✖


Jump to content

Казеин

Казеин ( / ˈk eɪ s iː n молоке / KAY -seen , от латинского caseus «сыр») — семейство родственных ) , которые обычно обнаруживаются в фосфопротеинов (αS1, aS2, β, κ млекопитающих , составляя около 80% белков в коровьем молоке и от 20% до 60% белков женского молока . [1] Овечье и коровье молоко имеет более высокое содержание казеина, чем другие виды молока, а женское молоко имеет особенно низкое содержание казеина. [2]

Казеин является основным эмульгатором молока, то есть помогает смешивать масла, жиры и воду в молоке. [3]

Казеин имеет множество применений: от основного компонента сыра до пищевой добавки. [4] Наиболее распространенной формой казеина является казеинат натрия , который является очень эффективным эмульгатором. [3] [5] Казеин секретируется в молоко клетками молочной железы в виде коллоидных мицелл казеина , разновидности биомолекулярного конденсата . [6]

Мицеллярный казеин

В качестве источника пищи казеин поставляет аминокислоты , углеводы и два незаменимых элемента: кальций и фосфор . [7]

Состав

[ редактировать ]

Казеин содержит большое количество аминокислот пролина , которые препятствуют образованию общих вторичных структурных мотивов белков. также нет Дисульфидных мостиков . В результате он имеет относительно мало третичной структуры . Он относительно гидрофобен , что делает его плохо растворимым в воде . Он содержится в молоке в виде суспензии частиц, называемых мицеллами казеина , которые имеют лишь ограниченное сходство с мицеллами типа поверхностно-активных веществ в том смысле, что гидрофильные части находятся на поверхности и имеют сферическую форму. Однако, в отличие от мицелл поверхностно-активных веществ, внутренняя часть мицеллы казеина сильно гидратирована. Казеины в мицеллах удерживаются вместе ионами кальция и гидрофобными взаимодействиями. Любая из нескольких молекулярных моделей может объяснить особую конформацию казеина в мицеллах. [8] Одна из них предполагает, что мицеллярное ядро ​​образовано несколькими субмицеллами, периферия состоит из микроворсинок κ-казеина. [9] [10] [11] Другая модель предполагает, что ядро ​​образовано фибриллами, связанными между собой казеином. [12] Наконец, самая последняя модель [13] предполагает наличие двойной связи между казеинами, обеспечивающей гелеобразование. Все три модели рассматривают мицеллы как коллоидные частицы, образованные агрегатами казеина, обернутыми растворимыми молекулами κ-казеина.

Изоэлектрическая точка казеина равна 4,6. Поскольку pH молока равен 6,6, казеин в молоке имеет отрицательный заряд. Очищенный белок нерастворим в воде. Хотя он также нерастворим в нейтральных растворах солей, он легко диспергируется в разбавленных щелочах и солевых растворах, таких как водный оксалат натрия и ацетат натрия .

Фермент ​ трипсин способен гидролизовать фосфатсодержащий ​ ​ пептон . Он используется для образования типа органического клея . [14]

Использование

[ редактировать ]

Краска

[ редактировать ]
Получение казеина на старом травильном заводе в Мюльхайме.

Казеиновая краска — это быстросохнущая водорастворимая среда, используемая художниками. Казеиновая краска использовалась со времен Древнего Египта в качестве темперной краски и широко использовалась коммерческими иллюстраторами в качестве предпочтительного материала до конца 1960-х годов, когда с появлением акриловой краски казеин стал менее популярным. [15] [16] Он до сих пор широко используется художниками-живописцами, хотя акрил также проник в эту область. [17]

Клей

[ редактировать ]
Приготовление казеинового клея

Клей на основе казеина состоит из казеина, воды и щелочей (обычно смеси гашеной извести и гидроксида натрия ). Молоко обезжиривают , чтобы удалить жир, затем молоко сквашивают, так что казеин выпадает в осадок в виде молочного творога . Творог промывают (удаляя сыворотку ), а затем отжимают творог, чтобы отжать воду (его можно даже высушить до состояния порошка). Казеин смешивают со щелочью (обычно гидроксидом натрия и кальция), чтобы получить клей. Клеи, изготовленные на основе разных смесей щелочей, обладают разными свойствами. Также могут быть добавлены консерванты. [18] [19]

Они были популярны для обработки дерева, в том числе для самолетов, вплоть до авиалайнера de Havilland Albatross в 1939 году. [20] [21]

Казеиновый клей также используется в производстве трансформаторов (в частности, трансформаторных щитов) из-за его маслопроницаемости. [22]

Elmer’s Glue-All, Elmer’s School Glue и многие другие клеи Borden изначально изготавливались из казеина. Хотя одной из причин была его нетоксичность, основным фактором была его экономичность в использовании. К концу 20-го века компания Borden заменила казеин во всех своих популярных клеях на синтетические материалы, такие как ПВА .

Несмотря на то, что клеи на основе казеина в значительной степени заменены синтетическими смолами, они все еще используются в определенных нишевых приложениях, таких как ламинирование противопожарных дверей и маркировка бутылок. [20] [23] [24] Казеин быстро разжижается при повышении температуры, что позволяет легко и быстро наносить тонкие пленки для этикетирования банок и бутылок на производственной линии. [25]

Еда

[ редактировать ]

Некоторые продукты, кремы и начинки содержат различные казеинаты. Казеинат натрия действует как более эффективная пищевая добавка для стабилизации обработанных пищевых продуктов, однако компании могут использовать казеинат кальция для увеличения содержания кальция и снижения уровня натрия в своих продуктах. [26]

Присутствие и функция казеината в различных продуктах [27]
Продукт Казеинат % Функция
Мясо 2–20 Текстура и питание
Сыр 3–28 Формирование матрикса, связывание жира и воды
Мороженое 1–7 Текстура и стабилизатор
Взбитые начинки 2–11 Стабилизация жира
макароны 2–18 Текстура, пищевая ценность и вкус
Выпечка 1–15 Связывание воды

Казеин в основном используется в пищевых продуктах для производства порошков, требующих быстрого растворения в воде, от сливок для кофе до растворимых супов-пюре. В начале 1920-х годов Мид Джонсон представил продукт под названием Casec для облегчения желудочно-кишечных расстройств и проблем с пищеварением у младенцев, которые в то время были частой причиной смерти детей.

Все казеинаты обладают очень эффективными эмульгирующими свойствами и широко используются для приготовления эмульсий в пищевых продуктах. [28] [3]

Считается, что он нейтрализует капсаицин , активный ингредиент перца чили, такого как халапеньо и хабанеро . [29] Молоко часто употребляют, чтобы уменьшить раздражение, вызванное острой пищей.

сыроделия

[ редактировать ]
сыроделия

Сыр состоит из белков и жиров молока , обычно молока коров , буйволов , коз или овец . Он производится путем коагуляции , вызванной дестабилизацией мицеллы казеина, что запускает процессы фракционирования и селективного концентрирования. [2] Обычно молоко подкисляют, а затем коагулируют путем добавления сычужного фермента , содержащего протеолитический фермент , известный как ренин ; традиционно получают из желудков телят , но в настоящее время производят чаще из генетически модифицированных микроорганизмов. Затем твердые вещества отделяют и прессуют до окончательной формы. [30]

В отличие от многих белков, казеин не коагулируется при нагревании. В процессе свертывания молока протеазы , свертывающие молоко , действуют на растворимую часть казеина, κ-казеин , вызывая тем самым нестабильное мицеллярное состояние, которое приводит к образованию сгустков. При коагуляции химозином казеин иногда называют параказеином . Химозин (EC 3.4.23.4) представляет собой аспарагиновую протеазу , которая специфически гидролизует пептидную связь в Phe105-Met106 κ-казеина и считается наиболее эффективной протеазой для сыродельной промышленности (Rao et al., 1998). В британской терминологии, с другой стороны, используется термин «казеиноген» для обозначения несвернувшегося белка и «казеин» для обозначения свернувшегося белка . он содержится в молоке, это соль кальция Поскольку .

Белковые добавки

[ редактировать ]

Привлекательным свойством молекулы казеина является ее способность образовывать гель или сгусток в желудке, что делает ее очень эффективной в снабжении питательными веществами. Сгусток способен обеспечить устойчивое медленное высвобождение аминокислот в кровоток, иногда продолжающееся в течение нескольких часов. [31] Часто казеин доступен в виде гидролизованного казеина , при этом он гидролизуется протеазой, такой как трипсин . Известно, что гидролизованные формы имеют горький вкус, и младенцы и лабораторные животные часто отказываются от таких добавок в пользу интактного казеина. [32]

Пластмассы и волокна

[ редактировать ]
Пуговицы из белого галалита RAAF до 1953 года.

Некоторые из первых пластиков были основаны на казеине. В частности, галалит был хорошо известен благодаря использованию в пуговицах . Клетчатка может быть изготовлена ​​из экструдированного казеина. Ланитал , ткань из казеинового волокна (известная как Аралак в США ), была особенно популярна в Италии в 1930-е годы. Недавние инновации, такие как Qmilk , предлагают более изысканное использование волокна для современных тканей.

Медицинское и стоматологическое использование

[ редактировать ]

Соединения, полученные из казеина, используются в продуктах для реминерализации зубов для стабилизации аморфного фосфата кальция (ACP) и высвобождения ACP на поверхности зубов, где он может способствовать реминерализации. [33] [34] [35]

казеина и глютена Диеты с исключением иногда используются в альтернативной медицине для детей с аутизмом . По состоянию на 2015 год доказательства того, что такие диеты оказывают какое-либо влияние на поведение, когнитивные и социальные функции детей с аутизмом, были ограниченными и слабыми. [36] [37]

Нанотехнологическое использование

[ редактировать ]

Казеиновые белки имеют потенциал для использования в качестве наноматериалов благодаря их легкодоступному источнику (молоку) и их склонности к самосборке в амилоидные фибриллы. [38]

Потенциальные проблемы со здоровьем и последствия

[ редактировать ]

Болезнь

[ редактировать ]

Нет убедительных доказательств того, что казеины в молоке повышают риск развития рака . [39]

Бета-казеины А1/А2 в молоке

[ редактировать ]
Основная статья: Молоко А2

Бета-казеины А1 и А2 представляют собой генетические варианты молочного белка бета-казеина, отличающиеся одной аминокислотой ; пролин , находится в положении 67 в цепи аминокислот составляющих бета-казеин А2, тогда как в бета-казеине А1 гистидин . в этом положении находится [40] [41] Из-за того, что бета-казеин взаимодействует с ферментами по-разному обрабатывают А1 и А2 пищеварительной системы, пищеварительные ферменты семиаминопептидный пептид бета- казоморфин , а в процессе пищеварения может высвобождаться -7 (BCM-7). А1-бета-казеина. [40]

Тип бета-казеина А1 является наиболее распространенным типом, обнаруженным в коровьем молоке в Европе (за исключением Италии и Франции, где больше коров А2), США, Австралии и Новой Зеландии. [42]

Интерес к различию между бета-казеиновыми белками А1 и А2 возник в начале 1990-х годов благодаря эпидемиологическим исследованиям и исследованиям на животных, первоначально проведенным учеными в Новой Зеландии, которые обнаружили корреляцию между распространенностью в молоке белков бета-казеина А1 и различными хроническими заболеваниями. [40] Исследование вызвало интерес со стороны средств массовой информации, среди некоторых представителей научного сообщества и предпринимателей. [40] Компания A2 Corporation была основана в Новой Зеландии в начале 2000-х годов для коммерциализации теста и продвижения на рынок «Молока А2» как молока премиум-класса, которое более полезно для здоровья из-за отсутствия пептидов А1. [40] A2 Milk даже обратилась в регулирующий орган Австралии и Новой Зеландии по пищевым стандартам с просьбой потребовать наличия предупреждения о вреде для здоровья на обычном молоке. [40]

В ответ на общественный интерес, маркетинг молока А2 и опубликованные научные данные. Независимый обзор, опубликованный в 2005 году, также не обнаружил заметной разницы между употреблением молока А1 и А2 в отношении риска заражения хроническими заболеваниями. [40] Европейское управление по безопасности пищевых продуктов (EFSA) проанализировало научную литературу и опубликовало в 2009 году обзор, не обнаруживший никакой явной связи между хроническими заболеваниями и употреблением молока с белком А1. [42]

Аллергия на казеин

[ редактировать ]

Небольшая часть населения страдает аллергией на казеин. [43] казеина Непереносимость , также известная как «непереносимость молочного белка», возникает, когда организм не может расщеплять белки казеина. [44] Распространенность аллергии или непереносимости казеина колеблется от 0,25 до 4,9% среди детей раннего возраста. [45] Число детей старшего возраста и взрослых неизвестно. У значительной части людей с аутистическим спектром во взрослом возрасте наблюдается непереносимость или аллергия на казеиновый белок. Это может быть использовано клиницистами и диетологами для выявления аутизма у тех, у кого нет традиционных аутичных черт . [46] [ нужна проверка ] Диета , известная как безказеиновая и безглютеновая (CFGF), обычно практикуется этими людьми после обнаружения у них непереносимости или аллергии.

Было доказано, что казеин, прошедший термическую обработку, более аллергенен и труднее переваривается при кормлении младенцев. [47] Грудное молоко, как правило, не вызывает аллергических реакций, но его следует давать младенцу с осторожностью каждый раз в случае возникновения побочных реакций на что-то, что употреблял кормящий родитель и что содержало казеин. соблюдение безказеиновой диеты улучшает результаты лечения детей, находящихся на грудном вскармливании, с аллергией или непереносимостью молочного белка. Было показано, что [48] грудное молоко является лучшей пищей для младенца, и, если оно доступно, его следует попробовать в первую очередь. Доказано, что [49]

добавление фермента протеазы помогает людям с непереносимостью казеина переваривать белок с минимальной побочной реакцией. Было показано, что [50]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Кунц С., Лённердаль Б. (январь 1990 г.). «Белки человеческого молока: анализ казеина и субъединиц казеина с помощью анионообменной хроматографии, гель-электрофореза и методов специфического окрашивания» . Американский журнал клинического питания . 51 (1): 37–46. дои : 10.1093/ajcn/51.1.37 . ПМИД   1688683 .
  2. ^ Перейти обратно: а б Робинсон Р.К., изд. (2002). Справочник по молочной микробиологии: Микробиология молока и молочных продуктов (3-е изд.). Уайли-Интерсайенс. п. 3. ISBN  9780471385967 .
  3. ^ Перейти обратно: а б с Браун К., Ханевальд А., Вилгис Т.А. (октябрь 2019 г.). «Молочные эмульсии: структура и стабильность» . Еда . 8 (10): 483. doi : 10.3390/foods8100483 . ПМК   6836175 . ПМИД   31614681 .
  4. ^ «Промышленный казеин» . Национальная казеиновая компания. Архивировано из оригинала 12 ноября 2012 года.
  5. ^ Ранний Р (1997). «Молочные концентраты и сухие молочные продукты». Технология молочных продуктов (2-е изд.). Лондон: Springer-Verlag. п. 295. ИСБН  9780751403442 .
  6. ^ Фаррелл Х.М. (сентябрь 1973 г.). «Модели образования казеиновых мицелл» . Журнал молочной науки . 56 (9): 1195–1206. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(73)85335-4 . ПМИД   4593735 .
  7. ^ «Казеин». Электронная энциклопедия Колумбии (6-е изд.). Колумбийский университет . 2011.
  8. ^ Далглиш Д.Г. (1998). «Мицеллы казеина как коллоиды: поверхностные структуры и стабильность» . J. Молочная наука. 81 (11): 3013–8. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5 .
  9. ^ Пануйе М., Дюран Д., Николаи Т., Ларке Э., Буассе Н. (июль 2005 г.). «Агрегация и гелеобразование частиц мицеллярного казеина». Журнал коллоидной и интерфейсной науки . 287 (1): 85–93. Бибкод : 2005JCIS..287...85P . doi : 10.1016/j.jcis.2005.02.008 . ПМИД   15914152 .
  10. ^ Вальстра П. (апрель 1979 г.). «Объемность мицелл бычьего казеина и некоторые ее последствия». Журнал молочных исследований . 46 (2): 317–323. дои : 10.1017/S0022029900017234 . ПМИД   469060 . S2CID   222355860 .
  11. ^ Люси Дж. А. (февраль 2002 г.). «Ученая премия Фонда ADSA. Формирование и физические свойства гелей молочного белка» . Журнал молочной науки . 85 (2): 281–294. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2 . ПМИД   11913691 .
  12. ^ Холт С. (1992). «Структура и стабильность мицелл бычьего казеина». В Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT и др. (ред.). Достижения в области химии белков . Том. 43. Академическая пресса. стр. 63–151. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60554-9 . ISBN  9780120342433 . ПМИД   1442324 .
  13. ^ Хорн Д.С. (1998). «Взаимодействие казеина: пролить свет на черные ящики и структуру молочных продуктов». Международный молочный журнал . 8 (3): 171–7. дои : 10.1016/S0958-6946(98)00040-5 .
  14. ^ «Превращаем молоко в самодельный клей для му» . Корнеллский центр инноваций в обучении . Спросите учёного!. Корнелльский университет. 24 сентября 1998 г. Архивировано из оригинала 28 сентября 2011 г. Проверено 29 сентября 2011 г.
  15. ^ Вайс Д., Чейс С., ред. (1979). Читательский дайджест: Ремесла и хобби . Ассоциация Ридерс Дайджест. стр. 223 . ISBN  9780895770639 .
  16. ^ Уорд Г.В., изд. (2008). «Акриловая живопись» . Энциклопедия материалов и техник Grove в искусстве . Издательство Оксфордского университета. п. 2. ISBN  9780195313918 .
  17. ^ Гломан CB, Наполи Р (2007). Сценический дизайн и техника освещения: базовое руководство для театра . Тейлор и Фрэнсис. стр. 281–2. ISBN  9780240808062 .
  18. ^ Лаборатория лесных товаров, Лесная служба, Министерство сельского хозяйства США, Университет Висконсина, Мэдисон (апрель 1961 года). Казеиновые клеи: их производство, приготовление и применение - Государственная библиотека Индианы (PDF) . Информация проверена и подтверждена. Том. 280. Архивировано (PDF) из оригинала 9 октября 2022 г.
  19. ^ «Химический казеиновый клей — активность» (PDF) .
  20. ^ Перейти обратно: а б «Казеиновые клеи: их производство, приготовление и применение» (PDF) . Министерство сельского хозяйства США . 1967. Архивировано (PDF) из оригинала 9 октября 2022 г.
  21. ^ Шертлефф В., Аояги А (2004). «Новаторские компании по производству соевого белка: IF Laucks, The Glidden Co., Rich Products, Gunther Products, Griffith Laboratories» . soyinfocenter.com . Проверено 3 сентября 2015 г.
  22. ^ «Ламинированная доска» . ВИКОР ХОЛДИНГ АГ. 2011. Архивировано из оригинала 22 декабря 2011 года . Проверено 11 октября 2012 г.
  23. ^ Ламбут А (2006). «Соевые, кровь и казеиновые клеи» . В Tracton AA (ред.). Материалы покрытий и покрытия поверхностей . ЦРК Пресс. стр. 19-7–19-11. ISBN  9781420044058 .
  24. ^ Форсайт Р.С. (2004). «Водные клеи для маркировки бутылок». Конференция подразделения Tappi PLACE . Атланта, Джорджия: ТАППИ. п. 33. ISBN  1595100628 . OCLC   57487618 .
  25. ^ «Казеиновый клей» . Клеи .
  26. ^ США 20160374360 , Меррилл Р.К., Ли Дж., «Мицеллярный казеин для сливок и других молочных продуктов», опубликовано 29 декабря 2016 г., передано Leprino Foods Co.  
  27. ^ Эль-Бакри М (2011). «Функциональные и физико-химические свойства казеина и его использование в пищевой и непищевой промышленности». Журнал исследований химической физики . 4 : 125–138. ПроКвест   1707988596 .
  28. ^ Куртодон Ж.Л., Жирарде Ж.М., Кампань С., Руье Л.М., Кампанья С., Линден Г., Лорьян Д. (март 1999 г.). «Поверхностно-активные и эмульгирующие свойства мицелл казеина по сравнению со свойствами казеината натрия». Международный молочный журнал . 9 (3): 411–412. дои : 10.1016/S0958-6946(99)00111-9 . ISSN   0958-6946 .
  29. ^ Нолден А.А., Ленарт Дж., Хейс Дж.Э. (сентябрь 2019 г.). «Тушение огня. Эффективность обычных напитков в уменьшении ожога полости рта от капсаицина» . Физиология и поведение . 208 : 112557. doi : 10.1016/j.physbeh.2019.05.018 . ПМК   6620146 . ПМИД   31121171 .
  30. ^ Фанкхаузер Д.Б. (2007). «Сырная страница Фанкхаузера» . Архивировано из оригинала 25 сентября 2007 года . Проверено 23 сентября 2007 г.
  31. ^ Буари И., Данжен М., Гачон П., Вассон М.П., ​​Мобуа Ж.Л., Бофрер Б. (декабрь 1997 г.). «Медленные и быстрые пищевые белки по-разному модулируют постпрандиальное накопление белка» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (26): 14930–14935. Бибкод : 1997PNAS...9414930B . дои : 10.1073/pnas.94.26.14930 . ПМК   25140 . ПМИД   9405716 .
  32. ^ Филд К.Л., Кимбалл Б.А., Меннелла Дж.А., Бошан Г.К., Бахманов А.А. (январь 2008 г.). «Избегание гидролизованного казеина мышами» . Физиология и поведение . 93 (1–2): 189–199. дои : 10.1016/j.physbeh.2007.08.010 . ПМК   2254509 . ПМИД   17900635 .
  33. ^ Малькмахер Л. (8 февраля 2011 г.). «Реминерализация эмали: медицинская модель мультистоматологической практики» . Стоматология сегодня .
  34. ^ Уокер Дж., Кай Ф., Шен П., Рейнольдс С., Уорд Б., Фоне С. и др. (февраль 2006 г.). «Повышение реминерализации зубной эмали молоком, содержащим добавленный казеин-фосфопептид-аморфный фосфат кальция». Журнал молочных исследований . 73 (1): 74–78. дои : 10.1017/S0022029905001482 . ПМИД   16433964 . S2CID   43342264 .
  35. ^ Чабра Н., Чабра А. (2018). «Усиленная реминерализация зубной эмали с использованием комплекса казеин-фосфопептид-аморфный фосфат кальция: обзор». Международный журнал клинической профилактической стоматологии . 14 (1): 1–10. дои : 10.15236/ijcpd.2018.14.1.1 .
  36. ^ Ланге К.В., Хаузер Дж., Райссманн А. (ноябрь 2015 г.). «Безглютеновая и безказеиновая диеты в терапии аутизма». Текущее мнение о клиническом питании и метаболической помощи . 18 (6): 572–575. doi : 10.1097/mco.0000000000000228 . ПМИД   26418822 . S2CID   271720 .
  37. ^ Миллуорд С., Ферритер М., Калвер С., Коннелл-Джонс Дж. (апрель 2008 г.). «Безглютеновая и казеиновая диета при расстройствах аутистического спектра» . Кокрановская база данных систематических обзоров (Систематический обзор) (2): CD003498. дои : 10.1002/14651858.CD003498.pub3 . ПМК   4164915 . ПМИД   18425890 .
  38. ^ Экройд Х., Гарви М., Торн Д.С., Джеррард Дж.А., Карвер Дж.А. (2013). «Амилоидные фибриллы из легкодоступных источников: молочный казеин и белки кристаллина хрусталика». В Джеррарде Дж. А. (ред.). Белковая нанотехнология . Методы молекулярной биологии. Том. 996. Тотова, Нью-Джерси: Humana Press. стр. 103–117. дои : 10.1007/978-1-62703-354-1_6 . ISBN  978-1-62703-353-4 . ПМИД   23504420 .
  39. ^ «Могут ли молоко и молочные продукты вызывать рак?» . Исследования рака Великобритании . 1 ноября 2021 г. Проверено 3 августа 2024 г.
  40. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г Трусвелл А.С. (май 2005 г.). «Дело о молоке А2: критический обзор» . Европейский журнал клинического питания . 59 (5): 623–631. дои : 10.1038/sj.ejcn.1602104 . ПМИД   15867940 .
  41. ^ Трусвелл А.С. (2006). «Ответ: Дело о молоке А2: критический обзор» . Европейский журнал клинического питания . 60 (7): 924–5. дои : 10.1038/sj.ejcn.1602454 .
  42. ^ Перейти обратно: а б EFSA (2009). «Обзор потенциального воздействия β-казоморфинов и родственных пептидов на здоровье: Обзор потенциального воздействия на здоровье β-казоморфинов и родственных пептидов» . Журнал EFSA . 7 (2): 231р. дои : 10.2903/j.efsa.2009.231r .
  43. ^ Солинас С., Корпино М., Макчиони Р., Пелоси У. (октябрь 2010 г.). «Аллергия на белок коровьего молока». Журнал медицины матери, плода и новорожденных . 23 (Приложение 3): 76–79. дои : 10.3109/14767058.2010.512103 . ПМИД   20836734 . S2CID   3189637 .
  44. ^ «Непереносимость молочных продуктов: что это такое и как определить, есть ли она у вас» . Маркс Дейли Эппл . 24 декабря 2013 г. Проверено 18 ноября 2020 г.
  45. ^ «Аллергия на коровье молоко у детей | Всемирная организация по аллергии» . www.worldallergy.org . Проверено 18 ноября 2020 г.
  46. ^ Святилище М.Р., Каин Дж.Н., Ангкусцири К., Герман Дж.Б. (18 мая 2018 г.). «Диетические соображения при расстройствах аутистического спектра: потенциальная роль переваривания белка и микробного гниения в оси кишечник-мозг» . Границы в питании . 5 : 40. дои : 10.3389/fnut.2018.00040 . ПМЦ   5968124 . ПМИД   29868601 .
  47. ^ Дюпон Д., Мандалари Дж., Молле Д., Жарден Ж., Роле-Репеко О., Дюбо Г. и др. (ноябрь 2010 г.). «Обработка пищевых продуктов повышает устойчивость казеина к пищеварению, моделируемому у младенцев». Молекулярное питание и пищевые исследования . 54 (11): 1677–1689. дои : 10.1002/mnfr.200900582 . ПМИД   20521278 .
  48. ^ «Младенческая аллергия и пищевая чувствительность» . HealthyChildren.org . Проверено 18 ноября 2020 г.
  49. ^ «Грудное вскармливание» . www.who.int . Проверено 18 ноября 2020 г.
  50. ^ Кристенсен Л.Р. (ноябрь 1954 г.). «Действие протеолитических ферментов на казеиновые белки». Архив биохимии и биофизики . 53 (1): 128–137. дои : 10.1016/0003-9861(54)90240-4 . ПМИД   13208290 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Casein&oldid=1238319869"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 7c5b44e2e2c77372dd23a03c9f2748f4__1722662880
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/7c/f4/7c5b44e2e2c77372dd23a03c9f2748f4.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Casein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)