✖


Jump to content

Моноаминоксидаза

Моноаминоксидаза
Идентификаторы
Номер ЕС. 1.4.3.4
Номер CAS. 9001-66-5
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins
Моноаминоксидаза
Идентификаторы
Символ является
Пфам PF01593
ИнтерПро ИПР001613
Суперсемейство OPM 119
белок OPM 2z5x
Мембраном 418
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
моноаминоксидаза А
Ленточная диаграмма мономера к человеческого МАО-А, связанного с ФАД и хлоргилином , ориентированного так, как будто он прикреплен мембране митохондрии внешней . Из PDB : 2BXS .
Идентификаторы
Символ МОА
ген NCBI 4128
HGNC 6833
МОЙ БОГ 309850
RefSeq НМ_000240
ЮниПрот P21397
Другие данные
Локус Хр. Х п11.4-п11.3
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro
моноаминоксидаза B
Ленточная схема человека МАО-Б. Из PDB : 1ГОС .
Идентификаторы
Символ МАОБ
ген NCBI 4129
HGNC 6834
МОЙ БОГ 309860
RefSeq НМ_000898
ЮниПрот P27338
Другие данные
Локус Хр. Х п11.4-п11.3
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro

Моноаминоксидазы ( МАО ( EC 1.4.3.4 представляют собой семейство ферментов , которые катализируют окисление ) моноаминов ) , используя кислород для отщепления их аминогруппы. [1] [2] Они обнаружены связанными с внешней мембраной митохондрий в большинстве типов клеток организма. Первый такой фермент был обнаружен в 1928 году Мэри Бернхейм в печени и получил название тираминоксидаза. [3] [4] МАО принадлежат к семейству белков флавинсодержащих аминооксидоредуктаз . [5]

МАО играют важную роль в расщеплении моноаминов, поступающих с пищей, а также служат для инактивации моноаминовых нейротрансмиттеров . Из-за последнего они вызывают ряд психиатрических и неврологических заболеваний, некоторые из которых можно лечить ингибиторами моноаминоксидазы (ИМАО), которые блокируют действие МАО. [6]

Подтипы и распределение тканей

[ редактировать ]

У человека существует два типа МАО: МАО-А и МАО-Б . [7]

МАО-А появляется примерно в 80% уровней взрослого человека при рождении, незначительно увеличиваясь после первых 4 лет жизни, тогда как МАО-В практически не обнаруживается в мозге младенца. Региональное распределение моноаминоксидаз характеризуется чрезвычайно высокими уровнями как МАО в гипоталамусе и ункусе гиппокампа, так и большим количеством МАО-В при очень небольшом количестве МАО-А в полосатом теле и бледном шаре . Кора имеет относительно высокий уровень только МАО-А, за исключением областей поясной извилины , которые содержат баланс обоих. Вскрытие мозга продемонстрировало прогнозируемую повышенную концентрацию МАО-А в областях, насыщенных серотонинергической нейротрансмиссией, однако МАО-В коррелировало только с норадреналином. [8]

Другие исследования, в которых исследовали активность МАО (а не количество белка) в мозге крыс, выявили самую высокую активность МАО-В в срединном возвышении гипоталамуса. Дорсальное ядро ​​шва и медиальная преоптическая область имеют относительно высокую активность МАО-В, но значительно более низкую, чем активность МАО-В в срединном возвышении. [9] [10] Среди желез внутренней секреции головного мозга высокой активностью МАО-В обладает шишковидная железа (ее медианное значение ниже, чем для срединного возвышения, и выше, чем для медиальной преоптической области). [10] Гипофиз имеет самый низкий уровень активности МАО-В по сравнению с исследованными областями мозга. [9]

Функция

[ редактировать ]
Деградация норадреналина. Моноаминоксидаза показана слева в синем поле. [11]

Моноаминоксидазы катализируют окислительное дезаминирование моноаминов. В первой части реакции субстрат оксидазы кофактора FAD дает соответствующий имин , который превращает кофактор в его восстановленную форму FADH2 . Затем имин неферментативно гидролизуется до соответствующего кетона (или альдегида ) и аммиака . Кислород используется для восстановления восстановленного кофактора FADH2 обратно в активную форму FAD . Моноаминоксидазы FAD содержат ковалентно связанный кофактор и поэтому классифицируются как флавопротеины . Моноаминоксидазы A и B имеют общую структуру примерно на 70%, и обе имеют преимущественно гидрофобные сайты связывания субстрата . Было высказано предположение, что два остатка тирозина (398, 435 в МАО-В , 407 и 444 в МАО-А ) в связывающем кармане, которые обычно участвуют в ингибиторной активности, имеют отношение к ориентации субстратов, а мутации этих остатков имеют отношение к психическим расстройствам. здоровье. Были предложены четыре основные модели механизма переноса электрона (перенос одиночного электрона, перенос атома водорода, нуклеофильная модель и гидридный перенос). [12] ), хотя доказательств в поддержку любого из них недостаточно. [13]

Особенности субстрата

[ редактировать ]

Моноаминоксидазы — хорошо известные ферменты в фармакологии , поскольку они являются мишенью действия ряда ингибиторов моноаминоксидазы препаратов- . МАО-А особенно важен для катаболизма моноаминов, поступающих с пищей. Оба МАО также жизненно важны для инактивации моноаминовых нейротрансмиттеров , в отношении которых они проявляют различную специфичность . [ нужна медицинская ссылка ]

Специфические реакции, катализируемые МАО, включают:

Клиническое значение

[ редактировать ]

Из-за жизненно важной роли, которую МАО играют в инактивации нейротрансмиттеров , считается, что дисфункция МАО (слишком большая или слишком низкая активность МАО) является причиной ряда психиатрических и неврологических расстройств. Например, необычно высокие или низкие уровни МАО в организме были связаны с шизофренией . [16] [17] депрессия , [18] синдром дефицита внимания , [19] злоупотребление психоактивными веществами , [20] мигрень, [21] [22] и нерегулярное половое созревание. [ нужна ссылка ] Ингибиторы моноаминоксидазы являются одним из основных классов лекарств, назначаемых для лечения депрессии, хотя они часто являются лечением последней линии из-за риска взаимодействия препарата с диетой или другими лекарствами. Избыточный уровень катехоламинов ( адреналина , норадреналина и дофамина ) может привести к гипертоническому кризу , а чрезмерный уровень серотонина может привести к серотониновому синдрому . [ нужна медицинская ссылка ]

Фактически, ингибиторы МАО-А действуют как антидепрессанты и средства против тревоги, тогда как ингибиторы МАО-В используются отдельно или в комбинации для лечения болезни Альцгеймера и болезни Паркинсона . [23] Некоторые исследования показывают, что определенные фенотипы депрессии, такие как тревога и «атипичные» симптомы, включающие задержку психомоторного развития, увеличение веса и межличностную чувствительность, лучше реагируют на ингибиторы МАО, чем на другие классы антидепрессантов. Однако выводы, связанные с этим, не были последовательными. [24] ИМАО могут быть эффективны при резистентной к лечению депрессии, особенно когда она не реагирует на трициклические антидепрессанты. [25]

Взаимодействия с паразитами

[ редактировать ]

Сонная болезнь , вызываемая трипаносомами , получила свое название из-за нарушения сна, которое она вызывает у млекопитающих. Это нарушение сна вызвано, по крайней мере частично, тенденцией трипаносом нарушать активность МАО в системе орексина . [26]

Модели животных

[ редактировать ]

Существуют существенные различия в активности МАО у разных видов. Дофамин дезаминируется преимущественно МАО-А у крыс и МАО-В у верветок и человека. [27]

Мыши, неспособные производить ни МАО-А, ни МАО-В, проявляют черты , подобные аутизму . [28] Эти нокаутные мыши демонстрируют повышенную реакцию на стресс. [29]

Членистоногие

[ редактировать ]
Насекомые
[ редактировать ]

Мозг насекомых экспрессирует МАО, [30] [31] [32] и некоторые инсектициды [33] [32] работать, подавляя их. Эффект ИМАО особенно важен для хлордимеформа. [33] [32] [34] (хотя один результат показывает незначительный эффект или его отсутствие в Periplaneta americana ); [35] и дильдрин может [30] или не может [31] быть ИМАО среди перелетной саранчи . [ нужна медицинская ссылка ]

Акари
[ редактировать ]

Активность МАО была обнаружена у Rhipicephalus microplus , а хлордимеформ является ИМАО у R. m. . [36]

Генетика

[ редактировать ]

Гены , кодирующие МАО-А и МАО-В, расположены рядом на коротком плече Х-хромосомы и имеют сходство последовательностей около 70%. Редкие мутации в гене связаны с синдромом Бруннера . [ нужна медицинская ссылка ]

Исследование, основанное на когорте Данидина, пришло к выводу, что дети, подвергшиеся жестокому обращению, с полиморфизмом низкой активности в промоторной области гена MAO-A с большей вероятностью развивают расстройства антисоциального поведения, чем дети, подвергшиеся жестокому обращению, с вариантом с высокой активностью. [37] Из 442 мужчин, участвовавших в исследовании (с жестоким обращением или без), 37% имели вариант с низкой активностью. Из 13 подвергшихся жестокому обращению мужчин с низкой активностью МАО-А у 11 было выявлено подростковое расстройство поведения , а 4 были осуждены за насильственные преступления. Предполагаемый механизм этого эффекта заключается в снижении способности людей с низкой активностью МАО-А быстро разрушать норадреналин, синаптический нейромедиатор, участвующий в симпатическом возбуждении и ярости. Утверждается, что это обеспечивает прямую поддержку идеи о том, что генетическая предрасположенность к болезням не определяется при рождении, а варьируется в зависимости от воздействия окружающей среды. Однако у большинства людей с расстройствами поведения или убеждениями не наблюдалась низкая активность МАО-А; Было обнаружено, что жестокое обращение вызывает более сильную предрасположенность к антисоциальному поведению, чем различия в активности МАО-А. [ нужна медицинская ссылка ]

Утверждение о том, что взаимодействие между низкой активностью МАО-А и жестоким обращением может вызвать антисоциальное поведение, подверглось критике, поскольку предрасположенность к антисоциальному поведению с таким же успехом могла быть вызвана другими генами, унаследованными от жестоких родителей. [38]

возможная связь между предрасположенностью к поиску новизны и генотипом гена МАО-А. Обнаружена [39]

Особый вариант (или генотип ), получивший в популярной прессе название « ген воина », был чрезмерно представлен у маори . Это подтвердило более ранние исследования, обнаружившие разные пропорции вариантов в разных этнических группах. Это справедливо для многих генетических вариантов: 33% белых/неиспаноязычных жителей, 61% жителей азиатских/тихоокеанских островов имеют вариант промотора МАО-А с низкой активностью . [40]

Старение

[ редактировать ]

В отличие от многих других ферментов, активность МАО-В увеличивается с возрастом в мозге человека и других млекопитающих. [41] Повышенная активность МАО-В была также обнаружена в шишковидной железе стареющих крыс. [10] Это может способствовать снижению уровня моноаминов в старом мозге и шишковидной железе. [10] [42]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Типтон К.Ф., Бойс С., О'Салливан Дж., Дэйви Г.П., Хили Дж. (август 2004 г.). «Моноаминоксидазы: достоверность и неопределенность». Современная медицинская химия . 11 (15): 1965–82. doi : 10.2174/0929867043364810 (неактивен 5 апреля 2024 г.). ПМИД   15279561 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на апрель 2024 г. ( ссылка )
  2. ^ Эдмондсон Д.Е., Маттеви А., Бинда С., Ли М., Хубалек Ф. (август 2004 г.). «Строение и механизм моноаминоксидазы». Современная медицинская химия . 11 (15): 1983–93. doi : 10.2174/0929867043364784 (неактивен 5 апреля 2024 г.). ПМИД   15279562 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на апрель 2024 г. ( ссылка )
  3. ^ Заяц М.Л. (1928). «Тираминооксидаза: новая ферментная система печени» . Биохимический журнал . 22 (4): 968–79. дои : 10.1042/bj0220968 . ПМЦ   1252213 . ПМИД   16744124 .
  4. ^ Слоткин Т.А. (1999). «Мэри Бернхейм и открытие моноаминоксидазы». Бюллетень исследований мозга . 50 (5–6): 373. doi : 10.1016/S0361-9230(99)00110-0 . ПМИД   10643441 . S2CID   35565156 .
  5. ^ «Семейство консервативных белковых доменов CDD: аминооксидаза» .
  6. ^ Юнг А.В., Георгиева М.Г., Атанасов А.Г., Цветков Н.Т. (2019). «Моноаминоксидазы (МАО) как привилегированные молекулярные мишени в нейробиологии: анализ научной литературы» . Границы молекулярной нейронауки . 12 : 143. doi : 10.3389/fnmol.2019.00143 . ПМК   6549493 . ПМИД   31191248 .
  7. ^ Ши Дж.К. , Чен К. (август 2004 г.). «Регуляция экспрессии генов МАО-А и МАО-В». Современная медицинская химия . 11 (15): 1995–2005. дои : 10.2174/0929867043364757 . ПМИД   15279563 .
  8. ^ Тонг Дж., Мейер Дж.Х., Фурукава Ю., Буало И., Чанг Л.Дж., Уилсон А.А. и др. (июнь 2013 г.). «Распределение белков моноаминоксидазы в мозге человека: значение для исследований мозга» . Журнал церебрального кровотока и метаболизма . 33 (6): 863–71. дои : 10.1038/jcbfm.2013.19 . ПМЦ   3677103 . ПМИД   23403377 .
  9. ^ Перейти обратно: а б Разыграев А.В., Арутджунян А.В. (01.09.2007). «Активность моноаминоксидазы в некоторых структурах мозга крыс». Нейрохимический журнал . 1 (3): 204–207. дои : 10.1134/S1819712407030051 . S2CID   9550341 .
  10. ^ Перейти обратно: а б с д Разыграев А.В., Таборская К.И., Воловик К.Ю., Бунина А.А., Петросян М.А. (01.04.2016). «Активность моноаминоксидазы в шишковидной железе крыс: сравнение с областями мозга и изменения с возрастом». Достижения геронтологии . 6 (2): 111–116. дои : 10.1134/S2079057016020120 . S2CID   88975594 .
  11. ^ Рисунок 11-4 в: Флауэр Р., Ранг Х.П., Дейл М.М., Риттер Дж.М. (2007). Фармакология Ранг и Дейл . Эдинбург: Черчилль Ливингстон. ISBN  978-0-443-06911-6 .
  12. ^ Вианелло Р., Репич М., Маври Дж. (25 октября 2012 г.). «Как биогенные амины метаболизируются моноаминоксидазами?». Европейский журнал органической химии . 2012 (36): 7057–7065. дои : 10.1002/ejoc.201201122 .
  13. ^ Гавеска Х., Фитцпатрик П.Ф. (октябрь 2011 г.). «Структура и механизм семейства моноаминоксидаз» . Биомолекулярные концепции . 2 (5): 365–377. дои : 10.1515/BMC.2011.030 . ПМК   3197729 . ПМИД   22022344 .
  14. ^ Калгуткар А.С., Далви Д.К., Кастаньоли Н., Тейлор Т.Дж. (сентябрь 2001 г.). «Взаимодействие азотсодержащих ксенобиотиков с изоферментами моноаминоксидазы (МАО) A и B: исследования SAR на субстратах и ​​ингибиторах МАО». Химические исследования в токсикологии . 14 (9): 1139–62. дои : 10.1021/tx010073b . ПМИД   11559028 .
  15. ^ Чо ХУ, Ким С., Сим Дж., Ян С., Ан Х., Нам М.Х. и др. (июль 2021 г.). «Переопределение дифференциальной роли МАО-А в деградации дофамина и МАО-В в тоническом синтезе ГАМК» . Эксп Мол Мед . 53 (7): 1148–1158. дои : 10.1038/s12276-021-00646-3 . ПМЦ   8333267 . ПМИД   34244591 .
  16. ^ Домино Э.Ф., Ханна С.С. (март 1976 г.). «Снижение активности МАО тромбоцитов у нелеченных пациентов с хронической шизофренией». Американский журнал психиатрии . 133 (3): 323–6. дои : 10.1176/ajp.133.3.323 . ПМИД   943955 .
  17. ^ Шильдкраут Дж.Дж., Херцог Дж.М., Орсулак П.Дж., Эдельман С.Е., Шейн Х.М., Фрейзер Ш.Х. (апрель 1976 г.). «Снижение активности моноаминоксидазы тромбоцитов у подгруппы больных шизофренией». Американский журнал психиатрии . 133 (4): 438–40. дои : 10.1176/ajp.133.4.438 . ПМИД   1267046 .
  18. ^ Мейер Дж. Х., Гиновар Н., Буваривала А., Саграти С., Хасси Д., Гарсия А. и др. (ноябрь 2006 г.). «Повышенный уровень моноаминоксидазы А в мозге: объяснение дисбаланса моноаминов при большой депрессии». Архив общей психиатрии . 63 (11): 1209–16. дои : 10.1001/archpsyc.63.11.1209 . ПМИД   17088501 .
  19. ^ Домшке К., Шихан К., Лоу Н., Кирли А., Маллинз С., О'Салливан Р. и др. (апрель 2005 г.). «Анализ ассоциации генов моноаминоксидазы A и B с синдромом дефицита внимания и гиперактивности (СДВГ) в ирландском образце: преимущественная передача аллели MAO-A 941G больным детям». Американский журнал медицинской генетики. Часть B. Нейропсихиатрическая генетика . 134Б (1): 110–4. дои : 10.1002/ajmg.b.30158 . ПМИД   15717295 . S2CID   24453719 .
  20. ^ Ореланд Л. (январь 2004 г.). «Моноаминоксидаза тромбоцитов, личность и алкоголизм: взлет, падение и возрождение». Нейротоксикология . 25 (1–2): 79–89. Бибкод : 2004NeuTx..25...79O . дои : 10.1016/S0161-813X(03)00115-3 . ПМИД   14697883 .
  21. ^ Буссоне Дж., Боярди А., Черрати А., Джиротти Ф., Мерати Б., Риволта Г. (1 октября 2016 г.). «Активность моноаминоксидазы у пациентов с мигренью или кластерной головной болью во время острой фазы и после лечения L-5-гидрокситриптофаном». Ривиста ди Патологии Нервной и Ментальной . 100 (5): 269–74. ПМИД   318025 .
  22. ^ Филич В., Владич А., Стефуль Дж., Чичин-Сайн Л., Балия М., Сучич З. и др. (февраль 2005 г.). «Полиморфизм генов моноаминоксидаз A и B у пациентов с мигренью». Журнал неврологических наук . 228 (2): 149–53. дои : 10.1016/j.jns.2004.11.045 . ПМИД   15694196 . S2CID   572208 .
  23. ^ Ридерер П., Лахенмайер Л., Ло Г. (август 2004 г.). «Клиническое применение ингибиторов МАО». Современная медицинская химия . 11 (15): 2033–43. doi : 10.2174/0929867043364775 (неактивен 5 апреля 2024 г.). ПМИД   15279566 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на апрель 2024 г. ( ссылка )
  24. ^ Май М., Стейн Д.Д., Паркер Г., Циммерман М., Фава Г.А., Де Херт М. и др. (октябрь 2020 г.). «Клиническая характеристика взрослого пациента с депрессией, направленная на персонализацию ведения» . Мировая психиатрия . 19 (3): 269–293. дои : 10.1002/wps.20771 . ПМЦ   7491646 . ПМИД   32931110 .
  25. ^ Федорович Ю.Г., Шварц К.Л. (июль 2004 г.). «Роль ингибиторов моноаминоксидазы в современной психиатрической практике» . Журнал психиатрической практики . 10 (4): 239–48. дои : 10.1097/00131746-200407000-00005 . ПМК   2075358 . ПМИД   15552546 .
  26. ^ Кристенсон К., Нюгорд М., Бертини Г., Бентивольо М. (июнь 2010 г.). «Африканские трипаносомные инфекции нервной системы: проникновение паразитов и влияние на сон и синаптические функции». Прогресс нейробиологии . 91 (2): 152–71. дои : 10.1016/j.pneurobio.2009.12.001 . ПМИД   19995590 . S2CID   207406469 .
  27. ^ Гаррик Н.А., Мерфи Д.Л. (1980). «Видовые различия в дезаминировании дофамина и других субстратов моноаминоксидазы в мозге». Психофармакология . 72 (1): 27–33. дои : 10.1007/bf00433804 . ПМИД   6781004 . S2CID   30722852 .
  28. ^ Бортолато М., Годар С.С., Альзгул Л., Чжан Дж., Дарлинг Р.Д., Симпсон К.Л. и др. (май 2013 г.). «Мыши с нокаутом моноаминоксидазы А и А/В проявляют черты аутизма» . Международный журнал нейропсихофармакологии . 16 (4): 869–88. дои : 10.1017/S1461145712000715 . ПМК   3517692 . ПМИД   22850464 .
  29. ^ Ши JC (январь 2004 г.). «Клонирование после клонирования, нокаутные мыши и физиологические функции МАО А и В». Нейротоксикология . 25 (1–2): 21–30. Бибкод : 2004NeuTx..25...21S . дои : 10.1016/s0161-813x(03)00112-8 . ПМИД   14697877 .
  30. ^ Перейти обратно: а б Грипуа Д., Моро Б., Рамад Ф. (март 1977 г.). «О моноаминоксидазной активности головного мозга Locusta migratoria инсектицидами : хлордимеформом и дильдрином» в норме и после интоксикации двумя . Доклады Академии наук, Серия Д. 284 (12): 1079–82. ПМИД   406057 . S2CID   29861405 .
  31. ^ Перейти обратно: а б Эванс П.Д. (1980). «Биогенные амины в нервной системе насекомых». Достижения физиологии насекомых . Том. 15. С. 317–473. дои : 10.1016/s0065-2806(08)60143-5 . ISBN  978-0-12-024215-3 . ISSN   0065-2806 . S2CID   83010475 .
  32. ^ Перейти обратно: а б с Лунд А.Э., Холлингворт Р.М., Шенкленд Д.Л. (1979). «Хлордимеформ: защита растений сублетальным нехолинергическим действием на центральную нервную систему». Биохимия и физиология пестицидов . 11 (1–3): 117–128. Бибкод : 1979PBioP..11..117L . дои : 10.1016/0048-3575(79)90052-х . ISSN   0048-3575 .
  33. ^ Перейти обратно: а б Азиз С.А., Ноулз, Колорадо (апрель 1973 г.). «Ингибирование моноаминоксидазы пестицидом хлордимеформом и родственными соединениями». Природа . 242 (5397): 417–8. Бибкод : 1973Natur.242..417A . дои : 10.1038/242417a0 . ПМИД   4701207 . S2CID   4162760 .
  34. ^ Биман Р.В., Мацумура Ф (1974). «Исследование действия хлордимеформа на тараканов». Биохимия и физиология пестицидов . 4 (3): 325–336. Бибкод : 1974PBioP...4..325B . дои : 10.1016/0048-3575(74)90115-1 . ISSN   0048-3575 . S2CID   83944360 .
  35. ^ Слоли Б.Д., Бейли Б.А., Даунер Р.Г. (1985). «Влияние хлордимеформа и линдана на уровень моноаминов в центральной нервной системе американского таракана Periplaneta americana L.». Биохимия и физиология пестицидов . 24 (2): 213–219. Бибкод : 1985PBioP..24..213S . дои : 10.1016/0048-3575(85)90131-2 . ISSN   0048-3575 . S2CID   84947221 .
  36. ^ П. Аткинсон, К. Биннингтон, У. Дж. Роулстон (1974). «Высокая активность моноаминоксидазы у клещей Boophilus Microplus и ингибирование хлордимеформом и родственными пестицидами». Австралийский журнал энтомологии . 13 (3): 207–210. дои : 10.1111/j.1440-6055.1974.tb02174.x . S2CID   83731654 .
  37. ^ Каспи А., МакКлей Дж., Моффитт Т.Э., Милл Дж., Мартин Дж., Крейг И.В. и др. (август 2002 г.). «Роль генотипа в цикле насилия у детей, подвергшихся жестокому обращению». Наука . 297 (5582): 851–4. Бибкод : 2002Sci...297..851C . дои : 10.1126/science.1072290 . ПМИД   12161658 . S2CID   7882492 .
  38. ^ Сесардик Н. (2005). Осмысление наследственности . Кембридж, Великобритания: Издательство Кембриджского университета. ISBN  978-0-521-82818-5 .
  39. ^ Сираиси Х., Судзуки А., Фукасава Т., Аошима Т., Уджие Ю., Исии Г. и др. (апрель 2006 г.). «Полиморфизм промотора гена моноаминоксидазы А влияет на поиск новизны и зависимость от вознаграждения у здоровых участников исследования». Психиатрическая генетика . 16 (2): 55–8. doi : 10.1097/01.ypg.0000199447.62044.ef . ПМИД   16538181 . S2CID   25418973 .
  40. ^ Сабол С.З., Ху С., Хамер Д. (сентябрь 1998 г.). «Функциональный полиморфизм промотора гена моноаминоксидазы А» . Генетика человека . 103 (3): 273–9. дои : 10.1007/s004390050816 . ПМИД   9799080 . S2CID   29954052 . Архивировано из оригинала 4 апреля 2021 г. Проверено 30 марта 2021 г.
  41. ^ Никотра А., Пьеруччи Ф., Парвез Х., Сенатори О. (январь 2004 г.). «Экспрессия моноаминоксидазы во время развития и старения». Нейротоксикология . 25 (1–2): 155–65. Бибкод : 2004NeuTx..25..155N . дои : 10.1016/S0161-813X(03)00095-0 . ПМИД   14697890 .
  42. ^ Разыграев А.В., Арутюнян А.В. (2008). «[Активность моноаминоксидазы шишковидной железы и структур головного мозга у крыс разного возраста]». Успехи геронтологии = Успехи геронтологии . 21 (3): 402–5. ПМИД   19432173 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Monoamine_oxidase&oldid=1233635798"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 6f8a1928afdf9789cfb9c203ea59ad9d__1720583580
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/6f/9d/6f8a1928afdf9789cfb9c203ea59ad9d.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Monoamine oxidase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)