C9orf3

АОПЕП
Идентификаторы
Псевдонимы	AOPEP , открытая рамка считывания 3 хромосомы 9, AP-O, APO, C90RF3, ONPEP, аминопептидаза O (предполагаемая), C9orf3
Внешние идентификаторы	МГИ : 1919311 ; Гомологен : 66273 ; GeneCards : AOPEP ; ОМА : AOPEP - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 9 (human)
End	95,087,218 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 13 (mouse)
End	63,473,910 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	apex of heart; ; right coronary artery; ; ascending aorta; ; Descending thoracic aorta; ; body of uterus; ; popliteal artery; ; tibial arteries; ; left uterine tube; ; sural nerve; ; left coronary artery;
	Top expressed in
	lip; ; ascending aorta; ; genital tubercle; ; right kidney; ; aortic valve; ; muscle of thigh; ; tail of embryo; ; superior frontal gyrus; ; interventricular septum; ; primary visual cortex;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	peptide binding; zinc ion binding; peptidase activity; metallopeptidase activity; hydrolase activity; metal ion binding; metalloaminopeptidase activity; aminopeptidase activity;
Cellular component	cytoplasm; nucleolus; cytosol; nucleus;
Biological process	proteolysis; peptide catabolic process; angiotensin maturation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	84909
	72061
	ENSG00000148120
	ENSMUSG00000021458
	Q8N6M6
	Q8BXQ6
	НМ_001193329 ; НМ_001193330 ; НМ_001193331 ; НМ_032823
	НМ_001289924 ; НМ_001289926 ; НМ_028079
	НП_001180258 ; НП_001180260 ; НП_116212
	НП_001276853 ; НП_001276855
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

хромосомы 9 Открытая рамка считывания 3 ( C9ORF3 ), также известная как аминопептидаза O ( APO ), представляет собой фермент , который у человека кодируется C9ORF3 геном . ^{[ 5 ]} Белок , кодируемый этим геном, представляет собой аминопептидазу , которая наиболее близка по последовательности к лейкотриен-А4-гидролазе (LTA4H). ^{[ 6 ]} АПО является членом семейства металлопротеиназ М1 . ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}

Структура

Фермент аминопептидаза C9ORF3 содержит следующие домены : ^{[ 6 ]}

LTA4H-подобный N-концевой домен
домен глузинцин-аминопептидазы
SH3- подобный мотив
ARM С-концевой домен

Функция

Аминопептидаза C9ORF3 отщепляет N-концевую аминокислоту от полипептидов и отдает явное предпочтение пептидам, у которых N-конец представляет собой аргинин и в меньшей степени аспарагин . Кроме того, активность фермента ингибируется о- фенантролином , ингибитором металлопротеаз , и арфаменином А, мощным ингибитором аминопептидаз, таких как LTA4H. Также способен расщеплять ангиотензин III с образованием ангиотензина IV , биоактивного пептида ренин-ангиотензинового пути . ^{[ 6 ]}

Благодаря своей аминопептидазной активности этот фермент может играть роль в протеолитическом процессинге биоактивных пептидов в тех тканях, где он экспрессируется.

Распределение тканей

C9ORF3 РНК-мессенджер обнаружена в поджелудочной железе, плаценте, печени, семенниках и сердце человека. Экспрессия в сердце предполагает, что этот фермент также может играть роль в регулировании физиологии сердечной мышцы. ^{[ 6 ]} Несколько изоформ АрО экспрессируются преимущественно в кровеносных сосудах, что позволяет предположить, что АрО играет роль в биологии сосудистых клеток. ^{[ 7 ]}

Клиническое значение

Высокий уровень экспрессии C9ORF3 положительно коррелирует с максимальным потреблением кислорода ( VO ₂ max ) и количеством «медленно сокращающихся» мышечных волокон 1 типа . ^{[ 9 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000148120 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021458 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х. и др. (декабрь 2002 г.). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Диас-Пералес А., Кесада В., Санчес Л.М., Угальде А.П., Суарес М.Ф., Фуэйо А., Лопес-Отин С. (апрель 2005 г.). «Идентификация человеческой аминопептидазы О, новой металлопротеазы со структурным сходством с аминопептидазой В и лейкотриен А4-гидролазой» . Ж. Биол. Химия 280 (14): 14310–7. дои : 10.1074/jbc.M413222200 . ПМИД 15687497 . (Отозвано, см. два : 10.1074/jbc.W118.007327 , PMID 30808004 , Часы втягивания . Если это намеренная ссылка на отозванную статью, замените {{retracted|...}} с {{retracted|...|intentional=yes}}. )
^ Jump up to: ^а ^б Экстон Р., Уоллис Дж.А., Тейлор Х., Хэнкс М., Форрестер Л.М. (март 2008 г.). «Аминопептидаза O содержит сигнал функциональной ядрышковой локализации и участвует в сосудистой биологии». Дж. Селл. Биохим . 103 (4): 1171–82. дои : 10.1002/jcb.21497 . ПМИД 17803194 . S2CID 11365605 .
^ Албистон А.Л., Йе С., Чай С.Ю. (октябрь 2004 г.). «Мембраносвязанные члены семейства M1: больше, чем аминопептидазы». Белковый пепт. Летт . 11 (5): 491–500. дои : 10.2174/0929866043406643 . ПМИД 15544570 .
^ Парих Х., Нильссон Э., Линг С., Поулсен П., Альмгрен П., Ниттби Х., Эрикссон К.Ф., Вааг А., Груп Л.С. (июнь 2008 г.). «Молекулярные корреляты максимального поглощения кислорода и волокон 1 типа». Являюсь. Дж. Физиол. Эндокринол. Метаб . 294 (6): E1152–9. дои : 10.1152/ajpendo.90255.2008 . ПМИД 18445752 .

Внешние ссылки

человека C9orf3 Расположение генома и страница сведений о гене C9orf3 в браузере генома UCSC .

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 9 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000148120 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021458 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid12477932-5] Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х. и др. (декабрь 2002 г.). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .

[pmid15687497-6] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Диас-Пералес А., Кесада В., Санчес Л.М., Угальде А.П., Суарес М.Ф., Фуэйо А., Лопес-Отин С. (апрель 2005 г.). «Идентификация человеческой аминопептидазы О, новой металлопротеазы со структурным сходством с аминопептидазой В и лейкотриен А4-гидролазой» . Ж. Биол. Химия 280 (14): 14310–7. дои : 10.1074/jbc.M413222200 . ПМИД 15687497 . (Отозвано, см. два : 10.1074/jbc.W118.007327 , PMID 30808004 , Часы втягивания . Если это намеренная ссылка на отозванную статью, замените {{retracted|...}} с {{retracted|...|intentional=yes}}. )

[pmid17803194-7] Jump up to: ^а ^б Экстон Р., Уоллис Дж.А., Тейлор Х., Хэнкс М., Форрестер Л.М. (март 2008 г.). «Аминопептидаза O содержит сигнал функциональной ядрышковой локализации и участвует в сосудистой биологии». Дж. Селл. Биохим . 103 (4): 1171–82. дои : 10.1002/jcb.21497 . ПМИД 17803194 . S2CID 11365605 .

[pmid15544570-8] Албистон А.Л., Йе С., Чай С.Ю. (октябрь 2004 г.). «Мембраносвязанные члены семейства M1: больше, чем аминопептидазы». Белковый пепт. Летт . 11 (5): 491–500. дои : 10.2174/0929866043406643 . ПМИД 15544570 .

[pmid18445752-9] Парих Х., Нильссон Э., Линг С., Поулсен П., Альмгрен П., Ниттби Х., Эрикссон К.Ф., Вааг А., Груп Л.С. (июнь 2008 г.). «Молекулярные корреляты максимального поглощения кислорода и волокон 1 типа». Являюсь. Дж. Физиол. Эндокринол. Метаб . 294 (6): E1152–9. дои : 10.1152/ajpendo.90255.2008 . ПМИД 18445752 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)