MAPK1

MAPK1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	1PME, 1TVO, 1WZY, 2OJG, 2OJI, 2OJJ, 2Y9Q, 3D42, 3D44, 3I5Z, 3I60, 3SA0, 3TEI, 3W55, 4FMQ, 4FUX, 4FUY, 4FV0, 4FV1, 4FV2, 4FV3, 4FV4, 4FV5, 4FV6, 4FV7, 4FV8, 4FV9, 4G6N, 4G6O, 4H3P, 4H3Q, 4IZ5, 4IZ7, 4IZA, 4N0S, 4NIF, 4O6E, 4QTA, 4QTE, 4ZZM, 4ZZN, 4ZZO, 5BUE, 5BUI, 5BUJ, 4QP1, 4QP2, 4QP3, 4QP4, 4QP6, 4QP7, 4QP8, 4QP9, 4QPA, 4XJ0, 5BVD, 5BVE, 5BVF, 5AX3, 4ZXT, 5K4I
Идентификаторы
Псевдонимы	MAPK1 , ERK, ERK-2, ERK2, ERT1, MAPK2, P42MAPK, PRKM1, PRKM2, p38, p40, p41, p41mapk, p42-MAPK, митоген-активируемая протеинкиназа 1, NS13
Внешние идентификаторы	Опустить : 176948 ; МГИ : 1346858 ; Гомологен : 37670 ; Генные карты : MAPK1 ; ОМА : МАРК1 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 22 (human)
End	21,867,680 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 16 (mouse)
End	16,865,317 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	middle temporal gyrus; ; postcentral gyrus; ; Brodmann area 23; ; entorhinal cortex; ; superior frontal gyrus; ; external globus pallidus; ; pons; ; visceral pleura; ; skin of thigh; ; skin of hip;
	Top expressed in
	dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; olfactory tubercle; ; superior frontal gyrus; ; primary visual cortex; ; entorhinal cortex; ; perirhinal cortex; ; hippocampus proper; ; CA3 field; ; amygdala; ; anterior amygdaloid area;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	phosphatase binding; ATP binding; protein kinase activity; transcription factor binding; transferase activity; mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding; phosphotyrosine residue binding; protein binding; protein kinase binding; DNA binding; nucleotide binding; RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity; protein serine/threonine kinase activity; kinase activity; identical protein binding; MAP kinase activity; double-stranded DNA binding; MAP kinase kinase activity;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; focal adhesion; microtubule organizing center; mitochondrion; caveola; dendrite cytoplasm; cytoskeleton; nucleus; extracellular exosome; perikaryon; late endosome; Golgi apparatus; spindle; axon; early endosome; mitotic spindle; pseudopodium; extracellular region; nucleoplasm; azurophil granule lumen; ficolin-1-rich granule lumen; plasma membrane; postsynaptic density; membrane; protein-containing complex;
Biological process	caveolin-mediated endocytosis; positive regulation of telomere capping; response to exogenous dsRNA; cardiac neural crest cell development involved in heart development; positive regulation of translation; cellular response to DNA damage stimulus; platelet activation; Fc-epsilon receptor signaling pathway; protein phosphorylation; face development; cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus; regulation of DNA-binding transcription factor activity; animal organ morphogenesis; cell cycle; ERBB signaling pathway; apoptotic process; B cell receptor signaling pathway; regulation of transcription, DNA-templated; regulation of protein stability; Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis; thymus development; negative regulation of cell differentiation; ERK1 and ERK2 cascade; labyrinthine layer blood vessel development; transcription, DNA-templated; positive regulation of transcription, DNA-templated; heart development; viral process; response to toxic substance; regulation of stress-activated MAPK cascade; chemical synaptic transmission; growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT; cytosine metabolic process; phosphorylation; outer ear morphogenesis; response to estrogen; chemotaxis; response to lipopolysaccharide; thyroid gland development; response to epidermal growth factor; positive regulation of telomerase activity; sensory perception of pain; peptidyl-threonine phosphorylation; trachea formation; lipopolysaccharide-mediated signaling pathway; mammary gland epithelial cell proliferation; intracellular signal transduction; lung morphogenesis; neural crest cell development; positive regulation of cell migration; regulation of early endosome to late endosome transport; response to stress; positive regulation of telomere maintenance via telomerase; MAPK cascade; axon guidance; fibroblast growth factor receptor signaling pathway; positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation; peptidyl-serine phosphorylation; positive regulation of cell population proliferation; regulation of cellular response to heat; Bergmann glial cell differentiation; regulation of Golgi inheritance; T cell receptor signaling pathway; regulation of cytoskeleton organization; signal transduction; long-term potentiation; regulation of ossification; regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; neutrophil degranulation; regulation of gene expression; cellular response to organic substance; human ageing; learning or memory; positive regulation of gene expression; diadenosine tetraphosphate biosynthetic process; regulation of cellular pH; cellular response to amino acid starvation; cellular response to reactive oxygen species; response to nicotine; decidualization; stress-activated MAPK cascade; positive regulation of cardiac muscle cell proliferation; cellular response to cadmium ion; cellular response to tumor necrosis factor; cellular response to dopamine; positive regulation of protein import into nucleus;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	5594
	26413
	ENSG00000100030
	ENSMUSG00000063358
	P28482
	P63085
	НМ_138957 ; НМ_002745
	НМ_001038663 ; НМ_011949 ; НМ_001357115 ; НМ_028991
	НП_002736 ; НП_620407
	НП_001033752 ; НП_036079 ; НП_001344044
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Митоген-активируемая протеинкиназа 1 ( MAPK 1 ), также известная как ERK2 , представляет собой фермент , который у человека кодируется MAPK1 геном . ^{[ 5 ]}

Функция

Белок, кодируемый этим геном, является членом семейства MAP-киназ . MAP-киназы, также известные как киназы, регулируемые внеклеточными сигналами (ERK), действуют как точка интеграции для множества биохимических сигналов и участвуют в широком спектре клеточных процессов, таких как пролиферация , дифференцировка , регуляция транскрипции и развитие. Активация этой киназы требует ее фосфорилирования вышестоящими киназами . После активации эта киназа перемещается в ядро стимулированных клеток, где фосфорилирует ядерные мишени. о двух альтернативно сплайсированных вариантах транскриптов, кодирующих один и тот же белок, но различающихся UTR . Для этого гена сообщалось ^{[ 6 ]} MAPK1 содержит несколько аминокислотных участков, которые фосфорилированы и убиквитинированы. ^{[ 7 ]}

Взаимодействия

Было показано, что MAPK1 взаимодействует с:

АДАМ17 , ^{[ 8 ]}
ЦИТИРОВАНО , ^{[ 9 ]}
ДУСП1 , ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}
ДУСП3 , ^{[ 12 ]}
ЕЛК1 , ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}
ФХЛ2 , ^{[ 15 ]}
HDAC4 , ^{[ 16 ]}
МАП2К1 , ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}^{[ 22 ]}
МАП3К1 ^{[ 23 ]}
MAPK14 , ^{[ 17 ]}^{[ 24 ]}
МКНК1 , ^{[ 25 ]}
МКНК2 , ^{[ 25 ]}^{[ 26 ]}
Мик , ^{[ 27 ]}^{[ 28 ]}^{[ 29 ]}
НЭК2 , ^{[ 30 ]}
ПЭА15 , ^{[ 31 ]}
ПТПН7 , ^{[ 32 ]}^{[ 33 ]}
Белок, связывающий фосфатидилэтаноламин 1 , ^{[ 19 ]}
РПС6КА1 , ^{[ 13 ]}^{[ 34 ]}^{[ 35 ]}
РПС6КА2 , ^{[ 35 ]}^{[ 36 ]}
РПС6КА3 , ^{[ 34 ]}^{[ 36 ]}
СОРБС3 , ^{[ 37 ]}
СТАТ5А , ^{[ 38 ]}^{[ 39 ]}
ТНИП1 , ^{[ 40 ]}
ТОБ1 , ^{[ 41 ]}
ТСК2 , ^{[ 42 ]}
UBR5 , ^{[ 13 ]} и
ВАВ1 . ^{[ 43 ]}^{[ 44 ]}

Клиническое значение

Мутации в MAPK1 участвуют во многих типах рака. ^{[ 45 ]}

См. также

Киназы, регулируемые внеклеточными сигналами

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000100030 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063358 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Оваки Х., Макар Р., Бултон Т.Г., Кобб М.Х., Гепперт Т.Д. (февраль 1992 г.). «Киназы, регулируемые внеклеточными сигналами, в Т-клетках: характеристика кДНК ERK1 и ERK2 человека». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 182 (3): 1416–22. дои : 10.1016/0006-291X(92)91891-S . ПМИД 1540184 .
^ «Ген Энтреза: митоген-активируемая протеинкиназа 1 MAPK1» .
^ «ЭРК2 (человек)» . www.фосфосайт.орг . Проверено 31 октября 2020 г.
^ Диас-Родригес Э., Монтеро Х.К., Спарис-Огандо А., Юсте Л., Пандиелла А. (июнь 2002 г.). «Киназа, регулируемая внеклеточными сигналами, фосфорилирует альфа-превращающий фермент фактора некроза опухоли треонин 735: потенциальная роль в регулируемом выделении» . Мол. Биол. Ячейка 13 (6): 2031–44. дои : 10.1091/mbc.01-11-0561 . ПМК 117622 . ПМИД 12058067 .
^ Вунг Л.Н., Слейтер А.Р., Кратовац С., Крессман Д.Е. (апрель 2008 г.). «Митоген-активируемая протеинкиназа ERK1/2 регулирует трансактиватор класса II» . Ж. Биол. Хим . 283 (14): 9031–9. дои : 10.1074/jbc.M706487200 . ПМК 2431044 . ПМИД 18245089 .
^ Слэк Д.Н., Сетернес О.М., Габриэльсен М., Кейс С.М. (май 2001 г.). «Различные детерминанты связывания для карт-киназ ERK2/p38alpha и JNK опосредуют каталитическую активацию и субстратную селективность карт-киназы-фосфатазы-1» . Ж. Биол. Хим . 276 (19): 16491–500. дои : 10.1074/jbc.M010966200 . ПМИД 11278799 .
^ Кальвизи Д.Ф., Пинна Ф., Мелони Ф., Ладу С., Пеллегрино Р., Сини М., Дайно Л., Симиле М.М., Де Миглио М.Р., Вирдис П., Фрау М., Томази М.Л., Седдайу М.А., Мурони М.Р., Фео Ф, Паскаль Р.М. (июнь) 2008). «Убиквитинирование фосфатазы 1 двойной специфичности в опосредованном киназой внеклеточном сигнале контроле роста гепатоцеллюлярной карциномы человека» . Рак Рез . 68 (11): 4192–200. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-07-6157 . ПМИД 18519678 .
^ Тодд Дж.Л., Таннер К.Г., Дену Дж.М. (май 1999 г.). «Внеклеточные регулируемые киназы (ERK) 1 и ERK2 являются подлинными субстратами для протеинтирозинфосфатазы VHR двойной специфичности. Новая роль в подавлении пути ERK» . Ж. Биол. Хим . 274 (19): 13271–80. дои : 10.1074/jbc.274.19.13271 . ПМИД 10224087 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Эблен С.Т., Кумар Н.В., Шах К., Хендерсон М.Дж., Уоттс К.К., Шокат К.М., Вебер М.Дж. (апрель 2003 г.). «Идентификация новых субстратов ERK2 с помощью инженерных аналогов киназы и АТФ» . Ж. Биол. Хим . 278 (17): 14926–35. дои : 10.1074/jbc.M300485200 . ПМИД 12594221 .
^ Кано Э., Хаззалин К.А., Кардалину Э., Бакл Р.С., Махадеван Л.К. (ноябрь 1995 г.). «Ни подтипы киназы ERK, ни JNK/SAPK MAP не важны для фосфорилирования гистонов H3/HMG-14 или индукции c-fos и c-jun». Дж. Клеточная наука . 108 (11): 3599–609. дои : 10.1242/jcs.108.11.3599 . ПМИД 8586671 .
^ Перселл Н.Х., Дарвис Д., Буэно О.Ф., Мюллер Дж.М., Шюле Р., Молкентин Дж.Д. (февраль 2004 г.). «Киназа 2, регулируемая внеклеточными сигналами, взаимодействует и отрицательно регулируется белком FHL2, содержащим только LIM, в кардиомиоцитах» . Мол. Клетка. Биол . 24 (3): 1081–95. дои : 10.1128/mcb.24.3.1081-1095.2004 . ПМЦ 321437 . ПМИД 14729955 .
^ Чжоу X, Ричон В.М., Ван А.Х., Ян XJ, Рифкинд Р.А., Маркс П.А. (декабрь 2000 г.). «Гистондеацетилаза 4 связывается с киназами 1 и 2, регулируемыми внеклеточными сигналами, а ее клеточная локализация регулируется онкогенным Ras» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 97 (26): 14329–33. Бибкод : 2000PNAS...9714329Z . дои : 10.1073/pnas.250494697 . ЧВК 18918 . ПМИД 11114188 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Санс-Морено В., Касар Б., Креспо П. (май 2003 г.). «Изоформа p38альфа Mxi2 связывается с регулируемой внеклеточными сигналами киназой 1 и митоген-активируемой протеинкиназой 2 и регулирует ее ядерную активность, поддерживая уровни фосфорилирования» . Мол. Клетка. Биол . 23 (9): 3079–90. дои : 10.1128/mcb.23.9.3079-3090.2003 . ПМЦ 153192 . ПМИД 12697810 .
^ Робинсон Флорида, Уайтхерст А.В., Раман М., Кобб М.Х. (апрель 2002 г.). «Идентификация новых точечных мутаций в ERK2, которые избирательно нарушают связывание с MEK1» . Ж. Биол. Хим . 277 (17): 14844–52. дои : 10.1074/jbc.M107776200 . ПМИД 11823456 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Юнг К., Янош П., Макферран Б., Роуз Д.В., Мишак Х., Седиви Дж.М., Колх В. (май 2000 г.). «Механизм подавления киназного пути, регулируемого Raf/MEK/внеклеточным сигналом, с помощью белка-ингибитора киназы Raf» . Мол. Клетка. Биол . 20 (9): 3079–85. дои : 10.1128/mcb.20.9.3079-3085.2000 . ПМК 85596 . ПМИД 10757792 .
^ Вундерлих В., Фиалка И., Тейс Д., Альпи А., Пфайфер А., Партон Р.Г., Лотспейх Ф., Хубер Л.А. (февраль 2001 г.). «Новый белок массой 14 килодальтон взаимодействует с митоген-активируемым каркасом протеинкиназы mp1 в позднем эндосомальном/лизосомальном компартменте» . Дж. Клеточная Биол . 152 (4): 765–76. дои : 10.1083/jcb.152.4.765 . ПМК 2195784 . ПМИД 11266467 .
^ Стиппек С., Робинсон Флорида, Кобб М.Х. (июль 2001 г.). «Гидрофобные, а также заряженные остатки как в MEK1, так и в ERK2 важны для их правильной стыковки» . Ж. Биол. Хим . 276 (28): 26509–15. дои : 10.1074/jbc.M102769200 . ПМИД 11352917 .
^ Чен З., Кобб М.Х. (май 2001 г.). «Регуляция стресс-чувствительных путей митоген-активируемой протеинкиназы (MAP) с помощью TAO2» . Ж. Биол. Хим . 276 (19): 16070–5. дои : 10.1074/jbc.M100681200 . ПМИД 11279118 .
^ Карандикар М., Сюй С., Кобб М.Х. (декабрь 2000 г.). «MEKK1 связывает raf-1 и компоненты каскада ERK2» . Ж. Биол. Хим . 275 (51): 40120–7. дои : 10.1074/jbc.M005926200 . ПМИД 10969079 .
^ Таноуэ Т., Маэда Р., Адачи М., Нисида Э. (февраль 2001 г.). «Идентификация стыковочной борозды на киназах ERK и p38 MAP, которая регулирует специфичность стыковочных взаимодействий» . ЭМБО Дж . 20 (3): 466–79. дои : 10.1093/emboj/20.3.466 . ПМК 133461 . ПМИД 11157753 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Васкевич А.Дж., Флинн А., Прауд К.Г., Купер Дж.А. (апрель 1997 г.). «Митоген-активируемые протеинкиназы активируют серин/треониновые киназы Mnk1 и Mnk2» . ЭМБО Дж . 16 (8): 1909–20. дои : 10.1093/emboj/16.8.1909 . ПМЦ 1169794 . ПМИД 9155017 .
^ Шепер Г.К., Парра Дж.Л., Уилсон М., Ван Колленбург Б., Вертегаал А.С., Хан З.Г., Прауд К.Г. (август 2003 г.). «N- и C-концы сплайсинговых вариантов человеческой митоген-активируемой протеинкиназной киназы Mnk2 определяют активность и локализацию» . Мол. Клетка. Биол . 23 (16): 5692–705. дои : 10.1128/mcb.23.16.5692-5705.2003 . ПМК 166352 . ПМИД 12897141 .
^ Цзинь З, Гао Ф, Флэгг Т, Дэн Икс (сентябрь 2004 г.). «Табак-специфичный нитрозамин 4-(метилнитрозамино)-1-(3-пиридил)-1-бутанон способствует функциональному сотрудничеству Bcl2 и c-Myc посредством фосфорилирования, регулируя выживание и пролиферацию клеток» . Ж. Биол. Хим . 279 (38): 40209–19. дои : 10.1074/jbc.M404056200 . ПМИД 15210690 .
^ Гупта С., Дэвис Р.Дж. (октябрь 1994 г.). «MAP-киназа связывается с NH2-концевым доменом активации c-Myc» . ФЭБС Летт . 353 (3): 281–5. Бибкод : 1994FEBSL.353..281G . дои : 10.1016/0014-5793(94)01052-8 . ПМИД 7957875 . S2CID 45404088 .
^ Турнье С., Уитмарш А.Дж., Кавана Дж., Барретт Т., Дэвис Р.Дж. (июль 1997 г.). «Митоген-активируемая протеинкиназа-киназа 7 является активатором NH2-концевой киназы c-Jun» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 94 (14): 7337–42. Бибкод : 1997PNAS...94.7337T . дои : 10.1073/pnas.94.14.7337 . ПМК 23822 . ПМИД 9207092 .
^ Лу Ю, Се В, Чжан Д.Ф., Яо Дж. Х., Луо З. Ф., Ван Ю. З., Ши Ю., Яо XB (август 2004 г.). «Nek2A указывает на центросомную локализацию Erk2». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 321 (2): 495–501. дои : 10.1016/j.bbrc.2004.06.171 . ПМИД 15358203 .
^ Формстечер Э., Рамос Дж.В., Фоке М., Колдервуд Д.А., Се Дж.К., Кантон Б, Нгуен ХТ, Барнье Дж.В., Камонис Дж., Гинсберг М.Х., Чнейвейс Х. (август 2001 г.). «PEA-15 опосредует цитоплазматическую секвестрацию киназы ERK MAP» . Дев. Клетка . 1 (2): 239–50. дои : 10.1016/s1534-5807(01)00035-1 . ПМИД 11702783 .
^ Петтифорд С.М., Хербст Р. (февраль 2000 г.). «MAP-киназа ERK2 является специфическим субстратом протеинтирозинфосфатазы HePTP». Онкоген . 19 (7): 858–69. дои : 10.1038/sj.onc.1203408 . ПМИД 10702794 . S2CID 24843974 .
^ Саксена М., Уильямс С., Брокдорф Дж., Гилман Дж., Мустелин Т. (апрель 1999 г.). «Ингибирование передачи сигналов Т-клеток митоген-активируемой протеинкиназой, нацеленной на гемопоэтическую тирозинфосфатазу (HePTP)» . Ж. Биол. Хим . 274 (17): 11693–700. дои : 10.1074/jbc.274.17.11693 . ПМИД 10206983 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Смит Дж.А., Потит-Смит CE, Маларки К., Стерджилл Т.В. (январь 1999 г.). «Идентификация сайта стыковки внеклеточной киназы, регулируемой сигналом (ERK), в рибосомальной киназе S6, последовательности, критической для активации ERK in vivo» . Ж. Биол. Хим . 274 (5): 2893–8. дои : 10.1074/jbc.274.5.2893 . ПМИД 9915826 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Ру П.П., Ричардс С.А., Бленис Дж. (июль 2003 г.). «Фосфорилирование рибосомальной киназы S6 p90 (RSK) регулирует регулируемую внеклеточными сигналами стыковку киназы и активность RSK» . Мол. Клетка. Биол . 23 (14): 4796–804. дои : 10.1128/mcb.23.14.4796-4804.2003 . ПМК 162206 . ПМИД 12832467 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Чжао Ю., Бьорбек С., Моллер Д.Э. (ноябрь 1996 г.). «Регуляция и взаимодействие изоформ pp90(rsk) с митоген-активируемыми протеинкиназами» . Ж. Биол. Хим . 271 (47): 29773–9. дои : 10.1074/jbc.271.47.29773 . ПМИД 8939914 .
^ Мицусима М., Сува А., Амачи Т., Уэда К., Киока Н. (август 2004 г.). «Киназа, регулируемая внеклеточными сигналами, активируемая эпидермальным фактором роста и клеточной адгезией, взаимодействует с винексином и фосфорилирует его» . Ж. Биол. Хим . 279 (33): 34570–7. дои : 10.1074/jbc.M402304200 . ПМИД 15184391 .
^ Пирчер Т.Дж., Петерсен Х., Густафссон Дж.А., Халдосен Л.А. (апрель 1999 г.). «Внеклеточная сигнал-регулируемая киназа (ERK) взаимодействует с преобразователем сигнала и активатором транскрипции (STAT) 5a» . Мол. Эндокринол . 13 (4): 555–65. дои : 10.1210/mend.13.4.0263 . ПМИД 10194762 .
^ Динерштейн-Кали Х., Ферраг Ф., Кайзер С., Келли П.А., Постель-Винай М. (август 2000 г.). «Гормон роста (GH) индуцирует образование белковых комплексов, включающих Stat5, Erk2, Shc и серинфосфорилированные белки». Мол. Клетка. Эндокринол . 166 (2): 89–99. дои : 10.1016/s0303-7207(00)00277-x . ПМИД 10996427 . S2CID 45725648 .
^ Чжан С., Фукуси М., Хасимото С., Гао С., Хуан Л., Фукуё Ю., Накадзима Т., Амагаса Т., Эномото С., Койке К., Миура О., Ямамото Н., Цучида Н. (сентябрь 2002 г.). «Новый белок, связывающий ERK2, Naf1, ослабляет ядерную передачу сигналов EGF/ERK2». Биохим. Биофиз. Рез. Коммуна 297 (1): 17–23. дои : 10.1016/s0006-291x(02) 02086-7 ПМИД 12220502 .
^ Маэкава М., Нисида Э., Таноуэ Т. (октябрь 2002 г.). «Идентификация антипролиферативного белка Tob как субстрата МАПК» . Ж. Биол. Хим . 277 (40): 37783–7. дои : 10.1074/jbc.M204506200 . ПМИД 12151396 .
^ Ма Л., Чен З., Эрджумент-Бромаж Х., Темпст П., Пандольфи П.П. (апрель 2005 г.). «Фосфорилирование и функциональная инактивация TSC2 с помощью Erk, последствия туберозного склероза и патогенеза рака» . Клетка . 121 (2): 179–93. дои : 10.1016/j.cell.2005.02.031 . ПМИД 15851026 . S2CID 18663447 .
^ Сонг Дж.С., Гомес Дж., Станкато Л.Ф., Ривера Дж. (октябрь 1996 г.). «Ассоциация Vav-содержащего сигнального комплекса p95 с гамма-цепью FcepsilonRI в линии тучных клеток RBL-2H3. Доказательства конститутивной ассоциации in vivo Vav с Grb2, Raf-1 и ERK2 в активном комплексе» . Ж. Биол. Хим . 271 (43): 26962–70. дои : 10.1074/jbc.271.43.26962 . ПМИД 8900182 .
^ Ли И.С., Лю Ю., Наразаки М., Хиби М., Кисимото Т., Тага Т. (январь 1997 г.). «Vav связан с молекулами, передающими сигнал, gp130, Grb2 и Erk2, и фосфорилируется по тирозину в ответ на интерлейкин-6» . ФЭБС Летт . 401 (2–3): 133–7. Бибкод : 1997FEBSL.401..133L . дои : 10.1016/s0014-5793(96)01456-1 . ПМИД 9013873 . S2CID 32632406 .
^ «Экспрессия MAPK1 при раке - Резюме - Атлас белков человека» . www.proteinatlas.org .

Дальнейшее чтение

Моришима-Кавасима М., Хасегава М., Такио К., Судзуки М., Ёсида Х., Ватанабе А., Титани К., Ихара Ю. (1995). «Гиперфосфорилирование тау в PHF». Нейробиол. Старение . 16 (3): 365–71, обсуждение 371–80. дои : 10.1016/0197-4580(95)00027-C . PMID 7566346 . S2CID 22471158 .
Чжон Ю, Ду Р, Чжу Икс и др. (2014). «Изоформы гистондеацетилазы регулируют врожденные иммунные реакции путем деацетилирования митоген-активируемой протеинкиназы-фосфатазы-1». J Лейкок Биол . 95 (4): 651–9. дои : 10.1189/jlb.1013565 . ПМИД 24374966 . S2CID 40126163 .
Дэвис Р.Дж. (1995). «Регуляция транскрипции MAP-киназами». Мол. Репродукция. Дев . 42 (4): 459–67. дои : 10.1002/mrd.1080420414 . ПМИД 8607977 . S2CID 12842112 .
Перуцци Ф., Гордон Дж., Дарбинян Н., Амини С. (2002). «Tat-индуцированное нарушение регуляции дифференцировки и выживания нейронов с помощью пути фактора роста нервов». Дж. Нейровирол . 8 Приложение 2 (2): 91–6. дои : 10.1080/13550280290167885 . ПМИД 12491158 .
Гринуэй А.Л., Холлоуэй Г., Макфи Д.А., Эллис П., Корналл А., Лидман М. (2003). «Контроль Nef ВИЧ-1 клеточных сигнальных молекул: несколько стратегий содействия репликации вируса». Дж. Биоски . 28 (3): 323–35. дои : 10.1007/BF02970151 . ПМИД 12734410 . S2CID 33749514 .
Мелош С., Пуиссегюр Ж (2007). «Путь протеинкиназы, активируемой митогеном ERK1/2, как главный регулятор фазового перехода G1-S-фазы». Онкоген . 26 (22): 3227–39. дои : 10.1038/sj.onc.1210414 . ПМИД 17496918 . S2CID 2245848 .

Внешние ссылки

Ресурс MAP-киназы. Архивировано 15 апреля 2021 г. на Wayback Machine .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000100030 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063358 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid1540184-5] Оваки Х., Макар Р., Бултон Т.Г., Кобб М.Х., Гепперт Т.Д. (февраль 1992 г.). «Киназы, регулируемые внеклеточными сигналами, в Т-клетках: характеристика кДНК ERK1 и ERK2 человека». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 182 (3): 1416–22. дои : 10.1016/0006-291X(92)91891-S . ПМИД 1540184 .

[6] «Ген Энтреза: митоген-активируемая протеинкиназа 1 MAPK1» .

[7] «ЭРК2 (человек)» . www.фосфосайт.орг . Проверено 31 октября 2020 г.

[pmid12058067-8] Диас-Родригес Э., Монтеро Х.К., Спарис-Огандо А., Юсте Л., Пандиелла А. (июнь 2002 г.). «Киназа, регулируемая внеклеточными сигналами, фосфорилирует альфа-превращающий фермент фактора некроза опухоли треонин 735: потенциальная роль в регулируемом выделении» . Мол. Биол. Ячейка 13 (6): 2031–44. дои : 10.1091/mbc.01-11-0561 . ПМК 117622 . ПМИД 12058067 .

[pmid18245089-9] Вунг Л.Н., Слейтер А.Р., Кратовац С., Крессман Д.Е. (апрель 2008 г.). «Митоген-активируемая протеинкиназа ERK1/2 регулирует трансактиватор класса II» . Ж. Биол. Хим . 283 (14): 9031–9. дои : 10.1074/jbc.M706487200 . ПМК 2431044 . ПМИД 18245089 .

[pmid11278799-10] Слэк Д.Н., Сетернес О.М., Габриэльсен М., Кейс С.М. (май 2001 г.). «Различные детерминанты связывания для карт-киназ ERK2/p38alpha и JNK опосредуют каталитическую активацию и субстратную селективность карт-киназы-фосфатазы-1» . Ж. Биол. Хим . 276 (19): 16491–500. дои : 10.1074/jbc.M010966200 . ПМИД 11278799 .

[pmid18519678-11] Кальвизи Д.Ф., Пинна Ф., Мелони Ф., Ладу С., Пеллегрино Р., Сини М., Дайно Л., Симиле М.М., Де Миглио М.Р., Вирдис П., Фрау М., Томази М.Л., Седдайу М.А., Мурони М.Р., Фео Ф, Паскаль Р.М. (июнь) 2008). «Убиквитинирование фосфатазы 1 двойной специфичности в опосредованном киназой внеклеточном сигнале контроле роста гепатоцеллюлярной карциномы человека» . Рак Рез . 68 (11): 4192–200. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-07-6157 . ПМИД 18519678 .

[pmid10224087-12] Тодд Дж.Л., Таннер К.Г., Дену Дж.М. (май 1999 г.). «Внеклеточные регулируемые киназы (ERK) 1 и ERK2 являются подлинными субстратами для протеинтирозинфосфатазы VHR двойной специфичности. Новая роль в подавлении пути ERK» . Ж. Биол. Хим . 274 (19): 13271–80. дои : 10.1074/jbc.274.19.13271 . ПМИД 10224087 .

[pmid12594221-13] Перейти обратно: ^а ^б ^с Эблен С.Т., Кумар Н.В., Шах К., Хендерсон М.Дж., Уоттс К.К., Шокат К.М., Вебер М.Дж. (апрель 2003 г.). «Идентификация новых субстратов ERK2 с помощью инженерных аналогов киназы и АТФ» . Ж. Биол. Хим . 278 (17): 14926–35. дои : 10.1074/jbc.M300485200 . ПМИД 12594221 .

[pmid8586671-14] Кано Э., Хаззалин К.А., Кардалину Э., Бакл Р.С., Махадеван Л.К. (ноябрь 1995 г.). «Ни подтипы киназы ERK, ни JNK/SAPK MAP не важны для фосфорилирования гистонов H3/HMG-14 или индукции c-fos и c-jun». Дж. Клеточная наука . 108 (11): 3599–609. дои : 10.1242/jcs.108.11.3599 . ПМИД 8586671 .

[pmid14729955-15] Перселл Н.Х., Дарвис Д., Буэно О.Ф., Мюллер Дж.М., Шюле Р., Молкентин Дж.Д. (февраль 2004 г.). «Киназа 2, регулируемая внеклеточными сигналами, взаимодействует и отрицательно регулируется белком FHL2, содержащим только LIM, в кардиомиоцитах» . Мол. Клетка. Биол . 24 (3): 1081–95. дои : 10.1128/mcb.24.3.1081-1095.2004 . ПМЦ 321437 . ПМИД 14729955 .

[pmid11114188-16] Чжоу X, Ричон В.М., Ван А.Х., Ян XJ, Рифкинд Р.А., Маркс П.А. (декабрь 2000 г.). «Гистондеацетилаза 4 связывается с киназами 1 и 2, регулируемыми внеклеточными сигналами, а ее клеточная локализация регулируется онкогенным Ras» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 97 (26): 14329–33. Бибкод : 2000PNAS...9714329Z . дои : 10.1073/pnas.250494697 . ЧВК 18918 . ПМИД 11114188 .

[pmid12697810-17] Перейти обратно: ^а ^б Санс-Морено В., Касар Б., Креспо П. (май 2003 г.). «Изоформа p38альфа Mxi2 связывается с регулируемой внеклеточными сигналами киназой 1 и митоген-активируемой протеинкиназой 2 и регулирует ее ядерную активность, поддерживая уровни фосфорилирования» . Мол. Клетка. Биол . 23 (9): 3079–90. дои : 10.1128/mcb.23.9.3079-3090.2003 . ПМЦ 153192 . ПМИД 12697810 .

[pmid11823456-18] Робинсон Флорида, Уайтхерст А.В., Раман М., Кобб М.Х. (апрель 2002 г.). «Идентификация новых точечных мутаций в ERK2, которые избирательно нарушают связывание с MEK1» . Ж. Биол. Хим . 277 (17): 14844–52. дои : 10.1074/jbc.M107776200 . ПМИД 11823456 .

[pmid10757792-19] Перейти обратно: ^а ^б Юнг К., Янош П., Макферран Б., Роуз Д.В., Мишак Х., Седиви Дж.М., Колх В. (май 2000 г.). «Механизм подавления киназного пути, регулируемого Raf/MEK/внеклеточным сигналом, с помощью белка-ингибитора киназы Raf» . Мол. Клетка. Биол . 20 (9): 3079–85. дои : 10.1128/mcb.20.9.3079-3085.2000 . ПМК 85596 . ПМИД 10757792 .

[pmid11266467-20] Вундерлих В., Фиалка И., Тейс Д., Альпи А., Пфайфер А., Партон Р.Г., Лотспейх Ф., Хубер Л.А. (февраль 2001 г.). «Новый белок массой 14 килодальтон взаимодействует с митоген-активируемым каркасом протеинкиназы mp1 в позднем эндосомальном/лизосомальном компартменте» . Дж. Клеточная Биол . 152 (4): 765–76. дои : 10.1083/jcb.152.4.765 . ПМК 2195784 . ПМИД 11266467 .

[pmid11352917-21] Стиппек С., Робинсон Флорида, Кобб М.Х. (июль 2001 г.). «Гидрофобные, а также заряженные остатки как в MEK1, так и в ERK2 важны для их правильной стыковки» . Ж. Биол. Хим . 276 (28): 26509–15. дои : 10.1074/jbc.M102769200 . ПМИД 11352917 .

[pmid11279118-22] Чен З., Кобб М.Х. (май 2001 г.). «Регуляция стресс-чувствительных путей митоген-активируемой протеинкиназы (MAP) с помощью TAO2» . Ж. Биол. Хим . 276 (19): 16070–5. дои : 10.1074/jbc.M100681200 . ПМИД 11279118 .

[pmid10969079-23] Карандикар М., Сюй С., Кобб М.Х. (декабрь 2000 г.). «MEKK1 связывает raf-1 и компоненты каскада ERK2» . Ж. Биол. Хим . 275 (51): 40120–7. дои : 10.1074/jbc.M005926200 . ПМИД 10969079 .

[pmid11157753-24] Таноуэ Т., Маэда Р., Адачи М., Нисида Э. (февраль 2001 г.). «Идентификация стыковочной борозды на киназах ERK и p38 MAP, которая регулирует специфичность стыковочных взаимодействий» . ЭМБО Дж . 20 (3): 466–79. дои : 10.1093/emboj/20.3.466 . ПМК 133461 . ПМИД 11157753 .

[pmid9155017-25] Перейти обратно: ^а ^б Васкевич А.Дж., Флинн А., Прауд К.Г., Купер Дж.А. (апрель 1997 г.). «Митоген-активируемые протеинкиназы активируют серин/треониновые киназы Mnk1 и Mnk2» . ЭМБО Дж . 16 (8): 1909–20. дои : 10.1093/emboj/16.8.1909 . ПМЦ 1169794 . ПМИД 9155017 .

[pmid12897141-26] Шепер Г.К., Парра Дж.Л., Уилсон М., Ван Колленбург Б., Вертегаал А.С., Хан З.Г., Прауд К.Г. (август 2003 г.). «N- и C-концы сплайсинговых вариантов человеческой митоген-активируемой протеинкиназной киназы Mnk2 определяют активность и локализацию» . Мол. Клетка. Биол . 23 (16): 5692–705. дои : 10.1128/mcb.23.16.5692-5705.2003 . ПМК 166352 . ПМИД 12897141 .

[pmid15210690-27] Цзинь З, Гао Ф, Флэгг Т, Дэн Икс (сентябрь 2004 г.). «Табак-специфичный нитрозамин 4-(метилнитрозамино)-1-(3-пиридил)-1-бутанон способствует функциональному сотрудничеству Bcl2 и c-Myc посредством фосфорилирования, регулируя выживание и пролиферацию клеток» . Ж. Биол. Хим . 279 (38): 40209–19. дои : 10.1074/jbc.M404056200 . ПМИД 15210690 .

[pmid7957875-28] Гупта С., Дэвис Р.Дж. (октябрь 1994 г.). «MAP-киназа связывается с NH2-концевым доменом активации c-Myc» . ФЭБС Летт . 353 (3): 281–5. Бибкод : 1994FEBSL.353..281G . дои : 10.1016/0014-5793(94)01052-8 . ПМИД 7957875 . S2CID 45404088 .

[pmid9207092-29] Турнье С., Уитмарш А.Дж., Кавана Дж., Барретт Т., Дэвис Р.Дж. (июль 1997 г.). «Митоген-активируемая протеинкиназа-киназа 7 является активатором NH2-концевой киназы c-Jun» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 94 (14): 7337–42. Бибкод : 1997PNAS...94.7337T . дои : 10.1073/pnas.94.14.7337 . ПМК 23822 . ПМИД 9207092 .

[pmid15358203-30] Лу Ю, Се В, Чжан Д.Ф., Яо Дж. Х., Луо З. Ф., Ван Ю. З., Ши Ю., Яо XB (август 2004 г.). «Nek2A указывает на центросомную локализацию Erk2». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 321 (2): 495–501. дои : 10.1016/j.bbrc.2004.06.171 . ПМИД 15358203 .

[pmid11702783-31] Формстечер Э., Рамос Дж.В., Фоке М., Колдервуд Д.А., Се Дж.К., Кантон Б, Нгуен ХТ, Барнье Дж.В., Камонис Дж., Гинсберг М.Х., Чнейвейс Х. (август 2001 г.). «PEA-15 опосредует цитоплазматическую секвестрацию киназы ERK MAP» . Дев. Клетка . 1 (2): 239–50. дои : 10.1016/s1534-5807(01)00035-1 . ПМИД 11702783 .

[pmid10702794-32] Петтифорд С.М., Хербст Р. (февраль 2000 г.). «MAP-киназа ERK2 является специфическим субстратом протеинтирозинфосфатазы HePTP». Онкоген . 19 (7): 858–69. дои : 10.1038/sj.onc.1203408 . ПМИД 10702794 . S2CID 24843974 .

[pmid10206983-33] Саксена М., Уильямс С., Брокдорф Дж., Гилман Дж., Мустелин Т. (апрель 1999 г.). «Ингибирование передачи сигналов Т-клеток митоген-активируемой протеинкиназой, нацеленной на гемопоэтическую тирозинфосфатазу (HePTP)» . Ж. Биол. Хим . 274 (17): 11693–700. дои : 10.1074/jbc.274.17.11693 . ПМИД 10206983 .

[pmid9915826-34] Перейти обратно: ^а ^б Смит Дж.А., Потит-Смит CE, Маларки К., Стерджилл Т.В. (январь 1999 г.). «Идентификация сайта стыковки внеклеточной киназы, регулируемой сигналом (ERK), в рибосомальной киназе S6, последовательности, критической для активации ERK in vivo» . Ж. Биол. Хим . 274 (5): 2893–8. дои : 10.1074/jbc.274.5.2893 . ПМИД 9915826 .

[pmid12832467-35] Перейти обратно: ^а ^б Ру П.П., Ричардс С.А., Бленис Дж. (июль 2003 г.). «Фосфорилирование рибосомальной киназы S6 p90 (RSK) регулирует регулируемую внеклеточными сигналами стыковку киназы и активность RSK» . Мол. Клетка. Биол . 23 (14): 4796–804. дои : 10.1128/mcb.23.14.4796-4804.2003 . ПМК 162206 . ПМИД 12832467 .

[pmid8939914-36] Перейти обратно: ^а ^б Чжао Ю., Бьорбек С., Моллер Д.Э. (ноябрь 1996 г.). «Регуляция и взаимодействие изоформ pp90(rsk) с митоген-активируемыми протеинкиназами» . Ж. Биол. Хим . 271 (47): 29773–9. дои : 10.1074/jbc.271.47.29773 . ПМИД 8939914 .

[pmid15184391-37] Мицусима М., Сува А., Амачи Т., Уэда К., Киока Н. (август 2004 г.). «Киназа, регулируемая внеклеточными сигналами, активируемая эпидермальным фактором роста и клеточной адгезией, взаимодействует с винексином и фосфорилирует его» . Ж. Биол. Хим . 279 (33): 34570–7. дои : 10.1074/jbc.M402304200 . ПМИД 15184391 .

[pmid10194762-38] Пирчер Т.Дж., Петерсен Х., Густафссон Дж.А., Халдосен Л.А. (апрель 1999 г.). «Внеклеточная сигнал-регулируемая киназа (ERK) взаимодействует с преобразователем сигнала и активатором транскрипции (STAT) 5a» . Мол. Эндокринол . 13 (4): 555–65. дои : 10.1210/mend.13.4.0263 . ПМИД 10194762 .

[pmid10996427-39] Динерштейн-Кали Х., Ферраг Ф., Кайзер С., Келли П.А., Постель-Винай М. (август 2000 г.). «Гормон роста (GH) индуцирует образование белковых комплексов, включающих Stat5, Erk2, Shc и серинфосфорилированные белки». Мол. Клетка. Эндокринол . 166 (2): 89–99. дои : 10.1016/s0303-7207(00)00277-x . ПМИД 10996427 . S2CID 45725648 .

[pmid12220502-40] Чжан С., Фукуси М., Хасимото С., Гао С., Хуан Л., Фукуё Ю., Накадзима Т., Амагаса Т., Эномото С., Койке К., Миура О., Ямамото Н., Цучида Н. (сентябрь 2002 г.). «Новый белок, связывающий ERK2, Naf1, ослабляет ядерную передачу сигналов EGF/ERK2». Биохим. Биофиз. Рез. Коммуна 297 (1): 17–23. дои : 10.1016/s0006-291x(02) 02086-7 ПМИД 12220502 .

[pmid12151396-41] Маэкава М., Нисида Э., Таноуэ Т. (октябрь 2002 г.). «Идентификация антипролиферативного белка Tob как субстрата МАПК» . Ж. Биол. Хим . 277 (40): 37783–7. дои : 10.1074/jbc.M204506200 . ПМИД 12151396 .

[pmid15851026-42] Ма Л., Чен З., Эрджумент-Бромаж Х., Темпст П., Пандольфи П.П. (апрель 2005 г.). «Фосфорилирование и функциональная инактивация TSC2 с помощью Erk, последствия туберозного склероза и патогенеза рака» . Клетка . 121 (2): 179–93. дои : 10.1016/j.cell.2005.02.031 . ПМИД 15851026 . S2CID 18663447 .

[pmid8900182-43] Сонг Дж.С., Гомес Дж., Станкато Л.Ф., Ривера Дж. (октябрь 1996 г.). «Ассоциация Vav-содержащего сигнального комплекса p95 с гамма-цепью FcepsilonRI в линии тучных клеток RBL-2H3. Доказательства конститутивной ассоциации in vivo Vav с Grb2, Raf-1 и ERK2 в активном комплексе» . Ж. Биол. Хим . 271 (43): 26962–70. дои : 10.1074/jbc.271.43.26962 . ПМИД 8900182 .

[pmid9013873-44] Ли И.С., Лю Ю., Наразаки М., Хиби М., Кисимото Т., Тага Т. (январь 1997 г.). «Vav связан с молекулами, передающими сигнал, gp130, Grb2 и Erk2, и фосфорилируется по тирозину в ответ на интерлейкин-6» . ФЭБС Летт . 401 (2–3): 133–7. Бибкод : 1997FEBSL.401..133L . дои : 10.1016/s0014-5793(96)01456-1 . ПМИД 9013873 . S2CID 32632406 .

[45] «Экспрессия MAPK1 при раке - Резюме - Атлас белков человека» . www.proteinatlas.org .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

[ 39 ]

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]

[ 43 ]

[ 44 ]

[ 45 ]

v т и Активация MAP-киназы
Initiation	Mitogen
MAP kinase kinase kinase (MAP3K or MKKK)	MAP kinase kinase kinases MAP3K1 MAP3K2 MAP3K3 MAP3K4 MAP3K5 MAP3K6 MAP3K7 MAP3K8 RAFs RAF1 ARAF BRAF KSR1 KSR2) MLKs MAP3K12 MAP3K13 MAP3K9 MAP3K10 MAP3K11 MAP3K7 ZAK CDC7
MAP kinase kinase (MAP2K or MKK)	MAP2K1 MAP2K2 MAP2K3 MAP2K4 MAP2K5 MAP2K6 MAP2K7
MAP kinase	Extracellular signal-regulated kinases MAPK1 MAPK3 C-Jun N-terminal kinases MAPK8 MAPK9 MAPK10 P38 mitogen-activated protein kinases MAPK11 MAPK12 MAPK13 MAPK14 ERK5 kinase MAPK7 Atypical MAPKs MAPK4 MAPK6 MAPK15 NLK
Phosphatase	MAPK phosphatase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)