Катепсин G

CTSG
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	1AU8, 1CGH, 1KYN, 1T32
Идентификаторы
Псевдонимы	CTSG , CATG, CG, катепсин G
Внешние идентификаторы	Опустить : 116830 ; МГИ : 88563 ; Гомологен : 105646 ; GeneCards : CTSG ; ОМА : CTSG — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 14 (human)
End	24,576,250 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 14 (mouse)
End	56,340,031 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	trabecular bone; ; bone marrow cells; ; triceps brachii muscle; ; gallbladder; ; skin of hip; ; testicle; ; monocyte; ; skin of leg; ; skin of abdomen; ; rectum;
	Top expressed in
	tibiofemoral joint; ; fetal liver hematopoietic progenitor cell; ; granulocyte; ; gastrula; ; bone marrow; ; decidua; ; ankle joint; ; body of femur; ; spleen; ; vestibular membrane of cochlear duct;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	heparin binding; peptidase activity; protein binding; hydrolase activity; serine-type endopeptidase activity; serine-type peptidase activity;
Cellular component	extracellular matrix; plasma membrane; secretory granule; cell surface; extracellular exosome; nucleus; extracellular space; azurophil granule lumen; cytoplasmic stress granule; extracellular region; cytoplasm; collagen-containing extracellular matrix;
Biological process	extracellular matrix disassembly; proteolysis; angiotensin maturation; protein phosphorylation; response to lipopolysaccharide; positive regulation of immune response; defense response to bacterium; immune response; defense response to Gram-positive bacterium; antimicrobial humoral response; neutrophil degranulation; defense response to fungus; neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	1511
	13035
	ENSG00000100448
	ENSMUSG00000040314
	P08311
	P28293
	НМ_001911
	НМ_007800
	НП_001902
	НП_031826
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Катепсин G — это белок , который у человека кодируется CTSG геном . Это одна из трех сериновых протеаз семейства химотрипсинов , которые хранятся в гранулах азурофилов , а также член семейства белков пептидазы S1 . Катепсин G играет важную роль в устранении внутриклеточных патогенов и разрушении тканей в местах воспаления, а также в противовоспалительном ответе. ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}

Структура

Ген

Ген CTSG расположен на хромосоме 14q 11.2 и состоит из 5 экзонов . Каждый остаток каталитической триады расположен на отдельном экзоне. Пять полиморфизмов были идентифицированы путем сканирования всей кодирующей области . ^{[ 9 ]} Катепсин G — одна из тех гомологичных протеаз, которые произошли от общего предка путем дупликации генов. ^{[ 10 ]}

Белок

Катепсин G представляет собой белок, состоящий из 255 аминокислотных остатков, включая сигнальный пептид из 18 остатков, активационный пептид из двух остатков на N-конце и удлинитель на карбокси-конце . ^{[ 11 ]} Активность катепсина G зависит от каталитической триады, состоящей из остатков аспартата , гистидина и серина , которые широко разделены в первичной последовательности, но близки друг к другу в активном центре фермента в третичной структуре . ^{[ 12 ]}

Функция

Катепсин G имеет специфичность, сходную со специфичностью химотрипсина C , но он наиболее тесно связан с другими иммунными сериновыми протеазами, такими как нейтрофильная эластаза и гранзимы . ^{[ 13 ]} Сериновая протеаза нейтрофилов была впервые идентифицирована как деградирующий фермент, который действует внутриклеточно, разрушая поступившие в организм хозяина патогены, и внеклеточно, разрушая компоненты ЕСМ в участках воспаления. ^{[ 14 ]} Он локализуется во внеклеточных ловушках нейтрофилов (NET) благодаря своему высокому сродству к ДНК , что является необычным свойством для сериновых протеаз. ^{[ 13 ]} Для этого гена существуют варианты транскрипта, использующие альтернативные сигналы полиаденилирования. ^{[ 15 ]} Также было обнаружено, что катепсин G оказывает антибактериальное действие широкого спектра против грамотрицательных и -положительных бактерий независимо от упомянутой выше функции. ^{[ 16 ]} Сообщалось о других функциях катепсина G, включая расщепление рецепторов , превращение ангиотензина I в ангиотензин II, активацию тромбоцитов и индукцию секреции подслизистых желез дыхательных путей. ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}^{[ 20 ]}^{[ 21 ]} Также было обнаружено потенциальное влияние фермента на разрушение гематоэнцефалического барьера . ^{[ 22 ]}

Клиническое значение

Сообщалось, что катепсин G играет важную роль при различных заболеваниях, включая ревматоидный артрит , ишемическую болезнь сердца , пародонтит , ишемическое реперфузионное повреждение и метастазы в кости. ^{[ 23 ]}^{[ 24 ]}^{[ 25 ]}^{[ 26 ]}^{[ 27 ]} Он также участвует в различных инфекционно-воспалительных заболеваниях, включая хроническую обструктивную болезнь легких, острый респираторный дистресс-синдром и муковисцидоз. ^{[ 28 ]}^{[ 29 ]}^{[ 30 ]} Недавнее исследование показывает, что пациенты с полиморфизмом гена CTSG имеют более высокий риск хронической послеоперационной боли, предполагая, что катепсин G может служить новой мишенью для контроля боли и потенциальным маркером для прогнозирования хронической послеоперационной боли. ^{[ 31 ]} сообщалось о повышении уровня катепсина В исследованиях кератоконуса G. ^{[ 32 ]}

Взаимодействия

Было обнаружено, что катепсин G взаимодействует с:

SERPINB1 ^{[ 33 ]}

Катепсин G ингибируется :

[2-[3-[[(1-бензоил-4-пиперидинил)метиламино]карбонил]-2-нафталинил]-1-(1-нафталинил)-2-оксоэтил]фосфоновая кислота (КПА) ^{[ 34 ]}
Caesalpinia echinata Ингибитор эластазы ^{[ 35 ]}
N-арилацил-О-сульфированные аминогликозиды ^{[ 36 ]}

Катепсин G снижает уровень:

Липопротеины низкой плотности ^{[ 37 ]}

См. также

Катепсины

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000100448 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040314 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Янофф А., Шерер Дж. (ноябрь 1968 г.). «Медиаторы воспаления в лизосомах лейкоцитов. IX. Эластинолитическая активность в гранулах полиморфно-ядерных лейкоцитов человека» . Журнал экспериментальной медицины . 128 (5): 1137–55. дои : 10.1084/jem.128.5.1137 . ПМК 2138566 . ПМИД 5303065 .
^ Као Р.К., Венер Н.Г., Скубиц К.М., Грей Б.Х., Хойдал Дж.Р. (декабрь 1988 г.). «Протеиназа 3. Отдельная протеиназа полиморфноядерных лейкоцитов человека, вызывающая эмфизему у хомяков» . Журнал клинических исследований . 82 (6): 1963–73. дои : 10.1172/JCI113816 . ПМК 442778 . ПМИД 3198760 .
^ Баджолини М., Шнайдер Дж., Бретц У., Девальд Б., Рух В. (1979). «Клеточные механизмы высвобождения протеиназ из воспалительных клеток и деградации внеклеточных белков». В Эверед Д., Уилан Дж. (ред.). Симпозиум 75 Фонда Ciba - Деградация белка в условиях здоровья и болезней . Симпозиумы Фонда Новартис. Том. 75. стр. 105–21. дои : 10.1002/9780470720585.ch7 . ISBN 9780470720585 . ПМИД 399884 .
^ Вирка Г.Д., Мец Г., Шнебли Х.П. (октябрь 1984 г.). «Сходства между эластазой лейкоцитов и катепсином G человека и крысы» . Европейский журнал биохимии . 144 (1): 1–9. дои : 10.1111/j.1432-1033.1984.tb08423.x . ПМИД 6566611 .
^ Херрманн С.М., Функе-Кайзер Х., Шмидт-Петерсен К., Нико В., Готье-Бертран М., Эванс А., Ки Ф., Арвейлер Д., Моррисон С., Ожеховски Х.Д., Эльбаз А., Амаренко П., Камбьен Ф., Пол М. (сентябрь 2001 г.) ). «Характеристика полиморфной структуры гена катепсина G: роль в сердечно-сосудистых и цереброваскулярных заболеваниях» . Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 21 (9): 1538–43. дои : 10.1161/hq0901.095555 . ПМИД 11557685 .
^ Салвесен Г., Энгильд Дж. Дж. (1991). «Специфичность активации зимогена и геномные структуры эластазы нейтрофилов человека и катепсина G открывают новую ветвь суперсемейства химотрипсиногенов сериновых протеиназ». Биомедика Биохимика Акта . 50 (4–6): 665–71. ПМИД 1801740 .
^ Салвесен Г., Фарли Д., Шуман Дж., Пшибыла А., Рейли С., Трэвис Дж. (апрель 1987 г.). «Молекулярное клонирование человеческого катепсина G: структурное сходство с протеиназами тучных клеток и цитотоксических Т-лимфоцитов». Биохимия . 26 (8): 2289–93. дои : 10.1021/bi00382a032 . ПМИД 3304423 .
^ Коркмаз Б., Моро Т., Готье Ф. (февраль 2008 г.). «Нейтрофильная эластаза, протеиназа 3 и катепсин G: физико-химические свойства, активность и физиопатологические функции». Биохимия . 90 (2): 227–42. дои : 10.1016/j.biochi.2007.10.009 . ПМИД 18021746 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Томас М.П., Вангбо Дж., Маккроссан Дж., Дойч А.Дж., Мартинод К., Уолч М., Либерман Дж. (июнь 2014 г.). «Связывание лейкоцитарной протеазы с нуклеиновыми кислотами способствует ядерной локализации и расщеплению белков, связывающих нуклеиновые кислоты» . Журнал иммунологии . 192 (11): 5390–7. doi : 10.4049/jimmunol.1303296 . ПМК 4041364 . ПМИД 24771851 .
^ Фам КТ (июль 2006 г.). «Нейтрофильные сериновые протеазы: специфические регуляторы воспаления». Обзоры природы. Иммунология . 6 (7): 541–50. дои : 10.1038/nri1841 . ПМИД 16799473 . S2CID 111538 .
^ «Ген Энтрез: катепсин G CTSG» .
^ Шафер В.М., Пол Дж., Онунка В.К., Бангалор Н., Трэвис Дж. (январь 1991 г.). «Человеческий лизосомальный катепсин G и гранзим B имеют функционально консервативный антибактериальный пептид широкого спектра действия» . Журнал биологической химии . 266 (1): 112–6. дои : 10.1016/S0021-9258(18)52409-1 . ПМИД 1985886 .
^ Бофорт Н., Ледюк Д., Руссель Дж.К., Магдолен В., Лютер Т., Намане А., Шиньяр М., Пидар Д. (январь 2004 г.). «Протеолитическая регуляция рецептора урокиназы/CD87 на моноцитарных клетках с помощью нейтрофильной эластазы и катепсина G» . Журнал иммунологии . 172 (1): 540–9. дои : 10.4049/jimmunol.172.1.540 . ПМИД 14688365 .
^ Банк U, Ансорж С (февраль 2001 г.). «Более чем разрушительно: сериновые протеазы нейтрофильного происхождения в контроле биоактивности цитокинов». Журнал биологии лейкоцитов . 69 (2): 197–206. дои : 10.1189/jlb.69.2.197 . ПМИД 11272269 . S2CID 30791872 .
^ Рейли К.Ф., Тьюксбери Д.А., Шехтер Н.М., Трэвис Дж. (август 1982 г.). «Быстрое превращение ангиотензина I в ангиотензин II протеиназами нейтрофилов и тучных клеток» . Журнал биологической химии . 257 (15): 8619–22. дои : 10.1016/S0021-9258(18)34171-1 . ПМИД 6807977 .
^ Самбрано Г.Р., Хуанг В., Фаруки Т., Махрус С., Крейк С., Кофлин С.Р. (март 2000 г.). «Катепсин G активирует протеазо-активируемый рецептор-4 в тромбоцитах человека» . Журнал биологической химии . 275 (10): 6819–23. дои : 10.1074/jbc.275.10.6819 . ПМИД 10702240 .
^ Надель Дж.А. (сентябрь 1991 г.). «Роль протеаз тучных клеток и нейтрофилов в секреции дыхательных путей». Американский обзор респираторных заболеваний . 144 (3, часть 2): S48–51. дои : 10.1164/ajrccm/144.3_pt_2.S48 . ПМИД 1892327 .
^ Армао Д., Корнфельд М., Эстрада Э.Ю., Гроссетете М., Розенберг Г.А. (сентябрь 1997 г.). «Нейтральные протеазы и нарушение гематоэнцефалического барьера у крыс». Исследования мозга . 767 (2): 259–64. дои : 10.1016/S0006-8993(97)00567-2 . ПМИД 9367256 . S2CID 40103486 .
^ Секанеч З., Кох А.Е. (май 2007 г.). «Макрофаги и их продукты при ревматоидном артрите». Современное мнение в ревматологии . 19 (3): 289–95. doi : 10.1097/BOR.0b013e32805e87ae . ПМИД 17414958 . S2CID 8096646 .
^ Такей Т., Сакаи С., Ёконума Т., Идзима Х., Каваками К. (январь – февраль 2007 г.). «Изготовление искусственных эндотелизированных трубок заданной трехмерной конфигурации из гибких альгинатных волокон, охватывающих клетки». Биотехнологический прогресс . 23 (1): 182–6. дои : 10.1021/bp060152j . ПМИД 17269686 . S2CID 40332839 .
^ Лю Р., Чен Л., Ву В, Чен Х., Чжан С. (январь 2016 г.). «Нейтрофильные сериновые протеазы и их эндогенные ингибиторы у пациентов с эктазией коронарных артерий» . Анатолийский журнал кардиологии . 16 (1): 23–8. дои : 10.5152/akd.2015.6072 . ПМЦ 5336701 . ПМИД 26467359 .
^ Комине К., Куроиси Т., Одзава А., Комине Ю., Минами Т., Симаучи Х., Сугавара С. (март 2007 г.). «Расщепленные воспалительные пептиды лактоферрина в околоушной слюне пациентов с пародонтитом». Молекулярная иммунология . 44 (7): 1498–508. дои : 10.1016/j.molimm.2006.09.003 . ПМИД 17030385 .
^ Симода Н., Фукадзава Н., Нономура К., Фэйрчайлд Р.Л. (март 2007 г.). «Катепсин g необходим при устойчивом воспалении и повреждении тканей после реперфузии ишемизированных почек» . Американский журнал патологии . 170 (3): 930–40. дои : 10.2353/ajpath.2007.060486 . ПМК 1864870 . ПМИД 17322378 .
^ Кавабата К., Хагио Т., Мацуока С. (сентябрь 2002 г.). «Роль нейтрофильной эластазы при остром повреждении легких». Европейский журнал фармакологии . 451 (1): 1–10. дои : 10.1016/s0014-2999(02)02182-9 . ПМИД 12223222 .
^ Мораес Ти Джей, Чоу CW, Дауни GP (апрель 2003 г.). «Протеазы и повреждение легких». Медицина критических состояний . 31 (4 Приложения): S189–94. дои : 10.1097/01.CCM.0000057842.90746.1E . ПМИД 12682439 . S2CID 45296600 .
^ Твигг М.С., Брокбанк С., Лоури П., Фитцджеральд С.П., Таггарт С., Уэлдон С. (2015). «Роль сериновых протеаз и антипротеаз при муковисцидозе легких» . Медиаторы воспаления . 2015 : 293053. дои : 10.1155/2015/293053 . ПМЦ 4491392 . ПМИД 26185359 .
^ Лю X, Тянь Ю, Мэн З, Чен Ю, Хо И.Х., Чой К.В., Лихтнер П., Вонг Ш., Ю Дж., Джин Т., Ву В.К., Ченг Ч., Чан М.Т. (октябрь 2015 г.). «Повышение уровня катепсина G при развитии хронической послеоперационной боли: экспериментальное и клиническое генетическое исследование». Анестезиология . 123 (4): 838–50. дои : 10.1097/ALN.0000000000000828 . ПМИД 26270939 . S2CID 43571196 .
^ Уайтлок Р.Б., Фукучи Т., Чжоу Л., Твининг СС, Шугар Дж., Федер Р.С., Юэ БАЙ (февраль 1997 г.). «Катепсин G, кислая фосфатаза и уровни информационной РНК ингибитора альфа-1-протеиназы в роговице с кератоконусом». Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 38 (2): 529–34. ПМИД 9040486 .
^ Бауманн М., Фам К.Т., Бенарафа С. (май 2013 г.). «SerpinB1 имеет решающее значение для выживания нейтрофилов посредством клеточно-автономного ингибирования катепсина G» . Кровь . 121 (19): 3900–7, С1–6. дои : 10.1182/blood-2012-09-455022 . ПМК 3650706 . ПМИД 23532733 .
^ Сон ЭД, Шим Дж.Х., Чой Х., Ким Х., Лим К.М., Чунг Дж.Х., Бён С.Ю., Ли Т.Р. (2012). «Ингибитор катепсина G предотвращает фотостарение, вызванное ультрафиолетом B, у лысых мышей посредством ингибирования фрагментации фибронектина». Дерматология . 224 (4): 352–60. дои : 10.1159/000339337 . ПМИД 22759782 . S2CID 29489606 .
^ Крус-Сильва И, Нойхоф К, Гоццо А.Дж., Нуньес В.А., Хирата И.Ю., Сампайо М.Ю., Фигейредо-Рибейро Рде К., Нойхоф Х., Тандер МДА С (декабрь 2013 г.). «Использование ингибитора протеазы Caesalpinia echinata Lam. в качестве инструмента для изучения роли нейтрофильной эластазы, катепсина G и протеиназы 3 при отеке легких». Фитохимия . 96 : 235–43. Бибкод : 2013PChem..96..235C . doi : 10.1016/j.phytochem.2013.09.025 . ПМИД 24140156 .
^ Крачун I, Феннер А.М., Кернс Р.Дж. (февраль 2016 г.). «N-арилацил-О-сульфированные аминогликозиды как новые ингибиторы эластазы нейтрофилов человека, катепсина G и протеиназы 3» . Гликобиология . 26 (7): 701–9. дои : 10.1093/гликоб/cww011 . ПМЦ 4976519 . ПМИД 26850997 .
^ Ван Дж., Сьёберг С., Тан Т.Т., Орни К., Ву В., Лю С., Секко Б., Тиа В., Сухова Г.К., Фернандес С., Леснер А., Кованен П.Т., Либби П., Ченг Х., Ши Г.П. (ноябрь 2014 г.). «Активность катепсина G снижает уровень ЛПНП в плазме и уменьшает атеросклероз» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1842 (11): 2174–83. дои : 10.1016/j.bbadis.2014.07.026 . ПМЦ 4188792 . ПМИД 25092171 .

Дальнейшее чтение

Шафер В.М., Кациф С., Бауэрс С., Фэллон М., Хубалек М., Рид М.С., Вепрек П., Пол Дж. (2002). «Разработка антибактериального пептида лизосомального катепсина G человека для усиления его действия широкого спектра против устойчивых к антибиотикам бактериальных патогенов». Текущий фармацевтический дизайн . 8 (9): 695–702. дои : 10.2174/1381612023395376 . ПМИД 11945165 .
Коэн А.Б., Стивенс, доктор медицинских наук, Миллер Э.Дж., Аткинсон М.А., Малленбах Г. (август 1992 г.). «Получение пептида-2, активирующего нейтрофилы, катепсином G и обработанными катепсином G тромбоцитами человека». Американский журнал физиологии . 263 (2 ч. 1): L249–56. дои : 10.1152/ajplung.1992.263.2.L249 . ПМИД 1387511 .
Сасаки Т., Уэно-Мацуда Э (декабрь 1992 г.). «Иммуноцитохимическая локализация катепсинов B и G в одонтокластах временных зубов человека». Журнал стоматологических исследований . 71 (12): 1881–4. дои : 10.1177/00220345920710120501 . ПМИД 1452887 . S2CID 27658837 .
Maison CM, Villiers CL, Colomb MG (август 1991 г.). «Протеолиз C3 на плазматических мембранах клеток U937. Очистка катепсина G» . Журнал иммунологии . 147 (3): 921–6. дои : 10.4049/jimmunol.147.3.921 . ПМИД 1861080 .
Брандт Э., Ван Дамм Дж., Флад Х.Д. (июль 1991 г.). «Нейтрофилы могут генерировать свой активаторный пептид 2, активирующий нейтрофилы, путем протеолитического расщепления пептида III, активирующего соединительную ткань тромбоцитов». Цитокин . 3 (4): 311–21. дои : 10.1016/1043-4666(91)90499-4 . ПМИД 1873479 .
Карги Х.А., Кэмпбелл Э.Дж., Кун С. (август 1990 г.). «Эластаза и катепсин G моноцитов человека: гетерогенность и субклеточная локализация в пероксидазо-положительных гранулах» . Журнал гистохимии и цитохимии . 38 (8): 1179–86. дои : 10.1177/38.8.2164060 . ПМИД 2164060 .
Пратт CW, Тобин Р.Б., Черч ФК (апрель 1990 г.). «Взаимодействие кофактора гепарина II с эластазой нейтрофилов и катепсином G» . Журнал биологической химии . 265 (11): 6092–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)39296-8 . ПМИД 2318847 .
Габай Дж.Э., Скотт Р.В., Кампанелли Д., Гриффит Дж., Уайлд С., Марра М.Н., Сигер М., Натан К.Ф. (июль 1989 г.). «Антибиотические белки полиморфно-ядерных лейкоцитов человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (14): 5610–4. Бибкод : 1989PNAS...86.5610G . дои : 10.1073/pnas.86.14.5610 . ПМК 297672 . ПМИД 2501794 .
Хон П.А., Попеску Н.К., Хэнсон Р.Д., Салвесен Дж., Лей Т.Дж. (август 1989 г.). «Геномная организация и хромосомная локализация гена катепсина G человека» . Журнал биологической химии . 264 (23): 13412–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)80012-6 . ПМИД 2569462 .
Ливси С.А., Бюшер Э.С., Кранниг Г.Л., Харрисон Д.С., Линнер Дж.Г., Чиоветти Р. (1989). «Гетерогенность гранул нейтрофилов человека: исследования иммунолокализации с использованием криофиксированных, высушенных и залитых образцов». Сканирующая микроскопия. Добавка . 3 : 231–9, обсуждение 239–40. ПМИД 2616953 .
Кэмпбелл Э.Дж., Сильверман Э.К., Кэмпбелл М.А. (ноябрь 1989 г.). «Эластаза и катепсин G моноцитов человека. Количественная оценка клеточного содержимого, высвобождение в ответ на стимулы и гетерогенность протеолитической активности, опосредованной эластазой» . Журнал иммунологии . 143 (9): 2961–8. doi : 10.4049/jimmunol.143.9.2961 . ПМИД 2681419 .
Салвесен Г., Фарли Д., Шуман Дж., Пшибыла А., Рейли С., Трэвис Дж. (апрель 1987 г.). «Молекулярное клонирование человеческого катепсина G: структурное сходство с протеиназами тучных клеток и цитотоксических Т-лимфоцитов». Биохимия . 26 (8): 2289–93. дои : 10.1021/bi00382a032 . ПМИД 3304423 .
Хек Л.В., Ростан К.С., Хантер Ф.А., Боун А. (октябрь 1986 г.). «Выделение, характеристика и анализ аминоконцевой аминокислотной последовательности катепсина G нейтрофилов человека от нормальных доноров». Аналитическая биохимия . 158 (1): 217–27. дои : 10.1016/0003-2697(86)90612-3 . ПМИД 3799965 .
Крокер Дж., Дженкинс Р., Бернетт Д. (май 1985 г.). «Иммуногистохимическая локализация катепсина G в тканях человека». Американский журнал хирургической патологии . 9 (5): 338–43. дои : 10.1097/00000478-198505000-00003 . ПМИД 3911778 . S2CID 23124253 .
Кликштейн Л.Б., Кемпфер CE, Винтруб BU (декабрь 1982 г.). «Гранулоцитарно-ангиотензиновая система. Ангиотензин I-превращающая активность катепсина G» . Журнал биологической химии . 257 (24): 15042–6. дои : 10.1016/S0021-9258(18)33390-8 . ПМИД 6294088 .
ЛаРоза Калифорния, Рорер М.Дж., Бенуа С.Е., Барнард М.Р., Майкельсон А.Д. (июль 1994 г.). «Нейтрофильный катепсин G модулирует поверхностную экспрессию комплекса гликопротеина (GP) Ib-IX тромбоцитов путем протеолиза сайта связывания фактора фон Виллебранда на GPIb-альфа и опосредованного цитоскелетом перераспределения оставшейся части комплекса» . Кровь . 84 (1): 158–68. дои : 10.1182/blood.V84.1.158.158 . ПМИД 7517206 .
Оуэн К.А., Кэмпбелл М.А., Саннес П.Л., Букедес СС, Кэмпбелл Э.Дж. (ноябрь 1995 г.). «Связанная с клеточной поверхностью эластаза и катепсин G на нейтрофилах человека: новый неокислительный механизм, с помощью которого нейтрофилы фокусируют и сохраняют каталитическую активность сериновых протеиназ» . Журнал клеточной биологии . 131 (3): 775–89. дои : 10.1083/jcb.131.3.775 . ПМК 2120617 . ПМИД 7593196 .
Сэвидж М.Дж., Икбал М., Ло Т., Труско С.П., Скотт Р., Симан Р. (июнь 1994 г.). «Катепсин G: локализация в коре головного мозга человека и образование амилоидогенных фрагментов из белка-предшественника бета-амилоида». Нейронаука . 60 (3): 607–19. дои : 10.1016/0306-4522(94)90490-1 . ПМИД 7936190 . S2CID 24998185 .
Грисолано Дж.Л., Склар GM, Лей Т.Дж. (сентябрь 1994 г.). «Ранняя специфичная для миелоидных клеток экспрессия гена катепсина G человека у трансгенных мышей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (19): 8989–93. Бибкод : 1994PNAS...91.8989G . дои : 10.1073/pnas.91.19.8989 . ПМК 44732 . ПМИД 8090757 .
Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: S01.133

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000100448 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040314 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid5303065-5] Янофф А., Шерер Дж. (ноябрь 1968 г.). «Медиаторы воспаления в лизосомах лейкоцитов. IX. Эластинолитическая активность в гранулах полиморфно-ядерных лейкоцитов человека» . Журнал экспериментальной медицины . 128 (5): 1137–55. дои : 10.1084/jem.128.5.1137 . ПМК 2138566 . ПМИД 5303065 .

[pmid3198760-6] Као Р.К., Венер Н.Г., Скубиц К.М., Грей Б.Х., Хойдал Дж.Р. (декабрь 1988 г.). «Протеиназа 3. Отдельная протеиназа полиморфноядерных лейкоцитов человека, вызывающая эмфизему у хомяков» . Журнал клинических исследований . 82 (6): 1963–73. дои : 10.1172/JCI113816 . ПМК 442778 . ПМИД 3198760 .

[pmid399884-7] Баджолини М., Шнайдер Дж., Бретц У., Девальд Б., Рух В. (1979). «Клеточные механизмы высвобождения протеиназ из воспалительных клеток и деградации внеклеточных белков». В Эверед Д., Уилан Дж. (ред.). Симпозиум 75 Фонда Ciba - Деградация белка в условиях здоровья и болезней . Симпозиумы Фонда Новартис. Том. 75. стр. 105–21. дои : 10.1002/9780470720585.ch7 . ISBN 9780470720585 . ПМИД 399884 .

[pmid6566611-8] Вирка Г.Д., Мец Г., Шнебли Х.П. (октябрь 1984 г.). «Сходства между эластазой лейкоцитов и катепсином G человека и крысы» . Европейский журнал биохимии . 144 (1): 1–9. дои : 10.1111/j.1432-1033.1984.tb08423.x . ПМИД 6566611 .

[pmid11557685-9] Херрманн С.М., Функе-Кайзер Х., Шмидт-Петерсен К., Нико В., Готье-Бертран М., Эванс А., Ки Ф., Арвейлер Д., Моррисон С., Ожеховски Х.Д., Эльбаз А., Амаренко П., Камбьен Ф., Пол М. (сентябрь 2001 г.) ). «Характеристика полиморфной структуры гена катепсина G: роль в сердечно-сосудистых и цереброваскулярных заболеваниях» . Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 21 (9): 1538–43. дои : 10.1161/hq0901.095555 . ПМИД 11557685 .

[pmid1801740-10] Салвесен Г., Энгильд Дж. Дж. (1991). «Специфичность активации зимогена и геномные структуры эластазы нейтрофилов человека и катепсина G открывают новую ветвь суперсемейства химотрипсиногенов сериновых протеиназ». Биомедика Биохимика Акта . 50 (4–6): 665–71. ПМИД 1801740 .

[pmid3304423-11] Салвесен Г., Фарли Д., Шуман Дж., Пшибыла А., Рейли С., Трэвис Дж. (апрель 1987 г.). «Молекулярное клонирование человеческого катепсина G: структурное сходство с протеиназами тучных клеток и цитотоксических Т-лимфоцитов». Биохимия . 26 (8): 2289–93. дои : 10.1021/bi00382a032 . ПМИД 3304423 .

[pmid18021746-12] Коркмаз Б., Моро Т., Готье Ф. (февраль 2008 г.). «Нейтрофильная эластаза, протеиназа 3 и катепсин G: физико-химические свойства, активность и физиопатологические функции». Биохимия . 90 (2): 227–42. дои : 10.1016/j.biochi.2007.10.009 . ПМИД 18021746 .

[Thomas-13] Перейти обратно: ^а ^б Томас М.П., Вангбо Дж., Маккроссан Дж., Дойч А.Дж., Мартинод К., Уолч М., Либерман Дж. (июнь 2014 г.). «Связывание лейкоцитарной протеазы с нуклеиновыми кислотами способствует ядерной локализации и расщеплению белков, связывающих нуклеиновые кислоты» . Журнал иммунологии . 192 (11): 5390–7. doi : 10.4049/jimmunol.1303296 . ПМК 4041364 . ПМИД 24771851 .

[pmid16799473-14] Фам КТ (июль 2006 г.). «Нейтрофильные сериновые протеазы: специфические регуляторы воспаления». Обзоры природы. Иммунология . 6 (7): 541–50. дои : 10.1038/nri1841 . ПМИД 16799473 . S2CID 111538 .

[15] «Ген Энтрез: катепсин G CTSG» .

[pmid1985886-16] Шафер В.М., Пол Дж., Онунка В.К., Бангалор Н., Трэвис Дж. (январь 1991 г.). «Человеческий лизосомальный катепсин G и гранзим B имеют функционально консервативный антибактериальный пептид широкого спектра действия» . Журнал биологической химии . 266 (1): 112–6. дои : 10.1016/S0021-9258(18)52409-1 . ПМИД 1985886 .

[pmid14688365-17] Бофорт Н., Ледюк Д., Руссель Дж.К., Магдолен В., Лютер Т., Намане А., Шиньяр М., Пидар Д. (январь 2004 г.). «Протеолитическая регуляция рецептора урокиназы/CD87 на моноцитарных клетках с помощью нейтрофильной эластазы и катепсина G» . Журнал иммунологии . 172 (1): 540–9. дои : 10.4049/jimmunol.172.1.540 . ПМИД 14688365 .

[pmid11272269-18] Банк U, Ансорж С (февраль 2001 г.). «Более чем разрушительно: сериновые протеазы нейтрофильного происхождения в контроле биоактивности цитокинов». Журнал биологии лейкоцитов . 69 (2): 197–206. дои : 10.1189/jlb.69.2.197 . ПМИД 11272269 . S2CID 30791872 .

[pmid6807977-19] Рейли К.Ф., Тьюксбери Д.А., Шехтер Н.М., Трэвис Дж. (август 1982 г.). «Быстрое превращение ангиотензина I в ангиотензин II протеиназами нейтрофилов и тучных клеток» . Журнал биологической химии . 257 (15): 8619–22. дои : 10.1016/S0021-9258(18)34171-1 . ПМИД 6807977 .

[pmid10702240-20] Самбрано Г.Р., Хуанг В., Фаруки Т., Махрус С., Крейк С., Кофлин С.Р. (март 2000 г.). «Катепсин G активирует протеазо-активируемый рецептор-4 в тромбоцитах человека» . Журнал биологической химии . 275 (10): 6819–23. дои : 10.1074/jbc.275.10.6819 . ПМИД 10702240 .

[pmid1892327-21] Надель Дж.А. (сентябрь 1991 г.). «Роль протеаз тучных клеток и нейтрофилов в секреции дыхательных путей». Американский обзор респираторных заболеваний . 144 (3, часть 2): S48–51. дои : 10.1164/ajrccm/144.3_pt_2.S48 . ПМИД 1892327 .

[22] Армао Д., Корнфельд М., Эстрада Э.Ю., Гроссетете М., Розенберг Г.А. (сентябрь 1997 г.). «Нейтральные протеазы и нарушение гематоэнцефалического барьера у крыс». Исследования мозга . 767 (2): 259–64. дои : 10.1016/S0006-8993(97)00567-2 . ПМИД 9367256 . S2CID 40103486 .

[pmid17414958-23] Секанеч З., Кох А.Е. (май 2007 г.). «Макрофаги и их продукты при ревматоидном артрите». Современное мнение в ревматологии . 19 (3): 289–95. doi : 10.1097/BOR.0b013e32805e87ae . ПМИД 17414958 . S2CID 8096646 .

[pmid17269686-24] Такей Т., Сакаи С., Ёконума Т., Идзима Х., Каваками К. (январь – февраль 2007 г.). «Изготовление искусственных эндотелизированных трубок заданной трехмерной конфигурации из гибких альгинатных волокон, охватывающих клетки». Биотехнологический прогресс . 23 (1): 182–6. дои : 10.1021/bp060152j . ПМИД 17269686 . S2CID 40332839 .

[pmid26467359-25] Лю Р., Чен Л., Ву В, Чен Х., Чжан С. (январь 2016 г.). «Нейтрофильные сериновые протеазы и их эндогенные ингибиторы у пациентов с эктазией коронарных артерий» . Анатолийский журнал кардиологии . 16 (1): 23–8. дои : 10.5152/akd.2015.6072 . ПМЦ 5336701 . ПМИД 26467359 .

[pmid17030385-26] Комине К., Куроиси Т., Одзава А., Комине Ю., Минами Т., Симаучи Х., Сугавара С. (март 2007 г.). «Расщепленные воспалительные пептиды лактоферрина в околоушной слюне пациентов с пародонтитом». Молекулярная иммунология . 44 (7): 1498–508. дои : 10.1016/j.molimm.2006.09.003 . ПМИД 17030385 .

[pmid17322378-27] Симода Н., Фукадзава Н., Нономура К., Фэйрчайлд Р.Л. (март 2007 г.). «Катепсин g необходим при устойчивом воспалении и повреждении тканей после реперфузии ишемизированных почек» . Американский журнал патологии . 170 (3): 930–40. дои : 10.2353/ajpath.2007.060486 . ПМК 1864870 . ПМИД 17322378 .

[pmid12223222-28] Кавабата К., Хагио Т., Мацуока С. (сентябрь 2002 г.). «Роль нейтрофильной эластазы при остром повреждении легких». Европейский журнал фармакологии . 451 (1): 1–10. дои : 10.1016/s0014-2999(02)02182-9 . ПМИД 12223222 .

[pmid12682439-29] Мораес Ти Джей, Чоу CW, Дауни GP (апрель 2003 г.). «Протеазы и повреждение легких». Медицина критических состояний . 31 (4 Приложения): S189–94. дои : 10.1097/01.CCM.0000057842.90746.1E . ПМИД 12682439 . S2CID 45296600 .

[pmid26185359-30] Твигг М.С., Брокбанк С., Лоури П., Фитцджеральд С.П., Таггарт С., Уэлдон С. (2015). «Роль сериновых протеаз и антипротеаз при муковисцидозе легких» . Медиаторы воспаления . 2015 : 293053. дои : 10.1155/2015/293053 . ПМЦ 4491392 . ПМИД 26185359 .

[pmid26270939-31] Лю X, Тянь Ю, Мэн З, Чен Ю, Хо И.Х., Чой К.В., Лихтнер П., Вонг Ш., Ю Дж., Джин Т., Ву В.К., Ченг Ч., Чан М.Т. (октябрь 2015 г.). «Повышение уровня катепсина G при развитии хронической послеоперационной боли: экспериментальное и клиническое генетическое исследование». Анестезиология . 123 (4): 838–50. дои : 10.1097/ALN.0000000000000828 . ПМИД 26270939 . S2CID 43571196 .

[kerato-32] Уайтлок Р.Б., Фукучи Т., Чжоу Л., Твининг СС, Шугар Дж., Федер Р.С., Юэ БАЙ (февраль 1997 г.). «Катепсин G, кислая фосфатаза и уровни информационной РНК ингибитора альфа-1-протеиназы в роговице с кератоконусом». Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 38 (2): 529–34. ПМИД 9040486 .

[pmid23532733-33] Бауманн М., Фам К.Т., Бенарафа С. (май 2013 г.). «SerpinB1 имеет решающее значение для выживания нейтрофилов посредством клеточно-автономного ингибирования катепсина G» . Кровь . 121 (19): 3900–7, С1–6. дои : 10.1182/blood-2012-09-455022 . ПМК 3650706 . ПМИД 23532733 .

[pmid22759782-34] Сон ЭД, Шим Дж.Х., Чой Х., Ким Х., Лим К.М., Чунг Дж.Х., Бён С.Ю., Ли Т.Р. (2012). «Ингибитор катепсина G предотвращает фотостарение, вызванное ультрафиолетом B, у лысых мышей посредством ингибирования фрагментации фибронектина». Дерматология . 224 (4): 352–60. дои : 10.1159/000339337 . ПМИД 22759782 . S2CID 29489606 .

[pmid24140156-35] Крус-Сильва И, Нойхоф К, Гоццо А.Дж., Нуньес В.А., Хирата И.Ю., Сампайо М.Ю., Фигейредо-Рибейро Рде К., Нойхоф Х., Тандер МДА С (декабрь 2013 г.). «Использование ингибитора протеазы Caesalpinia echinata Lam. в качестве инструмента для изучения роли нейтрофильной эластазы, катепсина G и протеиназы 3 при отеке легких». Фитохимия . 96 : 235–43. Бибкод : 2013PChem..96..235C . doi : 10.1016/j.phytochem.2013.09.025 . ПМИД 24140156 .

[pmid26850997-36] Крачун I, Феннер А.М., Кернс Р.Дж. (февраль 2016 г.). «N-арилацил-О-сульфированные аминогликозиды как новые ингибиторы эластазы нейтрофилов человека, катепсина G и протеиназы 3» . Гликобиология . 26 (7): 701–9. дои : 10.1093/гликоб/cww011 . ПМЦ 4976519 . ПМИД 26850997 .

[pmid25092171-37] Ван Дж., Сьёберг С., Тан Т.Т., Орни К., Ву В., Лю С., Секко Б., Тиа В., Сухова Г.К., Фернандес С., Леснер А., Кованен П.Т., Либби П., Ченг Х., Ши Г.П. (ноябрь 2014 г.). «Активность катепсина G снижает уровень ЛПНП в плазме и уменьшает атеросклероз» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1842 (11): 2174–83. дои : 10.1016/j.bbadis.2014.07.026 . ПМЦ 4188792 . ПМИД 25092171 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

v т и Эндопептидазы : сериновые протеазы/сериновые эндопептидазы ( EC 3.4.21 ).
Digestive enzymes	Enteropeptidase Trypsin Chymotrypsin Elastase Neutrophil Pancreatic
Coagulation	factors: Thrombin Factor VIIa Factor IXa Factor Xa Factor XIa Factor XIIa Kallikrein PSA KLK1 KLK2 KLK3 KLK4 KLK5 KLK6 KLK7 KLK8 KLK9 KLK10 KLK11 KLK12 KLK13 KLK14 KLK15 fibrinolysis: Plasmin Plasminogen activator Tissue plasminogen activator Urinary plasminogen activator
Complement system	Factor B Factor D Factor I MASP MASP1 MASP2 C3-convertase
Other immune system	Chymase Granzyme Tryptase Proteinase 3/Myeloblastin
Venombin	Ancrod Batroxobin
Other	Acrosin Prolyl endopeptidase Pronase Proprotein convertases 1 2 Prostasin Reelin Subtilisin/Furin/S1P4 Sedolisin/TPP1 Streptokinase Cathepsin A G

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)