МАПК3

МАПК3
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	2ZOQ, 4QTB
Идентификаторы
Псевдонимы	MAPK3 , ERK-1, ERK1, ERT2, HS44KDAP, HUMKER1A, P44ERK1, P44MAPK, PRKM3, p44-ERK1, p44-MAPK, митоген-активируемая протеинкиназа 3
Внешние идентификаторы	Опустить : 601795 ; МГИ : 1346859 ; Гомологен : 55682 ; Генные карты : MAPK3 ; ОМА : МАРК3 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 16 (human)
End	30,123,506 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 7 (mouse)
End	126,364,991 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right frontal lobe; ; mucosa of transverse colon; ; amygdala; ; cingulate gyrus; ; anterior cingulate cortex; ; gastric mucosa; ; nucleus accumbens; ; ectocervix; ; rectum; ; C1 segment;
	Top expressed in
	granulocyte; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; yolk sac; ; pyloric antrum; ; lip; ; entorhinal cortex; ; large intestine; ; colon; ; epithelium of stomach; ; duodenum;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	phosphatase binding; ATP binding; protein kinase activity; MAP kinase activity; transferase activity; phosphotyrosine residue binding; scaffold protein binding; protein binding; nucleotide binding; kinase activity; protein serine/threonine kinase activity; MAP kinase kinase activity; identical protein binding;
Cellular component	cytosol; nuclear envelope; focal adhesion; mitochondrion; cytoskeleton; nucleus; late endosome; Golgi apparatus; early endosome; pseudopodium; nucleoplasm; cytoplasm; plasma membrane; caveola; membrane; protein-containing complex;
Biological process	caveolin-mediated endocytosis; positive regulation of protein phosphorylation; positive regulation of telomere capping; response to exogenous dsRNA; cardiac neural crest cell development involved in heart development; positive regulation of xenophagy; positive regulation of translation; cellular response to DNA damage stimulus; platelet activation; Fc-epsilon receptor signaling pathway; protein phosphorylation; cellular response to mechanical stimulus; face development; positive regulation of histone modification; regulation of DNA-binding transcription factor activity; DNA damage induced protein phosphorylation; positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; animal organ morphogenesis; cell cycle; apoptotic process; Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis; thymus development; ERK1 and ERK2 cascade; negative regulation of apolipoprotein binding; transcription, DNA-templated; cartilage development; viral process; response to toxic substance; regulation of stress-activated MAPK cascade; phosphorylation; outer ear morphogenesis; BMP signaling pathway; response to lipopolysaccharide; thyroid gland development; response to epidermal growth factor; positive regulation of MAP kinase activity; positive regulation of telomerase activity; peptidyl-tyrosine autophosphorylation; sensory perception of pain; positive regulation of cyclase activity; trachea formation; lipopolysaccharide-mediated signaling pathway; intracellular signal transduction; lung morphogenesis; neural crest cell development; transcription initiation from RNA polymerase I promoter; regulation of early endosome to late endosome transport; positive regulation of telomere maintenance via telomerase; MAPK cascade; positive regulation of histone acetylation; axon guidance; interleukin-1-mediated signaling pathway; fibroblast growth factor receptor signaling pathway; peptidyl-serine phosphorylation; regulation of cellular response to heat; Bergmann glial cell differentiation; regulation of Golgi inheritance; arachidonic acid metabolic process; regulation of cytoskeleton organization; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; regulation of ossification; positive regulation of gene expression; positive regulation of macrophage chemotaxis; cellular response to amino acid starvation; cellular response to reactive oxygen species; stress-activated MAPK cascade; cellular response to cadmium ion; cellular response to dopamine; positive regulation of metallopeptidase activity; regulation of cellular pH; protein-containing complex assembly; cellular response to tumor necrosis factor; regulation of gene expression; cellular response to organic substance; human ageing; decidualization;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	5595
	26417
	ENSG00000102882
	ENSMUSG00000063065
	P27361
	Q63844
	НМ_001040056 ; НМ_001109891 ; НМ_002746
	НМ_011952
	НП_001035145 ; НП_001103361 ; НП_002737
	НП_036082
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Митоген-активируемая протеинкиназа 3 , также известная как p44MAPK и ERK1 , ^{[ 5 ]} представляет собой фермент , который у человека кодируется MAPK3 геном . ^{[ 6 ]}

Функция

Белок, кодируемый этим геном, является членом семейства митоген-активируемых протеинкиназ (MAP-киназы). MAP-киназы, также известные как киназы, регулируемые внеклеточными сигналами (ERK), действуют в сигнальном каскаде, который регулирует различные клеточные процессы, такие как пролиферация , дифференцировка и развитие клеточного цикла , в ответ на различные внеклеточные сигналы. Эта киназа активируется вышестоящими киназами, что приводит к ее транспортировке в ядро, где она фосфорилирует ядерные мишени. варианты сплайсированных транскриптов, кодирующие различные изоформы белка. Альтернативно были описаны ^{[ 7 ]}

Клиническое значение

Было высказано предположение, что MAPK3 вместе с геном IRAK1 выключается двумя микроРНК , которые были активированы после того, как вирус гриппа А был создан для заражения клеток легких человека. ^{[ 8 ]}

Сигнальные пути

Фармакологическое ингибирование ERK1/2 восстанавливает активность GSK3β и уровень синтеза белка на модели туберозного склероза . ^{[ 9 ]}

Взаимодействия

Было показано, что MAPK3 взаимодействует с:

ДУСП3 , ^{[ 10 ]}
ДУСП6 ^{[ 11 ]}
ГТФ2И , ^{[ 12 ]}
HDAC4 , ^{[ 13 ]}
МАП2К1 , ^{[ 14 ]}^{[ 15 ]}^{[ 16 ]}^{[ 17 ]}
МАП2К2 , ^{[ 14 ]}^{[ 15 ]}^{[ 17 ]}
ПТПН7 , ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}^{[ 20 ]}
РПС6КА2 , ^{[ 21 ]}^{[ 22 ]} и
СПИБ . ^{[ 23 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000102882 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063065 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Томас, Гарет М.; Хуганир, Ричард Л. (1 марта 2004 г.). «Каскадная сигнализация MAPK и синаптическая пластичность». Обзоры природы Неврология . 5 (3): 173–183. дои : 10.1038/nrn1346 . ISSN 1471-003X . ПМИД 14976517 . S2CID 205499891 .
^ Гарсиа Ф, Сальба Г, Паес Г, Энсио И, де Мигель К (15 мая 1998 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика гена митоген-активируемой протеинкиназы p44 человека». Геномика . 50 (1): 69–78. дои : 10.1006/geno.1998.5315 . ПМИД 9628824 .
^ «Ген Энтрез: митоген-активируемая протеинкиназа 3 MAPK3» .
^ Баггеле В.А., Джонсон К.Е., Хорват С.М. (2012). «Инфекция вирусом гриппа А респираторных клеток человека индуцирует первичную экспрессию микроРНК» . Ж. Биол. Хим . 287 (37): 31027–40. дои : 10.1074/jbc.M112.387670 . ПМЦ 3438935 . ПМИД 22822053 .
^ Пал Р., Бондарь В.В., Адамски С.Дж., Родни Г.Г., Сардиелло М. (2017). «Ингибирование ERK1/2 восстанавливает активность GSK3β и уровни синтеза белка на модели туберозного склероза» . наук. Представитель . 7 (1): 4174. Бибкод : 2017НатСР...7.4174П . дои : 10.1038/s41598-017-04528-5 . ПМЦ 5482840 . ПМИД 28646232 .
^ Тодд Дж.Л., Таннер К.Г., Дену Дж.М. (май 1999 г.). «Внеклеточные регулируемые киназы (ERK) 1 и ERK2 являются подлинными субстратами для протеинтирозинфосфатазы VHR двойной специфичности. Новая роль в подавлении пути ERK» . Ж. Биол. Хим . 274 (19): 13271–80. дои : 10.1074/jbc.274.19.13271 . ПМИД 10224087 .
^ Муда М., Теодосиу А., Жиллирон С., Смит А., Шаберт С., Кэмпс М., Бошерт У., Родригес Н., Дэвис К., Эшворт А., Аркинстал С. (апрель 1998 г.). «N-концевая некаталитическая область протеинкиназы-фосфатазы-3, активируемая митогеном, отвечает за прочное связывание субстрата и ферментативную специфичность» . Ж. Биол. Хим . 273 (15): 9323–9. дои : 10.1074/jbc.273.15.9323 . ПМИД 9535927 .
^ Ким Д.В., Кокран Б.Х. (февраль 2000 г.). «Киназа, регулируемая внеклеточными сигналами, связывается с TFII-I и регулирует его активацию промотора c-fos» . Мол. Клетка. Биол . 20 (4): 1140–8. дои : 10.1128/mcb.20.4.1140-1148.2000 . ПМЦ 85232 . ПМИД 10648599 .
^ Чжоу X, Ричон В.М., Ван А.Х., Ян XJ, Рифкинд Р.А., Маркс П.А. (декабрь 2000 г.). «Гистондеацетилаза 4 связывается с киназами 1 и 2, регулируемыми внеклеточными сигналами, а ее клеточная локализация регулируется онкогенным Ras» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 97 (26): 14329–33. Бибкод : 2000PNAS...9714329Z . дои : 10.1073/pnas.250494697 . ЧВК 18918 . ПМИД 11114188 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Марти А., Луо З., Каннингем С., Ота Ю., Хартвиг Дж., Штоссель Т.П., Кириакис Дж.М., Авруч Дж. (январь 1997 г.). «Актин-связывающий белок-280 связывает активируемую стрессом активатор протеинкиназы (SAPK) SEK-1 и необходим для активации фактора некроза опухоли-альфа SAPK в клетках меланомы» . Ж. Биол. Хим . 272 (5): 2620–8. дои : 10.1074/jbc.272.5.2620 . ПМИД 9006895 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Бутч Э.Р., Гуань К.Л. (февраль 1996 г.). «Характеристика мутантов сайта активации ERK1 и влияние на узнавание MEK1 и MEK2» . Ж. Биол. Хим . 271 (8): 4230–5. дои : 10.1074/jbc.271.8.4230 . ПМИД 8626767 .
^ Элион Э.А. (сентябрь 1998 г.). «Маршрутизация MAP-киназных каскадов». Наука . 281 (5383): 1625–6. дои : 10.1126/science.281.5383.1625 . ПМИД 9767029 . S2CID 28868990 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Чжэн К.Ф., Гуань К.Л. (ноябрь 1993 г.). «Свойства МЕК, киназ, которые фосфорилируют и активируют киназы, регулируемые внеклеточными сигналами» . Ж. Биол. Хим . 268 (32): 23933–9. дои : 10.1016/S0021-9258(20)80474-8 . ПМИД 8226933 .
^ Петтифорд С.М., Хербст Р. (февраль 2000 г.). «MAP-киназа ERK2 является специфическим субстратом протеинтирозинфосфатазы HePTP» . Онкоген . 19 (7): 858–69. дои : 10.1038/sj.onc.1203408 . ПМИД 10702794 .
^ Саксена М., Уильямс С., Таскен К., Мустелин Т. (сентябрь 1999 г.). «Перекрестный контакт между цАМФ-зависимой киназой и MAP-киназой через протеинтирозинфосфатазу». Нат. Клеточная Биол . 1 (5): 305–11. дои : 10.1038/13024 . ПМИД 10559944 . S2CID 40413956 .
^ Саксена М., Уильямс С., Брокдорф Дж., Гилман Дж., Мустелин Т. (апрель 1999 г.). «Ингибирование передачи сигналов Т-клеток митоген-активируемой протеинкиназой, нацеленной на гемопоэтическую тирозинфосфатазу (HePTP)» . Ж. Биол. Хим . 274 (17): 11693–700. дои : 10.1074/jbc.274.17.11693 . ПМИД 10206983 .
^ Ру П.П., Ричардс С.А., Бленис Дж. (июль 2003 г.). «Фосфорилирование рибосомальной киназы S6 p90 (RSK) регулирует регулируемую внеклеточными сигналами стыковку киназы и активность RSK» . Мол. Клетка. Биол . 23 (14): 4796–804. дои : 10.1128/mcb.23.14.4796-4804.2003 . ПМК 162206 . ПМИД 12832467 .
^ Чжао Ю., Бьорбек С., Моллер Д.Э. (ноябрь 1996 г.). «Регуляция и взаимодействие изоформ pp90(rsk) с митоген-активируемыми протеинкиназами» . Ж. Биол. Хим . 271 (47): 29773–9. дои : 10.1074/jbc.271.47.29773 . ПМИД 8939914 .
^ Мао С., Рэй-Галле Д., Тавитян А., Моро-Гашлен Ф. (февраль 1996 г.). «Дифференциальное фосфорилирование факторов транскрипции Spi-B и Spi-1». Онкоген . 12 (4): 863–73. ПМИД 8632909 .

Дальнейшее чтение

Перуцци Ф., Гордон Дж., Дарбинян Н., Амини С. (2002). «Tat-индуцированное нарушение регуляции дифференцировки и выживания нейронов с помощью пути фактора роста нервов». Дж. Нейровирол . 8 Приложение 2 (2): 91–6. дои : 10.1080/13550280290167885 . ПМИД 12491158 .
Мелош С., Пуиссегюр Ж (2007). «Митоген-активируемый протеинкиназный путь ERK1/2 как главный регулятор фазового перехода G1-S-фазы» . Онкоген . 26 (22): 3227–39. дои : 10.1038/sj.onc.1210414 . ПМИД 17496918 .
Русчика М., Дозио Э., Мотта М., Магни П. (2007), «Модулирующее действие нейропептида y на рост рака простаты: роль активации киназы MAP/ERK 1/2» , Модулирующее действие нейропептида Y на рост рака простаты: роль Активация киназы MAP/ERK 1/2 , Успехи экспериментальной медицины и биологии, том. 604, Springer, стр. 96–100 , doi : 10.1007/978-0-387-69116-9_7 , ISBN. 978-0-387-69114-5 , PMID 17695723

Внешние ссылки

Ресурс MAP-киназы. Архивировано 15 апреля 2021 г. на Wayback Machine .

Эта статья о гене человека й хромосоме незавершена в 16 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000102882 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063065 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] Томас, Гарет М.; Хуганир, Ричард Л. (1 марта 2004 г.). «Каскадная сигнализация MAPK и синаптическая пластичность». Обзоры природы Неврология . 5 (3): 173–183. дои : 10.1038/nrn1346 . ISSN 1471-003X . ПМИД 14976517 . S2CID 205499891 .

[pmid9628824-6] Гарсиа Ф, Сальба Г, Паес Г, Энсио И, де Мигель К (15 мая 1998 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика гена митоген-активируемой протеинкиназы p44 человека». Геномика . 50 (1): 69–78. дои : 10.1006/geno.1998.5315 . ПМИД 9628824 .

[7] «Ген Энтрез: митоген-активируемая протеинкиназа 3 MAPK3» .

[pmid22822053-8] Баггеле В.А., Джонсон К.Е., Хорват С.М. (2012). «Инфекция вирусом гриппа А респираторных клеток человека индуцирует первичную экспрессию микроРНК» . Ж. Биол. Хим . 287 (37): 31027–40. дои : 10.1074/jbc.M112.387670 . ПМЦ 3438935 . ПМИД 22822053 .

[pmid28646232-9] Пал Р., Бондарь В.В., Адамски С.Дж., Родни Г.Г., Сардиелло М. (2017). «Ингибирование ERK1/2 восстанавливает активность GSK3β и уровни синтеза белка на модели туберозного склероза» . наук. Представитель . 7 (1): 4174. Бибкод : 2017НатСР...7.4174П . дои : 10.1038/s41598-017-04528-5 . ПМЦ 5482840 . ПМИД 28646232 .

[pmid10224087-10] Тодд Дж.Л., Таннер К.Г., Дену Дж.М. (май 1999 г.). «Внеклеточные регулируемые киназы (ERK) 1 и ERK2 являются подлинными субстратами для протеинтирозинфосфатазы VHR двойной специфичности. Новая роль в подавлении пути ERK» . Ж. Биол. Хим . 274 (19): 13271–80. дои : 10.1074/jbc.274.19.13271 . ПМИД 10224087 .

[pmid9535927-11] Муда М., Теодосиу А., Жиллирон С., Смит А., Шаберт С., Кэмпс М., Бошерт У., Родригес Н., Дэвис К., Эшворт А., Аркинстал С. (апрель 1998 г.). «N-концевая некаталитическая область протеинкиназы-фосфатазы-3, активируемая митогеном, отвечает за прочное связывание субстрата и ферментативную специфичность» . Ж. Биол. Хим . 273 (15): 9323–9. дои : 10.1074/jbc.273.15.9323 . ПМИД 9535927 .

[pmid10648599-12] Ким Д.В., Кокран Б.Х. (февраль 2000 г.). «Киназа, регулируемая внеклеточными сигналами, связывается с TFII-I и регулирует его активацию промотора c-fos» . Мол. Клетка. Биол . 20 (4): 1140–8. дои : 10.1128/mcb.20.4.1140-1148.2000 . ПМЦ 85232 . ПМИД 10648599 .

[pmid11114188-13] Чжоу X, Ричон В.М., Ван А.Х., Ян XJ, Рифкинд Р.А., Маркс П.А. (декабрь 2000 г.). «Гистондеацетилаза 4 связывается с киназами 1 и 2, регулируемыми внеклеточными сигналами, а ее клеточная локализация регулируется онкогенным Ras» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 97 (26): 14329–33. Бибкод : 2000PNAS...9714329Z . дои : 10.1073/pnas.250494697 . ЧВК 18918 . ПМИД 11114188 .

[pmid9006895-14] Перейти обратно: ^а ^б Марти А., Луо З., Каннингем С., Ота Ю., Хартвиг Дж., Штоссель Т.П., Кириакис Дж.М., Авруч Дж. (январь 1997 г.). «Актин-связывающий белок-280 связывает активируемую стрессом активатор протеинкиназы (SAPK) SEK-1 и необходим для активации фактора некроза опухоли-альфа SAPK в клетках меланомы» . Ж. Биол. Хим . 272 (5): 2620–8. дои : 10.1074/jbc.272.5.2620 . ПМИД 9006895 .

[pmid8626767-15] Перейти обратно: ^а ^б Бутч Э.Р., Гуань К.Л. (февраль 1996 г.). «Характеристика мутантов сайта активации ERK1 и влияние на узнавание MEK1 и MEK2» . Ж. Биол. Хим . 271 (8): 4230–5. дои : 10.1074/jbc.271.8.4230 . ПМИД 8626767 .

[pmid9733512-16] Элион Э.А. (сентябрь 1998 г.). «Маршрутизация MAP-киназных каскадов». Наука . 281 (5383): 1625–6. дои : 10.1126/science.281.5383.1625 . ПМИД 9767029 . S2CID 28868990 .

[pmid8226933-17] Перейти обратно: ^а ^б Чжэн К.Ф., Гуань К.Л. (ноябрь 1993 г.). «Свойства МЕК, киназ, которые фосфорилируют и активируют киназы, регулируемые внеклеточными сигналами» . Ж. Биол. Хим . 268 (32): 23933–9. дои : 10.1016/S0021-9258(20)80474-8 . ПМИД 8226933 .

[pmid10702794-18] Петтифорд С.М., Хербст Р. (февраль 2000 г.). «MAP-киназа ERK2 является специфическим субстратом протеинтирозинфосфатазы HePTP» . Онкоген . 19 (7): 858–69. дои : 10.1038/sj.onc.1203408 . ПМИД 10702794 .

[pmid10559944-19] Саксена М., Уильямс С., Таскен К., Мустелин Т. (сентябрь 1999 г.). «Перекрестный контакт между цАМФ-зависимой киназой и MAP-киназой через протеинтирозинфосфатазу». Нат. Клеточная Биол . 1 (5): 305–11. дои : 10.1038/13024 . ПМИД 10559944 . S2CID 40413956 .

[pmid10206983-20] Саксена М., Уильямс С., Брокдорф Дж., Гилман Дж., Мустелин Т. (апрель 1999 г.). «Ингибирование передачи сигналов Т-клеток митоген-активируемой протеинкиназой, нацеленной на гемопоэтическую тирозинфосфатазу (HePTP)» . Ж. Биол. Хим . 274 (17): 11693–700. дои : 10.1074/jbc.274.17.11693 . ПМИД 10206983 .

[pmid12832467-21] Ру П.П., Ричардс С.А., Бленис Дж. (июль 2003 г.). «Фосфорилирование рибосомальной киназы S6 p90 (RSK) регулирует регулируемую внеклеточными сигналами стыковку киназы и активность RSK» . Мол. Клетка. Биол . 23 (14): 4796–804. дои : 10.1128/mcb.23.14.4796-4804.2003 . ПМК 162206 . ПМИД 12832467 .

[pmid8939914-22] Чжао Ю., Бьорбек С., Моллер Д.Э. (ноябрь 1996 г.). «Регуляция и взаимодействие изоформ pp90(rsk) с митоген-активируемыми протеинкиназами» . Ж. Биол. Хим . 271 (47): 29773–9. дои : 10.1074/jbc.271.47.29773 . ПМИД 8939914 .

[pmid8632909-23] Мао С., Рэй-Галле Д., Тавитян А., Моро-Гашлен Ф. (февраль 1996 г.). «Дифференциальное фосфорилирование факторов транскрипции Spi-B и Spi-1». Онкоген . 12 (4): 863–73. ПМИД 8632909 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

v т и Активация MAP-киназы
Initiation	Mitogen
MAP kinase kinase kinase (MAP3K or MKKK)	MAP kinase kinase kinases MAP3K1 MAP3K2 MAP3K3 MAP3K4 MAP3K5 MAP3K6 MAP3K7 MAP3K8 RAFs RAF1 ARAF BRAF KSR1 KSR2) MLKs MAP3K12 MAP3K13 MAP3K9 MAP3K10 MAP3K11 MAP3K7 ZAK CDC7
MAP kinase kinase (MAP2K or MKK)	MAP2K1 MAP2K2 MAP2K3 MAP2K4 MAP2K5 MAP2K6 MAP2K7
MAP kinase	Extracellular signal-regulated kinases MAPK1 MAPK3 C-Jun N-terminal kinases MAPK8 MAPK9 MAPK10 P38 mitogen-activated protein kinases MAPK11 MAPK12 MAPK13 MAPK14 ERK5 kinase MAPK7 Atypical MAPKs MAPK4 MAPK6 MAPK15 NLK
Phosphatase	MAPK phosphatase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)