Аминопептидаза
![]() Кристаллическая структура открытого состояния аминопептидазы 1 эндоплазматического ретикулума человека ERAP1 [ 1 ] | |||
Идентификаторы | |||
---|---|---|---|
Символ | Пептидаза_M1 | ||
Пфам | PF01433 | ||
МЕРОПС | М1 | ||
Суперсемейство OPM | 227 | ||
белок OPM | 3МДЖ | ||
CDD | cd09595 | ||
Мембраном | 534 | ||
|
Аминопептидазы — это ферменты отщепление , катализирующие аминокислот от аминоконца ( N-конца ) белков или пептидов (экзопептидазы). Они широко распространены в животном и растительном царстве и обнаружены во многих субклеточных органеллах , в цитозоле и в качестве мембран компонентов . Аминопептидазы используются в основных клеточных функциях. Многие, но не все, из этих пептидаз представляют собой металлоферменты цинка . [ 2 ]
Некоторые аминопептидазы являются мономерными , а другие представляют собой совокупности субъединиц относительно высокой массы (50 кДа). Последовательности кДНК доступны для нескольких аминопептидаз, и кристаллическая структура открытого состояния аминопептидазы 1 ERAP1 эндоплазматического ретикулума человека. здесь представлена [ 1 ] Аминокислотные последовательности, определенные непосредственно или выведенные из кДНК, указывают на некоторую гомологию аминокислотных последовательностей в таких разнообразных организмах, как Escherichia coli и млекопитающие, особенно в каталитически важных остатках или остатках, участвующих в связывании ионов металлов. [ 2 ]
Одной из важных аминопептидаз является цинк -зависимый фермент, вырабатываемый и секретируемый железами тонкой кишки . Он помогает ферментативному перевариванию белков. Дополнительные пищеварительные ферменты, вырабатываемые этими железами, включают дипептидазы , мальтазу , сахаразу , лактазу и энтерокиназу . [ 3 ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б ВВП : 3QNF : Кочан Г., Кройер Т., Харви Д., Фишер Р., Чен Л., Воллмар М., фон Делфт Ф., Кавана К.Л., Браун М.А., Боунесс П., Вордсворт П., Кесслер Б.М., Опперманн Ю. (май 2011 г.). «Кристаллические структуры аминопептидазы-1 эндоплазматического ретикулума (ERAP1) раскрывают молекулярную основу для обрезки N-концевого пептида» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (19): 7745–50. Бибкод : 2011PNAS..108.7745K . дои : 10.1073/PNAS.1101262108 . ПМЦ 3093473 . ПМИД 21508329 .
- ^ Перейти обратно: а б Тейлор А. (февраль 1993 г.). «Аминопептидазы: строение и функции» . Журнал ФАСЭБ . 7 (2): 290–8. дои : 10.1096/fasebj.7.2.8440407 . ПМИД 8440407 . S2CID 23354720 .
- ^ Лангнер Дж., Ансорж С. (2002). Клеточные пептидазы в иммунных функциях и заболеваниях 2 . Спрингер. ISBN 0-306-46383-0 . [ нужна страница ]
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Аминопептидазы Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)