✖


Jump to content

ФХЛ2

Эта статья была обновлена ​​внешним экспертом в рамках модели двойной публикации. Соответствующая рецензируемая статья была опубликована в журнале Gene. Нажмите, чтобы просмотреть.
ФХЛ2
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы FHL2 , AAG11, DRAL, FHL-2, SLIM-3, SLIM3, четыре с половиной домена LIM 2
Внешние идентификаторы Опустить : 602633 ; МГИ : 1338762 ; Гомологен : 20372 ; Генные карты : FHL2 ; ОМА : FHL2 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

2274

14200

Вместе

ENSG00000115641

ENSMUSG00000008136

ЮниПрот

Q14192

О70433

RefSeq (мРНК)

НМ_001289533
НМ_010212

RefSeq (белок)

НП_001276462
НП_034342

Местоположение (UCSC) Chr 2: 105,36 – 105,44 Мб Chr 1: 43,16 – 43,24 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Белок 2 с четырьмя с половиной доменами LIM, также известный как FHL-2, представляет собой белок , который у человека кодируется FHL2 геном . [5] Белки LIM содержат высококонсервативный мотив двойного цинкового пальца , называемый доменом LIM . [6]

Функция

[ редактировать ]

Считается, что FHL-2 играет роль в сборке внеклеточных мембран и может функционировать как связующее звено между пресенилином-2 и внутриклеточным сигнальным путем. [6]

Семья

[ редактировать ]

Подсемейство белков, содержащих только четыре с половиной LIM (FHL), является одним из членов семейства белков, содержащих только LIM. Белки-члены группы могут происходить от общего предка и иметь высокую степень сходства в аминокислотной последовательности. [7] Эти белки характеризуются наличием богатого четырьмя с половиной цистеином гомеодомена LIM, причем полудомен всегда расположен на его N-конце. [8] Название LIM произошло от первых букв транскрипционных факторов LIN-11 , ISL-1 и MEC-3 , из которых первоначально был охарактеризован домен. [9] О прямых взаимодействиях между доменом LIM и ДНК не сообщалось. Вместо этого обширные данные указывают на функциональную роль FHL2 в поддержке белок-белковых взаимодействий LIM-содержащих белков и его партнеров по связыванию. [10] [11] [12] [13] На данный момент пять членов были отнесены к подсемейству FHL, а именно FHL1, FHL2, FHL3, FHL4 и активатор CREM в семенниках (ACT) у человека. [14] FHL1, FHL2 и FHL3 преимущественно экспрессируются в мышцах. [15] [16] тогда как FHL4 и FHL5 экспрессируются исключительно в семенниках. [17]

Ген

[ редактировать ]

FHL2 — наиболее изученный представитель подсемейства. Белок кодируется геном fhl2, картированным в районе хромосомы человека 2q12-q14. [18] о двух альтернативных промоторах , 1a и 1b, а также о 5 вариантах транскрипта fhl2. Сообщалось [19]

Распределение тканей

[ редактировать ]

FHL2 демонстрирует разнообразные паттерны экспрессии в зависимости от клеток/тканей, что было обнаружено в печени, почках, легких, яичниках, поджелудочной железе, предстательной железе, желудке, толстой кишке, коре головного мозга и, в частности, в сердце. Однако его экспрессия в некоторых тканях, связанных с иммунитетом, таких как селезенка, тимус и лейкоциты крови , не документирована. [20] Интересно, что экспрессия и функция FHL2 значительно различаются в зависимости от типа рака. [19] [21] [22] [23] Такие расхождения, скорее всего, связаны с существованием широкого разнообразия транскрипционных факторов, регулирующих экспрессию FHL2.

Регулирование экспрессии

[ редактировать ]

Сообщается, что различные транскрипционные факторы , ответственные за регуляцию экспрессии fhl2, включают хорошо известный белок-супрессор опухолей p53 , [19] [23] сывороточный фактор ответа (SRF), [24] [25] белок специфичности 1 (Sp1). [26] плейотропный фактор IL-1β, [27] МЭФ-2, [14] и белок-активатор-1 (AP-1). [28] Помимо регулирования различными факторами транскрипции, FHL2 сам активно участвует в регуляции экспрессии других генов. FHL2 оказывает свое регуляторное влияние на транскрипцию, действуя как адаптерный белок, опосредованно взаимодействующий с целевыми генами. По сути, LIM-домен представляет собой платформу для формирования мультимерных белковых комплексов. [29] Следовательно, FHL2 может способствовать канцерогенезу человека, взаимодействуя с факторами транскрипции генов, связанных с раком, и модулируя сигнальные пути, лежащие в основе экспрессии этих генов. Различные типы рака связаны с FHL2, который действует либо как супрессор, либо как индуктор рака, например, при раке молочной железы, раке желудочно-кишечного тракта (ЖКТ), раке печени и раке простаты.

Клиническое значение

[ редактировать ]

Экспрессия и функции FHL2 сильно различаются в зависимости от типа рака. Оказалось, что это явление во многом связано с дифференциальной механической регуляцией транскрипции FHL2 при различных типах рака. Однако нельзя игнорировать участие мутаций fhl2 и посттрансляционных модификаций fhl2 в канцерогенезе. Фактически функциональная мутация fhl2 была выявлена ​​у пациента с семейной дилатационной кардиомиопатией (ДКМП) и связана с ее патогенезом . [30] Это означало, что мутация fhl2 может также глубоко влиять на различные виды развития рака. Однако записи, описывающие влияние мутаций fhl2 на канцерогенез, немногочисленны.

Фосфорилирование белка FHL-2 не оказывает существенного влияния на функционирование FHL2 как in vitro, так и in vivo. [31] [32] Учитывая, что существование посттранскрипционных модификаций FHL2, отличных от фосфорилирования, до сих пор неясно и FHL2 функционирует почти исключительно посредством белок-белковых взаимодействий, исследования в этом направлении по-прежнему представляют интерес. В частности, следует сосредоточить внимание на механизмах, лежащих в основе субклеточной локализации FHL2. FHL2 может свободно перемещаться между ядерным и другими клеточными отсеками. [14] Он также взаимодействует с другими белковыми партнерами по связыванию, принадлежащими к различным функциональным классам, включая, помимо прочего, факторы транскрипции и преобразователи сигналов. [10] [16] [33] [34] Следовательно, транслокация FHL2 может играть важную роль в регуляции различных молекулярных сигнальных путей, которые модифицируют канцерогенез, например, ядерная транслокация FHL2 связана с агрессивностью и рецидивами рака простаты. [35] Аналогичные доказательства были также получены в экспериментах с использованием клеток A7FIL+ и клеточной линии NIH 3T3 в качестве модели заболевания. [20] [36] [37]

Рак молочной железы

[ редактировать ]

Белок FHL2 взаимодействует с геном предрасположенности к раку молочной железы 1 типа ( BRCA1 ), который усиливает трансактивацию BRCA1. [38] Кроме того, внутриопухолевый уровень FHL2 был одним из факторов, определяющих худшую выживаемость больных раком молочной железы. [39]

Рак желудочно-кишечного тракта

[ редактировать ]

FHL2 связан с раком желудочно-кишечного тракта и, в частности, раком толстой кишки . Fhl2 демонстрирует онкогенные свойства при раке толстой кишки, что вызывает дифференцировку некоторых моделей рака толстой кишки in vitro. [21] [40] [41] FHL2 также имеет решающее значение для инвазии, миграции и адгезии клеток рака толстой кишки к внеклеточному матриксу. Экспрессия FHL2 положительно регулируется стимуляцией трансформирующего фактора роста бета 1 (TGF-β1), который индуцирует эпителиально-мезенхимальный переход (ЕМТ) и наделяет раковые клетки метастатическими свойствами. Таким образом, изменение уровня экспрессии FHL2, опосредованное TGF-β1, может запускать инвазию клеток толстой кишки. Кроме того, субклеточная локализация FHL2 может модулироваться TGF-β1 при спорадическом раке толстой кишки, что приводит к полимеризации альфа-актина гладкомышечных клеток (α-SMA). [42] Этот процесс заставляет фибробласты принимать фенотип миофибробластов и способствует инвазии рака. FHL2 также может индуцировать ЕМТ и миграцию раковых клеток, влияя на структурную целостность мембраносвязанного комплекса E-кадгерин-β-катенин. [43]

Рак печени

[ редактировать ]

При наиболее распространенной форме рака печени, гепатоцеллюлярной карциноме (ГЦК), уровень FHL2 всегда снижен в клинических образцах. [19] Следовательно, fhl2 оказывает опухолесупрессирующее действие на ГЦК. Подобно p53, сверхэкспрессия FHL2 ингибирует пролиферативную активность клеточной линии HCC Hep3B за счет снижения экспрессии циклина D1 и увеличения экспрессии P21 и P27, поддерживая зависящий от времени процесс восстановления клеток. [44] Следует отметить, что с помощью микрочипов и биоинформационного анализа недавно была создана база данных генов, регулируемых FHL2, в печени мышей, которые предоставляют полезную информацию относительно большинства путей и новых генов, связанных с FHL2. [45]

Рак простаты

[ редактировать ]

Молекулярная связь между андрогенным рецептором (AR) и FHL2 связана с развитием рака простаты, таким как агрессивность и биохимический рецидив (т. е. повышение уровня циркуляторного простатоспецифического антигена (ПСА) после хирургического или рентгенологического лечения). [46] [47] Экспрессия FHL2 в значительной степени инициируется андрогеном посредством сывороточного фактора ответа (SFR) и сигнальной оси RhoA / актин / мегакариоцитарный острый лейкоз (MAL), функционирующей выше SRF. [46] [48] С другой стороны, FHL2 является коактиватором AR и способен модулировать передачу сигналов AR, изменяя эффект арильного углеводородного рецептора (AhR), вызывая активность AR с пока неизвестными механизмами. [49] Расщепление кальпаином цитоскелетного белка филамина , уровень которого увеличивается при раке предстательной железы, может индуцировать ядерную транслокацию FHL2, что впоследствии увеличивает коактивацию AR. [37]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что FHL2 взаимодействует с:

Примечания

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000115641 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000008136 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Морган М.Дж., Мэджвик А.Дж. (октябрь 1996 г.). «Slim определяет новое семейство LIM-белков, экспрессируемых в скелетных мышцах». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 225 (2): 632–8. дои : 10.1006/bbrc.1996.1222 . ПМИД   8753811 .
  6. ^ Jump up to: а б «Ген Энтрез: FHL2 четыре с половиной домена LIM 2» .
  7. ^ Фимиа ГМ, Де Чезаре Д, Сассоне-Корси П (ноябрь 2000 г.). «Семейство транскрипционных коактиваторов только LIM: тканеспецифическая экспрессия и селективная активация CREB и CREM» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (22): 8613–8622. дои : 10.1128/mcb.20.22.8613-8622.2000 . ПМК   102166 . ПМИД   11046156 .
  8. ^ Куракула К., Зоммер Д., Соколович М., Моерланд П.Д., Шей С., ван Лоенен П.Б., Кенис Д.С., Зельцер Н., ван Тил СМ, де Врис К.Дж. (январь 2015 г.). «Белок FHL2, содержащий только LIM, является положительным регулятором X-рецепторов печени в гладкомышечных клетках, участвующих в липидном гомеостазе» . Молекулярная и клеточная биология . 35 (1): 52–62. дои : 10.1128/MCB.00525-14 . ПМК   4295390 . ПМИД   25332231 .
  9. ^ Уэй Джей Си, Чалфи М (июль 1988 г.). «mec-3, гомеобокс-содержащий ген, который определяет дифференцировку нейронов рецепторов прикосновения у C. elegans». Клетка . 54 (1): 5–16. дои : 10.1016/0092-8674(88)90174-2 . ПМИД   2898300 . S2CID   40411693 .
  10. ^ Jump up to: а б Шмейхель К.Л., Бекерле MC (октябрь 1994 г.). «Домен LIM представляет собой модульный интерфейс связывания белков». Клетка . 79 (2): 211–9. дои : 10.1016/0092-8674(94)90191-0 . ПМИД   7954790 . S2CID   10314401 .
  11. ^ Брин Дж.Дж., Агульник А.Д., Вестфаль Х., Дэвид И.Б. (февраль 1998 г.). «Взаимодействие между доменами LIM и белком Ldb1, связывающим домен LIM» . Журнал биологической химии . 273 (8): 4712–7. дои : 10.1074/jbc.273.8.4712 . ПМИД   9468533 .
  12. ^ Кадрмас Дж. Л., Бекерле MC (ноябрь 2004 г.). «Домен LIM: от цитоскелета к ядру». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 5 (11): 920–31. дои : 10.1038/nrm1499 . ПМИД   15520811 . S2CID   6030950 .
  13. ^ Фрэнк Д., Кун С., Катус Х.А., Фрей Н. (июнь 2006 г.). «Саркомерный Z-диск: узловая точка передачи сигналов и болезней». Журнал молекулярной медицины . 84 (6): 446–68. дои : 10.1007/s00109-005-0033-1 . ПМИД   16416311 . S2CID   22020005 .
  14. ^ Jump up to: а б с Йоханнессен М., Мёллер С., Хансен Т., Моенс У., Ван Гелю М. (февраль 2006 г.). «Многофункциональные роли белка FHL2, состоящего только из четырех с половиной LIM» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 63 (3): 268–84. дои : 10.1007/s00018-005-5438-z . ПМЦ   11136317 . ПМИД   16389449 . S2CID   22284431 .
  15. ^ Самсон Т., Смит Н., Джанецки С., Вендлер О., Мюллер Дж. М., Шуле Р., фон дер Марк Х., фон дер Марк К., Викслер В. (июль 2004 г.). «Белки FHL2 и FHL3, содержащие только LIM, взаимодействуют с альфа- и бета-субъединицами мышечного рецептора интегрина альфа7бета1» . Журнал биологической химии . 279 (27): 28641–52. дои : 10.1074/jbc.M312894200 . ПМИД   15117962 .
  16. ^ Jump up to: а б с Нг ЭК, Чан К.К., Вонг Ч., Цуй СК, Нгай С.М., Ли С.М., Котака М., Ли С.И., Вэй М.М., Фунг К.П. (2002). «Взаимодействие сердечно-специфического белка домена LIM, FHL2, с ДНК-связывающим ядерным белком hNP220». Дж. Селл. Биохим . 84 (3): 556–66. дои : 10.1002/jcb.10041 . ПМИД   11813260 . S2CID   2842198 .
  17. ^ Морган М.Дж., Мэджвик А.Дж. (февраль 1999 г.). «Четвертый член семейства белков LIM FHL экспрессируется исключительно в семенниках». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 255 (2): 251–5. дои : 10.1006/bbrc.1999.0180 . ПМИД   10049694 .
  18. ^ Чан К.К., Цуй С.К., Ли С.М., Лук С.К., Лью К.С., Фунг К.П., Уэй М.М., Ли С.А. (апрель 1998 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика FHL2, нового белка домена LIM, преимущественно экспрессируемого в сердце человека». Джин . 210 (2): 345–50. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00644-6 . ПМИД   9573400 .
  19. ^ Jump up to: а б с д Сюй Дж, Чжоу Дж, Ли М.С., Нг CF, Нг ЮК, Лай ПБ, Цуй СК (2014). «Регуляция транскрипции опухолевого супрессора FHL2 с помощью p53 в клетках почек и печени человека» . ПЛОС ОДИН . 9 (8): е99359. Бибкод : 2014PLoSO...999359X . дои : 10.1371/journal.pone.0099359 . ПМЦ   4133229 . ПМИД   25121502 .
  20. ^ Jump up to: а б Чжэн Ц, Чжао Ю (сентябрь 2007 г.). «Разнообразные биофункции белков домена LIM: определяются субклеточной локализацией и межбелковым взаимодействием» . Биология клетки . 99 (9): 489–502. дои : 10.1042/BC20060126 . ПМИД   17696879 . S2CID   23804743 .
  21. ^ Jump up to: а б У Ю, Го З, Чжан Д, Чжан В, Ян Ц, Ши Х, Чжан М, Чжао Ю, Чжан Ю, Цзян Б, Ченг Т, Бай Ю, Ван Дж (ноябрь 2013 г.). «Новая генная терапия рака толстой кишки с использованием rAAV-опосредованной экспрессии shRNA-FHL2 человека» . Международный журнал онкологии . 43 (5): 1618–26. дои : 10.3892/ijo.2013.2090 . ПМИД   24008552 .
  22. ^ Чан К.К., Цуй С.К., Нгай С.М., Ли С.М., Котака М., Вэй М.М., Ли С.И., Фунг К.П. (январь 2000 г.). «Белко-белковое взаимодействие FHL2, белка домена LIM, преимущественно экспрессируемого в сердце человека, с hCDC47». Журнал клеточной биохимии . 76 (3): 499–508. doi : 10.1002/(SICI)1097-4644(20000301)76:3<499::AID-JCB16>3.0.CO;2-4 . ПМИД   10649446 . S2CID   30843438 .
  23. ^ Jump up to: а б Танахаши Х., Табира Т. (сентябрь 2000 г.). «Пресенилин 2, связанный с болезнью Альцгеймера, взаимодействует с DRAL, белком LIM-домена» . Молекулярная генетика человека . 9 (15): 2281–9. doi : 10.1093/oxfordjournals.hmg.a018919 . ПМИД   11001931 .
  24. ^ Химерс Х.В., Риган К.М., Дем С.М., Тиндалл DJ (ноябрь 2007 г.). «Андрогенная индукция белка-2 домена LIM, коактиватора андрогеновых рецепторов, четыре с половиной: доказательства роли сывороточного фактора ответа при раке простаты» . Исследования рака . 67 (21): 10592–9. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-07-1917 . ПМИД   17975004 .
  25. ^ Филиппар У, Шратт Г, Дитрих К, Мюллер Дж. М., Галгоци П., Энгель Ф.Б., Китинг М.Т., Гертлер Ф., Шуле Р., Вингрон М., Нордхайм А. (декабрь 2004 г.). «Ген-мишень Fhl2 SRF противодействует RhoA/MAL-зависимой активации SRF». Молекулярная клетка . 16 (6): 867–80. doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.039 . hdl : 1721.1/83480 . ПМИД   15610731 .
  26. ^ Го Цз, Чжан В, Ся Г, Ню Л, Чжан Ю, Ван Икс, Чжан Ю, Цзян Б, Ван Дж (сентябрь 2010 г.). «Sp1 усиливает экспрессию четырех с половиной lim 2 (FHL2) при раке желудочно-кишечного тракта посредством регуляции транскрипции». Молекулярный канцерогенез . 49 (9): 826–36. дои : 10.1002/mc.20659 . ПМИД   20607723 . S2CID   40082720 .
  27. ^ Йоос Х, Альбрехт В, Лауфер С, Райхель Х, Бреннер Р.Э. (2008). «IL-1beta регулирует FHL2 и другие гены, связанные с цитоскелетом, в хондроцитах человека» . Молекулярная медицина . 14 (3–4): 150–9. дои : 10.2119/2007-00118.Джос . ПМК   2213891 . ПМИД   18224250 .
  28. ^ Морлон А., Сассоне-Корси П. (апрель 2003 г.). «Белок FHL2, содержащий только LIM, является индуцируемым сывороткой транскрипционным коактиватором AP-1» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (7): 3977–82. Бибкод : 2003PNAS..100.3977M . дои : 10.1073/pnas.0735923100 . ПМК   153033 . ПМИД   12644711 .
  29. ^ Бах I (март 2000 г.). «Домен LIM: регулирование ассоциацией» . Механизмы развития . 91 (1–2): 5–17. дои : 10.1016/s0925-4773(99)00314-7 . ПМИД   10704826 . S2CID   16093470 .
  30. ^ Аримура Т., Хаяси Т., Мацумото Ю., Сибата Х., Хирои С., Накамура Т., Инагаки Н., Хинохара К., Такахаши М., Манацу С.И., Сасаока Т., Изуми Т., Бонне Г., Шварц К., Кимура А. (май 2007 г.). «Структурный анализ четырех с половиной белка LIM-2 при дилатационной кардиомиопатии». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 357 (1): 162–7. дои : 10.1016/j.bbrc.2007.03.128 . ПМИД   17416352 .
  31. ^ Эль Мурабит Х., Мюллер С., Тунггал Л., Паулссон М., Омайли М. (ноябрь 2003 г.). «Характеристика рекомбинантных и природных форм человеческого белка FHL2, содержащего домен LIM». Экспрессия и очистка белков . 32 (1): 95–103. дои : 10.1016/S1046-5928(03)00211-0 . ПМИД   14680945 .
  32. ^ Перселл Н.Х., Дарвис Д., Буэно О.Ф., Мюллер Дж.М., Шюле Р., Молкентин Дж.Д. (февраль 2004 г.). «Киназа 2, регулируемая внеклеточными сигналами, взаимодействует и отрицательно регулируется белком FHL2, содержащим только LIM, в кардиомиоцитах» . Молекулярная и клеточная биология . 24 (3): 1081–1095. дои : 10.1128/mcb.24.3.1081-1095.2004 . ПМЦ   321437 . ПМИД   14729955 .
  33. ^ Вэй Ю, Ренар К.А., Лабалетт С., Ву Ю., Леви Л., Новё С., Приер Икс, Флажоле М., Приджент С., Буэндиа М.А. (февраль 2003 г.). «Идентификация белка LIM FHL2 как коактиватора бета-катенина» . Журнал биологической химии . 278 (7): 5188–94. дои : 10.1074/jbc.M207216200 . ПМИД   12466281 .
  34. ^ Ланге С., Ауэрбах Д., Маклафлин П., Перриард Э., Шефер Б.В., Перриард Дж.К., Элер Э. (декабрь 2002 г.). «Субклеточное нацеливание метаболических ферментов на тайтин в сердечной мышце может быть опосредовано DRAL/FHL-2» . Журнал клеточной науки . 115 (Часть 24): 4925–36. дои : 10.1242/jcs.00181 . ПМИД   12432079 .
  35. ^ Каль П., Гуллотти Л., Хойкамп Л.К., Вольф С., Фридрихс Н., Форройтер Р., Солледер Г., Бастиан П.Дж., Эллингер Дж., Мецгер Э., Шюле Р., Бюттнер Р. (декабрь 2006 г.). «Коактиваторы андрогенных рецепторов лизин-специфическая гистондеметилаза 1 и белок 2 домена четырех с половиной LIM предсказывают риск рецидива рака простаты» . Исследования рака . 66 (23): 11341–7. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-06-1570 . PMID   17145880 .
  36. ^ Браун-младший, Най Э, Ли Р.Дж., Йе Х, Томпсон М.А., Сауду Ф., Пестел Р.Г., Гринберг М.Е. (сентябрь 1998 г.). «Члены семейства Fos индуцируют вход в клеточный цикл путем активации циклина D1» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (9): 5609–19. дои : 10.1128/mcb.18.9.5609 . ПМК   109145 . ПМИД   9710644 .
  37. ^ Jump up to: а б МакГрат М.Дж., Бинге Л.С., Шриратана А., Ван Х., Робинсон П.А., Пук Д., Феделе К.Г., Браун С., Дайсон Дж.М., Коттл Д.Л., Коулинг Б.С., Ниранджан Б., Рисбриджер Г.П., Митчелл К.А. (август 2013 г.). «Регуляция транскрипционного коактиватора FHL2 лицензирует активацию рецептора андрогена при кастрационно-резистентном раке простаты» . Исследования рака . 73 (16): 5066–79. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-12-4520 . ПМИД   23801747 .
  38. ^ Ян Дж, Чжу Дж, Чжун Х, Лу Ц, Хуан С, Е Ц (октябрь 2003 г.). «BRCA1 взаимодействует с FHL2 и усиливает функцию трансактивации FHL2» . Письма ФЭБС . 553 (1–2): 183–9. Бибкод : 2003FEBSL.553..183Y . дои : 10.1016/s0014-5793(03)00978-5 . ПМИД   14550570 . S2CID   31566004 .
  39. ^ Габриэль Б., Фишер Д.К., Орловска-Фольк М., Цур Хаузен А., Шюле Р., Мюллер Дж.М., Хасенбург А. (январь 2006 г.). «Экспрессия корегулятора транскрипции FHL2 при раке молочной железы человека: клинико-патологическое исследование». Журнал Общества гинекологических исследований . 13 (1): 69–75. дои : 10.1016/j.jsgi.2005.10.001 . ПМИД   16378916 . S2CID   19549702 .
  40. ^ Аманн Т., Эгле Ю., Боссерхофф А.К., Хеллербранд К. (июнь 2010 г.). «FHL2 подавляет рост и дифференцировку линии клеток рака толстой кишки HT-29» . Отчеты онкологии . 23 (6): 1669–74. дои : 10.3892/or_00000810 . ПМИД   20428824 .
  41. ^ Ван Дж, Ян Ю, Ся Х.Х., Гу Ц, Линь MC, Цзян Б, Пэн Ю, Ли Г, Ань Х, Чжан Ю, Чжуан Z, Чжан Z, Кунг Х.Ф., Вонг BC (март 2007 г.). «Подавление экспрессии FHL2 индуцирует дифференцировку клеток и ингибирует канцерогенез желудка и толстой кишки» . Гастроэнтерология . 132 (3): 1066–76. дои : 10.1053/j.gastro.2006.12.004 . ПМИД   17383428 .
  42. ^ Гуллотти Л., Червицкий Дж., Кирфель Дж., Проппинг П., Ранер Н., Стейнке В., Каль П., Энгель С., Шюле Р., Бюттнер Р., Фридрихс Н. (декабрь 2011 г.). «Экспрессия FHL2 в периопухолевых фибробластах коррелирует с лимфатическими метастазами при спорадическом, но не при HNPCC-ассоциированном раке толстой кишки» . Лабораторное исследование . 91 (12): 1695–705. дои : 10.1038/labinvest.2011.109 . ПМИД   21826055 .
  43. ^ Чжан В., Цзян Б., Го З., Сардет С., Цзоу Б., Лам К.С., Ли Дж., Хе М., Лан Х.И., Пан Р., Хунг И.Ф., Тан В.П., Ван Дж., Вонг BC (июль 2010 г.). «Белок 2 LIM четырех с половиной способствует инвазивному потенциалу и эпителиально-мезенхимальному переходу при раке толстой кишки» . Канцерогенез . 31 (7): 1220–9. doi : 10.1093/carcin/bgq094 . ПМИД   20460358 .
  44. ^ Нг CF, Нг ПК, Луи В.В., Ли Дж., Чан Дж.Ю., Фунг КП, Нг Ю.К., Лай П.Б., Цуй СК (май 2011 г.). «FHL2 проявляет антипролиферативную и антиапоптотическую активность в клетках рака печени». Письма о раке . 304 (2): 97–106. дои : 10.1016/j.canlet.2011.02.001 . ПМИД   21377781 .
  45. ^ Нг К.Ф., Сюй Ю.И., Ли М.С., Цуй С.К. (апрель 2014 г.). «Идентификация генов, регулируемых FHL2, в печени с помощью микрочипов и биоинформационного анализа» . Журнал клеточной биохимии . 115 (4): 744–53. дои : 10.1002/jcb.24714 . ПМИД   24453047 . S2CID   32358107 .
  46. ^ Jump up to: а б Химерс Х.В., Риган К.М., Шмидт Л.Дж., Андерсон С.К., Боллман К.В., Тиндалл DJ (апрель 2009 г.). «Андрогенная модуляция экспрессии корегулятора в клетках рака простаты» . Молекулярная эндокринология . 23 (4): 572–83. дои : 10.1210/me.2008-0363 . ПМЦ   2667711 . ПМИД   19164447 .
  47. ^ Учио Э.М., Аслан М., Уэллс К.К., Кальдероне Дж., Конкато Дж. (август 2010 г.). «Влияние биохимического рецидива рака простаты среди ветеранов США» . Архив внутренней медицины . 170 (15): 1390–5. doi : 10.1001/archinternmed.2010.262 . ПМИД   20696967 .
  48. ^ Шмидт Л.Дж., Дункан К., Ядав Н., Риган К.М., Вероне А.Р., Лозе СМ, Поп Э.А., Эттвуд К., Уайлдинг Дж., Молер Дж.Л., Себо Т.Дж., Тиндалл DJ, Химерс Х.В. (май 2012 г.). «RhoA как медиатор клинически значимого действия андрогенов в клетках рака простаты» . Молекулярная эндокринология . 26 (5): 716–35. дои : 10.1210/me.2011-1130 . ПМЦ   3355556 . ПМИД   22456196 .
  49. ^ Коллара А., Браун Т.Дж. (январь 2010 г.). «Четыре с половиной домена LIM 2 изменяют влияние арилуглеводородного рецептора на транскрипционную активность андрогенного рецептора». Журнал биохимии стероидов и молекулярной биологии . 118 (1–2): 51–8. дои : 10.1016/j.jsbmb.2009.09.017 . ПМИД   19815066 . S2CID   2273605 .
  50. ^ Мюллер Дж. М., Иселе Ю., Мецгер Э., Ремпель А., Мозер М., Пшерер А., Брейер Т., Холубарш С., Бюттнер Р., Шюле Р. (февраль 2000 г.). «FHL2, новый тканеспецифичный коактиватор рецептора андрогена» . ЭМБО Дж . 19 (3): 359–69. дои : 10.1093/emboj/19.3.359 . ПМК   305573 . ПМИД   10654935 .
  51. ^ Ян Дж, Чжу Дж, Чжун Х, Лу Ц, Хуан С, Е Ц (октябрь 2003 г.). «BRCA1 взаимодействует с FHL2 и усиливает функцию трансактивации FHL2» . ФЭБС Летт . 553 (1–2): 183–9. Бибкод : 2003FEBSL.553..183Y . дои : 10.1016/s0014-5793(03)00978-5 . ПМИД   14550570 . S2CID   31566004 .
  52. ^ Ян Дж. Х., Е Ц. Н., Чжу Дж. Х., Чжун Х. Дж., Чжэн Х. И., Хуан К. Ф. (декабрь 2003 г.). «[Выделение и характеристика белка, взаимодействующего с BRCA1]». И Чуань Сюэ Бао . 30 (12): 1161–6. ПМИД   14986435 .
  53. ^ Вэй Ю, Ренар К.А., Лабалетт С., Ву Ю., Леви Л., Новё С., Приер Икс, Флажоле М., Приджент С., Буэндиа М.А. (февраль 2003 г.). «Идентификация белка LIM FHL2 как коактиватора бета-катенина» . Ж. Биол. Хим . 278 (7): 5188–94. дои : 10.1074/jbc.M207216200 . ПМИД   12466281 .
  54. ^ Jump up to: а б с д и Викслер В., Гертс Д., Лаплантин Е., Вестхофф Д., Смит Н., Омейли М., Зонненберг А., Паулссон М. (октябрь 2000 г.). «Белок DRAL/FHL2, содержащий только LIM, связывается с цитоплазматическим доменом нескольких цепей альфа- и бета-интегрина и рекрутируется в адгезионные комплексы» . Ж. Биол. Хим . 275 (43): 33669–78. дои : 10.1074/jbc.M002519200 . ПМИД   10906324 .
  55. ^ Jump up to: а б Фимиа ГМ, Де Чезаре Д, Сассоне-Корси П (ноябрь 2000 г.). «Семейство транскрипционных коактиваторов только LIM: тканеспецифическая экспрессия и селективная активация CREB и CREM» . Мол. Клетка. Биол . 20 (22): 8613–22. дои : 10.1128/mcb.20.22.8613-8622.2000 . ПМК   102166 . ПМИД   11046156 .
  56. ^ Ли ХИ, Нг Е.К., Ли С.М., Котака М., Цуй С.К., Ли С.И., Фунг К.П., Уэй М.М. (2001). «Белко-белковое взаимодействие FHL3 с FHL2 и визуализация их взаимодействия с помощью зеленых флуоресцентных белков (GFP) с резонансным переносом энергии флуоресценции с двумя слияниями (FRET)». Дж. Селл. Биохим . 80 (3): 293–303. doi : 10.1002/1097-4644(20010301)80:3<293::AID-JCB10>3.0.CO;2-U . ПМИД   11135358 . S2CID   36346381 .
  57. ^ Амаар Ю.Г., Томпсон Г.Р., Линкхарт Т.А., Чен С.Т., Бэйлинк DJ, Мохан С. (апрель 2002 г.). «Белок 5, связывающий инсулиноподобный фактор роста (IGFBP-5), взаимодействует с белком 2, состоящим из четырех с половиной LIM (FHL2)» . Ж. Биол. Хим . 277 (14): 12053–60. дои : 10.1074/jbc.M110872200 . ПМИД   11821401 .
  58. ^ Самсон Т., Смит Н., Джанецки С., Вендлер О., Мюллер Дж.М., Шуле Р., фон дер Марк Х., фон дер Марк К., Викслер В. (июль 2004 г.). «Белки FHL2 и FHL3, содержащие только LIM, взаимодействуют с альфа- и бета-субъединицами мышечного рецептора интегрина альфа7бета1» . Ж. Биол. Хим . 279 (27): 28641–52. дои : 10.1074/jbc.M312894200 . ПМИД   15117962 .
  59. ^ Перселл Н.Х., Дарвис Д., Буэно О.Ф., Мюллер Дж.М., Шюле Р., Молкентин Дж.Д. (февраль 2004 г.). «Киназа 2, регулируемая внеклеточными сигналами, взаимодействует и отрицательно регулируется белком FHL2, содержащим только LIM, в кардиомиоцитах» . Мол. Клетка. Биол . 24 (3): 1081–95. дои : 10.1128/mcb.24.3.1081-1095.2004 . ПМЦ   321437 . ПМИД   14729955 .
  60. ^ Танахаши Х., Табира Т. (сентябрь 2000 г.). «Пресенилин 2, связанный с болезнью Альцгеймера, взаимодействует с DRAL, белком LIM-домена» . Хм. Мол. Жене . 9 (15): 2281–9. doi : 10.1093/oxfordjournals.hmg.a018919 . ПМИД   11001931 .
  61. ^ Бай С., Чжа Дж., Чжао Х., Росс Ф.П., Тейтельбаум С.Л. (ноябрь 2008 г.). «Фактор 6, связанный с рецептором фактора некроза опухоли, является внутриядерным коактиватором транскрипции в остеокластах» . Ж. Биол. Хим . 283 (45): 30861–7. дои : 10.1074/jbc.M802525200 . ПМК   2662164 . ПМИД   18768464 .
  62. ^ Ланге С., Ауэрбах Д., Маклафлин П., Перриард Э., Шефер Б.В., Перриард Дж.К., Элер Э. (декабрь 2002 г.). «Субклеточное нацеливание метаболических ферментов на тайтин в сердечной мышце может быть опосредовано DRAL/FHL-2» . Дж. Клеточная наука . 115 (Часть 24): 4925–36. дои : 10.1242/jcs.00181 . ПМИД   12432079 .
  63. ^ Маклафлин П., Элер Э., Карлайл Г., Лихт Дж.Д., Шефер Б.В. (октябрь 2002 г.). «Белок DRAL/FHL2, содержащий только LIM, взаимодействует с белком цинковых пальцев промиелоцитарного лейкоза и является его корепрессором» . Ж. Биол. Хим . 277 (40): 37045–53. дои : 10.1074/jbc.M203336200 . ПМИД   12145280 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=FHL2&oldid=1236526867"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 628b8bfe5f44a85a52ac12e98c256611__1721877060
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/62/11/628b8bfe5f44a85a52ac12e98c256611.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
FHL2 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)