Карбоксипептидаза B

карбоксипептидаза B2 (плазма)
карбоксипептидаза B2 (плазма)
Идентификаторы
Символ	CPB2
ген NCBI	1361
HGNC	2300
МОЙ БОГ	603101
RefSeq	НМ_016413
ЮниПрот	Q96IY4
Другие данные
Локус	Хр. 13 кв14.11
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

карбоксипептидаза B1 (ткань)
карбоксипептидаза B1 (ткань)
Идентификаторы
Символ	CPB1
ген NCBI	1360
HGNC	2299
МОЙ БОГ	114852
RefSeq	НМ_001871
ЮниПрот	P15086
Другие данные
Номер ЕС	3.4.17.2
Локус	Хр. 3 q24
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

карбоксипептидаза B

Идентификаторы

Базы данных

PDB Структуры

Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Карбоксипептидаза B ( EC 3.4.17.2 , протаминаза , панкреатическая карбоксипептидаза B , тканевая карбоксипептидаза B , пептидил-L-лизин[L-аргинин]гидролаза ) представляет собой карбоксипептидазу , которая преимущественно отщепляет основные аминокислоты аргинин и лизин с C-конца пептид. ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Этот фермент секретируется поджелудочной железой и попадает в тонкую кишку, где способствует перевариванию белка. Плазменная карбоксипептидаза B (карбоксипептидаза B2) отвечает за превращение C5a белка в C5a des-Arg с на одну аминокислоту меньше.

Ссылки

^ Народный Дж.Э. (1970). «Карбоксипептидаза B (поджелудочная железа свиньи)». Протеолитические ферменты . Методы Энзимол. Том. 19. С. 504–508. дои : 10.1016/0076-6879(70)19036-7 . ISBN 9780121818814 .
^ Бродрик Дж.В., Геокас М.К., Ларгман С. (декабрь 1976 г.). «Человеческая карбоксипептидаза B. II. Очистка фермента из ткани поджелудочной железы и сравнение с ферментами, присутствующими в секрете поджелудочной железы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 452 (2): 468–81. дои : 10.1016/0005-2744(76)90197-2 . ПМИД 1009123 .
^ Баттерворт Дж., Дункан Дж. Дж. (сентябрь 1979 г.). «Активность карбоксипептидазы B культивируемых фибробластов кожи и связь с муковисцидозом». Клиника Химика Акта; Международный журнал клинической химии . 97 (1): 39–43. дои : 10.1016/0009-8981(79)90023-8 . ПМИД 40714 .
^ Уоллес Э.Ф., Эванс К.Дж., Юрик С.М., Меффорд И.Н., Барчас Дж.Д. (1982). «Активность карбоксипептидазы B мозгового вещества надпочечников - участвует ли она в переработке проэнкефалина?». Науки о жизни . 31 (16–17): 1793–6. дои : 10.1016/0024-3205(82)90212-0 . ПМИД 6130442 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: M14.003
Карбоксипептидаза + B в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[1] Народный Дж.Э. (1970). «Карбоксипептидаза B (поджелудочная железа свиньи)». Протеолитические ферменты . Методы Энзимол. Том. 19. С. 504–508. дои : 10.1016/0076-6879(70)19036-7 . ISBN 9780121818814 .

[2] Бродрик Дж.В., Геокас М.К., Ларгман С. (декабрь 1976 г.). «Человеческая карбоксипептидаза B. II. Очистка фермента из ткани поджелудочной железы и сравнение с ферментами, присутствующими в секрете поджелудочной железы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 452 (2): 468–81. дои : 10.1016/0005-2744(76)90197-2 . ПМИД 1009123 .

[3] Баттерворт Дж., Дункан Дж. Дж. (сентябрь 1979 г.). «Активность карбоксипептидазы B культивируемых фибробластов кожи и связь с муковисцидозом». Клиника Химика Акта; Международный журнал клинической химии . 97 (1): 39–43. дои : 10.1016/0009-8981(79)90023-8 . ПМИД 40714 .

[4] Уоллес Э.Ф., Эванс К.Дж., Юрик С.М., Меффорд И.Н., Барчас Дж.Д. (1982). «Активность карбоксипептидазы B мозгового вещества надпочечников - участвует ли она в переработке проэнкефалина?». Науки о жизни . 31 (16–17): 1793–6. дои : 10.1016/0024-3205(82)90212-0 . ПМИД 6130442 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)