Циклинзависимая киназа 1
| CDK1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | CDK1 , CDC2, CDC28A, P34CDC2, циклинзависимая киназа 1, циклинзависимая киназа 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | Опустить : 116940 ; МГИ : 88351 ; Гомологен : 68203 ; Генные карты : CDK1 ; ОМА : CDK1 — ортологи | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Циклин-зависимая киназа 1, также известная как CDK1 или гомолог белка 2 цикла клеточного деления, представляет собой высококонсервативный белок , который функционирует как серин/треониновая протеинкиназа и играет ключевую роль в регуляции клеточного цикла . [5] Он был хорошо изучен на почкующихся дрожжах S. cerevisiae и делящихся дрожжах S. pombe , где он кодируется генами cdc28 и cdc2 соответственно. [6] Со своими партнерами- циклинами Cdk1 образует комплексы, которые фосфорилируют множество целевых субстратов (у почкующихся дрожжей идентифицировано более 75); фосфорилирование этих белков приводит к прогрессированию клеточного цикла. [7]
Структура
[ редактировать ]
Cdk1 представляет собой небольшой белок (приблизительно 34 килодальтон) и высококонсервативный. Человеческий гомолог Cdk1, CDK1 , имеет примерно 63% аминокислотной идентичности со своим дрожжевым гомологом. Более того, человеческий CDK1 способен спасти делящиеся дрожжи, несущие мутацию cdc2 . [8] [9] Cdk1 состоит в основном из голого протеинкиназного мотива, который является общим для других протеинкиназ. Cdk1, как и другие киназы, содержит щель, в которую помещается АТФ . Субстраты Cdk1 связываются возле устья щели, а остатки Cdk1 катализируют ковалентное связывание γ-фосфата с кислородом гидроксила серина /треонина субстрата.
Помимо этого каталитического ядра, Cdk1, как и другие циклин-зависимые киназы , содержит Т-петлю, которая в отсутствие взаимодействующего циклина предотвращает связывание субстрата с активным сайтом Cdk1. Cdk1 также содержит спираль PSTAIRE, которая при связывании циклина перемещает и перестраивает активный сайт, облегчая активность киназы Cdk1. [10]
Функция
[ редактировать ]
При связывании со своими партнерами-циклинами фосфорилирование Cdk1 приводит к прогрессированию клеточного цикла. Активность Cdk1 лучше всего понятна у S. cerevisiae , поэтому активность Cdk1 S. cerevisiae описана здесь.
У почкующихся дрожжей начальный вход в клеточный цикл контролируется двумя регуляторными комплексами: SBF (SCB-связывающий фактор) и MBF (MCB-связывающий фактор). Эти два комплекса контролируют транскрипцию гена G 1 /S; однако они обычно неактивны. SBF ингибируется белком Whi5 ; однако при фосфорилировании с помощью Cln3-Cdk1 Whi5 выбрасывается из ядра, обеспечивая транскрипцию G 1 /S регулона , который включает циклины G 1 /S Cln1,2. [11] Активность G 1 /S cyclin-Cdk1 приводит к подготовке к входу в S фазу (например, удвоение центромер или тела полюса веретена) и повышению уровня S циклинов (Clb5,6 у S. cerevisiae ). Комплексы Clb5,6-Cdk1 непосредственно приводят к инициации начала репликации; [12] однако они ингибируются Sic1 , предотвращая преждевременное инициирование S-фазы.
Активность комплекса Cln1,2 и/или Clb5,6-Cdk1 приводит к внезапному падению уровней Sic1, что обеспечивает последовательный вход в S-фазу. Наконец, фосфорилирование с помощью M циклинов (например, Clb1, 2, 3 и 4) в комплексе с Cdk1 приводит к сборке веретена и выравниванию сестринских хроматид. Фосфорилирование Cdk1 также приводит к активации убиквитин-протеинлигазы APC. Cdc20 , активация, которая обеспечивает сегрегацию хроматид и, кроме того, деградацию циклинов М-фазы. Это разрушение М-циклинов приводит к финальным событиям митоза (например, разборке веретена, выходу из митоза).
Регулирование
[ редактировать ]Учитывая его важную роль в развитии клеточного цикла, Cdk1 строго регулируется. Наиболее очевидно, что Cdk1 регулируется путем его связывания со своими партнерами-циклинами. Связывание циклина изменяет доступ к активному сайту Cdk1, обеспечивая активность Cdk1; кроме того, циклины придают специфичность активности Cdk1. По крайней мере, некоторые циклины содержат гидрофобный участок, который может напрямую взаимодействовать с субстратами, придавая целевую специфичность. [13] Более того, циклины могут нацеливать Cdk1 на определенные субклеточные места.
Помимо регулирования циклинами, Cdk1 регулируется фосфорилированием. Консервативный тирозин (Tyr15 у человека) приводит к ингибированию Cdk1; Считается, что это фосфорилирование изменяет ориентацию АТФ, предотвращая эффективную активность киназы. Например, у S. pombe неполный синтез ДНК может привести к стабилизации этого фосфорилирования, предотвращая митотическое прогрессирование. [14] Wee1 , консервативный среди всех эукариот, фосфорилирует Tyr15, тогда как члены семейства Cdc25 являются фосфатазами, противодействующими этой активности. Считается, что баланс между ними помогает управлять развитием клеточного цикла. Wee1 управляется вышестоящими Cdr1, Cdr2 и Pom1 .
Комплексы Cdk1-циклин также регулируются прямым связыванием белков-ингибиторов Cdk (CKI). Одним из таких белков, который уже обсуждался, является Sic1. Sic1 представляет собой стехиометрический ингибитор, который напрямую связывается с комплексами Clb5,6-Cdk1. Считается, что многосайтовое фосфорилирование Sic1 с помощью Cdk1-Cln1/2 определяет время убиквитинирования и разрушения Sic1 и, как следствие, время входа в S-фазу. Только до тех пор, пока ингибирование Sic1 не будет преодолено, может возникнуть активность Clb5,6 и начаться инициация S-фазы.
Взаимодействия
[ редактировать ]Было показано, что Cdk1 взаимодействует с:
См. также
[ редактировать ]
Мастл
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000170312 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000019942 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Jump up to: а б Морган, Дэвид Л. (2007). Клеточный цикл: принципы управления . Лондон: New Science Press. стр. 30–31. ISBN 978-0-19-920610-0 .
- ^ Нэсмит К. (апрель 1993 г.). «Контроль клеточного цикла дрожжей с помощью протеинкиназы Cdc28». Курс. Мнение. Клеточная Биол . 5 (2): 166–179. дои : 10.1016/0955-0674(93)90099-C . ПМИД 8507488 .
- ^ Энсеринк Дж. М., Колоднер Р. Д. (май 2010 г.). «Обзор целей и процессов, контролируемых Cdk1» . Отделение клеток . 5 (11): 11. дои : 10.1186/1747-1028-5-11 . ПМЦ 2876151 . ПМИД 20465793 .
- ^ Ли, Мелани ; Медсестра, Пол (июнь 1987 г.). «Комплементация, используемая для клонирования человеческого гомолога гена контроля клеточного цикла делящихся дрожжей cdc2». Природа . 327 (6117): 31–35. Бибкод : 1987Natur.327...31L . дои : 10.1038/327031a0 . ПМИД 3553962 . S2CID 4300190 .
- ^ Де Бондт Х.Л., Розенблатт Дж., Джанкарик Дж., Джонс Х.Д., Морган Д.О., Ким Ш.Х. (июнь 1993 г.). «Кристаллическая структура циклинзависимой киназы 2». Природа . 363 (6430): 595–602. Бибкод : 1993Natur.363..595D . дои : 10.1038/363595a0 . ПМИД 8510751 . S2CID 4354370 .
- ^ Джеффри П.Д., Руссо А.А., Поляк К., Гиббс Э., Гурвиц Дж., Массаге Дж., Павлетич Н.П. (июль 1995 г.). «Механизм активации CDK, выявленный структурой комплекса циклинА-CDK2». Природа . 376 (6538): 313–320. Бибкод : 1995Natur.376..313J . дои : 10.1038/376313a0 . ПМИД 7630397 . S2CID 4361179 .
- ^ Скотхайм Дж. М., Ди Талия С., Сиггиа Э.Д., Cross FR (июль 2008 г.). «Положительная обратная связь циклинов G 1 обеспечивает согласованное вступление в клеточный цикл» . Природа . 454 (7202): 291–296. Бибкод : 2008Natur.454..291S . дои : 10.1038/nature07118 . ПМК 2606905 . ПМИД 18633409 .
- ^ Кросс Ф.Р., Юсте-Рохас М., Грей С., Джейкобсон, доктор медицинских наук (июль 1999 г.). «Специализация и нацеливание циклинов B-типа» . Мол Клетка . 4 (1): 11–19. дои : 10.1016/S1097-2765(00)80183-5 . ПМИД 10445023 .
- ^ Браун Н.Р., Ноубл М.Э., Эндикотт Дж.А., Джонсон Л.Н. (ноябрь 1999 г.). «Структурная основа специфичности субстрата и рекрутинговых пептидов циклин-зависимых киназ». Нат. Клеточная Биол . 1 (7): 438–443. дои : 10.1038/15674 . ПМИД 10559988 . S2CID 17988582 .
- ^ Элледж С.Дж. (декабрь 1996 г.). «Контрольные точки клеточного цикла: предотвращение кризиса идентичности». Наука . 274 (5293): 1664–1672. Бибкод : 1996Sci...274.1664E . дои : 10.1126/science.274.5293.1664 . ПМИД 8939848 . S2CID 39235426 .
- ^ Патан Н., Эм-Семпе С., Китада С., Басу А., Халдар С., Рид Дж.К. (2001). «Препараты, нацеленные на микротрубочки, индуцируют фосфорилирование bcl-2 и ассоциацию с Pin1» . Неоплазия . 3 (6): 550–9. дои : 10.1038/sj.neo.7900213 . ПМК 1506558 . ПМИД 11774038 .
- ^ Патан Н., Эм-Семпе С., Китада С., Халдар С., Рид Дж.К. (2001). «Препараты, нацеленные на микротрубочки, индуцируют фосфорилирование Bcl-2 и ассоциацию с Pin1» . Неоплазия . 3 (1): 70–9. дои : 10.1038/sj.neo.7900131 . ПМК 1505024 . ПМИД 11326318 .
- ^ Jump up to: а б Шанахан Ф, Сегецци В, Парри Д, Махони Д, Лиз Э (февраль 1999 г.). «Циклин E связывается с BAF155 и BRG1, компонентами комплекса SWI-SNF млекопитающих, и изменяет способность BRG1 вызывать остановку роста» . Мол. Клетка. Биол . 19 (2): 1460–9. дои : 10.1128/mcb.19.2.1460 . ПМК 116074 . ПМИД 9891079 .
- ^ Пайнс Дж., Хантер Т. (сентябрь 1989 г.). «Выделение кДНК циклина человека: данные о регуляции мРНК циклина и белка в клеточном цикле, а также о взаимодействии с p34cdc2». Клетка . 58 (5): 833–846. дои : 10.1016/0092-8674(89)90936-7 . ПМИД 2570636 . S2CID 20336733 .
- ^ Конг М., Барнс Э.А., Оллендорфф В., Донохью DJ (март 2000 г.). «Циклин F регулирует ядерную локализацию циклина B1 посредством взаимодействия циклин-циклин» . ЭМБО Дж . 19 (6): 1378–1388. дои : 10.1093/emboj/19.6.1378 . ПМК 305678 . ПМИД 10716937 .
- ^ Кофф А., Джордано А., Десаи Д., Ямасита К., Харпер Дж.В., Элледж С., Нисимото Т., Морган Д.О., Франца Б.Р., Робертс Дж.М. (сентябрь 1992 г.). «Формирование и активация комплекса циклин E-cdk2 во время фазы G1 клеточного цикла человека». Наука . 257 (5077): 1689–1694. Бибкод : 1992Sci...257.1689K . дои : 10.1126/science.1388288 . ПМИД 1388288 .
- ^ Хэннон Дж.Дж., Кассо Д., Бич Д. (март 1994 г.). «KAP: фосфатаза двойной специфичности, которая взаимодействует с циклин-зависимыми киназами» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 91 (5): 1731–1735. Бибкод : 1994PNAS...91.1731H . дои : 10.1073/pnas.91.5.1731 . ПМЦ 43237 . ПМИД 8127873 .
- ^ Гюрис Дж., Големис Э., Чертков Х., Брент Р. (ноябрь 1993 г.). «Cdi1, протеинфосфатаза G1 и S-фазы человека, которая связывается с Cdk2» . Клетка . 75 (4): 791–803. дои : 10.1016/0092-8674(93)90498-F . ПМИД 8242750 .
- ^ Хэ Дж, Сюй Дж, Сюй XX, Холл Р.А. (июль 2003 г.). «Зависимое от клеточного цикла фосфорилирование Disabled-2 с помощью cdc2» . Онкоген . 22 (29): 4524–4530. дои : 10.1038/sj.onc.1206767 . ПМИД 12881709 .
- ^ Рейтер Т.Я., Медхерст А.Л., Вайсфис К., Чжи Ю., Хертерих С., Хен Х., Гросс Х.Дж., Йоэндже Х., Хоатлин М.Э., Мэтью К.Г., Хубер П.А. (октябрь 2003 г.). «Двугибридные дрожжевые скрининги подразумевают участие белков анемии Фанкони в регуляции транскрипции, передаче сигналов в клетках, окислительном метаболизме и клеточном транспорте». Эксп. Сотовый Res . 289 (2): 211–221. дои : 10.1016/S0014-4827(03)00261-1 . ПМИД 14499622 .
- ^ Купфер Г.М., Ямасита Т., Наф Д., Сулиман А., Асано С., Д'Андреа А.Д. (август 1997 г.). «Полипептид анемии Фанкони, FAC, связывается с циклин-зависимой киназой cdc2» . Кровь . 90 (3): 1047–54. дои : 10.1182/blood.V90.3.1047 . ПМИД 9242535 .
- ^ Чжан Кью, Антинор М.Дж., Ван XW, Кэрриер Ф, Смит М.Л., Харрис СиСи, Форнас ЭйДжей (май 1999 г.). «Ассоциация с Cdc2 и ингибирование активности киназы Cdc2/Cyclin B1 с помощью белка Gadd45, регулируемого p53» . Онкоген . 18 (18): 2892–2900. дои : 10.1038/sj.onc.1202667 . ПМИД 10362260 .
- ^ Джин С., Антинор М.Дж., Лунг Ф.Д., Донг Х, Чжао Х., Фан Ф., Колчаги А.Б., Бланк П., Роллер П.П., Форнас А.Дж., Чжан К. (июнь 2000 г.). «Ингибирование GADD45 киназы Cdc2 коррелирует с опосредованным GADD45 подавлением роста» . Ж. Биол. Хим . 275 (22): 16602–16608. дои : 10.1074/jbc.M000284200 . ПМИД 10747892 .
- ^ Ян Кью, Маниконе А., Курсен Дж.Д., Линке С.П., Нагасима М., Форг М., Ван XW (ноябрь 2000 г.). «Идентификация функционального домена в контрольной точке G2 / M, опосредованной GADD45» . Ж. Биол. Хим . 275 (47): 36892–36898. дои : 10.1074/jbc.M005319200 . ПМИД 10973963 .
- ^ Вайрапанди М., Balliet AG, Хоффман Б., Либерманн Д.А. (сентябрь 2002 г.). «GADD45b и GADD45g являются ингибиторами киназы cdc2/cyclinB1, играющими роль в контрольных точках клеточного цикла S и G2/M, индуцированных генотоксическим стрессом». Дж. Селл. Физиол . 192 (3): 327–338. дои : 10.1002/jcp.10140 . ПМИД 12124778 . S2CID 19138273 .
- ^ Тао В., Чжан С., Туренчалк Г.С., Стюарт Р.А., Сент-Джон М.А., Чен В., Сюй Т (февраль 1999 г.). «Человеческий гомолог супрессора опухоли lats Drosophila melanogaster модулирует активность CDC2». Нат. Жене . 21 (2): 177–181. дои : 10.1038/5960 . ПМИД 9988268 . S2CID 32090556 .
- ^ Харбанда С., Юань З.М., Рубин Э., Вейхсельбаум Р., Куфе Д. (август 1994 г.). «Активация Src-подобной тирозинкиназы p56/p53lyn ионизирующим излучением» . Ж. Биол. Хим . 269 (32): 20739–43. дои : 10.1016/S0021-9258(17)32054-9 . ПМИД 8051175 .
- ^ Патан Н.И., Гелен Р.Л., Харрисон М.Л. (ноябрь 1996 г.). «Протеин-тирозинкиназа Lck связывается с Cdc2 и фосфорилируется с его помощью» . Ж. Биол. Хим . 271 (44): 27517–27523. дои : 10.1074/jbc.271.44.27517 . ПМИД 8910336 .
- ^ Лучани М.Г., Хатчинс-младший, Желева Д., Хапп Т.Р. (июль 2000 г.). «С-концевой регуляторный домен р53 содержит функциональный сайт стыковки циклина А». Дж. Мол. Биол . 300 (3): 503–518. дои : 10.1006/jmbi.2000.3830 . ПМИД 10884347 .
- ^ Абабне М., Гетц С., Монтенарх М. (май 2001 г.). «Понижение активности протеинкиназы cdc2/циклин B путем связывания p53 с p34 (cdc2)». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 283 (2): 507–512. дои : 10.1006/bbrc.2001.4792 . ПМИД 11327730 .
- ^ Тан Ф, Лу Л, Цай Ю, Ван Дж, Се Ю, Ван Л, Гун Ю, Сюй БЭ, Ву Дж, Луо Ю, Цян Б, Юань Дж, Сунь Х, Пэн Х (июль 2008 г.). «Протеомный анализ убиквитинированных белков в клетках печени нормальной линии гепатоцитов Чанг». Протеомика . 8 (14): 2885–2896. дои : 10.1002/pmic.200700887 . ПМИД 18655026 . S2CID 25586938 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Дрэтта Г., Экстайн Дж. (1997). «Протеинфосфатазы Cdc25 в пролиферации клеток». Биохим. Биофиз. Акта . 1332 (2): М53–63. дои : 10.1016/S0304-419X(96)00049-2 . ПМИД 9141461 .
- Кино Т, Павлакис Г.Н. (2004). «Молекулы-партнеры добавочного белка Vpr вируса иммунодефицита человека типа 1» . ДНК Клеточная Биол . 23 (4): 193–205. дои : 10.1089/104454904773819789 . ПМИД 15142377 .
- Кино Т, Хрусос ГП (2004). «Аксессуарный белок Vpr вируса иммунодефицита человека типа 1: возбудитель синдрома инсулинорезистентности/липодистрофии, связанного со СПИДом?» . Энн. Н-Й акад. Наука . 1024 (1): 153–167. Бибкод : 2004NYASA1024..153K . дои : 10.1196/анналы.1321.013 . PMID 15265780 . S2CID 23655886 .
- Чжао LJ, Чжу Х (2005). «Структура и функция вспомогательного регуляторного белка ВИЧ-1 Vpr: новые ключи к разработке лекарств». Курс. Лекарственные средства нацелены на иммунную эндокр. Метабол. Разлад . 4 (4): 265–275. дои : 10.2174/1568008043339668 . ПМИД 15578977 .
- Ле Рузик Э, Бенишу С (2006). «Белок Vpr ВИЧ-1: различные роли в жизненном цикле вируса» . Ретровирусология . 2:11 . дои : 10.1186/1742-4690-2-11 . ПМК 554975 . ПМИД 15725353 .
- Чжао Р.Ю., старейшина RT (2005). «Вирусные инфекции и регуляция клеточного цикла G2/M» . Сотовый Res . 15 (3): 143–149. дои : 10.1038/sj.cr.7290279 . ПМИД 15780175 .
- Чжао Р.Ю., Букринский М., Старейшина RT (2005). «Вирусный белок R ВИЧ-1 (Vpr) и клеточные реакции хозяина». Индийский Дж. Мед. Рез . 121 (4): 270–86. ПМИД 15817944 .
- Калдис П., Алим Э. (2007). «Соперничество братьев и сестер клеточного цикла: Cdc2 против Cdk2» . Клеточный цикл . 4 (11): 1491–1494. дои : 10.4161/cc.4.11.2124 . ПМИД 16258277 .
- Ли Л, Ли Х.С., Пауза К.Д., Букринский М., Чжао Р.Ю. (2006). «Роль вспомогательных белков ВИЧ-1 в вирусном патогенезе и взаимодействии хозяин-патоген» . Сотовый Res . 15 (11–12): 923–934. дои : 10.1038/sj.cr.7290370 . ПМИД 16354571 .
- Ритброк Н., Келлер Ф (1977). «[Биологическая доступность и эффект «первого прохождения» лекарств]». Форчр. Мед . 95 (28): 1765–6, 1774–80. ПМИД 914146 .
- Аззи Л., Мейер Л., Рид С.И., Пидикити Р., Тунг Х.И. (1992). «Взаимодействие между белками контроля клеточного цикла p34cdc2 и p9CKShs2. Доказательства наличия двух кооперативных связывающих доменов в p9CKShs2» . Евро. Дж. Биохим . 203 (3): 353–360. дои : 10.1111/j.1432-1033.1992.tb16557.x . ПМИД 1310466 .
- Датта А., Стиллман Б. (1992). «Киназы семейства cdc2 фосфорилируют фактор репликации ДНК клеток человека, RPA, и активируют репликацию ДНК» . ЭМБО Дж . 11 (6): 2189–99. дои : 10.1002/j.1460-2075.1992.tb05278.x . ПМК 556686 . ПМИД 1318195 .
- Кофф А, Джордано А, Десаи Д, Ямашита К, Харпер Дж.В., Элледж С., Нисимото Т., Морган Д.О., Франца Б.Р., Робертс Дж.М. (1992). «Формирование и активация комплекса циклин E-cdk2 во время фазы G1 клеточного цикла человека». Наука . 257 (5077): 1689–1694. Бибкод : 1992Sci...257.1689K . дои : 10.1126/science.1388288 . ПМИД 1388288 .
- Руссо Г.Л., Ванденберг М.Т., Ю И.Ю., Бэ Ю.С., Франца Б.Р., Маршак Д.Р. (1992). «Казеинкиназа II фосфорилирует киназу p34cdc2 в фазе G1 цикла деления клеток HeLa» . Ж. Биол. Хим . 267 (28): 20317–25. дои : 10.1016/S0021-9258(19)88704-5 . ПМИД 1400350 .
- Рубинфельд Б., Крозье В.Дж., Альберт И., Конрой Л., Кларк Р., Маккормик Ф., Полакис П. (1992). «Локализация каталитического домена rap1GAP и сайтов фосфорилирования методом мутационного анализа» . Мол. Клетка. Биол . 12 (10): 4634–42. дои : 10.1128/MCB.12.10.4634 . ПМК 360390 . ПМИД 1406653 .
- ван дер Слейс П., Халл М., Хубер Л.А., Мале П., Гауд Б., Меллман I (1992). «Обратимое фосфорилирование — дефосфорилирование определяет локализацию rab4 во время клеточного цикла» . ЭМБО Дж . 11 (12): 4379–89. дои : 10.1002/j.1460-2075.1992.tb05538.x . ПМК 557012 . ПМИД 1425574 .
- Сет А., Альварес Э., Гупта С., Дэвис Р.Дж. (1992). «Сайт фосфорилирования, расположенный в NH2-концевом домене c-Myc, увеличивает трансактивацию экспрессии генов» . Ж. Биол. Хим . 266 (35): 23521–4. дои : 10.1016/S0021-9258(18)54312-X . ПМИД 1748630 .
- Лиз Дж.А., Бучкович К.Дж., Маршак Д.Р., Андерсон К.В., Харлоу Э. (1992). «Белок ретинобластомы фосфорилируется по нескольким сайтам с помощью cdc2 человека» . ЭМБО Дж . 10 (13): 4279–90. дои : 10.1002/j.1460-2075.1991.tb05006.x . ПМК 453181 . ПМИД 1756735 .
- Назаренко С.А., Островерхова Н.В., Сперр Н.К. (1991). «Региональное присвоение гена контроля клеточного цикла человека CDC2 хромосоме 10q21 путем гибридизации in situ». Хм. Жене . 87 (5): 621–2. дои : 10.1007/BF00209025 . ПМИД 1916766 . S2CID 25673088 .
- Ниссен М.С., Ланган Т.А., Ривз Р. (1991). «Фосфорилирование киназой cdc2 модулирует ДНК-связывающую активность негистонового белка хроматина группы I с высокой подвижностью» . Ж. Биол. Хим . 266 (30): 19945–52. дои : 10.1016/S0021-9258(18)54874-2 . ПМИД 1939057 .