Химотрипсиноген

Химотрипсиноген — неактивный предшественник ( зимоген ) химотрипсина , пищеварительного фермента , расщепляющего белки на более мелкие пептиды. Химотрипсиноген представляет собой одиночную полипептидную цепь, состоящую из 245 аминокислотных остатков. ^[1] Он синтезируется в ацинарных клетках поджелудочной железы и хранится внутри мембраносвязанных гранул на вершине ацинарных клеток. Высвобождение гранул из клетки стимулируется либо гормональным сигналом, либо нервным импульсом, и гранулы попадают в проток, ведущий в двенадцатиперстную кишку . ^[2]

Активация

Химотрипсиноген должен быть неактивен, пока не попадет в пищеварительный тракт. Это предотвращает повреждение поджелудочной железы или других органов. Он активируется в активную форму другим ферментом, называемым трипсином . Эта активная форма называется π-химотрипсином и используется для создания α-химотрипсина. Трипсин расщепляет пептидную связь в химотрипсиногене между аргинином -15 и изолейцином -16. Это создает два пептида внутри молекулы π-химотрипсина, скрепленных дисульфидной связью. Один из π-химотрипсинов действует на другой, разрывая пептидную связь лейцина и серина . Активированный π-химотрипсин реагирует с другими молекулами π-химотрипсина, отщепляя два дипептида: серин-14-аргинин-15 и треонин-147-аспарагин-148. ^[3] В результате этой реакции образуется α-химотрипсин. ^[4] На выход α-химотрипсина могут влиять ингибиторы, такие как гидроциннат, а также pH, температура и хлорид кальция. ^[5]

Процесс активации можно изучить с помощью флуоресцентного зонда 2-п-толуидинилнафталин-6-сульфоната (ТНС). TNS образует ковалентные связи с химотрипсиногеном, и по мере разрыва связей с образованием химотрипсина в присутствии трипсина флуоресценция увеличивается. ^[6]

Ссылки

^ Кэмпбелл, Мэри К.; Фаррелл, Шон О. (2011). Биохимия (7-е изд.). Брукс/Коул, Cengage Learning. п. 176. ИСБН 9780840068583 .
^ Berg.MJ, Tymoczko.LJ, Stryer.L., Гатто младший JG Биохимия , 7-е изд.; Фриман: Нью-Йорк, 2012.
^ Гаррет, Реджинальд (2013). Биохимия . Канада: Мэри Финч. п. 484. ИСБН 978-1-133-10629-6 .
^ Дрейер, Уильям Дж.; Нейрат, Ганс (декабрь 1955 г.). «Активация химотрипсиногена; выделение и идентификация пептида, высвобождаемого во время активации» (PDF) . Журнал биологической химии . 217 (2): 527–39. дои : 10.1016/S0021-9258(18)65918-6 . ПМИД 13271414 .
^ Стертевант, Джулиан М.; Берес, Ласло (май 1971 г.). «Калориметрические исследования активации химотрипсиногена А». Биохимия . 10 (11): 2120–2126. дои : 10.1021/bi00787a025 . ISSN 0006-2960 . ПМИД 5105558 .
^ МакКлюр, Уильям О.; Эдельман, Джеральд М. (февраль 1967 г.). «Флуоресцентные зонды для конформационных состояний белков. III. Активация химотрипсиногена». Биохимия . 6 (2): 567–572. дои : 10.1021/bi00854a026 . ISSN 0006-2960 . ПМИД 6047640 .

Эта ферментам статья, посвященная , незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[Campbell_2011-1] Кэмпбелл, Мэри К.; Фаррелл, Шон О. (2011). Биохимия (7-е изд.). Брукс/Коул, Cengage Learning. п. 176. ИСБН 9780840068583 .

[2] Berg.MJ, Tymoczko.LJ, Stryer.L., Гатто младший JG Биохимия , 7-е изд.; Фриман: Нью-Йорк, 2012.

[3] Гаррет, Реджинальд (2013). Биохимия . Канада: Мэри Финч. п. 484. ИСБН 978-1-133-10629-6 .

[4] Дрейер, Уильям Дж.; Нейрат, Ганс (декабрь 1955 г.). «Активация химотрипсиногена; выделение и идентификация пептида, высвобождаемого во время активации» (PDF) . Журнал биологической химии . 217 (2): 527–39. дои : 10.1016/S0021-9258(18)65918-6 . ПМИД 13271414 .

[5] Стертевант, Джулиан М.; Берес, Ласло (май 1971 г.). «Калориметрические исследования активации химотрипсиногена А». Биохимия . 10 (11): 2120–2126. дои : 10.1021/bi00787a025 . ISSN 0006-2960 . ПМИД 5105558 .

[6] МакКлюр, Уильям О.; Эдельман, Джеральд М. (февраль 1967 г.). «Флуоресцентные зонды для конформационных состояний белков. III. Активация химотрипсиногена». Биохимия . 6 (2): 567–572. дои : 10.1021/bi00854a026 . ISSN 0006-2960 . ПМИД 6047640 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]