САМК2Г

САМК2Г
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2UX0, 2V7O
Идентификаторы
Псевдонимы	CAMK2G , CAMK, CAMK-II, CAMKG, кальций/кальмодулинзависимая протеинкиназа II гамма
Внешние идентификаторы	Опустить : 602123 ; МГИ : 88259 ; Гомологен : 15596 ; Генные карты : CAMK2G ; OMA : CAMK2G — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 10 (human)
End	73,874,591 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 14 (mouse)
End	20,794,088 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	frontal pole; ; postcentral gyrus; ; right frontal lobe; ; popliteal artery; ; tibial arteries; ; Brodmann area 10; ; muscle layer of sigmoid colon; ; right coronary artery; ; lateral nuclear group of thalamus; ; primary visual cortex;
	Top expressed in
	zygote; ; primary visual cortex; ; superior frontal gyrus; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; secondary oocyte; ; central gray substance of midbrain; ; muscle of thigh; ; triceps brachii muscle; ; primary motor cortex; ; pontine nuclei;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; nucleotide binding; protein kinase activity; protein homodimerization activity; kinase activity; protein binding; calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity; ATP binding; protein serine/threonine kinase activity; calmodulin-dependent protein kinase activity; calmodulin binding; identical protein binding;
Cellular component	endocytic vesicle membrane; cytosol; membrane; plasma membrane; nucleoplasm; sarcoplasmic reticulum; sarcoplasmic reticulum membrane; cytoplasm; postsynaptic density; neuron projection;
Biological process	regulation of calcium ion transport; phosphorylation; interferon-gamma-mediated signaling pathway; G1 phase; regulation of relaxation of cardiac muscle; insulin secretion; MAPK cascade; multicellular organism development; protein phosphorylation; protein complex oligomerization; regulation of cellular response to heat; protein autophosphorylation; regulation of skeletal muscle adaptation; calcium ion transport; protein dephosphorylation; nervous system development; peptidyl-serine phosphorylation; peptidyl-threonine phosphorylation; cell differentiation; intracellular signal transduction; regulation of molecular function;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	818
	12325
	ENSG00000148660
	ENSMUSG00000021820
	Q13555
	Q923T9
showНМ_001204492 ; НМ_001222 ; НМ_172169 ; НМ_172170 ; НМ_172171 ;
	NM_172172; NM_172173; NM_001320898
	НМ_001039138 ; НМ_001039139 ; НМ_178597 ; НМ_001360186
showНП_001191421 ; НП_001213 ; НП_001307827 ; НП_751909 ; НП_751910 ;
	NP_751911; NP_751913; NP_001354443; NP_001354445; NP_001354446; NP_001354447; NP_001354448; NP_001354449; NP_001354450; NP_001354451; NP_001354452; NP_001354453; NP_001354454; NP_001354455; NP_001354456; NP_001354457; NP_001354458; NP_001354459; NP_001354460; NP_001354461; NP_001354462; NP_001354463; NP_001354464; NP_001354465; NP_001354466; NP_001354467; NP_001354468; NP_001354469; NP_001354470; NP_001354471; NP_001354472; NP_001354473; NP_001354474; NP_001354475; NP_001354476; NP_001354477
	НП_001034227 ; НП_001034228 ; НП_848712 ; НП_001347115
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Гамма-цепь кальций/кальмодулинзависимой протеинкиназы типа II представляет собой фермент , который у человека кодируется CAMK2G геном . ^{[ 5 ]}

Функция

Продукт этого гена принадлежит к семейству серин/треониновых протеинкиназ и к подсемейству Ca(2+)/кальмодулинзависимых протеинкиназ. Передача сигналов кальция имеет решающее значение для нескольких аспектов пластичности глутаматергических синапсов. В клетках млекопитающих фермент состоит из четырех разных цепей: альфа, бета, гамма и дельта. Продуктом этого гена является гамма-цепь. На сегодняшний день охарактеризовано шесть альтернативно сплайсированных вариантов, кодирующих шесть различных изоформ. Описаны дополнительные альтернативные варианты сплайсинга, кодирующие разные изоформы, но их полноразмерная природа не определена. ^{[ 6 ]}

Взаимодействия

Было показано, что CAMK2G взаимодействует с RRAD . ^{[ 7 ]}

См. также

Са2+/кальмодулинзависимая протеинкиназа

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000148660 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021820 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ли X, Нгием П., Шульман Х., Франк У (февраль 1994 г.). «Локализация гена CAMKG, кодирующего гамма-изоформы многофункциональной кальций/кальмодулин-зависимой протеинкиназы (CaM-киназы), в полосе q22 хромосомы 10 человека и хромосоме 14 мыши». Цитогенетический клеточный генетик . 66 (2): 113–6. дои : 10.1159/000133679 . ПМИД 8287681 . S2CID 46836396 .
^ «Ген Энтрез: кальций/кальмодулинзависимая протеинкиназа CAMK2G (киназа CaM) II гамма» .
^ Мойерс Дж.С., Билан П.Дж., Чжу Дж., Кан Ч.Р. (май 1997 г.). «Rad и Rad-родственные GTPases взаимодействуют с кальмодулином и кальмодулин-зависимой протеинкиназой II» . Ж. Биол. Хим . 272 (18): 11832–9. дои : 10.1074/jbc.272.18.11832 . ПМИД 9115241 .

Дальнейшее чтение

Крюк С.С., Минс А.Р. (2001). «Ca(2+)/CaM-зависимые киназы: от активации к функции». Анну. Преподобный Фармакол. Токсикол . 41 : 471–505. doi : 10.1146/annurev.pharmtox.41.1.471 . ПМИД 11264466 .
Ямамото Х (2002). «[Молекулярные механизмы внутриклеточной локализации изоформ Са2+/кальмодулинзависимой протеинкиназы II и их физиологические функции]». Танпакусицу Какусан Косо . 47 (3): 241–7. ПМИД 11889801 .
Каунтэуэй Дж.Л., Нэрн AC, Дэвис Р.Дж. (1992). «Механизм десенсибилизации протеинтирозинкиназы рецептора эпидермального фактора роста» . Ж. Биол. Хим . 267 (2): 1129–40. дои : 10.1016/S0021-9258(18)48406-2 . ПМИД 1309762 .
Икебе М., Рирдон С. (1990). «Фосфорилирование киназы легкой цепи гладкого миозина с помощью Ca2+/кальмодулин-зависимой многофункциональной протеинкиназы гладких мышц» . Ж. Биол. Хим . 265 (16): 8975–8. дои : 10.1016/S0021-9258(19)38796-4 . ПМИД 2160950 .
Черник А.Дж., Панг Д.Т., Грингард П. (1987). «Аминокислотные последовательности, окружающие цАМФ-зависимые и кальций/кальмодулин-зависимые сайты фосфорилирования в крысином и бычьем синапсине I». Учеб. Натл. акад. наук. США . 84 (21): 7518–22. Бибкод : 1987PNAS...84.7518C . дои : 10.1073/pnas.84.21.7518 . ПМК 299327 . ПМИД 3118371 .
Вуллиет П.Р., Вуджетт-младший, Коэн П. (1984). «Фосфорилирование тирозингидроксилазы кальмодулинзависимой мультипротеинкиназой» . Ж. Биол. Хим . 259 (22): 13680–3. дои : 10.1016/S0021-9258(18)89798-8 . ПМИД 6150037 .
Вэнь Цзи, Чжун Цзи, Дарнелл Дж.Э. (1995). «Максимальная активация транскрипции с помощью Stat1 и Stat3 требует фосфорилирования как тирозина, так и серина» . Клетка . 82 (2): 241–50. дои : 10.1016/0092-8674(95)90311-9 . ПМИД 7543024 . S2CID 6717533 .
Квятковский А.П., МакГилл Дж.М. (1995). «Линия желчных эпителиальных клеток человека Mz-ChA-1 экспрессирует новые изоформы кальмодулин-зависимой протеинкиназы II» . Гастроэнтерология . 109 (4): 1316–23. дои : 10.1016/0016-5085(95)90594-4 . ПМИД 7557101 .
Шуай К., Старк Г.Р., Керр И.М., Дарнелл Дж.Э. (1993). «Один остаток фосфотирозина Stat91, необходимый для активации гена гамма-интерфероном». Наука . 261 (5129): 1744–6. Бибкод : 1993Sci...261.1744S . дои : 10.1126/science.7690989 . ПМИД 7690989 .
Чжу Дж., Рейнет С., Колдуэлл Дж.С., Кан С.Р. (1995). «Характеристика Rad, нового члена суперсемейства Ras/GTPase, и его регуляция с помощью уникальной активности, подобной белку, активирующему GTPase (GAP)» . Ж. Биол. Хим . 270 (9): 4805–12. дои : 10.1074/jbc.270.9.4805 . ПМИД 7876254 .
Якел Дж.Л., Виссавайджхала П., Деркач В.А., Брики Д.А., Содерлинг Т.Р. (1995). «Идентификация Са2+/кальмодулин-зависимого сайта регуляторного фосфорилирования протеинкиназы II в не-N-метил-D-аспартат-глутаматных рецепторах» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 92 (5): 1376–80. Бибкод : 1995PNAS...92.1376Y . дои : 10.1073/pnas.92.5.1376 . ПМК 42522 . ПМИД 7877986 .
Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
Суко Дж., Маурер-Фоги И., Планк Б., Бертель О., Высковский В., Хоэнеггер М., Хеллманн Г. (1993). «Фосфорилирование серина 2843 в канале высвобождения рианодинового рецептора и кальция скелетных мышц с помощью цАМФ-, цГМФ- и СаМ-зависимой протеинкиназы». Биохим. Биофиз. Акта . 1175 (2): 193–206. дои : 10.1016/0167-4889(93)90023-I . ПМИД 8380342 .
де Гроот Р.П., ден Хертог Дж., Ванденхид Дж.Р., Горис Дж., Сассоне-Корси П. (1993). «Множественные и кооперативные события фосфорилирования регулируют функцию активатора CREM» . Я ЕСМЬ Дж . 12 (10): 3903–11. дои : 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06068.x . ПМК 413673 . ПМИД 8404858 .
Нгием П., Саати С.М., Мартенс К.Л., Гарднер П., Шульман Х (1993). «Клонирование и анализ двух новых изоформ многофункциональной Ca2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы. Экспрессия во многих тканях человека» . Ж. Биол. Хим . 268 (8): 5471–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)53345-7 . ПМИД 8449910 .
Симомура А., Огава Ю., Китани Т., Фудзисава Х., Хагивара М. (1996). «Кальмодулин-зависимая протеинкиназа II усиливает активацию транскрипции посредством активации фактора транскрипции 1, но не белка, связывающего элемент ответа цАМФ» . Ж. Биол. Хим . 271 (30): 17957–60. дои : 10.1074/jbc.271.30.17957 . ПМИД 8663317 .
Вэй Дж., Уэйман Дж., Шторм Д.Р. (1996). «Фосфорилирование и ингибирование аденилатциклазы III типа кальмодулинзависимой протеинкиназой II in vivo» . Ж. Биол. Хим . 271 (39): 24231–5. дои : 10.1074/jbc.271.39.24231 . ПМИД 8798667 .
Томбес Р.М., Кристал Г.В. (1997). «Идентификация новых вариантов CaMK-II, специфичных для опухолевых клеток человека». Биохим. Биофиз. Акта . 1355 (3): 281–92. дои : 10.1016/S0167-4889(96)00141-3 . ПМИД 9060999 .
Мойерс Дж.С., Билан П.Дж., Чжу Дж., Кан Ч.Р. (1997). «Rad и Rad-родственные GTPases взаимодействуют с кальмодулином и кальмодулин-зависимой протеинкиназой II» . Ж. Биол. Хим . 272 (18): 11832–9. дои : 10.1074/jbc.272.18.11832 . ПМИД 9115241 .

Внешние ссылки

человека CAMK2G Расположение генома CAMK2G и страница сведений о гене в браузере генома UCSC .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q13555 (субъединица гамма-кальций/кальмодулин-зависимой протеинкиназы типа II) на PDBe-KB .

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

Эта статья о гене человека й хромосоме незавершена в 10 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000148660 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021820 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8287681-5] Ли X, Нгием П., Шульман Х., Франк У (февраль 1994 г.). «Локализация гена CAMKG, кодирующего гамма-изоформы многофункциональной кальций/кальмодулин-зависимой протеинкиназы (CaM-киназы), в полосе q22 хромосомы 10 человека и хромосоме 14 мыши». Цитогенетический клеточный генетик . 66 (2): 113–6. дои : 10.1159/000133679 . ПМИД 8287681 . S2CID 46836396 .

[6] «Ген Энтрез: кальций/кальмодулинзависимая протеинкиназа CAMK2G (киназа CaM) II гамма» .

[pmid9115241-7] Мойерс Дж.С., Билан П.Дж., Чжу Дж., Кан Ч.Р. (май 1997 г.). «Rad и Rad-родственные GTPases взаимодействуют с кальмодулином и кальмодулин-зависимой протеинкиназой II» . Ж. Биол. Хим . 272 (18): 11832–9. дои : 10.1074/jbc.272.18.11832 . ПМИД 9115241 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)