и их подавление в злокачественной ткани предстательной железы человека». Простата . 55 (2): 89–98. дои : 10.1002/pros.10194 . ПМИД 12661033 . S2CID 21596144 .
Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х. и др. (2002). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Хитчон К.А., Даннинг К.Л., Иллей Г.Г. и др. (2002). «Экспрессия и активность желатиназы в синовиальной оболочке и коже пациентов с эрозивным псориатическим артритом». Дж. Ревматол . 29 (1): 107–17. ПМИД 11824946 .
Сато Х., Танака М., Такино Т. и др. (1997). «Присвоение человеческих генов матриксных металлопротеиназ мембранного типа 1, -2 и -3 (MMP14, MMP15 и MMP16) к 14q12.2, 16q12.2-q21 и 8q21 соответственно путем гибридизации in situ» . Геномика . 39 (3): 412–3. дои : 10.1006/geno.1996.4496 . ПМИД 9119382 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: M10.015

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

Эта о генетике статья незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000102996 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031790 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9119382-5] Сато Х., Танака М., Такино Т., Иноуэ М., Сэйки М. (февраль 1997 г.). «Присвоение человеческих генов матриксных металлопротеиназ мембранного типа 1, -2 и -3 (MMP14, MMP15 и MMP16) к 14q12.2, 16q12.2-q21 и 8q21 соответственно путем гибридизации in situ» . Геномика . 39 (3): 412–3. дои : 10.1006/geno.1996.4496 . ПМИД 9119382 .

[pmid9070935-6] Маттей М.Г., Рокель Н., Олсен Б.Р., Апте С.С. (февраль 1997 г.). «Гены семейства генов матриксной металлопротеиназы мембранного типа (MT-MMP), MMP14, MMP15 и MMP16, локализуются в хромосомах человека 14, 16 и 8 соответственно». Геномика . 40 (1): 168–9. дои : 10.1006/geno.1996.4559 . ПМИД 9070935 .

[entrez-7] «Энтрез Ген: ММП15» .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

v т и Протеазы : металлоэндопептидазы ( EC 3.4.24 )
ADAM proteins	Alpha secretases ADAM9 ADAM10 ADAM17 ADAM19 ADAM2 ADAM7 ADAM8 ADAM11 ADAM12 ADAM15 ADAM18 ADAM22 ADAM23 ADAM28 ADAM33 ADAMTS1 ADAMTS2 ADAMTS3 ADAMTS4 ADAMTS5 ADAMTS8 ADAMTS9 ADAMTS10 ADAMTS12 ADAMTS13
Matrix metalloproteinases	Collagenases MMP1 MMP8 Gelatinases MMP2 MMP9 MMP3 MMP7 MMP10 MMP11 MMP12 MMP13 MMP14 MMP15 MMP16 MMP17 MMP19 MMP20 MMP21 MMP23A MMP23B MMP24 MMP25 MMP26 MMP27 MMP28
Other	Neprilysin Procollagen peptidase Thermolysin Pregnancy-associated plasma protein A Bone morphogenetic protein 1 Lysostaphin Insulin-degrading enzyme ZMPSTE24

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)