Глутамильная эндопептидаза i

Глютамил -эндопептидаза I представляет собой семейство внеклеточных бактериальных сериновых протеаз . Протеазы в этом семействе были идентифицированы у видов Staphylococcus , Bacillus и Streptomyces , среди прочих. Двое бывших более тесно связаны, в то время как Streptomyces -тип рассматривается как отдельное семейство, глутамил эндопептидаза II . ^{[ 1 ]}

Идентифицированные протеазы

Стафилококк

S. aureus глутамил эндопептидаза Gluv8 ^{[ 1 ]}

Первый обнаруженный фермент этого семейства и наиболее хорошо охарактеризованный, был выделен из штамма Staphylococcus aureus V8 и, следовательно, более известного как «протеаза V8». Другими распространенными ссылками на эту протеазу являются стафилококковая сериновая протеаза и SSPA из соответствующего гена. ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}

S. epidermidis Глутамил -эндопептидаза Глюс ^{[ 1 ]}^{[ 4 ]}

Также называется S. epidermidis serine protease (ESP). ^{[ 3 ]}

S. warneri глутамил эндопептидаза Glusw ^{[ 1 ]}

Также называется выпускным. ^{[ 5 ]}

Bacillus

B. licheniformis глутамил эндопептидаза Glubl ^{[ 1 ]}
B. Subtilis глутамилдопептидазы глюбов ^{[ 1 ]}

Enterococcus

E. faecalis глутамил эндопептидаза Spre ^{[ 6 ]}

Функция

Глютамил-эндопептидаза, по крайней мере, в некоторой части видовой части каскада активации зимогена , причем ее активность зависит от протеолитической активации преформы протеазы. Gluv8 S. aureus Например, зависит от активации металлопротеазоолизином и сам необходим для активации Staphopain B. Gluse, Glusw и SPRE, как правило , активируется металлопротеазой аналогичным образом. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}

Протеазы этой группы гидролизует пептидные связи после отрицательно заряженной глутаминовой кислоты или аспарагиновой кислоты, с более высоким предпочтением первым. Было обнаружено, что оптимальный pH лежит немного выше нейтрального pH (7-8) для Gluv8 и Glubl. ^{[ 1 ]}

Было показано, что, несмотря на их сходство, протеазы от разных видов могут отличаться по своей эффективности в расщеплениях биологических мишеней. GLUV8 предлагается в нескольких механизмах иммунной уклонения S. aureus , а Gluv8 и Gluse показали влияние на регуляцию биопленки . ^{[ 3 ]}^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Смотрите также

Протеолиз

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час Тенникс, Хеннинг Р.; Breddam, Claus (2013-01-01). Ролингс, Нил д .; Спасения, парень (ред.). Справочник по пронелитическим ферментам . Академическая пресса. стр. 2534-2538. Doi : 10.1016 / b978-0-12-382219-2.00561-5 . ISBN 9780123822192 .
^ Birktoft, Jens J.; Бреддам, Клаус (1994). «[8] глутамил эндопептидазы» . Протеолитические ферменты: серин и цистеин пептидазы . Методы в фермере. Тол. 244. С. 114–126 . doi : 10.1016/0076-6879 (94) 44010-7 . ISBN 9780121821456 К. PMM 7845201 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Dubin, Grzegorz (2002-07-01). «Внеклеточные протеазы Staphylococcus spp». Биологическая химия . 383 (7–8): 1075–1086. doi : 10.1515/bc.2002.116 . ISSN 1431-6730 . PMID 12437090 . S2CID 23295763 .
^ Ohara-Nemoto, Yuko; Икеда, Йорико; Кобаяши, Массашико; Сасаки, Минору; Таджика, Шихоко; Kimura, Shigenobu (2002-07-01). «Церактеризация и молекулярное клонирование глутамил -эндопептидазы из staphylococcus epidermidis» Микробный патогенез 33 (1): 33–4 Doi : 10.1006/ present.2002.0 ISSN 0882-4 PMID 121277
^ Yokoi, K.; Kakikawa, M.; Kimoto, H.; Ватанаба, К.; Любовь, ч.; Yamakawa, A.; Такето, а.; Kodaira, KI (2001-12-27). «Генитическая и биохимическая характеристика глутамилдопептидазы Staphylococcus warneri m» Ген 281 (1–2): 115–1 Doi : 01) 0 10.1016/s0378-1119 ( ISSN 0378-1119 PMID 11750133
^ Кавалек, Магдалена; Potempa, Jan; Луна, Джонатан Л.; Трэвис, Джеймс; Мюррей, Барбара Э. (2005-01-01). «Молекулярное разнообразие предполагаемого фактора вирулентности: очистка и характеристика изоформ внеклеточной сериновой глутамилдопептопептидазы энтерококка Faecalis с различной ферментативной активностью» . Журнал бактериологии . 187 (1): 266–275. doi : 10.1128/jb.187.1.266-275.2005 . ISSN 0021-9193 . PMC 538807 . PMID 15601711 .
^ Чао, Юн-Пэн; Фу, Хонгёнг; Ван, Юйлинг; Хуан, Вэнь-бин; Wang, Jen-You (2003-09-01). «Молекулярное клонирование гена карбоксилстеразы и биохимическая характеристика кодируемого белка из Pseudomonas citronelololis ATCC 13674» . Исследования в области микробиологии . 154 (7): 521–526. doi : 10.1016/s0923-2508 (03) 00144-x . ISSN 0923-2508 . PMID 14499938 .
^ Йокои и Джи; Кузума, Шинья; Iwasaki, Shu-ichi; Ямава, Анаори; Такето, Акира; Kodaira, and-Ichi (2016-06-01). «Aureolysin of Staphylococcus warneri m ускоряет свой протеолитический каскад и участвует в образовании биопленки » Биологика, биотехнология и биохимия 80 (6): 1238–1 Doi : 10.1080/09168451.2016.1148576 . ISSN 1347-6 PMID 27008278
^ Iwase, Tadayuki; Уэхара, Йошио; Синдзи, Хитоми; Таджима, Акико; SEO, Хироми; Такада, Коджи; Агата, Тошихико; Mizunoe, Yoshimitsu (2010-05-20). «Staphylococcus epidermidis ESP ингибирует образование биопленки Staphylococcus aureus и колонизация носа». Природа . 465 (7296): 346–349. Bibcode : 2010natur.465..346i . doi : 10.1038/nature09074 . ISSN 1476-4687 . PMID 20485435 . S2CID 4392908 .
^ Козиэль, Джоанна; Potempa, Jan (2013-02-01). «Протеазовые бактерии в коже» . Клеточные и тканевые исследования . 351 (2): 325–337. doi : 10.1007/s00441-012-1355-2 . ISSN 1432-0878 . PMC 3560952 . PMID 22358849 .
^ Чен, Чен; Кришнан, Венгадесс; Мейкон, Кевин; Манн, Картик; Нараяна, Стханам VL; Schneewind, Olaf (2013-10-11). «Секретированные протеазы контролируют опосредованный аутиолизином биопленок рост Staphylococcus aureus» . Журнал биологической химии . 288 (41): 29440–29452. doi : 10.1074/jbc.m113.502039 . ISSN 1083-351X . PMC 3795244 . PMID 23970550 .

Внешние ссылки

Staphylococcus aureus глутамилдопептидаза в универсальном белковом ресурсе (Uniprot).
Bacillus licheniformis глутамилдопептидаза у универсального белкового ресурса (Uniprot).

Эта статья, связанная с ферментом, является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[:2-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час Тенникс, Хеннинг Р.; Breddam, Claus (2013-01-01). Ролингс, Нил д .; Спасения, парень (ред.). Справочник по пронелитическим ферментам . Академическая пресса. стр. 2534-2538. Doi : 10.1016 / b978-0-12-382219-2.00561-5 . ISBN 9780123822192 .

[2] Birktoft, Jens J.; Бреддам, Клаус (1994). «[8] глутамил эндопептидазы» . Протеолитические ферменты: серин и цистеин пептидазы . Методы в фермере. Тол. 244. С. 114–126 . doi : 10.1016/0076-6879 (94) 44010-7 . ISBN 9780121821456 К. PMM 7845201 .

[:0-3] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Dubin, Grzegorz (2002-07-01). «Внеклеточные протеазы Staphylococcus spp». Биологическая химия . 383 (7–8): 1075–1086. doi : 10.1515/bc.2002.116 . ISSN 1431-6730 . PMID 12437090 . S2CID 23295763 .

[4] Ohara-Nemoto, Yuko; Икеда, Йорико; Кобаяши, Массашико; Сасаки, Минору; Таджика, Шихоко; Kimura, Shigenobu (2002-07-01). «Церактеризация и молекулярное клонирование глутамил -эндопептидазы из staphylococcus epidermidis» Микробный патогенез 33 (1): 33–4 Doi : 10.1006/ present.2002.0 ISSN 0882-4 PMID 121277

[5] Yokoi, K.; Kakikawa, M.; Kimoto, H.; Ватанаба, К.; Любовь, ч.; Yamakawa, A.; Такето, а.; Kodaira, KI (2001-12-27). «Генитическая и биохимическая характеристика глутамилдопептидазы Staphylococcus warneri m» Ген 281 (1–2): 115–1 Doi : 01) 0 10.1016/s0378-1119 ( ISSN 0378-1119 PMID 11750133

[6] Кавалек, Магдалена; Potempa, Jan; Луна, Джонатан Л.; Трэвис, Джеймс; Мюррей, Барбара Э. (2005-01-01). «Молекулярное разнообразие предполагаемого фактора вирулентности: очистка и характеристика изоформ внеклеточной сериновой глутамилдопептопептидазы энтерококка Faecalis с различной ферментативной активностью» . Журнал бактериологии . 187 (1): 266–275. doi : 10.1128/jb.187.1.266-275.2005 . ISSN 0021-9193 . PMC 538807 . PMID 15601711 .

[7] Чао, Юн-Пэн; Фу, Хонгёнг; Ван, Юйлинг; Хуан, Вэнь-бин; Wang, Jen-You (2003-09-01). «Молекулярное клонирование гена карбоксилстеразы и биохимическая характеристика кодируемого белка из Pseudomonas citronelololis ATCC 13674» . Исследования в области микробиологии . 154 (7): 521–526. doi : 10.1016/s0923-2508 (03) 00144-x . ISSN 0923-2508 . PMID 14499938 .

[8] Йокои и Джи; Кузума, Шинья; Iwasaki, Shu-ichi; Ямава, Анаори; Такето, Акира; Kodaira, and-Ichi (2016-06-01). «Aureolysin of Staphylococcus warneri m ускоряет свой протеолитический каскад и участвует в образовании биопленки » Биологика, биотехнология и биохимия 80 (6): 1238–1 Doi : 10.1080/09168451.2016.1148576 . ISSN 1347-6 PMID 27008278

[9] Iwase, Tadayuki; Уэхара, Йошио; Синдзи, Хитоми; Таджима, Акико; SEO, Хироми; Такада, Коджи; Агата, Тошихико; Mizunoe, Yoshimitsu (2010-05-20). «Staphylococcus epidermidis ESP ингибирует образование биопленки Staphylococcus aureus и колонизация носа». Природа . 465 (7296): 346–349. Bibcode : 2010natur.465..346i . doi : 10.1038/nature09074 . ISSN 1476-4687 . PMID 20485435 . S2CID 4392908 .

[10] Козиэль, Джоанна; Potempa, Jan (2013-02-01). «Протеазовые бактерии в коже» . Клеточные и тканевые исследования . 351 (2): 325–337. doi : 10.1007/s00441-012-1355-2 . ISSN 1432-0878 . PMC 3560952 . PMID 22358849 .

[11] Чен, Чен; Кришнан, Венгадесс; Мейкон, Кевин; Манн, Картик; Нараяна, Стханам VL; Schneewind, Olaf (2013-10-11). «Секретированные протеазы контролируют опосредованный аутиолизином биопленок рост Staphylococcus aureus» . Журнал биологической химии . 288 (41): 29440–29452. doi : 10.1074/jbc.m113.502039 . ISSN 1083-351X . PMC 3795244 . PMID 23970550 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

v Т и Эндопептидазы : сериновые протеазы/сериновые эндопептидазы ( EC 3.4.21 )
Digestive enzymes	Enteropeptidase Trypsin Chymotrypsin Elastase Neutrophil Pancreatic
Coagulation	factors: Thrombin Factor VIIa Factor IXa Factor Xa Factor XIa Factor XIIa Kallikrein PSA KLK1 KLK2 KLK3 KLK4 KLK5 KLK6 KLK7 KLK8 KLK9 KLK10 KLK11 KLK12 KLK13 KLK14 KLK15 fibrinolysis: Plasmin Plasminogen activator Tissue plasminogen activator Urinary plasminogen activator
Complement system	Factor B Factor D Factor I MASP MASP1 MASP2 C3-convertase
Other immune system	Chymase Granzyme Tryptase Proteinase 3/Myeloblastin
Venombin	Ancrod Batroxobin
Other	Acrosin Prolyl endopeptidase Pronase Proprotein convertases 1 2 Prostasin Reelin Subtilisin/Furin/S1P4 Sedolisin/TPP1 Streptokinase Cathepsin A G

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)