Первичная аминоксидаза
| Первичная аминоксидаза | |||
|---|---|---|---|
 Димер аминооксидазы (чувствительный к семикарбазиду), человек | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.4.3.21 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
Первичная аминоксидаза , также известная как семикарбазидчувствительная аминоксидаза ( SSAO ), [ 1 ] [ 2 ] представляет собой фермент ( EC 1.4.3.21 ) с систематическим названием первичный амин:кислородоредуктаза (дезаминирующая) . [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию
- РЧ 2 NH 2 + Н 2 О + О 2 RCHO + NH 3 + H 2 O 2
Эти ферменты представляют собой хинопротеины меди (2,4,5-тригидроксифенилаланинхинон).
Как и моноаминоксидаза (МАО), SSAO может дезаминировать короткоцепочечные первичные амины, но нечувствителен к ингибиторам МАО. Семикарбазид ингибирует фермент, помимо других гидразинов , гидроксиламина и пропаргиламина. Однако гидразины являются слабыми ингибиторами, и были разработаны более сильные ингибиторы.
SSAO содержится в гладких мышцах кровеносных сосудов и различных других тканях. Физиологическая функция SSAO недостаточно изучена. Предполагается развитие кровеносных сосудов, регуляция липолиза и детоксикация. Он может действовать как фермент-мусорщик, помогая МАО. Однако в процессе окисления образуются вредные продукты, которые могут вызывать атеросклероз и повреждение сосудов при диабете. Повышение активности SSAO наблюдается при атеросклерозе , сахарном диабете , ожирении , каротидных бляшках и варикозном расширении вен .
Ингибиторы SSAO находятся в разработке. [ 13 ] [ 14 ]
Белки человека, содержащие этот домен
[ редактировать ]Бактериальные белки, содержащие этот домен
[ редактировать ]- Тираминоксидаза ( tynA ) в Escherichia coli [ 15 ] [ 16 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Эндрю Макдональд. «Первично-аминооксидаза» . ExplorEnz – База данных ферментов . Международный союз биохимии и молекулярной биологии . Проверено 30 декабря 2015 г.
- ^ Соле М., Унзета М. (ноябрь 2011 г.). «Линии сосудистых клеток, экспрессирующие SSAO/VAP-1: новый экспериментальный инструмент для изучения его участия в сосудистых заболеваниях». Биология клетки . 103 (11): 543–57. дои : 10.1042/BC20110049 . ПМИД 21819380 . S2CID 4598444 .
- ^ Хейвуд Г.В., Большой ПиДжей (октябрь 1981 г.). «Микробное окисление аминов. Распространение, очистка и свойства двух первичных аминоксидаз из дрожжей Candida boidinii, выращенных на аминах в качестве единственного источника азота» . Биохимический журнал . 199 (1): 187–201. дои : 10.1042/bj1990187 . ПМЦ 1163349 . ПМИД 7337701 .
- ^ Чаевые AJ, McPherson MJ (июль 1995 г.). «Клонирование и молекулярный анализ медноаминооксидазы проростков гороха» . Журнал биологической химии . 270 (28): 16939–46. дои : 10.1074/jbc.270.28.16939 . ПМИД 7622512 .
- ^ Лайлс Дж.А. (март 1996 г.). «Плазма млекопитающих и чувствительные к тканям семикарбазид-аминооксидазы: биохимические, фармакологические и токсикологические аспекты». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 28 (3): 259–74. дои : 10.1016/1357-2725(95)00130-1 . ПМИД 8920635 .
- ^ Уилс MC, Дули ДМ, Фриман ХК, Гасс Дж.М., Мацунами Х., Макинтайр В.С., Руджеро CE, Танизава К., Ямагути Х (декабрь 1997 г.). «Кристаллические структуры медьсодержащей аминоксидазы Arthrobacter globiformis в голо- и апо-формах: значение для биогенеза топахинона». Биохимия . 36 (51): 16116–33. дои : 10.1021/bi971797i . ПМИД 9405045 .
- ^ Ли Ю, Сэйр Л.М. (июль 1998 г.). «Подтверждение того, что метаболизм полиаминов под действием аминоксидазы бычьей плазмы происходит строго на первичных аминоконцах» . Журнал биологической химии . 273 (31): 19490–4. дои : 10.1074/jbc.273.31.19490 . ПМИД 9677370 .
- ^ Хоуэн Г (1999). «Cu-содержащие аминоксидазы млекопитающих (САО): новые методы анализа, структурные взаимосвязи и возможные функции». АПМИС . 107 (С96): 1–46. дои : 10.1111/apm.1999.107.s96.5 . ПМИД 10668504 . S2CID 34224347 .
- ^ Андрес Н., Лискано Х.М., Родригес М.Дж., Ромера М., Унзета М., Махи Н. (февраль 2001 г.). «Тканевая активность и клеточная локализация семикарбазид-чувствительной аминоксидазы человека» . Журнал гистохимии и цитохимии . 49 (2): 209–17. дои : 10.1177/002215540104900208 . ПМИД 11156689 .
- ^ Сэйселл К.Г., Тамбираджа В.С., Мюррей Дж.М., Уилмот К.М., Филлипс С.Э., Макферсон М.Дж., Ноулз П.Ф. (август 2002 г.). «Изучение каталитического механизма аминоксидазы Escherichia coli с использованием мутационных вариантов и обратимого ингибитора в качестве аналога субстрата» . Биохимический журнал . 365 (Часть 3): 809–16. дои : 10.1042/BJ20011435 . ПМЦ 1222726 . ПМИД 11985492 .
- ^ О'Салливан Дж., Унзета М., Хили Дж., О'Салливан М.И., Дэйви Дж., Типтон К.Ф. (январь 2004 г.). «Семикарбазид-чувствительные аминоксидазы: ферменты, которым предстоит многое сделать». Нейротоксикология . 25 (1–2): 303–15. дои : 10.1016/S0161-813X(03)00117-7 . ПМИД 14697905 .
- ^ Айренн Т.Т., Нималм Ю., Кидрон Х., Смит Д.Д., Пихлависто М., Салми М., Ялканен С., Джонсон М.С., Салминен Т.А. (август 2005 г.). «Кристаллическая структура белка сосудистой адгезии-1 человека: уникальные структурные особенности с функциональным значением» . Белковая наука . 14 (8): 1964–74. дои : 10.1110/ps.051438105 . ПМК 2279308 . ПМИД 16046623 .
- ^ О'Рурк А.М., Ван Э.Ю., Миллер А. и др. (2008). «Противовоспалительное действие LJP 1586 [Z-3-фтор-2-(4-метоксибензил) аллиламин гидрохлорида], ингибитора на основе амина активности семикарбазид-чувствительной аминоксидазы». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 324 (2): 867–75. дои : 10.1124/jpet.107.131672 . ПМИД 17993604 . S2CID 5217225 .
- ^ Ван Э.Ю., Гао Х., Солтер-Сид Л. и др. (2006). «Разработка, синтез и биологическая оценка ингибиторов семикарбазидчувствительной аминоксидазы (SSAO) с противовоспалительной активностью». Журнал медицинской химии . 49 (7): 2166–73. дои : 10.1021/jm050538l . ПМИД 16570912 .
- ^ «EC 1.4.3.21 – первичная аминоксидаза и организм(ы) Escherichia coli, Escherichia coli K-12» . БРЕНДА . Технический университет Брауншвейга . Проверено 8 августа 2019 г.
- ^ Эловаара Х, Хууско Т, Максимов М, Элима К, Егуткин Г.Г., Скурник М, Добриндт У, Сиитонен А, Макферсон МДж, Салми М, Ялканен С (2015). «Первичная аминоксидаза Escherichia coli представляет собой метаболический фермент, который может использовать молекулу лейкоцита человека в качестве субстрата» . ПЛОС ОДИН . 10 (11): e0142367. Бибкод : 2015PLoSO..1042367E . дои : 10.1371/journal.pone.0142367 . ПМК 4640556 . ПМИД 26556595 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Первичная амин+оксидаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
