ММП16

ММП16
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1RM8
Идентификаторы
Псевдонимы	MMP16 , C8orf57, MMP-X2, MT-MMP2, MT-MMP3, MT3-MMP, матриксная металлопептидаза 16
Внешние идентификаторы	Опустить : 602262 ; МГИ : 1276107 ; Гомологен : 55939 ; Генные карты : MMP16 ; ОМА : MMP16 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 8 (human)
End	88,328,025 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 4 (mouse)
End	18,119,145 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	endothelial cell; ; tibia; ; Brodmann area 23; ; cartilage tissue; ; postcentral gyrus; ; middle temporal gyrus; ; entorhinal cortex; ; superior frontal gyrus; ; stromal cell of endometrium; ; ventricular zone;
	Top expressed in
	calvaria; ; body wall; ; rib; ; body of femur; ; genital tubercle; ; belly cord; ; Rostral migratory stream; ; lumbar subsegment of spinal cord; ; tail of embryo; ; pineal gland;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	metal ion binding; peptidase activity; enzyme activator activity; hydrolase activity; metallopeptidase activity; metalloendopeptidase activity; zinc ion binding; metalloaminopeptidase activity;
Cellular component	integral component of membrane; membrane; extracellular matrix; plasma membrane; extracellular region; cell surface; Golgi lumen; integral component of plasma membrane; extracellular space;
Biological process	ossification; extracellular matrix disassembly; endochondral ossification; craniofacial suture morphogenesis; chondrocyte proliferation; collagen catabolic process; embryonic cranial skeleton morphogenesis; bone development; positive regulation of catalytic activity; proteolysis; protein processing; protein metabolic process; skeletal system development; extracellular matrix organization;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	4325
	17389
	ENSG00000156103
	ENSMUSG00000028226
	P51512
	Q9WTR0
	НМ_005941 ; НМ_022564 ; НМ_032297
	НМ_019724 ; НМ_001379518 ; НМ_001379519
	НП_005932
	НП_062698 ; НП_001366447 ; НП_001366448
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Матриксная металлопротеиназа-16 — это фермент , который у человека кодируется MMP16 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Белки семейства матриксных металлопротеиназ (ММП) участвуют в разрушении внеклеточного матрикса в нормальных физиологических процессах, таких как эмбриональное развитие, размножение и ремоделирование тканей, а также в болезненных процессах, таких как артрит и метастазирование. Большинство ММП секретируются в виде неактивных пропротеинов, которые активируются при расщеплении внеклеточными протеиназами. Этот ген производит по крайней мере два транскрипта, один из которых кодирует мембраносвязанную форму, а другой — растворимую форму белка. Обе формы белка активируют MMP2 путем расщепления. Этот ген когда-то назывался MT-MMP2, но был переименован в MT-MMP3 или MMP16. ^{[ 6 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000156103 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028226 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Такино Т., Сато Х., Синагава А., Сэйки М. (ноябрь 1995 г.). «Идентификация второго гена матриксной металлопротеиназы мембранного типа (MT-MMP-2) из библиотеки кДНК плаценты человека. MT-MMP образуют уникальный подкласс мембранного типа в семействе MMP» . J Биол Хим . 270 (39): 23013–20. дои : 10.1074/jbc.270.39.23013 . ПМИД 7559440 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: матриксная металлопептидаза 16 MMP16 (встроенная в мембрану)» .

Дальнейшее чтение

Нагасе Х., Весснер Дж. Ф. (1999). «Матричные металлопротеиназы» . Ж. Биол. Хим . 274 (31): 21491–4. дои : 10.1074/jbc.274.31.21491 . ПМИД 10419448 .
Андерссон Б., Вентланд М.А., Рикафренте Дж.Ю. (1996). «Метод «двойного адаптера» для улучшения конструкции библиотеки дробовиков». Анальный. Биохим . 236 (1): 107–13. дои : 10.1006/abio.1996.0138 . ПМИД 8619474 .
Маттей М.Г., Рокель Н., Олсен Б.Р., Апте СС (1997). «Гены семейства генов матриксной металлопротеиназы мембранного типа (MT-MMP), MMP14, MMP15 и MMP16, локализуются в хромосомах человека 14, 16 и 8 соответственно». Геномика . 40 (1): 168–9. дои : 10.1006/geno.1996.4559 . ПМИД 9070935 .
Шофуда К., Ясумицу Х., Нишихаси А. (1997). «Экспрессия трех матриксных металлопротеиназ мембранного типа (MT-MMP) в гладкомышечных клетках сосудов крыс и характеристика MT3-MMP с трансмембранным доменом и без него» . Ж. Биол. Хим . 272 (15): 9749–54. дои : 10.1074/jbc.272.15.9749 . ПМИД 9092507 .
Ю В., Андерссон Б., Уорли К.С. (1997). «Крупномасштабное конкатенационное секвенирование кДНК» . Геном Рез . 7 (4): 353–8. дои : 10.1101/гр.7.4.353 . ПМК 139146 . ПМИД 9110174 .
Сато Х., Танака М., Такино Т. (1997). «Присвоение человеческих генов матриксных металлопротеиназ мембранного типа 1, -2 и -3 (MMP14, MMP15 и MMP16) к 14q12.2, 16q12.2-q21 и 8q21 соответственно путем гибридизации in situ» . Геномика . 39 (3): 412–3. дои : 10.1006/geno.1996.4496 . ПМИД 9119382 .
Мацумото С., Като М., Сайто С. (1998). «Идентификация растворимого типа матриксной металлопротеиназы-3 мембранного типа, образованной альтернативно сплайсированной мРНК». Биохим. Биофиз. Акта . 1354 (2): 159–70. дои : 10.1016/s0167-4781(97)00120-6 . ПМИД 9396633 .
Терп Г.Е., Кристенсен И.Т., Йоргенсен Ф.С. (2000). «Структурные различия матриксных металлопротеиназ. Моделирование гомологии и минимизация энергии фермент-субстратных комплексов». Дж. Биомол. Структура. Дин . 17 (6): 933–46. дои : 10.1080/07391102.2000.10506582 . ПМИД 10949161 . S2CID 1270176 .
Иида Дж., Пей Д., Кан Т. (2001). «Протеогликан хондроитинсульфата меланомы регулирует зависимую от матриксной металлопротеиназы инвазию меланомы человека в коллаген типа I» . Ж. Биол. Хим . 276 (22): 18786–94. дои : 10.1074/jbc.M010053200 . ПМИД 11278606 .
Штраусберг Р.Л., Файнгольд Э.А., Гроуз Л.Х. (2003). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Юнг М., Ремер А., Кейзер Г. (2003). «Экспрессия мРНК пяти матриксных металлопротеиназ мембранного типа MT1-MT5 в клеточных линиях предстательной железы человека и их подавление в злокачественной ткани предстательной железы человека». Простата . 55 (2): 89–98. дои : 10.1002/pros.10194 . ПМИД 12661033 . S2CID 21596144 .
Такино Т., Косикава Н., Миямори Х. (2003). «Расщепление белка/метастина продукта гена-супрессора метастазирования KiSS-1 матриксными металлопротеиназами» . Онкоген . 22 (30): 4617–26. дои : 10.1038/sj.onc.1206542 . hdl : 2297/2668 . ПМИД 12879005 . S2CID 10007952 .
Розанов Д.В., Хан-Дантона Э., Стрикленд Д.К., Стронгин А.Ю. (2004). «Белок LRP, связанный с рецептором липопротеинов низкой плотности, регулируется протеолизом матриксной металлопротеиназы мембранного типа 1 (MT1-MMP) в злокачественных клетках» . Ж. Биол. Хим . 279 (6): 4260–8. дои : 10.1074/jbc.M311569200 . ПМИД 14645246 .
Ланг Р., Браун М., Сунни Н.Е. (2004). «Кристаллическая структура каталитического домена MMP-16/MT3-MMP: характеристика специфических особенностей MT-MMP» (PDF) . Дж. Мол. Биол . 336 (1): 213–25. дои : 10.1016/j.jmb.2003.12.022 . hdl : 2268/12040 . ПМИД 14741217 .
Шофуда Т., Шофуда К., Ферри Н. (2004). «Расщепление киназы фокальной адгезии в гладкомышечных клетках сосудов, сверхэкспрессирующих матриксные металлопротеиназы мембранного типа» (PDF) . Артериосклер. Тромб. Васк. Биол . 24 (5): 839–44. дои : 10.1161/01.ATV.0000126680.78500.4c . ПМИД 15044209 . S2CID 22959266 .
Ван СК, Льен ХК, Ся В (2004). «Связывание и трансактивация промотора ЦОГ-2 ядерным тирозинкиназным рецептором ErbB-2» . Раковая клетка . 6 (3): 251–61. дои : 10.1016/j.ccr.2004.07.012 . ПМИД 15380516 .
Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта полноразмерной кДНК Национального института здравоохранения: Коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Рез . 14 (10Б): 2121–7. дои : 10.1101/гр.2596504 . ПМК 528928 . ПМИД 15489334 .
Кимура К., Вакамацу А., Судзуки Ю. (2006). «Диверсификация транскрипционной модуляции: крупномасштабная идентификация и характеристика предполагаемых альтернативных промоторов генов человека» . Геном Рез . 16 (1): 55–65. дои : 10.1101/гр.4039406 . ПМК 1356129 . ПМИД 16344560 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: M10.016
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P51512 (матриксная металлопротеиназа-16) в PDBe-KB .

Эта статья о гене человека й хромосомы незавершена 8 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000156103 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028226 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid7559440-5] Такино Т., Сато Х., Синагава А., Сэйки М. (ноябрь 1995 г.). «Идентификация второго гена матриксной металлопротеиназы мембранного типа (MT-MMP-2) из библиотеки кДНК плаценты человека. MT-MMP образуют уникальный подкласс мембранного типа в семействе MMP» . J Биол Хим . 270 (39): 23013–20. дои : 10.1074/jbc.270.39.23013 . ПМИД 7559440 .

[entrez-6] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: матриксная металлопептидаза 16 MMP16 (встроенная в мембрану)» .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

v т и Протеазы : металлоэндопептидазы ( EC 3.4.24 )
ADAM proteins	Alpha secretases ADAM9 ADAM10 ADAM17 ADAM19 ADAM2 ADAM7 ADAM8 ADAM11 ADAM12 ADAM15 ADAM18 ADAM22 ADAM23 ADAM28 ADAM33 ADAMTS1 ADAMTS2 ADAMTS3 ADAMTS4 ADAMTS5 ADAMTS8 ADAMTS9 ADAMTS10 ADAMTS12 ADAMTS13
Matrix metalloproteinases	Collagenases MMP1 MMP8 Gelatinases MMP2 MMP9 MMP3 MMP7 MMP10 MMP11 MMP12 MMP13 MMP14 MMP15 MMP16 MMP17 MMP19 MMP20 MMP21 MMP23A MMP23B MMP24 MMP25 MMP26 MMP27 MMP28
Other	Neprilysin Procollagen peptidase Thermolysin Pregnancy-associated plasma protein A Bone morphogenetic protein 1 Lysostaphin Insulin-degrading enzyme ZMPSTE24

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)