Кагерин
Кадгерины (названные в честь «кальций-зависимой адгезии») представляют собой молекулы клеточной адгезии, важные для формирования адгезионных соединений , которые позволяют клеткам прилипать друг к другу. [1] Кадгерины представляют собой класс трансмембранных белков типа 1 , и они зависят от кальция (Ca 2+ ) ионы функционируют, отсюда и их название. Адгезия между клетками опосредуется внеклеточными доменами кадгерина, тогда как внутриклеточный цитоплазматический хвост ассоциируется с многочисленными адаптерами и сигнальными белками, которые вместе называются кадгериновой адгезимой .
Фон
[ редактировать ] | Этот раздел может содержать чрезмерное количество сложных деталей, которые могут заинтересовать только определенную аудиторию . ( Июль 2023 г. ) |
Семейство кадгеринов играет важную роль в поддержании межклеточного контакта и регуляции цитоскелетных комплексов. В суперсемейство кадгеринов входят кадгерины, протокадгерины , десмоглеины , десмоколлины и другие. [2] [3] По структуре они имеют общие кадгериновые повторы , которые представляют собой внеклеточный Ca. 2+ - привязка доменов . Существует несколько классов молекул кадгерина, каждый из которых обозначен префиксом ткани, с которой он связывается. Классические кадгерины поддерживают тонус тканей, образуя гомодимер в цис, тогда как десмосомальные кадгерины являются гетеродимерами. [4] Внутриклеточная часть классических кадгеринов взаимодействует с комплексом белков, обеспечивающих соединение с актиновым цитоскелетом. Хотя классические кадгерины играют роль в формировании клеточного слоя и формировании структуры, десмосомальные кадгерины сосредоточены на сопротивлении повреждению клеток. Десмосомальные кадгерины поддерживают функцию десмосом, заключающуюся в преодолении механического напряжения тканей. Подобно классическим кадгеринам, десмосомальные кадгерины имеют один трансмембранный домен, пять повторов EC и внутриклеточный домен. Существует два типа десмосомальных кадгеринов: десмоглеины и десмоколлины. Они содержат внутриклеточный якорь и кадгериноподобную последовательность (ICS). Адаптерными белками, которые связываются с десмосомальными кадгеринами, являются плакоглобин (родственный -катенин), плакофилины (подсемейство катенинов p120) и десмоплакины. Основная функция десмоплакинов — связываться с промежуточными филаментами путем взаимодействия с плакоглобином, который прикрепляется к ICS десмоглеинов, десмоколлинов и плакофилинов. [4] Атипичные кадгерины, такие как CELSR1 , сохраняют внеклеточные повторы и связывающую активность др. кадгеринов, но в остальном могут значительно отличаться по структуре и обычно участвуют в передаче сигналов развития, а не в адгезии. [5]
Клетки, содержащие определенный подтип кадгерина, имеют тенденцию группироваться вместе, исключая другие типы, как в клеточной культуре, так и во время развития . [6] Например, клетки, содержащие N-кадгерин, имеют тенденцию группироваться с другими клетками, экспрессирующими N-кадгерин. Однако скорость смешивания в экспериментах с культурами клеток может влиять на степень гомотипической специфичности. [7] Кроме того, несколько групп наблюдали гетеротипическую аффинность связывания (т.е. связывание разных типов кадгерина вместе) в различных анализах. [8] [9] Одна из современных моделей предполагает, что клетки различают подтипы кадгерина на основе кинетической специфичности, а не термодинамической специфичности, поскольку разные типы гомотипических связей кадгерина имеют разное время жизни. [10]
Структура
[ редактировать ]
Кадгерины синтезируются в виде полипептидов и претерпевают множество посттрансляционных модификаций, превращаясь в белки, которые опосредуют межклеточную адгезию и узнавание. [11] Эти полипептиды имеют длину примерно 720–750 аминокислот. Каждый кадгерин имеет небольшой С-концевой цитоплазматический компонент, трансмембранный компонент, а остальная часть белка находится внеклеточно (вне клетки). Трансмембранный компонент состоит из одноцепочечных гликопротеиновых повторов. [12] Потому что кадгерины — это Ca 2+ В зависимости от этого они имеют пять тандемных повторов внеклеточного домена, которые действуют как сайт связывания для Ca. 2+ ионы. [13] Их внеклеточный домен взаимодействует с двумя отдельными конформациями транс -димеров: димерами замены цепей (S-димерами) и X-димерами. [13] На сегодняшний день идентифицировано и секвенировано более 100 типов кадгеринов у человека. [14]
Функциональность кадгеринов основана на образовании двух идентичных субъединиц, известных как гомодимеры. [12] Гомодимерные кадгерины создают межклеточную адгезию с кадгеринами, присутствующими в мембранах других клеток, путем изменения конформации от цис -димеров к транс -димерам. [12] Как только формируется межклеточная адгезия между кадгеринами, присутствующими в клеточных мембранах двух разных клеток, могут образовываться слипчивые соединения, когда белковые комплексы, обычно состоящие из α-, β- и γ-катенинов , связываются с цитоплазматической частью кадгерин. [12] Регуляторные белки включают катенин р-120, -катенин, -катенин и винкулин . Связывание катенина р-120 и -катенин к гомодимеру увеличивает стабильность классического кадгерина. -катенин участвует в комплексе p120-катенин, где винкулин участвует в непрямой ассоциации с актиновым цитоскелетом. [4] Однако комплекс кадгерин-катенин также может связываться непосредственно с актином без помощи винкулина. Более того, сила адгезии кадгерина может увеличиваться за счет дефосфорилирования катенина р120 и связывания -катенин и винкулин.
Функция
[ редактировать ]Разработка
[ редактировать ]Кадгерины действуют как рецепторы и лиганды для других молекул. Во время развития их поведение помогает правильно позиционировать клетки: они отвечают за разделение различных слоев ткани и за миграцию клеток. [15] На самых ранних стадиях развития Е-кадгерины наиболее сильно выражены (эпителиальный кадгерин). Многие кадгерины предназначены для выполнения определенных функций в клетке и дифференциально экспрессируются в развивающемся эмбрионе. Например, во время нейруляции , когда у эмбриона формируется нервная пластинка , в тканях, расположенных вблизи краниальных нервных складок, снижается экспрессия N-кадгерина. [16] И наоборот, экспрессия N-кадгеринов остается неизменной в других областях нервной трубки, расположенных на передне-задней оси позвоночных. [16] N-кадгерины выполняют различные функции, обеспечивающие поддержание клеточной структуры, межклеточную адгезию, внутренние адгезии. Они принимают активное участие в поддержании способности структурированного сердца перекачивать и выделять кровь. Благодаря вкладу N-кадгеринов, прочно связывающихся между кардиомиоцитами , сердце может преодолеть перелом, деформацию и усталость, которые могут возникнуть в результате артериального давления. [17] N-кадгерин принимает участие в развитии сердца в период эмбриогенеза , особенно в выделении прекардиальной мезодермы. N-кадгерины интенсивно экспрессируются в прекардиальной мезодерме, но они не играют роли в сердечной линии. Эмбрион с мутацией N-кадгерина все еще образует примитивную сердечную трубку; однако мыши с дефицитом N-кадгерина будут испытывать трудности с поддержанием развития кардиомиоцитов. [17] Миоциты этих мышей в конечном итоге станут диссоциированными миоцитами, окружающими слой эндокардиальных клеток, когда они не смогут сохранить клеточную адгезию из-за того, что сердце начнет качать кровь. В результате выносящий тракт сердца блокируется, вызывая отек сердца. Экспрессия различных типов кадгеринов в клетках варьируется в зависимости от конкретной дифференцировки и спецификации организма во время развития. Кадгерины играют жизненно важную роль в миграции клеток через эпителиально-мезенхимальный переход , который требует, чтобы кадгерины образовывали адгезионные соединения с соседними клетками. В клетках нервного гребня, которые являются временными клетками, которые возникают в развивающемся организме во время гаструляции и участвуют в формировании паттерна плана тела позвоночных, кадгерины необходимы для обеспечения миграции клеток с образованием тканей или органов. [16] Кроме того, было показано, что кадгерины, которые ответственны за событие эпителиально-мезенхимального перехода на раннем этапе развития, играют решающую роль в перепрограммировании определенных взрослых клеток в плюрипотентное состояние, образуя индуцированные плюрипотентные стволовые клетки (ИПСК). [1]
После развития кадгерины играют роль в поддержании структуры клеток и тканей, а также в клеточном движении. [14] Регуляция экспрессии кадгерина может происходить посредством метилирования промотора среди других эпигенетических механизмов. [18]
Метастазирование опухоли
[ редактировать ]Комплекс Е-кадгерин-катенин играет ключевую роль в клеточной адгезии; потеря этой функции была связана с повышенной инвазивностью и метастазированием опухолей. [19] Подавление экспрессии Е-кадгерина рассматривается как одно из основных молекулярных событий, ответственных за дисфункцию межклеточной адгезии, что может привести к локальной инвазии и, в конечном итоге, развитию опухоли. Поскольку Е-кадгерины играют важную роль в подавлении опухоли, их также называют «супрессорами инвазии». [20]
Кроме того, сверхэкспрессия кадгеринов 5, 6 и 17 типов отдельно или в комбинации может привести к метастазированию рака, и текущие исследования направлены на блокирование их способности функционировать в качестве лигандов для интегральных мембранных белков. [21]
Корреляция с раком
[ редактировать ]Было обнаружено, что кадгерины и другие дополнительные факторы коррелируют с образованием и ростом некоторых видов рака, а также с тем, как опухоль продолжает расти. Е-кадгерины, известные как эпителиальные кадгерины, находятся на поверхности одной клетки и могут связываться с кадгеринами того же типа на другой, образуя мосты. [22] Потеря молекул клеточной адгезии, E-кадгеринов, причинно участвует в формировании эпителиальных типов рака, таких как карциномы. Изменения в любых типах экспрессии кадгерина могут не только контролировать адгезию опухолевых клеток, но также могут влиять на трансдукцию сигнала, приводящую к бесконтрольному росту раковых клеток. [23]
При раке эпителиальных клеток нарушение межклеточной адгезии может привести к развитию вторичных злокачественных новообразований; они удалены от первичного очага рака и могут быть результатом нарушений экспрессии Е-кадгеринов или связанных с ними катенинов . САМ, такие как гликопротеины кадгерина, которые обычно действуют как клей и удерживают клетки вместе, действуют как важные медиаторы межклеточных взаимодействий. Е-кадгерины на поверхности всех эпителиальных клеток связаны с актиновым цитоскелетом посредством взаимодействия с катенинами в цитоплазме. Таким образом, закрепившись на цитоскелете, Е-кадгерины на поверхности одной клетки могут связываться с кадгеринами другой, образуя мосты. При раке эпителиальных клеток нарушение межклеточной адгезии, которое может привести к метастазам, может быть результатом аномалий экспрессии Е-кадгерина или связанных с ним катенинов . [22]
Корреляция с эндометрием и эмбриогенезом
[ редактировать ]Это семейство гликопротеинов отвечает за кальций-зависимый механизм внутриклеточной адгезии. Е-кадгерины играют решающую роль в эмбриогенезе во время нескольких процессов, включая гаструляцию, нейруляцию и органогенез. Кроме того, подавление E-кадгеринов ухудшает внутриклеточную адгезию. Уровни этих молекул увеличиваются во время лютеиновой фазы, а их экспрессия регулируется прогестероном и кальцитонином эндометрия. [24]
Типы
[ редактировать ]| Домен Кагерин (повторяем) | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Кагерин | ||
| Пфам | PF00028 | ||
| ИнтерПро | ИПР002126 | ||
| УМНЫЙ | ЧТО | ||
| PROSITE | PDOC00205 | ||
| СКОП2 | 1nci / SCOPe / СУПФАМ | ||
| Мембраном | 114 | ||
| |||
| см. в Pfam CL0159 . Информацию о других семействах Cadherin | |||
Сообщается, что у позвоночных обнаружено более 100 различных типов кадгеринов, которые можно разделить на четыре группы: классические, десмосомальные, протокадгерины и нетрадиционные. [26] [27] Такое большое разнообразие достигается за счет сочетания нескольких генов, кодирующих кадгерин, с альтернативными механизмами сплайсинга РНК. Беспозвоночные содержат менее 20 типов кадгеринов. [27]
Классический
[ редактировать ]Различные члены семейства кадгеринов встречаются в разных местах.
- CDH1 – E-кадгерин (эпителиальный): E-кадгерины обнаруживаются в эпителиальной ткани; не путать с белком-активатором APC/C CDH1 . Е-кадгерины играют жизненно важную роль в формировании рака, поскольку дерегуляция функций Е-кадгерина является решающим шагом в формировании опухолей молочной железы. [28]
- CDH2 - N-кадгерин (нейронный): N-кадгерины обнаружены в нейронах.
- CDH12 – кадгерин 12 типа 2 (N-кадгерин 2)
- CDH3 – P-кадгерин (плацентарный): P-кадгерины обнаруживаются в плаценте.
Десмосомальный
[ редактировать ]- Десмоглейн ( DSG1 , DSG2 , DSG3 , DSG4 )
- Десмоколлин ( ДСК1 , ДСК2 , ДСК3 )
Протокадгерины
[ редактировать ]Протокадгерины являются крупнейшей подгруппой млекопитающих суперсемейства кадгеринов гомофильных белков клеточной адгезии.
- PCDH1
- PCDH7
- PCDH8
- PCDH9
- PCDH10
- PCDH11X / 11Y
- PCDH12
- PCDH15
- PCDH17
- PCDH18
- PCDH19
- PCDH20
- PCDHA1
- PCDHA2
- PCDHA3
- PCDHA4
- PCDHA5
- PCDHA6
- PCDHA7
- PCDHA8
- PCDHA9
- PCDHA10
- PCDHA11
- PCDHA12
- PCDHA13
- PCDHAC1
- PCDHAC2
- PCDHB1
- PCDHB2
- PCDHB3
- PCDHB4
- PCDHB5
- PCDHB6
- PCDHB7
- PCDHB8
- PCDHB9
- PCDHB10
- PCDHB11
- PCDHB12
- PCDHB13
- PCDHB14
- PCDHB15
- PCDHB16
- PCDHB17
- PCDHB18
- PCDHGA1
- PCDHGA2
- PCDHGA3
- PCDHGA4
- PCDHGA5
- PCDHGA6
- PCDHGA7
- PCDHGA8
- PCDHGA9
- PCDHGA10
- PCDHGA11
- PCDHGA12
- PCDHGB1
- PCDHGB2
- PCDHGB3
- PCDHGB4
- PCDHGB5
- PCDHGB6
- PCDHGB7
- PCDHGC3
- PCDHGC4
- PCDHGC5
- ТОЛСТЫЙ
- FAT2
- FAT4
Нетрадиционный/несгруппированный
[ редактировать ]- CDH4 – R-кадгерин (сетчатка)
- CDH5 – VE-кадгерин (эндотелий сосудов)
- CDH6 – К-кадгерин (почки)
- CDH7 – кадгерин 7, тип 2
- CDH8 – кадгерин 8, тип 2
- CDH9 – кадгерин 9, тип 2 (Т1-кадгерин)
- CDH10 – кадгерин 10, тип 2 (Т2-кадгерин)
- CDH11 – OB-кадгерин (остеобласт)
- CDH13 – Т-кадгерин – H-кадгерин (сердце)
- CDH15 – М-кадгерин (миотубулы)
- CDH16 – KSP-кадгерин
- CDH17 – LI-кадгерин (печень-кишечник)
- CDH18 – кадгерин 18, тип 2
- CDH19 – кадгерин 19, тип 2
- CDH20 – кадгерин 20, тип 2
- CDH23 – кадгерин 23 (нейросенсорный эпителий)
- CDH22 , CDH24 , CDH26 , CDH28
- CELSR1 , CELSR2 , CELSR3
- CLSTN1 , CLSTN2 , CLSTN3
- ДЧС1 , ДЧС2 ,
- LOC389118
- ПКЛКК
- РЕСДА1
- ВЕРНО
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Алиимперти С., Андреадис С.Т. (май 2015 г.). «CDH2 и CDH11 действуют как регуляторы принятия решений о судьбе стволовых клеток» . Исследования стволовых клеток . 14 (3): 270–82. дои : 10.1016/j.scr.2015.02.002 . ПМЦ 4439315 . ПМИД 25771201 .
- ^ Хульпио П., ван Рой Ф. (февраль 2009 г.). «Молекулярная эволюция суперсемейства кадгеринов». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 41 (2): 349–69. doi : 10.1016/j.biocel.2008.09.027 . ПМИД 18848899 .
- ^ Angst BD, Marcozzi C, Magee AI (февраль 2001 г.). «Суперсемейство кадгеринов: разнообразие форм и функций». Журнал клеточной науки . 114 (Часть 4): 629–41. дои : 10.1242/jcs.114.4.629 . ПМИД 11171368 .
- ^ Jump up to: а б с Священник А.В., Койрала Р., Сивасанкар С. (декабрь 2019 г.). «Одномолекулярные исследования классической и десмосомальной адгезии кадгерина» . Текущее мнение в области биомедицинской инженерии . 12 : 43–50. дои : 10.1016/j.cobme.2019.08.006 . ПМК 6859941 . ПМИД 31742239 .
- ^ Батлер М.Т., Уоллингфорд Дж.Б. (июнь 2017 г.). «Плоская полярность клеток в развитии и заболеваниях» . Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 18 (6): 375–388. дои : 10.1038/номер.2017.11 . ПМК 5826606 . ПМИД 28293032 .
- ^ Белло С.М., Милло Х., Раджебхосале М., Прайс С.Р. (январь 2012 г.). «Катенин-зависимая функция кадгерина приводит к раздельной сегрегации спинальных мотонейронов» . Журнал неврологии . 32 (2): 490–505. doi : 10.1523/jneurosci.4382-11.2012 . ПМК 3292792 . ПМИД 22238085 .
- ^ Дюге Д., Фоти Р.А., Стейнберг М.С. (январь 2003 г.). «Кадгерин-опосредованная адгезия клеток и сегрегация тканей: качественные и количественные детерминанты» . Биология развития . 253 (2): 309–23. дои : 10.1016/S0012-1606(02)00016-7 . ПМИД 12645933 .
- ^ Ниссен К.М., Гумбинер Б.М. (январь 2002 г.). «Кадгерин-опосредованная сортировка клеток, не определяемая специфичностью связывания или адгезии» . Журнал клеточной биологии . 156 (2): 389–399. дои : 10.1083/jcb.200108040 . ПМК 2199232 . ПМИД 11790800 .
- ^ Волк Т., Коэн О., Гейгер Б. (сентябрь 1987 г.). «Формирование гетеротипических соединений адгезионного типа между клетками печени, содержащими L-CAM, и клетками хрусталика, содержащими A-CAM». Клетка . 50 (6): 987–94. дои : 10.1016/0092-8674(87)90525-3 . ПМИД 3621349 . S2CID 21428349 .
- ^ Байас М.В., Люнг А., Эванс Э., Лекбанд Д. (февраль 2006 г.). «Измерения на протяжении всей жизни показывают кинетические различия между гомофильными кадгериновыми связями» . Биофизический журнал . 90 (4): 1385–95. Бибкод : 2006BpJ....90.1385B . дои : 10.1529/biophysj.105.069583 . ПМЦ 1367289 . ПМИД 16326909 .
- ^ Харрис Т.Дж., Тепасс Ю (июль 2010 г.). «Адгерентные соединения: от молекул к морфогенезу». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 11 (7): 502–14. дои : 10.1038/nrm2927 . ПМИД 20571587 . S2CID 13638902 .
- ^ Jump up to: а б с д Мари П.Дж., Хаи Э., Модровски Д., Револло Л., Мбалавиеле Дж., Чивителли Р. (январь 2014 г.). «Кадгерин-опосредованная межклеточная адгезия и передача сигналов в скелете» . Кальцифицированная ткань International . 94 (1): 46–54. дои : 10.1007/s00223-013-9733-7 . ПМЦ 4272239 . ПМИД 23657489 .
- ^ Jump up to: а б Священник А.В., Шафраз О., Сивасанкар С. (сентябрь 2017 г.). «Биофизические основы межклеточной адгезии, опосредованной кадгерином» . Экспериментальные исследования клеток . 358 (1): 10–13. дои : 10.1016/j.yexcr.2017.03.015 . ПМИД 28300566 .
- ^ Jump up to: а б Тепасс У., Труонг К., Годт Д., Икура М., Пайфер М. (ноябрь 2000 г.). «Кадгерины в эмбриональном и нервном морфогенезе». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 1 (2): 91–100. дои : 10.1038/35040042 . ПМИД 11253370 . S2CID 1632053 .
- ^ Гумбинер Б.М. (август 2005 г.). «Регуляция кадгерин-опосредованной адгезии в морфогенезе». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 6 (8): 622–34. дои : 10.1038/nrm1699 . ПМИД 16025097 . S2CID 25094246 .
- ^ Jump up to: а б с Танейхилл, Лос-Анджелес, Шиффмахер, А.Т. (июнь 2017 г.). «Должен ли я остаться или мне уйти? Функция и регуляция кадгерина в нервном гребне» . Бытие . 55 (6): e23028. дои : 10.1002/dvg.23028 . ПМЦ 5468476 . ПМИД 28253541 .
- ^ Jump up to: а б Рой Ф (2013). Молекулярная биология кадгеринов . Эльзевир. стр. 264–274. ISBN 978-0-12-394311-8 .
- ^ Рейнхольд В.К., Реймерс М.А., Маунакеа А.К., Ким С., Лабабиди С., Шерф У. и др. (февраль 2007 г.). «Подробные профили метилирования ДНК промотора E-кадгерина в раковых клетках NCI-60» . Молекулярная терапия рака . 6 (2): 391–403. дои : 10.1158/1535-7163.MCT-06-0609 . ПМИД 17272646 .
- ^ Бивон И.Р. (август 2000 г.). «Комплекс Е-кадгерин-катенин при метастазах опухоли: структура, функции и регуляция». Европейский журнал рака . 36 (13 № спецификации): 1607–20. дои : 10.1016/S0959-8049(00)00158-1 . ПМИД 10959047 .
- ^ Нивес Печина-Шлаус (2003). «Ген-супрессор опухоли Е-кадгерин и его роль в нормальных и злокачественных клетках» . Раковая клетка Int . 3 (17): 17. дои : 10.1186/1475-2867-3-17 . ПМК 270068 . ПМИД 14613514 .
- ^ Казаль Дж.И., Бартоломе Р.А. (9 июля 2019 г.). «Помимо N-кадгерина, значение кадгеринов 5, 6 и 17 в прогрессировании рака и метастазировании» . Международный журнал молекулярных наук . 20 (13): 3373. doi : 10.3390/ijms20133373 . ISSN 1422-0067 .
- ^ Jump up to: а б Моралес КП, Соуза РФ, Шпехлер С.Дж. (ноябрь 2002 г.). «Признаки прогрессирования рака пищевода Барретта». Ланцет . 360 (9345): 1587–9. дои : 10.1016/S0140-6736(02)11569-8 . ПМИД 12443613 . S2CID 22401564 .
- ^ Кавалларо У., Шаффхаузер Б., Христофори Г. (февраль 2002 г.). «Кадгерины и прогрессирование опухоли: все ли в порядке?». Письма о раке . 176 (2): 123–8. дои : 10.1016/S0304-3835(01)00759-5 . ПМИД 11804738 .
- ^ Григорян И.Ю., Линькова Н.С., Полякова В.О., Пальцева Е.М., Козлов К.Л. (январь 2016). «Сигнальные молекулы эндометрия: геронтологические и общепатологические аспекты». Достижения геронтологии . 6 (1): 36–43. дои : 10.1134/S2079057016010045 . S2CID 87472683 .
- ^ Харрисон О.Дж., Джин Х., Хонг С., Бахна Ф., Альсен Г., Браш Дж. и др. (февраль 2011 г.). «Внеклеточная архитектура слипчивых соединений, выявленная кристаллическими структурами кадгеринов I типа» . Структура . 19 (2): 244–56. дои : 10.1016/j.str.2010.11.016 . ПМК 3070544 . ПМИД 21300292 .
- ^ Офферманнс С., Розенталь В. (2008). Энциклопедия молекулярной фармакологии . Спрингер. стр. 306–. ISBN 978-3-540-38916-3 . Проверено 14 декабря 2010 г.
- ^ Jump up to: а б Лодиш Х., Берк А., Кайзер С., Кригер М., Бретшер А., Плох Х. и др. (2013). Молекулярно-клеточная биология (Седьмое изд.). Нью-Йорк: Worth Publ. п. 934. ИСБН 978-1-4292-3413-9 .
- ^ Корсо Дж., Фигейредо Дж., Де Анжелис С.П., Корсо Ф., Жирарди А., Перейра Дж. и др. (июнь 2020 г.). «Дерегуляция электронного кадгерина при раке молочной железы» . Журнал клеточной и молекулярной медицины . 24 (11): 5930–5936. дои : 10.1111/jcmm.15140 . ПМЦ 7294130 . ПМИД 32301282 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Бивон И.Р. (август 2000 г.). «Комплекс Е-кадгерин-катенин при метастазах опухоли: структура, функции и регуляция». Европейский журнал рака . 36 (13 № спецификации): 1607–20. дои : 10.1016/S0959-8049(00)00158-1 . ПМИД 10959047 .
- Беркс Г., Беккер К.Ф., Хёфлер Х., ван Рой Ф. (1998). «Мутации гена E-кадгерина человека (CDH1)» . Человеческая мутация . 12 (4): 226–37. doi : 10.1002/(SICI)1098-1004(1998)12:4<226::AID-HUMU2>3.0.CO;2-D . ПМИД 9744472 .
- Брайант Д.М., Стоу Дж.Л. (август 2004 г.). «Подробности торговли электронными кадгеринами». Тенденции в клеточной биологии . 14 (8): 427–34. дои : 10.1016/j.tcb.2004.07.007 . ПМИД 15308209 .
- Чун Ю.С., Линдор Н.М., Смирк Т.К., Петерсен Б.Т., Бургарт Л.Дж., Гилфорд П.Дж. и др. (июль 2001 г.). «Мутации гена зародышевого E-кадгерина: показана ли профилактическая тотальная гастрэктомия?» . Рак . 92 (1): 181–7. doi : 10.1002/1097-0142(20010701)92:1<181::AID-CNCR1307>3.0.CO;2-J . ПМИД 11443625 . S2CID 11052015 .
- Георголиос А., Батистату А., Манолопулос Л., Харалабопулос К. (март 2006 г.). «Роль и закономерности экспрессии E-кадгерина при плоскоклеточном раке головы и шеи (HNSCC)». Журнал экспериментальных и клинических исследований рака . 25 (1): 5–14. ПМИД 16761612 .
- Хазан Р.Б., Цяо Р., Керен Р., Бадано И., Суяма К. (апрель 2004 г.). «Переключение кадгерина при прогрессировании опухоли». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1014 (1): 155–63. Бибкод : 2004NYASA1014..155H . дои : 10.1196/анналы.1294.016 . ПМИД 15153430 . S2CID 37486403 .
- Моран С.Дж., Джойс М., МакАнена О.Дж. (апрель 2005 г.). «Рак желудка, связанный с CDH1: отчет семьи и обзор литературы». Европейский журнал хирургической онкологии . 31 (3): 259–64. дои : 10.1016/j.ejso.2004.12.010 . ПМИД 15780560 .
- Рейнольдс А.Б., Карнахан Р.Х. (декабрь 2004 г.). «Регуляция стабильности и оборота кадгерина с помощью p120ctn: последствия для болезней и рака». Семинары по клеточной биологии и биологии развития . 15 (6): 657–63. дои : 10.1016/j.semcdb.2004.09.003 . ПМИД 15561585 .
- Ван Х.Д., Рен Дж., Чжан Л. (ноябрь 2004 г.). «Мутация зародышевой линии CDH1 при наследственном раке желудка» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 10 (21): 3088–93. дои : 10.3748/wjg.v10.i21.3088 . ПМЦ 4611247 . ПМИД 15457549 .
- Вейнховен Б.П., Диньенс В.Н., Пиньятелли М. (август 2000 г.). «Комплекс межклеточной адгезии Е-кадгерин-катенин и рак человека» . Британский журнал хирургии . 87 (8): 992–1005. дои : 10.1046/j.1365-2168.2000.01513.x . hdl : 1765/56571 . ПМИД 10931041 . S2CID 3083613 .
- Уилсон П.Д. (апрель 2001 г.). «Полицистин: новые аспекты структуры, функции и регуляции» (PDF) . Журнал Американского общества нефрологов . 12 (4): 834–45. дои : 10.1681/ASN.V124834 . ПМИД 11274246 .
- Рено-Янг М., Галлин В.Дж. (октябрь 2002 г.). «В первом внеклеточном домене E-кадгерина для адгезии необходимы гетерофильные взаимодействия, но не консервативный мотив His-Ala-Val» . Журнал биологической химии . 277 (42): 39609–16. дои : 10.1074/jbc.M201256200 . ПМИД 12154084 .
- Зайдель-Бар Р. (январь 2013 г.). «Краткий обзор кадгеринового клея» . Журнал клеточной науки . 126 (Часть 2): 373–8. дои : 10.1242/jcs.111559 . ПМИД 23547085 .
- Чмеларова М, Баранова И, Рузова Е, Лако Дж, Хрохова К, Дворакова Е и др. (октябрь 2019 г.). «Важность метилирования кадгеринов при раке яичников: подход секвенирования нового поколения». Патологические и онкологические исследования . 25 (4): 1457–1465. дои : 10.1007/s12253-018-0500-y . ПМИД 30368729 . S2CID 53083365 .
- Доу С., Лоу С. (февраль 2021 г.). «Функциональное взаимодействие факторов транскрипции и молекул клеточной адгезии при экспериментальной миелодисплазии, включая отсек предшественников гемопоэтического ствола». Молекулярная и клеточная биохимия . 476 (2): 535–551. дои : 10.1007/s11010-020-03920-6 . ПМИД 33011884 . S2CID 222153001 .
- Священник А.В., Койрала Р., Сивасанкар С. (декабрь 2019 г.). «Одномолекулярные исследования классической и десмосомальной адгезии кадгерина» . Текущее мнение в области биомедицинской инженерии . 12 : 43–50. дои : 10.1016/j.cobme.2019.08.006 . ПМК 6859941 . ПМИД 31742239 .
- Аду-Гьямфи Э.А., Чика А., Горлеку П.Н., Улла А., Панхвар З., Руан Л.Л. и др. (февраль 2021 г.). «Участие молекул клеточной адгезии, плотных и щелевых соединений в плацентации человека» . Репродуктивные науки (Таузенд-Оукс, Калифорния) . 28 (2): 305–320. дои : 10.1007/s43032-020-00364-7 . ПМИД 33146876 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Proteopedia Cadherin — просмотр структуры кадгеринов в интерактивном 3D
- Домен Cadherin в PROSITE
- Семья Кадеринов
- Ресурс Кадерина
- ИнтерПро : IPR002126
- [1]