Окклюдин
| ОКЛН | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | OCLN , BLCPMG, PPP1R115, окклюдин, PTORCH1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | ОМИМ : 602876 ; МГИ : 106183 ; Гомологен : 1905 ; GeneCards : OCLN ; OMA : OCLN — ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Окклюдин — трансмембранный белок, регулирующий проницаемость эпителиального и эндотелиального барьеров. Впервые он был идентифицирован в эпителиальных клетках как интегральный белок плазматической мембраны массой 65 кДа, локализованный в плотных соединениях . [5] Вместе с клаудином и zonula occludens-1 (ZO-1) окклюдин считается основным продуктом плотных соединений , и хотя было показано, что он регулирует образование, поддержание и функцию плотных соединений, точный механизм его действия оставался неясным. и большая часть его действий первоначально объяснялась конформационными изменениями после избирательного фосфорилирования, [6] и его окислительно-восстановительная димеризация. [7] [8] Однако появляется все больше данных, свидетельствующих о том, что окклюдин не только присутствует в эпителиальных/эндотелиальных клетках, но также экспрессируется в больших количествах в клетках, которые не имеют плотных контактов, но имеют очень активный метаболизм: перициты, [9] нейроны и астроциты, [10] олигодендроциты, [11] дендритные клетки, [12] моноциты/макрофаги [13] лимфоциты, [14] и миокард. [15] Недавняя работа с использованием молекулярного моделирования, подкрепленная биохимическими экспериментами и экспериментами на живых клетках в клетках человека, продемонстрировала, что окклюдин представляет собой НАДН-оксидазу, которая влияет на критические аспекты клеточного метаболизма, такие как поглощение глюкозы, производство АТФ и экспрессия генов. [16] Кроме того, манипулирование содержанием окклюдина в клетках человека способно влиять на экспрессию транспортеров глюкозы. [16] и активация факторов транскрипции, таких как NFkB, и деацетилаз гистонов, таких как сиртуины, которые, как оказалось, способны снижать скорость репликации ВИЧ в инфицированных макрофагах человека в лабораторных условиях. [9]
Расположение гена
[ редактировать ]У человека кодируется OCLN. геном [17] [18] расположен на длинном (q) плече хромосомы 5 в положении q13.1. Канонический ген имеет длину 65 813 пар оснований и охватывает от 69 492 292 до 69 558 104 пар оснований. [19] Его продукт состоит из 522 аминокислот.
Структура белка
[ редактировать ]Структуру Окклюдина можно разделить на 9 доменов . Эти домены разделены на две группы. 5 доменов расположены внутриклеточно и внеклеточно. Эти 5 доменов разделены 4 трансмембранными доменами белка. Девять доменов следующие:
- N-концевой домен (66 а.о.)
- трансмембранный домен 1 (23 а.к.)
- внеклеточная петля 1 (46 а.о.)
- трансмембранный домен 2 (25 а.о.)
- внутриклеточная петля (10 а.о.)
- трансмембранный домен 3 (25 а.к.)
- внеклеточный домен 2 (48 а.о.)
- трансмембранный домен 4 (22 а.о.)
- С-концевой домен (257 а.о.)
Экспериментально было показано, что С-концевой домен необходим для правильной сборки барьерной функции плотного контакта. [20] С-конец также взаимодействует с несколькими цитоплазматическими белками соединительной бляшки и взаимодействует с сигнальными молекулами, ответственными за выживание клеток. [21] Экспериментально было установлено, что N-конец окклюдина участвует в герметизации/барьерных свойствах плотного соединения. [21] Считается, что внеклеточные петли участвуют в регуляции параклеточной проницаемости, а вторая внеклеточная петля, как было показано, участвует в локализации окклюдина в плотном соединении. [21]
Функция
[ редактировать ]Окклюдин является важным белком, участвующим в функции плотного соединения. Исследования показали, что окклюдин не важен для сборки плотного соединения, он важен для стабильности плотного соединения и барьерной функции. Действительно, клетки MDCK, лишенные окклюдина и его гомолога трицелуллина, демонстрируют менее сложную сеть цепей с плотными соединениями и нарушенную барьерную функцию. [22] Кроме того, исследования, в которых мыши были лишены экспрессии окклюдина, показали морфологическую стабильность в некоторых эпителиальных тканях, но также обнаружили хроническое воспаление и гиперплазию эпителия желудка, кальцификацию в головном мозге, атрофию яичек, потерю цитоплазматических гранул в клетках протоков слюнной железы, и истончение компактной кости. Фенотипическая реакция этих мышей на отсутствие окклюдина позволяет предположить, что функция окклюдина более сложна, чем предполагалось, и требует больше работы. [23]
Роль в раке
[ редактировать ]Окклюдин играет решающую роль в поддержании барьерных свойств плотного соединения. Таким образом, мутация или отсутствие окклюдина увеличивает проницаемость эпителия, что является важным барьером в предотвращении метастазирования рака. Было показано, что потеря окклюдина или аномальная экспрессия окклюдина вызывают повышенную инвазию, снижение адгезии и значительное снижение функции плотного соединения в тканях рака молочной железы. Кроме того, у пациентов с метастатическим заболеванием наблюдались значительно более низкие уровни окклюдина, что позволяет предположить, что потеря окклюдина и, следовательно, потеря целостности плотного соединения важны для метастатического развития рака молочной железы. [24]
Окклюдин также играет важную роль в апоптозе. С-конец окклюдина важен для получения и передачи сигналов выживания клеток. В стандартных клетках потеря или разрушение окклюдина и других белков плотных контактов приводит к инициации апоптоза внешними путями. [25] Исследования, включающие высокие уровни экспрессии окклюдина в раковых клетках, показали, что окклюдин смягчает некоторые важные свойства пролиферации рака. Присутствие окклюдина уменьшало клеточную инвазивность и подвижность, повышало клеточную чувствительность к апоптогенным факторам и снижало онкогенез и метастазирование раковых клеток. В частности, окклюдин оказывает сильное ингибирующее действие на Raf1-индуцированный онкогенез. Тем не менее, точный механизм того, как окклюдин предотвращает прогрессирование рака, неизвестен, но было показано, что прогрессирование рака связано с потерей окклюдина или подавлением гена OCLN. [26]
Связь с болезнями
[ редактировать ]Нарушение регуляции окклюдина является важным аспектом ряда заболеваний. Стратегии предотвращения и/или обращения вспять снижения регуляции окклюдина могут быть важной терапевтической целью. Считается, что мутация окклюдина является причиной ленточной кальцификации с простой гирацией и полимикрогирией (BLC-PMG). BLC-PMG — аутосомно-рецессивное неврологическое заболевание.
Взаимодействия
[ редактировать ]Было показано, что окклюдин взаимодействует с белком плотных соединений 2 . [27] [28] [29] ДА1 [30] и белок плотных соединений 1 (ZO-1). [31] [32]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б с ENSG00000273814 GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000197822, ENSG00000273814 — Ensembl , май 2017 г.
- ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021638 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Фурусэ М., Хирасе Т., Ито М., Нагафути А., Ёнемура С., Цукита С., Цукита С. (декабрь 1993 г.). «Окклюдин: новый интегральный мембранный белок, локализующийся в плотных соединениях» . Журнал клеточной биологии . 123 (6, часть 2): 1777–88. дои : 10.1083/jcb.123.6.1777 . ПМК 2290891 . ПМИД 8276896 .
- ^ Блазиг И.Е., Беллманн С., Кординг Дж., Дель Веккьо Г., Цванцигер Д., Хубер О., Хаселофф Р.Ф. (сентябрь 2011 г.). «Семейство белков окклюдинов: окислительный стресс и восстановительные условия». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 15 (5): 1195–219. дои : 10.1089/ars.2010.3542 . ПМИД 21235353 .
- ^ Уолтер Дж.К., Кастро В., Восс М., Гаст К., Рюкерт С., Пионтек Дж., Блазиг И.Е. (ноябрь 2009 г.). «Окислительно-восстановительная чувствительность димеризации окклюдина» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 66 (22): 3655–62. дои : 10.1007/s00018-009-0150-z . ПМЦ 11115754 . ПМИД 19756380 . S2CID 23090886 .
- ^ Виллела С, Мануэль В (2011). «Взаимодействие между окклюдином и ZO-1 чувствительно к окислительно-восстановительному процессу» . дои : 10.17169/refubium-12742 .
{{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется|journal=( помощь ) - ^ Перейти обратно: а б Кастро В., Бертран Л., Лютен М., Дабровски С., Ломбарди Дж., Морган Л. и др. (март 2016 г.). «Окклюдин контролирует транскрипцию ВИЧ в перицитах головного мозга посредством регуляции активации SIRT-1» . Журнал ФАСЭБ . 30 (3): 1234–46. дои : 10.1096/fj.15-277673 . ПМК 4750406 . ПМИД 26601824 .
- ^ Бауэр Х., Стельцхаммер В., Фукс Р., Вейгер Т.М., Даннингер С., Пробст Г., Крижбай И.А. (август 1999 г.). «Астроциты и нейроны экспрессируют in vitro белок окклюдин, специфичный для плотных соединений». Экспериментальные исследования клеток . 250 (2): 434–8. doi : 10.1006/excr.1999.4558 . ПМИД 10413597 .
- ^ Романитан М.О., Попеску Б.О., Винблад Б., Баженару О.А., Богданович Н. (2007). «Окклюдин сверхэкспрессируется при болезни Альцгеймера и сосудистой деменции» . Журнал клеточной и молекулярной медицины . 11 (3): 569–79. дои : 10.1111/j.1582-4934.2007.00047.x . ПМЦ 3922362 . ПМИД 17635647 .
- ^ Рескиньо М., Ротта Г., Вальзасина Б., Риккарди-Кастаньоли П. (декабрь 2001 г.). «Дендритные клетки переносят микробы через монослои эпителия кишечника». Иммунобиология . 204 (5): 572–81. дои : 10.1078/0171-2985-00094 . ПМИД 11846220 .
- ^ Кастро В., Бертран Л., Лютен М., Дабровски С., Ломбарди Дж., Морган Л. и др. (март 2016 г.). «Окклюдин контролирует транскрипцию ВИЧ в перицитах головного мозга посредством регуляции активации SIRT-1» . Журнал ФАСЭБ . 30 (3): 1234–46. дои : 10.1096/fj.15-277673 . ПМК 4750406 . ПМИД 26601824 .
- ^ Александр Дж.С., Дейтон Т., Дэвис С., Хилл С., Джексон Т.Х., Блащук О. и др. (декабрь 1998 г.). «Активированные Т-лимфоциты экспрессируют окклюдин, компонент плотных контактов». Воспаление . 22 (6): 573–82. дои : 10.1023/а:1022310429868 . ПМИД 9824772 . S2CID 23713562 .
- ^ Цю Л, Чен С, Дин Г, Чжоу Ю, Чжан М (август 2011 г.). «Влияние электромагнитного импульса на уровни белков, связанных с плотными соединениями, в коре головного мозга, гиппокампе, сердце, легких и семенниках крыс». Биомедицинские и экологические науки . 24 (4): 438–44. Бибкод : 2011BioES..24..438Q . дои : 10.3967/0895-3988.2011.04.016 . ПМИД 22108334 .
- ^ Перейти обратно: а б Кастро В., Сковронска М., Ломбарди Дж., Хе Дж., Сет Н., Величковска М., Тоборек М. (февраль 2018 г.). «Окклюдин регулирует поглощение глюкозы и выработку АТФ в перицитах, влияя на активность АМФ-активируемой протеинкиназы» . Журнал церебрального кровотока и метаболизма . 38 (2): 317–332. дои : 10.1177/0271678X17720816 . ПМК 5951017 . ПМИД 28718701 .
- ^ Андо-Акацука И., Сайто М., Хирасе Т., Киши М., Сакакибара А., Ито М. и др. (апрель 1996 г.). «Межвидовое разнообразие последовательности окклюдина: клонирование кДНК гомологов человека, мыши, собаки и крысы-кенгуру» . Журнал клеточной биологии . 133 (1): 43–7. дои : 10.1083/jcb.133.1.43 . ПМК 2120780 . ПМИД 8601611 .
- ^ «Ген Энтрез: OCLN окклюдин» .
- ^ «OCLN окклюдин [Homo sapiens (человек)] — Ген — NCBI» .
- ^ Чен Ю., Мерцдорф С., Пол Д.Л., Гуденаф Д.А. (август 1997 г.). «СООН-конец окклюдина необходим для барьерной функции плотного соединения у ранних эмбрионов Xenopus» . Журнал клеточной биологии . 138 (4): 891–9. дои : 10.1083/jcb.138.4.891 . ПМК 2138038 . ПМИД 9265654 .
- ^ Перейти обратно: а б с Фельдман Г.Дж., Маллин Дж.М., Райан член парламента (апрель 2005 г.). «Окклюдин: структура, функции и регуляция». Обзоры расширенной доставки лекарств . 57 (6): 883–917. дои : 10.1016/j.addr.2005.01.009 . ПМИД 15820558 .
- ^ Сайто А.С., Хигаси Т., Фукадзава Ю., Отани Т., Таучи М., Хигаси А.Ю., Фурусе М. и др. (апрель 2021 г.). «Окклюдин и трицеллюлин способствуют образованию анастомозирующей сети нитей с плотным соединением для улучшения барьерной функции» . Молекулярная биология клетки . 32 (8): 722–38. doi : 10.1091/mbc.E20-07-0464 . ПМЦ 8108510 . ПМИД 33566640 .
- ^ Сайтоу М., Фурусе М., Сасаки Х., Шульцке Дж.Д., Фромм М., Такано Х. и др. (декабрь 2000 г.). «Сложный фенотип мышей, лишенный окклюдина, компонента плотного соединения нитей» . Молекулярная биология клетки . 11 (12): 4131–42. дои : 10.1091/mbc.11.12.4131 . ПМК 15062 . ПМИД 11102513 .
- ^ Мартин Т.А., Мансел Р.Э., Цзян В.Г. (ноябрь 2010 г.). «Потеря окклюдина приводит к прогрессированию рака молочной железы человека» . Международный журнал молекулярной медицины . 26 (5): 723–34. дои : 10.3892/ijmm_00000519 . ПМИД 20878095 .
- ^ Биман Н., Уэбб П.Г., Баумгартнер Х.К. (февраль 2012 г.). «Окклюдин необходим для апоптоза, когда взаимодействие клаудин-клаудин нарушается» . Смерть клеток и болезни . 3 (2): e273. дои : 10.1038/cddis.2012.14 . ПМЦ 3288343 . ПМИД 22361748 .
- ^ Осанаи М., Мурата М., Нишикиори Н., Чиба Х., Кодзима Т., Савада Н. (сентябрь 2006 г.). «Эпигенетическое подавление окклюдина способствует развитию онкогенных и метастатических свойств раковых клеток посредством модуляции уникальных наборов генов, связанных с апоптозом» . Исследования рака . 66 (18): 9125–33. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-06-1864 . ПМИД 16982755 .
- ^ Пэн Б.Х., Ли Дж.К., Кэмпбелл Г.А. (декабрь 2003 г.). «Образование белкового комплекса in vitro с прикрепляющим к цитоскелету доменом окклюдина, идентифицированное с помощью ограниченного протеолиза» . Журнал биологической химии . 278 (49): 49644–51. дои : 10.1074/jbc.M302782200 . ПМИД 14512431 . S2CID 33062461 .
- ^ Ито М., Морита К., Цукита С. (февраль 1999 г.). «Характеристика ZO-2 как члена семейства MAGUK, связанного как с плотными, так и с слипшимися соединениями со сродством связывания с окклюдином и альфа-катенином» . Журнал биологической химии . 274 (9): 5981–6. дои : 10.1074/jbc.274.9.5981 . ПМИД 10026224 . S2CID 20269381 .
- ^ Витчен Э.С., Хаскинс Дж., Стивенсон Б.Р. (декабрь 1999 г.). «Взаимодействие белков в плотном соединении. Актин имеет несколько партнеров по связыванию, а ZO-1 образует независимые комплексы с ZO-2 и ZO-3» . Журнал биологической химии . 274 (49): 35179–85. дои : 10.1074/jbc.274.49.35179 . ПМИД 10575001 . S2CID 23928833 .
- ^ Чен Ю.Х., Лу Ц., Гуденаф Д.А., Джинсон Б. (апрель 2002 г.). «Нерецепторная тирозинкиназа c-Да взаимодействует с окклюдином во время образования плотных контактов в эпителиальных клетках почек собак» . Молекулярная биология клетки . 13 (4): 1227–37. дои : 10.1091/mbc.01-08-0423 . ПМК 102264 . ПМИД 11950934 .
- ^ Фаннинг А.С., Джеймсон Б.Дж., Джесайтис Л.А., Андерсон Дж.М. (ноябрь 1998 г.). «Белок плотного соединения ZO-1 устанавливает связь между трансмембранным белком окклюдином и актиновым цитоскелетом» . Журнал биологической химии . 273 (45): 29745–53. дои : 10.1074/jbc.273.45.29745 . ПМИД 9792688 . S2CID 23935899 .
- ^ Рао Р.К., Басурой С., Рао В.У., Карнаки К.Дж., Гупта А. (декабрь 2002 г.). «Фосфорилирование тирозина и диссоциация комплексов окклюдин-ZO-1 и E-кадгерин-бета-катенин из цитоскелета под действием окислительного стресса» . Биохимический журнал . 368 (Часть 2): 471–81. дои : 10.1042/BJ20011804 . ПМЦ 1222996 . ПМИД 12169098 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Фурусэ М., Ито М., Хирасе Т., Нагафути А., Ёнемура С., Цукита С., Цукита С. (декабрь 1994 г.). «Прямая ассоциация окклюдина с ZO-1 и его возможное участие в локализации окклюдина в плотных соединениях» . Журнал клеточной биологии . 127 (6, часть 1): 1617–26. дои : 10.1083/jcb.127.6.1617 . ПМК 2120300 . ПМИД 7798316 .
- Ван Италли СМ, Андерсон Дж. М. (май 1997 г.). «Окклюдин придает адгезию при экспрессии в фибробластах». Журнал клеточной науки . 110 (Пт 9) (9): 1113–21. дои : 10.1242/jcs.110.9.1113 . ПМИД 9175707 .
- Кимура Ю., Сиодзаки Х., Хирао М., Маэно Ю., Доки Ю., Иноуэ М. и др. (июль 1997 г.). «Экспрессия окклюдина, белка, связанного с плотными соединениями, в пищеварительном тракте человека» . Американский журнал патологии . 151 (1): 45–54. ПМК 1857944 . ПМИД 9212730 .
- Сайто М., Андо-Акацука Ю., Ито М., Фурусэ М., Инадзава Дж., Фудзимото К., Цукита С. (июль 1997 г.). «Окклюдин млекопитающих в эпителиальных клетках: его экспрессия и субклеточное распределение». Европейский журнал клеточной биологии . 73 (3): 222–31. ПМИД 9243183 .
- Хаскинс Дж., Гу Л., Витчен Э.С., Хиббард Дж., Стивенсон Б.Р. (апрель 1998 г.). «ZO-3, новый член семейства белков MAGUK, обнаруженный в плотном соединении, взаимодействует с ZO-1 и окклюдином» . Журнал клеточной биологии . 141 (1): 199–208. дои : 10.1083/jcb.141.1.199 . ПМК 2132714 . ПМИД 9531559 .
- Цзян В.Г., Мартин Т.А., Мацумото К., Накамура Т., Мансел Р.Э. (ноябрь 1999 г.). «Фактор роста гепатоцитов/фактор рассеяния снижает экспрессию окклюдина и трансэндотелиальной резистентности (TER) и увеличивает параклеточную проницаемость в сосудистых эндотелиальных клетках человека». Журнал клеточной физиологии . 181 (2): 319–29. doi : 10.1002/(SICI)1097-4652(199911)181:2<319::AID-JCP14>3.0.CO;2-S . ПМИД 10497311 . S2CID 36876977 .
- Кодзима Т., Савада Н., Чиба Х., Кокаи Ю., Ямамото М., Урбан М. и др. (декабрь 1999 г.). «Индукция плотных контактов в гепатоцитах мыши, трансфицированных коннексином 32 (hCx32) человека: коннексин 32 взаимодействует с окклюдином». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 266 (1): 222–9. дои : 10.1006/bbrc.1999.1778 . ПМИД 10581193 .
- Бернс А.Р., Боуден Р.А., Макдонелл С.Д., Уокер Д.С., Одебунми Т.О., Донначи Э.М. и др. (январь 2000 г.). «Анализ плотных соединений во время трансэндотелиальной миграции нейтрофилов». Журнал клеточной науки . 113 (Часть 1) (1): 45–57. дои : 10.1242/jcs.113.1.45 . ПМИД 10591624 .
- Ито М., Фурусе М., Морита К., Кубота К., Сайто М., Цукита С. (декабрь 1999 г.). «Прямое связывание трех MAGUK, связанных с плотными соединениями, ZO-1, ZO-2 и ZO-3, с COOH-концами клаудинов» . Журнал клеточной биологии . 147 (6): 1351–63. дои : 10.1083/jcb.147.6.1351 . ПМК 2168087 . ПМИД 10601346 .
- Сингх У, Ван Италли CM, Митик LL, Андерсон Дж. М., Макклейн BA (июнь 2000 г.). «Клетки CaCo-2, обработанные энтеротоксином Clostridium perfringens, образуют несколько крупных сложных видов, один из которых содержит белок плотных соединений окклюдин» . Журнал биологической химии . 275 (24): 18407–17. дои : 10.1074/jbc.M001530200 . ПМИД 10749869 . S2CID 1240167 .
- Марциони Д., Банита М., Феличи А., Парадинас Ф.Дж., Ньюлендс Э., Де Никтолис М. и др. (март 2001 г.). «Экспрессия ZO-1 и окклюдина в нормальной плаценте человека и в пузырных заносах» . Молекулярная репродукция человека . 7 (3): 279–85. дои : 10.1093/моль/7.3.279 . ПМИД 11228248 .
- Андреева А.Ю., Краузе Э., Мюллер ЕС, Блазиг И.Е., Утепбергенов Д.И. (октябрь 2001 г.). «Протеинкиназа С регулирует фосфорилирование и клеточную локализацию окклюдина» . Журнал биологической химии . 276 (42): 38480–6. дои : 10.1074/jbc.M104923200 . ПМИД 11502742 . S2CID 10856959 .
- Пападопулос М.К., Саадун С., Вудро С.Дж., Дэвис Д.С., Коста-Мартинс П., Мосс Р.Ф. и др. (октябрь 2001 г.). «Экспрессия окклюдина в микрососудах неопластического и неопухолевого мозга человека». Невропатология и прикладная нейробиология . 27 (5): 384–95. дои : 10.1046/j.0305-1846.2001.00341.x . ПМИД 11679090 . S2CID 2704639 .
- Шмидт А., Утепбергенов Д.И., Краузе Г., Блазиг И.Е. (ноябрь 2001 г.). «Использование поверхностного плазмонного резонанса для анализа взаимодействия ZO-1 и окклюдина в реальном времени». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 288 (5): 1194–9. дои : 10.1006/bbrc.2001.5914 . ПМИД 11700038 .
- Пумми К., Мальминен М., Ахо Х., Карвонен С.Л., Пелтонен Дж., Пелтонен С. (ноябрь 2001 г.). «Эпидермальные плотные контакты: ZO-1 и окклюдин экспрессируются в зрелой, развивающейся и пораженной коже, а также в дифференцирующихся кератиноцитах in vitro» . Журнал исследовательской дерматологии . 117 (5): 1050–8. дои : 10.1046/j.0022-202x.2001.01493.x . ПМИД 11710912 .
- Травегер А., Фанг Д., Лю Ю.К., Стельцхаммер В., Крижбай И.А., Фрессер Ф. и др. (март 2002 г.). «Белок окклюдин, специфичный для плотных соединений, является функциональной мишенью зуда убиквитин-белковой лигазы Е3» . Журнал биологической химии . 277 (12): 10201–8. дои : 10.1074/jbc.M111384200 . ПМИД 11782481 . S2CID 34359119 .
галерея PDB |
|---|
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Вивиан Тан. «ОККЛУДИН в фокусе» . www.Zonapse.Net . Проверено 10 февраля 2008 г.
- Вивиан Тан. «Обзор плотного перекрестка» . www.Zonapse.Net . Проверено 10 февраля 2008 г.
- Запись GeneTests/NCBI/NIH/UW о ленточной кальцификации с упрощенной гирацией и полимикрогирией