ДНПЭП

ДНПЭП
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	4DYO
Идентификаторы
Псевдонимы	DNPEP , ASPEP, DAP, аспартиламинопептидаза
Внешние идентификаторы	Опустить : 611367 ; МГИ : 1278328 ; Гомологен : 6110 ; GeneCards : ДНПЭП ; ОМА : ДНПЭП - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 2 (human)
End	219,400,022 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 1 (mouse)
End	75,294,634 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	left testis; ; right testis; ; canal of the cervix; ; gastric mucosa; ; apex of heart; ; mucosa of transverse colon; ; right ovary; ; left uterine tube; ; upper lobe of left lung; ; ectocervix;
	Top expressed in
	intestinal villus; ; internal carotid artery; ; external carotid artery; ; Rostral migratory stream; ; epithelium of small intestine; ; aortic valve; ; ascending aorta; ; lobe of prostate; ; gastrula; ; endocardial cushion;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	peptidase activity; zinc ion binding; aminopeptidase activity; protein binding; hydrolase activity; metallopeptidase activity; metal ion binding; metalloaminopeptidase activity; identical protein binding;
Cellular component	blood microparticle; nucleus; cytosol; cytoplasm; extracellular region;
Biological process	proteolysis; peptide metabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	23549
	13437
	ENSG00000123992
	ENSMUSG00000026209
	Q9ULA0
	Q9Z2W0
showНМ_012100 ; НМ_001319116 ; НМ_001319117 ; НМ_001319118 ; НМ_001319119 ;
	NM_001319120; NM_001319121; NM_001319122
	НМ_001110831 ; НМ_016878
showНП_001306045 ; НП_001306046 ; НП_001306047 ; НП_001306048 ; НП_001306049 ;
	NP_001306050; NP_001306051; NP_036232; NP_001306050.1; NP_001306051.1
	НП_001104301 ; НП_058574
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Аспартиламинопептидаза — это фермент , который у человека кодируется DNPEP геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Функция

Белок, кодируемый этим геном, представляет собой аминопептидазу , которая предпочитает кислые аминокислоты и в частности предпочитает аспарагиновую кислоту глутаминовой кислоте. Считается, что это цитозольный белок, участвующий в общем метаболизме внутриклеточных белков. ^{[ 6 ]}

См. также

Биологический портал

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000123992 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026209 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Уилк С., Уилк Э., Магнуссон Р.П. (июнь 1998 г.). «Очистка, характеристика и клонирование цитозольной аспартиламинопептидазы» . Журнал биологической химии . 273 (26): 15961–70. дои : 10.1074/jbc.273.26.15961 . ПМИД 9632644 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: аспартиламинопептидаза DNPEP» .

Дальнейшее чтение

Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф., Ли Х., Тейлор П., Клими С., МакБрум-Серажевски Л., Робинсон М.Д., О'Коннор Л., Ли М., Тейлор Р., Дарси М., Хо Ю, Хейлбут А., Мур Л., Чжан С., Орнацкий О, Бухман Ю.В., Этьер М., Шэн Ю., Василеску Дж., Абу-Фарха М., Ламберт Дж.П., Дьюэл Х.С., Стюарт II, Кюль Б., Хог К., Колвилл К., Гладвиш К., Маскат Б., Кинач Р., Адамс С.Л., Моран М.Ф., Морин ГБ, Топалоглу Т., Фигейс Д. (2007). «Крупномасштабное картирование белково-белковых взаимодействий человека методом масс-спектрометрии» . Молекулярная системная биология . 3 (1): 89. дои : 10.1038/msb4100134 . ПМЦ 1847948 . ПМИД 17353931 .
Руал Дж.Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозане-Кисикава Т., Дрико А., Ли Н., Берриз Г.Ф., Гиббонс Ф.Д., Дрез М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон С., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг Д.С., Чжан Л.В., Вонг С.Л., Франклин Г., Ли С., Альбала Дж.С., Лим Дж., Фротон С, Лламосас Е, Чевик С, Бекс С, Ламеш П, Сикорски Р.С., Ванденхаут Дж., Зогби Х.Ю. , Смоляр А., Босак С., Секерра Р., Дусетт-Стамм Л., Кьюсик М.Е., Хилл Д.Е., Рот Ф.П., Видал М. ( октябрь 2005 г.). «К карте сети белок-белковых взаимодействий человека в масштабе протеома». Природа . 437 (7062): 1173–8. Бибкод : 2005Natur.437.1173R . дои : 10.1038/nature04209 . ПМИД 16189514 . S2CID 4427026 .
Прието I, Бьюти Ф, де Гаспаро М, Варгас Ф, Альба Ф, Сегарра А.Б., Банегас И, Рамирес М (май 2003 г.). «Активность ангиотензиназы в почках реноваскулярных гипертонических крыс». Пептиды 24 (5): 755–60. CiteSeerX 10.1.1.379.1582 . дои : 10.1016/S0196-9781(03) 00121-9 ПМИД 12895663 . S2CID 16379232 .
Уилк С., Уилк Э., Магнуссон Р.П. (ноябрь 2002 г.). «Идентификация остатков гистидина, важных для катализа и структуры аспартиламинопептидазы». Архив биохимии и биофизики . 407 (2): 176–83. дои : 10.1016/S0003-9861(02)00494-0 . ПМИД 12413488 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: M18.002
PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для аспартиламинопептидазы человека (DNPEP).

статья о гене на хромосоме 2 человека незавершена Эта . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000123992 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026209 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9632644-5] Уилк С., Уилк Э., Магнуссон Р.П. (июнь 1998 г.). «Очистка, характеристика и клонирование цитозольной аспартиламинопептидазы» . Журнал биологической химии . 273 (26): 15961–70. дои : 10.1074/jbc.273.26.15961 . ПМИД 9632644 .

[entrez-6] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: аспартиламинопептидаза DNPEP» .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Хейнса – Вульфа График Лайнуивера – Берка Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)