Аминдегидрогеназа
| Аминдегидрогеназа | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.4.99.3 | ||
| Номер CAS. | 60496-14-2 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
Аминдегидрогеназа ( EC 1.4.99.3 ), также известная как метиламиндегидрогеназа (MADH), представляет собой триптофан-триптофилхинон -зависимый (TTQ-зависимый) фермент , который катализирует окислительное дезаминирование первичного амина до альдегида и аммиака . Реакция происходит следующим образом:
RCH 2 NH 2 + H 2 O + акцептор → RCHO + NH 3 + восстановленный акцептор
Аминдегидрогеназа имеет структуру α2β2 , в белка TTQ которой каждая меньшая субъединица β содержит кофактор .
Аминдегидрогеназа, изученная у Paracoccus denitrificans , по крайней мере временно образует тройной комплекс, катализирующий метиламин-зависимое восстановление цитохрома c-551i. Внутри этого комплекса электроны передаются от кофактора TTQ MADH к медному центру амицианина 1-го типа, а затем гему цитохрома к .
Ссылки
[ редактировать ]- Дэвидсон В.Л. (август 2004 г.). «Перенос электронов в хинопротеинах». Архив биохимии и биофизики . 428 (1): 32–40. дои : 10.1016/j.abb.2004.03.022 . ПМИД 15234267 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Метиламин + дегидрогеназа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
 | Эта ферментам статья, посвященная , незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |