✖


Jump to content

Фактор роста эндотелия сосудов А

    Add links
    ВЕГФА
    Доступные структуры
    ПДБ Поиск ортолога: H0YBI8 PDBe H0YBI8 RCSB
    Идентификаторы
    Псевдонимы VEGFA , MVCD1, VEGF, VPF, фактор роста эндотелия сосудов А.
    Внешние идентификаторы Опустить : 192240 ; МГИ : 103178 ; Гомологен : 2534 ; GeneCards : VEGFA ; ОМА : VEGFA – ортологи
    Ортологи
    Разновидность Человек Мышь
    Входить

    7422

    22339

    Вместе

    ENSG00000112715

    ENSMUSG00000023951

    ЮниПрот

    P15692

    Q00731

    RefSeq (мРНК)
    RefSeq (белок)
    Местоположение (UCSC) Chr 6: 43,77 – 43,79 Мб Чр 17: 46,33 – 46,34 Мб
    в PubMed Поиск [3] [4]
    Викиданные
    Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

    Фактор роста эндотелия сосудов А ( VEGF-A ) представляет собой белок , который у человека кодируется VEGFA геном . [5]

    Функция

    [ редактировать ]

    Этот ген является членом семейства факторов роста тромбоцитов (PDGF) и факторов роста эндотелия сосудов (VEGF) и кодирует белок, который часто встречается в виде гомодимера с дисульфидной связью. Этот белок представляет собой гликозилированный митоген , который специфически действует на эндотелиальные клетки и оказывает различные эффекты, включая повышение проницаемости сосудов, индуцирование ангиогенеза , васкулогенеза и роста эндотелиальных клеток, содействие миграции клеток и ингибирование апоптоза . Альтернативно были охарактеризованы сплайсированные варианты транскриптов, кодирующие либо свободно секретируемые, либо ассоциированные с клеткой изоформы. [6]

    VEGF-A проявляет выраженную активность в отношении эндотелиальных клеток сосудов , в первую очередь за счет его взаимодействия с рецепторами VEGFR1 и -R2, обнаруженными преимущественно на мембране эндотелиальных клеток. Однако он оказывает воздействие на ряд других типов клеток (например, стимуляцию миграции моноцитов / макрофагов , нейронов, раковых клеток, клеток почек и эпителия). In vitro было показано, что VEGF-A стимулирует митогенез эндотелиальных клеток и миграцию клеток . VEGF-A также является сосудорасширяющим средством и увеличивает проницаемость микрососудов и первоначально назывался фактором сосудистой проницаемости.

    Во время эмбрионального развития ангиогенез инициируется, когда клетки мезодермальной мезенхимы дифференцируются в ангиобласты, экспрессирующие рецептор фактора роста эндотелия сосудов (VEGFR-2). Поскольку эмбриональная ткань использует больше кислорода, чем получает в результате диффузии, она становится гипоксичной. Эти клетки будут секретировать сигнальную молекулу фактора эндотелия сосудов А (VEGFA), которая будет рекрутировать ангиобласты, экспрессирующие партнерский рецептор, к месту будущего ангиогенеза. Ангиобласты создадут каркасные структуры, которые образуют первичное капиллярное сплетение, из которого будет развиваться местная сосудистая система. Нарушение этого гена у мышей привело к аномальному образованию кровеносных сосудов эмбриона, что привело к недоразвитию сосудистых структур. Этот ген также активируется во многих опухолях, и его экспрессия коррелирует с развитием опухоли и является мишенью для многих разрабатываемых противораковых препаратов. Повышенные уровни этого белка обнаруживаются у пациентов с синдромом POEMS, также известным как синдром Кроу-Фуказы, который представляет собой гемангиобластное пролиферативное заболевание. Аллельные варианты этого гена связаны с микрососудистыми осложнениями диабета 1 типа и атеросклероза.

    Обзор VEGF-A

    [ редактировать ]

    Фактор роста эндотелия сосудов А (VEGF-A) представляет собой димерный гликопротеин, который играет значительную роль в нейронах и считается основным, доминирующим индуктором роста кровеносных сосудов. VEGFA необходим взрослым во время ремоделирования органов и заболеваний, затрагивающих кровеносные сосуды, например, при заживлении ран, опухолевом ангиогенезе, диабетической ретинопатии и возрастной дегенерации желтого пятна. На ранних стадиях развития позвоночных происходит васкулогенез, что означает конденсацию эндотелия в кровеносные сосуды. Дифференциация эндотелиальных клеток зависит от экспрессии VEGFA, и если экспрессия прекращается, это может привести к гибели эмбриона. VEGFA продуцируется группой из трех основных изоформ в результате альтернативного сплайсинга, и если образуются любые три изоформы (VEGFA120, VEGFA164 и VEGFA188), то это не приведет к дефектам сосудов и гибели полного нокаута VEGFA у мышей. VEGFA важен для нейронов, поскольку они тоже нуждаются в кровоснабжении, а прекращение экспрессии VEGFA в нейрональных предшественниках приведет к дефектам васкуляризации головного мозга и апоптозу нейронов. Анти-VEGFA-терапия может использоваться для лечения пациентов с нежелательным ангиогенезом и утечкой сосудов при раке и заболеваниях глаз, но также может приводить к ингибированию нейрогенеза и нейропротекции. VEGFA можно использовать для лечения пациентов с нейродегенеративными и невропатическими заболеваниями, а также для увеличения проницаемости сосудов, что остановит гематоэнцефалический барьер и увеличит инфильтрацию воспалительных клеток. [7] [8] [9]

    Использование

    [ редактировать ]

    Также подавление опухоли . [10]

    Клиническое значение

    [ редактировать ]

    Повышенный уровень этого белка связан с синдромом POEMS , также известным как синдром Кроу-Фуказы. [11] Мутации в этом гене связаны с пролиферативной и непролиферативной диабетической ретинопатией . [12]

    Лечение ишемической болезни сердца

    [ редактировать ]

    При ишемической кардиомиопатии приток крови к мышечным клеткам сердца частично или полностью снижается, что приводит к гибели клеток и образованию рубцовой ткани. Поскольку мышечные клетки заменяются фиброзной тканью, сердце теряет способность сокращаться, что нарушает работу сердца. [13] Обычно, если приток крови к сердцу нарушен, со временем образуются новые кровеносные сосуды, обеспечивающие альтернативное кровообращение для пораженных клеток. Жизнеспособность сердца после резкого ограничения кровотока зависит от способности сердца обеспечивать коллатеральное кровообращение. [14] Было обнаружено, что экспрессия VEGF-A индуцируется ишемией миокарда, а более высокий уровень экспрессии VEGF-A связан с лучшим развитием коллатерального кровообращения во время ишемии. [15] [16]

    Активация VEGF-A

    [ редактировать ]

    Когда клетки лишены кислорода, они увеличивают выработку VEGF-A. VEGF-A опосредует рост новых кровеносных сосудов из ранее существовавших сосудов (ангиогенез) путем связывания с рецепторами клеточной поверхности VEGFR1 и VEGFR2 , двумя тирозинкиназами, расположенными в эндотелиальных клетках сердечно-сосудистой системы. Эти два рецептора действуют разными путями, способствуя пролиферации и миграции эндотелиальных клеток, а также формированию трубчатых структур. [17]

    ВЕФФР2

    [ редактировать ]

    Связывание VEGF-A с VEGFR2 приводит к объединению двух молекул VEGFR2 с образованием димера. После этой димеризации под действием самого рецептора к определенным тирозинам внутри молекулы добавляется фосфатная группа в процессе, называемом аутофосфорилированием . [18] Аутофосфорилирование этих аминокислот позволяет сигнальным молекулам внутри клетки связываться с рецептором и активироваться. Эти сигнальные молекулы включают белок, активированный рецептором VEGF ( VRAP ), PLC-γ и Nck . [19] [20] [21]

    Каждый из них важен для передачи сигналов, необходимых для ангиогенеза. VRAP (также известный как Т-клеточный специфичный адаптер) и передача сигналов Nck важны для реорганизации структурных компонентов клетки, позволяя клеткам перемещаться в области, где они необходимы. [21] [22] PLC-γ жизненно важен для пролиферативных эффектов передачи сигналов VEGF-A. Активация фосфолипазы PLC-γ приводит к повышению уровня кальция в клетке, что приводит к активации протеинкиназы C (PKC). [23] PKC фосфорилирует митоген-активируемую протеинкиназу (MAPK) ERK , которая затем перемещается в ядро ​​клетки и принимает участие в передаче ядерных сигналов. [24] Попадая в ядро, ERK активирует различные факторы транскрипции, которые инициируют экспрессию генов, участвующих в клеточной пролиферации. [25] Активация другой MAPK ( p38 MAPK ) с помощью VEGFR2 важна для транскрипции генов, связанных с клеточной миграцией. [26]

    ВЕФФР1

    [ редактировать ]

    Тирозинкиназная активность VEGFR1 менее эффективна , чем активность VEGFR2, и одной ее активации недостаточно для реализации пролиферативных эффектов VEGF-A. [27] Основная роль VEGFR1 заключается в привлечении клеток, ответственных за развитие клеток крови. [28]

    Текущие исследования

    [ редактировать ]

    Было показано, что инъекции VEGF-A собакам после сильного ограничения притока крови к сердцу вызывали увеличение образования коллатеральных кровеносных сосудов по сравнению с собаками, которые не получали лечение VEGF-A. [16] На собаках также было показано, что доставка VEGF-A в области сердца с небольшим кровотоком или без него усиливает образование коллатеральных кровеносных сосудов и повышает жизнеспособность клеток в этой области. [29] В генной терапии ДНК, кодирующая интересующий ген, интегрируется в вектор вместе с элементами, которые способны способствовать экспрессии гена. Затем вектор вводят либо в мышечные клетки сердца, либо в кровеносные сосуды, снабжающие сердце. Затем естественный механизм клетки используется для экспрессии этих генов. [30] В настоящее время проводятся клинические испытания на людях для изучения эффективности генной терапии VEGF-A в восстановлении кровотока и функций областей сердца, которые сильно ограничены. [31] [32] [33] На данный момент этот тип терапии оказался безопасным и полезным. [33] [34]

    Взаимодействия

    [ редактировать ]

    Было показано, что фактор роста эндотелия сосудов А взаимодействует с:

    См. также

    [ редактировать ]

    Ссылки

    [ редактировать ]
    1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000112715 – Ensembl , май 2017 г.
    2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000023951 – Ensembl , май 2017 г.
    3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
    4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
    5. ^ Маттей М.Г., Борг Дж.П., Роснет О., Марме Д., Бирнбаум Д. (февраль 1996 г.). «Присвоение генов фактора роста эндотелия сосудов (VEGF) и фактора роста плаценты (PLGF) областям хромосомы человека 6p12-p21 и 14q24-q31 соответственно». Геномика . 32 (1): 168–169. дои : 10.1006/geno.1996.0098 . ПМИД   8786112 .
    6. ^ «Ген Энтрез: фактор роста эндотелия сосудов А» .
    7. ^ Маккензи, Франческа и Рурберг, Кристиана . «Разнообразные роли VEGF-A в нервной системе». Развитие (nd): 1371-380. http://dev.biological.org/ . 15 апреля 2012 г. Интернет. 19 марта 2013 г.
    8. ^ Крёзе, Софи, Жерар Кули, Кристин Винсент и Николь М. Дуарен. «Отрицательное влияние экспрессии гена Hox на развитие нервной системы». Разработка (без): 4301-313. http://dev.biologies.org/ . 15 сентября 2002 г. Интернет. 19 марта 2013 г.
    9. ^ Соединенные Штаты Америки. Университет Джонса Хопкинса. http://omim.org . Виктор А. МакКьюсик. Университет Джонса Хопкинса, 26 февраля 2013 г. Интернет. 19 марта 2013 г.
    10. ^ Стокманн С., Доденс А., Вайдеманн А., Чжан Н., Такеда Н., Гринберг Дж.И., Череш Д.А., Джонсон Р.С. (ноябрь 2008 г.). «Удаление фактора роста эндотелия сосудов в миелоидных клетках ускоряет онкогенез» . Природа . 456 (7223): 814–818. Бибкод : 2008Natur.456..814S . дои : 10.1038/nature07445 . ПМК   3103772 . ПМИД   18997773 .
    11. ^ Диспензиери А (ноябрь 2007 г.). «POEMS-синдром». Кровавый преподобный . 21 (6): 285–299. дои : 10.1016/j.blre.2007.07.004 . ПМИД   17850941 .
    12. ^ Ватанабе Д., Судзума К. Судзума И., Охаси Х., Одзима Т., Куримото М., Мураками Т., Кимура Т., Такаги Х. (март 2005 г.). «Уровни ангиопоэтина 2 и фактора роста эндотелия сосудов в стекловидном теле у пациентов с пролиферативной диабетической ретинопатией». Являюсь. Дж. Офтальмол . 139 (3): 476–481. дои : 10.1016/j.ajo.2004.10.004 . ПМИД   15767056 .
    13. ^ Бельтрами К.А., Финато Н., Рокко М., Феруглио Г.А., Пуричелли С., Сигола Э., Куайни Ф., Зонненблик Э.Х., Оливетти Г., Анверса П. (январь 1994 г.). «Структурные основы терминальной недостаточности при ишемической кардиомиопатии у человека» . Тираж . 89 (1): 151–63. дои : 10.1161/01.cir.89.1.151 . ПМИД   8281642 .
    14. ^ Сабиа П.Дж., Пауэрс Э.Р., Рагоста М., Сарембок И.Дж., Бервелл Л.Р., Каул С. (декабрь 1992 г.). «Связь между коллатеральным кровотоком и жизнеспособностью миокарда у пациентов с недавним инфарктом миокарда» . Н. англ. Дж. Мед . 327 (26): 1825–1831. дои : 10.1056/NEJM199212243272601 . ПМИД   1448120 .
    15. ^ Банай С., Швейки Д., Пинсон А., Чандра М., Лазарович Г., Кешет Э. (август 1994 г.). «Повышение экспрессии фактора роста эндотелия сосудов, вызванное ишемией миокарда: последствия для коронарного ангиогенеза». Кардиоваск. Рез . 28 (8): 1176–9. дои : 10.1093/cvr/28.8.1176 . ПМИД   7525061 .
    16. ^ Jump up to: а б Чалоторн Д., Клейтон Дж. А., Чжан Х., Помп Д., Фабер Дж. Э. (июль 2007 г.). «Коллатеральная плотность, ремоделирование и экспрессия VEGF-A сильно различаются между линиями мышей». Физиол. Геномика . 30 (2): 179–191. CiteSeerX   10.1.1.325.6534 . doi : 10.1152/физиологгеномика.00047.2007 . ПМИД   17426116 .
    17. ^ Хууско Дж., Мерентие М., Дейкстра М.Х., Рюханен М.М., Карвинен Х., Риссанен Т.Т., Ванвильдемерш М., Хедман М., Липпонен Дж., Хейнонен С.Е., Эрикссон Ю., Сибуя М., Юля-Херттуала С. (апрель 2010 г.). «Влияние лигандов VEGF-R1 и VEGF-R2 на ангиогенные реакции и функцию левого желудочка у мышей» . Кардиоваск. Рез . 86 (1): 122–30. дои : 10.1093/cvr/cvp382 . ПМИД   19955220 .
    18. ^ Догер-Вермазен М., Халмс Дж.Д., Бёлен П., Терман Б.И. (ноябрь 1994 г.). «Биологическая активность и сайты фосфорилирования бактериально экспрессируемого цитозольного домена KDR VEGF-рецептора». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 205 (1): 728–38. дои : 10.1006/bbrc.1994.2726 . ПМИД   7999104 .
    19. ^ Ву Л.В., Мэйо Л.Д., Данбар Дж.Д., Кесслер К.М., Озес О.Н., Уоррен Р.С., Доннер Д.Б. (март 2000 г.). «VRAP — это адаптерный белок, который связывает KDR, рецептор фактора роста эндотелиальных клеток сосудов» . Ж. Биол. Хим . 275 (9): 6059–6062. дои : 10.1074/jbc.275.9.6059 . ПМИД   10692392 .
    20. ^ Такахаши Т., Ямагути С., Чида К., Сибуя М. (июнь 2001 г.). «Один сайт аутофосфорилирования на KDR/Flk-1 необходим для VEGF-A-зависимой активации PLC-гамма и синтеза ДНК в сосудистых эндотелиальных клетках» . ЭМБО Дж . 20 (11): 2768–2778. дои : 10.1093/emboj/20.11.2768 . ПМК   125481 . ПМИД   11387210 .
    21. ^ Jump up to: а б Ламалис Л., Хоул Ф., Хуот Дж. (ноябрь 2006 г.). «Фосфорилирование Tyr1214 в VEGFR-2 запускает рекрутирование Nck и активацию Fyn, что приводит к активации SAPK2/p38 и миграции эндотелиальных клеток в ответ на VEGF» . Ж. Биол. Хим . 281 (45): 34009–34020. дои : 10.1074/jbc.M603928200 . ПМИД   16966330 .
    22. ^ Мацумото Т, Бохман С, Дикселиус Дж, Берге Т, Димберг А, Магнуссон П, Ван Л, Викнер С, Ци Дж. Х., Вернстедт С, Ву Дж., Брюхейм С., Мугишима Х., Мукхопадхьяй Д., Спуркланд А., Клаессон-Уэлш Л ( июль 2005 г.). «Передача сигнала Y951 рецептора VEGF-2 и роль адаптерной молекулы TSAd в опухолевом ангиогенезе» . ЭМБО Дж . 24 (13): 2342–2353. дои : 10.1038/sj.emboj.7600709 . ПМЦ   1173150 . ПМИД   15962004 .
    23. ^ Ся П., Айелло Л.П., Исии Х., Цзян З.Ю., Пак DJ, Робинсон Г.С., Такаги Х., Ньюсом В.П., Джирусек М.Р., Кинг Г.Л. (ноябрь 1996 г.). «Характеристика влияния фактора роста эндотелия сосудов на активацию протеинкиназы С, ее изоформ и рост эндотелиальных клеток» . Дж. Клин. Инвестируйте . 98 (9): 2018–2026. дои : 10.1172/JCI119006 . ПМК   507645 . ПМИД   8903320 .
    24. ^ Хохлачев А.В., Канагараджа Б., Вилсбахер Дж., Робинсон М., Аткинсон М., Голдсмит Э., Кобб М.Х. (май 1998 г.). «Фосфорилирование MAP-киназы ERK2 способствует ее гомодимеризации и ядерной транслокации» . Клетка . 93 (4): 605–615. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81189-7 . ПМИД   9604935 . S2CID   10773160 .
    25. ^ Цуй Техас, Лин Г, Лапензее ЧР, Калинеску А.А., Ратхор М, Стритер С, Пивиен-Пилипук Г, Лэннинг Н, Джин Х, Картер-Су С, Цинь ЗС, Шварц Дж (апрель 2011 г.). «C/EBP{beta} опосредует регулируемую гормоном роста экспрессию нескольких целевых генов» . Мол. Эндокринол . 25 (4): 681–93. дои : 10.1210/me.2010-0232 . ПМК   3063086 . ПМИД   21292824 .
    26. ^ Кобаяши М., Нишита М., Мисима Т., Охаси К., Мизуно К. (февраль 2006 г.). «MAPKAPK-2-опосредованная активация LIM-киназы имеет решающее значение для VEGF-индуцированного ремоделирования актина и миграции клеток» . ЭМБО Дж . 25 (4): 713–726. дои : 10.1038/sj.emboj.7600973 . ПМЦ   1383554 . ПМИД   16456544 .
    27. ^ Ситхарам Л., Гото Н., Мару Ю., Нойфельд Г., Ямагути С., Сибуя М. (январь 1995 г.). «Уникальная передача сигнала от тирозинкиназы FLT, рецептора фактора роста эндотелия сосудов VEGF». Онкоген . 10 (1): 135–47. ПМИД   7824266 .
    28. ^ Луттун А, Тджва М, Мунс Л, Ву Ю, Анжелило-Шеррер А, Ляо Ф, Надь Дж. А., Хупер А, Приллер Дж., Де Клерк Б, Компернолле В., Дачи Е, Болен П., Деверчин М., Герберт Дж. М., Фава Р. , Мэттис П., Кармелиет Дж., Коллен Д., Дворжак Х.Ф., Хиклин DJ, Кармелиет П. (август 2002 г.). «Реваскуляризация ишемизированных тканей с помощью лечения PlGF и ингибирование опухолевого ангиогенеза, артрита и атеросклероза с помощью анти-Flt1» . Нат. Мед . 8 (8): 831–40. дои : 10.1038/nm731 . ПМИД   12091877 . S2CID   42212854 .
    29. ^ Феррарини М., Арсик Н., Реккиа Ф.А., Зентилин Л., Заккигна С., Сюй Икс, Линке А., Джакка М., Хинтце Т.Х. (апрель 2006 г.). «Опосредованная аденоассоциированным вирусом трансдукция VEGF165 улучшает жизнеспособность сердечной ткани и функциональное восстановление после постоянной коронарной окклюзии у собак в сознании» . Цирк. Рез . 98 (7): 954–961. дои : 10.1161/01.RES.0000217342.83731.89 . ПМИД   16543500 .
    30. ^ Лаву М., Гундевар С., Лефер DJ (май 2011 г.). «Генная терапия ишемической болезни сердца» . Дж. Мол. Клетка. Кардиол . 50 (5): 742–750. дои : 10.1016/j.yjmcc.2010.06.007 . ПМЦ   2995818 . ПМИД   20600100 .
    31. ^ Розенгарт Т.К., Ли Л.И., Патель С.Р., Сэнборн Т.А., Парих М., Бергман Г.В., Хахамович Р., Шулц М., Клигфилд П.Д., Окин П.М., Хан Р.Т., Деверо Р.Б., Пост М.Р., Хакетт Н.Р., Фостер Т., Грассо Т.М., Лессер М.Л. , Исом О.В., Crystal RG (август 1999 г.). «Генная терапия ангиогенеза: оценка фазы I прямого внутримиокардиального введения аденовирусного вектора, экспрессирующего кДНК VEGF121, лицам с клинически значимой тяжелой ишемической болезнью сердца» . Тираж . 100 (5): 468–74. дои : 10.1161/01.cir.100.5.468 . ПМИД   10430759 .
    32. ^ Рипа Р.С., Ван Й., Йоргенсен Э., Джонсен Х.Е., Гессен Б., Каструп Дж. (август 2006 г.). «Интрамиокардиальная инъекция плазмиды фактора роста эндотелия сосудов-А165 с последующей введением гранулоцитарно-колониестимулирующего фактора для индукции ангиогенеза у пациентов с тяжелой хронической ишемической болезнью сердца» . Евро. Сердце Дж . 27 (15): 1785–1792. doi : 10.1093/eurheartj/ehl117 . ПМИД   16825290 .
    33. ^ Jump up to: а б Хедман М, Хартикайнен Дж, Сювенне М, Стьернвалл Дж, Хедман А, Кивеля А, Ваннинен Е, Муссало Х, Кауппила Е, Симула С, Нарванен О, Рантала А, Пеухкуринен К, Ниеминен М.С., Лааксо М, Юля-Херттуала С ( июнь 2003 г.). «Безопасность и осуществимость катетерного локального внутрикоронарного переноса генов фактора роста эндотелия сосудов для профилактики постангиопластики и стентового рестеноза, а также для лечения хронической ишемии миокарда: результаты II фазы исследования ангиогенеза Куопио (КАТ)» . Тираж . 107 (21): 2677–2683. дои : 10.1161/01.CIR.0000070540.80780.92 . ПМИД   12742981 .
    34. ^ Хедман М, Муона К, Хедман А, Кивела А, Сюванне М, Эрянен Дж, Рантала А, Стьернвалл Дж, Ниеминен М.С., Хартикайнен Дж, Юля-Херттуала С (май 2009 г.). «Восьмилетнее наблюдение за безопасностью пациентов с ишемической болезнью сердца после локального внутрикоронарного переноса гена VEGF» . Джин Тер . 16 (5): 629–634. дои : 10.1038/gt.2009.4 . ПМИД   19212427 .
    35. ^ Люке А., Карписо Д.Р., Ируэла-Ариспе М.Л. (июнь 2003 г.). «ADAMTS1/METH1 ингибирует пролиферацию эндотелиальных клеток путем прямого связывания и секвестрации VEGF165» . Ж. Биол. Хим . 278 (26): 23656–23665. дои : 10.1074/jbc.M212964200 . ПМИД   12716911 .
    36. ^ Иноки И, Сиоми Т, Хашимото Г, Эномото Х, Накамура Х, Макино К, Икеда Э, Таката С, Кобаяши К, Окада Ю (февраль 2002 г.). «Фактор роста соединительной ткани связывает фактор роста эндотелия сосудов (VEGF) и ингибирует VEGF-индуцированный ангиогенез» . ФАСЕБ Дж . 16 (2): 219–21. doi : 10.1096/fj.01-0332fje . hdl : 2297/15944 . ПМИД   11744618 . S2CID   39414461 .
    37. ^ Мамлюк Р., Гехтман З., Катчер М.Е., Гасюнас Н., Галлахер Дж., Клагсбрун М. (июль 2002 г.). «Нейуропилин-1 связывает фактор роста эндотелия сосудов 165, фактор роста плаценты-2 и гепарин через свой домен b1b2» . Ж. Биол. Хим . 277 (27): 24818–24825. дои : 10.1074/jbc.M200730200 . ПМИД   11986311 .
    38. ^ Сокер С., Такашима С., штаб-квартира Мяо, Нойфельд Г., Клагсбрун М. (март 1998 г.). «Нейуропилин-1 экспрессируется эндотелиальными и опухолевыми клетками как специфичный для изоформы рецептор фактора роста эндотелия сосудов» . Клетка . 92 (6): 735–745. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81402-6 . ПМИД   9529250 . S2CID   547080 .
    [ редактировать ]
    • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P15692 (фактор роста эндотелия сосудов A) в PDBe-KB .

    Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

    Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Vascular_endothelial_growth_factor_A&oldid=1215945159"
    Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
    Arc.Ask3.Ru
    Номер скриншота №: 64efc156b0c089cdc016ff3d4bc1affc__1711582560
    URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/64/fc/64efc156b0c089cdc016ff3d4bc1affc.html
    Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
    Vascular endothelial growth factor A - Wikipedia
    Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)