Протеинкиназа, AMP-активированная, альфа 1

ПРКАА1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	4RED, 4RER, 4REW, 5EZV
Идентификаторы
Псевдонимы	PRKAA1 , AMPK, AMPKa1, протеинкиназа, AMP-активируемая, альфа 1, протеинкиназа AMP-активируемая каталитическая субъединица альфа 1
Внешние идентификаторы	ПРОПУСКАТЬ : 602739 ; МГИ : 2145955 ; Гомологен : 49590 ; Генные карты : ПРКАА1 ; ОМА : ПРКАА1 – ортологи
Номер ЕС	2.7.11.26
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 5 (human)
End	40,798,374 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 15 (mouse)
End	5,211,380 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	Achilles tendon; ; sperm; ; rectum; ; gallbladder; ; gastric mucosa; ; stromal cell of endometrium; ; epithelium of colon; ; tibial arteries; ; body of pancreas; ; Descending thoracic aorta;
	Top expressed in
	granulocyte; ; islet of Langerhans; ; epithelium of small intestine; ; mammillary body; ; white adipose tissue; ; hand; ; ventromedial nucleus; ; medial vestibular nucleus; ; lateral hypothalamus; ; ventral tegmental area;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; nucleotide binding; protein kinase activity; cAMP-dependent protein kinase activity; [acetyl-CoA carboxylase kinase activity]; AMP-activated protein kinase activity; histone serine kinase activity; chromatin binding; metal ion binding; kinase activity; protein serine/threonine kinase activity; tau-protein kinase activity; protein C-terminus binding; protein binding; [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH) kinase activity]; ATP binding; tau protein binding;
Cellular component	nucleotide-activated protein kinase complex; apical plasma membrane; nucleoplasm; nucleus; cytoplasm; cytosol; nuclear speck; intracellular anatomical structure; axon; dendrite; protein-containing complex; neuronal cell body;
Biological process	cellular response to organonitrogen compound; steroid metabolic process; cellular response to glucose starvation; sterol biosynthetic process; lipid biosynthetic process; regulation of transcription, DNA-templated; response to hypoxia; cellular response to ethanol; glucose homeostasis; positive regulation of skeletal muscle tissue development; protein heterooligomerization; rhythmic process; phosphorylation; lipid metabolism; regulation of vesicle-mediated transport; negative regulation of apoptotic process; cholesterol metabolic process; Wnt signaling pathway; response to activity; fatty acid metabolic process; transcription, DNA-templated; cellular response to prostaglandin E stimulus; autophagy; protein phosphorylation; negative regulation of TOR signaling; cold acclimation; positive regulation of gene expression; response to camptothecin; fatty acid biosynthetic process; fatty acid homeostasis; regulation of circadian rhythm; fatty acid oxidation; regulation of peptidyl-serine phosphorylation; cellular response to nutrient levels; positive regulation of cell population proliferation; negative regulation of glucosylceramide biosynthetic process; glucose metabolic process; positive regulation of cholesterol biosynthetic process; response to caffeine; cholesterol biosynthetic process; negative regulation of lipid catabolic process; response to gamma radiation; macroautophagy; response to UV; positive regulation of glycolytic process; response to hydrogen peroxide; cellular response to hypoxia; signal transduction; cellular response to hydrogen peroxide; steroid biosynthetic process; regulation of signal transduction by p53 class mediator; positive regulation of autophagy; CAMKK-AMPK signaling cascade; regulation of macroautophagy; chromatin organization; positive regulation of mitochondrial transcription; positive regulation of protein targeting to mitochondrion; negative regulation of gene expression; cellular response to oxidative stress; intracellular signal transduction; negative regulation of insulin receptor signaling pathway; motor behavior; regulation of stress granule assembly; neuron cellular homeostasis; regulation of microtubule cytoskeleton organization; cellular response to calcium ion; cellular response to glucose stimulus; energy homeostasis; positive regulation of protein localization; negative regulation of tubulin deacetylation; positive regulation of peptidyl-lysine acetylation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5562
	105787
	ENSG00000132356
	ENSMUSG00000050697
	Q13131
	Q5EG47
	НМ_006251 ; НМ_206907
	НМ_001013367 ; НМ_001355640
showНП_006242 ; НП_996790 ; НП_001341957 ; НП_001341958 ; НП_001341963 ;
	NP_001341964; NP_001341965; NP_001341966
	НП_001013385 ; НП_001342569
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Каталитическая субъединица альфа-1 5'-АМФ-активируемой протеинкиназы представляет собой фермент , который у человека кодируется PRKAA1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Белок, кодируемый этим геном, принадлежит к семейству серин/треониновых протеинкиназ . Это каталитическая субъединица 5'-прайм-АМФ-активируемой протеинкиназы ( AMPK ). AMPK — это датчик клеточной энергии, сохранившийся во всех эукариотических клетках. Киназная активность AMPK активируется стимулами, которые увеличивают клеточное соотношение AMP / ATP . AMPK регулирует активность ряда ключевых метаболических ферментов посредством фосфорилирования . Он защищает клетки от стрессов, вызывающих истощение АТФ, отключая пути биосинтеза, потребляющие АТФ. Альтернативно варианты сплайсированных транскриптов, кодирующие различные изоформы . наблюдались ^{[ 6 ]} Недавнее исследование предполагает роль в метастатическом каскаде и определении фенотипа рака поджелудочной железы. ^{[ 7 ]}

Взаимодействия

Было показано, что протеинкиназа, активированная AMP, альфа 1, взаимодействует с TSC2 . ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000132356 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000050697 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Стэплтон Д., Митчелхилл К.И., Гао Дж., Видмер Дж., Мичелл Б.Дж., Тех Т., Хаус СМ, Фернандес К.С., Кокс Т., Уиттерс Л.А., Кемп Б.Е. (февраль 1996 г.). «Подсемейство AMP-активируемых протеинкиназ млекопитающих» . J Биол Хим . 271 (2): 611–4. дои : 10.1074/jbc.271.2.611 . ПМИД 8557660 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: протеинкиназа PRKAA1, AMP-активируемая, каталитическая субъединица альфа-1» .
^ Шнайдер, Кэролин; Гильберт, Джорина; Женево, Франциска; Хёфер, Стефани; Краусс, Люк; Шиктанц, Феликс; Контрерас, Констанца Тапиа; Джансари, Шаишави; Папаргириу, Аристейдис; Рихтер, Торстен; Алфайоми, Абдалла М.; Фалькомата, Кьяра; Шневайс, Кристиан; Орбен, Феликс; Оллингер, Руперт (17 июня 2024 г.). «Новый ингибитор AMPK повышает чувствительность клеток рака поджелудочной железы к индукции ферроптоза» . Передовая наука . дои : 10.1002/advs.202307695 . ISSN 2198-3844 .
^ Иноки, Кен; Чжу Тяньцин; Гуань Кунь-Лян (ноябрь 2003 г.). «TSC2 опосредует клеточную энергетическую реакцию, контролируя рост и выживание клеток» . Клетка . 115 (5). США: 577–90. дои : 10.1016/S0092-8674(03)00929-2 . ISSN 0092-8674 . ПМИД 14651849 . S2CID 18173817 .
^ Шоу, Рубен Дж; Бардизи Набил; Мэннинг Брендан Д.; Лопес Лайл; Косматка Моника; ДеПиньо Рональд А; Кэнтли Льюис С. (июль 2004 г.). «Супрессор опухоли LKB1 отрицательно регулирует передачу сигналов mTOR» . Раковая клетка . 6 (1). США: 91–9. дои : 10.1016/j.ccr.2004.06.007 . ISSN 1535-6108 . ПМИД 15261145 .

Дальнейшее чтение

Мандей М.Р., Кэмпбелл Д.Г., Карлинг Д., Харди Д.Г. (1988). «Идентификация путем секвенирования аминокислот трех основных регуляторных сайтов фосфорилирования крысиной ацетил-КоА-карбоксилазы» . Евро. Дж. Биохим . 175 (2): 331–8. дои : 10.1111/j.1432-1033.1988.tb14201.x . ПМИД 2900138 .
Вудс А., Чунг ПК, Смит Ф.К. и др. (1996). «Характеристика AMP-активируемых бета- и гамма-субъединиц протеинкиназы. Сборка гетеротримерного комплекса in vitro» . Ж. Биол. Хим . 271 (17): 10282–90. дои : 10.1074/jbc.271.48.30517 . ПМИД 8626596 .
Хоули С.А., Дэвисон М., Вудс А. и др. (1996). «Характеристика AMP-активируемой протеинкиназы из печени крыс и идентификация треонина 172 как основного сайта, в котором он фосфорилирует AMP-активируемую протеинкиназы» . Ж. Биол. Хим . 271 (44): 27879–87. дои : 10.1074/jbc.271.44.27879 . ПМИД 8910387 .
Стэплтон Д., Вуллатт Э., Митчелхилл К.И. и др. (1997). «Семейство изоферментов АМФ-активируемой протеинкиназы: структура субъединиц и хромосомное расположение». ФЭБС Летт . 409 (3): 452–6. дои : 10.1016/S0014-5793(97)00569-3 . ПМИД 9224708 . S2CID 39329574 .
Веласко Г., Гомес дель Пулгар Т., Карлинг Д., Гусман М. (1998). «Доказательства того, что АМФ-активируемая протеинкиназа стимулирует карнитинпальмитоилтрансферазу I печени крыс путем фосфорилирования компонентов цитоскелета» . ФЭБС Летт . 439 (3): 317–20. дои : 10.1016/S0014-5793(98)01400-8 . ПМИД 9845345 . S2CID 29493620 .
Крут Б.Е., Зеефельд К., Гэмбл Дж. и др. (1999). «Функциональные домены каталитической субъединицы альфа1 АМФ-активируемой протеинкиназы» . Ж. Биол. Хим . 273 (52): 35347–54. дои : 10.1074/jbc.273.52.35347 . ПМИД 9857077 .
да Силва Ксавье Дж., Леклерк И., Солт И.П. и др. (2000). «Роль AMP-активируемой протеинкиназы в регуляции глюкозой экспрессии гена островковых бета-клеток» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 97 (8): 4023–8. Бибкод : 2000PNAS...97.4023D . дои : 10.1073/pnas.97.8.4023 . ЧВК 18135 . ПМИД 10760274 .
Hallows KR, Raghuram V, Kemp BE и др. (2000). «Ингибирование регулятора трансмембранной проводимости муковисцидоза путем нового взаимодействия с метаболическим сенсором AMP-активируемой протеинкиназой» . Дж. Клин. Инвестируйте . 105 (12): 1711–21. дои : 10.1172/JCI9622 . ПМЦ 378514 . ПМИД 10862786 .
Чжан QH, Е М, Ву XY и др. (2001). «Клонирование и функциональный анализ кДНК с открытыми рамками считывания для 300 ранее неопределенных генов, экспрессируемых в CD34+ гемопоэтических стволовых клетках/клетках-предшественниках» . Геном Рез . 10 (10): 1546–60. дои : 10.1101/гр.140200 . ПМК 310934 . ПМИД 11042152 .
Чен З.П., МакКонелл Г.К., Мичелл Б.Дж. и др. (2000). «Передача сигналов AMPK при сокращении скелетных мышц человека: фосфорилирование ацетил-КоА-карбоксилазы и NO-синтазы». Являюсь. Дж. Физиол. Эндокринол. Метаб . 279 (5): E1202–6. дои : 10.1152/ajpendo.2000.279.5.E1202 . ПМИД 11052978 . S2CID 13387968 .
Бласкес С., Гилен М.Дж., Веласко Г., Гусман М. (2001). «АМФ-активируемая протеинкиназа предотвращает синтез церамидов de novo и апоптоз в астроцитах» . ФЭБС Летт . 489 (2–3): 149–53. дои : 10.1016/S0014-5793(01)02089-0 . PMID 11165240 . S2CID 35584617 .
Диггл Т.А., Субханкулова Т., Лилли К.С. и др. (2001). «Фосфорилирование киназы фактора элонгации-2 на серине 499 с помощью цАМФ-зависимой протеинкиназы индуцирует Са2+/кальмодулин-независимую активность» . Биохим. Дж . 353 (Часть 3): 621–6. дои : 10.1042/0264-6021:3530621 . ПМК 1221608 . ПМИД 11171059 .
Ван Х, Ли В., Уильямс М. и др. (2001). «Регуляция киназы фактора элонгации 2 с помощью киназы p90 (RSK1) и p70 S6» . ЭМБО Дж . 20 (16): 4370–9. дои : 10.1093/emboj/20.16.4370 . ПМК 125559 . ПМИД 11500364 .
Си Х, Хань Дж, Чжан Цзи (2001). «Стимуляция транспорта глюкозы АМФ-активируемой протеинкиназой посредством активации митоген-активируемой протеинкиназы р38» . Ж. Биол. Хим . 276 (44): 41029–34. дои : 10.1074/jbc.M102824200 . ПМИД 11546797 .
Фрайер Л.Г., Фуфель Ф., Барнс К. и др. (2002). «Характеристика роли АМФ-активируемой протеинкиназы в стимуляции транспорта глюкозы в клетках скелетных мышц» . Биохим. Дж . 363 (Часть 1): 167–74. дои : 10.1042/0264-6021:3630167 . ПМЦ 1222463 . ПМИД 11903059 .
Ян К.С., Вайнер Х. (2002). «Двугибридный скрининг дрожжей идентифицирует партнеров по связыванию Tom34 человека, которые обладают АТФазной активностью и образуют комплекс с Tom34 в цитозоле». Арх. Биохим. Биофиз . 400 (1): 105–10. дои : 10.1006/abbi.2002.2778 . ПМИД 11913976 .
Болстер Д.Р., Крозье С.Дж., Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. (2002). «АМФ-активируемая протеинкиназа подавляет синтез белка в скелетных мышцах крыс посредством подавления мишени передачи сигналов рапамицина (mTOR) у млекопитающих» . Ж. Биол. Хим . 277 (27): 23977–80. дои : 10.1074/jbc.C200171200 . ПМИД 11997383 .
Эсуми Х., Изуиши К., Като К. и др. (2002). «Лечение гипоксией и оксидом азота повышает толерантность к глюкозному голоданию в зависимости от 5'-АМФ-активируемой протеинкиназы» . Ж. Биол. Хим . 277 (36): 32791–8. дои : 10.1074/jbc.M112270200 . ПМИД 12091379 .
Хорман С., Браун Г., Краузе У. и др. (2003). «Активация АМФ-активируемой протеинкиназы приводит к фосфорилированию фактора элонгации 2 и ингибированию синтеза белка» . Курс. Биол . 12 (16): 1419–23. дои : 10.1016/S0960-9822(02)01077-1 . ПМИД 12194824 . S2CID 9865400 .

Внешние ссылки

PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для каталитической субъединицы альфа-1 человеческой 5'-АМФ-активируемой протеинкиназы (PRKAA1).

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 5 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000132356 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000050697 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8557660-5] Стэплтон Д., Митчелхилл К.И., Гао Дж., Видмер Дж., Мичелл Б.Дж., Тех Т., Хаус СМ, Фернандес К.С., Кокс Т., Уиттерс Л.А., Кемп Б.Е. (февраль 1996 г.). «Подсемейство AMP-активируемых протеинкиназ млекопитающих» . J Биол Хим . 271 (2): 611–4. дои : 10.1074/jbc.271.2.611 . ПМИД 8557660 .

[entrez-6] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: протеинкиназа PRKAA1, AMP-активируемая, каталитическая субъединица альфа-1» .

[7] Шнайдер, Кэролин; Гильберт, Джорина; Женево, Франциска; Хёфер, Стефани; Краусс, Люк; Шиктанц, Феликс; Контрерас, Констанца Тапиа; Джансари, Шаишави; Папаргириу, Аристейдис; Рихтер, Торстен; Алфайоми, Абдалла М.; Фалькомата, Кьяра; Шневайс, Кристиан; Орбен, Феликс; Оллингер, Руперт (17 июня 2024 г.). «Новый ингибитор AMPK повышает чувствительность клеток рака поджелудочной железы к индукции ферроптоза» . Передовая наука . дои : 10.1002/advs.202307695 . ISSN 2198-3844 .

[pmid14651849-8] Иноки, Кен; Чжу Тяньцин; Гуань Кунь-Лян (ноябрь 2003 г.). «TSC2 опосредует клеточную энергетическую реакцию, контролируя рост и выживание клеток» . Клетка . 115 (5). США: 577–90. дои : 10.1016/S0092-8674(03)00929-2 . ISSN 0092-8674 . ПМИД 14651849 . S2CID 18173817 .

[pmid15261145-9] Шоу, Рубен Дж; Бардизи Набил; Мэннинг Брендан Д.; Лопес Лайл; Косматка Моника; ДеПиньо Рональд А; Кэнтли Льюис С. (июль 2004 г.). «Супрессор опухоли LKB1 отрицательно регулирует передачу сигналов mTOR» . Раковая клетка . 6 (1). США: 91–9. дои : 10.1016/j.ccr.2004.06.007 . ISSN 1535-6108 . ПМИД 15261145 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Хейнса – Вульфа График Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4- лиазы ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) EC6- лигазы ( список ) EC7 Транслоказы ( список )