ММП20

ММП20
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2JSD
Идентификаторы
Псевдонимы	MMP20 , AI2A2, MMP-20, матриксная металлопептидаза 20
Внешние идентификаторы	Опустить : 604629 ; МГИ : 1353466 ; Гомологен : 21001 ; Генные карты : MMP20 ; ОМА : MMP20 – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	102,625,332 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	7,674,980 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	left testis; ; right testis; ; sperm; ; gonad; ; sural nerve; ; gallbladder; ; duodenum; ; lymph node; ; endometrium; ; salivary gland;
	Top expressed in
	molar; ; Paneth cell; ; mandibular molars; ; tooth germ; ; Enamel organ; ; jejunum; ; ileum;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	zinc ion binding; peptidase activity; metalloendopeptidase activity; protein binding; hydrolase activity; metallopeptidase activity; metal ion binding; serine-type endopeptidase activity;
Cellular component	extracellular matrix; extracellular region; extracellular space;
Biological process	collagen catabolic process; protein catabolic process; regulation of enamel mineralization; proteolysis; amelogenesis; extracellular matrix disassembly; extracellular matrix organization;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	9313
	30800
	ENSG00000137674
	ENSMUSG00000018620
	О60882
	P57748
	НМ_004771
	НМ_013903
	НП_004762
	НП_038931
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Матриксная металлопротеиназа-20 (MMP-20), также известная как эмалевая металлопротеиназа или эмализин, представляет собой фермент , который у человека кодируется MMP20 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Функция

Белки семейства матриксных металлопротеиназ ( ММП ) участвуют в разрушении внеклеточного матрикса в нормальных физиологических процессах, таких как эмбриональное развитие, размножение и ремоделирование тканей, а также в болезненных процессах, таких как артрит и метастазирование. Большинство ММП секретируются в виде неактивных пропротеинов, которые активируются при расщеплении внеклеточными протеиназами .

ММП-20, также известная как эмализин, по-видимому, является единственной ММП, которая специфична для зубов и экспрессируется клетками различного происхождения (т.е. эпителиальными амелобластами и мезенхимальными одонтобластами ).

Клиническое значение

Ген MMP-20 человека содержит 10 экзонов и является частью кластера генов матриксных металлопротеиназ, которые локализуются на хромосоме человека 11q22.3. ^{[ 6 ]} Мутация в этом гене, которая изменяет нормальный паттерн сплайсинга и приводит к преждевременному прекращению кодируемого белка, связана с несовершенным амелогенезом . Эмаль в отсутствие ММП-20 гипопластична (тонкая), содержит меньше минералов (только одна треть от общего количества минералов, чем у дикого типа) и содержит больше белка и воды. В целом функции MMP-20 в эмали заключаются в расщеплении белков матрикса эмали в определенных местах расщепления. ^{[ 7 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000137674 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000018620 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ллано Э., Пендас А.М., Кнаупер В., Сорса Т., Сало Т., Салидо Э., Мерфи Г., Симмер Дж.П., Бартлетт Дж.Д., Лопес-Отин С. (январь 1998 г.). «Идентификация и структурно-функциональная характеристика эмализина человека (ММП-20)». Биохимия . 36 (49): 15101–15108. дои : 10.1021/bi972120y . ПМИД 9398237 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: матриксная металлопептидаза 20 MMP20 (эмализин)» .
^ Морадиан-Олдак Дж (2012). «Белково-опосредованная минерализация эмали» . Передний. Биосци . 17 (7): 1996–2023. дои : 10.2741/4034 . ПМК 3442115 . ПМИД 22652761 .

Дальнейшее чтение

Нагасе Х., Весснер Дж. Ф. (1999). «Матричные металлопротеиназы» . Ж. Биол. Хим . 274 (31): 21491–21494. дои : 10.1074/jbc.274.31.21491 . ПМИД 10419448 .
Бартлетт Дж.Д., Симмер Дж.П. (2000). «Протеиназы в развитии зубной эмали» . Крит. Преподобный Оральный биол. Мед . 10 (4): 425–441. дои : 10.1177/10454411990100040101 . ПМИД 10634581 .
Пендас А.М., Сантамария I, Альварес М.В. и др. (1997). «Тонкое физическое картирование генов матриксной металлопротеиназы человека, сгруппированных на хромосоме 11q22.3». Геномика . 37 (2): 266–269. дои : 10.1006/geno.1996.0557 . ПМИД 8921407 .
Страке Дж.О., Фосанг А.Дж., Ласт К. и др. (2000). «Матричные металлопротеиназы 19 и 20 расщепляют аггрекан и хрящевой олигомерный матричный белок (COMP)» . ФЭБС Летт . 478 (1–2): 52–56. дои : 10.1016/S0014-5793(00)01819-6 . ПМИД 10922468 . S2CID 37366875 .
Терп Г.Е., Кристенсен И.Т., Йоргенсен Ф.С. (2000). «Структурные различия матриксных металлопротеиназ. Моделирование гомологии и минимизация энергии фермент-субстратных комплексов». Дж. Биомол. Структура. Дин . 17 (6): 933–46. дои : 10.1080/07391102.2000.10506582 . ПМИД 10949161 . S2CID 1270176 .
Вяэнанен А., Сринивас Р., Парикка М. и др. (2001). «Экспрессия и регуляция MMP-20 в клетках карциномы языка человека». Дж. Дент. Рез . 80 (10): 1884–1889. дои : 10.1177/00220345010800100501 . ПМИД 11706946 . S2CID 14088643 .
Вяэнянен А., Тьядерхане Л., Эклунд Л. и др. (2005). «Экспрессия коллагена XVIII и MMP-20 в развивающихся зубах и одонтогенных опухолях». Матрица Биол . 23 (3): 153–161. дои : 10.1016/j.matbio.2004.04.003 . ПМИД 15296943 .
Ким Дж.В., Симмер Дж.П., Харт Т.С. и др. (2006). «Мутация MMP-20 при аутосомно-рецессивном пигментном гипоматурации и несовершенном амелогенезе» . Дж. Мед. Жене . 42 (3): 271–275. дои : 10.1136/jmg.2004.024505 . ПМК 1736010 . ПМИД 15744043 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: M10.019
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : O60882 (металлопротеиназа человеческого матрикса-20) в PDBe-KB .

Эта статья о гене человека й хромосоме незавершена в 11 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000137674 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000018620 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9398237-5] Ллано Э., Пендас А.М., Кнаупер В., Сорса Т., Сало Т., Салидо Э., Мерфи Г., Симмер Дж.П., Бартлетт Дж.Д., Лопес-Отин С. (январь 1998 г.). «Идентификация и структурно-функциональная характеристика эмализина человека (ММП-20)». Биохимия . 36 (49): 15101–15108. дои : 10.1021/bi972120y . ПМИД 9398237 .

[entrez-6] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: матриксная металлопептидаза 20 MMP20 (эмализин)» .

[pmid22652761-7] Морадиан-Олдак Дж (2012). «Белково-опосредованная минерализация эмали» . Передний. Биосци . 17 (7): 1996–2023. дои : 10.2741/4034 . ПМК 3442115 . ПМИД 22652761 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

v т и Протеазы : металлоэндопептидазы ( EC 3.4.24 )
белки ADAM	Альфа-секретазы АДАМ9 АДАМ10 АДАМ17 АДАМ19 АДАМ2 АДАМ7 АДАМ8 АДАМ11 АДАМ12 АДАМ15 АДАМ18 АДАМ22 АДАМ23 АДАМ28 АДАМ33 АДАМЦ1 АДАМЦ2 АДАМЦ3 АДАМЦ4 АДАМЦ5 АДАМЦ8 АДАМЦ9 АДАМЦ10 ADAMTS12 АДАМТС13
Матриксные металлопротеиназы	Коллагеназы ММП1 ММП8 Желатиназы ММП2 ММП9 ММП3 ММП7 ММП10 ММП11 ММП12 ММП13 ММП14 ММП15 ММП16 ММП17 ММП19 ММП20 ММП21 ММП23А ММП23Б ММП24 ММП25 ММП26 ММП27 ММП28
Другой	Неприлизин Проколлаген пептидаза Термолизин Белок А плазмы, связанный с беременностью Костный морфогенетический белок 1 Лизостафин Фермент, расщепляющий инсулин ЗМПСТЭ24

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Хейнса – Вульфа График Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4- лиазы ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) EC6- лигазы ( список ) EC7 Транслоказы ( список )