Зимоген
В биохимии зимоген - ( / ˈ z aɪ m ə dʒ ən , oʊ m - / [1] [2] ), также называемый проферментом ( / ˌ p r oʊ ˈ ɛ n z aɪ m / [3] [4] является неактивным предшественником фермента . ) , Зимогену требуется биохимическое изменение (например, реакция гидролиза, раскрывающая активный сайт , или изменение конфигурации, чтобы выявить активный сайт), чтобы он стал активным ферментом. Биохимические изменения обычно происходят в тельцах Гольджи , где определенная часть фермента-предшественника расщепляется , чтобы активировать его. Отщепляемый инактивирующий фрагмент может представлять собой пептидную единицу или может представлять собой независимо сворачивающиеся домены, содержащие более 100 остатков . Хотя они ограничивают способность фермента, эти N-концевые расширения фермента или «просегмент» часто помогают стабилизировать и сворачивать фермент, который они ингибируют. [ нужна ссылка ]
Поджелудочная железа секретирует зимогены частично для предотвращения переваривания ферментами белков в клетках, в которых они синтезируются. Ферменты, такие как пепсин, создаются в форме пепсиногена , неактивного зимогена. Пепсиноген активируется, когда главные клетки выделяют его в кислоту желудка , соляная кислота которой частично активирует его. [5] Другой частично инактивированный пепсиноген завершает активацию, удаляя пептид, превращая пепсиноген в пепсин. Случайная активация зимогенов может произойти, когда секреторный проток поджелудочной железы блокируется желчным камнем , что приводит к острому панкреатиту . [ нужна ссылка ]
Грибы также выделяют пищеварительные ферменты в окружающую среду в виде зимогенов. Внешняя среда имеет другой pH, чем внутри грибковой клетки, и это меняет структуру зимогена на активный фермент. [ нужна ссылка ]
Другой способ, которым ферменты могут существовать в неактивных формах, а затем превращаться в активные формы, заключается в активации только при связывании кофактора , называемого коферментом. В этой системе неактивная форма (апофермент) становится активной формой (голофермент) при связывании кофермента.
В двенадцатиперстной кишке ферменты поджелудочной железы — трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза и прокарбоксипептидаза превращаются в активные ферменты под действием энтеропептидазы и трипсина. Химотрипсиноген, одна полипептидная цепь из 245 аминокислотных остатков, превращается в альфа-химотрипсин, который имеет три полипептидные цепи, связанные двумя из пяти дисульфидных связей, присутствующих в первичной структуре химотрипсиногена. [6]
Примеры
[ редактировать ]Примеры зимогенов:
- Трипсиноген
- Химотрипсиноген
- Пепсиноген
- Большинство белков свертывающей системы (например, протромбин или плазминоген)
- Некоторые белки системы комплемента
- Прокаспазы
- Пацифастин
- Проэластаза
- Пролипаза
- Прокарбоксиполипептидазы
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ «зимоген» . Словарь Merriam-Webster.com . Проверено 24 января 2016 г.
- ^ «зимоген» . Lexico Британский словарь английского языка . Издательство Оксфордского университета . Архивировано из оригинала 22 марта 2020 г.
- ^ «профермент» . Словарь Merriam-Webster.com . Проверено 24 января 2016 г.
- ^ «профермент» . Lexico Британский словарь английского языка . Издательство Оксфордского университета . Архивировано из оригинала 22 марта 2020 г.
- ^ Дворкен Х.Дж. (1 января 1982 г.). «ГЛАВА 4 – Функциональная характеристика желудка» . Гастроэнтерология: патофизиология и клиническое применение . Баттерворт-Хайнеманн. стр. 85–104. дои : 10.1016/b978-0-409-95021-2.50009-1 . ISBN 978-0-409-95021-2 . Проверено 15 декабря 2020 г.
- ^ Мина У, Кумар П. (январь 2016 г.). «Науки о жизни, основы и практика, часть I» . Исследовательские ворота . Проверено 15 декабря 2020 г.
Внешние ссылки
[ редактировать ]