Транспортер магния E

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

МГТЭ
МГТЭ
	Кристаллическая структура переносчика магния MgtE. ПДБ 2zy9
Идентификаторы
Символ	МГТЭ
Пфам	PF01769
ИнтерПро	ИПР006667
TCDB	1.А.26
Суперсемейство OPM	180
белок OPM	2yvx
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Транспортеры магния E (MgtE) представляют собой семейство трансмембранных эубактериальных переносчиков магния MgtE . Родственные области обнаружены также в архей и эукариот белках . Их размеры значительно варьируются от 311 остатков для белка Methanococcus thermoautotropicum , 463 остатков для гомолога Synechocystis и 513 остатков для человеческого гомолога SLC41A1. Эти белки способны транспортировать Mg. ²⁺ и Ко ²⁺ но не Ни ²⁺. Множественные выравнивания содержат два высококонсервативных аспартата , которые могут участвовать в катионов связывании .

Человеческие транспортеры из этого семейства — SLC41A1 , SLC41A2 и SLC41A3 .

Структура и механизм

Транспортер Bacillus Firmus и несколько исследованных гомологов имеют сильно заряженные гидрофильные N-концевые домены (цитоплазматические), за которыми следует гидрофобный С-концевой домен с 5 предполагаемыми трансмембранными α-спиральными ключами. Центральные 100 остатков напоминают архей . инозитолмонофосфатдегидрогеназы ^{[ 2 ]}

Керес и Магуайр предполагают, что белки MgtE являются вторичными переносчиками с направленной внутрь полярностью. ^{[ 2 ]} Хаттори и др. считали, что MgtE функционирует по канальному механизму, что свидетельствует о том, что цитозольный домен MgtE действует как Mg ²⁺ датчик для регулирования закрытия пор в ответ на внутриклеточный Mg ²⁺ концентрация. ^{[ 1 ]} Это создает механизм поддержания условий гомеостаза. ^{[ 1 ]} Цитозольный домен MgtE подвергается Mg ²⁺-зависимое структурное изменение, которое может закрывать ионопроводящую пору, проходящую через трансмембранный домен.

Маруяма и др. показали, что MgtE проявляет каналоподобные электрофизиологические свойства, т.е. Mg ²⁺ транспорт происходит в соответствии с электрохимическим потенциалом Mg ²⁺. ^{[ 3 ]} мг ²⁺-путь проникновения открывается в ответ на снижение внутриклеточного Mg ²⁺ концентрации, при этом он полностью закрыт на внутриклеточном уровне Mg ²⁺ концентрация 10 мМ. Кристаллические структуры димера MgtE показывают, что Mg ²⁺-чувствительная цитоплазматическая область состоит из доменов N и CBS. мг ²⁺-связанное состояние принимает компактную глобулярную конформацию, которая стабилизируется за счет координации ряда Mg ²⁺ ионы между этими доменами. С другой стороны, в Мг. ²⁺В несвязанном состоянии эти домены расположены далеко друг от друга и зафиксированы кристаллической упаковкой.

Транспортная реакция

Транспортная реакция, катализируемая белками MgtE:

мг ²⁺ (или Ко ²⁺) (уходит) → Мг ²⁺ (или Ко ²⁺) (в)

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с Хаттори М., Ивасе Н., Фуруя Н., Танака Ю., Цуказаки Т., Ишитани Р., Магуайр М.Э., Ито К., Матурана А., Нуреки О (ноябрь 2009 г.). «Mg(2+)-зависимое открытие бактериального канала MgtE лежит в основе гомеостаза Mg(2+)» . Журнал ЭМБО . 28 (22): 3602–12. дои : 10.1038/emboj.2009.288 . ПМК 2782099 . ПМИД 19798051 .
^ Jump up to: ^а ^б Керес Д.Г., Магуайр М.Э. (сентябрь 2002 г.). «Структура, свойства и регуляция белков-переносчиков магния». Биометаллы . 15 (3): 261–70. дои : 10.1023/А:1016078832697 . ПМИД 12206392 . S2CID 30291849 .
^ Маруяма Т., Имаи С., Осава М., Хаттори М., Ишитани Р., Нуреки О., Симада I (апрель 2013 г.). «Назначение резонанса основной цепи цитоплазматической области транспортера Mg (2+) MgtE в несвязанном состоянии Mg (2+)». Задания по биомолекулярному ЯМР . 7 (1): 93–6. дои : 10.1007/s12104-012-9385-y . ПМИД 22477092 . S2CID 11653432 .

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR006667.

На момент редактирования в этой статье используется контент из «1.A.26 The Mg2+ Transporter-E (MgtE) Family» , который лицензируется таким образом, чтобы его можно было повторно использовать в соответствии с непортированной лицензией Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 , но не под ГФДЛ . Все соответствующие условия должны быть соблюдены.

[:1-1] Jump up to: ^а ^б ^с Хаттори М., Ивасе Н., Фуруя Н., Танака Ю., Цуказаки Т., Ишитани Р., Магуайр М.Э., Ито К., Матурана А., Нуреки О (ноябрь 2009 г.). «Mg(2+)-зависимое открытие бактериального канала MgtE лежит в основе гомеостаза Mg(2+)» . Журнал ЭМБО . 28 (22): 3602–12. дои : 10.1038/emboj.2009.288 . ПМК 2782099 . ПМИД 19798051 .

[:0-2] Jump up to: ^а ^б Керес Д.Г., Магуайр М.Э. (сентябрь 2002 г.). «Структура, свойства и регуляция белков-переносчиков магния». Биометаллы . 15 (3): 261–70. дои : 10.1023/А:1016078832697 . ПМИД 12206392 . S2CID 30291849 .

[3] Маруяма Т., Имаи С., Осава М., Хаттори М., Ишитани Р., Нуреки О., Симада I (апрель 2013 г.). «Назначение резонанса основной цепи цитоплазматической области транспортера Mg (2+) MgtE в несвязанном состоянии Mg (2+)». Задания по биомолекулярному ЯМР . 7 (1): 93–6. дои : 10.1007/s12104-012-9385-y . ПМИД 22477092 . S2CID 11653432 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]