✖


Jump to content

Белок димеризации Jun

Эта статья была обновлена ​​внешним экспертом в рамках модели двойной публикации. Соответствующая рецензируемая статья была опубликована в журнале Gene. Нажмите, чтобы просмотреть.

JDP2
Идентификаторы
Псевдонимы JDP2 , JUNDM2, белок димеризации Jun 2
Внешние идентификаторы Опустить : 608657 ; МГИ : 1932093 ; Гомологен : 12787 ; Генные карты : JDP2 ; OMA : JDP2 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

122953

81703

Вместе

ENSG00000140044

ENSMUSG00000034271

ЮниПрот

Q8WYK2

P97875

RefSeq (мРНК)

НМ_001135047
НМ_001135048
НМ_001135049
НМ_130469

НМ_001205052
НМ_001205053
НМ_030887
НМ_001401266

RefSeq (белок)

НП_001128519
НП_001128520
НП_001128521
НП_569736

НП_001191981
НП_001191982
НП_112149
НП_001388195

Местоположение (UCSC) Чр 14: 75,43 – 75,47 Мб Чр 12: 85,65 – 85,69 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Белок димеризации Jun 2 (JUNDM2) — это белок , который у человека кодируется JDP2 геном . [5] [6] [7] Белок димеризации Jun является членом семейства AP-1 транскрипционных факторов . [5]

JDP 2 был найден системой Sos-рекрутинга, [ нужны разъяснения ] димеризоваться с c-Jun для подавления активации, опосредованной AP-1. [5] было обнаружено, Позже с помощью гибридной системы дрожжей-два что он связывается с активирующим фактором транскрипции 2 (ATF2) и подавляет опосредованную ATF активацию транскрипции. [8] JDP2 регулирует , зависимую от 12-O-тетрадеканоилфорбол-13-ацетата (TPA) транскрипцию (TRE) и цАМФ -зависимого элемента (CRE). [9]

Ген JDP2 расположен на хромосоме 14q24.3 человека (46,4 т.п.н., от 75 427 715 п.н. до 75 474 111 п.н.) и хромосоме 12 мыши (39 т.п.н., от 85 599 105 п.н. до 85 639 878 п.н.). [10] [11] который расположен примерно в 250 кб в локусе Fos-JDP2-BATF. [12] Альтернативный сплайсинг JDP2 приводит к образованию как минимум двух изоформ . [12] [13] Белок JDP2 содержит 163 аминокислоты, принадлежит к семейству основных лейциновых застежек (bZIP) и демонстрирует высокую гомологию с доменом bZIP ATF3 . [5] [14] Домен bZIP включает аминокислоты с положения 72 по 135, основной мотив с положения 74 по 96 и лейциновую застежку с 100 по 128. Молекулярная масса канонического JDP2 составляет 18 704 Да. Гистон - связывающая область расположена с положения 35 по 72, а область ингибирования гистон-ацетилтрансферазы (INHAT) находится с положения 35 по 135. [15] который расположен перед ДНК-связывающим доменом.

JDP2 экспрессируется повсеместно, но обнаруживается главным образом в мозжечке , головном мозге, легких и семенниках. [16] [17] JDP2 Однонуклеотидный полиморфизм (SNP) был обнаружен в когортах японцев, корейцев и голландцев и связан с повышенным риском внутричерепных аневризм . [18]

Посттранскрипционные и посттрансляционные модификации.

[ редактировать ]

Фосфорилирование остатка треонина JNK1 (Thr) в положении 148 опосредуется N-концевой киназой c-Jun ( MAPK8 ; p38 ) и MAPK . [19] [20] Фосфорилированный ATF2 ингибирует образование JDP2 in vitro. [21] в то время как фосфорилированный JDP2 подвергается протеосомной деградации. [22] Он содержит предполагаемую SUMO- модификацию остатка лизина (Lys) в положении 65. [11] и рекрутирует белок 1, связывающий регуляторный фактор 2 интерферона ( IRF2BP1 ), который действует как лигаза E3 . [23] Фосфорилирование Thr в положении 148 обнаруживается в ответ на различные стрессовые условия, такие как УФ-облучение, окислительный стресс и обработка анизомицином, или JDP2 также регулируется другими киназами, такими как p38 MAPK. [20] и даблкортинподобная протеинкиназа. [24] Полиубиквитинирование белка JDP2 индуцируется IRF2BP1. [23] JDP2 проявляет гистонсвязывающую и гистон-шаперонную активность. [25] [26] и ингибирование ацетилирования гистонов, индуцированного p300/CBP (INHAT). [25] [26] JDP2 рекрутирует гистондеацетилазы HDAC1 и HDAC2 , [27] [28] HDAC6 [27] и HDAC3 . [29] JDP2 имеет активность INHAT [15] и ингибирует метилирование гистонов in vitro. [30]

Функция

[ редактировать ]

Фенотипы генно-нокаутных и трансгенных мышей

[ редактировать ]

гена Мыши с нокаутом имеют более короткий хвост, меньшие размеры и низкое количество нейтрофилов . [16] [31] и пролиферацию клеток, а также совершать остановку клеточного цикла из-за репрессии AP-1. [16] У мышей TransgenicJDP2 наблюдается расширение предсердий [32] и гипертрофия миокарда . [33]

Образование димеров и взаимодействующие молекулы

[ редактировать ]

транскрипции JDP2 действует как активатор или репрессор в зависимости от члена белка лейциновой молнии, с которым он связан. JDP2 образует гомодимер или гетеродимер с c-Jun , JUNB , JUND , Fra2 , ATF2 . [5] [8] [27] и действует как общий репрессор. С другой стороны, JDP2 образует стабильный гетеродимер с CHOP10 для усиления TRE-, но не CRE-зависимой транскрипции. [34] [35] Кроме того, было показано, что JDP2 напрямую связывается с рецептором прогестерона (PR) и функционально действует как коактиватор прогестерон-зависимой PR-опосредованной транскрипции генов. [36] [37] [38] Другие белки, такие как белок-1, связывающий регуляторный фактор-2 интерферона ( IRF2BP1 ). [23] CCAAT/белок, связывающий энхансер гамма (C/EBPγ), [39] HDAC3 и HDAC6 [27] [29] также было продемонстрировано, что они связаны с JDP2.

Дифференциация клеток

[ редактировать ]

JDP2 играет роль в дифференцировке клеток в нескольких системах. Эктопическая экспрессия JDP2 ингибирует индуцированную ретиноевой кислотой дифференцировку клеток F9. [29] и дифференциация адипоцитов. [40] Напротив, JDP2 индуцирует терминальную дифференцировку мышечных клеток в миобластах С2, снижает туморогенность клеток рабдомиосаркомы и восстанавливает их способность дифференцироваться в мышечные трубочки. [41] Также сообщается, что JDP2 играет важную роль в RANK-опосредованной дифференцировке остеокластов. [42] Кроме того, JDP2 участвует в дифференцировке нейтрофилов. [31] и остеокластогенез, опосредованный транскрипционным фактором Tbx3 [43] для защиты организма и гомеостаза костей. [31] Картирование метилома предполагает, что JDP2 играет роль в дифференцировке клеток-предшественников мегакариоцитов . [44]

Регуляция клеточного цикла и передача сигналов p53

[ редактировать ]

JDP2 индуцирует остановку клеточного цикла посредством циклина D , [41] p53 и циклин А [16] транскрипции за счет увеличения JUNB, JUND и Fra2 и за счет уменьшения c-JUN за счет потери p27kip1. [45] JDP2 подавляет транскрипцию р53 , что способствует лейкемогенезу. [46] Мышиный белок p53 отрицательно регулирует промотор JDP2 в клетках F9. [47] как часть схемы ауторегуляции JDP2˗p53. Напротив, у мышей с нокаутом JDP2 наблюдается снижение уровня белков p53 и p21. [16]

Апоптоз и старение

[ редактировать ]

JDP2, по-видимому, участвует в ингибировании апоптоза . Истощение JDP2 вызывает гибель клеток, сходную с апоптозом. [48] Исследование также продемонстрировало, что УФ-облучение индуцирует экспрессию JDP2, что, в свою очередь, снижает экспрессию р53 и тем самым защищает клетки от запрограммированной гибели клеток, опосредованной УФ-излучением. [49] Специфичная для сердца сверхэкспрессия JDP2 защищает кардиомиоциты от гипертрофического роста и апоптоза, индуцированного TGFβ. [50] В других условиях было показано, что JDP2 играет важную роль в регуляции клеточного старения . Эмбриональные фибробласты мыши с дефицитом JDP2 устойчивы к репликативному старению за счет рекрутирования поликомб -репрессивных комплексов (PRC1 и PRC2 ) к промоторам в локусе p16Ink4a . [25] [30]

Окислительный стресс и антиоксидантная реакция

[ редактировать ]

Повышенное накопление внутриклеточных активных форм кислорода (АФК) и 8-оксо-dGuo, одного из основных продуктов окисления ДНК, а также снижение экспрессии нескольких транскриптов, участвующих в метаболизме АФК в MEF с дефицитом Jdp2, свидетельствуют о том, что JDP2 необходим для удержания Уровни АФК под контролем. [17] [51] [52] Кроме того, JDP2 напрямую связывается с основной последовательностью антиоксидантно-чувствительного элемента (ARE), связывается с Nrf2 и MafK (Nrf2-MafK) через основные домены лейциновой застежки и увеличивает ДНК-связывающую активность комплекса Nrf2-MafK с ARE и транскрипцию. ARE-зависимых генов, таких как HO1 и NQO1 . [52] Таким образом, JDP2 действует как неотъемлемый компонент комплекса Nrf2-MafK для модуляции антиоксидантных и детоксикационных программ.

Ядерное перепрограммирование

[ редактировать ]

JDP2, который, как было показано, регулирует сигнальный путь Wnt и предотвращает выработку АФК, [16] [17] может играть роль в перепрограммировании клеток. Действительно, исследование показало, что клетки медуллобластомы DAOY могут быть успешно перепрограммированы с помощью JDP2 и определенного фактора OCT4, чтобы стать клетками, подобными индуцированным плюрипотентным стволовым клеткам (iPSC). Эти iPSC-подобные клетки проявляли характеристики, подобные стволовым клеткам, включая активность щелочной фосфатазы и некоторые маркеры стволовых клеток, включая SSEA3 , SSEA4 и Tra-1-60. [17] Позже другое исследование также показало, что JDP2 может заменять Oct4 для генерации ИПСК с Klf4 , Sox2 и Myc (KSM) или KS. [ нужны разъяснения ] из соматических клеток. [53] Более того, они показали, что JDP2 закрепляет пять факторов, не относящихся к Yamanaka ( ID1 , JHDM1B , LRH1 , SALL4 и GLIS1 ), чтобы перепрограммировать эмбриональные фибробласты мыши в iPSC.

Онкоген или ген-супрессор опухоли

[ редактировать ]

JDP2 может действовать как палка о двух концах в онкогенезе . Сообщается, что JDP2 ингибирует Ras-зависимую трансформацию клеток в клетках NIH3T3 и развитие опухоли в ксенотрансплантатах, трансплантированных мышам SCID . [45] Конститутивная экспрессия JDP2 в клетках рабдомиосаркомы снижает их туморогенные характеристики. [41] С другой стороны, JDP2 индуцирует частичную онкогенную трансформацию фибробластов куриного эмбриона. [9] Исследования с использованием высокопроизводительного вирусного инсерционного мутагенеза также показали, что JDP2 действует как онкоген. [6] [12] [13] [46] [54] [55] У JDP2-трансгенных мышей наблюдается потенцирование рака печени, более высокая смертность и увеличение количества и размера опухолей, особенно когда экспрессия JDP2 находится на стадии промоции. [56]

Маркеры рака и болезней

[ редактировать ]

JDP2 демонстрирует амплификацию генов плоскоклеточного рака головы и шеи . [57] При карциноме поджелудочной железы пониженная регуляция JDP2 коррелирует с метастазами в лимфатические узлы и отдаленными метастазами и тесно связана с временем выживания после операции, что указывает на то, что JDP2 может служить биомаркером для прогнозирования прогноза пациентов с раком поджелудочной железы. [58] Кроме того, сверхэкспрессия JDP2 обращает вспять эпителиально-мезенхимальный переход (EMT), индуцированный совместным лечением TGF-β1 и EGF поджелудочной железы человека в клетках BxPC-3 , что позволяет предположить, что JDP2 может быть молекулярной мишенью для вмешательства при карциноме поджелудочной железы. [59] Кроме того, было показано, что уровень экспрессии гена JDP2 при остром инфаркте миокарда (ОИМ) является высокоспецифичным и чувствительным биомаркером для прогнозирования сердечной недостаточности. [60] При Т-клеточном остром лимфобластном лейкозе JDP2 регулирует передачу сигналов, способствующих выживанию, посредством прямой регуляции транскрипции MCL1 и приводит к резистентности к стероидам in vivo. [61]

Мишени JDP2 и гены, регулируемые JDP2

[ редактировать ]

JDP2 участвует в модуляции экспрессии генов. Например, JDP2 регулирует экспрессию гена MyoD с помощью c-Jun. [41] и ген галектина-7 . [62] JDP2 функционально связан с HDAC3 и действует как репрессор, ингибируя аминокислотную регуляцию транскрипции CHOP . [34] JDP2 и ATF3 участвуют в рекрутировании HDAC в область промотора ATF3, что приводит к репрессии транскрипции ATF3. [27] JDP2 ингибирует промотор раннего раннего гена вируса Эпштейна-Барра (EBV) BZLF1, регулирующего латентно-литический переключатель при инфекции EBV . [63]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что JDP2 (ген) взаимодействует с активирующим фактором транскрипции 2 . [21]

Примечания

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000140044 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000034271 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Jump up to: а б с д и Аронхейм А., Занди Э., Хеннеманн Х., Элледж С.Дж., Карин М. (июнь 1997 г.). «Выделение репрессора AP-1 новым методом обнаружения белок-белковых взаимодействий» . Молекулярная и клеточная биология . 17 (6): 3094–3102. дои : 10.1128/mcb.17.6.3094 . ПМК   232162 . ПМИД   9154808 .
  6. ^ Jump up to: а б Стюарт М., Маккей Н., Хэнлон Л., Блит К., Скоби Л., Кэмерон Э. и др. (июнь 2007 г.). «Инсерционный мутагенез выявляет гены прогрессирования и контрольные точки в лимфомах MYC/Runx2» . Исследования рака . 67 (11): 5126–5133. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-07-0433 . ПМК   2562448 . ПМИД   17545590 .
  7. ^ «Ген Энтрез: белок 2 димеризации JDP2 jun» .
  8. ^ Jump up to: а б Джин С., Угай Х., Сонг Дж., Мурата Т., Нили Ф., Сунь К. и др. (январь 2001 г.). «Идентификация мышиного белка димеризации Jun 2 как нового репрессора ATF-2» . Письма ФЭБС . 489 (1): 34–41. дои : 10.1016/s0014-5793(00)02387-5 . ПМИД   11231009 . S2CID   43837367 .
  9. ^ Jump up to: а б Блазек Э., Васмер С., Крузе У., Аронхейм А., Аоки М., Фогт П.К. (апрель 2003 г.). «Частичная онкогенная трансформация фибробластов куриных эмбрионов белком димеризации Jun 2, негативным регулятором TRE- и CRE-зависимой транскрипции» . Онкоген . 22 (14): 2151–2159. дои : 10.1038/sj.onc.1206312 . ПМИД   12687017 .
  10. ^ GeneCard для JDP2
  11. ^ Jump up to: а б Номер доступа к универсальному белковому ресурсу Q8WYK2 в UniProt .
  12. ^ Jump up to: а б с Расмуссен М.Х., Соренсен А.Б., Моррис Д.В., Дутра Дж.К., Энгельхард Е.К., Ван К.Л. и др. (июль 2005 г.). «Специфический для модели опухоли провирусный инсерционный мутагенез локуса Fos/Jdp2/Batf» . Вирусология . 337 (2): 353–364. дои : 10.1016/j.virol.2005.04.027 . ПМИД   15913695 .
  13. ^ Jump up to: а б Расмуссен М.Х., Ван Б., Вабл М., Нильсен А.Л., Педерсен Ф.С. (август 2009 г.). «Активация альтернативных промоторов Jdp2 и функциональных изоформ белка в Т-клеточных лимфомах путем ретровирусного инсерционного мутагенеза» . Исследования нуклеиновых кислот . 37 (14): 4657–4671. дои : 10.1093/nar/gkp469 . ПМЦ   2724284 . ПМИД   19502497 .
  14. ^ Вайденфельд-Баранбойм К., Хасин Т., Дарлюк И., Генрих Р., Эльханани О., Пан Дж. и др. (апрель 2009 г.). «Повсеместно экспрессируемый ингибитор bZIP, JDP2, подавляет транскрипцию своего гомолога, непосредственного раннего аналога гена, ATF3» . Исследования нуклеиновых кислот . 37 (7): 2194–2203. дои : 10.1093/нар/gkp083 . ПМЦ   2673429 . ПМИД   19233874 .
  15. ^ Jump up to: а б Джин С., Като К., Чимура Т., Ямасаки Т., Накаде К., Мурата Т. и др. (апрель 2006 г.). «Регуляция ацетилирования гистонов и сборки нуклеосом с помощью транскрипционного фактора JDP2». Структурная и молекулярная биология природы . 13 (4): 331–338. дои : 10.1038/nsmb1063 . ПМИД   16518400 . S2CID   21957070 .
  16. ^ Jump up to: а б с д и ж Пан Дж., Накаде К., Хуан Ю.К., Чжу З.В., Масузаки С., Хасегава Х. и др. (ноябрь 2010 г.). «Подавление прогрессирования клеточного цикла белком-2 димеризации Jun (JDP2) включает в себя подавление циклина-А2» . Онкоген . 29 (47): 6245–6256. дои : 10.1038/onc.2010.355 . ПМК   3007677 . ПМИД   20802531 .
  17. ^ Jump up to: а б с д Чиу С.С., Ван С.С., Ву Д.С., Лин Ю.К., Као Л.П., Куо К.К. и др. (июль 2013 г.). «Контроль окислительного стресса и создание индуцированных плюрипотентных стволовых клеток с помощью белка димеризации Jun 2» . Раки . 5 (3): 959–984. дои : 10.3390/cancers5030959 . ПМЦ   3795374 . ПМИД   24202329 .
  18. ^ Кришек Б., Тадзима А., Акагава Х., Нарита А., Руигрок Ю., Ринкель Г. и др. (август 2010 г.). «Связь гена белка 2 димеризации Jun с внутричерепными аневризмами в японских и корейских когортах по сравнению с голландской когортой». Нейронаука . 169 (1): 339–343. doi : 10.1016/j.neuroscience.2010.05.002 . ПМИД   20452405 . S2CID   28550508 .
  19. ^ Кац С., Генрих Р., Аронхайм А. (октябрь 2001 г.). «Репрессор AP-1, JDP2, является настоящим субстратом N-концевой киназы c-Jun» . Письма ФЭБС . 506 (3): 196–200. дои : 10.1016/s0014-5793(01)02907-6 . ПМИД   11602244 . S2CID   43077117 .
  20. ^ Jump up to: а б Кац С., Аронхейм А (декабрь 2002 г.). «Дифференциальное нацеливание стресс-митоген-активируемых протеинкиназ на белок димеризации c-Jun 2» . Биохимический журнал . 368 (Часть 3): 939–945. дои : 10.1042/BJ20021127 . ПМК   1223036 . ПМИД   12225289 .
  21. ^ Jump up to: а б Мурата Т., Шинозука Ю., Обата Ю., Ёкояма К.К. (май 2008 г.). «Фосфорилирование двух эукариотических факторов транскрипции, белка димеризации Jun 2 и фактора транскрипции активации 2, в Escherichia coli с помощью N-концевой киназы Jun 1». Аналитическая биохимия . 376 (1): 115–121. дои : 10.1016/j.ab.2008.01.038 . ПМИД   18307971 .
  22. ^ Вайденфельд-Баранбойм К., Корен Л., Аронхайм А. (июнь 2011 г.). «Фосфорилирование JDP2 на треонине-148 с помощью N-концевой киназы c-Jun нацеливает его на протеосомную деградацию». Биохимический журнал . 436 (3): 661–669. дои : 10.1042/BJ20101031 . ПМИД   21463260 . S2CID   11422858 .
  23. ^ Jump up to: а б с Кимура М. (август 2008 г.). «IRF2-связывающий белок-1 представляет собой убиквитинлигазу JDP2 и ингибитор ATF2-зависимой транскрипции» . Письма ФЭБС . 582 (19): 2833–2837. дои : 10.1016/j.febslet.2008.07.033 . ПМИД   18671972 . S2CID   5226333 .
  24. ^ Нагамине Т., Номада С., Онучи Т., Камешита И., Суеёси Н. (март 2014 г.). «Ядерная транслокация даблкортиноподобной протеинкиназы и фосфорилирование транскрипционного фактора JDP2». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 446 (1): 73–78. дои : 10.1016/j.bbrc.2014.02.075 . ПМИД   24582561 .
  25. ^ Jump up to: а б с Хуан Ю.К., Сайто С., Ёкояма К.К. (октябрь 2010 г.). «Гистоновый шаперон Jun-белок димеризации 2 (JDP2): роль в клеточном старении и старении» . Гаосюнский журнал медицинских наук . 26 (10): 515–531. дои : 10.1016/S1607-551X(10)70081-4 . ПМИД   20950777 .
  26. ^ Jump up to: а б Пан Дж., Джин С., Мурата Т., Ёкояма К.К. (2003). «Последовательность-специфичный фактор транскрипции, JDP2, взаимодействует с гистоном и ингибирует p300-опосредованное ацетилирование гистонов» . Исследования нуклеиновых кислот. Добавка . 3 (3): 305–306. дои : 10.1093/насс/3.1.305 . ПМИД   14510502 .
  27. ^ Jump up to: а б с д и Дарлюк-Саадон И., Вайденфельд-Баранбойм К., Ёкояма К.К., Хай Т., Аронхейм А. (2012). «Белки-репрессоры bZIP, белок димеризации c-Jun 2 и активирующий фактор транскрипции 3 привлекают несколько членов HDAC к промотору ATF3» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Механизмы регуляции генов . 1819 (11–12): 1142–1153. дои : 10.1016/j.bbagrm.2012.09.005 . ПМЦ   3551276 . ПМИД   22989952 .
  28. ^ Хайдеман М.Р., Уилтинг Р.Х., Яновер Э., Вельдс А., де Йонг Дж., Керховен Р.М. и др. (март 2013 г.). «Зависимое от дозы подавление опухоли гистондеацетилазами 1 и 2 посредством регуляции взаимодействующих генов c-Myc и функции p53» . Кровь . 121 (11): 2038–2050. дои : 10.1182/blood-2012-08-450916 . ПМК   3596963 . ПМИД   23327920 .
  29. ^ Jump up to: а б с Джин С., Ли Х., Мурата Т., Сунь К., Хорикоши М., Чиу Р. и др. (июль 2002 г.). «JDP2, репрессор AP-1, рекрутирует комплекс гистондеацетилазы 3 для ингибирования индуцированной ретиноевой кислотой дифференцировки клеток F9» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (13): 4815–4826. дои : 10.1128/mcb.22.13.4815-4826.2002 . ПМК   133911 . ПМИД   12052888 .
  30. ^ Jump up to: а б Накаде К., Пан Дж., Ямасаки Т., Мурата Т., Василик Б., Ёкояма К.К. (апрель 2009 г.). «Эмбриональные фибробласты мыши с дефицитом JDP2 (Jun Dimerization Protein 2) устойчивы к репликативному старению» . Журнал биологической химии . 284 (16): 10808–10817. дои : 10.1074/jbc.M808333200 . ПМЦ   2667768 . ПМИД   19233846 .
  31. ^ Jump up to: а б с Маруяма К., Фукасака М., Ванденбон А., Сайто Т., Кавасаки Т., Кондо Т. и др. (декабрь 2012 г.). «Фактор транскрипции Jdp2 контролирует костный гомеостаз и антибактериальный иммунитет путем регулирования дифференцировки остеокластов и нейтрофилов» . Иммунитет . 37 (6): 1024–1036. doi : 10.1016/j.immuni.2012.08.022 . ПМИД   23200825 .
  32. ^ Кехат И., Генрих Р., Бен-Ицхак О., Миядзаки Х., Гуткинд Дж.С., Аронхейм А. (июнь 2006 г.). «Ингибирование транскрипции основной лейциновой молнии является основным медиатором дилатации предсердий» . Сердечно-сосудистые исследования . 70 (3): 543–554. doi : 10.1016/j.cardiores.2006.02.018 . ПМИД   16631626 .
  33. ^ Кехат И., Хасин Т., Аронхейм А. (октябрь 2006 г.). «Роль транскрипции, опосредованной основным белком лейциновой молнии, в физиологической и патологической гипертрофии миокарда». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1080 (1): 97–109. Бибкод : 2006NYASA1080...97K . дои : 10.1196/анналы.1380.009 . ПМИД   17132778 . S2CID   19775029 .
  34. ^ Jump up to: а б Шерасс И., Шаверу С., Жусс С., Морен А.С., Карраро В., Парри Л. и др. (апрель 2008 г.). «Роль репрессора JDP2 в регулируемой аминокислотами транскрипции CHOP». Письма ФЭБС . 582 (10): 1537–1541. doi : 10.1016/j.febslet.2008.03.050 . ПМИД   18396163 . S2CID   8438516 .
  35. ^ Вайденфельд-Баранбойм К., Биттон-Вормс К., Аронхайм А (июнь 2008 г.). «TRE-зависимая активация транскрипции с помощью ассоциации JDP2-CHOP10» . Исследования нуклеиновых кислот . 36 (11): 3608–3619. дои : 10.1093/нар/gkn268 . ПМЦ   2441799 . ПМИД   18463134 .
  36. ^ Хилл К.К., Ремер С.К., Джонс Д.Н., Черчилль М.Е., Эдвардс Д.П. (сентябрь 2009 г.). «Коактиватор рецептора прогестерона (JDP2) опосредует активность посредством взаимодействия с остатками карбоксильного конца ДНК-связывающего домена» . Журнал биологической химии . 284 (36): 24415–24424. дои : 10.1074/jbc.M109.003244 . ПМК   2782034 . ПМИД   19553667 .
  37. ^ Уорделл С.Е., Буньяратанакорнкит В., Адельман Дж.С., Аронхейм А., Эдвардс Д.П. (август 2002 г.). «Белок 2 димеризации Jun действует как коактиватор N-концевого домена рецептора прогестерона» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (15): 5451–5466. doi : 10.1128/mcb.22.15.5451-5466.2002 . ПМЦ   133955 . ПМИД   12101239 .
  38. ^ Эдвардс Д.П., Уорделл С.Э., Буньяратанакорнкит V (декабрь 2002 г.). «Рецептор прогестерона взаимодействует с корегуляторными белками и перекрестно взаимодействует с клеточными сигнальными путями». Журнал биохимии стероидов и молекулярной биологии . 83 (1–5): 173–186. дои : 10.1016/s0960-0760(02)00265-0 . ПМИД   12650714 . S2CID   22258908 .
  39. ^ Бродер Ю.К., Кац С., Аронхейм А. (октябрь 1998 г.). «Система рекрутинга ras, новый подход к изучению белок-белковых взаимодействий» . Современная биология . 8 (20): 1121–1124. Бибкод : 1998CBio....8.1121B . дои : 10.1016/s0960-9822(98)70467-1 . ПМИД   9778531 . S2CID   16085672 .
  40. ^ Накаде К., Пан Дж., Йошики А., Угай Х., Кимура М., Лю Б. и др. (август 2007 г.). «JDP2 подавляет дифференцировку адипоцитов, регулируя ацетилирование гистонов» . Смерть клеток и дифференцировка . 14 (8): 1398–1405. дои : 10.1038/sj.cdd.4402129 . ПМИД   17464331 .
  41. ^ Jump up to: а б с д Островский О., Бенгал Э., Аронхейм А. (октябрь 2002 г.). «Индукция терминальной дифференцировки белком димеризации c-Jun JDP2 в миобластах C2 и клетках рабдомиосаркомы» . Журнал биологической химии . 277 (42): 40043–40054. дои : 10.1074/jbc.M205494200 . ПМИД   12171923 .
  42. ^ Кавайда Р., Оцука Т., Окуцу Дж., Такахаши Т., Кадоно Ю., Ода Х. и др. (апрель 2003 г.). «Белок димеризации Jun 2 (JDP2), член семейства транскрипционных факторов AP-1, опосредует дифференцировку остеокластов, индуцированную RANKL» . Журнал экспериментальной медицины . 197 (8): 1029–1035. дои : 10.1084/jem.20021321 . ПМК   2193879 . ПМИД   12707301 .
  43. ^ Яо С., Яо GQ, Сунь Б.Х., Чжан С., Томмасини С.М., Инсогна К. (март 2014 г.). «Транскрипционный фактор T-box 3 регулирует экспрессию белка 2 димеризации Jun, зависимого от колониестимулирующего фактора 1, и играет важную роль в остеокластогенезе» . Журнал биологической химии . 289 (10): 6775–6790. дои : 10.1074/jbc.M113.499210 . ПМЦ   3945339 . ПМИД   24394418 .
  44. ^ Джи Х., Эрлих Л.И., Сейта Дж., Мураками П., Дой А., Линдау П. и др. (сентябрь 2010 г.). «Комплексная метиломная карта происхождения от кроветворных предшественников» . Природа . 467 (7313): 338–342. Бибкод : 2010Natur.467..338J . дои : 10.1038/nature09367 . ПМК   2956609 . ПМИД   20720541 .
  45. ^ Jump up to: а б Генрих Р., Ливне Э., Бен-Ицхак О., Аронхейм А. (февраль 2004 г.). «Белок 2 димеризации c-Jun ингибирует трансформацию клеток и действует как ген-супрессор опухоли» . Журнал биологической химии . 279 (7): 5708–5715. дои : 10.1074/jbc.M307608200 . ПМИД   14627710 .
  46. ^ Jump up to: а б ван дер Вейден Л., Руст А.Г., Макинтайр Р.Э., Роблес-Эспиноза К.Д., дель Кастильо Веласко-Эррера М., Строганцев Р. и др. (январь 2013 г.). «Jdp2 подавляет транскрипцию Trp53, способствуя лейкемогенезу в контексте гетерозиготности Trp53» . Онкоген . 32 (3): 397–402. дои : 10.1038/onc.2012.56 . ПМЦ   3550594 . ПМИД   22370638 .
  47. ^ Сюй Ю, Цзинь С, Лю З, Пань Дж, Ли Х, Чжан Цз и др. (август 2014 г.). «Клонирование и характеристика промотора гена JDP2 мыши выявили негативную регуляцию с помощью p53» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 450 (4): 1531–1536. дои : 10.1016/j.bbrc.2014.07.034 . ПМИД   25026555 .
  48. ^ Лердруп М., Хольмберг С., Дитрих Н., Шаулиан Э., Хердеген Т., Яэттеля М. и др. (август 2005 г.). «Истощение репрессора AP-1 JDP2 вызывает гибель клеток, сходную с апоптозом». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1745 (1): 29–37. дои : 10.1016/j.bbamcr.2005.06.008 . ПМИД   16026868 .
  49. ^ Пиу Ф, Аронхейм А, Кац С, Карин М (май 2001 г.). «Белок-репрессор AP-1 JDP-2: ингибирование УФ-опосредованного апоптоза посредством подавления р53» . Молекулярная и клеточная биология . 21 (9): 3012–3024. дои : 10.1128/MCB.21.9.3012-3024.2001 . ПМК   86930 . ПМИД   11287607 .
  50. ^ Хилл С., Вюрфель А., Хегер Дж., Мейеринг Б., Шлютер К.Д., Вебер М. и др. (июль 2013 г.). «Ингибирование передачи сигналов AP-1 за счет сверхэкспрессии JDP2 защищает кардиомиоциты от индукции гипертрофии и апоптоза» . Сердечно-сосудистые исследования . 99 (1): 121–128. дои : 10.1093/cvr/cvt094 . ПМИД   23612584 .
  51. ^ Ван С.В., Ли Дж.К., Ку CC, Чиу С.С., Стив Лин CL, Хо М.Ф. и др. (2011). «Белок 2 димеризации Jun при ограничении кислорода; контроль старения». Текущий фармацевтический дизайн . 17 (22): 2278–2289. дои : 10.2174/138161211797052394 . ПМИД   21736542 .
  52. ^ Jump up to: а б Танигава С., Ли Ч., Лин К.С., Ку К.С., Хасегава Х., Цинь С. и др. (ноябрь 2013 г.). «Белок димеризации Jun 2 является важнейшим компонентом комплекса Nrf2/MafK, регулирующим реакцию на гомеостаз АФК» . Смерть клеток и болезни . 4 (11): е921. дои : 10.1038/cddis.2013.448 . ПМЦ   3847324 . ПМИД   24232097 .
  53. ^ Лю Дж., Хань К., Пэн Т., Пэн М., Вэй Б., Ли Д. и др. (июль 2015 г.). «Онкоген c-Jun препятствует перепрограммированию соматических клеток». Природная клеточная биология . 17 (7): 856–867. дои : 10.1038/ncb3193 . ПМИД   26098572 . S2CID   24437051 .
  54. ^ Хван Х.К., Мартинс К.П., Бронхорст Ю., Рэндел Э., Бернс А., Феро М. и др. (август 2002 г.). «Идентификация онкогенов, участвующих в потере p27Kip1, путем инсерционного мутагенеза и высокопроизводительного анализа сайта вставки» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (17): 11293–11298. Бибкод : 2002PNAS...9911293H . дои : 10.1073/pnas.162356099 . ПМК   123250 . ПМИД   12151601 .
  55. ^ Расмуссен М.Х., Балларин-Гонсалес Б., Лю Дж., Лассен Л.Б., Фюхтбауэр А., Фюхтбауэр Э.М. и др. (апрель 2010 г.). «Антисмысловая транскрипция гаммаретровирусов как механизм инсерционной активации генов хозяина» . Журнал вирусологии . 84 (8): 3780–3788. дои : 10.1128/JVI.02088-09 . ПМЦ   2849499 . ПМИД   20130045 .
  56. ^ Биттон-Вормс К., Пикарски Е., Аронхейм А. (март 2010 г.). «Белок-репрессор AP-1, JDP2, усиливает гепатоцеллюлярную карциному у мышей» . Молекулярный рак . 9:54 . дои : 10.1186/1476-4598-9-54 . ПМЦ   2841123 . ПМИД   20214788 .
  57. ^ Ярвинен А.К., Аутио Р., Килпинен С., Саарела М., Лейво И., Гринман Р. и др. (июнь 2008 г.). «Анализ числа копий и экспрессии генов с высоким разрешением на микрочипах клеточных линий плоскоклеточного рака головы и шеи языка и гортани». Гены, хромосомы и рак . 47 (6): 500–509. дои : 10.1002/gcc.20551 . ПМИД   18314910 . S2CID   9442226 .
  58. ^ Юаньхун X, Фэн X, Цинчан Л, Цзяньпэн Ф, Чжэ Л, Кэцзянь Г (2009). «Понижение уровня репрессора AP-1 JDP2 связано с метастазами опухоли и плохим прогнозом у пациентов с карциномой поджелудочной железы». Международный журнал биологических маркеров . 25 (3): 136–140. дои : 10.1177/172460081002500303 . ПМИД   20677166 . S2CID   208044673 .
  59. ^ Лю З, Ду Р, Лонг Дж, Донг А, Фань Дж, Го К и др. (октябрь 2012 г.). «JDP2 ингибирует эпителиально-мезенхимальный переход в клетках BxPC3 рака поджелудочной железы». Биология опухолей . 33 (5): 1527–1534. дои : 10.1007/s13277-012-0404-5 . ПМИД   22535371 . S2CID   15934564 .
  60. ^ Мацеяк А., Килишек М., Михалак М., Тулач Д., Опольски Г., Матлак К. и др. (2015). «Профилирование экспрессии генов выявляет потенциальные прогностические биомаркеры, связанные с прогрессированием сердечной недостаточности» . Геномная медицина . 7 (1): 26. doi : 10.1186/s13073-015-0149-z (неактивен 3 апреля 2024 г.). ПМЦ   4432772 . ПМИД   25984239 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на апрель 2024 г. ( ссылка )
  61. ^ Мансур М.Р., Хе С., Ли З., Лоббарди Р., Абрахам Б.Дж., Хуг С. и др. (июль 2018 г.). «JDP2: онкогенный фактор транскрипции bZIP при остром Т-клеточном лимфобластном лейкозе» . Журнал экспериментальной медицины . 215 (7): 1929–1945. дои : 10.1084/jem.20170484 . ПМК   6028512 . ПМИД   29941549 .
  62. ^ Баркан Б., Кокс А.Д., Клоог Ю. (февраль 2013 г.). «Ингибирование Ras усиливает галектин-7 за счет галектина-1, повышая чувствительность клеток к апоптозу» . Онкотаргет . 4 (2): 256–268. дои : 10.18632/oncotarget.844 . ПМЦ   3712571 . ПМИД   23530091 .
  63. ^ Мурата Т., Нода С., Сайто С., Кавасима Д., Сугимото А., Исомура Х. и др. (июнь 2011 г.). «Участие белка димеризации Jun 2 (JDP2) в поддержании латентного состояния вируса Эпштейна-Барра» . Журнал биологической химии . 286 (25): 22007–22016. дои : 10.1074/jbc.M110.199836 . ПМК   3121345 . ПМИД   21525011 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
  • Лердруп М., Хольмберг С., Дитрих Н., Шаулиан Э., Хердеген Т., Яэттеля М. и др. (август 2005 г.). «Истощение репрессора AP-1 JDP2 вызывает гибель клеток, сходную с апоптозом». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1745 (1): 29–37. дои : 10.1016/j.bbamcr.2005.06.008 . ПМИД   16026868 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Jun_dimerization_protein&oldid=1217015171"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 48b4558978e1f91f07c2b18ddb19742c__1712124420
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/48/2c/48b4558978e1f91f07c2b18ddb19742c.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Jun dimerization protein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)