Глутаматсинтаза (НАДФН)
| глутаматсинтаза (НАДФН) | |||
|---|---|---|---|
 Додекамер глутаматсинтазы, Azospirillum br. | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.4.1.13 | ||
| Номер CAS. | 37213-53-9 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
В энзимологии глутаматсинтаза (НАДФН) ( EC 1.4.1.13 ) представляет собой фермент химическую , катализирующий реакцию .
- L-глутамин + 2-оксоглутарат + НАДФН + H + 2 L-глутамат + НАДФ +
Таким образом, четырьмя субстратами этого фермента являются L-глутамин , 2-оксоглутарат (α-кетоглутарат), НАДФН и H. + , тогда как этими двумя продуктами являются L-глутамат и НАДФ. + .
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , особенно тех, которые действуют на группу доноров CH-NH2 с НАД+ или НАДФ+ в качестве акцептора. Этот фермент участвует в метаболизме глутамата и азотистом обмене . Он имеет 5 кофакторов : FAD , железо , FMN , сера и железо-сера .
Он встречается у бактерий и растений, но не у животных, и важен, поскольку обеспечивает глутамат для реакции глутаминсинтетазы . [ 1 ] [ 2 ]
Номенклатура
[ редактировать ]Систематическое название этого класса ферментов — L-глутамат:НАДФ+ оксидоредуктаза (трансаминирующая). Другие широко используемые имена включают:
- глутамат (восстановленный никотинамидадениндинуклеотидфосфат), синтаза,
- глутаматсинтаза (НАДФН),
- глутаматсинтетаза (НАДФ),
- глутаминамид-2-оксоглутаратаминотрансфераза (оксидоредуктаза, НАДФ),
- глутамин-кетоглутаровая аминотрансфераза,
- L-глутаматсинтаза,
- L-глутаматсинтетаза,
- L-глутамин: 2-оксоглутаратаминотрансфераза, окисляющая НАДФН,
- НАДФН-зависимая глутаматсинтаза,
- НАДФН-глутаматсинтаза и
- НАДФН-связанная глутаматсинтаза.
Структурные исследования
[ редактировать ]По состоянию на конец 2007 года только одна структура для этого класса ферментов была решена PDB с кодом доступа 1EA0 .
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Темпл С.Дж., Вэнс С.П., Гантт Дж.С. (1998). «Глутаматсинтаза и ассимиляция азота». Тенденции в науке о растениях . 3 (2): 51–56. дои : 10.1016/S1360-1385(97)01159-X .
- ^ Ванони М.А., Курти Б. (май 2008 г.). «Исследование структурно-функционального характера глутаматсинтаз: класса саморегулирующихся железо-серных флавоферментов, необходимых для ассимиляции азота» . ИУБМБ Жизнь . 60 (5): 287–300. дои : 10.1002/iub.52 . ПМИД 18421771 . S2CID 33617681 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Миллер Р.Э., Штадтман Э.Р. (1972). «Глутаматсинтаза из Escherichia coli. Флавопротеин сульфида железа». Ж. Биол. Хим . 247 (22): 7407–19. ПМИД 4565085 .
- Темпест Д.В., Меерс Дж.Л., Браун С.М. (1970). «Синтез глютамата в Aerobacter aerogenes до сих пор неизвестным путем» . Биохим. Дж . 117 (2): 405–7. дои : 10.1042/bj1170405 . ПМЦ 1178874 . ПМИД 5420057 .
