Эндопептидаза

Эндопептидаза или эндопротеиназа представляют собой протеолитические пептидазы , которые разрывают пептидные связи неконцевых аминокислот (т.е. внутри молекулы), в отличие от экзопептидаз , которые разрывают пептидные связи с концевых участков концевых аминокислот. [ 1 ] По этой причине эндопептидазы не могут расщеплять пептиды на мономеры, а экзопептидазы могут расщеплять белки на мономеры. Частным случаем эндопептидазы является олигопептидаза , субстратами которой являются олигопептиды, а не белки.
Они обычно очень специфичны для определенных аминокислот. Примеры эндопептидаз включают:
- Трипсин – идет после Arg или Lys, если за ним не следует Pro. Очень строгий. Лучше всего работает при pH 8.
- Химотрипсин – идет после Phe, Trp или Tyr, если за ним не следует Pro. Режет медленнее после His, Met или Leu. Лучше всего работает при pH 8.
- Эластаза – разрезается после Ala, Gly, Ser или Val, если за ним не следует Pro.
- Термолизин - разрезается перед Ile, Met, Phe, Trp, Tyr или Val, если ему не предшествует Pro. Иногда режется после Ala, Asp, His или Thr. Термостабильный.
- Пепсин — стоит перед Leu, Phe, Trp или Tyr, если перед ним не стоит Pro. Также и другие, совершенно неспецифические; лучше всего работает при pH 2.
- Глутамилэндопептидаза – разрезает после Glu. Лучше всего работает при pH 8.
- Неприлизин
Ссылки
[ редактировать ]- ^ «эндопептидаза» . Мерриам-Вебстер. Архивировано из оригинала 21 декабря 2016 года . Проверено 18 января 2017 г.
- Эндопептидазы Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
См. также
[ редактировать ]