HMGN

Белки HMGN ( нуклеосомосвязывающие группы высокой подвижности ) являются членами более широкого класса хромосомных белков группы высокой подвижности (HMG), которые участвуют в регуляции транскрипции , репликации , рекомбинации и репарации ДНК .

HMGN1 и HMGN2 (первоначально обозначенные как HMG-14 и HMG-17 соответственно) были обнаружены исследовательской группой EW Johns в начале 1970-х годов. ^[1] HMGN3 , HMGN4 и HMGN5 были обнаружены позже и менее распространены. HMGN представляют собой белки, связывающие нуклеосомы, которые участвуют в транскрипции, репликации, рекомбинации и восстановлении ДНК. Они также могут изменять ландшафт хроматина эпигенетический , помогая стабилизировать идентичность клеток. ^[2] Об их структуре и функциях до сих пор известно относительно мало. ^[1] Белки HMGN обнаружены у всех позвоночных и играют роль в структуре хроматина и модификации гистонов . ^[3] HMGN состоят из длинных цепочек аминокислот, содержащих около 100 для HMGN1-4 и примерно 200 для HMGN5. ^[3] Недавние исследования семейства HMGN сосредоточены на их влиянии на идентичность клеток и на том, как уменьшение количества HMGN связано с индуцированным перепрограммированием эмбриональных фибробластов мыши (MEF). ^[2]

Функция

Большая часть исследований белков HMGN была проведена in vitro, в то время как функции и роль белков HMGN in vivo изучены относительно мало.

Поскольку эти белки преимущественно обнаруживаются у высших эукариот, использование микроорганизмов и других низших эукариот считается недостаточным для определения роли белков HMGN in vivo. ^[4] Исследование было проведено на мышах с нокаутом, чтобы увидеть эффект, если таковой имеется, который белки HMGN оказывают на уровне всего организма. Это привело к тому, что у мышей наблюдалась повышенная чувствительность к УФ-излучению при уровне HMGN(2) ниже нормального. Это указывает на то, что HMGN может облегчить восстановление повреждений, вызванных ультрафиолетом. Такое же увеличение чувствительности наблюдалось у мышей при воздействии гамма-излучения, однако клеточные процессы, восстанавливающие ДНК в обоих случаях, радикально различаются, что приводит к неясному выводу, способствуют ли белки HMGN восстановлению ДНК in vivo. ^[5]

HMGN1 и HMGN2 не локализуются совместно внутри живых клеток. ^[4] Это указывает на возможные различные роли каждого HMGN. ^[4]

Семья

Семейство белков HMGN. АА – это аминокислоты по длине. Вдохновлен рисунком из книги «Функция развития белков HMGN» Такаши Фурусавы и Сруджаны Черукури. ^[6]

Белки HMGN являются частью более широкой группы белков, называемой хромосомными белками группы высокой мобильности (HMG). Эта более крупная группа была названа так из-за их высокой электрофоретической подвижности в полиакриламидных гелях и разделена на 3 отдельные, но родственные группы, одна из которых представляет собой белки HMGN. ^[7] Семейство HMGN можно далее разделить на специфические белки: HMGN1, HMGN2, HMGN3, HMGN4 и HMGN5. Общие размеры белков варьируются в зависимости от конкретного, но HMGN1-4 в среднем содержит 100 аминокислот. ^[1] В то время как более крупные белки HMGN5 имеют длину более 300 аминокислот у мышей и примерно 200 аминокислот у людей. ^[3]

ХМГН 1 и ХМГН 2

HMGN1 и HMGN2 являются одними из наиболее распространенных белков HMGN. Основное назначение и функция — уменьшение уплотнения клеточного хроматина за счет связывания нуклеосом. ^[8] Данные ЯМР показывают, что уменьшение уплотнения происходит, когда белки нацеливаются на основные элементы, ответственные за уплотнение хроматина. ^[1] Уровень их экспрессии коррелирует с дифференцировкой клеток, в которых он присутствует. Области, подвергшиеся дифференцировке, имеют пониженные уровни экспрессии по сравнению с недифференцированными областями, где экспрессия HMGN1 и HMGN2 высока. ^[8]

ХМГН 3

HMGN3 имеет два варианта: HMGN3a и HMGN3b. ^[1] В отличие от белков HMGN1 и HMGN2, обе формы HMGN3 имеют тенденцию быть тканеспецифичными и специфичными для развития. ^[1] Они экспрессируются только в определенных тканях на определенных стадиях развития. Два варианта белков HMGN3 не отдают предпочтения определенной ткани. Существует равная вероятность того, что любой из них присутствует в определенной ткани с высокой экспрессией HMGN3. ^[8] Мозг и глаза, в частности, являются областями, в которых HMGN3 сильно экспрессируется, как и во взрослых островковых клетках поджелудочной железы. ^[1] Было показано, что потеря HMGN3 у мышей привела к легкому началу диабета из-за неэффективной секреции инсулина. ^[9]

ХМГН 4

Обнаружение HMGN4 было сделано GenBank во время поиска в базе данных и идентифицировано как «новый транскрипт, подобный HMGN2», что указывает на то, что HMGN4 тесно связан с HMGN2. ^[1] Белков HMGN4 было проведено очень мало исследований. Ген, связанный с выработкой HMGN4, расположен в участке, связанном с шизофренией, на хромосоме 6. ^[8] До этого момента у позвоночных были идентифицированы все виды HMGN, но HMGN4 был обнаружен и идентифицирован только у приматов. ^[1] У людей HMGN4 продемонстрировал высокие уровни экспрессии в щитовидной железе, тимусе и лимфатических узлах. ^[1]

ХМГН 5

Самым последним дополнением к семейству белков HMGN является HMGN5. Он больше, чем предыдущие HMGN, и содержит более 300 аминокислот из-за длинного С-концевого домена, который варьируется в зависимости от вида, что объясняет, почему мыши и люди имеют разный размер HMGN5. ^[1] Его биологическая функция неизвестна, но проявляется в развитии плаценты. ^[8] Также были случаи, когда HMGN5 присутствовал в опухолях человека, включая рак простаты, рак молочной железы, рак легких и т. д. ^[1] По этой причине считается, что HMGN5 может иметь некоторую связь с раком и может стать потенциальной мишенью для лечения рака в будущем.

Связывание белков HMGN с хроматином

Ша, К. и Бойер, Л.А. Хроматиновая подпись плюрипотентных клеток (31 мая 2009 г.), StemBook, изд. Сообщество исследователей стволовых клеток, StemBook, doi/10.3824/stembook.1.45.1. — Организация хроматина. Автор: Ша К. и Бойер Л.А., StemBook 2009.

Расположение HMGN во время митоза является предметом нескольких исследований. Очень сложно датировать их внутриядерную организацию на различных стадиях клеточного цикла. Существует суперсемейство изобилующих и повсеместно распространенных ядерных белков, которые связываются с хроматином без какой-либо известной последовательности ДНК, которое состоит из семейств HMGA, HMBG и HMGN. HMGA связан с хроматином на протяжении всего клеточного цикла, расположенным в каркасе метафазной хромосомы. И HMGB, и HMGN связаны с митотической хромосомой. Взаимодействие всех ГМГ с хроматином весьма динамично, белки постоянно перемещаются по ядру.

Образец нуклеосом для потенциальных сайтов связывания в режиме «остановись и иди», при этом шаг «остановки» длиннее, чем этап «пуска». Вышеупомянутое было определено с помощью иммунофлуоресцентных исследований, визуализации живых клеток, анализов сдвига подвижности геля и бимолекулярной флуоресцентной комплементации, а также путем сравнения свойств связывания хроматина белков дикого типа и мутантных белков HMGN. В заключение, HMGNs могут ассоциироваться с митотическим хроматином. Однако связывание HMGN с митотическим хроматином не зависит от функционального нуклеосомного связывающего домена HMGN и слабее, чем связывание с интерфазными нуклеосомами, в которых HMGN образуют специфические комплексы с нуклеосомами. ^[10]

Конкуренция H1 и ремоделирование хроматина

Нуклеосомы служат белковым ядром (состоящим из 8 гистонов), вокруг которого обертывается ДНК, действуя в качестве основы для более крупных и более конденсированных структур хроматина хромосом. Белки HMGN конкурируют с гистоном H1 (линкерным гистоном, не являющимся частью основной нуклеосомы) за сайты связывания нуклеосомы. ^[11] Однажды заняв один белок, он не может вытеснить другой. Однако оба белка не связаны с нуклеосомами постоянно и могут быть удалены посредством посттранскрипционных модификаций. В случае белков HMGN протеинкиназа C (PKC) может фосфорилировать сериновые аминокислоты в нуклеосомосвязывающем домене, присутствующие во всех вариантах HMGN. ^[12] Это придает HMGN мобильный характер, поскольку они способны постоянно связываться и развязываться с нуклеосомами в зависимости от внутриклеточной среды и передачи сигналов.

Активная конкуренция между HMGN и H1 играет активную роль в ремоделировании хроматина и, как следствие, играет роль в клеточном цикле и клеточной дифференцировке, где уплотнение и разуплотнение хроматина определяют, экспрессируются определенные гены или нет. Ацетилирование гистонов обычно связано с открытым хроматином, а метилирование гистонов обычно связано с закрытым хроматином.

С помощью ChIP-секвенирования можно изучить ДНК в паре с белками, чтобы определить, какие модификации гистонов присутствуют, когда нуклеосомы связаны либо с H1, либо с HMGN. С помощью этого метода было обнаружено, что присутствие H1 соответствует высоким уровням H3K27me3 и H3K4me3, что означает, что гистон H3 сильно метилирован, что позволяет предположить, что структура хроматина закрыта. ^[13] Также было обнаружено, что присутствие HMGN соответствует высоким уровням H3K27ac и H3K4me1 , что, наоборот, означает, что метилирование гистона H3 значительно снижено, что указывает на открытую структуру хроматина. ^[13]

Транскрипционная активность и клеточная дифференциация

Функциональная компенсация

Хотя роль HMGN все еще исследуется, ясно, что отсутствие HMGN в исследованиях нокаута (KO) и нокдауна (KD) приводит к значительной разнице общей транскрипционной активности клетки. Было проведено несколько исследований транскриптома, которые показали, что различные другие гены либо нерегулируются, либо регулируются пониженно из-за отсутствия HMGN.

Интересно, что в случае HMGN1 и 2 только нокаут HMGN1 или HMGN2 приводит к изменениям лишь нескольких генов. Но когда вы выключаете оба HMGN1 и 2, наблюдается гораздо более выраженный эффект в отношении изменений активности генов. Например, в мозге мышей, когда был нокаут только HMGN1, активировался только 1 ген, а когда был нокаут только HMGN2, 19 генов были активированы, а 29 - подавлены. Но когда оба HMGN1 и 2 были нокаутированы, 50 генов активировались, а 41 - понижались. ^[13] Если вы просто подсчитаете суммы нокаутов HMGN1 и HMGN2, вы не получите тех же результатов, что и HMGN1 и 2 DKO (двойной нокаут).

Это описывается как функциональная компенсация, поскольку HMGN1 и HMGN2 лишь немного различаются с точки зрения структуры белка и, по сути, делают одно и то же. Они имеют в основном одинаковое сродство к сайтам связывания нуклеосом. Это означает, что во многих случаях, если HMGN1 отсутствует, HMGN2 может заполнить его, и наоборот. С помощью ChIP-seq было обнаружено, что в хромосомах мышей было 16,5 тыс. сайтов, с которыми могли связываться оба HMGN1 и 2, 14,6 тыс. сайтов с предпочтением HMGN1 и только 6,4 тыс. сайтов с предпочтением HMGN2. Различия в активности HMGN1 и HMGN2 выражены в головном мозге, тимусе, печени и селезенке, что позволяет предположить, что варианты HMGN также выполняют специализированные роли в дополнение к их перекрывающимся функциям. ^[13]

Развитие глаз

Эта перекрывающаяся функциональность может показаться избыточной или даже вредной, однако эти белки являются неотъемлемой частью различных клеточных процессов, особенно дифференцировки и эмбриогенеза, поскольку они обеспечивают средства для динамического моделирования хроматина. Например, у эмбрионов мышей во время развития глаз HMGN1,2&3. ^[14] Экспрессия HMGN1 повышена на начальных стадиях развития глаза в клетках-предшественниках, но снижается в вновь сформированных и выживших клетках, таких как клетки волокон хрусталика. Уровень HMGN2, напротив, остается повышенным как в эмбриональных, так и во взрослых клетках глаза. Было обнаружено, что HMGN3 особенно повышен через 2 недели (у взрослой мыши) во внутренних ядерных и ганглиозных клетках. Это показывает, что существует неравномерное распределение HMGN в предварительно обреченных и взрослых клетках.

Развитие мозга/ЦНС

Было показано, что в развитии человеческого мозга HMGN являются критическим компонентом нейрональной дифференцировки, и их уровень повышен в нервных стволовых клетках (нейральных клетках-предшественниках). Например, в нокдаун-исследовании потеря HMGN1,2 и 3 привела к снижению популяции астроцитарных клеток и увеличению популяции нейральных клеток-предшественников. ^[15]

В дифференцировке олигодендроцитов решающее значение имеют HMGN, поскольку, когда оба HMGN1 и 2 нокаутированы, популяция олигодендроцитов в ткани позвоночника снижается на 65%. ^[16] Однако из-за функциональной компенсации этот эффект не наблюдается при стуке только HMGN1 или HMGN2. Это наблюдение если не просто корреляция. С помощью анализа ChIP-seq показано, что моделирование хроматина в генах OLIG1 и 2 (факторы транскрипции, участвующие в дифференцировке олигодендроцитов) находится в открытой конформации и имеет HMGN, связанные с нуклеосомами.

Можно сделать вывод, что эта избыточность на самом деле полезна, поскольку присутствие хотя бы одного варианта HMGN значительно улучшает дифференцировку и развитие тканей. Эти выводы суммированы на рисунке справа.

См. также

Группа высокой мобильности

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л Гонсалес-Ромеро Р., Эйрин-Лопес Х.М., Аусио Дж. (январь 2015 г.). «Эволюция белков, связывающих нуклеосомы групп с высокой подвижностью, и ее значение для специализации хроматина позвоночных» . Молекулярная биология и эволюция . 32 (1): 121–31. дои : 10.1093/molbev/msu280 . ПМК 4271525 . ПМИД 25281808 .
^ Jump up to: ^а ^б Хэ Б, Дэн Т, Чжу И, Фурусава Т, Чжан С, Тан В, Постников Ю, Амбс С, Ли CC, Ливак Ф, Ландсман Д, Бастин М (декабрь 2018 г.). «Связывание белков HMGN со специфическими для клеток энхансерами стабилизирует идентичность клеток» . Природные коммуникации . 9 (1): 5240. Бибкод : 2018NatCo...9.5240H . дои : 10.1038/s41467-018-07687-9 . ПМК 6286339 . ПМИД 30532006 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Куглер Дж. Э., Дэн Т., Бастин М. (июль 2012 г.). «Семейство хроматин-связывающих белков HMGN: динамические модуляторы эпигенетических процессов» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Механизмы регуляции генов . 1819 (7): 652–6. дои : 10.1016/j.bbagrm.2012.01.013 . ПМЦ 3371129 . ПМИД 22326857 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Западный КЛ (декабрь 2004 г.). «Белки HMGN играют роль в репарации ДНК и экспрессии генов в клетках млекопитающих». Труды Биохимического общества . 32 (Часть 6): 918–9. дои : 10.1042/BST0320918 . ПМИД 15506924 .
^ Постников Ю., Бустин М. (январь 2010 г.). «Регуляция структуры и функции хроматина белками HMGN» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Механизмы регуляции генов . 1799 (1–2): 62–8. дои : 10.1016/j.bbagrm.2009.11.016 . ПМЦ 2818575 . ПМИД 19948260 .
^ Черукури, Сруджана; Фурусава, Такаши (январь 2010 г.). «Функция развития белков HMGN» . Биохим Биофиз Акта . 1799 (1–2): 69–73. дои : 10.1016/j.bbagrm.2009.11.011 . ПМК 2818498 . ПМИД 20123069 .
^ Бастин М. (март 2001 г.). «Пересмотренная номенклатура хромосомных белков группы высокой подвижности (HMG)». Тенденции биохимических наук . 26 (3): 152–3. дои : 10.1016/s0968-0004(00)01777-1 . ПМИД 11246012 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Фурусава Т., Черукури С. (январь 2010 г.). «Функция развития белков HMGN» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Механизмы регуляции генов . 1799 (1–2): 69–73. дои : 10.1016/j.bbagrm.2009.11.011 . ПМЦ 2818498 . ПМИД 20123069 .
^ Уэда Т., Фурусава Т., Курахаши Т., Тессаролло Л., Бустин М. (октябрь 2009 г.). «Нуклеосомный связывающий белок HMGN3 модулирует профиль транскрипции бета-клеток поджелудочной железы и влияет на секрецию инсулина» . Молекулярная и клеточная биология . 29 (19): 5264–76. дои : 10.1128/MCB.00526-09 . ПМЦ 2747976 . ПМИД 19651901 .
^ Черукури С., Хок Р., Уэда Т., Катез Ф., Рохман М., Бастин М. (май 2008 г.). «Зависимое от клеточного цикла связывание белков HMGN с хроматином» . Молекулярная биология клетки . 19 (5): 1816–24. дои : 10.1091/mbc.E07-10-1018 . ПМК 2366855 . ПМИД 18287527 .
^ Катес Ф., Браун Д.Т., Мистели Т., Бастин М. (август 2002 г.). «Конкуренция между гистоном H1 и белками HMGN за места связывания хроматина» . Отчеты ЭМБО . 3 (8): 760–6. дои : 10.1093/embo-reports/kvf156 . ПМЦ 1084210 . ПМИД 12151335 .
^ Катез Ф., Лим Дж. Х., Хок Р., Постников Ю. В., Бастин М. (июнь 2003 г.). «Динамика HMGN и функция хроматина». Биохимия и клеточная биология . 81 (3): 113–22. дои : 10.1139/o03-040 . ПМИД 12897844 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Дэн Т., Чжу ЗИ, Чжан С., Постников Ю., Хуанг Д., Хорш М., Фурусава Т., Беккерс Дж., Розман Дж., Клингенспор М., Амари О., Грау Дж., Ратколб Б., Вольф Е., Адлер Т., Буш Д.Х., Гаилус- Дюрнер В., Фукс Х., Грабе де Ангелис М., ван дер Вельде А., Тессаролло Л., Овчеренко И., Ландсман Д., Бустин М. (сентябрь 2015 г.). «Функциональная компенсация среди вариантов HMGN модулирует гиперчувствительные участки ДНКазы I на энхансерах» . Геномные исследования . 25 (9): 1295–308. дои : 10.1101/гр.192229.115 . ПМЦ 4561489 . ПМИД 26156321 .
^ Люси, Мишель (июль 2008 г.). «Дифференциальная экспрессия белков хроматина семейства HMGN во время развития глаз» . Паттерны экспрессии генов . 8 (6): 433–437. дои : 10.1016/j.gep.2008.04.002 . ПМЦ 2525792 . ПМИД 18502697 .
^ Нагао, Мотоши (28 июля 2014 г.). «Белки семейства нуклеосомосвязывающих групп с высокой подвижностью способствуют дифференцировке астроцитов нейронных клеток-предшественников» . Стволовые клетки . 32 (11): 2983–2997. дои : 10.1002/stem.1787 . ПМИД 25069414 .
^ Бастин, Майкл (6 декабря 2016 г.). «Взаимодействие между H1 и HMGN эпигенетически регулирует экспрессию OLIG1 и 2 и дифференцировку олигодендроцитов» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (6): 3031–3045. дои : 10.1093/nar/gkw1222 . ПМК 5389484 . ПМИД 27923998 .

Внешние ссылки

HMGN + Белки Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[:0-1] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л Гонсалес-Ромеро Р., Эйрин-Лопес Х.М., Аусио Дж. (январь 2015 г.). «Эволюция белков, связывающих нуклеосомы групп с высокой подвижностью, и ее значение для специализации хроматина позвоночных» . Молекулярная биология и эволюция . 32 (1): 121–31. дои : 10.1093/molbev/msu280 . ПМК 4271525 . ПМИД 25281808 .

[:5-2] Jump up to: ^а ^б Хэ Б, Дэн Т, Чжу И, Фурусава Т, Чжан С, Тан В, Постников Ю, Амбс С, Ли CC, Ливак Ф, Ландсман Д, Бастин М (декабрь 2018 г.). «Связывание белков HMGN со специфическими для клеток энхансерами стабилизирует идентичность клеток» . Природные коммуникации . 9 (1): 5240. Бибкод : 2018NatCo...9.5240H . дои : 10.1038/s41467-018-07687-9 . ПМК 6286339 . ПМИД 30532006 .

[Kugler_JE_2012-3] Jump up to: ^а ^б ^с Куглер Дж. Э., Дэн Т., Бастин М. (июль 2012 г.). «Семейство хроматин-связывающих белков HMGN: динамические модуляторы эпигенетических процессов» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Механизмы регуляции генов . 1819 (7): 652–6. дои : 10.1016/j.bbagrm.2012.01.013 . ПМЦ 3371129 . ПМИД 22326857 .

[:6-4] Jump up to: ^а ^б ^с Западный КЛ (декабрь 2004 г.). «Белки HMGN играют роль в репарации ДНК и экспрессии генов в клетках млекопитающих». Труды Биохимического общества . 32 (Часть 6): 918–9. дои : 10.1042/BST0320918 . ПМИД 15506924 .

[5] Постников Ю., Бустин М. (январь 2010 г.). «Регуляция структуры и функции хроматина белками HMGN» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Механизмы регуляции генов . 1799 (1–2): 62–8. дои : 10.1016/j.bbagrm.2009.11.016 . ПМЦ 2818575 . ПМИД 19948260 .

[6] Черукури, Сруджана; Фурусава, Такаши (январь 2010 г.). «Функция развития белков HMGN» . Биохим Биофиз Акта . 1799 (1–2): 69–73. дои : 10.1016/j.bbagrm.2009.11.011 . ПМК 2818498 . ПМИД 20123069 .

[7] Бастин М. (март 2001 г.). «Пересмотренная номенклатура хромосомных белков группы высокой подвижности (HMG)». Тенденции биохимических наук . 26 (3): 152–3. дои : 10.1016/s0968-0004(00)01777-1 . ПМИД 11246012 .

[:1-8] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Фурусава Т., Черукури С. (январь 2010 г.). «Функция развития белков HMGN» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Механизмы регуляции генов . 1799 (1–2): 69–73. дои : 10.1016/j.bbagrm.2009.11.011 . ПМЦ 2818498 . ПМИД 20123069 .

[9] Уэда Т., Фурусава Т., Курахаши Т., Тессаролло Л., Бустин М. (октябрь 2009 г.). «Нуклеосомный связывающий белок HMGN3 модулирует профиль транскрипции бета-клеток поджелудочной железы и влияет на секрецию инсулина» . Молекулярная и клеточная биология . 29 (19): 5264–76. дои : 10.1128/MCB.00526-09 . ПМЦ 2747976 . ПМИД 19651901 .

[:3-10] Черукури С., Хок Р., Уэда Т., Катез Ф., Рохман М., Бастин М. (май 2008 г.). «Зависимое от клеточного цикла связывание белков HMGN с хроматином» . Молекулярная биология клетки . 19 (5): 1816–24. дои : 10.1091/mbc.E07-10-1018 . ПМК 2366855 . ПМИД 18287527 .

[11] Катес Ф., Браун Д.Т., Мистели Т., Бастин М. (август 2002 г.). «Конкуренция между гистоном H1 и белками HMGN за места связывания хроматина» . Отчеты ЭМБО . 3 (8): 760–6. дои : 10.1093/embo-reports/kvf156 . ПМЦ 1084210 . ПМИД 12151335 .

[12] Катез Ф., Лим Дж. Х., Хок Р., Постников Ю. В., Бастин М. (июнь 2003 г.). «Динамика HMGN и функция хроматина». Биохимия и клеточная биология . 81 (3): 113–22. дои : 10.1139/o03-040 . ПМИД 12897844 .

[:2-13] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Дэн Т., Чжу ЗИ, Чжан С., Постников Ю., Хуанг Д., Хорш М., Фурусава Т., Беккерс Дж., Розман Дж., Клингенспор М., Амари О., Грау Дж., Ратколб Б., Вольф Е., Адлер Т., Буш Д.Х., Гаилус- Дюрнер В., Фукс Х., Грабе де Ангелис М., ван дер Вельде А., Тессаролло Л., Овчеренко И., Ландсман Д., Бустин М. (сентябрь 2015 г.). «Функциональная компенсация среди вариантов HMGN модулирует гиперчувствительные участки ДНКазы I на энхансерах» . Геномные исследования . 25 (9): 1295–308. дои : 10.1101/гр.192229.115 . ПМЦ 4561489 . ПМИД 26156321 .

[14] Люси, Мишель (июль 2008 г.). «Дифференциальная экспрессия белков хроматина семейства HMGN во время развития глаз» . Паттерны экспрессии генов . 8 (6): 433–437. дои : 10.1016/j.gep.2008.04.002 . ПМЦ 2525792 . ПМИД 18502697 .

[15] Нагао, Мотоши (28 июля 2014 г.). «Белки семейства нуклеосомосвязывающих групп с высокой подвижностью способствуют дифференцировке астроцитов нейронных клеток-предшественников» . Стволовые клетки . 32 (11): 2983–2997. дои : 10.1002/stem.1787 . ПМИД 25069414 .

[16] Бастин, Майкл (6 декабря 2016 г.). «Взаимодействие между H1 и HMGN эпигенетически регулирует экспрессию OLIG1 и 2 и дифференцировку олигодендроцитов» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (6): 3031–3045. дои : 10.1093/nar/gkw1222 . ПМК 5389484 . ПМИД 27923998 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]