САМК2Б

САМК2Б
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	3BHH
Идентификаторы
Псевдонимы	CAMK2B , CAM2, CAMK2, CAMKB, кальций/кальмодулинзависимая протеинкиназа II бета, MRD54, CaMKIIbeta
Внешние идентификаторы	Опустить : 607707 ; МГИ : 88257 ; Гомологен : 111050 ; Генные карты : CAMK2B ; ОМА : CAMK2B — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 7 (human)
End	44,334,577 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 11 (mouse)
End	6,016,362 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	cerebellar cortex; ; cerebellar hemisphere; ; right hemisphere of cerebellum; ; cerebellar vermis; ; lateral nuclear group of thalamus; ; paraflocculus of cerebellum; ; nucleus accumbens; ; parietal lobe; ; Brodmann area 9; ; right frontal lobe;
	Top expressed in
	dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; CA3 field; ; superior frontal gyrus; ; primary visual cortex; ; entorhinal cortex; ; olfactory tubercle; ; perirhinal cortex; ; cerebellar cortex; ; hippocampus proper; ; nucleus accumbens;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; nucleotide binding; protein kinase activity; protein homodimerization activity; kinase activity; protein binding; actin binding; ATP binding; protein serine/threonine kinase activity; calmodulin-dependent protein kinase activity; calmodulin binding; identical protein binding;
Cellular component	endocytic vesicle membrane; cytosol; membrane; plasma membrane; nucleoplasm; microtubule organizing center; sarcoplasmic reticulum membrane; sarcoplasmic reticulum; cytoskeleton; cytoplasm; neuron projection; cell junction; synapse;
Biological process	cell differentiation; regulation of synapse structural plasticity; regulation of calcium ion transport; regulation of long-term neuronal synaptic plasticity; interferon-gamma-mediated signaling pathway; phosphorylation; nervous system development; MAPK cascade; multicellular organism development; positive regulation of synapse maturation; protein phosphorylation; positive regulation of neuron projection development; protein autophosphorylation; regulation of skeletal muscle adaptation; positive regulation of dendritic spine morphogenesis; regulation of dendritic spine development; signal transduction; peptidyl-serine phosphorylation; peptidyl-threonine phosphorylation; intracellular signal transduction; regulation of neuron migration; regulation of cellular response to heat;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	816
	12323
	ENSG00000058404
	ENSMUSG00000057897
	Q13554
	P28652
showНМ_001220 ; НМ_001293170 ; НМ_172078 ; НМ_172079 ; НМ_172080 ;
	NM_172081; NM_172082; NM_172083; NM_172084
	НМ_001174053 ; НМ_001174054 ; НМ_007595
showНП_001211 ; НП_001280099 ; НП_742075 ; НП_742076 ; НП_742077 ;
	NP_742078; NP_742079; NP_742080; NP_742081
	НП_001167524 ; НП_001167525 ; НП_031621
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Бета-цепь кальций/кальмодулин-зависимой протеинкиназы типа II представляет собой фермент , который у человека кодируется CAMK2B геном .

Функция

Фермент принадлежит к семейству серин/треониновых протеинкиназ и к Ca ²⁺Подсемейство /кальмодулин-зависимых протеинкиназ. Передача сигналов кальция имеет решающее значение для нескольких аспектов пластичности глутаматергических синапсов. В клетках млекопитающих фермент состоит из четырех разных цепей: альфа, бета, гамма и дельта. Продуктом этого гена является бета-цепь. Возможно, разные изоформы этой цепи имеют разную клеточную локализацию и по-разному взаимодействуют с кальмодулином. Для этого гена идентифицировано восемь вариантов транскрипта, кодирующих восемь различных изоформ. ^{[ 5 ]}

Взаимодействия

Было показано, что CAMK2B взаимодействует с актинином альфа 4 . ^{[ 6 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000058404 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000057897 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ген Энтрез: кальций/кальмодулин-зависимая протеинкиназа CAMK2B (киназа CaM) II бета» .
^ Валиконис Р.С., Огуни А., Хорошева Е.М., Дженг С.Дж., Асунсьон Ф.Дж., Кеннеди М.Б. (январь 2001 г.). «Денсин-180 образует тройной комплекс с (альфа)-субъединицей Ca2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II и (альфа)-актинином» . Дж. Нейроски . 21 (2): 423–33. doi : 10.1523/JNEUROSCI.21-02-00423.2001 . ПМК 6763799 . ПМИД 11160423 .

Дальнейшее чтение

Ямамото Х (2002). «[Молекулярные механизмы внутриклеточной локализации изоформ Са2+/кальмодулинзависимой протеинкиназы II и их физиологические функции]». Танпакусицу Какусан Косо . 47 (3): 241–7. ПМИД 11889801 .
Тиль Г., Черник А.Дж., Горелик Ф., Нэрн А.С., Грингард П. (1988). «Са2+/кальмодулин-зависимая протеинкиназа II: идентификация треонина-286 как сайта аутофосфорилирования в альфа-субъединице, связанного с генерацией Са2+-независимой активности» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 85 (17): 6337–41. Бибкод : 1988PNAS...85.6337T . дои : 10.1073/pnas.85.17.6337 . ПМК 281965 . ПМИД 2842767 .
Шворер К.М., Колбран Р.Дж., Кифер Дж.Р., Содерлинг Т.Р. (1988). «Са2+/кальмодулин-зависимая протеинкиназа II. Идентификация регуляторного сайта аутофосфорилирования, прилежащего к ингибирующему и кальмодулинсвязывающему доменам» . Ж. Биол. Хим . 263 (27): 13486–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)68264-X . ПМИД 3417668 .
Пенадес-младший, Берналь Д., Реверт Ф., Йоханссон С., Фреске В.Дж., Сервера Дж., Вислендер Дж., Хинонес С., Саус Дж. (1995). «Характеристика и экспрессия множественных альтернативно сплайсированных транскриптов области гена антигена Гудпасчера. Антитела Гудпасчера распознают рекомбинантные белки, представляющие аутоантиген и одну из его альтернативных форм». Евро. Дж. Биохим . 229 (3): 754–60. дои : 10.1111/j.1432-1033.1995.tb20524.x . ПМИД 7758473 .
Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
Омкумар Р.В., Кили М.Дж., Розенштейн А.Дж., Мин К.Т., Кеннеди М.Б. (1997). «Идентификация сайта фосфорилирования кальций/кальмодулинзависимой протеинкиназы II в субъединице NR2B рецептора N-метил-D-аспартата» . Ж. Биол. Хим . 271 (49): 31670–8. дои : 10.1074/jbc.271.49.31670 . ПМИД 8940188 .
Томбес Р.М., Кристал Г.В. (1997). «Идентификация новых вариантов CaMK-II, специфичных для опухолевых клеток человека». Биохим. Биофиз. Акта . 1355 (3): 281–92. дои : 10.1016/S0167-4889(96)00141-3 . ПМИД 9060999 .
Мойерс Дж.С., Билан П.Дж., Чжу Дж., Кан Ч.Р. (1997). «Rad и Rad-родственные GTPases взаимодействуют с кальмодулином и кальмодулин-зависимой протеинкиназой II» . Ж. Биол. Хим . 272 (18): 11832–9. дои : 10.1074/jbc.272.18.11832 . ПМИД 9115241 .
Сузуки Ю, Ёситомо-Накагава К, Маруяма К, Суяма А, Сугано С (1997). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .
Чанг Б.Х., Мукерджи С., Содерлинг Т.Р. (1998). «Характеристика белка-ингибитора кальмодулинкиназы II в мозге» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 95 (18): 10890–5. Бибкод : 1998PNAS...9510890C . дои : 10.1073/pnas.95.18.10890 . ПМК 27991 . ПМИД 9724800 .
Рохлиц Х., Фойгт А., Ланкат-Буттгерайт Б., Гёке Б., Хаймберг Х., Наук М.А., Шиманн У., Шац Х., Пфайффер А.Ф. (2000). «Клонирование и количественное определение изоформ человеческой Ca2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II (CaMK II) в бета-клетках человека» . Диабетология . 43 (4): 465–73. дои : 10.1007/s001250051330 . ПМИД 10819240 .
Ван П., Ву Ю.Л., Чжоу Т.Х., Сунь Ю., Пей Г. (2000). «Идентификация альтернативных вариантов сплайсинга бета-субъединицы человеческой Ca(2+)/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II с различной активностью» . ФЭБС Летт . 475 (2): 107–10. дои : 10.1016/S0014-5793(00)01634-3 . ПМИД 10858498 . S2CID 39732332 .
Новак Г., Симан П., Таллерико Т. (2001). «Шизофрения: повышенная мРНК кальций-кальмодулин-зависимой протеинкиназы IIbeta в лобной коре». Мозговой Рес. Мол. Мозговой Рес . 82 (1–2): 95–100. дои : 10.1016/S0169-328X(00)00188-1 . ПМИД 11042361 .
Хартли Дж.Л., Темпл Г.Ф., Браш М.А. (2001). «Клонирование ДНК с использованием сайт-специфической рекомбинации in vitro» . Геном Рез . 10 (11): 1788–95. дои : 10.1101/гр.143000 . ПМК 310948 . ПМИД 11076863 .
Валиконис Р.С., Огуни А., Хорошева Е.М., Дженг К.Дж., Асунсьон Ф.Дж., Кеннеди М.Б. (2001). «Денсин-180 образует тройной комплекс с (альфа)-субъединицей Ca2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II и (альфа)-актинином» . Дж. Нейроски . 21 (2): 423–33. doi : 10.1523/JNEUROSCI.21-02-00423.2001 . ПМК 6763799 . ПМИД 11160423 .
Ляо Г.И., Вагнер Д.А., Сюй М.Х., Леонард Дж.П. (2001). «Доказательства прямой модуляции тока рецептора N-метил-D-аспартата, опосредованной протеинкиназой-C». Мол. Фармакол . 59 (5): 960–4. дои : 10.1124/моль.59.5.960 . ПМИД 11306676 .
Юэ С., Сэнборн Б.М. (2001). «Ингибирование KN-93 передачи сигналов G-белка не зависит от способности Са2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II фосфорилировать фосфолипазу Cbeta3 по 537-Ser». Мол. Клетка. Эндокринол . 175 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0303-7207(01)00383-5 . ПМИД 11325525 . S2CID 338776 .
Шелл М.Дж., Эрне К., Ирвин Р.Ф. (2001). «Инозитол-1,4,5-трифосфат-3-киназа А связывается с F-актином и дендритными шипами через свой N-конец» . Ж. Биол. Хим . 276 (40): 37537–46. дои : 10.1074/jbc.M104101200 . ПМИД 11468283 .
Ли Г, Лаабич А, Лю Ло, Сюэ Дж, Купер Н.Г. (2002). «Молекулярное клонирование и анализ последовательности кальций/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II из мозга плода и взрослого человека. Анализ последовательности кальций/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II мозга человека». Мол. Биол. Представитель . 28 (1): 35–41. дои : 10.1023/А:1011951814898 . ПМИД 11710563 . S2CID 22670733 .
Поджи А., Карозио Р., Спаггиари Г.М., Фортис С., Тамбусси Г., Делл'Антонио Г., Даль Син Э., Рубартелли А., Зокки М.Р. (2002). «Активация NK-клеток дендритными клетками зависит от LFA-1-опосредованной индукции кальций-кальмодулинкиназы II: ингибирование С-концевым доменом Tat ВИЧ-1» . Дж. Иммунол . 168 (1): 95–101. дои : 10.4049/jimmunol.168.1.95 . ПМИД 11751951 .

Внешние ссылки

человека CAMK2B Расположение генома CAMK2B и страница сведений о гене в браузере генома UCSC .

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 7 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000058404 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000057897 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] «Ген Энтрез: кальций/кальмодулин-зависимая протеинкиназа CAMK2B (киназа CaM) II бета» .

[pmid11160423-6] Валиконис Р.С., Огуни А., Хорошева Е.М., Дженг С.Дж., Асунсьон Ф.Дж., Кеннеди М.Б. (январь 2001 г.). «Денсин-180 образует тройной комплекс с (альфа)-субъединицей Ca2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II и (альфа)-актинином» . Дж. Нейроски . 21 (2): 423–33. doi : 10.1523/JNEUROSCI.21-02-00423.2001 . ПМК 6763799 . ПМИД 11160423 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)