ММП7

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

матрилиз
матрилиз
Идентификаторы
Номер ЕС.	3.4.24.23
Номер CAS.	141256-52-2
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

ММП7
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1MMQ, 1MMR, 2MZE, 2DDY, 2Y6C, 2MZH, 1MMP, 2Y6D
Идентификаторы
Псевдонимы	MMP7 , MMP-7, MPSL1, PUMP-1, матриксная металлопептидаза 7
Внешние идентификаторы	Опустить : 178990 ; МГИ : 103189 ; Гомологен : 37619 ; Генные карты : MMP7 ; ОМА : MMP7 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	102,530,750 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	7,699,586 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	gallbladder; ; islet of Langerhans; ; pancreatic ductal cell; ; beta cell; ; caput epididymis; ; body of pancreas; ; minor salivary glands; ; olfactory zone of nasal mucosa; ; Achilles tendon; ; epithelium of lactiferous gland;
	Top expressed in
	crypt of lieberkuhn of small intestine; ; Paneth cell; ; duodenum; ; Ileal epithelium; ; jejunum; ; jejunal mucosa; ; tail of epididymis; ; gallbladder; ; mucous gland; ; Glandular part of endometrium;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	heparin binding; zinc ion binding; metal ion binding; peptidase activity; metalloendopeptidase activity; hydrolase activity; serine-type endopeptidase activity; protein binding; metallopeptidase activity;
Cellular component	extracellular matrix; extracellular region; cell surface; extracellular exosome; extracellular space;
Biological process	maternal process involved in female pregnancy; estrous cycle; human ageing; extracellular matrix disassembly; cellular response to mechanical stimulus; response to nutrient levels; collagen catabolic process; proteolysis; antibacterial peptide secretion; extracellular matrix organization;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	4316
	17393
	ENSG00000137673
	ENSMUSG00000018623
	P09237
	Q10738 ; Q3UN27
	НМ_002423
	НМ_010810 ; НМ_001319986
	НП_002414
	НП_001306915 ; НП_034940
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Матрилизин, также известный как матриксная металлопротеиназа-7 (MMP-7), протеаза насоса-1 (PUMP-1) или матриксная металлопротеиназа , представляет собой фермент человека, кодируемый MMP7 геном . ^{[ 5 ]} Фермент ( EC 3.4.24.23 ) также известен как матрин , предполагаемая (или пунктуированная) металлопротеиназа-1 , матриксная металлопротеиназа-насос 1 , протеиназа PUMP-1 , PUMP , металлопротеиназа-насос-1 , предполагаемая металлопротеиназа , MMP ). ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} Человеческая ММП-7 имеет молекулярную массу около 30 кДа. ^{[ 10 ]}

Матрилизин был обнаружен Селлерсом и Весснером в матке крысы в 1988 году. ^{[ 11 ]} Комплементарная ДНК (кДНК) человеческой MMP7 была выделена в 1988 году Muller et al. ^{[ 12 ]} MMP7 является членом семейства матриксных металлопротеиназ (MMP), состоящего из структурно родственных цинкзависимых эндопептидаз . Основная роль расщепленной/активированной MMP7 заключается в разрушении внеклеточного матрикса типа I, II, IV и V путем деградации макромолекул, включая казеин, желатин , фибронектин и протеогликан . ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}

Ген, регуляция и экспрессия

Человеческая MMP7 расположена на хромосоме 11 q22.3. Гены ММП сгруппированы в q-области хромосомы 11 человека, включая гены матрилизина, коллагеназы-1, стромелизина-1, стромелизин-2 и металлоэластазы . Он состоит из 267 аминокислот. кДНК MMP7 на 49% гомологична стромелизину-1. ^{[ 12 ]} По сравнению с другими членами семейства MMP, MMP7 не имеет С-концевого белкового домена. ^{[ 14 ]}

Промотор человеческой MMP7 содержит ТАТА-бокс, сайт белка-активатора 1 (AP-1) и два инвертированных A-связывающих белка 2 энхансера полиомавируса (PEA-3). Мотив связывания AP-1/PEA-3 необходим и важен для того, чтобы MMP7 реагировала на факторы роста, онкогены и форболовый эфир. Кроме того, PEA и AP-1 необходимы для репортерных конструкций Matrilysin/CAT, индуцируемых опухолевым промотором 12-O-тетрадеканоулфорбол-13-ацетатом (TPA) и эпидермальным фактором роста (EGF). Кроме того, было обнаружено, что высокий уровень экспрессии AP-1 и его связывающих белков связан с мутантным Ki-Ras, что позволяет предположить, что высокий уровень экспрессии матрилизина в активированных Ras клетках зависит от AP-1. ^{[ 12 ]}

Экспрессия MMP7 регулируется сигнальным путем катенина Wnt/β и опосредуется трансформационным фактором роста β (TGF-β). TGF-β стимулирует ЕСМ и подавляет равновесный уровень MMP7, мРНК стромелизина и секрецию зимогенов. . Изоформы TGF-β ингибируют мРНК и белок MMP7 в эндометрии человека посредством прогестерон-опосредованного пути. Однако противоположные эффекты TGF-β на MMP7 наблюдались среди трансформированных клеток. В клеточных линиях глиомы человека и клеточной линии плоскоклеточной карциномы человека II-4 TGF-β стимулирует экспрессию мРНК и белков MMP7 и способствует инвазивному поведению клеток. ^{[ 15 ]}

Промоторная область гена MMP7 человека содержит два или более сайтов, гомологичных последовательностям связывания NR-IL6, что указывает на то, что MMP7 может связываться с IL-1 и IL-6. Кроме того, уровень мРНК MMP7 повышается после обработки фактором некроза опухоли α (TNF-α) и IL-1 β в мезангиальных клетках человека. ^{[ 12 ]}

MMP7 обычно экспрессируются в эпителиальных клетках, включая протоковой эпителий экзокринных желез кожи, слюнных желез, поджелудочной железы, железистого эпителия кишечника и репродуктивных органов, печени и молочной железы. Кроме того, MMP7 высоко экспрессируется на поверхности диспластических желез при колоректальном раке человека. ^{[ 13 ]}

Структура

Белок MMP7 связан четырьмя ионами металлов, включая каталитический ион цинка, структурный ион цинка и два иона кальция. Каталитический ион цинка связывается с тремя остатками His в области HEXGHXXGXXH в тетракоординации. Связывание ионов кальция играет важную роль в стабилизации вторичной структуры. MMP7 имеет неглубокий гидрофобный карман для связывания субстрата. В отличие от MMP9, у которой самый длинный шарнир, в MMP7 отсутствует гемопексин и шарнир. Вместо этого MMP7 содержит вариабельный С-концевой гемопексиноподобный домен, способствующий субстратной специфичности. ^{[ 15 ]} Белок MMP7 секретируется в виде зимогена. Продоамин MMP7 содержит высококонсервативную последовательность PRCGXPD «цистеинового переключателя» массой около 9 кДа вблизи С-конца, содержащего остатки цистеина. Остатки цистеина связываются с каталитическим цинком, сохраняя белок в латентном состоянии. Диссоциация координации цистеин-цинк начинается с расщепления первых 30 аминокислот продомена, что приводит к изменению конформации, и в дальнейшем приводит к аутопротеолизу и расщеплению всего продомена по сайту Glu-Tyr. По данным Woessner et al., Mr MMP7 составляет 28 000 для латентной формы и 19 000 Mr для активной формы после расщепления ее продомена. ^{[ 12 ]}

Взаимодействия

Проматрилизин (Pro-MMP7) преобразуется из латентной формы в активную под действием эндопротеиназ и плазмина. Плазмин, расщепляющийся на сайте, распознаваемом трипсином, считается наиболее вероятным физиологическим активатором. In vitro плазмин может активировать про-MMP7 до 50% от его полной активности. Кроме того, исследователи использовали активированную рекомбинантную про-ММР7 и очищенные субстраты для изучения протеолитической активности MMp7 in vitro и обнаружили, что MMP7 расщепляет многие белковые субстраты, в основном включая компоненты ЕСМ, проММП и нематриксные белки. MMP7 расщепляет гликопротеин энтактин, который связывает ламинин и коллаген IV, примерно в 100–600 раз быстрее, чем коллагеназа-1. Кроме того, MMP7 может активировать другие MMP. Активированные MMP7 и APMA могут повышать активность коллагеназы-1, а MMP7 также может превращать латентную прожелатиназу А в ее активную форму. ^{[ 12 ]}

Функция

Белки семейства матриксных металлопротеиназ (ММП) участвуют в разрушении внеклеточного матрикса в нормальных физиологических процессах, таких как эмбриональное развитие , размножение и ремоделирование тканей, а также в болезненных процессах, таких как артрит и метастазирование . Большинство ММП секретируются в виде неактивных пропротеинов , которые активируются при расщеплении внеклеточными протеиназами . Фермент , кодируемый этим геном, разрушает протеогликаны , фибронектин , эластин и казеин и отличается от большинства членов семейства ММП отсутствием консервативного С-концевого белкового домена. Фермент участвует в заживлении ран , а исследования на мышах показывают, что он регулирует активность дефенсинов в слизистой оболочке кишечника . ^{[ 16 ]}

MMP7 первоначально была охарактеризована Woessner et al. Он переваривает компоненты внеклеточного матрикса, быстрее расщепляет α 2 (I)-цепь желатина и переваривает B-цепь инсулина по Ala. ¹⁴-Леу и Тир ¹⁶-Leu и не оказывает действия на коллаген типов I, II, IV, V. Оптимальный pH MMP7 составляет 7, а pI - 5,9. MMP4 ингибируется α 2-макроглобулином и TIMP. ^{[ 11 ]} Ингибирование активности MMP7 обычно осуществляется с помощью хелаторов металлов, включая ЭДТА и 1,10-фенантролин, особенно с помощью хелатирования цинка. Таким образом, селективность ингибирования MMP7 является сложной задачей, поскольку почти все члены семейства MMPs содержат каталитические домены с сайтами связывания цинка. ТИМП-1 и 2 нековалентно связаны с активной ММП7 в каталитическом сайте, ингибируя активность ММП7. Активированная MMP7 также может расщеплять пропептиды proMMP2 и proMMP9, облегчая инвазию опухоли. ^{[ 17 ]}

Нормальное развитие тканей

Куондаматтео и др. иммуногистохимически окрашенная MMP7 и локализованная MMP7 на ранних стадиях развития печени человека. Они сообщили, что MMP7 был представлен в некоторых гепатоцитах и эндотелиальных клетках на 6-й неделе беременности, и после этого времени оставались только гемопоэтические клетки. ^{[ 18 ]}

Ремоделирование тканей

Чтобы ММП избежать ингибирования ТИМП, активные ММП7 рекрутируются на плазматическую мембрану эпителия, индуцируя процессинг мембран-ассоциированных факторов роста для репарации и пролиферации эпителия. В эндометрии человека экспрессия мРНК MMP7 увеличивается во время менструации и остается высокой во время пролиферативной фазы. Кроме того, MMP-7 связывается с плазматической мембраной эпителия, содержащей домен, богатый холестерином. Связанный MMP7 активен и устойчив к ингибированию TIMP. Он способствует активности эпителиальной плазматической мембраны и связанных с ней субстратов, включая E-кадгерин, β4-интегрин, TNF-альфа, RAS, гепарин-связывающий EGF, IGF-связывающие белки и плазминоген. Кроме того, этот процесс способствует миграции, пролиферации и апоптозу эпителиальных клеток. При менструации он способствует регенерации эндометрия после менструального срыва. ^{[ 15 ]} Хуанг и др. сообщили, что протеолитическая активность MMP7 играет важную роль в ремоделировании тканей при фиброзе печени, связанном с билиарной атрезией. ^{[ 19 ]}

Клиническое значение

MMP7 расщепляет коллаген III/IV/V/IX/X/XI и протеогликан, что указывает на то, что ингибиторы MMP потенциально могут использоваться в терапии, которая участвует в ингибировании деградации тканей, ремоделировании, антиангиогенезе и ингибировании опухолевой инвазии. ^{[ 13 ]}^{[ 17 ]}

Роль в раке

Обнаружено, что MMP7 потенциально участвует в метастазировании опухолей и воспалительных процессах. ^{[ 17 ]} Повышение регуляции MMP7 связано со многими злокачественными опухолями, включая рак пищевода, желудка, толстой кишки, печени, поджелудочной железы и почечно-клеточный рак. Высокая экспрессия MMP7 способствует инвазии рака и ангиогенезу за счет разрушения макромолекул внеклеточного матрикса и соединительных тканей. Эти деградации связаны со многими механизмами, включая эмбриогенез, послеродовую инволюцию матки, восстановление тканей, ангиогенез, ремоделирование кости, артрит, пролежни и метастазы/инвазию опухоли. Активированная MMP7 активирует зимогены MMP2 и MMP9 и опосредует протеолитический процесс предшественников факторов некроза опухоли и урокиназных активаторов плазминогена. ^{[ 13 ]}

Рак толстой кишки и экспрессия MMP7

MMP7 расщепляет белки клеточной поверхности, способствует адгезии раковых клеток и увеличивает вероятность метастазирования опухоли. Хигаши и др. сообщили, что связывание MMP7 с сульфатом холестерина на поверхности клетки играет решающую роль в протеолитическом действии, связанном с клеточной мембраной. Кроме того, для связывания сульфата холестерина необходимы внутренние остатки Ile 29, Arg33, Arg51 и Trp 55 и 171–173 на С-конце MMP7, расположенные на противоположной стороне каталитического сайта MMP7. ММР7 дикого типа может переваривать фибронектин, но мутантная ММР7 не способна индуцировать агрегацию клеток рака толстой кишки. ^{[ 20 ]} Кроме того, Касим и др. сообщили, что MMP7 высоко экспрессируется в прогрессирующих колоректальных аденоматозных полисах с тяжелой дисплазией. Кроме того, MMP7 участвует в переводе колоректальных аденом в злокачественное состояние и облегчении роста. ^{[ 21 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000137673 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000018623 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Нокс Дж.Д., Борхэм Д.Р., Уокер Дж.А., Моррисон Д.П., Матрисиан Л.М., Нэгл Р.Б., Боуден Г.Т. (январь 1997 г.). «Картирование гена металлопротеиназы матрилизина (MMP7) на хромосоме человека 11q21 → q22». Цитогенетический клеточный генетик . 72 (2–3): 179–82. дои : 10.1159/000134181 . ПМИД 8978768 .
^ Мюллер Д., Квантин Б., Геснель М.К., Миллон-Коллар Р., Абекассис Дж., Бренак Р. (июль 1988 г.). «Семейство генов коллагеназы у человека состоит как минимум из четырех членов» . Биохимический журнал . 253 (1): 187–92. дои : 10.1042/bj2530187 . ПМЦ 1149273 . ПМИД 2844164 .
^ Весснер Дж. Ф., Таплин С. Дж. (ноябрь 1988 г.). «Очистка и свойства малой латентной матриксной металлопротеиназы матки крыс» . Журнал биологической химии . 263 (32): 16918–25. дои : 10.1016/S0021-9258(18)37479-9 . ПМИД 3182822 .
^ Квантин Б., Мерфи Дж., Бренак Р. (июнь 1989 г.). «КДНК насоса-1 кодирует белок с характеристиками, аналогичными характеристикам членов классического семейства коллагеназ». Биохимия . 28 (13): 5327–34. дои : 10.1021/bi00439a004 . ПМИД 2550050 .
^ Миядзаки К., Хаттори Й., Умениши Ф., Ясумицу Х., Умеда М. (декабрь 1990 г.). «Очистка и характеристика металлопротеиназы, разрушающей внеклеточный матрикс, матрина (насос-1), секретируемой из клеточной линии карциномы прямой кишки человека». Исследования рака . 50 (24): 7758–64. ПМИД 2253219 .
^ «ММП7 (человек)» . www.фосфосайт.орг . Проверено 05 октября 2021 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б Весснер Дж. Ф., Таплин С. Дж. (ноябрь 1988 г.). «Очистка и свойства малой латентной матриксной металлопротеиназы матки крыс» . Ж. Биол. Хим . 263 (32): 16918–25. дои : 10.1016/S0021-9258(18)37479-9 . ПМИД 3182822 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Парковый туалет, Mecham RP (1988). «Матриксные металлопротеиназы». 263 . Сан-Диего: Академик. {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Ёкояма Ю., Грюнебах Ф., Шмидт С.М., Хейне А., Хентшель М., Стеванович С., Раммензее Х.Г., Броссарт П. (2008). «Матрилизин (MMP-7) представляет собой новый широко экспрессируемый опухолевый антиген, распознаваемый антигенспецифическими Т-клетками». Клин. Рак Рез . 14 (17): 5503–11. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-07-4041 . ПМИД 18765542 . S2CID 8202181 .
^ «Гены и картированные фенотипы». Национальный центр биотехнологической информации. {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Гайд Шевронне Х.П., Сельве С., Эмонард Х., Галант С., Марбе Э., Генриет П. (2012). «Регуляция активности матриксных металлопротеиназ, изученная в эндометрии человека, как парадигма циклического разрушения и регенерации тканей». Биохим. Биофиз. Акта . 1824 (1): 146–56. дои : 10.1016/j.bbapap.2011.09.003 . ПМИД 21982799 .
^ «Ген Энтрез: матриксная металлопептидаза 7 MMP7 (матрилизин, матрикс)» .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Эдман К., Фербер М., Хемсли П., Йоханссон С., Пейродо Дж., Петерсен Дж., Стокс М., Терво А., Уорд А., Уэллс Э., Висслер Л. (2011). «Открытие ингибиторов MMP7, использующих новый триггер селективности». ХимМедХим . 6 (5): 769–73. дои : 10.1002/cmdc.201000550 . ПМИД 21520417 . S2CID 32715622 .
^ Куондаматтео Ф., Книттель Т., Мехде М., Рамадори Г., Херкен Р. (1999). «Матричные металлопротеиназы на ранних стадиях развития печени человека». Гистохим. Клеточная Биол . 112 (4): 277–82. дои : 10.1007/s004180050448 . ПМИД 10550612 . S2CID 711819 .
^ Хуан CC, Чуан Дж. Х., Чжоу М. Х., У CL, Чен CM, Ван CC, Чен Ю. С., Чен CL, Тай М. Х. (2005). «Матрилизин (MMP-7) представляет собой основную матриксную металлопротеиназу, активность которой повышается при фиброзе печени, связанном с билиарной атрезией» . Мод. Патол . 18 (7): 941–50. doi : 10.1038/modpathol.3800374 . ПМИД 15696117 .
^ Хигаси С., Оэда М., Ямамото К., Миядзаки К. (2008). «Идентификация аминокислотных остатков матриксной металлопротеиназы-7, необходимых для связывания с сульфатом холестерина» . Ж. Биол. Хим . 283 (51): 35735–44. дои : 10.1074/jbc.M806285200 . ПМИД 18955490 .
^ Касим Б.Дж., Али Х.Х., Хусейн А.Г. (2013). «Иммуногистохимическая экспрессия матриксной металлопротеиназы-7 в колоректальных аденомах человека с использованием специальной автоматизированной системы анализа клеточных изображений: клинико-патологическое исследование» . Саудовский Дж. Гастроэнтерол . 19 (1): 23–7. дои : 10.4103/1319-3767.105916 . ПМЦ 3603485 . ПМИД 23319034 .

Дальнейшее чтение

Массова И., Котра Л.П., Фридман Р., Мобашеры С. (1998). «Матриксные металлопротеиназы: структуры, эволюция и диверсификация». ФАСЕБ Дж . 12 (25н26): 1075–95. CiteSeerX 10.1.1.31.3959 . дои : 10.1142/S0217984998001256 . ПМИД 9737711 .
Нагасе Х., Весснер Дж. Ф. (1999). «Матричные металлопротеиназы» . Ж. Биол. Хим . 274 (31): 21491–4. дои : 10.1074/jbc.274.31.21491 . ПМИД 10419448 .

Внешние ссылки

Матрилизин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: M10.008 ^{[ постоянная мертвая ссылка ]}

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000137673 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000018623 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8978768-5] Нокс Дж.Д., Борхэм Д.Р., Уокер Дж.А., Моррисон Д.П., Матрисиан Л.М., Нэгл Р.Б., Боуден Г.Т. (январь 1997 г.). «Картирование гена металлопротеиназы матрилизина (MMP7) на хромосоме человека 11q21 → q22». Цитогенетический клеточный генетик . 72 (2–3): 179–82. дои : 10.1159/000134181 . ПМИД 8978768 .

[6] Мюллер Д., Квантин Б., Геснель М.К., Миллон-Коллар Р., Абекассис Дж., Бренак Р. (июль 1988 г.). «Семейство генов коллагеназы у человека состоит как минимум из четырех членов» . Биохимический журнал . 253 (1): 187–92. дои : 10.1042/bj2530187 . ПМЦ 1149273 . ПМИД 2844164 .

[7] Весснер Дж. Ф., Таплин С. Дж. (ноябрь 1988 г.). «Очистка и свойства малой латентной матриксной металлопротеиназы матки крыс» . Журнал биологической химии . 263 (32): 16918–25. дои : 10.1016/S0021-9258(18)37479-9 . ПМИД 3182822 .

[8] Квантин Б., Мерфи Дж., Бренак Р. (июнь 1989 г.). «КДНК насоса-1 кодирует белок с характеристиками, аналогичными характеристикам членов классического семейства коллагеназ». Биохимия . 28 (13): 5327–34. дои : 10.1021/bi00439a004 . ПМИД 2550050 .

[9] Миядзаки К., Хаттори Й., Умениши Ф., Ясумицу Х., Умеда М. (декабрь 1990 г.). «Очистка и характеристика металлопротеиназы, разрушающей внеклеточный матрикс, матрина (насос-1), секретируемой из клеточной линии карциномы прямой кишки человека». Исследования рака . 50 (24): 7758–64. ПМИД 2253219 .

[10] «ММП7 (человек)» . www.фосфосайт.орг . Проверено 05 октября 2021 г.

[pmid3182822-11] Перейти обратно: ^а ^б Весснер Дж. Ф., Таплин С. Дж. (ноябрь 1988 г.). «Очистка и свойства малой латентной матриксной металлопротеиназы матки крыс» . Ж. Биол. Хим . 263 (32): 16918–25. дои : 10.1016/S0021-9258(18)37479-9 . ПМИД 3182822 .

[Parks_Mecham_1988-12] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Парковый туалет, Mecham RP (1988). «Матриксные металлопротеиназы». 263 . Сан-Диего: Академик. {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )

[pmid18765542-13] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Ёкояма Ю., Грюнебах Ф., Шмидт С.М., Хейне А., Хентшель М., Стеванович С., Раммензее Х.Г., Броссарт П. (2008). «Матрилизин (MMP-7) представляет собой новый широко экспрессируемый опухолевый антиген, распознаваемый антигенспецифическими Т-клетками». Клин. Рак Рез . 14 (17): 5503–11. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-07-4041 . ПМИД 18765542 . S2CID 8202181 .

[NCBI-14] «Гены и картированные фенотипы». Национальный центр биотехнологической информации. {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )

[pmid21982799-15] Перейти обратно: ^а ^б ^с Гайд Шевронне Х.П., Сельве С., Эмонард Х., Галант С., Марбе Э., Генриет П. (2012). «Регуляция активности матриксных металлопротеиназ, изученная в эндометрии человека, как парадигма циклического разрушения и регенерации тканей». Биохим. Биофиз. Акта . 1824 (1): 146–56. дои : 10.1016/j.bbapap.2011.09.003 . ПМИД 21982799 .

[16] «Ген Энтрез: матриксная металлопептидаза 7 MMP7 (матрилизин, матрикс)» .

[pmid21520417-17] Перейти обратно: ^а ^б ^с Эдман К., Фербер М., Хемсли П., Йоханссон С., Пейродо Дж., Петерсен Дж., Стокс М., Терво А., Уорд А., Уэллс Э., Висслер Л. (2011). «Открытие ингибиторов MMP7, использующих новый триггер селективности». ХимМедХим . 6 (5): 769–73. дои : 10.1002/cmdc.201000550 . ПМИД 21520417 . S2CID 32715622 .

[pmid10550612-18] Куондаматтео Ф., Книттель Т., Мехде М., Рамадори Г., Херкен Р. (1999). «Матричные металлопротеиназы на ранних стадиях развития печени человека». Гистохим. Клеточная Биол . 112 (4): 277–82. дои : 10.1007/s004180050448 . ПМИД 10550612 . S2CID 711819 .

[pmid15696117-19] Хуан CC, Чуан Дж. Х., Чжоу М. Х., У CL, Чен CM, Ван CC, Чен Ю. С., Чен CL, Тай М. Х. (2005). «Матрилизин (MMP-7) представляет собой основную матриксную металлопротеиназу, активность которой повышается при фиброзе печени, связанном с билиарной атрезией» . Мод. Патол . 18 (7): 941–50. doi : 10.1038/modpathol.3800374 . ПМИД 15696117 .

[pmid18955490-20] Хигаси С., Оэда М., Ямамото К., Миядзаки К. (2008). «Идентификация аминокислотных остатков матриксной металлопротеиназы-7, необходимых для связывания с сульфатом холестерина» . Ж. Биол. Хим . 283 (51): 35735–44. дои : 10.1074/jbc.M806285200 . ПМИД 18955490 .

[pmid23319034-21] Касим Б.Дж., Али Х.Х., Хусейн А.Г. (2013). «Иммуногистохимическая экспрессия матриксной металлопротеиназы-7 в колоректальных аденомах человека с использованием специальной автоматизированной системы анализа клеточных изображений: клинико-патологическое исследование» . Саудовский Дж. Гастроэнтерол . 19 (1): 23–7. дои : 10.4103/1319-3767.105916 . ПМЦ 3603485 . ПМИД 23319034 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

v т и Протеазы : металлоэндопептидазы ( EC 3.4.24 )
ADAM proteins	Alpha secretases ADAM9 ADAM10 ADAM17 ADAM19 ADAM2 ADAM7 ADAM8 ADAM11 ADAM12 ADAM15 ADAM18 ADAM22 ADAM23 ADAM28 ADAM33 ADAMTS1 ADAMTS2 ADAMTS3 ADAMTS4 ADAMTS5 ADAMTS8 ADAMTS9 ADAMTS10 ADAMTS12 ADAMTS13
Matrix metalloproteinases	Collagenases MMP1 MMP8 Gelatinases MMP2 MMP9 MMP3 MMP7 MMP10 MMP11 MMP12 MMP13 MMP14 MMP15 MMP16 MMP17 MMP19 MMP20 MMP21 MMP23A MMP23B MMP24 MMP25 MMP26 MMP27 MMP28
Other	Neprilysin Procollagen peptidase Thermolysin Pregnancy-associated plasma protein A Bone morphogenetic protein 1 Lysostaphin Insulin-degrading enzyme ZMPSTE24

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)