✖


Jump to content

ПТПРМ

ПТПРМ
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы PTPRM , PTPRL1, R-PTP-MU, RPTPM, RPTPU, hR-PTPu, протеинтирозинфосфатаза, рецептор типа М, рецептор протеинтирозинфосфатазы типа М
Внешние идентификаторы ОМИМ : 176888 ; МГИ : 102694 ; Гомологен : 37694 ; GeneCards : ПТПРМ ; ОМА : ПТПРМ - ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

5797

19274

Вместе

ENSG00000173482

ENSMUSG00000033278

ЮниПрот

P28827

P28828

RefSeq (мРНК)

НМ_008984
НМ_001357625

RefSeq (белок)

НП_033010
НП_001344554

Местоположение (UCSC) Чр 18: 7,57 – 8,41 Мб Чр 17: 66,97 – 67,66 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Тирозин-протеинфосфатаза мю рецепторного типа представляет собой фермент , который у человека кодируется PTPRM геном . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

Функция

[ редактировать ]

Белок, кодируемый этим геном, является членом семейства протеинтирозинфосфатаз ( PTP). Белковые тирозинфосфатазы — это белковые ферменты, которые удаляют фосфатные фрагменты из остатков тирозина в других белках. Тирозинкиназы — это ферменты, которые добавляют фосфаты к остаткам тирозина и являются ферментами, противоположными PTP. Известно, что PTP являются сигнальными молекулами, которые регулируют различные клеточные процессы, включая рост клеток, дифференцировку, митотический цикл и онкогенную трансформацию. ПТП могут быть как цитозольными, так и трансмембранными. [ 8 ] [ 9 ]

Структура

[ редактировать ]

Трансмембранные PTP известны как рецепторные протеинтирозинфосфатазы (RPTP). RPTP представляют собой однопроходные трансмембранные белки, обычно имеющие один или два каталитических домена во внутриклеточном домене (часть белка, находящаяся внутри клетки) и разнообразные внеклеточные структуры (часть белка, находящаяся вне клетки). [ 10 ] [ 11 ]

PTPmu обладает внеклеточной областью, одной трансмембранной областью, околомембранным доменом длиной 158 аминокислот и двумя тандемными доменами тирозинфосфатазы (называемыми D1 и D2) во внутриклеточном домене и, таким образом, представляет собой RPTP. [ 5 ] Только проксимальный домен фосфатазы мембраны, D1, является каталитически активным. Внеклеточная область содержит домен меприна-А5-антигена-PTP mu (MAM), Ig-подобный домен и четыре повтора, подобных фибронектину типа III. Существуют и другие RPTP, похожие на PTPmu. Все эти белки сгруппированы как RPTP типа IIb и включают PTPkappa (κ), PTPrho (ρ) и PCP-2. Структура RPTP типа IIb классифицирует их как членов суперсемейства иммуноглобулинов молекул клеточной адгезии , помимо того, что они являются тирозинфосфатазами. [ 10 ] [ 12 ] Структура PTPmu предполагает, что он может регулировать клеточную адгезию и миграцию, используя свойства своей молекулы внеклеточной клеточной адгезии, а также регулировать уровень фосфорилирования тирозина внутри клеток с помощью своего каталитического домена тирозинфосфатазы. О RPTP, включая PTPmu, написан ряд обзоров. [ 10 ] [ 11 ] [ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] [ 17 ] [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ] PTPmu экспрессируется в тканях различных органов организма, включая легкие, сердце и мозг. [ 22 ] поджелудочная железа, [ 23 ] эндотелиальные клетки в капиллярах и артериях по всему телу, [ 24 ] [ 25 ] [ 26 ] и в клетках сетчатки и головного мозга. [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ] [ 31 ] Было показано, что PTPmu увеличивает количество мРНК K+-канала Kv1.5 в сердечных миоцитах, когда клетки CHO, экспрессирующие PTPmu, культивируют с сердечными миоцитами. [ 32 ]

Гомофильное связывание

[ редактировать ]

Белок PTPmu, экспрессируемый на поверхности клеток, способен опосредовать связывание между двумя клетками, что приводит к кластеризации клеток, известной как межклеточная агрегация. [ 33 ] [ 34 ] PTPmu достигает этого путем взаимодействия с другой молекулой PTPmu на соседней клетке, известной как гомофильное связывание. Домен Ig PTPmu отвечает за содействие гомофильному связыванию. [ 35 ] Домен Ig также отвечает за локализацию PTPmu на поверхности плазматической мембраны клетки. [ 36 ] Способность близкородственных молекул, таких как PTPmu и PTPkappa, разделяться и связываться только с идентичными (гомологичными) молекулами, известная как сортировка, приписывается домену MAM. [ 37 ] Повторы MAM, Ig и первые два повтора FNIII представляют собой минимальные внеклеточные домены, необходимые для эффективной межклеточной адгезии. [ 35 ] [ 36 ] [ 37 ] [ 38 ] [ 39 ] [ 40 ] [ 41 ] Кристаллографические исследования показали, что домены MAM и Ig тесно связаны в одну функциональную единицу. [ 39 ] Дополнительный анализ кристаллической структуры, проведенный Арическу и его коллегами, предсказал, что адгезивный интерфейс между двумя белками PTPμ находится между доменами MAM и Ig одного белка PTPμ и взаимодействует с первым и вторым доменами FN III второго белка PTPμ. [ 40 ] РПТП типа IIb опосредуют адгезию, за исключением PCP-2. [ 42 ]

Активность тирозинфосфатазы

[ редактировать ]

Существует несколько способов регулирования каталитической активности RPTP (обзоры см. [ 11 ] [ 14 ] [ 17 ] [ 43 ] ). Димеризация идентичных белков RPTP на поверхности клетки оставляет домены PTP либо в открытой активной конформации, как в случае PTPmu. [ 44 ] и ЛАР, [ 45 ] или в ингибированной конформации, которая делает каталитический домен недоступным, в случае CD45, [ 46 ] ПТПальфа, [ 47 ] и PTPzeta/бета. [ 48 ] Связывание различных частей белка с самим собой (например, путем сворачивания для взаимодействия с самим собой), известное как внутримолекулярные взаимодействия, может влиять на активность RPTP. Цитоплазматические домены разных RPTP могут взаимодействовать. [ 49 ] [ 50 ] с образованием гетеродимеров белков RPTP, которые затем влияют на каталитическую активность (см., например, [ 51 ] ).

Регуляция каталитической активности PTPmu сложна. Как и большинство RPTP, проксимальный к мембране (или D1) фосфатазный домен PTPmu каталитически активен. [ 52 ] При высокой плотности клеток, когда молекулы PTPmu гомофильно связываются друг с другом, уровни фосфотирозина снижаются. [ 53 ] Это предполагает, что PTPmu может быть каталитически активным при высокой плотности клеток. Субстраты PTPmu (белки, которые дефосфорилируются с помощью PTPmu), такие как p120катенин , имеют тенденцию к дефосфорилированию при высокой плотности клеток. [ 54 ] поддерживая гипотезу о том, что PTPmu каталитически активен при гомофильном связывании. PTPmu конститутивно димеризован благодаря своему внеклеточному домену. [ 55 ]

Анализ кристаллической структуры D1 PTPmu показал, что димеры PTPmu находятся в открытой активной конформации. [ 44 ] Несмотря на то, что димеры PTPmu могут быть активными, дополнительное исследование показывает, что внеклеточный домен PTPmu снижает активность фосфатазы. В этом исследовании было показано, что цитоплазматический домен PTPmu (молекула PTPmu, лишенная внеклеточного домена) обладает большей фосфатазной активностью, чем полноразмерный белок в ферментативном анализе фосфатазы. [ 56 ]

PTPmu имеет длинный околомембранный домен, который, вероятно, влияет на каталитическую активность. Околомембранный домен PTPmu может связываться либо с D1, либо с D2 PTPmu, но только в пределах одного и того же мономера PTPmu. [ 57 ] Было высказано предположение, что удаление околомембранного домена из PTPmu снижает активность фосфатазы PTPmu. [ 52 ] Домен D2 PTPmu также регулирует его активность. Хотя первоначально было показано, что он положительно регулирует активность фосфатазы, [ 52 ] Было показано, что домен D2 отрицательно влияет на каталитическую активность PTPmu. [ 58 ] Клиновидный мотив, расположенный у D1, также регулирует каталитическую активность. [ 59 ] Использование пептида с той же последовательностью, что и мотив клина, ингибирует функции, опосредованные PTPmu. [ 59 ] [ 60 ] [ 61 ] [ 62 ]

Определенные стимулы также могут влиять на активность PTP. Например, изменение клеточного окисления вызывает конформационные изменения в цитоплазматическом домене PTPmu, которые могут влиять на его тирозинфосфатазную активность или связывание внеклеточных лигандов. [ 55 ]

Кадгерин-зависимая адгезия

[ редактировать ]

Классические кадгерины являются важными белками для связывания клеток в организме («in vivo»), где они обычно стабилизируют межклеточные соединения, известные как адгезионные соединения. Кадгерины стабилизируют слипчивые соединения посредством взаимодействия цитоплазматических доменов кадгерина с белками катенина, такими как p120-катенин , бета-катенин и альфа-катенин . Катенины , в свою очередь, связываются с актиновым цитоскелетом. Связывание этих белков с актиновым цитоскелетом предотвращает рост актина (процесс, известный как полимеризация) и, следовательно, сохраняет клетки в неподвижном состоянии. Кадгерины регулируют межклеточную адгезию во время развития организма и во взрослой ткани. Нарушение белков кадгерина в результате генетических изменений или изменений структуры или функции белка связано с прогрессированием опухоли. Примечательно, что PTPmu регулирует адгезию клеток к классическим кадгеринам. [ 63 ] PTPmu, вероятно, регулирует кадгерин-зависимую адгезию, взаимодействуя как с кадгеринами, так и с катенинами через цитоплазматический домен PTPmu. В подтверждение этого утверждения было показано, что PTPmu взаимодействует и/или дефосфорилирует многие сигнальные белки, участвующие в регуляции комплекса кадгерин-катенин, включая катенин p120 . [ 54 ] и E-кадгерин ( CDH1 (ген) ) и N-кадгерин ( CDH2 ). [ 22 ] [ 64 ] Также было показано, что PTPmu взаимодействует с рецептором фактора роста гепатоцитов c-Met , белком, который также локализован в слипчивых соединениях. [ 65 ] Хотя катенин p120 является потенциальным субстратом PTPmu, [ 54 ] другие предположили, что взаимодействие между PTPmu и катенинами является лишь опосредованным через E-кадгерин. [ 66 ] Интегрин α3β1 и тетраспанин CD151 регулируют экспрессию гена PTPmu, способствуя опосредованной E-кадгерином межклеточной адгезии. [ 67 ]

Помимо катенинов и кадгеринов, PTPmu дефосфорилирует PIPKIγ90 и нектин-3 ( PVRL3 ), чтобы стабилизировать адгезионные соединения на основе E-кадгерина. [ 68 ] PTPmu также дефосфорилирует другой белок клеточного соединения, connexin 43 . Взаимодействие между коннексином 43 и PTPmu усиливает связь через щелевые соединения. [ 69 ]

Адгезия эндотелиальных клеток

[ редактировать ]

PTPμ экспрессируется в эндотелиальных клетках вены пуповины человека ( HUVEC ). [ 70 ] и в капиллярах развивающегося мозга. [ 24 ] Экспрессия PTPμ в клетках HUVEC увеличивается при более высокой плотности клеток. [ 70 ] Исследования экспрессии PTPμ в тканях животных показали, что PTPμ преимущественно экспрессируется в эндотелиальных клетках артерий и капилляров, а также в гладких мышцах сердца, помимо клеток головного мозга. [ 25 ] [ 26 ] Из-за этой специализированной экспрессии в эндотелиальных клетках артерий и из-за того, что PTPμ, как обнаружено, связывается с белками, участвующими в поддержании межклеточных соединений эндотелия, такими как VE-кадгерин, [ 71 ] Предполагается, что PTPμ регулирует образование или проницаемость соединений эндотелиальных клеток. Было показано, что PTPμ участвует в механотрансдукции, которая возникает в результате изменений кровотока и влияет на опосредованное эндотелиальными клетками расширение кровеносных сосудов, процесс, вызванный « напряжением сдвига ». [ 72 ] Когда PTPmu отсутствует у мышей (мыши с нокаутом PTPmu -/-), канюлированные брыжеечные артерии обнаруживают уменьшенную дилатацию, индуцированную потоком (или индуцированную «напряжением сдвига»). [ 72 ] Активность тирозинфосфатазы PTPmu активируется напряжением сдвига. [ 73 ] Кавеолин 1 представляет собой каркасный белок, обогащенный соединениями эндотелиальных клеток, который также связан с реакциями, регулируемыми напряжением сдвига. [ 73 ] Кавеолин 1 дефосфорилируется по тирозину 14 в ответ на напряжение сдвига, и предполагается, что PTPmu катализирует эту реакцию. [ 73 ]

Миграция клеток

[ редактировать ]

Вырост нейрита

[ редактировать ]

PTPmu экспрессируется в развивающемся мозге и сетчатке. [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ] [ 31 ] [ 74 ] Клетка мозга, или нейрон, имеет тело клетки, содержащее ядро ​​и два типа отростков или отростков, вырастающих из тела клетки: дендритов и аксонов. Дендриты обычно получают входные данные от других нейронов, а аксоны отправляют выходные данные соседним нейронам. Эти отростки называются нейритами при выращивании «in vitro» на чашках для тканевых культур, поскольку неясно, являются ли они дендритами или аксонами. Исследования роста «in vitro» полезны для оценки механизмов, которые нейроны используют для роста и функционирования. Анализ роста нейритов — это тип эксперимента, в котором нейроны помещают на различные клейкие подложки на чашках с тканевой культурой. Анализ роста нейритов предназначен для имитации роста нейронов внутри организма. Во время развития нервной системы аксоны нейронов достигают своих часто удаленных целей, реагируя на различные субстраты в окружающей среде, так называемые направляющие сигналы, которые являются привлекательными, отталкивающими или просто разрешающими, то есть эти субстраты притягивают аксоны к себе, от себя. или действовать таким образом, чтобы обеспечить рост соответственно. Когда PTPmu наносится на чашку в качестве субстрата «in vitro», он способствует росту нейритов. [ 27 ] PTPmu также действует как направляющий сигнал во время развития нервной системы, отталкивая нейриты височной нервной сетчатки, одновременно обеспечивая рост нейритов из носовой нервной сетчатки. [ 28 ] Экспрессия белка PTPmu, способного дефосфорилировать остатки тирозина, необходима для обеспечения как роста носовых нейритов, так и отталкивания височных нейритов. [ 75 ] Блокируя экспрессию белка PTPmu с помощью антисмысловой технологии или экспрессируя каталитически неактивные мутанты PTPmu (молекулы PTPmu, которые не могут дефосфорилировать свои целевые белки) в развивающейся сетчатке, было показано, что PTPmu необходим для развития нервной сетчатки. . [ 29 ]

PTPmu также регулирует рост нейритов классических кадгеринов. Активность тирозинфосфатазы PTPmu необходима для роста нейритов классических кадгеринов E-, N- и R-кадгерина, [ 27 ] [ 60 ] [ 61 ] предполагая, что PTPmu дефосфорилирует ключевые компоненты комплекса кадгерин-катенин, чтобы регулировать миграцию аксонов. Опять же, это подчеркивает, что PTPmu, вероятно, регулирует кадгерин-зависимые процессы через свой цитоплазматический домен.

Были идентифицированы различные сигналы, необходимые для PTPmu-опосредованного роста и отталкивания нейритов. Некоторые из этих сигналов представляют собой белки, которые взаимодействуют с PTPmu или связываются с ним, тогда как другие могут дефосфорилироваться с помощью PTPmu. PTPmu взаимодействует с каркасными белками RACK1/ GNB2L1 , [ 76 ] и IQGAP1 . [ 77 ] IQGAP1 представляет собой каркас для GTPases семейства Rho , E-кадгерина , бета-катенина и других белков. Связывание IQGAP1 с Rho GTPases необходимо для PTPmu-опосредованного роста нейритов. [ 77 ] Растущий кончик нейрона, конус роста, имеет особый вид в зависимости от того, какие сигналы активируются внутри конуса роста при его соприкосновении с различными субстратами. Морфология конусов роста на PTPmu и отталкивание височных нейритов регулируются членом семейства Rho GTPase, Cdc42. [ 78 ] [ 79 ] Ингибирование Rho GTPase Rac1 способствовало росту нейритов на PTPmu из нейронов височной сетчатки. [ 79 ]

Белки PLCγ1 ( PLCG1 ), PKCδ ( PRKCD ) и BCCIP являются субстратами PTPmu. [ 80 ] Активность PKCδ необходима для опосредованного PTPmu роста нейритов. [ 81 ] и PTPmu-опосредованное отталкивание нейритов. [ 82 ] Экспрессия BCCIP необходима для PTPmu-опосредованного роста нейритов. [ 83 ] PTPmu расщепляется при некоторых видах рака головного мозга, что приводит к ядерной транслокации цитоплазматического домена PTPmu (см. ниже). Возможная функция взаимодействия BCCIP-PTPmu может заключаться в транспортировке внутриклеточного фрагмента PTPmu в ядро ​​клетки. Таким образом, PTPmu дефосфорилирует PKCδ, PLCγ1 и BCCIP и связывается с IQGAP1. Экспрессия и/или активность всех этих белков и Cdc42 необходима для PTPmu-опосредованного роста нейритов. Кроме того, активность GTPase Rac1 способствует опосредованному PTPmu отталкиванию нейритов.

Рак

[ редактировать ]

Уровень PTPmu снижается в клетках и тканях мультиформной глиобластомы (GBM) по сравнению с нормальной контрольной тканью или клетками. [ 84 ] Снижение экспрессии PTPmu в клетках GBM связано с повышенной миграцией клеток GBM. [ 84 ] [ 85 ] [ 86 ] [ 87 ] Было обнаружено, что экспрессия PTPmu снижается в клетках GBM за счет протеолиза полноразмерного белка с образованием внеклеточного фрагмента. [ 88 ] и цитоплазматически высвобождаемый внутриклеточный фрагмент, способный перемещаться в ядро. [ 62 ] Расщепление PTPmu аналогично расщеплению, выявленному для сигнального пути Notch . PTPmu сначала расщепляется с образованием двух нековалентно связанных фрагментов: [ 35 ] [ 53 ] вероятно, через фуриноподобную эндопептидазу в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР), как было продемонстрировано для другого RPTP, LAR (или PTPRF ). [ 89 ] [ 90 ] Затем PTPmu, вероятно, расщепляется протеазой А-дезинтегрина и металлопротеиназы (ADAM) во внеклеточном домене PTPmu с высвобождением оторвавшегося внеклеточного фрагмента, а затем комплексом гамма-секретазы в трансмембранном домене с высвобождением внутриклеточного фрагмента PTPmu (см. [ 20 ] и [ 21 ] Расщепление PTPmu, вероятно, повлияет на партнеров по передаче сигналов, к которым PTPmu будет иметь доступ, как было предложено. (Филлипс-Мейсон, Крейг и Брейди-Калней, 2011 г.). PLCγ1 представляет собой субстрат PTPmu. [ 80 ] Активность PLCγ1 необходима для обеспечения миграции клеток GBM в отсутствие PTPmu, [ 80 ] таким образом, кажется вероятным, что дефосфорилирование PTPmu PLCγ1 предотвращает PLCγ1-опосредованную миграцию. Расщепление молекул клеточной адгезии , таких как PTPmu, также связано с нарушением регуляции контактного ингибирования роста, наблюдаемого в раковых клетках. [ 20 ] Было предложено, что визуализация отделившегося внеклеточного фрагмента PTPmu является эффективным средством определения границ опухоли GBM «in vivo». [ 88 ] Пептиды PTPmu с флуоресцентной меткой, которые гомофильно связываются с выделяющимися внеклеточными доменами PTPmu, способны преодолевать гематоэнцефалический барьер и идентифицировать границы опухоли на моделях ГБМ на грызунах. [ 88 ]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что PTPRM взаимодействует с:

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000173482 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000033278 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Перейти обратно: а б Геббинк М.Ф., ван Эттен И., Хатебур Г., Суйкербейк Р., Бейерсберген Р.Л., Гертс ван Кессель А., Муленаар В.Х. (ноябрь 1991 г.). «Клонирование, экспрессия и хромосомная локализация нового предполагаемого рецептороподобного протеина тирозинфосфатазы» . ФЭБС Летт . 290 (1–2): 123–30. дои : 10.1016/0014-5793(91)81241-Y . ПМИД   1655529 . S2CID   7237197 .
  6. ^ Суйкербейк Р.Ф., Геббинк М.Ф., Муленаар В.Х., Гертс ван Кессель А. (ноябрь 1993 г.). «Точное картирование человеческого рецептороподобного гена протеинтирозинфосфатазы (PTPRM) с 18p11.2 методом флуоресцентной гибридизации in situ». Цитогенетический клеточный генетик . 64 (3–4): 245–6. дои : 10.1159/000133598 . ПМИД   8404049 .
  7. ^ «Ген Энтреза: протеин тирозинфосфатаза PTPRM, тип рецептора, М» .
  8. ^ Тонкс Н.К., Ян Кью, Флинт А.Дж., Геббинк М.Ф., Франца Б.Р., Хилл Д.Э., Сан Х., Брэйди-Калней С. (1992). «Протеин-тирозинфосфатазы: проблемы растущей семьи» (PDF) . Холодный источник Harb Symp Quant Biol . 57 : 87–94. дои : 10.1101/sqb.1992.057.01.012 . ПМИД   1339708 .
  9. ^ Брейди-Калнай С.М., Тонкс Н.К. (март 1994 г.). «Белковые тирозинфосфатазы: от структуры к функции». Тенденции клеточной биологии . 4 (3): 73–6. дои : 10.1016/0962-8924(94)90172-4 . ПМИД   14731595 .
  10. ^ Перейти обратно: а б с Брейди-Калней С (1998). «Ig-суперсемейство фосфатаз». В Питере Зондереггере (ред.). Молекулы суперсемейства Ig в нервной системе (6-е изд.). Цюрих: Издательство Harwood Academic Publishers.
  11. ^ Перейти обратно: а б с Брейди-Калней С (2001). «Белковые тирозинфосфатазы». В Беккерле, М. (ред.). Клеточная адгезия: границы молекулярной биологии (39-е изд.). Оксфорд, Великобритания: Издательство Оксфордского университета. стр. 217–258.
  12. ^ Брейди-Калнай С.М., Тонкс Н.К. (1995). «Белковые тирозинфосфатазы как рецепторы адгезии». Curr Opin Cell Biol . 7 (5): 650–7. дои : 10.1016/0955-0674(95)80106-5 . ПМИД   8573339 .
  13. ^ Брейди-Калнай С.М., Тонкс Н.К. (1994). «Рецепторные протеинтирозинфосфатазы, клеточная адгезия и передача сигнала». Достижения в области протеинфосфатаз . 8 : 241–71. ISSN   0775-051X .
  14. ^ Перейти обратно: а б Биксби Дж.Л. (март 2001 г.). «Лиганды и передача сигналов через тирозинфосфатазы рецепторного типа» . ИУБМБ Жизнь . 51 (3): 157–63. дои : 10.1080/152165401753544223 . ПМИД   11547917 . S2CID   44938812 .
  15. ^ Бельтран П.Дж., Биксби Дж.Л. (январь 2003 г.). «Рецепторные протеинтирозинфосфатазы как медиаторы клеточной адгезии» . Передний. Биосци . 8 (4): d87–99. дои : 10.2741/941 . ПМИД   12456340 .
  16. ^ Джонсон К.Г., Ван Вектор Д. (2003). «Рецепторные протеинтирозинфосфатазы в развитии нервной системы». Физиол преп . 83 (1): 1–24. doi : 10.1152/physrev.00016.2002 . ПМИД   12506125 .
  17. ^ Перейти обратно: а б Энслен-Крейг С.Э., Брейди-Калней С.М. (2004). «Рецепторные протеинтирозинфосфатазы регулируют развитие нейронов и направление аксонов» . Дев Биол . 275 (1): 12–22. дои : 10.1016/j.ydbio.2004.08.009 . ПМИД   15464569 .
  18. ^ Берридж К., Састри С.К., Салли Дж.Л. (2006). «Регуляция клеточной адгезии протеин-тирозинфосфатазами. I. Клеточная адгезия» . J Биол Хим . 281 (23): 15593–6. дои : 10.1074/jbc.R500030200 . ПМИД   16497668 .
  19. ^ Салли Дж.Л., Виттхен Э.С., Берридж К. (2006). «Регуляция клеточной адгезии протеин-тирозинфосфатазами: II. Межклеточная адгезия» . J Биол Хим . 281 (24): 16189–92. дои : 10.1074/jbc.R600003200 . ПМИД   16497667 .
  20. ^ Перейти обратно: а б с Крейг С.Э., Брейди-Калней С.М. (2011). «Раковые клетки разрезают молекулы адгезии гомофильных клеток и убегают» . Рак Рез . 71 (2): 303–9. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-10-2301 . ПМЦ   3343737 . ПМИД   21084269 .
  21. ^ Перейти обратно: а б Крейг С.Э., Брейди-Калней С.М. (2011). «Происходящие из опухоли внеклеточные фрагменты рецепторных протеинтирозинфосфатаз (RPTP) как инструменты молекулярной диагностики рака» . Противораковые агенты Med Chem . 11 (1): 133–40. дои : 10.2174/187152011794941244 . ПМЦ   3337336 . ПМИД   21235433 .
  22. ^ Перейти обратно: а б с д Брейди-Калнай С.М., Римм Д.Л., Тонкс Н.К. (1995). «Рецепторный белок тирозинфосфатаза PTPmu связывается с кадгеринами и катенинами in vivo» . J Клеточная Биол . 130 (4): 977–86. дои : 10.1083/jcb.130.4.977 . ПМК   2199947 . ПМИД   7642713 .
  23. ^ Шнекенбургер Дж., Майерле Дж., Саймон П., Домшке В., Лерх М.М. (1999). «Дефосфорилирование тирозина белка и поддержание клеточных спаек в поджелудочной железе». Энн, Нью-Йоркская академия наук . 880 (1): 157–65. Бибкод : 1999NYASA.880..157S . дои : 10.1111/j.1749-6632.1999.tb09518.x . ПМИД   10415859 . S2CID   35492083 .
  24. ^ Перейти обратно: а б Соммер Л., Рао М., Андерсон DJ (1997). «RPTP delta и новая протеинтирозинфосфатаза RPTP psi экспрессируются в ограниченных областях развивающейся центральной нервной системы» . Дев Дин . 208 (1): 48–61. doi : 10.1002/(SICI)1097-0177(199701)208:1<48::AID-AJA5>3.0.CO;2-1 . ПМИД   8989520 .
  25. ^ Перейти обратно: а б Бьянки С., Селлке Ф.В., Дель Веккио Р.Л., Тонкс Н.К., Нил Б.Г. (1999). «Протеин-тирозинфосфатаза мю рецепторного типа экспрессируется в специфических слоях эндотелия сосудов in vivo». Exp Cell Res . 248 (1): 329–38. doi : 10.1006/excr.1999.4428 . ПМИД   10094839 .
  26. ^ Перейти обратно: а б Куп Э.А., Лопес С.М., Фейкен Э., Блюссен Х.А., ван дер Валк М., Воест Э.Э., Маммери К.Л., Муленаар В.Х., Геббинк М.Ф. (2003). «Экспрессия рецепторного белка тирозинфосфатазы mu как маркер гетерогенности эндотелиальных клеток; анализ экспрессии гена RPTPmu с использованием мышей с нокаутом LacZ». Int J Dev Biol . 47 (5): 345–54. ПМИД   12895029 .
  27. ^ Перейти обратно: а б с д Берден-Галли С.М., Брейди-Калней С.М. (1999). «PTPmu регулирует N-кадгерин-зависимый рост нейритов» . J Клеточная Биол . 144 (6): 1323–36. дои : 10.1083/jcb.144.6.1323 . ПМК   2150569 . ПМИД   10087273 .
  28. ^ Перейти обратно: а б с Берден-Галли С.М., Энсслен С.Е., Брейди-Калней С.М. (2002). «Протеин тирозинфосфатаза-му дифференциально регулирует рост нейритов носовых и височных нейронов сетчатки» . Дж. Нейроски . 22 (9): 3615–27. doi : 10.1523/JNEUROSCI.22-09-03615.2002 . ПМК   6758368 . ПМИД   11978837 .
  29. ^ Перейти обратно: а б с Энслен С.Е., Росдал Дж.А., Брейди-Калнай С.М. (2003). «Рецепторный белок тирозинфосфатаза мю, PTPmu, регулирует гистогенез сетчатки курицы» . Дев Биол . 264 (1): 106–18. дои : 10.1016/j.ydbio.2003.08.009 . ПМИД   14623235 .
  30. ^ Перейти обратно: а б Чилтон Дж. К., Стокер А. В. (2000). «Экспрессия рецепторных протеинтирозинфосфатаз в спинном мозге эмбрионов цыплят». Мол клеточные нейроны . 16 (4): 470–80. дои : 10.1006/mcne.2000.0887 . ПМИД   11085882 . S2CID   24084590 .
  31. ^ Перейти обратно: а б Ледиг М.М., Маккиннелл И.В., Мрсик-Флогель Т., Ван Дж., Альварес С., Мейсон И., Биксби Дж.Л., Мюллер Б.К., Стокер А.В. (1999). «Экспрессия рецепторных тирозинфосфатаз во время развития ретинотектальной проекции цыпленка». Дж. Нейробиол . 39 (1): 81–96. doi : 10.1002/(SICI)1097-4695(199904)39:1<81::AID-NEU7>3.0.CO;2-K . ПМИД   10213455 .
  32. ^ Гершман К.М., Левитан Е.С. (2000). «RPTPmu и фосфорилирование белка тирозина регулируют экспрессию мРНК K (+) канала во взрослых кардиомиоцитах». Am J Physiol Cell Physiol . 278 (2): C397–403. дои : 10.1152/ajpcell.2000.278.2.C397 . ПМИД   10666036 .
  33. ^ Брэди-Калнай С.М., Флинт А.Дж., Тонкс Н.К. (1993). «Гомофильное связывание PTP mu, белка тирозинфосфатазы рецепторного типа, может опосредовать межклеточную агрегацию» . J Клеточная Биол . 122 (4): 961–72. дои : 10.1083/jcb.122.4.961 . ПМК   2119586 . ПМИД   8394372 .
  34. ^ Геббинк М.Ф., Зондаг Г.К., Вубболтс Р.В., Бейерсберген Р.Л., ван Эттен И., Муленаар В.Х. (1993). «Клеточно-клеточная адгезия, опосредованная рецептороподобным белком тирозинфосфатазой» . J Биол Хим . 268 (22): 16101–4. дои : 10.1016/S0021-9258(19)85392-9 . ПМИД   8393854 .
  35. ^ Перейти обратно: а б с Брейди-Калнай С.М., Тонкс Н.К. (1994). «Идентификация гомофильного сайта связывания рецепторного белка тирозинфосфатазы PTP mu» . J Биол Хим . 269 ​​(45): 28472–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)46951-7 . ПМИД   7961788 .
  36. ^ Перейти обратно: а б Дель Веккио Р.Л., Тонкс Н.К. (2005). «Консервативный домен иммуноглобулина контролирует субклеточную локализацию белка гомофильного рецептора адгезии — тирозинфосфатазы мю» . J Биол Хим . 280 (2): 1603–12. дои : 10.1074/jbc.M410181200 . ПМИД   15491993 .
  37. ^ Перейти обратно: а б Зондаг Г.К., Конингштейн Г.М., Цзян Ю.П., Сап Дж., Муленаар В.Х., Геббинк М.Ф. (1995). «Гомофильные взаимодействия, опосредованные рецепторными тирозинфосфатазами мю и каппа. Критическая роль нового внеклеточного домена МАМ» . J Биол Хим . 270 (24): 14247–50. дои : 10.1074/jbc.270.24.14247 . ПМИД   7782276 .
  38. ^ Чисмасиу В.Б., Денес С.А., Рейлендер Х., Мишель Х., Шедлачек С.Е. (2004). «Домен MAM (меприн/А5-белок/PTPmu) представляет собой гомофильный сайт связывания, способствующий латеральной димеризации рецептороподобного протеин-тирозинфосфатазы мю» . J Биол Хим . 279 (26): 26922–31. дои : 10.1074/jbc.M313115200 . ПМИД   15084579 .
  39. ^ Перейти обратно: а б Арическу А.Р., Достопочтенный В.К., Зибольд С., Лу В., ван дер Мерве П.А., Джонс Э.Ю. (2006). «Молекулярный анализ рецепторного белка тирозинфосфатазы мю-опосредованной клеточной адгезии» . ЭМБО Дж. 25 (4): 701–12. дои : 10.1038/sj.emboj.7600974 . ПМЦ   1383555 . ПМИД   16456543 .
  40. ^ Перейти обратно: а б Арическу А.Р., Зибольд С., Чоудхури К., Чанг В.Т., Лу В., Дэвис С.Дж., ван дер Мерве П.А., Джонс Е.Ю. (2007). «Структура адгезионного взаимодействия тирозинфосфатазы раскрывает механизм спейсер-зажима». Наука 317 (5842): 1217–20. Бибкод : 2007Научный... 317.1217A дои : 10.1126/science.1144646 . ПМИД   17761881 . S2CID   15702183 .
  41. ^ Арическу А.Р., Зибольд С., Джонс Э.Ю. (2008). «Рецептор протеинтирозинфосфатазы микро: измеряем, куда приклеить». Биохим Соц Транс . 36 (Часть 2): 167–72. дои : 10.1042/BST0360167 . ПМИД   18363557 .
  42. ^ Бека С., Чжан П., Крейг С.Е., Лодовски Д.Т., Ван З., Брэйди-Калней С.М. (2010). «Характеристика адгезивных свойств протеинтирозинфосфатаз рецепторов подсемейства IIb» . Клеи Cell Communication . 17 (2): 34–47. дои : 10.3109/15419061.2010.487957 . ПМЦ   3337334 . ПМИД   20521994 .
  43. ^ Петроне А, Сап Дж (2000). «Новые проблемы в функции рецептора протеинтирозинфосфатазы: устранение тумана или просто смещение?» . J Cell Sci . 113 (13): 2345–54. дои : 10.1242/jcs.113.13.2345 . ПМИД   10852814 .
  44. ^ Перейти обратно: а б Хоффманн К.М., Тонкс Н.К., Барфорд Д. (1997). «Кристаллическая структура домена 1 рецептора протеин-тирозинфосфатазы мю» . J Биол Хим . 272 (44): 27505–8. дои : 10.1074/jbc.272.44.27505 . ПМИД   9346878 .
  45. ^ Нам Х.Дж., Пой Ф., Крюгер NX, Сайто Х., Фредерик Калифорния (1999). «Кристаллическая структура доменов тандемной фосфатазы RPTP LAR» . Клетка . 97 (4): 449–57. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80755-2 . ПМИД   10338209 . S2CID   14417598 .
  46. ^ Маджети Р., Билвес А.М., Ноэль Дж.П., Хантер Т., Вайс А. (1998). «Вызванное димеризацией ингибирование функции рецепторного белка тирозинфосфатазы посредством тормозного клина». Наука . 279 (5347): 88–91. Бибкод : 1998Sci...279...88M . дои : 10.1126/science.279.5347.88 . ПМИД   9417031 .
  47. ^ Билвес А.М., ден Хертог Дж., Хантер Т., Ноэль Дж.П. (1996). «Структурные основы ингибирования рецептора протеин-тирозинфосфатазы-альфа путем димеризации». Природа . 382 (6591): 555–9. Бибкод : 1996Natur.382..555B . дои : 10.1038/382555a0 . ПМИД   8700232 . S2CID   4233685 .
  48. ^ Мэн К., Родригес-Пенья А., Димитров Т., Чен В., Ямин М., Нода М., Деуэль Т.Ф. (2000). «Плейотрофин сигнализирует об усилении фосфорилирования тирозина бета-катенина посредством инактивации внутренней каталитической активности протеина тирозинфосфатазы бета/дзета рецепторного типа» . Proc Natl Acad Sci США . 97 (6): 2603–8. Бибкод : 2000PNAS...97.2603M . дои : 10.1073/pnas.020487997 . ПМК   15975 . ПМИД   10706604 .
  49. ^ Бланшето С., ден Хертог Дж. (2000). «Множественные взаимодействия между рецептором протеин-тирозинфосфатазы (RPTP) альфа и мембранно-дистальными доменами протеин-тирозинфосфатазы различных RPTP» . J Биол Хим . 275 (17): 12446–52. дои : 10.1074/jbc.275.17.12446 . ПМИД   10777529 .
  50. ^ Бланшето С., Тертулен Л.Г., Оверворде Дж., ден Хертог Дж. (2002). «Внутри- и межмолекулярные взаимодействия между внутриклеточными доменами рецепторных протеин-тирозинфосфатаз» . J Биол Хим . 277 (49): 47263–9. дои : 10.1074/jbc.M205810200 . ПМИД   12376545 .
  51. ^ Гросс С., Бланшето С., Шепенс Дж., Альбет С., Ламмерс Р., ден Хертог Дж., Хендрикс В. (2002). «Мультимеризация протеин-тирозинфосфатазы (ПТР)-подобных аутоантигенов инсулинозависимого сахарного диабета IA-2 и IA-2beta с рецепторами PTP (RPTP). Ингибирование ферментативной активности RPTP-альфа» . J Биол Хим . 277 (50): 48139–45. дои : 10.1074/jbc.M208228200 . hdl : 2066/185410 . ПМИД   12364328 .
  52. ^ Перейти обратно: а б с Геббинк М.Ф., Верхейен М.Х., Зондаг Г.К., ван Эттен И., Муленаар В.Х. (1993). «Очистка и характеристика цитоплазматического домена человеческого рецептороподобного протеина тирозинфосфатазы RPTP mu». Биохимия . 32 (49): 13516–22. дои : 10.1021/bi00212a017 . ПМИД   7504951 .
  53. ^ Перейти обратно: а б Геббинк М.Ф., Зондаг Г.К., Конингштайн Г.М., Фейкен Э., Вубболтс Р.В., Муленаар В.Х. (1995). «Экспрессия на клеточной поверхности рецепторного белка тирозинфосфатазы RPTP mu регулируется межклеточным контактом» . J Клеточная Биол . 131 (1): 251–60. дои : 10.1083/jcb.131.1.251 . ПМК   2120594 . ПМИД   7559782 .
  54. ^ Перейти обратно: а б с д Зондаг Г.К., Рейнольдс А.Б., Муленаар В.Х. (2000). «Рецепторный белок-тирозинфосфатаза RPTPmu связывается с катенином p120(ctn) и дефосфорилирует его» . J Биол Хим . 275 (15): 11264–9. дои : 10.1074/jbc.275.15.11264 . ПМИД   10753936 .
  55. ^ Перейти обратно: а б Гроен А., Оверворде Дж., ван дер Вейк Т., ден Хертог Дж. (2008). «Окислительно-восстановительная регуляция димеризации рецепторных протеин-тирозинфосфатаз RPTPalpha, LAR, RPTPmu и CD45» . ФЕБС Дж . 275 (10): 2597–604. дои : 10.1111/j.1742-4658.2008.06407.x . ПМИД   18422654 . S2CID   199555986 .
  56. ^ Брейди-Калнай С.М., Тонкс Н.К. (1993). «Очистка и характеристика человеческой протеинтирозинфосфатазы, PTP mu, из системы экспрессии бакуловируса». Мол Клеточная Биохимия . 127–128: 131–41. дои : 10.1007/BF01076764 . ПМИД   7935345 . S2CID   24662451 .
  57. ^ Фейкен Э., ван Эттен И., Геббинк М.Ф., Муленаар В.Х., Зондаг Г.К. (2000). «Внутримолекулярные взаимодействия между юкстамембранным доменом и фосфатазными доменами рецептора протеин-тирозинфосфатазы RPTPmu. Регуляция каталитической активности» . J Биол Хим . 275 (20): 15350–6. дои : 10.1074/jbc.275.20.15350 . ПМИД   10809770 .
  58. ^ Арическу А.Р., Фулга Т.А., Чисмасиу В., Гуди Р.С., Шедлачек С.Е. (2001). «Внутримолекулярные взаимодействия в протеинтирозинфосфатазе RPTPmu: кинетические данные». Биохимия Биофиз Рес Коммьюнити . 280 (1): 319–27. дои : 10.1006/bbrc.2000.4094 . ПМИД   11162517 .
  59. ^ Перейти обратно: а б Се Ю, Масса С.М., Энсслен-Крейг С.Э., Майор Д.Л., Ян Т, Тиси М.А., Деревянный В.Д., Рунге В.О., Мехта Б.П., Мур Л.А., Брейди-Калней С.М., Лонго Ф.М. (2006). «Пептиды клинового домена протеин-тирозинфосфатазы (PTP): новый подход к ингибированию функции PTP и увеличению функции протеин-тирозинкиназы» . J Биол Хим . 281 (24): 16482–92. дои : 10.1074/jbc.M603131200 . ПМИД   16613844 .
  60. ^ Перейти обратно: а б Обландер С.А., Энсслен-Крейг С.Е., Лонго Ф.М., Брейди-Калнай С.М. (2007). «Е-кадгерин способствует росту нейритов ганглиозных клеток сетчатки в зависимости от протеинтирозинфосфатазы-мю» . Мол клеточные нейроны . 34 (3): 481–92. дои : 10.1016/j.mcn.2006.12.002 . ПМЦ   1853338 . ПМИД   17276081 .
  61. ^ Перейти обратно: а б Обландер С.А., Брады-Калнай С.М. (2010). «Отдельные сигнальные молекулы, связанные с PTPmu, по-разному регулируют рост нейритов на E-, N- и R-кадгерине» . Мол клеточные нейроны . 44 (1): 78–93. дои : 10.1016/j.mcn.2010.02.005 . ПМЦ   2881835 . ПМИД   20197094 .
  62. ^ Перейти обратно: а б Бургойн А.М., Филлипс-Мейсон П.Дж., Берден-Галли С.М., Робинсон С., Слоан А.Е., Миллер Р.Х., Брейди-Калней С.М. (2009). «Протеолитическое расщепление протеинтирозинфосфатазы мю регулирует миграцию клеток глиобластомы» . Рак Рез . 69 (17): 6960–8. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-09-0863 . ПМК   2747800 . ПМИД   19690139 .
  63. ^ Хеллберг CB, Берден-Галли С.М., Питц Г.Е., Брейди-Калней С.М. (март 2002 г.). «Экспрессия рецепторного протеин-тирозинфосфатазы, PTPmu, восстанавливает E-кадгерин-зависимую адгезию в клетках карциномы простаты человека» . Ж. Биол. Хим . 277 (13): 11165–73. дои : 10.1074/jbc.M112157200 . ПМИД   11801604 .
  64. ^ Перейти обратно: а б с д Брэди-Калней С.М., Мортон Т., Никсон Дж.П., Питц Г.Е., Кинч М., Чен Х., Брэкенбери Р., Римм Д.Л., Дель Веккио Р.Л., Тонкс Н.К. (1998). «Динамическое взаимодействие PTPmu с несколькими кадгеринами in vivo» . J Клеточная Биол . 141 (1): 287–96. дои : 10.1083/jcb.141.1.287 . ПМК   2132733 . ПМИД   9531566 .
  65. ^ Перейти обратно: а б Хискокс С., Цзян В.Г. (1999). «Ассоциация рецептора HGF/SF, c-met, с молекулой адгезии клеточной поверхности, E-кадгерином и катенинами в опухолевых клетках человека». Биохимия Биофиз Рес Коммьюнити . 261 (2): 406–11. дои : 10.1006/bbrc.1999.1002 . ПМИД   10425198 .
  66. ^ Хискокс С., Цзян В.Г. (1998). «Ассоциация PTPmu с катенинами в раковых клетках: возможная роль E-кадгерина». Инт Джей Онкол . 13 (5): 1077–80. дои : 10.3892/ijo.13.5.1077 . ПМИД   9772302 .
  67. ^ Чаттопадхай Н., Ван З., Ашман Л.К., Брэйди-Калнай С.М., Крейдберг Дж.А. (2003). «Альфа3бета1-интегрин-CD151, компонент комплекса кадгерин-катенин, регулирует экспрессию PTPmu и межклеточную адгезию» . J Клеточная Биол . 163 (6): 1351–62. дои : 10.1083/jcb.200306067 . ПМК   2173722 . ПМИД   14691142 .
  68. ^ Перейти обратно: а б с Сакамото Ю., Огита Х., Комура Х., Такай Ю. (2008). «Участие нектина в инактивации интегрина альфа (v) бета (3) после установления межклеточной адгезии» . J Биол Хим . 283 (1): 496–505. дои : 10.1074/jbc.M704195200 . ПМИД   17965016 .
  69. ^ Перейти обратно: а б Гипманс Б.Н., Фейкен Э., Геббинк М.Ф., Муленаар В.Х. (2003). «Ассоциация коннексина43 с рецепторным белком тирозинфосфатазой» . Клеи Cell Communication . 10 (4–6): 201–5. дои : 10.1080/cac.10.4-6.201.205 . ПМИД   14681016 .
  70. ^ Перейти обратно: а б Кампан М., Ёшизуми М., Сейда Н.Г., Ли М.Э., Бьянки С., Хабер Э. (1996). «Увеличенный протеолитический процессинг протеинтирозинфосфатазы мю в сливающихся эндотелиальных клетках сосудов: роль PC5, члена семейства субтилизинов». Биохимия . 35 (12): 3797–802. дои : 10.1021/bi952552d . ПМИД   8620001 .
  71. ^ Перейти обратно: а б Суй XF, Кайзер Т.Д., Хён С.В., Анджелини DJ, Дель Веккьо Р.Л., Янг Б.А., Хасдей Дж.Д., Ромер Л.Х., Пассанити А., Тонкс Н.К., Голдблюм С.Э. (2005). «Рецепторный белок тирозинфосфатаза микрорегулирует парацеллюлярный путь в микрососудистом эндотелии легких человека» . Я Джей Патол . 166 (4): 1247–58. дои : 10.1016/s0002-9440(10)62343-7 . ПМК   1602370 . ПМИД   15793303 .
  72. ^ Перейти обратно: а б Куп Э.А., Геббинк М.Ф., Суини Т.Э., Мэти М.Дж., Хейнен Х.Ф., Спаан Дж.А., Воест Э.Э., ВанБавел Э., Петерс С.Л. (2005). «Нарушение кровотока, вызванное расширением брыжеечных резистентных артерий у мышей с дефицитом рецепторного белка тирозинфосфатазы-мю». Am J Physiol Heart Circ Physiol . 288 (3): H1218–23. дои : 10.1152/ajpheart.00512.2004 . ПМИД   15706045 . S2CID   40391996 .
  73. ^ Перейти обратно: а б с Шин Дж, Джо Х, Пак Х (2006). «Кавеолин-1 временно дефосфорилируется протеинтирозинфосфатазой мю, активируемой стрессом сдвига». Биохимия Биофиз Рес Коммьюнити . 339 (3): 737–41. дои : 10.1016/j.bbrc.2005.11.077 . ПМИД   16325778 .
  74. ^ Фукс М., Ван Х., Чоссек Т., Чен З., Ульрих А. (1998). «Дифференциальная экспрессия протеинтирозинфосфатаз подсемейства МАМ во время развития мышей» . Мех Дев . 70 (1–2): 91–109. дои : 10.1016/S0925-4773(97)00179-2 . ПМИД   9510027 . S2CID   9560178 .
  75. ^ Энслен-Крейг С.Э., Брейди-Калней С.М. (2005). «Экспрессия PTP mu и каталитическая активность необходимы для PTP mu-опосредованного роста и отталкивания нейритов». Мол клеточные нейроны . 28 (1): 177–88. дои : 10.1016/j.mcn.2004.08.011 . ПМИД   15607952 . S2CID   3813261 .
  76. ^ Перейти обратно: а б Мортон Т., Хеллберг CB, Берден-Галли С.М., Хинман Дж., Ри А., Брейди-Калней С.М. (2001). «Белок PTPmu-тирозинфосфатаза связывает и рекрутирует каркасный белок RACK1 для межклеточных контактов» . J Биол Хим . 276 (18): 14896–901. дои : 10.1074/jbc.M010823200 . ПМИД   11278757 .
  77. ^ Перейти обратно: а б с Филлипс-Мейсон П.Дж., Гейтс Т.Дж., Майор Д.Л., Сакс Д.Б., Брэйди-Калней С.М. (2006). «Рецептор протеин-тирозинфосфатазы PTPmu взаимодействует с IQGAP1» . J Биол Хим . 281 (8): 4903–10. дои : 10.1074/jbc.M506414200 . ПМИД   16380380 .
  78. ^ Росдал Дж.А., Энслен С.Е., Ниденталь Дж.А., Брейди-Калней С.М. (2003). «PTP mu-зависимая перестройка конуса роста регулируется Cdc42». Дж. Нейробиол . 56 (3): 199–208. дои : 10.1002/neu.10231 . ПМИД   12884260 .
  79. ^ Перейти обратно: а б Майор Д.Л., Брейды-Калнай С.М. (2007 г.). «Rho GTPases регулируют PTPmu-опосредованный рост носовых нейритов и временное отталкивание нейронов ганглиозных клеток сетчатки» . Мол клеточные нейроны . 34 (3): 453–67. дои : 10.1016/j.mcn.2006.11.022 . ПМК   185529 . ПМИД   17234431 .
  80. ^ Перейти обратно: а б с д и Филлипс-Мейсон П.Дж., Каур Х., Берден-Галли С.М., Крейг С.Е., Брейди-Калней С.М. (2011). «Идентификация фосфолипазы C гамма1 как протеин-субстрата тирозинфосфатазы мю, который регулирует миграцию клеток» . J Cell Biochem . 112 (1): 39–48. дои : 10.1002/jcb.22710 . ПМК   3031780 . ПМИД   20506511 .
  81. ^ Росдал Дж.А., Мортон Т.Л., Брейди-Калней С.М. (2002). «Протеинкиназа C дельта (PKCdelta) необходима для зависимого от протеинтирозинфосфатазы мю (PTPmu) роста нейритов». Мол клеточные нейроны . 19 (2): 292–306. дои : 10.1006/mcne.2001.1071 . ПМИД   11860281 . S2CID   54361970 .
  82. ^ Энсслен С.Е., Брейди-Калнай С.М. (2004). «Передача сигналов PTPmu через PKCdelta полезна для управления ганглиозными клетками сетчатки». Мол клеточные нейроны . 25 (4): 558–71. дои : 10.1016/j.mcn.2003.12.003 . ПМИД   15080886 . S2CID   54311542 .
  83. ^ Перейти обратно: а б Филлипс-Мейсон П.Дж., Мортон Т., Майор Д.Л., Брэйди-Калней С.М. (2008). «BCCIP связывается с рецепторным белком тирозинфосфатазой PTPmu» . J Cell Biochem . 105 (4): 1059–72. дои : 10.1002/jcb.21907 . ПМЦ   2758318 . ПМИД   18773424 .
  84. ^ Перейти обратно: а б Бургойн А.М., Паломо Дж.М., Филлипс-Мейсон П.Дж., Берден-Галли С.М., Майор Д.Л., Заремба А., Робинсон С., Слоан А.Е., Фогельбаум М.А., Миллер Р.Х., Брейди-Калней С.М. (декабрь 2009 г.). «PTPmu подавляет миграцию и распространение клеток глиомы» . Нейроонкология . 11 (6): 767–78. дои : 10.1215/15228517-2009-019 . ПМК   2802397 . ПМИД   19304959 .
  85. ^ «Исследователи НИЗ идентифицируют ключевой фактор, стимулирующий распространение клеток рака головного мозга» . Выпуск новостей . Национальные институты здравоохранения (NIH). 18 августа 2009 г. Проверено 21 июля 2011 г.
  86. ^ Талан Дж. (2 октября 2009 г.). «Исследователи приближаются к молекулярной мишени мультиформной глиобластомы». Неврология сегодня . 9 (19): 18. дои : 10.1097/01.NT.0000363214.03849.0e . S2CID   56680336 .
  87. ^ Сепер С (18 августа 2009 г.). «Во-первых, вылечить рак. Во-вторых, создать приложение для iPhone» . Новости МедСити . Проверено 21 июля 2011 г.
  88. ^ Перейти обратно: а б с Берден-Галли С.М., Гейтс Т.Дж., Бергойн А.М., Каттер Дж.Л., Лодовски Д.Т., Робинсон С., Слоан А.Е., Миллер Р.Х., Базилион Дж.П., Брейди-Калней С.М. (2010). «Новая молекулярная диагностика глиобластом: обнаружение внеклеточного фрагмента протеинтирозинфосфатазы мю» . Неоплазия . 12 (4): 305–16. дои : 10.1593/neo.91940 . ПМЦ   2847738 . ПМИД   20360941 .
  89. ^ Стреули М., Крюгер NX, Аринелло П.Д., Тан М., Манро Дж.М., Блаттлер В.А., Адлер Д.А., Дистече СМ, Сайто Х (март 1992 г.). «Экспрессия рецептор-связанной протеинтирозинфосфатазы LAR: протеолитическое расщепление и отторжение CAM-подобной внеклеточной области» . ЭМБО Дж . 11 (3): 897–907. дои : 10.1002/j.1460-2075.1992.tb05128.x . ПМК   556530 . ПМИД   1547787 .
  90. ^ Ю К., Ленардо Т., Вайнберг Р.А. (июнь 1992 г.). «N-концевой и C-концевой домены рецептора тирозинфосфатазы связаны нековалентной связью». Онкоген . 7 (6): 1051–7. ПМИД   1317540 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P28827 (тирозин-протеинфосфатаза рецепторного типа mu) на PDBe-KB .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=PTPRM&oldid=1224375105"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 3a334a533fdbe4c39583f66880d02a79__1715983560
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/3a/79/3a334a533fdbe4c39583f66880d02a79.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
PTPRM - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)